Metabolismo da Glicose: Glicólise

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Glicólise
É a primeira etapa do metabolismo da glicose, fase anaeróbica porque não precisa de oxigênio pra acontecer, consiste na quebra (reação de oxidação) da glicose em piruvato (2 moléculas com três carbonos cada). Antes de ser quebrada em piruvato, é convertida em frutose-1,6-bisfosfato (molécula que também possui 6 carbonos). Esse processo consome 2 ATPS e produz 4 ATPs, ficando com saldo energético de 2 ATPs por molécula de glicose. Por ser uma reação de oxidação, é necessário um acompanhante para sofrer redução, o NAD+, que é convertido em NADH.
OBS.: Lembrando que os carboidratos do metabolismo são todos de configuração estereoisômera D.
Ao todo, são 10 reações que compõem a glicólise:
1. Fosforilação da glicose para formar glicose-6-fosfato (consome ATP)
A enzima que catalisa essa reação é a hexoquinase. O termo quinase é aplicado à classe de enzimas dependentes de ATP que transferem um grupo fosfato de ATP a um substrato. O substrato da hexoquinase não é necessariamente glicose; em vez disso, pode ser qualquer um de uma série de hexoses, como glicose, frutose e manose. A glicose-6-fosfato inibe a atividade da hexoquinase; este é um ponto de controle no caminho (tipo retroalimentação negativa). Alguns organismos ou tecidos contêm várias isozimas de hexoquinase. Uma isoforma de hexoquinase encontrada no fígado humano, chamada glicoquinase, reduz os níveis de glicose no sangue após uma refeição. A glicoquinase hepática requer um nível de substrato muito mais alto para atingir a saturação do que a hexoquinase (Significa que o Km da hexoquinase é menor e por isso, é necessário pouco substrato para que a reação atinge velocidade máxima). Por causa disso, quando os níveis de glicose estão altos, o fígado pode metabolizar a glicose por meio de glicólise preferencialmente sobre os outros tecidos. Quando os níveis de glicose estão baixos, a hexocinase ainda está ativa em todos os tecidos.
2. Isomerização da glicose-6-fosfato para formar frutose-6-fosfato.
A fosfo-hexose-isomerase (fosfoglicose-isomerase) é a enzima que catalisa essa reação. O grupo aldeído no carbono 1 da glicose-6-fosfato é reduzido a um grupo hidroxila, e o grupo hidroxila do carbono 2 é oxidado para dar o grupo cetona da frutose 6-fosfato, sem oxidação ou redução líquida.
3. Fosforilação da frutose-6-fosfato para formar frutose-1,6-bisfosfato (consome ATP)	Comment by AMANDA KELLY PEREIRA CARNEIRO: Essa molécula define que a partir de sua formação, não há outro caminho a seguir que não seja continuar a via glicolítica, até antes dela, poderia haver uma mudança de vias.
A enzima fosfofrutocinase-1 (PFK-1) catalisa a transferência de um grupo fosforil do ATP para a frutose-6-fosfato, formando frutose-1,6-bifosfato. Quando a taxa da reação de fosfofrutocinase é observada em concentrações variáveis de substrato (frutose-6-fosfato), a curva sigmoidal típico de enzimas alostéricas é obtida. ATP é um efetor alostérico na reação. Altos níveis de ATP deprimem a taxa de reação e baixos níveis de ATP estimulam a reação. Quando há um alto nível de ATP na célula, uma boa quantidade de energia química está imediatamente disponível a partir da hidrólise do ATP. A célula não precisa metabolizar a glicose para energia, então a presença de ATP inibe a via glicolítica neste ponto.
4. Clivagem (quebra) da frutose-1,6-bisfosfato para formar duas moléculas de três carbonos cada, gliceraldeído-3-fosfato e dihidroxiacetona-fosfato.
A enzima frutose-1,6- -bifosfato-aldolase, muitas vezes chamada simplesmente de aldolase, catalisa uma condensação aldólica reversível.
5. Isomerização da dihidroxiacetona fosfato para formar gliceraldeído-3-fosfato.
Apenas uma das duas trioses-fosfato formada pela aldolase, o gliceraldeído-3- -fosfato, pode ser diretamente degradada nas etapas subsequentes da glicólise. O outro produto, a di-hidroxiacetona-fosfato, é rápida e reversivelmente convertida a gliceraldeído-3-fosfato pela quinta enzima da sequência glicolítica, a triose-fosfato-isomerase.
Os 5 primeiros passos se referem a fase de investimento ou fase preparatória da glicólise, chamada assim pelo consumo de ATP.
6. Oxidação e fosforilação do gliceraldeído-3-fosfato para formar 1,3-bisfosfoglicerato. (Há redução do NAD+ em NADH nessa etapa): Única etapa com transferência de elétrons.
Envolve a adição de um grupo fosfato ao gliceraldeído-3-fosfato, bem como uma reação de transferência de elétrons, do gliceraldeído-3-fosfato ao NAD+. Catalisada pela enzima gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase. 
7. Transferência do grupo fosfato do 1,3-bisfosfoglicerato para o ADP que é fosforilado em ATP e formando o 3-fosfoglicerato.
A enzima que catalisa essa reação é a fosfoglicerato-quinase. Observe que um substrato, a saber, 1,3-bisfosfoglicerato, transferiu um grupo fosfato para ADP. Esta transferência é típica da fosforilação em nível de substrato. Deve ser diferenciado da fosforilação oxidativa (Seções 20-1 a 20-5), em que a transferência de grupos fosfato está ligada a reações de transferência de elétrons nas quais o oxigênio é o aceptor final de elétrons. O único requisito para a fosforilação em nível de substrato é que a energia livre padrão da reação de hidrólise seja mais negativa do que para a hidrólise do novo composto de fosfato que está sendo formado. Duas moléculas de ATP são produzidas aqui por molécula de glicose.
8. Isomerização do 3-fosfoglicerato para formar 2-fosfoglicerato.
O grupo fosfato é transferido do carbono 3 para o carbono 2 da cadeia do glicerato, preparando o terreno para a reação que se segue. A enzima que catalisa essa reação é a fosfogliceratomutase.
9. Desidratação do 2-fosfoglicerato para formar o fosfoenolpiruvato.
A molécula de 2-fosfoglicerato perde uma molécula de água, produzindo fosfoenolpiruvato. Esta reação não envolve transferência de elétrons; é uma reação de desidratação. A enolase, a enzima que catalisa essa reação, requer Mg2 + como cofator. A molécula de água que é eliminada liga-se ao Mg2 + no decorrer da reação.
10. Transferência do grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP (formando ATP) para formar o piruvato. 
A piruvato quinase é a enzima que catalisa essa reação. A piruvato quinase é inibida pelo ATP. A conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato diminui quando a célula tem uma alta concentração de ATP - ou seja, quando a célula não tem uma grande necessidade de energia na forma de ATP. Por causa das diferentes isozimas de piruvato quinase encontradas no fígado versus músculo, o controle da glicólise é tratado de forma diferente nesses dois tecidos.
As 5 últimas reações compõem a fase de pagamento ou de rendimento, pois são elas que produzem ATPs.