IMUNOLOGIA - ANTÍGENOS

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ANTÍGENOS 
 
Antígenos > são estruturas solúveis ou partículas reconhecidas pelo organismo como 
estranhas ou “non self”. 
Apresentam 2 propriedades 
 Antigenicidade: capacidade de reagir com anticorpos. 
 Imunogenicidade: capacidade de induzir uma resposta imune específica. 
Obs: Todas substâncias imunogênicas são também antigênicas. O contrário não é 
verdadeiro. 
 Condições para imunogenicidade 
Alto peso molecular: maior que 10.000 daltons; 
Quanto maior o antígeno, mais epitodos apresenta; 
Epitopos (sinônimo de determinante antigênico – é a 
menor porção da estrutura antigênica responsável pela 
propriedade de estimular linfócitos ou reações antígeno-
anticorpo). A maioria dos antígenos possui vários 
epitopos; 
Em geral, um epitopo é de, aproximadamente, do 
tamanho de 5 aminoácidos ou açúcares; 
Existem exceções, ou seja, algumas moléculas com 
baixo peso molecular que têm imunogenicidade, 
exemplo: insulina (6.000 daltons) e glucagon (3.600 
daltons). 
 
 Haptenos: são substâncias químicas 
de baixo peso molecular que por si só não 
induzem a formação de anticorpos, ou seja, 
não são imunogênicos, porque não podem 
ativar as células T auxiliares por 
inabilidade de ligarem-se às proteínas 
MHC. São chamados de antígenos 
incompletos; 
Quando conjugados com proteínas 
“carreadoras” ou “transportadoras” 
passam a ser antígenos completos e 
induzir uma resposta imune. 
 
 
 Natureza Química 
Substâncias inorgânicas nunca ativam linfócitos; 
Substâncias orgânicas possuem um grau variado de imunogenicidade; 
Exemplo: Todas as proteínas são imunogênicas. Os polissacarídeos grandes são 
imunogênicos. Os lipídeos e ácidos nucléicos não são, exceto se combinados com proteínas 
carreadoras. 
 
 A susceptibilidade dos grupos determinantes e configuração espacial da molécula. 
 
 Superantígenos 
 
Antígenos que ativam a resposta imune 
exarcebadamente; 
O antígeno não é processado pelos apresentadores de 
antígeno (APC) e se une diretamente aos receptores do 
linfócito T (TCR), não gerando memória; 
Enquanto um antígeno normal ativa 0,1% dos linfócitos 
T, um superantígeno é capaz de ativar até 20% e pode 
gerar uma reação autoimune fatal. 
 
 
 
 
 
ANTICORPOS 
Anticorpos são imunoglobulinas (Ig). 
 
 Características gerais dos anticorpos 
Todas moléculas de anticorpos apresentam um modelo 
básico constituído de 2 cadeiras polipeptídicas leves (L-light) 
e 2 pesadas (H-heavy); 
Cada uma com uma extremidade aminoterminal e a oposta 
carboxiterminal; 
Há também regiões constantes e variáveis. A 
porção aminoterminal possui uma sequência 
variável de aminoácidos que é especifica para o 
antígeno; 
As cadeias leves se ligam às pesadas por meio de 
pontes dissulfídicas (pontes S-S); 
Há também dobramentos ou pontes dissulfidicas 
intracadeira que aproxima mais restos de 
aminoácidos distantes na estrutura primária da 
cadeia, produzindo um dobramento na molécula denominado de domínio; 
 IgG IgD, IgE e IgM 
Domínios dos anticorpos 
IgG: tem 2 domínios na cadeia leve: VL e CL; 
4 na cadeia H: VH, CH1, CH2, CH3. 
IgD, IgE, IgM têm um domínio a mais: CH4 
 
Isotipos de anticorpos 
As classes de moléculas de anticorpos 
também são chamadas de ISOTIPOS 
As cadeias pesadas são designadas pela letra do alfabeto grego correspondente ao isotipo 
do anticorpo; 
Isotipo IgA contém cadeias pesadas alfa α 
Isotipo IgG: y (Gama) 
Isotipo IgM: μ (Mi) 
Isotipo IgE: ε (Épsilon) 
Isotipo IgD: d (Delta) 
 De acordo com o agente infeccioso, há mudança de classe das imunoglobulinas pela troca 
da cadeia pesada μ da IgM por gama (y) da IgG, alfa (α) da IgA ou Épsilon (ε) da IgE. 
Entretanto, a região variável permanecerá constante. 
 
 
 
 
 
 
Digestão Enzimática 
A digestão da imunoglobulina pela papaína (nas pontes 
dissulfidicas) leva ao aparecimento de subunidades: 
FAb e Fc. 
 FAb = fragmente antigen binding (fragmento que se 
liga ao antígeno); 
 Fc = fragmento cristalizável (A porção Fc tem 
receptor para células fagocitárias e proteínas do 
complemento). 
 
 
 
 
 
 
 IgG 
Com base nas diferenças antigênicas da cadeia H (pesada) e no número e na localização das 
pontes dissulfídicas, IgG tem 4 subclasses: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. 
 
IgG1 compõe a maioria da IgG total (65%) 
 
1. IgG predomina na resposta secundária; 
2. IgG é o único anticorpo que atravessa a placenta. 
Esta propriedade está ligada à composição 
química dos fragmentos Fc. 
 
 
 
 
 
3. IgG bloqueia alergenos, impedindo que cheguem aos tecidos onde estão IgE, evitando 
reação alérgica. 
 
 IgG > 
 
4. IgG são anti-RH 
5. IgG é uma imunoglobulina que opsoniza, isto é, aumenta a fagocitose, porque há 
receptores para a cadeia H na superfície dos fagócitos 
 
 
6. IgG é uma das imunoglobulinas que fixam o complemento 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 IgM 
 
As unidades monoméricas estão ligadas entre si por 
uma cadeia proteica designada peça J 
 
- Pode ser encontrada sob 2 formas: 
Pentamérica; 
Decavalente: quando o antígeno é pequeno. 
 
 
 
 
 Presente na resposta primária porque no início da resposta imune serve como receptor 
de antígeno de linfócito B, ou seja, fica na superfície da célula B na forma 
monomérica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 IgM não opsoniza diretamente porque 
não há receptores para a cadeia H na 
superfície dos fagócitos. Entretanto, 
IgM fixa complemento, e o resultado 
C3b pode opsonizar porque há sítios 
de ligação para C3b em ambos: na 
IgG e na superfície dos fagócitos. 
 
 
 No feto indica infecção intra-uterina (o bebê teve a infecção no útero e não foi 
protegido pelo anticorpo da mãe) já que o IgM não atravessa a placenta. Então, ele 
produziu seu próprio anticorpo (IgM). 
 
 IgM tem meia vida de 10 dias 
 
 IgA 
 
Apresentam 2 subclasses: IgA1 e IgA2 
A IgA 1 monomérica é encontrada no soro (93%). 
A IgA 2 é dimérica (7%), sendo encontrada em secreções externas como saliva, lágrima, 
colostro e fluídos, revestindo todas as mucosas dos tratos respiratórios, gastroentérico e 
urinário. 
 
 
 
 
 
 
A forma dimérica já é sintetizada com o componente J no 
plasmócito da submucosa. Durante a passagem de IgA através 
de células epiteliais da mucosa, o componente secretor é 
adicionado, e a IgA secretora completa é secretada para o 
lúmen da glândula. 
No intestino, há espécies bacterianas que secretam enzimas 
proteolíticas que só atingem IgA (região dobradiça). 
Imediatamente após a ingestão do colostro, o recém-nascido, 
que não é competente para a síntese de IgA passa a ter a mucosa 
de tubo digestivo protegido passivamente. 
A vida média é de 6 dias. 
 
No intestino, há espécies bacterianas que secretam enzimas 
proteolíticas que só atingem IgA2 (região dobradiça). 
 
Imediatamente após a ingestão do colostro, o recém-nascido, 
que não é competente para a síntese de IgA passa a ter a mucosa 
de tubo digestivo protegido passivamente.