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Nathália Ferreira Carneiro | GRADUANDA DE MEDICINA VETERINÁRIA Processo de glicosilação A maioria das proteínas produzidas em ribossomos aderidos a membrana tornam-se glicoproteínas. Grupamentos de carboidratos têm papel essencial na função de muitas glicoproteínas, principalmente como sítios de ligação nas suas interações com outras macromoléculas. A adição de açúcares a uma cadeia de oligossacarídeos é catalisada por um grupo de enzimas ligadas à membrana chamadas glicosiltransferases, que transferem monossacarídeos de um determinado açúcar doador para um determinado açúcar receptor. A molécula doadora é sempre um açúcar nucleotídeo, como o ácido siálico-CMP, a manose- GDP, ou a N-acetilglicosamina-UDP. A molécula receptora que recebe o açúcar transferido é a extremidade de crescimento da cadeia de carboidratos. O dolicol fosfato é um transportador lipídico que monta o segmento básico de cada cadeia de carboidratos. Os açúcares são adicionados à molécula de dolicol um por um através das glicosiltransferases ligadas a membranas. Após a adição dos açúcares, esse bloco de 14 açúcares é transferido por uma enzima para o polipeptídeo nascente. A modificação do segmento básico dos oligossacarídeos inicia do RE com a remoção enzimática de dois dos três resíduos terminais de glicose, e a remanescente é ligada a uma chaperona, que mais tarde é removida e libera a glicoproteína. Quando esse composto chega no Complexo de Golgi, a maioria dos resíduos de manose são removidos do segmento básico e são adicionados outros açúcares, para produzir diferente oligossacarídeos.