Enzimas: Proteínas Especiais que Aceleram Reações

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ENZIMAS (BIOCATALIZADORAS)São moléculas grandes
PROTEÍNAS ESPECIAIS QUE ACELERAM A REAÇÃO QUÍMICA, SEM ELAS LEVARIAM ANOS PARA ACONTECER. FUNCIONAM NA FORMA TRIDIMENSIONAL
** EM GERAL ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS, EXCEÇÃO RIBOZIMAS (RELACIONADAS AO ÁC. NUCLEICO)
NOMECLATURA
É estabelecida de acordo com o tipo de reação/função + sufixo:ASE
Ex: Glicocinase adição de grupo fosfato á glicose 
PROPRIEDADES
· Não são consumidas na reação (podem catalizar a msm reação várias vezes) 
· Possui vida útil (renovadas pelas células)
· Possui ↑ especificidade com seu substrato (reagente) ou localização tecidual
· Podem ser reguladas por diferentes estratégias (ativadas/inibidas)
FATORES QUE AS INFUENCIAM 
· pH
· C°
· Ativadores/ Inibidores (IC/INC)
· Concetração de substrato (sem subtância sem reações)
· Quantidade de enzimas 
IC (Inibidor competitivo): As enzimas continuam funcionando. Possui forma semelhante ao substrato original.
Compete pelo sítio ativo com o substrato original. 
É possível chegar a velocidade máxima basta ter + substrato original 
INC (Inibidor não competitivo): Se liga no sitio alostérico alterado a forma da enzima, o que impede ligação com o substrato original.
Inativa a enzima. Não é possível alcançar a velocidade máxima, mesmo que coloque + substrato.
Inibidores farmacológicos:
 Ex: penicilina e amoxilina inibem 1 ou + enzimas envolvidas na síntese da parece celular bacteriana. As drogas também podem agir inibindo reações extracelulares .
Enzima alostérica: 1 interação afeta a ligação de outro sítio da mesma proteína.
Favorecendo ou impedindo ligação de outras moléculas em outras regiões.
ENZIMAS PODEM TER CONFATORES/COENZIMAS
Liga na enzima para ela conseguir se conectar com os substratos e formar o produto.
Podem ser íons inorgânicos (Fe2+ ou Zn2+) e moléculas orgânicas.
CONFACTOR: Substâncias inorgânicas (sais minerais)
COENZIMA: Substâncias orgânicas. Nutrientes específicos como vitaminas, são transitórias, que precisam ser inseridas na dieta em pequenas quantidades.
ENZIMA + CO-FATOR (parte não protéica) =
HOLOENZIMA
GRUPO PROSTÉTICO: Coenzimas que liga fortemente a enzima e não dissocia (ligação covalente)
APOENZIMA: Enzima inativa 
HALOENZIMA: Enzima ativab 
ENZIMAS INATIVAS 
Só são ativadas com confactores e coenzimas. 
Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas condições normais na célula, oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma menor energia de ativação.
DESNATURAÇÃO ENZIMÁTIA
É a mudança que ocorre na enzima causando perda de função/estrutura. Diminui a afinidade com o substrato (reação fica + lenta)
 
ENERGIA ENZIMÁTICA
Leva em consideração a variação energia que existe nas reações bioquímicas (reações químicas que ocorrem no organismo).
REAÇÃO EXÔGENA (ESPONTÂNEAS)
A espontaneidade não se refere a uma velocidade mensurável. Essa velocidade depende da barreira energética que tem que ser vencida para modificar a estrutura molecular dos reagentes para chegar no produto.
SÍTIO ATIVO OU DE LIGAÇÃO
É uma pequena parte da enzima (resíduos de aminoácidos) que auxilia no posicionamento do substrato. 
Mudanças conformacionais (Ajuste induzido): Que enzimas sofrem para encaixar os reagentes e chegar aos produtos. 
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Enzima relacionada ao processo de fotossíntese que tem 1 átomo de cobre (verde) com interações estabilizadoras como a Histidina, Metionina e Cisteína.