AULA 9 Hemoglobina e Mioglobina II

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Hemoglobina (Hb) 
● Encontrada no citosol 
da hemácia 
● 4 subunidades 
peptídicas: proteína 
tetramérica α1, β1, α2, 
β2 - α (141 AA), β (146 AA). 
● Cada subunidade tem 8 α-hélices: A, B, 
C, D, E, F, G, H (semelhante a 
mioglobina). 
● 4 grupos heme: cada um ligado ao 
“bolsão” “bolsão” formado formado pelas 
α-hélices hélices E e F de sua subunidade 
subunidade. 
● Cada subunidade está ligada ao Fe+2 
pela HisF8 (proximal) e ao O2 pela HisE7 
(distal). 
 
PRIMEIRA FUNÇÃO DA HEMOGLOBINA 
= TRANSPORTAR O OXIGÊNIO DO 
PULMÃO PARA O TECIDO. 
 
 
 
Ligação entre Histidina e Aspartato = 
iônica. 
Para que ocorra a ligação Histidina-
Aspartato, a His deve estar protonada 
(positiva +). Quando a histidina está 
desprotonada (neutra) não acontece a 
ligação His-Asp. 
A presença da ligação iônica histidina - 
aspartato estabiliza a estrutura 
quaternária no Estado T. 
A ausência da ligação iônica entre a 
histidina e o aspartato desestabiliza a 
estrutura quaternária em T, desta 
maneira a estrutura quaternária se 
estabilizará em R. 
 
Quando se liga o Oxigênio começa uma 
mudança estrutural - da estrutura no 
estado T (quaternária) para o estado R. 
Quando solta O2 é de R para T. 
Estado T - pouco afim do Oxigênio; 
Estado R - muito afim do Oxigênio; 
Sangue arterial deve estar um vermelho 
bem vivo; 
Sangue venoso deve estar um vermelho 
mais escuro. 
 
 
O estado T é estabilizado também pela 
presença da molécula de BPG no 
BOLSÃO BETA.