Características gerais das proteínas e aminoácidos

Prévia do material em texto

Características gerais das proteínas e 
aminoácidos 
 
As proteínas são formadas por 
polímeros de aminoácidos, 
encontrados em tecidos animais 
e vegetais. 
Fontes animais de proteína 
fornecem proteína de alto valor 
biológico, enquanto as fontes 
vegetais fornecem proteína de 
baixo valor biológico. 
A carência de proteínas no 
organismo proporciona como 
primeiros sinais de desnutrição: 
pele pálida, dores nas 
articulações e aumento de 
sensibilidade á luz. Conforme o 
problema se agrava outros sinais 
aparecem como: amolecimento 
dos ossos, queda de cabelo, 
cegueira noturna, sangramento 
das gengivas e dentes e em caso 
de desnutrição aguda: mau 
funcionamento dos órgãos, fadiga 
constante e diminuição na 
capacidade de aprendizagem. 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS 
AMINOÁCIDOS 
 
Os aminoácidos são classificados 
de acordo com a polaridade do 
grupo R, podendo ser: 
Aminoácidos polares: grupo R ou 
cadeias hidrofílicas, apresentam 
cargas positivas ou negativas. 
 
 
Ex: 
 Carga positiva: lisina, 
arginina e histidina. 
 Carga negativa: aspartato e 
glutamato. 
Aminoácidos apolares: grupo R 
ou cadeias hidrofóbicas. 
Ex: glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina, metionina, 
prolina, fenilalanina, triptofano. 
Aminoácidos sem carga. 
Ex: serina, treonina, cisteína, 
asparagina, glutamina e tirosina. 
O organismo humano é capaz de 
produzir somente alguns 
aminoácidos, os outros devem 
ser obtidos através da 
alimentação. 
 Aminoácidos naturais ou não 
essenciais: são os que o 
organismo sintetiza. 
 
 Os que não sintetiza são os 
essenciais, adquiridos pela 
alimentação. 
 
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
 
A organização das proteínas é 
resultante do tipo de aminoácido 
que as compõe e de como estão 
dispostas. 
Estrutura primária: corresponde 
a sequência linear de 
aminoácidos que é determinada 
geneticamente. 
Estrutura secundária: são as 
proteínas que apresentam forma 
de alfa-hélice e as beta-
pregueadas. 
Estrutura terciária: descreve o 
dobramento final da cadeia por 
interação de alfa-hélice ou beta-
pregueadas. 
 
 
A sequência de aminoácidos na 
cadeia polipeptídica é o que 
chamamos de estrutura primária 
da proteína. 
O fio de telefone linear (esticado) 
corresponde ao fio proteico 
(estrutura primária), mas a 
estrutura não fica esticada e sim 
enrolada como um fio de telefone 
(forma helicoidal), devido a 
projeção espacial da ligação 
peptídica, essa forma é chamada 
de estrutura secundária. 
Quando adicionamos certa 
tensão, o fio de telefone tende a 
se enrolar sobre si mesmo, assim 
como com muitas proteínas, a 
própria hélice (estrutura 
secundária) sofre dobramento 
sobre si adquirindo forma 
globosa chamada de estrutura 
terciária e quaternária. É essa 
estrutura tridimensional que 
determina a função 
biologicamente ativa, fazendo a 
proteína trabalhar como enzima, 
anticorpo, etc. 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
 
Actina e miosina: responsável 
pela contração e motilidade 
Proteínas de defesa (anticorpos): 
proteção de bactérias e vírus 
Proteínas nutrientes: 
responsáveis pela nutrição e 
armazenamento, caseína e 
albumina. 
Proteínas transportadoras: 
responsáveis pelo transporte de 
íons e moléculas entre os 
compartimentos celulares 
Proteínas enzimáticas: 
responsáveis pela catálise de 
reações bioquímicas (fotossíntese 
e cadeia transportadora de 
elétrons).