BIOQUIMICA- APOSTILA- AMINOÁCIDOS_APOSTILA

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AMINOÁCIDOS
No nosso sistema biológico estão presentes 
várias e diversificadas proteínas, todas com 
funções completamente distintas. Essas 
biomoléculas são constituídas de aminoácidos 
e a ordem e características de cada estão 
diretamente relacionados à essa característica. 
Todo aminoácido é constituído por um átomo 
central de carbono com quatro substituições 
diferentes. Na verdade, existem 20 tipos de 
aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles 
apresentam essa característica de carbono 
assimétrico. O único que não apresenta isomeria 
é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de 
hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono 
α com dois substituintes iguais. 
Carbono assimétrico também chamado de 
carbono quiral são aqueles cuja a mudança 
de posição de qualquer ligante levará a um 
enantiômero (espelhada) da molécula original. 
 
ENANTIÔMERO
É uma molécula “espelhada”, simetricamente 
igual a original e tem a capacidade de desviar a 
luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita 
(dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de 
proteínas sejam dextrorrotatórios e alguns 
sejam levorrotatórios, todos compartilham 
a configuração absoluta do L-glutaraldeído 
(convenção de Fisher) e assim, são definidos 
como L-aminoácidos. 
Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância 
biológica incluem a ornitina e a citrulina que 
participam da síntese da ureia, a tirosina na 
formação dos hormônios tireoidianos e o 
glutamato na biossíntese de neurotransmissores.
Os aminoácidos são representados por símbolos 
(as 3 letras iniciais do seu nome correspondente 
ou abreviados por uma letra em maiúscula.
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Os aminoácidos podem ser classificados em 5 
classes principais baseadas nas propriedades 
das suas cadeias laterais: 
1-Aminoácidos com cadeias laterais não 
polares (hidrofóbicas) 
2-Aminoácidos com cadeias laterais 
aromáticas 
 
3- Aminoácidos com cadeias laterais polares 
não carregadas (mais hidrofílicas)
4-Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas positivamente (hidrofílicas) 
5-Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas negativamente (hidrofílicas)
Os grupamentos funcionais dos aminoácidos 
ditam as reações químicas dos aminoácidos. 
Os aminoácidos podem formar polímeros 
lineares pela ligação de grupo α-carboxila de 
um aminoácido com o grupo α-amino do outro. 
Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação 
amídica, chamada, no caso das proteínas de 
ligação peptídica. Essa ligação é obtida por 
exclusão de uma molécula de água.
Através da ligação de dois ou mais aminoácidos 
pelas ligações peptídicas, há a formação dos 
peptídeos, como por exemplo: Aspartame 
resultante da junção dos aminoácidos aspartato 
e fenilalanina. 
Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica
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ANOTAÇÕES
OS AMINOÁCIDOS PODEM TER CARGA 
TOTAL POSITIVA, NEGATIVA OU NEUTRA.
Embora tanto o R-COOH e o R-NH3 sejam 
ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte 
que o segundo. Assim, em pH fisiológico, os 
grupamentos carboxílicos existem praticamente 
todos como R-COO- e o grupamento amino 
predominantemente como R-NH3
+. 
O ponto onde a carga líquida total da molécula de 
aminoácido ou proteína é nula é tão importante, 
que recebeu uma denominação especial. Assim, 
o valor de pH onde existe equivalência entre 
as cargas positivas e negativas da molécula é 
denominado ponto isoelétrico (pI). 
O pI é a média dos dois valores de pKa 
encontrados no aminoácido. Esses valores 
dependem do aminoácido. Para aqueles que 
não contém grupamentos ionizáveis na cadeia 
lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos 
amino e carboxila. Para aqueles que apresentam 
três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de 
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A 
única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo 
fenólico apresentará carga negativa em valores 
de pH maiores do que o pKa do grupo amino, 
e o pI será então a média ente o pKa do grupo 
amino e do grupo carboxílico.
Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido
Esse aminoácido é encontrado nas proteínas 
originárias de todos os domínios da vida. 
Os seres humanos apresentas duas dúzias 
de selenoproteínas como por exemplo a 
iodotironina deiodinases que são responsáveis 
por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em 
T3. Conforme o próprio nome indica, um átomo 
de selênio substitui o enxofre de seu análogo 
estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos 
20 aminoácidos geneticamente codificados, a 
selenocisteína é especificada por um elemento 
genético mais complexo que o códon de 3 letras.
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EXERCÍCIOS
1
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Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo 
com a cadeia lateral.
Qual é o único aminoácido que não apresenta 
isomeria óptica? Por que?
Por que os aminoácidos são considerados moléculas 
anfólitas?
Construa a curva de titulação da glicina indicando os 
pontos de pK e pI.
Explique o significado e como é calculado o ponto 
isoelétrico (pI).
Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram 
adicionados a uma mistura de água e óleo com 
posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos 
entre as duas fases.
Explique como é formada a ligação peptídica
A anemia falciforme é o resultado da mutação nas 
cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido 
glutamato é substituído pelo aminoácido valina. 
Considerando que é aplicado um campo elétrico em 
amostras de dois pacientes, identifique na Figura a 
amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta 
mutante.
Observação: O glutamato é um aminoácido com 
um grupo carboxilo adicional. A valina possui os 
grupos amino e carboxilo característicos de qualquer 
aminoácido. 
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ANOTAÇÕES
JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.
Cite peptídeos de relevância biológica.
Considerando a estrutura química do aspartato 
responda às questões abaixo.
 
a) Observando a cadeia lateral de um 
aminoácido, podemos diferenciá-lo de outros. 
Cite uma característica de acordo com as 
classificações existentes que podemos atribuir a 
esse aminoácido segundo a propriedade da sua 
cadeia lateral.
b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a 
2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse 
aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 
9,0.