Proteínas e desnaturação

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Composição 
proteínas simples: formada apenas por aminoácidos 
proteínas conjugadas: apresenta um grupo prostético, ou seja, uma parte que não é 
composta por aminoácidos 
- Glicoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, melatoproteínas.... 
-Sua função é dependente do grupo prostético 
 
De acordo com a conformação: 
Fibrosa: insolúveis em água e soluções alcalinas (proteínas mais fortes) (vão estar em 
tecidos mais rígidos e de sustentação) 
-Fibras lineares 
Globulares: solúvel em água ou solução salina (ex: albumina) 
 (partes polares para fora e partes apolares para dentro) 
-Forma quase esférica (proteínas um pouco menos estáveis do que as fibrosas, porém 
trabalham muito bem no organismo) (tem a versatilidade de ficar no meio líquido) 
Classificação 
De acordo com o número de cadeias: 
Monoméricas: possuem função mesmo em cadeia individual (apenas estrutura terciária) 
Oligoméricas: ativas apenas quando há união de duas ou mais cadeias 
 Para as proteínas manter a sua forma elas precisam estar em um meio adequado a ela 
 
(Desnaturação é a perda de formato) 
Enovelamento (dobramentos) 
O enovelamento ocorre normalmente da forma espontânea após a formação da proteína 
no ribossomo 
No entanto algumas vezes precisa da ajuda de um complexo enzimático: CHAPERONAS 
As chaperonas também atuam na manutenção de estrutura das proteínas 
Proteostase: A formação e a manutenção da estrutura terciária são indispensáveis para o 
funcionamento das proteínas 
 
Enovelamento e degradação proteica 
 
A função principal das chaperonas é corrigir, mas em determinadas situações pode haver 
desvios de correção. 
Age nas proteínas que possuem falha de dobramento 
 
 
 
Estresse e perda da estrutura terciária 
 
Perda de estrutura terciária 
Quando as condições são diferentes daquelas apresentadas normalmente pelas células 
ocorrem mudanças na estrutura terciária 
Quando a perda da estrutura terciaria resulta em perda de função: DESNATURAÇÃO 
A desnaturação geralmente resulta de um desdobramento parcial da proteína 
Fatores que causam a desnaturação 
Temperatura 
✓ Afeta a maioria das proteínas 
✓ Cada proteína apresenta uma faixa estreita de temperatura em que desnatura 
(temperatura de fusão) 
✓ A desnaturação é um processo abrupto: - após a ruptura de uma ligação ocorre 
desestabilização da estrutura 
✓ Congelamento seguido de descongelamento rápido também atua na desnaturação 
✓ Algumas proteínas são termorresistentes (100°C) * (ex: bactérias termorresistentes, 
arqueobactérias) 
 
✓ PH extremo: alteração de carga e repulsão eletrostática e ruptura de ligações de 
hidrogênio 
✓ Solventes orgânicos (álcool, acetona): ruptura de interações hidrofóbicas 
✓ Ureia, hidrocloreto de guanidina: ruptura de interações hidrofóbicas 
✓ Detergentes ruptura de interações hidrofóbicas 
✓ Agitação intensa. 
(não há quebra de ligações peptídicas) 
Precipitação 
Agregados proteicos 
Ocorre pela exposição das regiões hidrofóbicas das proteínas 
Quando os fatores desnaturantes são extremos a proteína pode sofrer coagulação e 
hidrólise. 
Desnaturação e coagulação 
“Desnaturação” pode ser reversível: - algumas enzimas e proteínas de membrana 
Coagulação: as proteínas desnaturadas podem se agrupar formando coágulos 
 
Função das proteínas 
• Funcionam como catalisadores de reações químicas. 
• Atuam na defesa do organismo, uma vez que os anticorpos são proteínas. 
• Atuam na comunicação celular. 
• Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, que atua no 
transporte de oxigênio. 
• Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as proteínas 
responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos. 
• Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele. 
 
Interação ligante- sítio de ligação 
Uma proteína pode interagir com mais de um ligante 
A interação com um altera a conformação e a interação com os demais ligantes