AMINOÁCIDOS

Prévia do material em texto

1 
 
Rayssa Milagres | UFJF – Med 118 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Referência: Transcrição da aula – Professora Valquíria Medeiros. 
LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L. e COX, M.M. Princípios de Bioquímica. 5a edição, São Paulo, ed. 
Sarvier, 2010. 1304p. Capítulo 5.
AMINOÁCIDOS 
 Monômeros constituintes de peptídeos e proteínas. 
 Formam ligações peptídicas. 
 Sólidos, cristalinos, solúveis em água, alto ponto de 
fusão. 
 Estrutura geral: 
 
 Cadeia lateral R é específica para cada AA → 
determina o papel do AA na proteína. 
 Grupo R: varia em estrutura, tamanho e carga 
elétrica. 
 Todos os 20 AA encontrados nas proteínas são α-
aminoácidos. 
 Grupo carboxila e grupo amino ligados ao 
mesmo átomo de carbono (Cα). 
 Aminoácidos primários: são esses 20 AA. 
 Alguns AA podem conter enxofre, fósforo... 
 Caráter anfótero. 
 Numerar a cadeia: a partir do carbono da 
carboxila ligado ao Cα. 
 Por possuírem carbono assimétrico, os AA podem 
apresentar isômeros L e D → L-α-aminoácido mais 
comum (grupo amino voltado para esquerda). 
 Exceção: Glicina → R=H sem carbono assimétrico. 
 
Classificação pelos grupos R 
Grupos R não-polares e alifáticos 
 Grupos R são hidrofóbicos e não-polares. 
 Volumosas cadeias laterais da alanina, valina, 
leucina e isoleucina → importantes na estabilização 
da estrutura das proteínas. 
 Promoção de interações hidrofóbicas no interior da 
proteína. 
 
 
Grupos R aromáticos 
 Todos podem participar de interações 
hidrofóbicas. 
 O grupo hidroxila da tirosina pode forma ligação 
de hidrogênio → grupo funcional importante na 
atividade de algumas enzimas. 
 O triptofano, a tirosina e a fenilanina absorvem luz 
na região ultravioleta. 
 
 
Grupos R não-carregados, mas polares 
 Os grupos R são mais solúveis e água. 
 Contêm grupos funcionais que formam ligação de 
hidrogênio com a água. 
 Asparagina e glutamina são amidas de dois outros 
AA – aspartato e glutamato, respectivamente. 
 Cisteína é oxidada para formar um AA dimérico, 
unidos por ligação dissulfeto → cistina → 
fortemente apolar. 
 
 
Grupos R carregados positivamente (Básicos) 
 Mais hidrofílico. 
 Possuem carga positiva liquida em pH 7. 
 A histidina é o único AA primário que possui uma 
cadeia lateral com um pka próximo da 
neutralidade. 
 
 
 
2 
 
Rayssa Milagres | UFJF – Med 118 
 
 
Grupos R carregados negativamente (ácidos) 
 Grupo R com carga liquida negativa em pH 7. 
 
 
 
Classificação quanto à produção pelo 
organismo 
Aminoácidos essenciais 
 Participam da síntese de proteínas. 
 Não são produzidos em quantidades suficientes no 
organismo. 
 Arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, 
lisina, metionona, treonina, triptofano, valina. 
Aminoácidos não essenciais 
 Produzido em quantidade suficiente pelo 
organismo. 
 Alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, 
glutamina, glicina, prolina, serina. 
Aminoácidos condicionalmente essenciais: 
 Não são sintetizadas pelo organismo em 
determinadas patologias ou períodos. 
 Arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina e 
tirosina. 
Aminoácidos não essenciais produzidos 
 Ornitina e citrulina. 
 Não utilizados na síntese de peptídeos ou de 
proteínas. 
 Desempenham papel vital no organismo. 
 Usados como parte do ciclo da ureia → 
mecanismo de liberação de íons amônio. 
 
Comportamento ácido-base dos AA 
 Quando um AA é dissolvido na água, ele existe na 
solução como um íon dipolar ou “zwitterion”. 
 Zwitterion → estrutura que possui número igual de 
carga elétrica positiva e negativa. Apresenta 
somatório de cargas nulo. 
- Em meio ácido o grupo –COO¯ é protonado e 
existe como COOH. 
- Em meio básico, o grupo –NH3⁺ é desprotonado e 
existe como –NH2. 
- Solução tampão: neutraliza tanto ácido quanto 
base. 
 
 
 
 
 
 
Os aminoácidos têm curvas de titulação 
características 
 Titulação ácido-base: adição ou remoção gradual 
de prótons. 
 Em Ph muito baixo: espécie totalmente protonada. 
 Ponto médio do primeiro estágio da titulação: 
[forma doadora de prótons]=[forma receptora de 
prótons]. 
 No ponto médio de qualquer titulação, um ponto de 
inflexão é atingido, no qual o pH é igual ao pka. 
 pKa: medida da tendência do grupo para ceder o 
próton. Essa tendência cresce 10 vezes quando o pka 
aumenta uma unidade. 
 Com a progressão da titulação outro ponto de 
inflexão é atingido: ponto isoelétrico. 
 Ponto isoelétrico (PI): carga total zero – valor de 
pH onde o número de cargas positivas é igual ao 
número de cargas negativas. 
 O aminoácido em pH ácido em relação ao PI 
(pH<PI) tem carga positiva. 
 O aminoácido em pH básico em relação ao PI 
(ph>PI) tem carga negativa. 
 O pka de qualquer grupo funcional é intensamente 
afetado pelo seu ambiente químico. 
 A curva de titulação também fornece as regiões de 
poder tamponante: nas regiões do ponto de 
inflexão. 
Aminoácidos neutros 
 Glicina será usada como exemplo. 
 Para AA que não possuem grupos ionizáveis em 
suas cadeias laterais, o PI é uma média aritmética 
dos dois valores de pka: 
𝑃𝐼= 𝑝𝑘𝑎1+ 𝑝𝑘𝑎2
2
. 
 Para um pH acima do seu PI, a glicina tem uma 
carga elétrica negativa → move-se para o ânodo. 
3 
 
Rayssa Milagres | UFJF – Med 118 
 
 Para um pH abaixo do seu PI, a glicina tem uma 
carga elétrica positiva → move-se para o cátodo. 
 As regiões em azul correspondem às áreas 
tamponantes. 
 
 
Aminoácido ácido 
 Grupo R ionizável. 
 Possui três estágios correspondentes. 
 O terceiro estágio corresponde à titulação do 
grupo R. 
 Os pontos isoelétricos refletem o tipo de R 
ionizante. 
 Primeiro ocorre o desprotonamento do grupo 
carboxílico ligado ao Cα. 
 À medida que o pH aumenta, ocorre o 
desprotonamento do grupo carboxílico da cadeia 
lateral. 
 O pK2, relativo ao grupamento amino, não 
participa na conta do PI. 
 O PI é calculado como uma média entre o pK1 
(relativo ao grupamento carboxílico do Cα) e o pKr 
(relativo ao grupamento carboxílico da cadeia 
lateral). 
 
 
 
 PI=3,22 
Aminoácido básico 
 Possui três estágios correspondentes, semelhante 
ao AA ácido. 
 O pKr corresponde ao desprotonamento do 
grupamento amino da cadeia lateral. 
 O PI é calculado pela média entre pK2 e pKr. 
 
 
 
 PI= 7,59 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos não-primários: 
- Criados por uma modificação dos resíduos 
primários. 
- Prolina → 4-hidroxiprolina. Ambos são encon- 
- Lisina → 5-hidroxilisina. trados no colágeno 
- 6-N-metilisina: encontrada na miosina. 
- γ-carboxiglutamato: encontrado na protrombina. 
- Desmosina: encontrado na proteína elastina. 
- Selenocisteína: contém selênio no lugar do enxofre 
da cisteína. 
4 
 
Rayssa Milagres | UFJF – Med 118 
 
 
Aminoácidos e neurotransmissores 
 Duas classes de neurotransmissores são derivados 
dos AA tirosina e triptofano: 
- Triptofano: converte-se em serotonina, com efeito 
sedativo, proporcionando sensação agradável. 
Níveis baixos estão associados à depressão e níveis 
altos produzem estados maníacos. 
- Tirosina: derivada da fenilalanina. Converte-se em 
catecolaminas, com destaque para epinefrina 
(noradrenalina e adrenalina). 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 Cadeia de AA formada a partir da união, por 
ligação peptídica, de dois ou mais AA, ocorrida 
entre o grupo –COOH de um AA e o grupo –NH2 de 
outro. 
 Essa é uma reação de condensação – síntese por 
desidratação. 
 
 
 
 Oligopeptídeo: alguns poucos AA unidos dessa 
forma. 
 Polipeptídeo: muitos AA unidos dessa forma. 
 Proteína: milhares de AA. Acima de 10000 de PM. 
 Resíduo: unidade de AA de um peptídeo. 
 Resíduo aminoterminal: AA presente na extremidade 
do grupo α-amino. 
 Resíduo carboxiterminal: AA presente na 
extremidade do grupo caboxila livre. 
 O comportamento acidobásico de um peptídeo 
pode ser predito a partir dos seus grupos α-aminoe 
α-carboxila livres e da natureza de seus inúmeros 
grupos R ionizáveis. 
 Proteínas podem ter apenas uma cadeia 
polipeptídica ou podem ter duas ou mais → 
multissubunitárias. 
 Em uma proteína multissubunitária, as cadeias 
podem ser iguais ou diferentes: 
o Se pelo menos duas forem diferentes: 
oligomérica. 
o Unidades idênticas: protômeros. 
o Ex: hemoglobina → possui duas cadeias α e 
duas cadeias β. Pode ser considerado um 
tetrâmero ou um dímero de protômeros αβ. 
 As proteínas podem ser conjugadas: conter 
componentes químicos além dos AA. 
 Porção não-aminoácida: grupo prostético. 
Hidrólise 
 Enzimática: lenta, porém não destrói a estrutura dos 
AA. 
 Ácida: completa, rápida em relação à enzimática, 
porém, destrói os AA total ou parcialmente. 
 Alcalina: rápida e completa, comparada com a 
enzimática, destrói parcialmente alguns AA e 
racemiza outros. 
Reação do Biureto 
 Ocorre a partir de tripeptídeo. 
 Peptídeo, em presença de uma base, reage com o 
sulfato cúprico, dando um composto de cor violeta. 
 
 
Polipeptídeos com atividade biológica 
Insulina 
 Hormônio produzido pelo pâncreas. 
 Duas cadeias polipeptídicas (30 a 21 resíduos), 
unidas por pontes dissulfeto → ligação reversível 
uqe ocorre entre os grupos –SH do AA cisteína. 
 Secreção: estimulada pelo aumento do nível da 
glicemia. 
 Ação principal: promover captação da glicose 
pela célula. 
 Efeito da secreção: manutenção da concentração 
de glicose sanguínea quase constante, apesar das 
flutuações constantes na ingestão de glicose. 
 Diabetes mellitus: patologia por defeito na 
produção ou na ação da insulina. 
Glucagon 
 Hormônio hiperglicemiante, com ação contrária a 
da insulina. 
 Produzido pelo pâncreas, com cadeia 
polipeptídica 29 resíduos. 
 Secretado quando a concentração de glicose 
sanguínea chega a níveis inferiores da normal. 
 Aumenta a quebra do glicogênio e acelera a 
velocidade de liberação de glicose. 
Glutationa 
 Tripeptídeo formado por resíduos de glutamato, 
cisteína e glicina. 
 Presente em praticamente todas as células, 
principalmente nas células do fígado. 
 Ação provável: manter, no estado reduzido, os 
grupos sulfidrila das proteínas, o íon ferro do 
5 
 
Rayssa Milagres | UFJF – Med 118 
 
grupo Heme no estado ferroso e remoção de 
peróxidos tóxicos formados no metabolismo. 
Ocitocina, Vasopressina (ADH) e Corticotrofina 
(ACTH) 
 Hormônios da hipófise. 
 Ocitocina e vasopressina: 9 resíduos de AA, tendo 
forma cíclica e ligados por pontes dissulfeto. 
 ACTH: formado por 39 resíduos e de cadeia 
linear. 
Penicilina 
 Produzido pelo fungo Penicillum notatum. 
 Formado pelos AA valina e cisteína. 
 Protótipo dos antibióticos que têm grande 
importância no tratamento de infecções. 
Gramicidina 
 Antibiótico. 
 Formado por 10 resíduos de AA e de cadeia 
cíclica. 
Bradicinina 
 Polipeptídeo hipotensor. 
 Estimulador da musculatura lisa. 
 Auxilia na regulação da pressão sanguínea. 
 Resulta da ação de enzimas proteolíticas (veneno 
de cobra, tripsina, plasmina ou calicreína) sobre o 
substrato bradicinogênio. 
 Formada por 9 resíduos de AA, cadeia linear. 
Angiotensina: 
 Substâncias vasoconstritora e hipertensiva, 
resultante da ação da renina sobre o 
angiotensinogênio. 
 Angiotensinogênio I: 10 resíduos de AA. 
 Angiotensinogênio II: 8 resíduos. 
Aspartame 
 Dipeptídeo formado pelo ácido aspártico (L-
aspartil) e L-fenilalanina. 
 200 vezes mais doce do que o açúcar. 
 O éster metil derivado desse peptídeo é o 
aspartame, comercializado como substituto do 
açúcar. 
 
 
 
 
 
	AMINOÁCIDOS
	Classificação pelos grupos R
	Grupos R não-polares e alifáticos
	Grupos R aromáticos
	Grupos R não-carregados, mas polares
	Grupos R carregados positivamente (Básicos)
	Grupos R carregados negativamente (ácidos)
	Classificação quanto à produção pelo organismo
	Aminoácidos essenciais
	Aminoácidos não essenciais
	Aminoácidos condicionalmente essenciais:
	Aminoácidos não essenciais produzidos
	Comportamento ácido-base dos AA
	Os aminoácidos têm curvas de titulação características
	Aminoácidos neutros
	Aminoácido ácido
	Aminoácido básico
	Aminoácidos e neurotransmissores
	PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
	Hidrólise
	Reação do Biureto
	Polipeptídeos com atividade biológica
	Insulina
	Glucagon
	Glutationa
	Ocitocina, Vasopressina (ADH) e Corticotrofina (ACTH)
	Penicilina
	Gramicidina
	Bradicinina
	Angiotensina:
	Aspartame