em que situação o aminoácido adquire a forma de íon dipolar?

Pode se converter espontaneamente porque o hidrogênio do grupo carboxila sofre ionização, formando o íon H+. Como os aminoácidos também apresentam o grupo amina, capaz de receber prótons, ele mesmo se liga ao íon H+. 
O íon formado pode ser considerado dipolar, pois um dos átomos de oxigênio do grupo carboxila adquiriu carga negativa enquanto o grupo amina do mesmo aminoácido adquiriu carga positiva ao receber o íon H+. A formação desses íons fazem com que os aminoácidos apresentem temperaturas de fusão maiores que outros compostos covalentes semelhantes. 

A forma de íon dipolar de um aminoácido é também conhecida como forma zwitteriônica, e é dada por sua configuração eletricamente neutra, com a restrição de que a carga dos grupos ionizáveis sejam opostas.

Para ficar claro, vamos tomar como exemplo a Alanina, que é um aminácido de cadeia simples apolar. Em sua forma eletricamente neutra genérica, o grupo Amino (\(NH⁺_3\)) é representado desprotonado (\(NH_2 \)) e seu grupo Carboxílico (\(COO⁻\)) é representado protonado (\(COOH\)). Neste caso, o aminoácido não está em sua forma zwitteriônica (de íon dipolar) - está apenas em estado isoeletrônico. 

Agora, vejamos que este estado também pode ser alcançado quando o grupo Amino está em sua forma normal (\(NH⁺_3\)) e o grupo Carboxílico também (\(COO⁻\)). Veja que a soma das cargas resulta em 0, além de serem opostas. Neste caso, temos a forma zwitteriônica da Alanina. Veja na ilustração abaixo a sintetização desta explicação: