Descreva a via bioquímica do radical amina até chegar ao ciclo da uréia.

O grupo α-amino de muitos aminoácidos é transferido para α-cetoglutarato para formar o glutamato, que é então desarmado oxidativamente para produzir o íon amônio (NH 4 + ). As aminotransferases catalisam a transferência de um grupo α-amino de um α-aminoácido para um α-cetoácido. Estas enzimas, também chamados de transaminases, geralmente funil grupos α-amino de uma variedade de aminoácidos para ácido a-ceto-glutarato para a conversão em NH 4+.

O aspartato aminotransferase, uma das mais importantes destas enzimas, catalisa a transferência do grupo amino do aspartato para o α-cetoglutarato. O átomo de nitrogênio que é transferido para α-cetoglutarato na reação de transaminação é convertido em íon amônio livre por desaminação oxidativa. Esta reação é catalisada pela desidrogenase do glutamato. Esta enzima é incomum por ser capaz de utilizar NAD + ou NADP + , pelo menos em algumas espécies. A reação prossegue por desidrogenação da ligação C- N, seguida por hidrólise da base de Schiff resultante.

O equilíbrio desta reação favorece o glutamato; a reação é impulsionada pelo consumo de amônia. A glutamato desidrogenase está localizada na mitocôndria, assim como algumas das outras enzimas necessárias para a produção de uréia. Esta compartimentalização sequestra a amônia livre, que é tóxica. Nos vertebrados, a atividade da glutamato desidrogenase é regulada alostericamente.

A enzima consiste em seis subunidades idênticas. O trifosfato de guanosina e o trifosfato de adenosina são inibidores alostéricos, enquanto o difosfato de guanosina e o difosfato de adenosina são ativadores alostéricos. Assim, um abaixamento da carga de energia acelera a oxidação de aminoácidos.