GD 3 Estrutura e Função de Proteínas

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GD – Estrutura e Função de Proteínas 
 
 
 
1- A maioria das proteínas globulares sofre desnaturação (desenrolamento da estrutura espacial) 
com perda da atividade biológica quando rapidamente aquecida a 65ºC. entretanto, as proteínas 
globulares que contêm muitos resíduos de cistina precisam ser aquecidas por tempo mais longo e 
a temperaturas mais altas para serem desnaturadas. Uma tal proteína é o inibidor de tripsina do 
pâncreas bovino (ITPB), o qual tem 58 resíduos de aminoácidos em uma única cadeia e três 
interligações dissulfeto dadas por resíduos de cistina. Resfriando-se uma solução de ITPB a 
atividade biológica desta proteína é restaurada. Você pode sugerir uma base molecular para esta 
propriedade? 
 
 
2- A bactéria anaeróbica altamente patogênica, Clostridium perfringens, é responsável pela 
gangrena gasosa, uma doença na qual a estrutura dos tecidos é destruída e secreta uma enzima 
que catalisa eficientemente a hidrólise da ligação peptídica indicada na seqüência: 
 
 
 
onde X e Y são quaisquer dos 20 aminoácidos naturais. Como a secreção desta enzima contribui 
para o potencial de invasão desta bactéria nos tecidos humanos? Por que esta enzima não afeta a 
própria bactéria? 
 
 
 
3 - Uma amostra (660mg) de uma proteína oligométrica com peso molecular de Mr 132.000 foi 
tratada com 2,4-dinitrofluoro-benzeno, em condição levemente alcalina, até que a reação química 
fosse completada. As ligações peptídicas da proteína foram hidrolisadas completamente por 
aquecimento em HCl concentrado. O hidrolisado, quando analisado, continha 5,5mg do seguinte 
composto: 
 
 
Entretanto, não foi possível identificar nenhum outro derivado 2,4-dinitrofenil de grupos α-amino de 
outros aminoácidos. 
a) Explique porque esta informação pode ser usada para determinar o número de cadeias 
polipeptídicas em uma proteína oligomérica. 
b) Calcule o número de cadeias polipeptídicas nesta proteína. 
 
 
 
4 - Estudos do transporte de oxigênio em fêmeas grávidas de mamíferos mostraram que as curvas 
de saturação pelo oxigênio do sangue materno e fetal são marcadamente diferentes quando 
medidas nas mesmas condições. Os eritrócitos do feto contêm uma variante estrutural da 
hemoglobina, hemoglobina F consistindo de duas subunidades α e duas γ (α2γ2) enquanto os 
eritrócitos maternos contêm a hemoglobina usual A (α2β2). 
 
 
a) Qual hemoglobina tem maior afinidade pelo oxigênio, em condições fisiológicas, a 
hemoglobina A ou a hemoglobina F? Explique. 
b) Qual o significado fisiológico para estas afinidades diferentes? Explique. 
 
 
 
5 – Sob condições apropriadas, a molécula de hemoglobina se dissocia em quatro unidades. As 
subunidades α isoladas ligam-se ao Oxigênio, mas exibem uma curva hiperbólica, ao invés da 
curva sigmóide apresentada pela hemoglobina. Esta ligação não é afetada pela presença de H, 
CO2 ou BPG. O que estas observações indicam a respeito da cooperatividade entre as cadeias da 
hemoglobina? 
 
 
6 – Como você explica o fato de que a substituição de um simples aminoácido (uma Valina no 
lugar de um ácido glutâmico) na estrutura da hemoglobina, dando origem à hemoglobina S ( 
anemia falciforme) afeta a organização estrutural e a função da hemoglobina? 
 
 
7 – Anticorpos são proteínas capazes de reconhecer e se ligar a outra moléculas ( antígenos) de 
uma maneira bastante especifica. A mudança de um aminoácido na estrutura de um determinado 
antígeno viral (gripe aviária) implicou na ausência de reconhecimento deste antígeno por pacientes 
resistentes a outra variante da gripe, que não apresentava esta mutação. 
Por que a mudança de um aminoácido afetou a capacidade de reconhecimento do vírus da gripe 
aviária? Qual a provável localização deste aminoácido na proteína imunogênica? 
 
8 – O que é uma proteína no seu estado nativo? Uma proteína, após alcançar esta conformação, 
se mantém sempre com a mesma estrutura? Explique. Explique a relação entre pH e a estrutura 
das proteínas. 
 
9 – Descreva os quatro níveis de organização da estrutura das proteínas. Quais são as interações 
moleculares que estabilizam a estrutura das proteínas?