Nutrição- Proteinas e Aminoácidos

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PROTEINAS E AMINOÁCIDOS 
As proteínas são compostos de alto peso molecular, de estrutura complexa e massa molecular também 
elevada, sendo sintetizadas pelos organismos vivos através da aglutinação de um grande número de 
moléculas de aminoácidos, e unidos através de ligações denominadas ligações peptídicas. 
1. FUNÇÕES 
Estruturais 
- Compõe Membranas Celulares 
- Músculo (Actina e Miosina) 
- Tecido conjuntivo (Colágeno) 
- Manutenção e reparo de tecidos (Obs. 20% da energia consumida é para reparo desses tecidos). 
Funções especializadas 
- Expressão gênica: proteínas ligadoras de DNA. 
- Enzimática: catalisar reações (digestão, absorção, etc.). 
- Regulação do metabolismo: hormônios (insulina, HC,) 
- Contração muscular: actina e miosina o Transporte: hemoglobina, albumina (AG livres), citocromo 
(elétrons), lipoproteínas (lipídeos) 
- Sistema imune: anticorpos, imunoglobulinas ▪ Fonte de energia 
Fonte de Energia: Não é favorável, mas acontece. 
Requerimento de Proteínas 
- Animais jovens e em crescimento 
- Redução progressiva com a chegada da maturidade 
- Mantença 
- Reprodução e produção de leite 
As proteínas são compostas por aminoácidos. Esses aminoácidos são compostos quaternários formados por 
Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio (diferença entre os outros nutrientes). Em sua composição 
pode haver presença de outras moléculas como Selênio e Ferro. 
Para a quebra dessa proteína e liberação desses aminoácidos para serem absorvidos pelo organismo, é 
necessário a presença de água (Hidrolise). O processo é o mesmo que ocorre nos lipídeos e carboidratos. 
Isso ocorre no estomago. As proteínas são submetidas aos HCL e são desnaturadas. Posteriormente elas são 
degradadas pelas enzimas e ficam na forma de pequenas cadeias de aminoácidos ou aminoácidos livres. 
Estudos mostram que cadeias de até 5 aminoácidos podem ser absorvidos pelo organismo, mas comumente, 
eles são absorvidos em sua forma livre. 
 
 
Os aminoácidos compõem a estrutura primária da proteína e isso é determinado geneticamente. Mas apesar 
disso, o que garante a função de uma proteína é sua estrutura quaternária. 
2. CLASSIFICAÇAO DAS PROTEINAS 
- Simples quando possuem apenas aminoácidos em sua estrutura. 
- Complexas quando possuem aminoácidos e outros compostos como grupo heme, lipídeos e açúcares. 
3. CLASSIFICAÇAO DOS AMINOÁCIDOS 
3.1 CLASSIFICAÇÃO QUANTO AOS METABÓLITOS PRODUZIDOS 
Glucogênicos: precursores para síntese de glucose. 
✓ Ala, Arg, Asp, Cis, Glu, His, Thr e Val. 
Cetogênicos: precursores para síntese de ácidos graxos 
✓ Leucina 
Glucogênicos e cetogênicos 
✓ Ile, Lis, Phe, Trp e Tir 
3.2 CLASSIFICAÇÃO: QUANTO A CADEIA LATERAL 
- Alifáticos (Treonina, Valina, Leucina, Alanina) 
- Aromáticos (Fenilalanina = Compõe molécula de tiroxina e melanina) 
- Sulfurados (Cisteína e Cistina) 
- Heterocíclicos (Triptofano = Compõe serotonina e melatonina. Ele aumenta a expressão genica de grelina. 
Esse hormônio atua no centro da fome e faz com que o animal aumente o consumo de ração). 
- Ácidos (Aspartato, Asparagina e Glutamato) 
- Básicos (Glutamina, Lisina = é um dos aa mais importantes para deposição de proteína. Compõe em torno 
de 7% do musculo). 
3.3 CLASSIFICAÇÃO QUANTO A ESSENCIALIDADE 
- Essenciais (indispensáveis): Não são sintetizados ou não são sintetizados em quantidade suficiente pelo 
organismo. Ex: Lisina, Histidina, Leucina, Isoleucina, Valina, Metionina, Treonina, Triptofano e 
Fenilalanina. A taurina é essencial para felino, pois o organismo deles não produz quantidade suficiente. 
 - Não essenciais (dispensáveis): São sintetizados no organismo, porém sua síntese também depende dos 
componentes da ração disponibilizada. Ex: Glutamato, Glicina, Serina, Alanina, Aspartato e Asparagina. 
 Condicionalmente não-essenciais: Prolina (Aves): Importante na alimentação das aves de postura, 
especialmente em fase de pico de postura. Glutamina em caso de má higiene sanitária. 
AMINOÁCIDO LIMITANTE: É o primeiro aminoácido que restringe o crescimento do animal. Para ser 
limitante, vai depender da espécie, categoria e estágio fisiológico. (Ex: Metionina nas aves para 
empenamento). Vai depender também da dieta utilizada. (Ex: Dietas a base de ingredientes de origem 
animal podem disponibilizar bastante lisina, porém pode tornar um outro aminoácido limitante. Por 
exemplo, pode haver muita lisina, porém tem pouca metionina.) 
A lisina é o aminoácido utilizado como referência para determinar a relação com outros aminoácidos. 
 
Obs.: Aminoácidos que ficam em excesso devido a falta do aminoácido limitante são quebrados e utilizados 
como fonte de energia. A quebra desse aminoácido libera N, e para excretar esse N o animal precisa gastar 
energia. Por isso, a proporção entre os aminoácidos é de suma importância. 
3.4 CORREÇÃO DE DEFICIÊNCIA DE AMINOÁCIDOS 
1) Combinação de ingredientes 
2) Dieta com excesso de proteína 
- Custo / Excreção de nitrogênio / Eficiência de utilização 
3) Aminoácidos sintéticos/Industriais 
- L-Lisina (HCl ou Sulfato) o DL-Metionina o L-Triptofano o L-Treonina o L-Valina 
Proteína ideal: Proteína ideal é definida como o balanço de aminoácidos que atende os requerimentos dos 
animais sem deficiência ou excesso, evitando desvio de aminoácido essenciais para formar aminoácidos 
não-essenciais ou forma energia. Aminoácido referência: Lisina em relação aos demais AA. Portanto, 
deve-se atualizar apenas as exigências de lisina, pois, as exigências dos demais aminoácidos são calculadas a 
partir de relacionamento com lisina, descrito em tabelas de recomendações nutricionais. 
Sistema Fatorial de determinação de Exigência: Esse sistema determina quanto o animal precisa para 
manutenção, para crescimento e para deposição de musculatura. Após isso, os valores são somados e por fim 
é determinando a exigência total. 
A relação dos aminoácidos essenciais em uma dieta é determinada pelo método dose-resposta, que parte 
introdução e aumento de um aminoácido na dieta para ver até onde o animal responde (em crescimento, 
deposição). Após isso, chega-se a conclusão de quanto do aminoácido o animal precisa na dieta. 
Ex: Quantidade de Aminoácidos exigidas pelo Animal 
- 1.15 de Lisina 
- 0.65 de Met+Cist 
- 0.21 de Triptofano (Na dieta) 
Uma dieta de Milho e Soja que contem 16% de Proteína, só possui 0.84 de lisina, e isso é menor que a 
exigência do animal. 
 
 
 
 
 
 
Nessa questão, todos os aminoácidos serão em proporção da Lisina 
CORREÇÃO DE DEFICIÊNCIA 
1) Combinação de ingredientes 
2) Dieta com excesso de proteína o Custo / Excreção de nitrogênio / Eficiência de utilização 
3) Aminoácidos sintéticos/Industriais: L-Lisina (HCl ou Sulfato), DL-Metionina, L-Triptofano, L-Treonina, 
L-Valina 
 
 
 
 
 
Para calcular quando tem e quanto está faltando de Lisina nessa dieta: 
1,15 ------ 100% 
0,84 ------ X = 73% Total de lisina dieta 
Ou seja, faltam 27% para completar a exigência 
Esse é o primeiro limitante dessa dieta, portanto é necessário adicionar sintético. 
Proporção de Met+Cist em relação a Lisina (1,15) 
Ex
1
 1,15 ------ 100% 
 0,65 ------ X = 56,52% Em relação a Lisina 
Então, caso eu queira aumentar a quantidade de Lisina, eu vou me basear pelos 56,52% que é o que eu 
preciso ter de Met+Cist dentro dos 100% da lisina, que agora é igual a 1,25. 
 
Ex
2 
1,25 ------ 100% 
Proporção de Triptofano em relação a Lisina (1,15=100%) 
Ex
1
 1,15 ------ 100% 
 0,21 ------ X = 18,28% Em relação a Lisina 
Então, caso eu queira aumentar a quantidade de Lisina, eu vou me basear pelos 18,28% que é o que eu 
preciso ter de Triptofano dentro dos 100% da lisina, que agora é igual a 1,25. 
Ex
2 
1,25 ------ 100% 
 X ------- 18,28% = 0,228% de Triptofano 
Cálculo para encontrar os valores necessários de Treo em relação a quantidadede Lys. Para o cálculo, são 
disponibilizados três valores diferentes de Lys para cada fase e uma única proporção de Treonina de 65%. 
F1 (Lys = 1,55) 
1,55 ----- 100% 
 X ----- 65% = 1,0075 de treo 
F2 (Lys = 1,35) 
1,35 ----- 100% 
X ----- 65% = 0,8775 de treo 
F2 (Lys = 1,15) 
1,15 ----- 100% 
X ----- 65% = 0,8775 de treo 
Obs. Aumento de aa sintético pode inibir a absorção de outros aminoácidos. (Antagonistas) 
Ex: Leucina/Isoleucina e Valina 
 Lisina e Arginina 
Metionina pode ser tóxico para o animal, então em caso de necessidade de adição desse aminoácido, é 
preciso ter atenção. Todos esses fatores diminuem consumo de ração pelo animal. 
4. DIGESTÃO DE AMINOÁCIDOS 
Estômago: A digestão começa no estômago pela ação do HCl. Há desnaturação das proteínas (Perda de 
estrutura quaternária), assim as enzimas conseguem chegar até a proteína. Posteriormente a pepsina quebra a 
proteína ao meio devido a uma sequência de aminoácidos especifica (ela não libera aa, apenas faz a quebra 
da proteína transformando em peptídeos). 
Intestino: No intestino são liberadas enzimas pancreáticas e intestinais que quebram as moléculas de 
peptídeos e transformam em di, tripeptídeos e aminoácidos livres. 90% do que é absorvido pelo enterócito, é 
aa livre. Pouquíssimos são polipeptídios. Após a absorção, as moléculas vão para a Veia Porta. (Esse 
processo ocorre tanto em ruminantes quanto em Não ruminantes. 
DIGESTÃO NOS RUMINANTES 
É um pouco diferente dos não ruminantes, porque eles possuem o rúmen, que é uma câmara repleta de 
bactérias e outros microrganismos que conseguem tanto degradar a proteína quanto produzir proteínas a 
partir da ureia. Por isso existem dois tipos de proteínas nos ruminantes: Proteínas Degradáveis no Rúmen 
(PDR) e as Não degradáveis no rúmen (PNDR). 
PDR: São proteínas que são degradadas pelos microrganismos presentes no rúmen. Os aminoácidos 
liberados dessa degradação são utilizados para compor a estrutura proteica dos próprios microrganismos. 
PNDR: Essa passa direto pelos estômagos e vai para o Intestino delgado. 
 
PROCESSO DE DEGRADAÇÃO E FORMAÇÃO 
DE PROTEÍNAS EM RUMINANTES 
 
 
Usam o mesmo transportador na célula 
PDR: Quando a proteína chega ao rúmen, os 
microrganismos liberam enzimas que degradam 
essa proteína (Proteases, Peptidases e 
Deaminases). As proteases degradam a proteína 
a transformando em grandes peptídeos. A 
peptidase degrada ainda mais esses grandes 
peptídeos transformando em aminoácidos. 
Posteriormente, os microrganismos liberam 
Deaminases. Essas deaminases degradam os 
aminoácidos e forma dois compostos: N e 
Esqueletos carbônicos. O nitrogênio vira 
amônia que é absorvida pelo epitélio ruminal, 
vai para o fígado e depois retorna pela saliva 
para ser utilizada no rúmen pelas bactérias para 
produção de proteína. E os esqueletos são 
utilizados como fonte de energia pelos 
microrganismos ou são transformados em 
AGV, que posteriormente são absorvidos pelo 
epitélio ruminal. 
 
A Proteína microbiana é a principal fonte de PM para ruminantes, chegando a 65% do total de PM que 
chega ao intestino. Qualquer programa nutricional deve otimizar a produção de proteína microbiana. 
Ciclo da ureia: Em caso de não ruminantes, ela é metabolizada pelo fígado e posteriormente excretada pelos 
rins. Em ruminantes, ela vai para o fígado e retorna pela saliva para ser utilizada na formação de proteína 
microbiana. 
Digestão No Estômago/Abomaso 
Hidrólise de Proteínas: As enzimas quebram as ligações peptídicas e posteriormente adicionam água. Dois 
tipos de enzimas podem fazer isso: Endopeptidases e Exopeptidases. 
No estomago, há desnaturação das proteínas pela ação do HCL. Posteriormente, a pepsina, que é uma 
endopeptidase, é ativada pelo pH ácido do estômago e degrada/converte a proteína em peptídeos de cadeia 
curta. Ela age em locais específicos dessa proteína (Aminoácidos aromáticos (Phe, Tyr e Trp) e Leu) e atua 
em pH entre 1 a 3. 
Digestão e Absorção no Intestino 
No intestino, há proteases liberadas pelo pâncreas e proteases produzidas pelo próprio epitélio intestinal para 
terminar a degradação dos peptídeos e transformar em aminoácidos. 
Tripsinogênio é secretado pelo pâncreas e depois ativado por enzima chamada enteroquinase. Essa 
enteroquinase quebra o tripsinogênio e transforma em Tripsina. Essa tripsina se torna ativadora das outras 
proteases. 
 
A amônia liberada pelas PDR, pode ser 
utilizada por outras espécies de bactérias que 
estão no rúmen. Essas bactérias ingerem 
amônia junto com alfa acetato, presentes em 
cadeias carbônicas livres no epitélio ruminal, 
e confeccionam aminoácidos. O mesmo 
ocorre com a ureia que é adiciona na ração do 
ruminante. A urease, presente no rúmen, 
degrada a ureia, libera N. Esse N é 
transformado em amônia e utilizado para 
formação de aa. 
Após a degradação dos peptídeos, os aminoácidos livres ou unidos em poucas quantidades (di ou 
tripeptídeos) são absorvidos pelos enterócitos. Só cerca de 10% são absorvidos na forma de di ou 
tripeptídeos. Os outros 90% são aminoácidos livres. 
Esses aminoácidos podem ser utilizados para diversas formas, como compor proteínas do fígado (IGF, 
proteínas transportadoras de HDL, LDL), compor tecido muscular (Actina e Miosina), Formação de 
Nucleotídeos e/ou como fonte de energia. 
Síntese proteica: Essa síntese é determinada pelo código genético do animal. 
Catabolismo: Uso de aminoácido para produção de energia. Ocorre processo de desaminação (Retirada do 
grupo amino e utilização da cadeia carbônica no ciclo de Krebs). E processo de transaminação que parte da 
retirada de um grupo amino de um aminoácido para ser transferido para outro aminoácido. Esse processo 
pode se chamar de síntese endógena de aminoácidos não essenciais. 
AMINOÁCIDO DIGESTIVEL 
DIGESTIBILIDADE ILEAL ESTANDARDIZADA OU ‘’VERDADEIRA’’ 
Para saber essa digestibilidade, é feito o ensaio de metabolismo, mas antes é retirado um pouco do material 
que se encontra no final do íleo. Esse material é retirado por uma cânula ileocecal ou pelo método do 
sacrifício (feito em frangos). 
A retirada desse material é no íleo, porque em outras regiões do TGI vai haver ação de microrganismos, e 
isso vai influenciar muito no resultado do teste. 
Os aminoácidos encontrados no íleo podem ser tanto provenientes do alimento quanto da própria mucosa 
(enzimas, descamação do epitélio intestinal) do animal. Essa perda é considerada uma perda dependente de 
ingestão de alimento (perda endógena). 
Essa perda endógena é classificada em dois tipos: 
Perda Endógena Basal: Perda que não é proveniente do alimento, mas sim do próprio organismo do 
animal. Essa perda é determinada quando submetemos o animal a uma alimentação sem proteínas alguma. 
Posteriormente, o material é coletado do íleo e analisado. Se tiver presença de aminoácidos no material, 
esses aminoácidos são considerados como uma perda endógena basal. 
Perda endógena Específica: A perda de aminoácidos do próprio organismo devido a composição do 
alimento. Ex: Soja com fatores antinutricionais. Esse alimento vai aumentar secreção de tripsina pelo 
pâncreas. 
Para saber quanto está sendo perdido de aminoácidos basal, se dá apenas alimento sem proteína. O valor 
encontrado de aa no material é a perda endógena. Para saber quanto está sendo perdido de aa numa 
alimentação com proteína, subtrai o valor de aa na dieta sem proteína do valor de aa da dieta com proteína. 
Digestibilidade Ileal Verdadeira ou estandardizada: Digestibilidade que foi corrigida para perda endógena 
basal. Os americanos utilizam Digestibilidade Ileal Verdadeira ou estandardizada para determinar 
Ex: Digestibilidade de Lisina no Farelo de Soja = 88% 
Total de lisina no Farelo de Soja = 2,35% 
Com essa digestibilidade de 88%, quanto o animal está conseguindo aproveitar do 2,35%? 
2,35 ------ 100% 
 X ------88% = 2,06 % essa é a porcentagem de lisina total que o animal consegue aproveitar. 
Ou seja, 0,29% da lisina vai ser perdida nas fezes. 
 
digestibilidade ileal da perda endógena específica. 
PARTIÇÃO DE ENERGIA 
ENERGIA BRUTA (EB) 
 - Energia das Fezes 
 ENERGIA DIGESTIVEL 
 - Energia das Fezes e Urina 
ENERGIA METABOLIZÁVEL 
 - Incremento Calórico 
ENERGIA LIQUIDA 
 
Manutenção Produção