2 -Bioquimica e metabolismo de macronutrientes aplicados a nutrição

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BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE 
MACRONUTRIENTES APLICADOS 
À NUTRIÇÃO 
 
 02 
 
 
Apresentação da Disciplina 3 
 
1. Proteína 5 
Aminoácidos 5 
Conformação estrutural da proteína 9 
Digestão das proteínas 
 12 
Absorção intestinal de aminoácidos, dipeptídeos e 
tripeptídeos 14 
Metabolismo de proteínas – anabolismo e catabolismo
 15 
 
2. Carboidrato 19 
Glicose 23 
Ciclo de Krebs e cadeia transportadora de elétrons 
 Erro! Indicador não definido.5 
Cadeia transportadora de elétrons 28 
Cálculo do ATP aeróbio 
 30 
Glicogênese e glicogenólise 
 30 
 
3. Referências Bibliográficas 32 
 
 
 
 
 3 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
APRESENTAÇÃO DA DISCIPLINA 
 
Objetivo da disciplina 
Discutir, com base em evidências científicas, sobre a bioquímica e o 
metabolismo dos macronutrientes. 
Objetivos específicos 
Discutir a bioquímica e o metabolismo das proteínas. 
Discutir a bioquímica e o metabolismo dos carboidratos. 
Habilidades e competências a serem alcançadas 
Compreender aspectos relacionados à bioquímica e ao metabolismo dos 
macronutrientes, especialmente proteínas e carboidratos. 
Ementa da disciplina 
A disciplina aborda os principais aspectos acerca da bioquímica e do 
metabolismo dos macronutrientes, especialmente proteínas e carboidratos. As 
informações apresentadas são baseadas em evidências científicas bem 
consolidadas. 
 
 
 
 
 
 04 
 
 
 
 5 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
1. PROTEÍNA 
A proteína foi o primeiro 
nutriente considerado indispensável 
para o organismo. Assim como os 
lipídios e os carboidratos, possui 
átomos de carbono, hidrogênio e 
oxigênio em sua composição, 
entretanto, é a única que possui 
átomos de nitrogênio (16%), enxofre 
e alguns outros minerais, como 
fósforo, ferro e cobalto. 
As proteínas são formadas por 
combinações de aminoácidos 
proteinogênicos em diversas 
proporções, cumprindo funções 
estruturais, reguladoras, de defesa, 
de transporte nos fluidos biológicos, 
entre outras. 
Diversos fatores podem 
influenciar a biodisponibilidade de 
proteínas, como a conformação 
estrutural, a presença de compostos 
antinutricionais, o efeito das 
condições de processamento, a 
interação com outros nutrientes, 
entre outros. Logo, na avaliação da 
qualidade nutricional de proteínas, 
não se deve considerar apenas sua 
composição de aminoácidos 
indispensáveis, mas principalmente 
a capacidade de utilização destes 
pelo organismo. 
Em vista da importância desta 
temática no contexto da Nutrição, a 
presente seção abordará aspectos 
importantes no que concerne à 
bioquímica e ao metabolismo das 
proteínas. 
Aminoácidos 
 
 
6 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
Os aminoácidos representam a 
unidade estrutural básica das 
proteínas e são constituídos por um 
átomo de carbono-α ligado 
covalentemente a um átomo de 
hidrogênio, a um grupamento 
amino (contendo nitrogênio), a um 
grupamento carboxila e a um 
grupamento lateral (grupo R), sendo 
este responsável pela caracterização 
do aminoácido em relação as 
diferentes propriedades físico-
químicas. 
Figura: Configuração D e L da alanina 
em comparação ao 
gliceraldeído. 
De acordo com o arranjo 
tetraédrico dos ligantes do carbono-
α, estes quatro grupamentos podem 
ocupar dois diferentes arranjos 
espaciais (estereoisomeria). A 
isomeria óptica dos aminoácidos é 
especificada pelo sistema D/L 
(dextrogiro/levogiro), no qual essas 
moléculas estão alinhadas a 
configuração absoluta do D-
gliceraldeído ou do L-gliceraldeído. 
Em proteínas, os aminoácidos são 
exclusivamente estereoisomeros L, 
enquanto os estereoisomeros D são 
encontrados apenas em pequenos 
peptídeos, como na parede celular 
bacteriana e em peptídeos 
antibióticos. 
Os aminoácidos podem ser 
classificados em diversas categorias, 
de acordo com suas propriedades 
físico-químicas e nutricionais. Com 
base na capacidade de interação das 
cadeias laterais com a água, os 
aminoácidos podem apresentar 
características hidrofóbicas ou 
hidrofílicas. A polaridade da cadeia 
lateral do aminoácido, que poderá 
ser alterada por vários fatores, 
determinará seu comportamento 
em solução e sua tendência em 
reagir com outros componentes 
presentes tanto nos alimentos 
quanto no trato gastrintestinal. 
Do ponto de vista nutricional, 
os aminoácidos podem ser 
classificados como indispensáveis, 
condicionalmente indispensáveis e 
dispensáveis. Os aminoácidos 
indispensáveis são aqueles que não 
são sintetizados pelo organismo 
humano, devendo ser obtidos por 
meio da dieta. Por outro lado, os 
dispensáveis podem ser produzidos 
endogenamente a partir de 
substâncias disponíveis para as 
 
 
7 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
células, em uma velocidade 
proporcional à demanda para 
atender ao crescimento normal. 
Os aminoácidos 
condicionalmente indispensáveis 
são aqueles que podem ser 
essenciais ao organismo em 
determinado estado fisiológico de 
desenvolvimento ou em uma 
condição clínica específica. Como 
exemplo, destaca-se a glutamina, o 
aminoácido mais abundante do 
organismo, normalmente 
considerada dispensável, porém, em 
determinadas condições 
patológicas, como na sepse, é 
considerada como indispensável, 
tendo em vista que nestes casos a 
síntese endógena não é capaz de 
suprir a demanda orgânica. 
HIDROFÓBICOS HIDROFÍLICOS 
Apolares com cadeias laterais alifáticas: 
Alanina, isoleucina, leucina, metionina, prolina e 
valina. 
Polares carregados: 
Ácido aspártico, ácido glutâmico, 
arginina, histidina e lisina. 
Apolares com cadeias laterais aromáticas: 
Fenilalanina, triptofano e tirosina. 
Polares não carregados: 
Serina, treonina, asparagina, glutamina, glicina 
e cisteína. 
Quadro: Aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos. 
Indispensáveis 
Condicionalmente 
indispensáveis 
Dispensáveis 
Fenilalanina 
Triptofano 
Valina 
Leucina 
Isoleucina 
Metionina 
Treonina 
Lisina 
Selenocisteína 
Glicina 
Prolina 
Tirosina 
Serina 
Cisteína 
Cistina 
Taurina 
Arginina 
Histidina 
Glutamina 
Alanina 
Ácido Aspártico 
Ácido Glutâmico 
Asparagina 
Quadro: Classificação nutricional dos aminoácidos. 
 
 8 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
Antigamente, pensava-se que 
existiam apenas 20 aminoácidos 
proteinogênicos, porém, evidências 
indicaram a existência de outros 
dois aminoácidos – a selenocisteína 
(21º aminoácido) e a pirrolisina (22º 
aminoácido). Não obstante, estudos 
estão sendo desenvolvidos com o 
intuito de investigar a possibilidade 
da existência de mais aminoácidos 
proteinogênicos. 
 
Proteínas são moléculas 
orgânicas formadas a partir da 
ligação peptídica entre aminoácidos, 
sendo sua estrutura constituída de 
diferentes combinações de 
aminoácidos proteinogênicos, 
resultando em moléculas com ampla 
diversidade funcional. 
As proteínas podem ser 
classificadas sob diferentes critérios, 
como de acordo com a sua função, 
estrutura e composição: 
Função 
As proteínas podem 
desempenhar diversas funções de 
acordo com o perfil aminoacídico de 
sua composição, como hormônios 
(insulina), enzimas (tripsina), 
proteínas contráteis (actina e 
miosina), proteínas estruturais 
(colágeno), proteínas de reserva 
nutritiva (caseína), entre outras. 
Estrutura 
Dependendo da sua 
conformação, isto é, sua 
configuração espacial, as proteínas 
podem apresentar diferentes níveis 
de complexidade estrutural, desde a 
mais simples (primária) até a mais 
complexa (quaternária). 
Composição 
Classificadas a partir do 
produto de sua hidrólise, podendo 
ser simples, quando resultam 
somente em aminoácidos, ou 
compostas, quando também liberam 
outros componentesorgânicos ou 
inorgânicos, designados como 
grupos prostéticos. 
Especificamente em relação à 
biodisponibilidade, a classificação 
de maior interesse é a que considera 
a qualidade nutricional da proteína, 
definida pelo seu conteúdo de 
aminoácidos indispensáveis. De 
acordo com essa classificação, as 
proteínas podem ser: completas, 
parcialmente incompletas ou 
totalmente incompletas. 
Exemplos de proteínas 
completas são aquelas derivadas de 
 
 9 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
alimentos de origem animal, como 
carnes, peixes, aves, leite e ovos, que 
apresentam todos os aminoácidos 
indispensáveis em quantidades 
adequadas ao crescimento e 
manutenção do organismo. 
As proteínas parcialmente 
incompletas são as que fornecem 
aminoácidos em quantidade 
suficiente apenas para a 
manutenção orgânica, como 
algumas proteínas provenientes de 
leguminosas, oleaginosas e cereais. 
As leguminosas são as mais 
adequadas, contendo de 10 a 30% de 
proteínas, eventualmente 
apresentando alguma deficiência em 
aminoácidos sulfurados, como 
metionina e cisteína. Os cereais 
apresentam teor proteico menor que 
as leguminosas, de 6 a 15% em 
média, sendo geralmente deficientes 
em lisina. 
Apesar da deficiência em 
aminoácidos indispensáveis 
específicos, as proteínas vegetais 
contribuem consideravelmente para 
a ingestão proteica total da 
população, uma vez que 
representam as fontes proteicas de 
menor custo e, portanto, de maior 
consumo, sobretudo nos países de 
menor nível socioeconômico. 
Além disso, na dieta normal de 
um indivíduo, vários tipos de 
alimentos são consumidos 
simultaneamente, podendo ocorrer 
um efeito complementar em termos 
de aminoácidos indispensáveis. 
Desse modo, o consumo de cereais 
(arroz, trigo, milho) e leguminosas 
(feijão, soja, ervilhas) em uma 
mesma refeição e em proporções 
balanceadas pode apresentar valor 
nutricional, do ponto de vista 
proteico, equivalente àquele 
apresentado pelas proteínas de 
origem animal. 
Por fim, proteínas totalmente 
incompletas, como a gelatina e a 
zeína, seriam aquelas que não 
fornecem aminoácidos 
indispensáveis em quantidade 
suficiente nem mesmo para a 
manutenção do organismo. 
 
Conformação estrutural da 
proteína 
Embora a composição de 
aminoácidos indispensáveis seja um 
indicador da qualidade nutricional 
de uma proteína, a extensão pela 
qual o organismo irá utilizá-los 
dependerá inicialmente do 
resultado da ação de enzimas 
proteolíticas na hidrólise da cadeia 
polipeptídica. Esse processo 
caracteriza a digestibilidade, que é a 
proporção de nitrogênio ingerido 
que será absorvida após a ingestão. 
A conformação estrutural de 
uma proteína influencia sua 
hidrólise pelas proteases. Proteínas 
nativas são, em geral, hidrolisadas 
em menor proporção que proteínas 
parcialmente desnaturadas. As 
 
 10 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
proteínas podem apresentar quatro 
níveis de configuração estrutural: 
Estrutura primária 
 
Fonte: 
http://lamoreabio2.blogspot.com/2014/12/proteinas-
estrutura-e-funcoes.html 
Refere-se à sequência linear na 
qual os aminoácidos que constituem 
a cadeia estão unidos por ligações 
covalentes, conhecidas por ligações 
peptídicas, sendo que nessa 
sequência todos os resíduos de 
aminoácidos apresentam-se na 
configuração L. 
Estrutura secundária 
 
Fonte: 
http://lamoreabio2.blogspot.com/2014/12/proteinas-
estrutura-e-funcoes.html 
É o arranjo espacial dos átomos 
da cadeia polipeptídica no qual dois 
padrões de repetição são possíveis, 
isto é, alfa-hélice ou folha 
pregueada, em geral estabilizada por 
pontes de hidrogênio. O percentual 
da cadeia polipeptídica assume, em 
cada uma dessas estruturas, uma 
característica específica da proteína. 
Estrutura terciária 
 
 11 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
 
Fonte: 
http://lamoreabio2.blogspot.com/2014/12/proteinas-
estrutura-e-funcoes.html 
Refere-se ao arranjo espacial da 
cadeia polipeptídica obtida da 
interação de regiões com estrutura 
regular (alfa-hélice ou folha 
pregueada). Do ponto de vista 
energético, a formação dessa 
estrutura envolve a otimização de 
várias interações (hidrofóbicas, 
eletrostáticas, van der Waals e 
pontes de hidrogênio), de forma que 
a energia livre das moléculas seja a 
mínima possível. O arranjo 
geométrico mais importante que 
acompanha a redução da energia 
livre, durante a formação da 
estrutura terciária, é o 
posicionamento da maioria dos 
resíduos hidrofóbicos no interior da 
estrutura proteica, assim como dos 
resíduos hidrofílicos, especialmente 
aqueles carregados nas interfaces 
externas. 
Estrutura quaternária 
 
Fonte: 
http://lamoreabio2.blogspot.com/2014/12/proteinas-
estrutura-e-funcoes.html 
Trata-se da configuração 
espacial de proteínas formadas por 
várias cadeias polipeptídicas iguais 
ou diferentes. A formação dessas 
estruturas oligoméricas é o 
resultado de interações “proteína-
proteína” específicas, estabilizadas 
por pontes de hidrogênio, interações 
hidrofóbicas e eletrostáticas. 
A importância da estrutura 
proteica na biodisponibilidade de 
aminoácidos para o organismo está 
relacionada, sobretudo, ao acesso 
das enzimas digestivas (proteases) à 
cadeia polipeptídica, uma vez que 
quanto menor a complexidade 
estrutural, mais fácil se torna a ação 
dessas enzimas proteolíticas na 
clivagem de ligações peptídicas 
específicas, com consequente 
liberação de peptídios e 
aminoácidos para o processo de 
absorção. 
 
 12 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
Um dos fatores que alteram a 
conformação espacial das proteínas 
a partir de seu estado nativo é o 
processo conhecido como 
desnaturação. Nele, a ação de 
diferentes agentes químicos ou 
físicos, como temperatura, 
irradiação, pressão, solventes 
orgânicos, pH e outros, têm por 
consequência a ruptura das 
interações que mantêm as 
estruturas mais complexas que 
envolvem as cadeias polipeptídicas. 
Desse modo, promove o 
“desenrolamento da molécula” e 
reduz a configuração original nativa 
a uma estrutura linear, dependendo 
do agente desnaturante utilizado e 
da intensidade do processo de 
desnaturação. 
Logo, pode-se afirmar que, em 
geral, a desnaturação sob condições 
controladas facilita o acesso das 
enzimas proteolíticas à cadeia 
polipeptídica, resultando no 
aumento de sua digestibilidade e na 
melhor utilização de seus 
aminoácidos pelo organismo. Além 
disso, o tratamento térmico traz 
efeitos benéficos, incluindo a 
inativação de toxinas de origem 
proteica, como a toxina botulínica 
produzida pelo Clostridium 
botulinum e a enterotoxina do 
Staphylococcus aureus, a inativação 
de enzimas responsáveis por 
alterações sensoriais negativas, o 
aumento da vida útil do alimento, 
entre outros. 
Digestão das proteínas 
 
Fonte: http://www.atletaveg.com.br/proteina-saude-
ganho-de-massa-magra/ 
A digestão das proteínas 
começa no estômago, com a pepsina 
secretada no suco gástrico, seguida 
pela ação das enzimas proteolíticas 
provenientes do pâncreas e da 
mucosa do intestino delgado. 
Essas enzimas não são 
secretadas na forma ativa, senão 
como proenzimas ou zimogênios. 
Posteriormente, pela ação de outros 
compostos, são ativadas pela perda 
de uma pequena parte da cadeia 
 
 13 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
polipeptídica por meio de uma 
hidrólise parcial. Assim, por 
exemplo, o ácido clorídrico do 
estômago desnatura as proteínas e 
transforma o pepsinogênio em 
pepsina. Esta enzima inicia a 
clivagem das proteínas dos 
alimentos, principalmente as 
ligações peptídicas que envolvem 
aminoácidos aromáticos e leucina. 
As proenzimas pancreáticas são 
ativadaspela enteroquinase do suco 
intestinal, que transforma o 
tripsinogênio em tripsina por meio 
de hidrólise. Esse processo é 
continuado por uma ativação em 
cascata das outras proenzimas 
pancreáticas pela ação da tripsina. A 
secreção de enzimas proteolíticas 
parece ser regulada pela presença de 
proteína da dieta no intestino 
delgado. 
Algumas plantas, como feijão e 
soja crus, possuem inibidores de 
tripsina que inibem a tripsina 
intestinal e estimulam, em 
consequência, a secreção de mais 
proteína pelo pâncreas, produzindo 
alterações metabólicas que resultam 
até mesmo em redução do 
crescimento. Esses fatores 
antinutricionais devem ser 
inativados termicamente e sua 
presença deve ser controlada, 
sobretudo em produtos 
industrializados. 
Os eventos que ocorrem no 
intestino durante a digestão de 
proteínas estão bem estabelecidos. 
As enzimas do suco pancreático 
mostram uma grande 
especificidade, especialmente nas 
ligações adjacentes à lisina ou à 
arginina (tripsina) ou em 
aminoácidos aromáticos 
(quimotripsina) e, ainda, nos que 
contêm aminoácidos alifáticos 
neutros (elastase). 
Entre as exopeptidases, ou 
enzimas que liberam aminoácidos 
da cadeia polipeptídica, incluem-se 
as carboxipeptidases, que liberam o 
aminoácido com a carboxila livre, e 
as aminopeptidases, que liberam 
aqueles com os grupos NH2 livres. 
As aminopeptidases e as 
dipeptidases são sintetizadas nas 
microvilosidades da mucosa 
intestinal e completam a digestão 
dos peptídeos em aminoácidos. 
Junto com estes, existe também 
absorção direta de dipeptídios nas 
células da mucosa intestinal. Todo 
esse processo é controlado primeiro 
pela chegada do alimento ao trato 
intestinal e pela presença dos 
diferentes hormônios 
gastrintestinais responsáveis pela 
estimulação das secreções do suco 
gástrico, pancreático e intestinal. 
Entre esses hormônios, é necessário 
ressaltar, sobretudo, a gastrina do 
estômago, a secretina e a 
colecistoquinina-pancreozimina 
secretadas pelas células da mucosa 
 
 14 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
intestinal, ao lado de outros 
hormônios gastrintestinais locais. 
Absorção intestinal de 
aminoácidos, dipeptídeos e 
tripeptídeos 
Grande parte da proteína que 
entra no intestino, de origem 
dietética ou endógena, é digerida e 
absorvida na forma de aminoácidos. 
A absorção intestinal de 
aminoácidos ocorre por diversos 
sistemas: (i) transferência passiva 
por difusão simples, que é o sistema 
de absorção predominante para 
aminoácidos hidrofóbicos (como: 
glicina, alanina, valina, leucina e 
prolina), sendo dependente do 
gradiente de concentração; (ii) 
cotransporte, como o cotransporte 
com o sódio (Na+), que é um dos 
sistemas preferenciais para a 
absorção de aminoácidos na 
bordadura em escova; (iii) 
transferência passiva por difusão 
facilitada, considerado como o 
principal sistema de transporte dos 
aminoácidos do enterócito para a 
circulação sanguínea, entre outros. 
É válido salientar que a 
absorção intestinal 
(transportadores) depende das 
características de cada aminoácido, 
sendo, portanto, variável em relação 
à forma de transporte e à velocidade 
de absorção. Aminoácidos com 
características químicas similares 
podem competir pelos mesmos 
transportadores, afetando a 
absorção uns dos outros, por 
exemplo: o triptofano pode inibir a 
absorção de histidina, a fenilalanina 
pode inibir a absorção de triptofano 
e a leucina pode inibir a absorção de 
isoleucina. Em contrapartida, 
alguns aminoácidos, como a glicina, 
apresentam afinidade por diversos 
transportadores intestinais, 
favorecendo sua absorção. 
Até o início da década de 50, 
acreditava-se que os aminoácidos 
eram os únicos produtos da digestão 
de proteínas, porém, estudos 
evidenciaram que uma grande 
proporção de dipeptídeos e 
tripeptídeos é gerada após a digestão 
de proteínas. Estes compostos são 
absorvidos por transportadores 
intestinais de dipeptídeos e 
tripeptídeos, como o transportador 
de oligopeptídeos 1 (PepT-1), de 
forma mais rápida e eficiente 
quando comparada a absorção de 
aminoácidos livres. O PepT-1 está 
presente na membrana apical dos 
enterócitos, sendo encontrado em 
todos os organismos vivos (de 
bactérias a humanos) e tendo como 
substratos cerca de 400 dipeptídeos 
e 8.000 tripeptídeos. 
Rogero et al. (2004) 
administraram glutamina livre e o 
dipeptídeo L-alanil-L-glutamina 
(forma conjugada dos aminoácidos 
glutamina e alanina) para ratos e 
observaram que, 30 minutos após a 
 
 15 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
suplementação, a concentração de 
glutamina no plasma era 
significativamente maior no grupo 
suplementado com o dipeptídeo 
(2.56±0.46 mmol/L) comparado 
com os animais que receberam 
glutamina livre (2.03±0.23 
mmol/L). Os autores atribuíram 
estes resultados ao fato de 
dipeptídeos serem absorvidos de 
forma mais rápida e eficaz por meio 
do transportador PepT-1, quando 
em comparação ao transporte de 
aminoácidos livres. 
 
Metabolismo de proteínas – 
anabolismo e catabolismo 
Após a absorção intestinal, os 
aminoácidos são transportados 
diretamente ao fígado pelo sistema 
porta. Esse órgão exerce um papel 
importante como modulador da 
concentração de aminoácidos 
plasmáticos. Cerca de 20% dos 
aminoácidos que entram no fígado 
são liberados para a circulação 
sistêmica, cerca de 50% são 
transformados em ureia e 6%, em 
proteínas plasmáticas. Os 
aminoácidos liberados na circulação 
sistêmica são depois metabolizados 
pelos músculos esqueléticos, pelos 
rins e por outros tecidos 
O fígado é o órgão regulador do 
catabolismo de aminoácidos 
indispensáveis, com exceção dos de 
cadeia ramificada, que são oxidados 
principalmente no músculo 
esquelético. No fígado, parte dos 
aminoácidos é usada na síntese de 
proteínas que são secretadas, como 
albumina e fibrina, e na síntese de 
proteínas de vida média mais curta, 
como enzimas, necessárias ao 
catabolismo dos aminoácidos que 
ficam na própria célula hepática. 
O destino do aminoácido em 
cada tecido varia de acordo com as 
necessidades fisiológicas daquele 
tecido, havendo um equilíbrio 
dinâmico das proteínas tissulares 
com os aminoácidos ingeridos pela 
dieta e os aminoácidos circulantes. 
O corpo de um adulto de 70 kg 
contém por volta de 10 a 13 kg de 
proteína, que estão distribuídos nos 
diferentes tecidos do organismo. 
Não há reservas de proteínas em 
humanos, logo, sua perda resulta em 
alterações da estrutura celular, 
prejudicando a funcionalidade dos 
tecidos. 
A maior parte da proteína do 
organismo é encontrada no músculo 
esquelético e em menor parte no 
pool de proteínas viscerais. Este 
último compreende tanto as 
proteínas presentes no soro, quanto 
as provenientes do fígado, rins, 
pâncreas e coração. As proteínas do 
músculo esquelético, denominadas 
também de proteínas somáticas, e as 
proteínas das vísceras constituem as 
proteínas disponíveis do organismo. 
As outras proteínas componentes do 
organismo são encontradas no 
 
 16 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
tecido conectivo intracelular e na 
estrutura não celular da cartilagem. 
Há um processo dinâmico 
contínuo de síntese e catabolismo 
proteico, específico em cada tecido, 
denominado como turnover 
proteico. A vida média de uma 
proteína corresponde ao tempo que 
o organismo leva para renovar a 
metade da quantidade dessa 
proteína. Certas enzimas 
intracelulares têm vida média de 
algumas horas, já a hemoglobina, 
por exemplo, tem vida média de 120 
dias e o colágeno, cerca de 365 dias. 
A velocidade do turnover 
proteico depende da função da 
proteína e do tipo de tecido ou 
órgão. A taxa média diária de 
proteína renovada no adulto é da 
ordem de 3%do total proteico do 
organismo. Na pele, perdem-se e 
renovam-se 5 g de proteínas por dia; 
no sangue, 25 g; no trato intestinal, 
cerca de 70 g e no tecido muscular, 
ao redor de 75 g por dia. 
Para a síntese proteica, é 
necessário que todos os 
aminoácidos proteinogênicos 
estejam disponíveis ao mesmo 
tempo. Todos os indispensáveis 
devem estar presentes, enquanto os 
dispensáveis devem ser fornecidos 
como tal, ou pelo menos o esqueleto 
carbônico e grupos amino, 
derivados de outros aminoácidos, 
devem estar disponíveis pelo 
processo de transaminação. 
A síntese de uma proteína é 
controlada a nível celular pelo ácido 
desoxirribonucleico (DNA), o 
material genético (genes) do núcleo 
celular. O DNA funciona como 
molde para a síntese de várias 
formas de ácido ribonucleico (RNA) 
que participam da síntese proteica. 
Com relação ao catabolismo de 
proteínas e aminoácidos, antes da 
oxidação do esqueleto carbônico do 
aminoácido, o grupo amino deve ser 
separado. Esse processo é realizado 
pela desaminação oxidativa, com 
consequente formação do cetoácido, 
processo que ocorre principalmente 
no fígado. 
O esqueleto carbônico é 
convertido nos mesmos compostos 
intermediários formados durante o 
catabolismo da glicose e dos ácidos 
graxos. Esses compostos podem ser 
transportados para tecidos 
periféricos, os quais entram no ciclo 
de Krebs para produzir adenosina 
trifosfato (ATP). Podem também ser 
utilizados para sintetizar glicose a 
partir de lipídios. Aproximadamente 
58% da proteína consumida pode, 
dessa maneira, ser convertida em 
glicose. A maioria dos aminoácidos, 
particularmente a alanina, é 
glicogênica. 
 
 17 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
5. 
 
Fonte: https://pratiquefitness.com.br/blog/voce-sabe-
o-que-e-anabolismo-e-catabolismo/ 
O grupo amino, gerado pelo 
processo de desaminação, é liberado 
como amônia, a qual é transportada 
ao fígado, onde será convertida em 
ureia e dessa forma será eliminada 
pela urina. Pelo fato de a amônia ser 
altamente tóxica, é transportada em 
combinação com ácido glutâmico, 
formando a glutamina. 
Os hormônios participam tanto 
do mecanismo de síntese como da 
degradação proteica. O hormônio de 
crescimento estimula a síntese 
proteica, aumentando assim a 
concentração de proteína nos 
tecidos. No período de intenso 
crescimento em crianças, o 
hormônio de crescimento é regulado 
pela somatomedina C ou insulin-like 
growth factor-1 (IGF-1) sintetizada 
por vários órgãos, especialmente 
pelo fígado. A insulina também 
estimula a síntese proteica, 
acelerando o transporte de 
aminoácidos através da membrana 
celular. A diminuição da produção 
de insulina resulta em redução da 
síntese proteica. A testosterona é 
outro hormônio que estimula a 
síntese proteica durante o período 
de crescimento. 
Os glicocorticoides estimulam a 
degradação proteica muscular, 
fornecendo substrato para a 
gliconeogênese e para a cetogênese. 
A tiroxina afeta indiretamente o 
metabolismo proteico, aumentando 
sua velocidade em todas as células e, 
consequentemente, a velocidade das 
reações anabólicas e catabólicas das 
proteínas. Em doses fisiológicas e 
com adequada ingestão energética e 
de aminoácidos, a tiroxina aumenta 
a síntese proteica. No entanto, em 
situações de deficiência energética 
ou em elevadas doses (não 
fisiológicas), a tiroxina tem efeito 
contrário, ou seja, catabólico no 
metabolismo proteico.
 
 
 18 
 
 
 19 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
2. CARBOIDRATOS 
 
Os carboidratos, também 
denominados de hidratos de 
carbono ou glicídios, são as 
moléculas orgânicas mais 
abundantemente encontradas na 
natureza, sendo que quase todos os 
organismos vivos são capazes de 
sintetizar e metabolizar este 
nutriente. 
Os carboidratos são formados a 
partir de átomos de carbono, 
oxigênio e hidrogênio, e são 
considerados como a maior fonte 
energética presente na dieta 
humana, contribuindo com metade 
ou mais do valor energético total 
dietético. 
Cerca de metade do carboidrato 
dietético é correspondente aos 
polissacarídeos, tais como: amido, 
dextrina e celulose, presentes em 
grãos cereais e vegetais. A outra 
metade do carboidrato fornecido 
por meio da dieta corresponde a 
açúcares mais simples, como os 
monossacarídeos (glicose, frutose e 
galactose) e os dissacarídeos 
(sacarose, maltose e lactose). A 
classificação dos carboidratos se dá 
através do seu tamanho e 
complexidade, sendo que, do mais 
simples ao mais complexo, estes 
nutrientes são classificados em: 
 
 20 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
monossacarídeos, oligossacarídeos e 
polissacarídeos. 
No concerne a sua função, os 
carboidratos são as fontes mais 
rápidas de energia, sendo a glicose a 
fonte de energia primária para o 
cérebro e hemácias. Em virtude do 
seu papel importante no 
fornecimento energético, há reserva 
deste nutriente em animais 
(glicogênio no músculo e fígado) e 
vegetais (amido). 
Não obstante, as fibras 
alimentares, que são carboidratos 
não digeríveis, apresentam as mais 
diversas funções, como retardo no 
esvaziamento gástrico (favorecendo 
a saciedade), fermentação pela 
microbiota intestinal (gerando 
ácidos graxos de cadeia curta, os 
quais desempenham funções 
biológicas importantes), retardo 
e/ou redução na absorção de 
açúcares e gorduras, melhora na 
constipação intestinal, permitindo 
que as fezes sejam mais macias e que 
a defecação seja mais regular, entre 
outros. 
Considerando o importante 
papel dos carboidratos na 
alimentação e na nutrição humana, 
a presente seção objetiva abordar 
aspectos acerca da bioquímica e do 
metabolismo destes nutrientes. 
 
Origem, síntese e 
classificação 
 
Os carboidratos são moléculas à 
base de carbono, ricas em hidroxilas 
(OH), sintetizadas, nos vegetais, por 
meio do processo de fotossíntese, 
onde a clorofila catalisa a biossíntese 
de carboidratos (glicose), ao passo 
que, nos animais, a síntese de 
carboidratos depende das fontes 
alimentares (de origem vegetal e 
animal). 
Conforme mencionado na 
introdução, os carboidratos são 
classificados de acordo com o seu 
tamanho e complexidade. Os 
açúcares são carboidratos simples 
de sabor doce, compreendendo 
monossacarídeos, dissacarídeos e 
polióis. Os monossacarídeos são 
carboidratos simples (glicose, 
frutose e galactose), utilizados como 
fonte de energia ao organismo, bem 
como são componentes estruturais 
dos seres vivos, considerando que o 
DNA contempla o açúcar simples 
desoxirribose em sua estrutura. Na 
estrutura do monossacarídeo pode 
haver de 3 a 7 carbonos, com 2 ou 
mais grupos de hidroxila. Os 
monossacarídeos podem se ligar e 
formar as mais diversas estruturas 
oligossacarídeas. 
A glicose ou dextrose é o 
monossacarídeo mais comum nos 
alimentos, sendo encontrada no mel 
e nas frutas, por exemplo. É um 
monossacarídeo de seis carbonos 
 
 21 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
(hexose) e cinco hidroxilas. A glicose 
é um açúcar redutor que pode reagir 
com outras moléculas, sendo um 
exemplo desta situação a 
hemoglobina glicada. A frutose ou 
levulose é encontrada nas frutas, no 
mel e no xarope de milho, sendo 
convertida, no interior celular, em 
derivados de glicose. A galactose, 
quando combinada com a glicose, 
forma a lactose (açúcar presente em 
produtos lácteos), sendo que, no 
organismo, a galactose é 
transformada em glicose e 
armazenada como glicogênio nos 
músculos e no fígado. 
Os dissacarídeos são 
constituídos por dois açúcares, 
sendo os mais frequentemente 
encontrados na dieta a sacarose 
(glicose + frutose), a lactose (glicose 
+ galactose) e a maltose (glicose + 
glicose). A sacarose, popularmentedenominada de “açúcar de mesa”, é 
produzida a partir da cana-de-
açúcar ou da beterraba, podendo ser 
encontrada em frutas, vegetais e 
mel. A lactose, que é o açúcar do 
leite, é encontrada no leite e em 
derivados, e é considerada como o 
dissacarídeo com o menor poder 
edulcorante. Finalmente, a maltose 
é o dissacarídeo menos abundante, 
estando presente nos grãos 
germinados de cevada e trigo e nos 
produtos intermediários formados 
durante a quebra do amido. 
Os polióis, com destaque para: 
sorbitol, manitol, lactitol, xilitol, 
eritritol, isomalte e maltitol, são os 
açúcares de álcoois, estando 
presentes naturalmente em algumas 
frutas e sendo produzidos 
industrialmente usando a aldose 
redutase para converter o grupo 
aldeído da molécula de glicose em 
álcool. Os polióis são resultantes da 
hidrogenação catalítica do grupo 
redutor de um sacarídeo específico 
de fácil acesso. Salienta-se que a 
principal aplicação dos polióis em 
alimentos é em confeitos isentos de 
açúcar, sendo que o sorbitol pode ser 
utilizado como um substituto da 
sacarose na dieta de pacientes 
diabéticos. 
No que concerne aos 
oligossacarídeos, estes são 
compostos por monossacarídeos 
unidos por ligações glicosídicas, 
como a maltose, a rafinose, a 
estaquiose, os fruto e galacto-
oligossacarídeos (FOS e GOS, 
respectivamente), a polidextrose e a 
inulina. Muitos destes 
oligossacarídeos são considerados 
como prebióticos, pois são 
seletivamente fermentados pela 
microbiota, produzindo 
importantes efeitos de saúde ao 
hospedeiro. 
Referente aos polissacarídeos, 
estes são polímeros constituídos por 
monossacarídeos, em especial a 
 
 22 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
glicose, contendo de centenas a 
milhares de unidade de glicose. Os 
polissacarídeos mais comuns são: 
amido (origem vegetal), glicogênio 
(origem animal), pectina, celulose e 
gomas. O amido pode ser 
classificado de acordo com a sua 
digestibilidade em: amido 
rapidamente digerido, amido 
lentamente digerido e amido 
resistente, sendo que, ao passo que 
os amidos de rápida e lenta digestão 
sofrem ação das alfa-amilases 
salivar e pancreática, o amido 
resistente é toda a fração de amido 
que não é digerido pelas enzimas do 
trato gastrointestinal. Destaca-se 
que o amido resistente é 
considerado como fibra alimentar, 
em virtude da possibilidade de ser 
fermentado pela microbiota 
intestinal. 
 
Digestão, absorção, 
transporte e armazenamento 
 
A utilização celular é restrita 
aos monossacarídeos, logo, os 
dissacarídeos e os polissacarídeos 
precisam ser digeridos até as suas 
unidades básicas, isto é, 
hidrolisados até tornarem-se 
monossacarídeos. 
 
A digestão dos polissacarídeos 
se inicia na boca por meio da ação da 
alfa-amilase salivar, sendo que, na 
boca e no estômago, não ocorre 
nenhum tipo de digestão de 
monossacarídeos e oligossacarídeos 
pequenos. Destaca-se que a 
atividade da alfa-amilase salivar 
continua no estômago até que o pH 
baixo inative esta enzima. 
A continuidade do trabalho da 
alfa-amilase salivar é efetuada no 
intestino delgado pela ação da alfa-
amilase pancreática, a qual é 
secretada no duodeno. A atividade 
da alfa-amilase pancreática é 
elevada pelo aumento do pH 
promovido pelo bicarbonato. 
Nos seres humanos, a digestão 
dos dissacarídeos se dá quase que 
inteiramente no duodeno. Além da 
alfa-amilase pancreática, a atividade 
das dissacaridases, que ocorre nas 
microvilosidades, também tem um 
papel importante na digestão destes 
carboidratos. As principais 
dissacaridases são: lactase, sacarase, 
maltase e isomaltase. Finalmente, os 
monossacarídeos e pequenas 
quantidades de dissacarídeos são 
absorvidos pelos enterócitos. 
No que tange à absorção dos 
carboidratos, quase todos os 
monossacarídeos são absorvidos 
antes do jejuno. A glicose e a 
galactose são absorvidas por meio 
de transporte ativo (exige ATP), 
dependente de sódio, sendo que 
estes dois monossacarídeos 
compartilham o transportador de 
 
 23 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
sódio-glicose do tipo 1 (SGLT1). Já a 
frutose é absorvida por meio de um 
transporte passivo de difusão 
facilitada com auxilio do GLUT5, 
que se localiza na borda em escova 
dos enterócitos. 
Quando dentro do enterócito, a 
glicose pode ser transportada para a 
circulação por meio de outro 
transportador, o GLUT2 
(independente de sódio), que, além 
de ser expresso no intestino delgado, 
é também expresso no fígado, nos 
rins e nas células betapancreáticas. 
A frutose e a galactose também 
podem ser transportadas para a 
circulação sanguínea pelo GLUT2. 
Salienta-se que a absorção da 
frutose ocorre mais lentamente 
quando comparada com a absorção 
de glicose e galactose, porém, ocorre 
mais rapidamente do que a absorção 
de açúcares de álcoois, como 
sorbitol e xilitol. 
Na circulação portal, os 
monossacarídeos são conduzidos ao 
fígado, sendo este o principal órgão 
envolvido no metabolismo de 
frutose e galactose, atuando de 
forma a converter estes 
monossacarídeos em derivados de 
glicose, sendo utilizados como 
fontes de energia ou armazenados 
na forma de glicogênio, dependendo 
da demanda do fígado. Após passar 
pelo fígado, a glicose é transportada 
via corrente sanguínea para os mais 
diversos órgãos, como músculos 
esqueléticos e tecido adiposo, sendo 
que, nestes tecidos, o transporte 
intracelular de glicose depende de 
insulina. 
Nos músculos esqueléticos e no 
tecido adiposo, a sinalização da 
insulina com o seu receptor (IR) 
desencadeia uma cascata de 
ativação enzimática e eventos 
biomoleculares que promovem a 
translocação do GLUT4 para a 
superfície, facilitando a absorção da 
glicose. 
Glicolise 
 
Fonte: 
https://www.meulaboratorio.com/informativos/dieta-
para-pre-diabetes-alimentos-permitidos-e-
proibidos/20180612-091716-t859 
Dentro da célula, a glicose pode 
ser direcionada para a glicólise a fim 
de gerar energia (ATP), sendo que, 
nesta via, cada molécula de glicose 
produz um ganho líquido de 2 
moléculas de ATP e duas moléculas 
de piruvato ou de lactato. Estas 
reações, que ocorrem entre a glicose 
e a formação de piruvato, podem ser 
 
 24 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
categorizadas em duas fases 
diferentes – uma fase de 
investimento de energia e uma fase 
de geração de energia. 
As primeiras cinco reações 
constituem a fase de investimento 
de energia, em que ocorre a 
utilização do ATP armazenado. 
Neste momento, logo no início da 
via, dois ATP são necessários, tendo 
em vista que é preciso adicionar 
grupos fosfato à glicose e à frutose-
6-fosfato. Salienta-se que, quando a 
glicólise começa utilizando o 
glicogênio como substrato (e não a 
glicose), há necessidade de 
adicionar apenas um ATP. As 
últimas cinco reações constituem a 
fase de geração de energia. 
 
Fonte: https://emais.estadao.com.br/blogs/comida-
de-verdade/wp-
content/uploads/sites/313/2017/03/doces.jpg 
Glicólise é composta por 
diversas etapas. A primeira etapa 
consiste na fosforilação da molécula 
de glicose por meio do ATP, gerando 
glicose-6-fosfato, que é convertida a 
frutose-6-fosfato. Esta é fosforilada 
pelo ATP, produzindo frutose-1,6-
bifosfato (com seis carbonos), a qual 
é dividida em duas moléculas de 
gliceraldeído-3-fosfato, cada uma 
com três carbonos. Até esta etapa, as 
reações são pertencentes a fase de 
investimento de energia, visto que 
dois ATP foram necessários para 
fosforilar moléculas. 
As próximas etapas pertencem 
a fase de geração de energia. As 
moléculas de gliceraldeído-3-fosfato 
são oxidadas, produzindo NADH e 
duas moléculas de 1,3-
bifosfoglicerato de alta energia. 
Neste momento, ocorre a remoção 
de dois grupos fosfato energizados 
porduas moléculas de ADP, o que 
produz duas moléculas de ATP 
(repondo os ATP utilizados na fase 
de investimento) e duas moléculas 
de 3-fosfoglicerato, as quais são 
oxidadas por remoção de água, 
produzindo duas moléculas de 
fosfoenolpiruvato de alta energia. 
Novamente, a remoção de 2 grupos 
fosfato energizados por duas 
moléculas de ADP gera 2 moléculas 
de ATP (lucro). O piruvato é o 
produto final da glicólise, sendo que, 
quando há oxigênio disponível, o 
piruvato entra na mitocôndria onde 
será utilizado em outras reações 
bioenergéticas. Logo, o lucro líquido 
da glicólise é igual a dois ATP com 
uso de glicose como substrato e três 
ATP com uso de glicogênio como 
substrato. 
 
 25 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
Os hidrogênios (com seus 
elétrons) removidos nas vias 
bioenergéticas são transportados 
por duas principais moléculas 
transportadoras – NAD+ e FAD. 
Estas moléculas transportam os 
hidrogênios para serem utilizados 
na geração de ATP que ocorre na 
mitocôndria, por meio de processos 
aeróbios. Ressalta-se que quando 
estas moléculas aceitam 
hidrogênios, elas são convertidas às 
suas formas reduzidas – NADH e 
FADH. Para que a forma reduzida 
retorne a forma oxidada e continue 
o transporte (permitindo a 
continuidade da glicólise), o 
piruvato pode aceitar hidrogênios, 
formando lactato e oxidando as 
formas que antes estavam reduzidas 
(NADH vira NAD+). A enzima que 
catalisa a conversão de piruvato a 
lactato é a lactato desidrogenase 
(LDH). Por isso, os produtos da 
glicólise podem ser duas moléculas 
de piruvato ou duas moléculas de 
lactato. 
Finalmente, a glicólise pode ser 
considerada uma via anaeróbia, pois 
não há envolvimento direto de 
oxigênio. No entanto, quando na 
presença de oxigênio na 
mitocôndria, o piruvato, gerado pela 
glicólise, pode participar da 
produção aeróbia de ATP. Logo, 
além de ser uma via anaeróbia capaz 
de produzir ATP, a glicólise pode ser 
considerada como a primeira etapa 
da degradação aeróbia de 
carboidratos. 
 
Ciclo de Krebs e cadeia 
transportadora de elétrons 
 
O ciclo de Krebs, também 
denominado de ciclo do ácido 
cítrico, tem como função principal 
completar a oxidação (remoção de 
hidrogênio) de carboidratos, lipídios 
e proteínas, usando as moléculas 
transportadoras de hidrogênio 
(energia) NAD+ e FAD. Os 
hidrogênios (em razão de seus 
elétrons) possuem a energia em 
potencial presente nos alimentos, 
sendo que essa energia pode ser 
utilizada no ciclo de Krebs a fim de 
ressintetizar o ATP, por meio da 
união de ADP e Pi. Neste ciclo, não 
há a utilização direta do oxigênio, 
sendo este (O2) utilizado somente 
como o último aceptor de 
hidrogênio no fim da cadeia 
transportadora de elétrons (também 
chamada de cadeia respiratória). 
A produção aeróbia de ATP é 
denominada de fosforilação 
oxidativa, sendo este um processo 
que contempla três estágios: 1- 
geração de acetil-CoA, uma 
molécula central com dois carbonos, 
2- oxidação da acetil-CoA no ciclo de 
Krebs e 3- processo de fosforilação 
oxidativa, ou seja, de formação do 
 
 26 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
ATP, na cadeia transportadora de 
elétrons.
 
 
Figura: Glicólise. Adaptado de Powers e Howley (2014). 
 
Figura: Ciclo de Krebs. Adaptado de Powers e Howley (2014). 
 
 27 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
Tal como a glicólise, o ciclo de 
Krebs também contempla diversas 
etapas. Primeiramente, é requerida 
a entrada de duas moléculas de 
acetil-CoA (formada a partir da 
quebra de macronutrientes – 
carboidratos, lipídios e proteínas) 
no ciclo de Krebs. O piruvato, 
contendo três carbonos, é quebrado 
para formar acetil-CoA, com dois 
carbonos, sendo o carbono 
remanescente liberado na forma de 
CO2. Posteriormente, a acetil-CoA se 
combina com o oxaloacetato (quatro 
carbonos), formando citrato (seis 
carbonos). Em seguida, inicia-se 
uma série de reações bioquímicas 
para regenerar o oxaloacetato e duas 
moléculas de CO2, momento em que 
a via recomeça. 
Considerando que cada 
molécula de glicose que entra na 
glicólise gera duas moléculas de 
piruvato, que, por sua vez, gera duas 
moléculas de acetil-CoA, cada 
molécula de glicose promove duas 
rodadas no ciclo de Krebs – cuja 
principal função é remover 
hidrogênios e a energia associada a 
eles. A cada rodada do ciclo de 
Krebs, três moléculas de NADH e 
uma molécula de FADH são 
formadas, sendo que, para cada par 
de elétrons que passa pela cadeia 
transportadora de elétrons (do 
NADH ao oxigênio), há energia 
suficiente para a formação de 2,5 
ATP, enquanto para cada molécula 
de FADH, é disponibilizada energia 
para formação de 1,5 ATP. Logo, 
referente à produção de ATP, o 
NADH é mais rico em energia do que 
o FADH. 
O ciclo de Krebs promove, 
também, a formação de trifosfato de 
guanosina (GTP) – um composto de 
alta energia, que transfere fosfato ao 
ADP a fim de ressintetizar ATP. Este 
processo contribui apenas com uma 
pequena quantidade da energia 
convertida no ciclo de Krebs, já que 
a maior parte do rendimento de 
energia neste ciclo é captada pela 
cadeia transportadora de elétrons. 
Os carboidratos fornecem 
piruvato para iniciar o ciclo de 
Krebs, enquanto os ácidos graxos 
podem passar por uma série de 
reações, processo denominado de 
betaoxidação, para formar acetil-
CoA. Quanto as proteínas, alguns 
aminoácidos podem ser convertidos 
em glicose ou piruvato, outros em 
acetil-CoA, e outros, ainda, em 
intermediários do ciclo de Krebs. 
Em suma, o ciclo de Krebs é 
responsável por completar a 
oxidação de carboidratos, lipídios e 
proteínas, bem como por produzir 
CO2 e elétrons a serem destinados a 
cadeia transportadora de elétrons. 
Como este processo ocorre na 
mitocôndria, as enzimas envolvidas 
 
 28 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
nas reações do ciclo de Krebs estão 
localizadas dentro das mitocôndrias. 
Cadeia transportadora de 
elétrons 
 Na cadeia transportadora de 
elétrons, também denominada de 
“cadeia respiratória” ou “cadeia de 
citocromo”, a energia disponível nas 
moléculas de NADH e FADH é 
usada para refosforilar o ADP em 
ATP. Os elétrons provenientes dos 
átomos de hidrogênio, presentes nas 
moléculas de NADH e FADH, 
passam por diversos 
transportadores de elétrons, os 
quais são denominados de 
citocromos. No momento da 
passagem dos elétrons pela cadeia 
respiratória, ocorre a liberação de 
energia suficiente para formar ATP 
em três sítios. 
 
Figura: Cadeia transportadora de elétrons. Adaptado de Powers e Howley, (2014) 
 Os hidrogênios (e seus 
elétrons) chegam na mitocôndria 
por intermédio das moléculas 
transportadoras de hidrogênio, 
como NADH e FADH. Pares de 
elétrons provenientes de NADH e 
FADH passam, sucessivamente, por 
diversos compostos que sofrem 
reações de oxidação-redução, com 
consequente liberação de energia 
suficiente para produzir ATP em três 
sítios distintos situados ao longo da 
via. Salienta-se que cada molécula 
de NADH fornece energia para 
sintetizar 2,5 ATP, enquanto cada 
molécula de FADH possui energia 
para formar 1,5 ATP. No final da 
cadeia respiratória, o oxigênio aceita 
os elétrons que passam adiante e se 
associa ao hidrogênio, formando 
 
 29 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
água (H2O). Na ausência de oxigênio 
disponível, a fosforilação oxidativa é 
impossibilitada, sendo que, nestes 
casos, a formação de ATP celular 
deve ocorrer por vias anaeróbias. 
 O mecanismo que explica a 
formação de ATP pela cadeia 
transportadora de elétrons é 
denominado de “hipótese 
quimiostática”, que indica que, 
conforme os elétrons são 
transportados ao longo dos 
citocromos, a energia liberadabombeia os hidrogênios (liberados 
por NADH e FADH) de dentro para 
fora da mitocôndria através da 
membrana mitocondrial interna, 
resultando no acúmulo de íons 
hidrogênio entre as membranas 
interna e externa da mitocôndria. 
Este acúmulo de hidrogênio é uma 
fonte de energia em potencial, sendo 
utilizada para recombinar ADP e Pi, 
ressintetizando o ATP. 
Três bombas movem os íons 
hidrogênio da matriz mitocondrial 
para o espaço intermembrana, 
sendo que a primeira (usando 
NADH) move quatro íons 
hidrogênio para dentro do espaço 
intermembrana a cada dois elétrons 
movidos ao longo da cadeia 
respiratória. Tal como a primeira, a 
segunda bomba transporta quatro 
íons hidrogênio para dentro do 
espaço intermembrana, enquanto a 
terceira bomba move apenas dois 
íons hidrogênio para o espaço 
intermembrana. Ao final deste 
processo, há mais íons hidrogênio 
no espaço intermembrana do que na 
matriz, o que cria um impulso que 
resulta na difusão de hidrogênio de 
volta para a matriz por meio de 
canais de hidrogênio especializados, 
denominados de unidades 
respiratórias. Conforme os íons 
hidrogênio passam por estes canais, 
eles ativam a enzima ATPase e, por 
consequência, ocorre a formação de 
ATP por meio da fosforilação do 
ADP. 
 O oxigênio é importante nos 
processos ocorridos na cadeia 
transportadora de elétrons, pois os 
elementos da cadeia passam por 
uma série de reações de oxidação-
redução. Logo, o oxigênio mantém o 
último citocromo em estado oxidado 
(e não reduzido), permitindo que 
este aceite mais elétrons, dando 
continuidade a fosforilação 
oxidativa. Na etapa final da cadeia, o 
oxigênio também é utilizado para 
aceitar dois elétrons (provenientes 
de NADH e FADH) – processo que 
torna o oxigênio reduzido – e se ligar 
a dois íons hidrogênio, formando 
água (H2O). 
 
 
 
Cálculo do ATP aeróbio 
 
 30 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
 Na glicólise, são gerados 2 ou 
3 ATP (a partir da glicose 2 ATP e a 
partir do glicogênio 3 ATP), bem 
como dois NADH (são gerados 2,5 
ATP por molécula de NADH). Na 
conversão de piruvato a acetil-CoA, 
são produzidos 2 NADH. No ciclo de 
Krebs, são produzidos dois GTP 
(equivalente do ATP), bem como 
seis NADH e dois FADH (são 
gerados 1,5 ATP por molécula de 
FADH). Desse modo, o rendimento 
total da degradação aeróbia da 
glicose é de 32 ATP, enquanto o 
rendimento a partir da quebra de 
glicogênio é de 33 ATP. 
PROCESSO 
METABÓLICO 
PRODUTOS DE ALTA 
ENERGIA 
ATP A PARTIR 
FOSFORILAÇÃO 
OXIDATIVA 
SUBTOTAL DE ATP 
Glicólise 
2 ATP - 
2 (total, se 
anaeróbio) 
2 NADH 5 7 (se aeróbio) 
Piruvato em acetil-
CoA 
2 NADH 5 12 
Ciclo de Krebs 
2 GTP - 14 
6 NADH 15 29 
2 FADH 3 32 
Total: 32 ATP 
Quadro: Cálculo da produção de ATP aeróbio a partir da quebra de uma molécula 
de glicose. 
Fonte: Powers e Howley, (2014).
Glicogênese e glicogenólise 
A glicogênese é a formação de 
glicogênio nos músculos e no fígado 
a partir do estímulo da insulina. O 
glicogênio é composto por milhares 
de moléculas de glicose unidas por 
ligações glicosídicas, sendo estocado 
em grânulos citoplasmáticos em 
conjunto com a maioria das enzimas 
requeridas para a sua síntese e 
degradação. 
A primeira reação da 
glicogênese é a transformação de 
glicose-6-fosfato em glicose-1-
fosfato pela enzima 
fosfoglicomutase. Posteriormente, 
ocorre a ligação da glicose-1-fosfato 
com uridina trifosfato (UTP), 
catalisada pela enzima UTP-glicose-
pirofosfatase, e produzindo UDP-
glicose e pirofosfato (PPi). A UDP-
glicose é adicionada à cadeia de 
algum glicogênio preexistente, 
 
 31 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
sendo essa reação catalisada pela 
enzima glicogênio sintetase, a qual é 
ativada pela enzima fosfoproteína 
fosfatase A, que, por sua vez, é 
ativada pela insulina. A glicogênio 
sintetase também é ativada pela 
própria glicose-6-fosfato. 
A glicogenólise é a quebra do 
glicogênio com a consequente 
liberação de glicose, que 
normalmente ocorre quando há 
redução da glicemia 
(principalmente no que concerne ao 
glicogênio hepático). A glicogenólise 
do glicogênio muscular tem a 
principal função de fornecer 
substrato energético para ser 
utilizado pelo próprio músculo, por 
exemplo, quando na presença de 
exercício físico. 
 
Via das pentoses 
 A via ou rota das pentoses, 
também chamada de desvio da 
hexose-monofosfato ou via do 6-
fosfogliconato, é uma via alternativa 
do metabolismo da glicose, que 
ocorre no citosol. Apesar de não 
consumir e nem gerar ATP, esta via 
desempenha algumas funções, 
como: produzir NADPH para a 
biossíntese de ácidos graxos e 
esteroides, e para atuar como um 
redutor bioquímico; produzir 
ribose-5-fosfato para a biossíntese 
de nucleotídeos e ácidos nucleicos; 
produzir eritrose-4-fosfato, o qual se 
combina com o fosfoenolpiruvato 
(PEP) na reação inicial que sintetiza 
compostos fenólicos; e, finalmente, 
produzir intermediários do ciclo de 
Krebs. 
 
 
 
BIOQUÍMICA E METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES APLICADOS À NUTRIÇÃO 
 
10. 
32 
3. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICA
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fisiológicas da nutrição, nas 
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saúde e na doença. Ed. Manole, 
1ª edição, 2013. 
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