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CONTEÚDOS DE BIOQUÍMICA– Curso de ENFERMAGEM – UFPEL - Prof. Breno D’Oliveira 
 ATUALIZADO em Fevereiro de 2022 
 
 CARBOIDRATOS 
PARTE I 
 
1. INTRODUÇÃO 
 Juntamente com lipídios e proteínas, os carboidratos tem papel fundamental 
na vida dos animais e das plantas: São fonte de energia para os seus processos 
metabólicos. Possuem carbono, hidrogênio, oxigênio, às vezes fósforo e nitrogênio. 
São solúveis em água e com sabor doce. Também são chamados hidratos de carbono, 
glicídeos ou açúcares. 
 
 
2. CLASSIFICAÇÃO 
Compreendem dois grupos básicos: As oses (monossacarídeos) e os osídeos 
(oligossacarídeos e polissacarídeos). 
 
 
3. OSES ou MONOSSACARÍDEOS 
As OSES são glicídeos não hidrolisáveis, cristalizáveis, facilmente dialisáveis, 
possuindo carbono, hidrogênio e oxigênio na proporção de 1:2:1. A cadeia apresenta 
de 3 a 7 carbonos com um grupo aldeídico - CHO (no carbono 1), ou cetônico =CO (no 
carbono 2), caracterizando-as como, aldoses e cetoses. 
São classificadas em trioses, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses conforme o 
número de carbonos da cadeia. São conhecidas em número de 24: 16 aldoses e 8 
cetoses 
 
 
 
 
 
 
As trioses são as oses mais simples. São elas o gliceraldeído (aldeído glicérico), 
uma aldose e a dihidroxi cetona, uma cetose. 
 
As tetroses não tem importância significativa no metabolismo. São elas a 
eritrose, a treose (aldoses) e a eritrulose (cetose). 
 
As pentoses de maior importância são a ribose e a desoxirribose, integrantes de 
compostos chamados nucleotídeos, a serem vistos adiante. A ribose também está 
presente na estrutura de certas coenzimas importantes no metabolismo e, 
especialmente, no ATP. 
 
 As hexoses, chamadas oses fisiológicas, são as mais encontradas nos alimentos e 
mais diretamente relacionadas com o metabolismo. As principais são glicose 
galactose, manose e frutose. 
 
A glicose, glucose ou dextrose, é um tipo de carboidrato utilizado como fonte 
de energia pelos seres vivos, sendo um dos principais nutrientes da célula 
A frutose é naturalmente presente nas frutas e no mel, mas também vem 
sendo adicionada artificialmente pela indústria em alimentos como biscoitos, sucos em 
pó, massas prontas, molhos, refrigerantes e doces; 
A manose é encontrado naturalmente em algumas árvores, frutos, como 
amora; 
A galactose está presente no leite, como parte da lactose, e em algumas frutas 
e verduras. 
As heptoses, com sete carbonos, não tem valor nutricional. A 
sedoeptulose (ou sedoheptulose), é encontrada, provavelmente, em todas as plantas 
e também como intermediária na via das pentoses. 
A manoheptulose está presente no abacate. 
 
 
 
4. ISOMERIA ÓTICA 
 Apresentando carbonos assimétricos, as oses possuem dois isômeros óticos 
(especulares ou enantiomorfos): D e L. 
 Para identificar-se a que isômero pertence a estrutura de uma determinada 
OSE, compara-se a configuração estereoquímica do carbono quiral mais distante do 
grupo funcional (penúltimo carbono) com a configuração do carbono quiral dos 
gliceraldeídos D e L . 
 
 
 
 
5. ISOMERIA DO CARBONO ANÔMERO 
Algumas oses em solução, podem adquirir formas cíclicas, o que eleva a sua 
solubilidade. 
 O carbono 1 das aldoses ou 2 das cetoses é designado carbono anomérico e 
se constitui em um centro de assimetria com duas configurações possíveis: α e β. 
 
A reação entre o grupo aldeídico (carbono 1) e o grupo hidroxila do carbono 5 
forma uma ligação hemiacetal, resultando em dois estereoisômeros (α e β anômeros) 
que diferem somente na posição da hidroxila do carbono hemiacetal. A seguir 
ciclização da glicose e da frutose. A interconversão entre α e β é denominada de 
mutarrotação. 
 
 
 
 
 
Os monossacarídeos cíclicos com 6 elementos no anel são análogos a um 
composto heterocíclico pirano, levando por isso a denominação de piranoses. São eles 
as aldo-hexoses; os que possuem 5 elementos no anel se assemelham ao furano, 
sendo, então, denominados de furanoses. Ocorre com as aldo-pentoses e as 
cetohexoses. 
 
 
6. DERIVADOS DE OSES 
Por substituição de OH por NH2 obtém-se amino oses. 
 
 
A glicosamina está envolvida na formação da cartilagem articular atuando 
como precursor de unidades de dissacarídeos formadores dos glicosaminoglicanos 
(acetil glicosamina). Como consequência, retarda a progressão da osteoartrite. 
 
Por substituição de OH por H obtém-se desoxi oses. Dois importantes 
desoxiaçúcares são encontrados nas células: a 2-desoxi D-ribose e a D- fucose. 
 
 
 
A desoxirribose é componente dos nucleotídeos do DNA. 
A fucose é encontrada nas glicoproteínas que determinam os antígenos do sistema 
ABO de grupos sanguíneos na superfície dos eritrócitos. 
 
 Por redução no grupo funcional obtém-se álcoois. Na glicose, é um poliálcool, 
também chamado sorbitol (glucitol). É encontrado naturalmente em diversas frutas, 
como a maçã e ameixa. Ao lado do manitol, derivado da manose, pode ser usado 
como laxante, diurético e em solução irrigante para determinados procedimentos 
médicos. 
 
 
O xilitol é um adoçante natural encontrado nas fibras de muitos vegetais, 
como no milho, é obtido por redução da xilose. A sua principal vantagem é para 
diabéticos e em dietas de redução de peso. 
Por oxidação das aldoses, se produzem ácidos. São importantes, entre outros, 
o ácido D-glicurônico e seu isômero L-glicurônico (idurônico) derivados da glicose. 
 
Por esterificação com o ácido fosfórico as oses originam ésteres intermediários 
importantes em diversas rotas metabólicas intermediários importantes em diversas 
rotas metabólicas. Exemplos: D-Glicose 6-fosfato, D-Frutose 6 
fosfato e D-Frutose 1,6 difosfato. 
 
PARTE II - OSÍDEOS 
Os OSÍDEOS, segundo grupo dos carboidratos, são formados pela polimerização 
de oses ou derivados de oses. São chamados oligossacarídeos quando liberam por 
hidróilise até 10 unidades e polissacarídeos, mais de 10 unidades monoméricas. 
7. OLIGOSSACARÍDEOS 
Os dissacarídeos são o grupo mais importante. Sua fórmula molecular é 
C12H22O11. Por hidrólise liberam duas oses. 
7.1- MALTOSE- A maltose é produzida em cereais em germinação, tais como a 
cevada, num processo relevante na fermentação alcoólica de bebidas. No duodeno é 
hidrolisada pela enzima maltase, liberando duas unidades de alfa-D-glicose pelo 
rompimento da ligação glicosídica 1.4. É obtida por hidrólise parcial do amido. 
 
A cevada é uma das principais fontes de alimento para pessoas e animais, 
sendo um cereal rico em carboidratos, fibras, vitaminas do complexo B e minerais 
como selênio e magnésio. 
 7.2- LACTOSE: Açúcar dissacarídeo presente no leite e seus derivados. É composto 
por dois monossacarídeos: a glicose e a galactose. No leite humano representa cerca 
de 7,2% e no leite de vaca cerca de 4,7%. 
Seu sabor é levemente doce. Lactobacilos a transformam numa função mista de 
ácido carboxílico e álcool, que formam o ácido lático. Libera, por hidrólise da ligação 
glicosídica beta 1-4, através da enzima lactase uma molécula de beta-D-galactose e 
uma de alfa-D-glicose. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Monossacar%C3%ADdeo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Glicose
http://pt.wikipedia.org/wiki/Galactose
http://pt.wikipedia.org/wiki/Bovino
 
 
 7.4- SACAROSE: dissacarídeo formado pela união de uma molécula de glicose e 
uma de frutose. Encontra-se em abundância na cana-de-açúcar, frutas e na beterraba. 
 
 
 
8. POLISSACARÍDEOS 
 Os polissacarídeos possuem massa molecular elevada porque sua unidade se 
polimeriza “n” vezes liberando,por hidrólise total, grande quantidade de moléculas 
mais simples (monossacarídeos). 
Podem ser homogêneos, quando liberam apenas um tipo de monossacarídeo 
como o amido e o glicogênio ou heterogêneos quando liberam mais de um tipo de 
produto como o condroidin sulfato, o ácido hialurônico e a heparina. 
 
 8.1- HOMOGÊNEOS 
 
 A unidade fundamental no amido e no glicogênio é glicose. Tanto no amido 
como no glicogênio as unidades de glicose são polimerizadas formando cadeias que, 
de distância em distância, se ramificam originando polímeros semelhantes. A cadeia 
principal do amido é denominada amilose; o conjunto de ramificações, amilopectina. 
Encontra-se armazenado em vegetais como reserva alimentar de glicose. 
 
O glicogênio tem estrutura semelhante a do amido, porém suas cadeias são de 
menor comprimento (10 a 20 unidades de glicose) o que torna a molécula muito mais 
rica de ramificações. Encontra-se no fígado e nos músculos como forma de 
armazenamento de glicose a ser utilizada no jejum e no exercício físico intenso. 
O amido e o glicogênio são polissacarídeos homogêneos. 
 
 
 
 8.2 - HETEROGÊNEOS 
 
 Os polissacarídeos heterogêneos, também são chamados mucopolissacarídeos 
ou glicosaminoglicanos (GAGS). Estabilizam e suportam os componentes celulares dos 
tecidos como o tecido conjuntivo, a pele, os tendões, as cartilagens, os ligamentos e a 
matriz óssea. 
 São cadeias de polissacarídeos heterogêneos longas, geralmente compostas 
de uma unidade dissacarídica repetitiva [açúcar ácido-açúcar amino]n. O açúcar ácido 
é um ácido D glicurônico ou seu isômero idurônico. O açúcar amino é uma 
D-glicosamina ou D- galactosamina , podendo ser sulfatado no carbono 4 ou 6. A 
única exceção é o queratansulfato, onde está presente a galactose ao invés de açúcar 
ácido. 
 
 
 
O ácido hialurônico é um mucopolissacarídeo que constitui a substância 
fundamental dos tecidos conjuntivos, nos quais exerce função cementante, agregando 
as unidades celulares e as fibras do colágeno. 
Sua undade repetitiva é um dissacarídeo formado por um açúcar ácido (ácido 
glicurônico) e um açúcar amino (acetil-glicosamina). 
 
 
 A biossíntese do ácido hialurônico está na dependência da vitamina C 
alimentar e de hormônios, especialmente os corticoides. Por essa razão, as doenças 
do tecido conjuntivo respondem favoravelmente aos tratamentos de ácido ascórbico 
(vit.C) e de corticoides. 
 Algumas bactérias patogênicas, como o pneumococo, liberam uma enzima 
específica –hialuronidase- que fragmenta (despolimeriza) o ácido hialurônico, 
hidrolisando as ligações glicosídicas 1-4 para facilitar sua mobilidade através da 
membrana celular. Nas infecções, os tecidos afetados perdem o seu elemento unitivo 
tornando-se flácidos e sujeitos à invasão microbiana. Também é liberada pelo 
acrossoma do espermatozoide, para que este ultrapasse a corona radiata do ovócito. 
 
O Ácido hialurônico, forma soluções altamente viscosas e claras que também 
funcionam como lubrificantes nas articulações e compõem a matriz da cartilagem e 
tendões, conferindo-lhes elasticidade e resistência à tensão. 
No caso do preenchimento de determinadas áreas da face com ácido 
hialurônico, a administração tem o objetivo de promover o rejuvenescimento das 
regiões faciais afetadas pela perda de colágeno e de hidratação, inclusive as extensões 
da mandíbula e queixo, que em muitos pacientes necessitam ser delineados para 
recuperar os ângulos mais bonitos do rosto. 
 
 
 
O Concroidin Sulfato, polissacarídeo sulfatado, foi isolado de cartilagem. 
Posteriormente foi encontrado também no osso do adulto e na córnea, na pele, nas 
válvulas do coração e nos tendões e no cordão umbilical. Sua unidade monomérica é 
constituída por ácido glicurônico ou seu isômero idurônico e acetil galactosamina 
sulfatada em C-4 ou C-6. Sua estrutura básica está representada na figura seguinte,à 
esquerda. 
 
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_hialur%C3%B4nico
 
A Heparina é também um polissacarídeo sulfatado. Possui uma ação 
farmacológica atuando como medicamento anticoagulante em várias patologias, como 
no tratamento da coagulação intravascular disseminada, na prevenção do 
tromboembolismo e na prevenção e tratamento da trombose venosa profunda. 
Encontra-se presente nos tecidos que estão em contato com o meio externo, tais 
como pulmões, pele e mucosa intestinal, ou em órgãos responsáveis 
pela defesa do organismo, tais como timo e gânglios linfáticos. 
 
Ela interage com a antitrombina (pequena molécula que desativa várias enzimas da 
coagulação) , formando um complexo que inativa várias enzimas da coagulação, mais 
significativamente a trombina. 
 Com excessão do ácido hialurônico, os glicosaminoglicanos são 
covalentemente aderidos à proteína, formando monômeros ou agregados 
proteoglicanos. 
10. PROTEOGLICANOS 
Os proteoglicanos são um tipo de molécula encontrada no tecido conjuntivo do 
corpo. O tecido conjuntivo é um tecido fibroso que fornece suporte para outras 
estruturas do corpo. 
Com exceção do ácido hialurônico, os glicosaminoglicanos são covalentemente 
aderidos à proteína, formando monômeros ou agregados proteoglicanos. Um 
monômero proteoglicano encontrado na cartilagem consiste de uma proteína central à 
qual as cadeias de carboidratos lineares são covalentemente ligadas. Na cartilagem, as 
espécies de glicosaminoglicanos são sulfato de condroitina e sulfato de queratan. 
Por serem carregados negativamente, os proteoglicanos também ajudam a 
atrair íons positivos ou cátions, como cálcio, potássio e sódio. Eles também ligam a 
água e ajudam no transporte de outras moléculas através da matriz extracelular. 
As cadeias de glicosaminoglicanos de um proteoglicano podem ser feitas de 
sulfato de condroitina, sulfato de dermatan, sulfato de heparina, sulfato de heparan ou 
sulfato de queratan. 
 A principal diferença entre proteoglicanos e glicoproteínas é que as 
glicoproteínas são proteínas ligadas a oligossacarídeos (cadeias pequenas de moléculas 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Polissacar%C3%ADdeo
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Sulfatado&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=A%C3%A7%C3%A3o_farmacol%C3%B3gica&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=A%C3%A7%C3%A3o_farmacol%C3%B3gica&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/wiki/Medicamento
http://pt.wikipedia.org/wiki/Anticoagulante
http://pt.wikipedia.org/wiki/Patologias
https://pt.wikipedia.org/wiki/Tecidos
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%93rg%C3%A3os
https://pt.wikipedia.org/wiki/Defesa
https://pt.wikipedia.org/wiki/Organismo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Timo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Antitrombina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://pt.wikipedia.org/wiki/Coagula%C3%A7%C3%A3o
de açúcar) enquanto as proteoglicanas são mais complexas, possuindo um eixo central 
(filamento) de proteína ao qual estão ligadas a uma ou várias cadeias de 
glicosaminoglicanos. 
 
 
 
................................................................................................................... 
 
ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
 
1.- GALACTOSEMIA CLÁSSICA 
 A galactosemia é um erro inato do metabolismo, de característica autossômica 
recessiva (*), caracterizado por uma inabilidade de converter galactose em glicose de 
maneira normal. O resultado imediato é o acúmulo de metabólitos da galactose no 
organismo, que passa a ter níveis circulantes elevados e tóxicos principalmente para o 
fígado, cérebro e olhos. A lactose é a principal fonte de galactose na dieta. 
O principal passo do metabolismo da galactose, em humanos, é a conversão da 
galactose em glicose. 
A elevação dos níveis de galactoseno tecido nervoso, cristalino, fígado e rim, 
bem como do seu produto de redução, o galactitol, tem como consequências a lesão 
hepática, retardo mental severo e catarata. 
(*) Uma doença autossómica recessiva é caracterizada por atingir homens e 
mulheres na mesma proporção e induzida pelo gene recessivo originado do 
cruzamento dos pais do indivíduo. A doença só se manifesta se existir 2 genes 
recessivos. 
 
 
Durante a digestão a lactose sofre hidrólise 
enzimática pela lactase secretada na mucosa intestinal. 
É uma enzima muito ativa na fase de amamentação, porém apenas os 
indivíduos de algumas tribos africanas e norte europeus tendem a manter a atividade 
da lactase intestinal na idade adulta 
 
Os indivíduos adultos de outros grupos humanos, orientais, árabes, judeus, a 
maioria dos africanos, indianos e mediterrâneos, tem pouquíssima lactase intestinal e 
muitos mostram intolerância à lactose. É uma deficiência de natureza genética. Como 
a lactose não pode ser absorvida sem ser hidrolisada em suas unidades 
monossacarídicas, ela permanece no tracto intestinal das pessoas intolerantes. A 
ingestão em grandes quantidades, no leite, causa diarréia, fluxo intestinal anormal e 
cólicas abdominais. 
 A intolerância à lactose pode ocorrer em bebês prematuros (deficiência 
transitória ou congênita), deficiência secundária por cirurgia de remoção de parte do 
intestino delgado e deficiência devido à lesão da mucosa. A carência desta enzima 
elimina a principal fonte de galactose da dieta. 
 
A frutose ou levulose é um tipo de açúcar que contém tanto na fruta como no mel. 
Enquanto o açúcar de mesa é formado pela união da glicose e frutose, a frutose em si 
é um monossacarídeo, não sendo hidrolisável. 
Isso significa que não tem a necessidade de ser reduzida pela digestão e pode 
passar diretamente do intestino à corrente sanguínea para finalizar o seu processo no 
fígado. Essa intolerância é causada por uma deficiência de atividade da enzima frutose-
1-fosfato aldolase (aldolase B) que resulta no acúmulo de frutose-1-fosfato no fígado, 
rim e intestino delgado. 
 
Os primeiros sintomas que aparecem quando uma criança é intolerante à 
frutose, depois do consumo de um alimento com esse tipo de açúcar, são dores 
abdominais e vômitos. 
O tratamento é basicamente preventivo. Deve-se controlar a alimentação da 
criança para evitar a ingestão de frutas ou mel. Além disso, devem evitar outro tipo de 
açúcares como a sacarose, por esta conter frutose. As frutas que mais contêm frutose 
são maçã, pêra e caqui. 
Diferença entre a intolerância e a má absorção da frutose: 
A má absorção da frutose é uma doença mais comum que a intolerância 
hereditária à frutose, e acontece em aproximadamente 30% da população mundial. 
Nesse caso, são células intestinais que não são capazes de absorver de forma completa 
a frutose, provocando na criança dor abdominal, gases, diarréia ou náuseas. 
 
4.- QUITOSANA 
A Quitosana ou quitosano é um elemento encontrado na parte exterior do 
corpo dos animais artrópodes, especialmente crustáceos. 
Na sua composição existem polissacarídeos (carboidratos) que quando entram 
em hidrólise (contato com água) se transformam em polímeros naturais. 
https://br.guiainfantil.com/apendicite.html
https://br.guiainfantil.com/apendicite.html
https://br.guiainfantil.com/diarreia.html
Estes polímeros não apresentam toxicidade, bem como, são biodegradáveis e 
disponíveis no meio ambiente através de animais e em algumas plantas. 
A indústria farmacêutica transforma estes polímeros em medicamentos, 
conhecidos como “a base de quitosana”, e que são usados para procedimentos clínicos 
que necessitam cicatrização, entre outros. 
O grande potencial como suplemento dá-se em virtude da quantidade 
relevante de fibras nestes polímeros. Sendo que podem proteger o coração e outros 
órgãos do sistema cardiovascular, de doenças primárias comuns como: doença 
coronariana e isquemia. 
Durante todo os processos de pesquisa sobre a quitosana, também foi 
descoberto o potencial emagrecedor do suplemento. Neste caso, agindo como um 
controlador da lípase, retardando sua ação no organismo (conhecido efeito esponja). É 
muito provável que você já tenha ouvido relatos de pessoas que experimentaram a 
Quitosana, e afirmaram terem emagrecido consideravelmente. Isso de fato é verdade. 
Porém, nem sempre essas pessoas consomem o suplemento de forma correta, 
podendo colocar a saúde em risco 
Devido à reação que a substância pode causar aos indivíduos alérgicos a 
crustáceos, a recomendação é que quem sofre com essa condição mantenha-se 
afastado do composto. 
A Quitosana também não deve ser consumida por mulheres que estejam 
grávidas, crianças com até três anos de idade e mulheres que estejam no processo de 
amamentação de seus filhos pequenos. 
E lembre-se: nunca esqueça de consultar antes um médico ou profissional da 
área de nutrição a fim de identificar suas necessidades. 
 
As informações contidas neste site não devem ser usadas para automedicação e não 
substituem, em hipótese alguma, as orientações dadas pelo profissional da área médica. 
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 QUESTÕES PARA ESTUDO 
1. Cite as características químicas dos carboidratos. 
2. Quais são os grupos principais de carboidratos e como se comportam quanto a 
reação de hidrólise? 
3. Como se dividem as oses quanto ao grupo funcional e em que carbono da cadeia 
eles estão localizados ? Cite as oses mais simples que pertencem a cada um dos 
grupos. 
4. Qual o tipo de produto obtido por redução das aldoses ? Cite o nome do 
respectivo produto que deriva da glicose, da manose e da galactose. 
5. Através de que reação a glicose é convertida em ácido glicurônico? Cite a 
importância deste produto. 
6. Cite os oligossacarídeos obtidos pela hidrólise parcial do amido e suas 
característica estruturais . 
7. Quais são os componentes da sacarose e da lactose? 
8. Explique por que a MALTOSE e LACTOSE são hidrolisáveis, enquanto que a MANOSE 
e a GALACTOSE não o são. 
9. Caracterize polissacarídeos homogêneos e heterogêneos. Exemplifique esses dois 
tipos. 
10. Os polissacarídeos heterogêneos, também chamados mucopolissacarídeos ou 
glicosaminoglicanos possuem , na sua maioria, uma unidade monomérica 
dissacarídica. Quais os componentes que constituem essa unidade ? 
11. Qual o glicosaminoglicano encontrado na cartilagem ? 
12. Comente a importância farmacológica da HEPARINA. 
13. Cite a importância dos glicosaminoglicanos 
14. Qual o glicosaminoglicano que forma soluções altamente viscosas e claras que 
também funcionam como lubrificantes nas articulações e compõem a matriz da 
cartilagem e tendões, conferindo-lhes elasticidade e resistência à tensão ? 
15. Qual a diferença entre a intolerância e a má absorção da frutose: 
 
 LIPÍDEOS 
1.- CONSIDERAÇÕES GERAIS- 
 
 Os lipídeos se caracterizam por sua solubilidade em solventes orgânicos. Possuem 
carbono, hidrogênio e oxigênio, às vezes fósforo e nitrogênio. 
A grande maioria possui pelo menos uma molécula de ácido graxo. Sua 
principal função é energética. 
Também atuam como isolantes térmicos, protetores traumáticos e fazem parte 
das membranas celulares. Alguns hormônios e vitaminas se incluem no grupo dos 
lipídeos. 
2.- ÁCIDOS GRAXOS 
 Os ácidos carboxílicos encontrados nos lipídeos levam o nome de ácidos 
graxos. Raramente existem livres na natureza. 
No organismo são encontrados livres (não combinados), associados com 
albumina no plasma sanguíneo. Geralmente são acíclicos, não ramificados, com 
número par de átomos de carbono. São inferiores com até 10 carbonos . 
Em geral, nos tecidos, são combinados com álcoois sob forma de ésteres . 
Podem ser saturados ou insaturados. 
São exemplos de inferioresos ácidos butírico, capróico, caprílico e cáprico, 
saturados, com 4, 6, 8 e 10 carbonos respectivamente. 
 São superiores Palmitico (C-16), esteárico (C-18) , oleico (C-18), palmitolêico 
(C-16), linolêico (C-18), linolênico (C-18) etc. Os dois primeiros, que são saturados, 
apresentam menor solubilidade e maior ponto de fusão. Os insaturados são mais 
solúveis, como também os de cadeia curta. 
 
 Nas gorduras animais predominam ácidos graxos superiores saturados, 
enquanto que nas gorduras vegetais , geralmente os óleos, predominam os 
insaturados. Exceção ocorre na gordura de côco e na manteiga de cacau. 
 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
 
NEUTRALIZAÇÃO: formação de sabões (Saponificação) 
 
Os ácidos graxos são ácidos fracos e podem ser neutralizados formando sais 
orgânicos que em meio aquoso atuam como detergentes. 
 
 
Os mais solúveis são os de sódio e de potássio. Os sais, em solução aquosa, se 
dissociam formando um ânion que possui, além do grupo polar hidrófilo (-COO-) um 
outro apolar, hidrófobo (radical orgânico). 
 
 
 
Dois efeitos principais podem ser observados nessas soluções. Inicialmente, os 
ânions se orientam para a superfície da solução permanecendo os –COO- imersos na 
fase aquosa. 
 Os radicais apolares emergem, afastando-se o máximo da fase aquosa. Por 
consequência imediata da formação deste filme monomolecular, ocorre diminuição da 
tensão superficial da solução. 
Uma vez saturada a superfície, os demais ânions em solução se associam pelos 
grupos apolares, formando micelas. 
 Desta forma o ânion do sabão constitui uma espécie de ponte entre a fase 
aquosa e a fase lipídica, diminuindo a tensão interfacial. Este processo forma uma 
emulsão, e o efeito do sabão chama-se detergência, o que pode ser definido como 
“estabilização de substâncias apolares em meios polares 
”. 
 
 
 
 Desta forma o ânion do sabão constitui uma espécie de ponte entre a fase 
aquosa e a fase lipídica, diminuindo a tensão interfacial. Este processo forma uma 
emulsão, e o efeito do sabão chama-se detergência, o que pode ser definido como 
“estabilização de substâncias apolares em meios polares”. 
 A detergência é importante em vários processos como a emulsificação dos 
lipídios na digestão, na absorção no transporte sanguíneo, etc. 
 
Como o sabão destrói o corona vírus ? 
 
 
 
 
........................................................................................................................................ 
HIDROGENAÇÃO 
 
 Esta reação verifica-se com os ácidos graxos insaturados, em que se 
adicionam hidrogênios para formarem ácidos graxos saturados. 
 
 
 
 A reação de hidrogenação é de grande importância na indústria de 
alimentos, porque permite a conversão de óleos em gorduras adequadas para a 
produção de margarinas e para a aplicação em produtos de panificação (gordura 
hidrogenada). Também é utilizada para melhorar a consistência de gorduras, ou ainda 
para reduzir a sensibilidade à rancidez. 
 
OXIDAÇÃO 
 Os ácidos graxos não saturados podem sofrer oxidação. Em presença do 
oxigênio do ar, de maneira espontânea, porém lenta, os ácidos graxos insaturados 
podem se auto-oxidar, formando peróxidos orgânicos que, por sua vez se transformam 
em derivados alcoólicos e cetônicos que se volatilizam com odor desagradável. Esta 
reação constitui parte do processo geral de rancificação. 
 
 
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............................................................................................................................................
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3.- CLASSIFICAÇÃO 
 3.1- GLICERÍDEOS OU ACILGLICERÓIS 
 Os triacilgliceróis (triglicerídeos) constituem os lipídeos predominantes 
das gorduras naturais animais e vegetais. Nos animais encontram-se em todas as 
células, particularmente como reserva de energia no tecido adiposo. 
Quimicamente são ésteres do glicerol com 1, 2 ou 3 ácidos graxos, 
respectivamente mono, di e tri acilgliceróis (ou mono, di e triglicerídeos). 
 
 
 
Os triacilgliceróis (triglicerídeos) constituem os lipídeos predominantes e 
característicos das gorduras naturais animais e vegetais. Nos animais encontram-se em 
todas as células, particularmente como lipídios de reserva no tecido adiposo, prontas 
para a mobilização quando são requeridas como combustível. 
 
 3.2- FOSFOLIPÍDIOS 
 
Servem primariamente como elementos estruturais das membranas e não são 
armazenados em grandes quantidades. Este grupo contém fósforo na forma de 
grupos do ácido fosfórico (parte hidrofílica) 
 
 
 
Esta organização torna possível o surgimento da permeabilidade seletiva da 
membrana plasmática. Dessa forma, a difusão simples permite apenas a passagem de 
moléculas lipossolúveis e de água, apesar de sua característica polar, por esta ser 
fundamental à vida. Exemplos: 
 
Os fosfolipídeos mais abundantes são a fosfatidil etanolamina (cefalina) e 
fosfatidil colina (lecitina). A cefalina e a lecitina estão intimamente relacionadas, 
contendo respectivamente os álcoois etanolamina (colamina) e trimetiletanoilamina 
(colina). 
 
 
 3.3- ESFINGOLIPÍDIOS 
 
 Constituem a segunda grande classe dos lipídios de membranas. Contém um 
álcool superior aminado na molécula, o esfingosinol. 
A ceramida é a estrutura básica dos esfingolipídios. 
 
 
 
 Os esfingolipídios abrangem as esfingomielinas, os cerebrosídeos e os 
gangliosídeos, contendo respectivamente colina fosfato, uma ose (glicose ou 
galactose) ou um oligossacarídeo ligado à ceramida. 
 
 As esfingomielinas estão presentes na maioria das membranas das células 
animais; a bainha de mielina envoltória de certas células nervosas é muito rica de 
esfingomielina. 
 
 Os cerebrosídios encontram-se em tecidos não neurais como fígado e nas 
membranas celulares do cérebro. Possui glicose ou galactose em lugar da colina 
fosfato. 
 
 
 
 Os gangliosídios são encontrados primariamente nas células do sistema nervoso 
central, particularmente nas extremidades nervosas. Possui um pequeno 
oligossacarídeo no carbono terminal da ceramida. 
 
 
3.4- CERAS 
 
As ceras são lipídeos simples constituídos por uma molécula de álcool superior 
ligada a uma ou mais moléculas de ácidos graxos superiores. Exemplos são o álcoois o 
laurílico, C12H23OH, miristíliico C14H29OH, cetíliico, C16H33OH, e o estearílico, C18H37OH; 
entre os ácidos graxos destacam-se o palmítico, C15H31-COOH e o cerótico C25 H51-
COOH. 
São substâncias de alto peso molecular, de cadeia linear,que apresentam 
solubilidade em solventes orgânicos (benzina, éter e clorofórmio, por exemplo). São 
maleáveis,amolecem a uma temperatura a partir de 35°C e apresentam densidade 
próxima à da água. 
A principal característica das ceras é a sua total insolubilidade em água e isso 
faz com que elas sejam muito úteis a plantas e animais. As folhas de diversos tipos de 
plantas têm sua superfície envolta pela cera, tornando-as impermeáveis, o que evita a 
perda excessiva de água pela transpiração. O corpo de certos animais também é 
revestido por ceras, como é o caso das aves aquáticas, que têm suas penas recobertas 
de ceras produzidas pelas glândulas uropigianas utilizadas, sobretudo, para facilitar a 
sua flutuação. 
 
 No ouvido humano, as ceras (ou cerume) são produzidas e expelidas 
pelas glândulas sebáceas e desempenham a função de proteger a estrutura contra 
infecções por microrganismos. 
Industrialmente, as ceras são aplicadas à produção de vernizes, graxas para 
sapato, velas, sabões, ceras para assoalhos, cosméticos, depilatórios, medicamentos e 
outros.O espermacete é uma cera branca encontrada no esperma de baleias e no 
crânio dos cachalotes, usado em cremes e pomadas, pois tem propriedades 
emolientes (amaciam e suavizam a pele). 
Outras aplicações para as ceras são na fabricação de velas, ceras de assoalhos, 
graxas para sapato, moldes dentários etc. 
 
https://www.infoescola.com/bioquimica/lipidios/
https://www.infoescola.com/bioquimica/acidos-graxos/
https://www.infoescola.com/quimica/cadeia-carbonica/
https://www.infoescola.com/quimica/benzina/
https://www.infoescola.com/biologia/transpiracao-vegetal/
https://www.infoescola.com/animais/aves-aquaticas/
https://www.infoescola.com/sistema-exocrino/glandulas-sebaceas/
3.4- ISOPRENÓIDES 
 
 Os representantes deste grupo podem ser considerados como polímeros de 
unidades isoprênicas. O isopreno (2-metilbutadieno) é um hidrocarboneto acíclico, 
insaturado, de cinco átomos de carbono. 
 
 
 
 Os isoprenóides se dividem em acíclicos (terpenos) e cíclicos(esteroides). 
 
Entre os TERPENOS, encontram-se componentes de muitos óleos essenciais 
extraídos de produtos vegetais, como o citronelol, (óleos de rosa), o geranioL, (óleo de 
gerânio), o citral, importante matéria prima para a síntese de vitamina A. 
 Um dos terpenos mais difundidos é o limonemo, encontrado em óleo de 
bergamota, laranja e limão; o mentol e a mentona são isolados da essência de hortelã. 
 A cânfora é o representante mais importante dos derivados oxigenados dos 
terpenos propriamente ditos, extraído da Cinnamomum capphora, do qual pode ser 
obtido em estado purificado. 
 
É uma planta medicinal, também conhecida como Canforeira, Cânfora-de-
jardim, Alcanfor, Cânfora-das-hortas ou Canforinha, muito utilizada em problemas 
musculares ou de pele. As propriedades da cânfora incluem sua ação antiepilética, 
antinevrálgica, antirreumática, antisséptica, descongestionante, calmante e sedativa. 
 
Os Carotenóides são substâncias químicas tetraterpênicas que compreendem 
pigmentos amplamente difundidos na natureza. Caracterizam-se por 
apresentar moléculas oxidáveis, por exibir cores que vão do amarelo ao vermelho, por 
serem lipossolúveis, encontrados em vegetais e serem precursores da síntese 
da vitamina A em animais. 
São responsáveis pelas cores amarela, vermelha, verde e alaranjada de 
vegetais, algas e fungos, da gema do ovo e da manteiga. Tratam-se de substâncias 
essenciais para a manutenção da vida e impossível de serem sintetizadas por 
organismos vivos, sendo necessário, então, adquiri-los através da alimentação. 
O betacaroteno apresenta dois anéis hexagonais (não aromáticos). A molécula 
de betacaroteno, no organismo, é quebrada dando origem a duas moléculas de 
vitamina A, essencial para a saúde dos olhos e de ação antioxidante (reações 
bioquímicas da respiração celular que aceleram o envelhecimento). 
O alfa-caroteno difere do beta-caroteno pela posição da dupla ligação do anel 
benzênico terminal. É considerado um supressor da formação de tumores e cânceres 
mais eficaz que o beta-caroteno, agindo também na paralisação do ciclo de 
multiplicação celular. O alimento com maior concentração da substância é a cenoura. 
 
 
 
 “Depois de acompanhar mais de 15 mil pacientes por 18 anos, pesquisadores 
concluem que a ingestão do alfa-caroteno reduz as chances de a pessoa desenvolver 
doenças do coração, AVC e câncer.” 
 
Alguns tipos de carotenos como o licopeno não são convertidos em vitamina A 
pelo organismo, porém desempenham um papel antioxidante mais enérgico que o 
próprio betacaroteno. O licopeno é encontrado em vegetais de cor vermelha como o 
tomate, o mamão e a melancia. 
 
A clorofila, assim como a hemoglobina, é uma molécula pertencente à classe 
das porfirinas. Ela se destaca pela presença de quatro anéis pirrólicos e um anel 
isocíclico, que são ligados entre si por pontes metilênicas. No interior da molécula, 
existe um átomo de magnésio coordenado aos anéis. 
As cadeias laterais variam em certo nível entre as diferentes formas de clorofila 
encontradas em diferentes organismos, mas todas possuem uma cadeia fitol 
(um terpeno) ligada por uma interação tipo éster a uma carboxila do anel IV. 
 
 
 
As cadeias laterais variam em certo nível entre as diferentes formas de clorofila 
encontradas em diferentes organismos, mas todas possuem uma cadeia fitol 
(um terpeno) ligada por uma interação tipo éster a uma carboxila do anel IV. 
A forma chamada de clorofila a é a principal responsável pela coloração verde das 
plantas e pela realização da fotossíntese, estando presente em todos 
os eucariontos fotossintetizantes e nas cianobactérias. A clorofila b pode ser 
encontrada em algas verdes e euglenóficas juntamente com a clorofila a. 
Em algas como diatomáceas e algas pardas, um terceiro tipo de clorofila é encontrado 
substituindo a clorofila b. A essa forma dá-se o nome de clorofila c, sendo também 
considerada como um pigmento acessório. 
 
 Os isoprenóides cíclicos, ESTERÓIDES, são amplamente distribuídos nos 
organismos vivos e incluem alguns hormônios, a vitamina D e os esteróis, como o 
colesterol e hormônios. Possuem o anel básico ciclopentanoperidrofenantreno. 
 
 
 Os esteroides anabólicos são derivados do hormônio masculino testosterona. 
São algumas vezes ingeridos pelos atletas e levantadores de peso em razão de suas 
propriedades de fortalecimento e crescimento muscular, mas podem causar sérios 
danos ao fígado com o uso continuado. Grandes quantidades podem levar a surtos de 
comportamento agressivo, ou mesmo à morte. Constituem os ingredientes ativos da 
maioria das pílulas anticoncepcionais. Alguns exemplos destes esteroides são a 
hidrocortisona, dexametasona, mometasona e betametasona. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vitamina_D
http://pt.wikipedia.org/wiki/Esterol
http://pt.wikipedia.org/wiki/Colesterol
http://pt.wikipedia.org/wiki/Testosterona
http://pt.wikipedia.org/wiki/Atleta
http://pt.wikipedia.org/wiki/Halterofilismo
http://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
http://pt.wikipedia.org/wiki/Morte
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ingrediente
http://pt.wikipedia.org/wiki/P%C3%ADlula_anticoncepcional
http://pt.wikipedia.org/wiki/Cortisona
O colesterol é um álcool policíclico de cadeia longa, usualmente considerado 
um esteróide, encontrado nas membranas celulares e transportado no plasma 
sanguíneo de todos os animais. É o principal esterol sintetizado pelos animais, sendo, 
em menor parte, adquirido pela dieta. 
A quantidade média de colesterol no sangue varia com a idade, tipicamente 
aumentando gradualmente até a pessoa chegar aos sessenta anos de idade. É 
necessário para construir e manter as membranas celulares; participa na fabricação da 
bílis; é o principal precursor da vitaminaD e de vários hormônios esteróides que 
incluem o cortisol e a aldosterona nas glândulas supra-renais, e os hormônios sexuais 
progesterona, os diversos estrógenos, testosterona e derivados. 
 
. 
Terapeuticamente, os corticosteroides são utilizados como imunossupressores 
no tratamento de doenças autoimunes e na cirurgia de transplantes. 
 O termo hipercolesterolemia refere-se a níveis aumentados de colesterol na 
corrente sanguínea, que é a principal causa de doença coronariana cardíaca e outras 
formas de cardiopatias. Na maioria das pessoas, os níveis 
elevados de colesterol devem-se a uma alimentação rica em gorduras saturadas e 
hidrogenadas e a um estilo de vida sedentário. Assim, simples mudanças nos hábitos 
do dia-a-dia são essenciais para baixar o colesterol. 
A vitamina D é um esteroide lipossolúvel essencial para o corpo humano e sua 
ausência pode proporcionar uma série de complicações. A principal fonte de 
produção da vitamina D se dá por meio da exposição solar, pois os raios ultravioletas 
do tipo B (UVB) são capazes de ativar a síntese desta substância. Alguns alimentos, 
especialmente peixes gordos, são fontes de vitamina D, mas é o sol o responsável por 
80 a 90% da vitamina que o corpo recebe. Entre outras funções, a vitamina D participa 
nos seguintes aspectos no organismo: 
Fortalece os ossos: A vitamina D é necessária para a absorção do cálcio pelos ossos. 
Pessoas com deficiência de vitamina D chegam a aproveitar 30% menos de cálcio 
proveniente da dieta, responsável por fortalecer ossos e dentes. A deficiência deste 
nutriente pode causar o raquitismo na infância e a osteoporose na vida adulta. Um 
exemplo da importância da combinação dessas duas substâncias é que sempre que a 
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81lcool
http://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lula
http://pt.wikipedia.org/wiki/Plasma
http://pt.wikipedia.org/wiki/Sangue
http://pt.wikipedia.org/wiki/Animalia
http://pt.wikipedia.org/wiki/Membrana_celular
http://pt.wikipedia.org/wiki/B%C3%ADlis
http://pt.wikipedia.org/wiki/Horm%C3%B4nio_ester%C3%B3ide
http://pt.wikipedia.org/wiki/Cortisol
http://pt.wikipedia.org/wiki/Aldosterona
http://pt.wikipedia.org/wiki/Gl%C3%A2ndula_supra-renal
http://pt.wikipedia.org/wiki/Progesterona
http://pt.wikipedia.org/wiki/Estr%C3%B3geno
http://pt.wikipedia.org/wiki/Testosterona
http://pt.wikipedia.org/wiki/Autoimunidade
http://pt.wikipedia.org/wiki/Transplanta%C3%A7%C3%A3o_de_%C3%B3rg%C3%A3os
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hipercolesterolemia
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Doen%C3%A7a_coronariana_card%C3%ADaca&action=edit&redlink=1
recomendação de suplementação de cálcio é indicada, ela é feita juntamente com a 
vitamina D para atuar na absorção do mineral. 
Gravidez segura: A vitamina D é muito importante para as gestantes. No primeiro 
trimestre a falta dela pode levar a abortos. Alertas de aborto no início da gravidez, 
pelo sistema imunológico da mãe estar rejeitando a implantação do embrião. Como a 
vitamina D age no sistema imunológico, ela pode corrigir esta situação. 
Tratamento de doenças autoimunes: A vitamina D já está sendo utilizada no 
tratamento de doenças autoimunes, condição que ocorre quando o sistema 
imunológico ataca e destrói tecidos saudáveis do corpo por engano. A vitamina D é um 
imunoregulador que inibe seletivamente o tipo de resposta imunológica que provoca a 
reação contra o próprio organismo. O tratamento de doenças autoimunes com 
vitamina D é algo recente, mas é visto por especialistas como uma grande perspectiva 
da medicina. 
Efeitos colaterais: Quando consumida dentro das quantidades recomendadas a 
vitamina D não tem efeitos colaterais. Porém, quando ingerida em excesso pode 
prejudicar os rins por causar o aumento da absorção de cálcio. É importante destacar 
que o excesso de vitamina D só ocorre por meio da suplementação. Isto porque os 
alimentos não contam com quantidades grandes da substância e a obtenção dela por 
meio dos raios solares é regulada pela pele, que cessa a produção da vitamina quando 
atinge os valores necessários. 
Como obter a vitamina D: Apesar de estar presente em alimentos de origem animal, 
estas fontes não possuem a quantidade de vitamina D que o organismo necessita. Por 
isso, para evitar a carência da substância é importante tomar de 15 a 20 minutos de sol 
ao dia. Braços e pernas devem estar expostos, pois a quantidade de vitamina D que 
será absorvida é proporcional a quantidade de pele que está exposta. 
Fontes de vitamina D : Todos os alimentos fontes de vitamina D são de origem animal 
porque as os vegetais não conseguem sintetizá-la. Até mesmo o alimento com as 
maiores quantidades da substância, o salmão, conta com somente 6,85% das 
necessidades diárias em uma porção de 100 gramas. Por isso, tomar sol é 
fundamental para evitar a carência. 
 Idosos e os suplementos: A quantidade da substância produzida em uma pessoa de 
70 anos é, em média, um quarto da que é sintetizada por um jovem de 20 anos em 
resposta à reduzida exposição ao sol. Por isso, é interessante avaliar a necessidade de 
associar, com indicação médica, suplementos de vitamina D a seus hábitos 
alimentares. 
4. PROSTAGLANDINAS 
São derivados dos ácidos graxos poli-insaturados e têm importantes funções no 
organismo. A maioria é derivada do ácido araquidônico. Toda prostaglandina contém 
20 átomos de carbono, incluindo um anel pentagonal. Elas são mediadoras e possuem 
uma série de fortes efeitos fisiológicos; embora tecnicamente sejam hormônios, 
raramente são classificadas como tais, visto que não entram na corrente sanguínea. 
Controlam processos, como a inflamação, o fluxo de sangue, a formação 
de coágulos de sangue e a indução do trabalho de parto. 
............................................................................................................................................
............................................................................................................................................
............................................................................................................................................
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ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
1. - LIPÍDIOS NA DIETA 
Necessidades diárias: Deve-se ingerir uma grama de gordura por quilo de peso, no 
mínimo. Em relação ao valor calórico total da dieta, cerca de 25 a 35% das calorias 
devem ser de fontes lipídicas. 
Fontes alimentares: 
Origem animal: creme de leite, manteiga, toucinho, banha, óleo de fígado de bacalhau, 
leite integral, queijos, carnes, gema do ovo, etc. 
Origem vegetal: margarina, gordura hidrogenada, óleos (milho, soja, oliva, algodão e 
outros), azeitona, chocolate, abacate, nozes, castanhas, coco, etc. 
2- O METABOLISMO DOS LIPÍDIOS ESTÁ SUJEITO A DEFEITOS GENÉTICOS 
 Todos os lipídios polares da membrana sofrem constante renovação 
metabólica, num estado de equilíbrio dinâmico, onde a velocidade da sua síntese é 
equilibrada por igual velocidade de degradação, promovida por enzimas hidrolíticas, 
cada uma capaz de hidrolisar uma ligação covalente específica. Assim, a degradação da 
fosfatidilcolina ocorre pela ação de várias fosfolipases diferentes. O metabolismo dos 
esfingolipídios de membrana, que incluem a esfingomielina, os cerebrosídios e os 
gangliosídios, é particularmente suscetível a defeitos genéticos das enzimas envolvidas 
na sua degradação. 
 
Em consequência, os esfingolipídios ou seus produtos de degradação parciais se 
acumulam em grandes quantidades nos tecidos, pois sua síntese é de velocidade 
normal mas sua degradação é interrompida. Por ex., na anormalidade genética rara 
chamada de doença de Niemann-Pick, a esfingomielina se acumula no cérebro, baço e 
fígado, por uma deficiência genética nadegradação da esfingomielina pela enzima 
esfingomielinase, que cliva a fosfocolina a partir da esfingomielina. A doença torna-se 
evidente primeiro nas crianças e provoca retardo mental e morte precoce. 
 Muito mais comum é a doença de Tay-Sachs, onde um tipo específico de 
gangliosídeo se acumula no cérebro e baço devido à falta da enzima lisossômica N-
acetil hexoaminidase, que hidrolisa uma ligação específica entre a N-acetil-D-
galactosamina e um resíduo específico de D-galactose na cabeça polar do gangliosídio. 
Como consequência, grandes quantidades do gangliosídeo parcialmente degradado se 
acumulam, causando a degeneração do sistema nervoso e levando ao retardo mental, 
à cegueira e à morte precoce. 
Pelo fato da doença ser irreversível e requerer cuidados institucionais totais, o 
aconselhamento genético dos pais torna-se importante pela advertência de suas 
consequências. Tem sido propostos testes para determinar a incidência dos genes 
recessivos nos pais presumíveis. 
Testes no feto também podem ser feitos durante a gravidez pela colheita do 
fluido amniótico, conhecida como amniocentese. 
 Outro exemplo de doença lisossômica é a síndome de Hurler ou gargolismo, 
onde uma enzima que participa na degradação da porção de ácido mucopolissacarídeo 
dos proteoglicanos está defeituosa e produtos de degradação parcial se acumulam. 
Crianças com esta doença desenvolvem feições faciais grosseiras, dobras espessas na 
pele, que é rica em proteoglicanos, retardo mental e cegueira. A morte precoce é 
inevitável. 
 Muitas pesquisas são realizadas para corrigir deficiências genéticas das enzimas 
lisossômicas por meio da engenharia bioquímica. O principal objetivo é substituir a 
enzima defeituosa pela sua forma normal, cataliticamente ativa. Entretanto grandes 
dificuldades são encontradas para essa substituição. Uma outra abordagem é 
introduzir o gene ativo normal da enzima defeituosa nos cromossomas das células, de 
tal forma que elas possam sintetizar a enzima ativa normal, a partir da informação 
fornecida pelo gene e direcionar a nova enzima para dentro do lisossomo. 
3. OBESIDADE (Compilado de FUNDAMENTOS PARA AS CIÊNCIAS BIOMÉDICAS – Isaias RAW & outros) 
 Se definirmos como obesa a pessoa cujo peso corporal apresenta mais de 25% 
de gordura no homem e 30% na mulher adulta, uma grande parte da população de 
classe média é obesa. Este é um problema primordial de saúde, tendo se calculado 
que as pessoas obesas têm uma probabilidade aumentada em 400% de ter diabete e 
uma incidência aumentada em 200-250% de apendicite, cirrose do fígado, cálculos 
biliares, hipertensão e nefrite crônica, um aumento de 150% em moléstias 
cardiovasculares, hemorragias cerebrais, e câncer do fígado e da vesícula biliar. Um 
excesso de peso de 15-24% aumenta a taxa de mortalidade em 44%, e um excesso 
acima de 25% eleva essa taxa para 74%. 
 Independente de sua natureza, a obesidade provém de um desequilíbrio entre 
a ingestão e o consumo de calorias. Num único ano, um adulto médio ingere cerca 
de um milhão de quilocalorias. Se a entrada superar somente em 1% a 
demanda energética (o que equivale a dois refrigerantes por dia), o resultado será de 
cerca de 1 quilo de gordura depositada por mês. Um quilo de gordura, 9.000 kcal, pode 
fornecer toda a demanda de energia para uns 4 dias. Para consumir essa quantidade 
de energia armazenada apenas através de mais trabalho, serão necessárias 150 horas 
de exercício intenso. 
 
 Ao pesquisar a etiologia da obesidade, deve-se levar em conta a regulação da 
ingestão aumentada de alimentos. Há evidências de que existem mecanismos que 
regulam, a longo e a curto prazo, a ingestão de alimentos. Acreditava-se que a 
sensação de saciedade se originava no estômago. Apesar de o estomago ter sensores 
para a distensão e para a pressão osmótica,a sua desnervação total não provoca 
modificações sensíveis na ingestão de alimentos, e pacientes com gastrectomia total 
continuam a sentir fome e saciedade. 
Quando ratos são alimentados com dietas contendo quantidades variáveis de 
celulose ou qualquer outro suplemento não nutritivo, ingerem mais alimento para 
compensar a diluição calórica, mostrando que a saciedade imediata não depende do 
volume de alimento. 
4. – GORDURA TRANS 
 A Gordura trans é um tipo especial de gordura formada a partir de um 
processo químico que torna óleos de origem vegetal líquidos em gordura semi-sólida 
(hidrogenação da gordura). O que acontece é que durante esse processo, em que se 
transforma ácido graxo insaturado Cis em ácido graxo trans, as moléculas de gordura 
são rearranjadas estruturalmente, ou seja, o óleo "bom" tem seus átomos dispostos 
paralelamente, já na gordura trans os átomos estão dispostos na transversal (daí o 
nome da gordura). Esse processo de troca, na hidrogenação, é chamado 
isomerização cis- trans. Assim como é possível ver na imagem abaixo, a formação do 
isômero trans acontece quando (em relação a dupla ligação) um dos átomos de 
hidrogênio permanece ligado a molécula da mesma forma que na conformação cis, e o 
outro átomo é retirado da posição inicial, e é aí que está o perigo, pois essa nova 
conformação é mais rígida e termodinamicamente mais estável. 
 Por essas características na sua conformação, a gordura trans não é sintetizada 
pelo organismo, e com a sua ingestão fica muito mais fácil o acúmulo de LDL- 
colesterol nas paredes das artérias e há também a redução do HDL. 
A gordura trans apenas foi inventada para que os alimentos ficassem mais 
saborosos e para que pudessem ser conservados por mais tempo, porém, não é difícil 
saber que os malefícios que ela traz a saúde são muitos. Ela também é responsável 
pela produção de gordura visceral, que se acumula na região pélvica ocasionando uma 
série de doenças graves (diabete, colesterol alto, hipertensão etc.). 
 
 
 
Tais problemas aumentam a chance de doenças cardiovasculares e também do 
AVC. Outro grave efeito é a inibição da atividade de enzimas que catalisam a 
desidrogenação de ácidos graxos que trabalham biossinteticamente nos ácidos graxos 
fundamentais ao metabolismo, tal efeito pode interferir no desenvolvimento infantil já 
que esses ácidos são transferidos pelo leite materno e até mesmo pela placenta. 
 Em 2006, a ANVISA determinou que em todos os produtos industrializados devem 
conter a informação sobre a quantidade dessa gordura(gramas presentes por porção 
do alimento), assim fica mais fácil saber se um alimento é rico ou não em gordura 
trans, facilitando a possibilidade de escolhas mais saudáveis, pois não há nenhum 
benefício nutricional aparente com a ingestão da mesma. 
 
5 – ÁCIDOS GRAXOS POLINSATURADOS ÔMEGA 3 E ÔMEGA 6 
 
Os ácidos graxos poliinsaturados exercem inúmeros benefícios à saúde. Os mais 
conhecidos são o ômega 3 (ω-3), o ômega 6 (ω-6) e o ômega 9 (ω-9) que, em 
quantidades adequadas, desempenham papel importante na prevenção de doenças 
cardiovasculares, doenças inflamatórias, desenvolvimento neural, trombose, câncer e 
melhora na imunidade. Esses ácidos abrangem as categorias de ácidos graxos 
poliinsaturados. Os ácidos graxos de cadeia longa, como os ácidos araquidônico (AA- 
C19H31-COOH) e docosahexaenoico -ADH-( C21H31-COOH), desempenham funções 
importantes no desenvolvimento e funcionamento do cérebro e da retina. 
ADH 
Esse grupo de ácidos graxos não pode ser obtido pela síntese, mas pode ser obtido a 
partir dos ácidos linoleico (C17H31-COOH) e linolênico (C17H29-COOH) presentes na 
dieta. Os ácidos linoléico e linolênico. são necessários para manter sob condições 
normais, as membranas celulares, as funções cerebrais e a transmissão de impulsos 
nervosos. Esses ácidos são considerados essenciais por não serem sintetizados pelo 
organismo. 
Nos óleos vegetais, a maior concentração do ácido alfa-linolênico ocorre no 
óleo de linhaça, sendo que os óleos de canola e soja também apresentamconcentrações significativas. Assim, a razão entre a ingestão diária de alimentos fontes 
de ácidos graxos n-6 e n-3 assume grande importância na nutrição humana, resultando 
em várias recomendações que têm sido estabelecidas por autores e órgãos de saúde, 
em vários países do mundo. 
 
Autores consultados:: Bioquímica Ilustrada (Pâmela Champ - Richard Harvey); BioquímicaFundamental (Renato Dutra Dias & 
Clovis); Princípios de Bioquímica (Lehninger); Bioquímica (Bacila). Pesquisa em artigos de rede aberta 
 QUESTIONÁRIO PARA ESTUDO 
 
QUESTIONÁRIO PARA ESTUDO 
1. Comente a solubilidade dos lipídios em função do seu caráter polar. 
2. Cite as principais funções dos lipídios. 
3. Qual o principal componente químico dos lipídios e de que forma essas 
moléculas se encontram combinadas ? 
4. Quanto às características estruturais, como predominam os tipos de cadeias 
dos ácidos graxos ? 
5. De acordo com o comprimento e grau de instauração da cadeia, como se 
comportam os ácidos graxos quanto à solubilidade e ponto de fusão? 
6. De que forma ocorre a neutralização dos ácidos graxos e qual o produto dessa 
reação? 
7. Quais as consequências da oxidação espontânea dos ácidos graxos, para a 
gordura ? 
8. Como são constituídos os triacilgliceróis e qual a sua principal importância ? 
9. Onde são encontrados os fosfolipídios de um modo geral ? Quais os principais 
representantes ? 
10. Qual é o composto básico dos fosfolipídios e como se caracteriza a sua 
estrutura ? 
11. Qual o nome dos grupos de lipídios que fazem parte dos derivados da 
ceramida e qual a particularidade estrutural de cada um deles ? 
12. O que são terpenos ? Cite exemplo com importância medicinal e alguma de 
suas utilidades. 
13. De onde derivam os esteroides anabólicos ? Qual o seu mecanismo de ação e 
que consequências podem ocasionar com a utilização frequente / continuada ? 
14. Cite as principais funções do colesterol sintetizado pelo organismo. 
15.-O que são prostaglandinas e que tipo de funções elas desempenham no 
organismo ? 
 
 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 As proteínas desempenham uma variedade de funções como a hemoglobina, 
como os catalisadores (enzimas), como componentes estruturais (colágeno nos ossos 
e tendões), nas atividades mecânicas (miosina do músculo), ou coordenando a função 
dos órgãos (hormônios) ou como defesa do organismo (imunoglobulinas do sangue). 
Quimicamente são polímeros de pequenas unidades, os aminoácidos , unidos entre sí 
por ligações covalentes. 
Os aminoácidos são compostos de função mista, amina (-NH2) e ácida (-COOH) 
.Estes grupamentos estão ligados a um carbono ao qual também se liga um radical 
orgânico (-R) e um átomo de hidrogênio. 
 
Os aminoácidos podem formar cadeias através de ligação entre seus grupos 
carboxila e amino, formando peptídeos. 
 
 
 A ligação que polimeriza aminoácidos ,–CO-NH- é chamada de LIGAÇÃO PEPTÍDICA. 
 
 Embora mais de 300 aminoácidos tenham sido descritos na natureza, somente 
20 são encontrados nas proteínas dos mamíferos. 
 
 Quanto às necessidades nutritivas, classificam-se em essenciais e não 
essenciais, conforme a capacidade de serem produzidos no organismo (às 
custas de carbono e nitrogênio) ou não. 
Quanto a polaridade do radical são divididos em 4 grupos: APOLARES, ÁCIDOS 
(com carga negativa no radical), BÁSICOS (com carga positiva no radical) e POLARES 
SEM CARGA 
 
PROPRIEDADES ÓPTICAS DOS AMINOÁCIDOS 
Com exceção da glicina, todos os aminoácidos podem pertencer a duas séries: 
D ou L. sendo que os aminoácidos naturais dos mamíferos são da série L. 
 
4.- AMINOÁCIDOS COMO ELETRÓLITOS 
Quando um aminoácido é colocado em solução aquosa, sua carboxila (-COOH) 
dissocia um próton (H+) tornando-se aniônica (-COO-), enquanto seu grupo amino (-
NH2) capta um próton (H
+), tornando-se catiônico(-NH3
+), o que caracteriza-o como um 
íon dipolar ou anfótero. 
 
5.- AMINOÁCIDOS COMO TAMPÕES 
 Por ação TAMPÃO ou ‘’BUFFER’’ entende-se a capacidade de uma solução em 
resistir a variações acentuadas de pH apesar da adição limitada de um ácido ou de 
uma base. 
 
As substâncias responsáveis por este efeito, levam a denominação de 
“tampões”. As propriedades dessas substâncias tem grande importância não só em 
laboratório, como também nos organismos vivos. 
6.- PEPTÍDEOS: 
 São cadeias compostas por dois ou mais aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Assim quando forem dois aminoácidos será um dipeptídeo; tres, tripeptídeo, etc.; até 
20 aminoácidos unidos por ligação peptídica considera-se oligopeptídeo; além disso 
são polipeptídeos. 
 
O dipeptídeo L-Aspartil-L-fenilalanina, o aspartame, tem grande importância 
comercial: Sendo cerca de 200 vezes mais doce que o açúcar comum, substitui a 
sacarose em diabéticos ou no tratamento da obesidade. Todavia sua utilização 
acompanha restrições em pessoas com fenilcetonúria. 
 
A glutationa reduzida é um tripeptídeo formado por glutamato, cisteína e 
glicina, fornecedor de hidrogênios para a enzima glutationa-peroxidase que reduz 
peróxido de hidrogênio (H2O2) à água, protegendo assim o eritrócito contra os seus 
efeitos tóxicos e oxidantes. 
 
 
 
 
As PROTEÍNAS são peptídeos com um grande número de unidades 
polimerizadas por ligações peptídicas (polipeptídeos). 
De acordo com a funcionalidade, podemos classificar as proteínas em: 
Enzimas – ex. Ribonuclease e tripsina. 
Proteínas transportadoras – ex: Hemoglobina, albumina do soro, 
Proteínas nutritivas e de reserva – ex: caseína (leite), ferritina (sangue). 
Proteínas contráteis ou de movimento – ex. Actina, miosina, tubulina. 
Proteínas estruturais- ex. Queratina, fibroína, colágeno, elastina, 
Proteínas de defesa –ex. Anticorpos, fibrinogênio, trombina. 
Proteínas reguladoras – ex. Insulina. 
 Quanto à conformação, as proteínas se dividem em dois grupos: Fibrosas e 
globulares. 
 
NAS PROTEÍNAS FIBROSAS ocorrem cadeias alongadas e filamentosas, unidas por 
vários tipos de ligações dando estruturas estáveis e insolúveis, como na queratina, na 
miosina e no colágeno. Devido à firmeza do enrolamento da tripla hélice do colágeno e 
de suas interligações, ele não tem capacidade de distender-se. Tendões, ligamentos, 
cartilagens e a matriz orgânica dos ossos são seus locais de maior ocorrência. 
O colágeno é uma proteína pouco solúvel, organizada em fibras resistentes, formadas 
por três cadeias polipeptídicas com cerca de 1000 aminoácidos cada uma, enroladas 
em forma de hélice uma em torno da outra. 
 
As moléculas do colágeno em tripla hélice, também devominadas “moléculas 
tropocolagênicas” são estabilizadas por ligações covalentes. O número de ligações covalentes 
varia conforme a atividade fisiológica do tecido considerado e aumenta com a idade do animal 
(o que explica a maior a rigidês da carne em animais mais velhos). 
ELASTINA 
A estrutura da elastina confere propriedades características aos tecidos 
elásticos. Os principais tecidos conjuntivos ricos em elastina são o tecido elástico 
amarelo dos ligamentos e a camada média conjuntiva elástica das grandes artérias. A 
elasticidade da parede arterial ajuda a amortecer e a distribuir a força pulsátil de 
bombeamento do sangue exercida pelo coração. 
 
A unidade básica das fibrilas de elastina é a tropoelastina e contém mais ou 
menos 800 resíduos de aminoácidos. A tropoelastina forma um tipo especial de hélice, 
diferente da do colágeno. 
 As porções em hélice esticam-se quando sob tensão, mas revertem ao 
comprimento original quando a tensão é aliviada. 
. 
 
As fibrasdo colágeno conferem a estrutura do tecido. A elastina confere 
elasticidade. Elas estão intimamente entrelaçadas na derme conferindo os principais 
tecidos de suporte da pele. Quando os ligamentos do joelho ou do ombro são 
esticados excessivamente ocorre deslocamento da articulação, mas ela pode ser 
facilmente refeita. 
QUERATINA 
A queratina é uma proteína tipicamente encontrada nos epitélios de 
vertebrados. Ela pertence a um grupo de proteínas insolúveis e é descrita como a 
proteína estrutural mais abundante em células epiteliais sendo, junto com o colágeno, 
o polímero mais importantes observado em animais. É o principal componente da 
rígida camada externa da epiderme, constituindo mais de 85% das proteínas celulares, 
além de apêndices relacionados, como cabelos, chifres, unhas e penas. 
É uma proteína com forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de 
folhas-β-pregueadas (β-queratina), constituídas de cerca de 20 aminoácidos 
principalmente de um aminoácido sulfurado denominado cisteína. Essas estruturas 
ocorrem porque os aminoácidos da queratina interagem entre si através de pontes de 
hidrogênio e ligações covalentes dissulfeto (-S-S-). Isso explica duas de suas 
propriedades biológicas mais importantes, a insolubilidade e a resistência ao 
estiramento. A sua estrutura tridimensional lhe confere características especiais: 
microfilamentos com resistência, elasticidade e impermeabilidade à água. 
As α-queratinas são classificadas como "duras" ou "moles", dependendo da 
quantidade alta ou baixa de enxofre que possuem. As queratinas duras, como aquelas 
presentes no cabelo, nos chifres e nas unhas, são menos flexíveis que as queratinas 
moles, que são encontradas na pele ou nas calosidades, pois as ligações dissulfeto 
resistem a quaisquer forças que possam deformá-las. 
 
 
 . 
As β-queratinas são uma estrutura proteica encontrada na epiderme de répteis 
e pássaros. Bicos, garras e penas contêm β-queratina. Também constituem partes do 
corpo humano, entre elas, as unhas. 
 . 
MIOSINA e ACTINA 
Os músculos esqueléticos, assim como muitas células não musculares, contêm 
duas proteínas que formam estruturas fibrilares ou filamentosas características- a 
miosina e a actina. Elas não tem função biológica estrutural, contudo participam da 
atividade contrátil. 
 A miosina é uma molécula longa, em forma de bastão, com uma cauda 
composta de dois polipeptídios em alfa-hélice enrolados entre si. Ela também tem 
uma “cabeça” complexa, que possui atividade enzimática que catalisa a hidrólise de 
ATP em ADP e fosfato. 
 . 
 
 No sistema contrátil do músculo os filamentos espessos (formados moléculas 
de actina-G) organizam-se em arranjos paralelos. 
 
A contração do músculo esquelético deve-se ao deslizamento dos filamentos 
delgados ao longo dos filamentos espessos, induzido pela presença de outras 
proteínas musculares (tropomiosina- cobre o sítio de ligação na actina para a miosina) 
e (troponina - sítio de ligação para actina,tropomiosina e cálcio). 
A presença de ATP é requerida para que o deslizamento ocorra e ocasione o 
encurtamento do músculo esquelético durante a contração. 
 
 NAS PROTEÍNAS GLOBULARES a cadeia polipeptídica dobra-se várias vezes, 
resultando em uma estrutura globular compacta. Elas tem conformação mais 
complexa, com uma variedade de funções biológicas muito maior e atividades mais 
dinâmicas que estáticas. Quase todas as enzimas conhecidas são globulares. Outras 
funcionam como transportadoras de oxigênio (hemeproteínas), de nutrientes e de íons 
no sangue; algumas são ainda anticorpos e hormônios. 
A hemoglobina é encontrada exclusivamente em eritrócitos, onde sua principal 
função é o transporte de oxigênio dos pulmões aos capilares dos tecidos. É composta 
de quatro cadeias polipeptídicas -duas cadeias alfa e duas beta (dois pares) mantidas 
unidas por ligações não covalentes, caracterizada como estrutura quaternária (a ser 
vista adiante). 
A hemoglobina e a mioglobina são chamadas hemeproteínas por conterem o 
grupo prostético heme, portador do íon Fe++, encarregado do armazenamento de 
oxigênio. 
 
A mioglobina, proteína presente no coração e músculo esquelético, funciona 
tanto quanto reservatório como transportador de oxigênio, aumentando a velocidade 
de transporte dentro da célula muscular. Consiste em uma única cadeia 
polipeptídica estruturalmente similar às cadeias da molécula da hemoglobina. 
Ela é particularmente abundante nos músculos dos mamíferos marinhos como 
a baleia, a foca e o golfinho, capazes de mergulhar longa e profundamente, liberando o 
O2 a medida que o tecido entra em hipóxia . 
PROTEÍNAS SIMPLES E PROTEÍNAS CONJUGADAS 
As albuminas, as globulinas, as histonas, as enzimas e outras, contém apenas 
aminoácidos e nenhum outro grupo químico sendo, por isso, chamadas de proteínas 
simples. 
Entretanto, outras proteínas apresentam diferentes componentes químicos 
ligados aos aminoácidos, sendo chamadas proteínas conjugadas. A porção não 
constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é usualmente chamada de 
grupo prostético. São classificadas pela natureza de seus grupos prostéticos em 
glicoproteínas, lipoproteínas e metaloproteínas. 
As glicoproteínas contêm carboidratos ou cadeias de oligossacarídeos 
covalentemente ligados a cadeias laterais de polipeptídeos. A glicoforina, encontrada 
na membrana dos eritrócitos, contém mais de 20 % de carboidratos, enquanto a 
mucina, proteína gástrica humana, contém mais de 60 % de carboidratos. 
 
Neste grupo se enquadram principalmente as substâncias denominadas 
mucinas, produtos elaborados por células especiais, as células mucíparas, dos epitélios 
de revestimento e glandulares. 
 Todas as secreções digestivas (saliva, suco gástrico, suco pancreático ,bile, 
suco entérico) contém mucinas às quais devem sua alta viscosidade, assim como sua 
ação lubrificante. 
 As mucinas protegem ainda a mucosa gastro-intestinal contra enzimas e 
bactérias. Conjuntamente, essas macromoléculas de glicoproteínas apresentam 
um aspecto mucogelatinoso que reveste externamente a membrana plasmática, 
recebendo o nome de glicocálix. 
 
 
 As lipoproteínas consistem em um conjunto composto por proteínas e lipídeos, 
organizados de modo a facilitar o transporte das gorduras pelo plasma sanguíneo. 
As metaloproteínas contem metais como ferro, zinco, cobre, magnésio e 
outros. As que contém ferro são o grupo mais característico das metaloproteínas. O 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Oligossacar%C3%ADdeo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_covalente
http://pt.wikipedia.org/wiki/Pept%C3%ADdeo
http://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/
http://www.infoescola.com/bioquimica/lipidios/
exemplo clássico é a hemoglobina contendo um grupo heme que consiste de um 
átomo de ferro situado no centro de um anel chamado porfirina. 
Nas chamadas hemeproteínas o átomo de ferro ferroso [Fe2+] exerce a função 
de ligação com o oxigênio. A hemoglobina possui quatro grupos heme. 
 
8.- ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
A complexidade da estrutura proteica é analisada considerando-se quatro níveis 
organizacionais: primário, secundário, terciário e quaternário. 
 
 A sequência de aminoácidos é denominada estrutura primária da proteína. A 
compreensão da estrutura primária das proteínas é importante, pois muitas doenças 
genéticas resultam de proteínas com sequências anormais de aminoácidos. 
 
Estrutura secundária: 
 A cadeia polipeptídica forma disposições de aminoácidos que estão localizados 
próximos uns aos outros em sequência linear. Esses arranjos são denominados 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ferrohttps://pt.wikipedia.org/wiki/Porfirina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Oxig%C3%AAnio
estrutura secundária da proteína. As alfa hélices e beta lâminas são exemplos de 
estruturas secundárias frequentemente encontradas nos polipeptídeos. 
 A alfa hélice é uma estrutura espiral com as cadeias laterais dos aminoácidos 
estendendo-se para fora do eixo central. As queratinas são proteínas fibrosas cuja 
estrutura é quase totalmente constituída de alfa hélices. Elas são componentes de 
tecidos como o cabelo e a pele. A conformação é mantida por pontes de hidrogênio, 
distantes três a quatro resíduos de aminoácidos. 
 
 Representação das estruturas em α hélice e β lâmina (pregueada ou “ plissada”). 
 
 Na beta lâmina (beta estrutura ou pregueada) todos os componentes estão 
envolvidos nas pontes de hidrogênio. As superfícies das beta lâminas parecem 
“dobradas”, e frequentemente denominadas “beta dobraduras”. A fibroína da seda , 
apresenta beta-lâmina. 
A estrutura terciária, apresentada pelas proteínas globulares, confere maior 
estabilidade à molécula, devido a interação de grupamentos das cadeias laterais dos 
aminoácidos, propiciando deste modo o enovelamento da cadeia peptídica. A 
estabilidade é mantida por pontes de hidrogênio entre os grupos –R, por interações 
hidrofóbicas (não polares), por ligações iônicas entre grupos carregados positiva e 
negativamente e por ligações covalentes do tipo dissulfeto (S-S). 
A molécula da mioglobina constitui-se de uma cadeia dobrada de maneira 
terciária, semelhante às unidades que compõe a estrutura quaternária da 
hemoglobina. 
 
 
 A estrutura quaternária refere-se à associação de cadeias polipeptídicas 
terciárias de uma mesma proteína. Esta associação envolve interações não covalentes, 
principalmente do tipo hidrofóbico, entre as cadeias polipeptídicas. 
 
 As modificações da estrutura quaternária da proteínas globular, constitui-se num 
importante mecanismo regulatório de sua função biológica, especialmente na 
atividade de algumas enzimas. 
 . 
 ESTRUTURA E FUNÇÃO DA HEMOGLOBINA 
 A hemoglobina é encontrada exclusivamente em eritrócitos e, portanto, 
apenas no sangue. 
 Ela se liga ao oxigênio de forma reversível, tornando-se saturada com oxigênio 
quando este se encontra em altas concentrações nos pulmões. O oxigênio é liberado 
sob baixa pressão de nos tecidos, onde é utilizado para o metabolismo aeróbico. 
A hemoglobina A, a principal hemoglobina em adultos, é composta de quatro 
cadeias polipeptídicas -duas cadeias alfa e duas cadeias beta- (α2β2), mantidas unidas 
por ligações não covalentes. Cada uma das globinas é codificada por diferentes genes 
que estão ativos durante diferentes estágios do desenvolvimento humano. 
 Cada sub unidade tem áreas de estrutura alfa-helicoidal e um espaço de ligação 
do heme, onde a proteína pode transportar o CO2 dos tecidos aos pulmões e O2 dos 
pulmões às células do corpo. O tetrâmero da hemoglobina pode ser visualizado como 
um composto de dois dímeros idênticos α e β. 
A hemoglobina pode ligar uma molécula de oxigênio (O2) a cada um dos seus 
quatro grupos hemes; em contraste, a mioglobina pode se ligar somente a uma 
molécula de oxigênio, pois contém somente um grupo heme. 
 
 As duas cadeias polipeptídicas dentro de cada dímero são mantidas juntas 
primariamente por interações hidrofóbicas. As interações hidrofóbicas intercadeia 
formam associações fortes entre as subunidades alfa e beta nos dímeros. Ligações 
iônicas e pontes de hidrogênio também ocorrem entre os membros do dímero. Os 
dois dímeros são capazes de se mover um em relação ao outro, sendo mantidos juntos 
primariamente por ligações polares. 
A hemoglobina fetal - Hb F, formada por duas cadeias gama e duas cadeias alfa, 
é característica do período fetal do desenvolvimento, tendo sua síntese diminuída no 
período pós-natal. Tem uma afinidade mais forte do oxigênio do que a hemoglobina 
adulta, esta aumenta o transporte do oxigênio ao feto dentro do útero capturando o 
oxigênio do vasculature placental que tem uma tensão muito mais baixa do oxigênio 
do que nos pulmões. A diminuição em sua produção por aproximadamente 6 meses 
depois que o nascimento reduz a troca do oxigênio entre os vasos sanguíneos e outras 
partes do corpo, incluindo o cérebro. 
 A hemoglobina A1c (Hb A1c) – hemoglobina glicosilada– (ou “glicada”) não é 
determinada geneticamente. Ela é uma subclasse da hemoglobina A formada por uma 
reação espontânea entre a glicose sanguínea e o resíduo amino terminal de valina da 
cadeia de globina beta. 
 
 Uma vez que a velocidade da reação depende da concentração de glicose, um 
paciente com diabetes melito não controlada (hiperglicemia) possui concentrações de 
Hb A1c acima do normal. 
 
 . 
10. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Quando aquecidas, expostas a extremos de pH ou tratadas com certos 
solventes, as proteínas globulares tornam-se insolúveis e perdem sua atividade 
biológica sem sofrer alterações na cadeia polipeptídica. Este processo, chamado 
desnaturação, é devido ao desenrolamento da cadeia polipeptídica pelo rompimento 
das pontes de hidrogênio que mantém a estabilização da estrutura tridimensional, 
com grande aumento de entropia (desorganização molecular). 
Nas proteínas enzimáticas ocorre a perda do poder catalítico; na hemoglobina 
verifica-se a perda da capacidade de fixação do oxigênio. A coagulação irreversível 
da albumina da clara de ovo pelo calor é um exemplo bem visível. 
 
Algumas proteínas são capazes de se redobrarem espontaneamente depois da 
desnaturação. Por exemplo, a ribonuclease A se renatura com a remoção gradual do 
agente desnaturante. Outras proteínas mantêm capacidades variáveis de renaturação, 
dependendo da extensão da desnaturação ocorrida. 
11.- HORMÔNIOS PEPTÍDICOS 
A integração do metabolismo energético é controlada primariamente pelas 
ações dos hormônios, alguns deles, como a insulina, o glucagon, a secretina e 
colecistoquinina, a prolactina e outros, pertencentes ao grupo dos hormônios 
nitrogenados, proteicos ou peptídicos, pela estrutura que apresentam, característica 
desses compostos. 
 
6. CITOCINAS 
 Citocina é um termo genérico empregado para designar um extenso grupo 
de moléculas envolvidas na emissão de sinais entre as células durante o 
desencadeamento das respostas imunes. Constituem um grupo de fatores extra-
celulares que podem ser produzidos por diversas células. 
Todas as citocinas são pequenas proteínas ou peptídeos, algumas contendo 
moléculas de carboidratos ligadas (glicoproteínas). 
 
12. ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
 12.1. ASPARTAME, O PEPTÍDEO DOCE 
 O dipeptídeo L-aspartil-L-fenilalanina tem uma considerável importância 
comercial. O Resíduo de aspartil te um grupo alfa amina livre, o final N-terminal da 
molécula, e o resíduo da fenilalanina tem um grupo carboxila livre, o final C-terminal. 
Esse dipeptídeo é mais ou menos 200 vezes mais doce que o açúcar. Um éster metil 
derivado desse dipeptídeo é de importância comercial bem maior do que o próprio 
peptídeo. O derivado tem um grupo metila no final C-terminal, em uma ligação éster 
ao grupo carboxila. Esse derivado é chamado de aspartame e é comercializado como 
um substituto do açúcar sob a marca registrada NutraSweet. 
 O consumo de açúcar comum nos Estados Unidos é de aproximadamente 
45,359 Kg por indivíduo por ano. Muitas pessoas gostariam de reduzir a quantidade de 
açúcar ingerida como uma maneira de evitar a obesidade. Outros indivíduos precisam 
limitar a ingestão de açúcar por causa da diabete. 
Uma das maneiras maiscomuns de fazê-lo é ingerir bebias dietéticas. A 
indústria de refrigerantes é um dos maiores mercados do aspartame. O uso desse 
adoçante foi aprovado pelo U.S. Food and Drug Administration, em 1981, depois de 
extensivos testes, embora ainda haja controvérsias consideráveis sobre a sua 
segurança. 
Refrigerantes adoçados com aspartame trazem no rótulo recomendações sobre 
a presença da fenilalanina. Essa informação é de importância vital para as pessoas que 
tem fenilcetonúria, uma doença genética do metabolismo da fenilalanina. Observe que 
os dois aminoácidos tem a configuração L. 
 Se um aminoácido D for substituído por um dos aminoácidos ou por ambos, o 
derivado resultante terá um sabor amargo em vez de doce. Um substituto para o 
aspartame, o qual leva o nome de Alatame, contém alanina em vez de fenilalanina. Ele 
foi desenvolvido para oferecer os benefícios do aspartame sem os perigos associados à 
fenilalanina 
12.2.- FENILCETONÚRIA 
A fenilcetonúria é uma doença relacionada a uma alteração genética rara 
(herdada) que envolve o metabolismo de proteínas. Em geral, quando uma pessoa 
ingere alimentos que contêm proteína, as enzimas quebram estas proteínas em 
aminoácidos, que são peças que irão formar as proteínas, importantes ao nosso corpo, 
participando do processo normal de crescimento. Uma pessoa com fenilcetonúria não 
tem a quantidade normal de uma enzima específica (fenilalanina hidroxilase hepática) 
para quebrar o aminoácido fenilalanina. 
 
 Por isso, qualquer fonte que contenha fenilalanina não pode ser digerida 
corretamente e ela se acumula no organismo, causando problemas no cérebro e em 
outros órgãos. 
 Ainda não se tem a cura medicamentosa, mas é possível tratar a fenilcetonúria 
desde que o diagnóstico seja feito precocemente, evitando-se graves conseqüências 
no desenvolvimento do sistema nervoso central. 
A fenilcetonúria afeta aproximadamente 1 em cada 12.000 recém-nascidos no 
Brasil. As crianças com fenilcetonúria não têm diferenças das outras nos primeiros 
meses de vida. No entanto, se não tratadas, começam a ficar menos ativas e apáticas, 
mostrando pequeno interesse em tudo ao seu redor, por volta do 3° ao 6° mês de vida, 
caracterizando o retardo mental. Ao final do 1° ano de vida, já se observa as alterações 
neurológicas e atrasos severos no desenvolvimento. 
A doença se manifesta, ainda, através de outros sintomas, tais como, irritabilidade, 
rigidez muscular, ansiedade e até ataques epiléticos, embora o retardo mental seja a 
conseqüência mais séria. As crianças têm níveis mais baixos de melanina, a substância 
que dá cor a cabelo e à pele. Isso porque quando a fenilalanina é quebrada, um de 
seus produtos é usado para fazer melanina. 
Como resultado, crianças com fenilcetonúria terão freqüentemente pele pálida, 
cabelos loiros e olhos azuis. Descamação da pele (pele seca), eczema e um cheiro 
de mofo resultante da formação de fenilalanina no cabelo, pele e urina também são 
comuns. 
Hoje em dia os recém nascidos habitualmente fazem o exame para detecção da 
fenilcetonúria por volta do sétimo ao décimo sai depois do nascimento. 
 O programa de triagem foi considerado obrigatório em todo Brasil desde 1990 
pela lei 8069 de 13/07/90 - Estatuto da Criança e do Adolescente, onde a 
fenilcetonúria pode ser diagnosticada e tratada, possibilitando às crianças ter um 
desenvolvimento normal, sem os problemas neurológicos causados pela doença. Uma 
quantidade muito pequena de sangue é tomada por uma picada no calcanhar do bebê 
(teste do pezinho). Se forem encontradas quantidades anormalmente altas de 
fenilalanina no sangue, exames complementares podem ser necessários para firmar o 
diagnóstico. 
 
 
12.3.- GLÚTEN- A palavra vem do latim cujo significado é cola. 
O glúten resulta da mistura de proteínas que se encontram naturalmente na 
semente de cereais da família das gramíneas, como o trigo, cevada, triticale e centeio. 
Esses cereais são compostos por cerca de 40-70% de amido, 1-5% de lipídios lipídios, e 
7-15% de proteínas (gliadina, glutenina,albumina e globulina) e proteínas. Por 
sua estrutura bioquímica, esse tipo de glúten é, muitas vezes, denominado 
"glúten triticeae", e popularmente conhecido como "glúten de trigo". 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cola
https://pt.wikipedia.org/wiki/Semente
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cereal
https://pt.wikipedia.org/wiki/Trigo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cevada
https://pt.wikipedia.org/wiki/Triticale
https://pt.wikipedia.org/wiki/Centeio
https://pt.wikipedia.org/wiki/Amido
https://pt.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
https://pt.wikipedia.org/wiki/Gliadina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glutenina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Albumina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Globulina
 Espécies da Aveneae, como a aveia, não contém glúten, mas normalmente são 
processadas em fábricas e moinhos que também processam cereais que contém esta 
substância, causando assim a contaminação da aveia pelos resíduos de glúten. 
Os alimentos que contém glúten são todos aqueles que podem ser feitos com 
trigo, cevada, centeio ou aveia como bolachas, bolos, biscoitos, pão, torradas, cerveja 
e qualquer massa que leve farinha de trigo, como a massa de pizza, por exemplo. 
As pessoas portadoras de doença celíaca têm uma hipersensibilidade ao glúten, 
que pode ser resultado de uma alergia ou de intolerância ao glúten. Nestas pessoas o 
glúten provoca danos na mucosa do intestino delgado, impedindo uma 
digestão normal. 
 
 
 
Outra manifestação de intolerância, porém mais rara é a presença de lesões na pele 
chamada dermatite herpetiforme. 
 
 
 
Em geral pessoas celíacas que não sabem que sejam portadoras desta doença, 
ao ingerirem alimentos com glúten sentem uma discreta indisposição estomacal que 
se torna mais acentuada com o tempo. 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Aveneae
https://pt.wikipedia.org/wiki/Aveia
https://pt.wikipedia.org/wiki/Mucosa
https://pt.wikipedia.org/wiki/Intestino_delgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Digest%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Dermatite_herpetiforme
Não devem consumir nem mesmo carnes e legumes empanados em farinha de 
trigo, ou alimentos produzidas em óleo de fritura onde tenha sido imerso outro 
alimentos contendo farinha de trigo. Como a doença celíaca é crônica, seus portadores 
devem adotar uma alimentação sem glúten que geralmente deve ser seguida por toda 
a vida. 
12.4.- DOENÇA CELÍACA 
A doença celíaca é um transtorno autoimune do intestino delgado que ocorre 
em pessoas geneticamente predispostas de todas as idades a partir de meados da 
infância. 
Os sintomas incluem dor e desconforto no sistema digestivo, obstipação 
e diarreia crónicas, atraso do desenvolvimento fisiológico em crianças, anemia e 
fadiga, embora seja possível que estes sintomas não se cheguem a manifestar e 
tenham também sido descritos sintomas em outros órgãos. 
A doença celíaca é causada por uma reação à gliadina, uma prolamina (proteína 
do glúten) presente no trigo, e a proteínas semelhantes presentes no grupo das 
Triticeae (que inclui outros cereais comuns como a cevada e o centeio).O termo 
"celíaca" tem origem no grego κοιλιακός (koiliakós, "abdominal") e foi introduzido 
no século XIX para traduzir aquela que é geralmente considerada a primeira descrição 
da doença por Areteu da Capadócia, durante a antiguidade. 
 
12.5.- AMINOÁCIDOS E NEUROTRANSMISSORES 
 Dois aminoácidos merecem um destaque especial, uma vez que ambos são 
precursores chave para muitos hormônios e neurotransmissores (as substancias 
envolvidas nos impulsos nervosos): a tirosina e o triptofano. Seus produtos ativos são 
derivados monoaminados, que são degradados ou desativados por monoamina 
oxidases –MAOs. 
 Há uma visão de que esses dois aminoácidos podem ter efeitos inesperados em 
algumas pessoas. Por exemplo, há cada vez mais evidências de que há pessoas que 
sofrem mais de dorde cabeça ou algum outro distúrbio em função da fenilalanina do 
aspartame. 
Algumas pessoas insistem que suplementos de tirosina lhes dá mais ânimo 
matinal, e que o triptofano os ajuda a sentirem-se melhor e a dormir a noite. As 
proteínas do leite têm altos níveis de triptofano; um copo de leite morno antes de 
deitar é considerado como ajuda para induzir o sono. Queijos e vinhos tintos contém 
grandes quantidades de tiramina, que mimetiza a noradrenalina; um omelete de 
queijo pela manhã é a maneira preferida de muitas pessoas de começar bem o dia(*). 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Autoimunidade
https://pt.wikipedia.org/wiki/Intestino_delgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Predisposi%C3%A7%C3%A3o_gen%C3%A9tica
https://pt.wikipedia.org/wiki/Obstipa%C3%A7%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Diarreia
https://pt.wikipedia.org/wiki/Doen%C3%A7a_cr%C3%B4nica
https://pt.wikipedia.org/wiki/Anemia
https://pt.wikipedia.org/wiki/Fadiga
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%93rg%C3%A3o_(anatomia)
https://pt.wikipedia.org/wiki/Gliadina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Prolamina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Gl%C3%BAten
https://pt.wikipedia.org/wiki/Trigo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Triticeae
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cevada
https://pt.wikipedia.org/wiki/Centeio
https://pt.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADngua_grega
https://pt.wikipedia.org/wiki/Areteu
 (*) Os alimentos ricos em triptofano, como ajudam na formação de serotonina, 
proporcionam uma sensação de bem-estar e, por isso, devem ser consumidos de 
preferência na parte da manhã para que o seu efeito possa ser sentido durante o dia. 
Os principais alimentos ricos em triptofano são queijo, castanha de caju, castanha do 
Pará, amêndoas, nozes, abacaxi, abacate, banana, uva, caqui, tâmara, maçã, pera, 
melancia, morango, goiaba, manga, mamão, laranja, tangerina, batata doce, batata 
inglesa, berinjela, feijão e ervilha. 
As principais funções do aminoácido triptofano, além de ajudar na formação do 
hormônio serotonina, facilitam a libertação dos componentes energéticos, para 
manter a vitalidade do organismo no combate aos agentes estressantes dos distúrbios 
do sono. 
12.6 ANEMIA FALCIFORME (AF) 
A anemia das células falciformes é uma doença progressiva grave, resultante da 
hemozigose para uma mutação do gene da β-globina. Essa doença é especialmente 
frequente na África e na população negra da América do Norte. Com frequência de 1 
em 500, é uma importante causa de morbimortalidade nessas regiões. A AF é 
transmitida por herança autossômica recessiva. Os indivíduos heterozigotos 
(portadores) podem ser imediatamente identificados. 
Em um esfregaço de sangue normal, ao microscópio óptico convencional 
(Figura 3A), as hemácias aparecem como discos arredondados normais de cerca de 
7μm de diâmetro. 
Visto que uma hemácia normal é enucleada e bicôncava, seu centro parece 
mais claro do que a periferia da célula. As hemácias de indivíduos afetados são 
deformadas e assemelham-se a foices (Figura 3B). Entretanto, mesmo as hemácias não 
falciformes exibem tamanhos e formas incomuns. 
 
 
 Hemácias. A) Hemácia normal. B) Hemácia falciforme. 
 
No curso da AF, ocorrem crises agudas chamadas de crises falcêmicas, durante 
as quais há um aumento de células falciformes, que dominam completamente o 
quadro sanguíneo. 
Os heterozigotos mostram células falciformes ocasionais, mas não sofrem de 
crises falcêmicas e, no máximo, têm apenas sinais e sintomas leves. As crises ocorrem 
pelo fenômeno de falcização. 
Todas as manifestações da anemia das células falciformes devem-se à 
substituição de uma única base nucleolítica do gene da β-globina. 
A mutação presente na célula falciforme é uma transversão da segunda base 
nucleolítica do códon 6, de adenina (A) para timina (T). Essa transversão muda o códon 
GAG, do ácido glutâmico, para GTG, o códon para valina. 
Durante a década de 1950, Vernon M. Ingran determinou a sequência de 
aminoácidos da Hb e observou que a única diferença entre a Hb da célula falciforme 
(HbS) e a HbA era essa troca na cadeia β. 
 
A mutação presente na célula falciforme tem consequências patofisiológicas de 
longo alcance e explica todas as manifestações da doença. A Hb da célula falciforme 
(HbS) é menos solúvel do que a HbA normal e não possibilita a distorção da hemácia, 
cristalizando no estado de hipóxia, sob a forma de bastonetes.5–9,11 
Desse modo, as hemácias tornam-se rijas e deformam-se como células 
falciformes. Ao contrário das hemácias normais, as células falciformes são incapazes 
de circular por arteríolas e capilares, que se tornam obstruídos e causam deficiência 
local de O2 nos tecidos, seguida por infecção. Geralmente ocorre deficiência de 
aprendizagem devido à doença frequente. As hemácias defeituosas são destruídas 
(hemólise) e resultam em anemia crônica e suas numerosas sequelas, como em 
insuficiência cardíaca, lesão hepática e infecções. 
 
12.7 - A GLUTATIONA COMO ANTIOXIDANTE 
Em face da redução univalente do O2 são gerados os radicais superóxido (O2
•), 
hidroxila (OH•) e, ainda, peróxido de hidrogênio (H2O2). Esse processo se dá mediante 
reações específicas, catalisadas por enzimas e com a participação dos íons ferro e de 
cobre . O H2O2, apesar de não ser um radical livre, por não ter um elétron 
desemparelhado na sua última camada eletrônica, é uma espécie com alto potencial 
reativo. Por participar da reação de geração de OH• tem ação deletéria potencial, uma 
vez que esse se constitui no mais reativo dos radicais livres, pois pode alterar qualquer 
estrutura celular que se encontre próxima. 
Diferente dos radicais livres, o H2O2 tem vida longa e é capaz de atravessar as 
membranas celulares apresentando-se potencialmente tóxico para as células. Esta 
toxicidade pode ser aumentada em dez mil vezes pela presença de ferro. 
O sistema de defesa antioxidante tem a função de inibir e/ou reduzir os danos 
causados pela ação deletéria dos radicais livres ou das espécies reativas não-radicais. 
Tais ações podem ser alcançadas por meio de diferentes mecanismos de ação: 
impedindo a formação dos radicais livres ou espécies não-radicais (sistemas de 
prevenção), impedindo a ação desses (sistemas varredores) ou, ainda, favorecendo o 
reparo e a reconstituição das estruturas biológicas lesadas (sistemas de reparo) 
Usualmente, esse sistema é dividido em enzimático e não-enzimático. No 
último caso, é constituído por grande variedade de substâncias antioxidantes, que 
podem ter origem endógena ou dietética. 
 Os antioxidantes são definidos como qualquer substância que, presente em 
menores concentrações que as do substrato oxidável, seja capaz de atrasar ou inibir a 
oxidação deste de maneira eficaz. Tais substâncias podem agir diretamente, 
neutralizando a ação dos radicais livres e espécies não-radicais, ou indiretamente, 
participando dos sistemas enzimáticos com tal capacidade4. 
O sistema de defesa enzimático inclui as enzimas Superóxido Dismutase (SOD), 
Catalase (CAT) e Glutationa Peroxidase (GPx) 
Essas enzimas agem por meio de mecanismos de prevenção, impedindo e/ou 
controlando a formação de radicais livres e espécies não-radicais, envolvidos com a 
iniciação das reações em cadeia que culminam com propagação e amplificação do 
processo e, consequentemente, com a ocorrência de danos oxidativos. As enzimas CAT 
e GPx agem com o mesmo propósito, ou seja, o de impedir o acúmulo de peróxido de 
hidrogênio. 
Considerando a potencialidade do radical OH• e o fato da não existência de defesa 
enzimática especializada, é de extrema importância a manutenção do perfeito 
equilíbrio entre as enzimas antioxidantes, com o propósito de promover a manutenção 
da integralidade celular. Assim, a GPx merece atenção especial, uma vez que sua ação 
depende da manutenção do ciclo redox da glutationa, por meio do controle da relação 
entre glutationa reduzida (GSH) e oxidada (GSSG) – já visto anteriormente.QUESTÕES PARA ESTUDO 
1.-0 Que é ligação peptídica ? Esquematize-a. 
2.- Qual a importância das substâncias que possuem capacidade de atuar como tampões ? 
3.- Quais são os aminoácidos precursores de hormônios e neurotransmissores ? Quais são 
esses produtos ? 
4.- As propriedades dos tampões tem grande importância não só em laboratório, como 
também nos organismos vivos. Explique o que envolve essa afirmação. 
5.-O que acontece quando um aminoácido é colocado em solução aquosa? Represente 
quimicamente o estado final. 
 
6.- Cite a composição da glutationa e sua importância no glóbulo vermelho. 
7.- Qual a composição do aspartame e que tipo de restrição contraindica o seu uso 8. 
Cite as funções das proteínas e exemplifique. 
9.- Como se classificam as proteínas quanto à conformação ? Exemplifique 
10.- Colágeno: Característica estrutural e principais tecidos em que ocorre. 
11.- Cite as funções das proteínas e exemplifique. 
12.- O que são hemeproteínas ? Qual a sua importância? 
13. Comente a estrutura da hemoglobina. 
14. Que é “grupo prostético” ? Quais seus tipos gerais ? 
15. Que é desnaturação da proteína ? Que fatores podem ocasioná-la ? 
16. Qual a causa da fenilcetonúria ? Que consequências podem trazer ao paciente ? 
17. O que significa “gluten” e quais são os seus componentes bioquímicos 
18. Quais são os aminoácidos que participam na síntese de hormônios e neurotransmissores ? 
19. Quais as principais funções do aminoácido triptofano ? 
20. O que são citocinas e qual a sua função ? 
 
 
 ENZIMAS 
1.- INTRODUÇÃO 
A vida depende da realização de inúmeras reações químicas que ocorrem no 
interior das células e também fora delas, como nos meios circulantes e nos 
compartimentos de certos órgãos. Por outro lado, todas essas reações dependem da 
existência de uma determinada enzima. 
As enzimas são substâncias, do grupo das proteínas, que atuam como catalisadores, 
acelerando a velocidade de uma reação química. 
2. MODO DE AÇÃO 
O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, 
conhecido como substrato. Forma-se, então, um complexo enzima/substrato [ES], 
instável, que logo se desfaz, liberando o(s) produto(s) da reação (P). 
 
Mas para que ocorra uma reação química entre duas substâncias orgânicas é 
preciso fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente em forma de calor, que 
favoreça o encontro e a colisão entre elas pela elevação da energia cinética. 
 
Essa energia de partida para que a reação química aconteça, é chamada de 
energia de ativação. A presença da enzima provoca uma diminuição da energia de 
ativação necessária para que a reação química aconteça e isso facilita a reação. 
 
3. APOENZIMA, HOLOENZIMA E COENZIMA 
Muitas enzimas possuem, além da porção protéica propriamente dita, uma 
porção não-protéica chamada cofator ou coenzima. A parte protéica é a apoenzima e a 
não protéica é o cofator ou coenzima. Os cofatores comumente encontrados incluem 
cofatores íons metálicos (p .ex., Zn+2, Fe+2); quando o cofator é uma molécula 
orgânica, é chamado de coenzima que são frequentemente derivadas de vitaminas 
(p.ex. NAD+, FAD, coenzima A);. O conjunto enzima-cofator é denominado holoenzima. 
 
 Os cofatores são importantes para a ligação do substrato para a catálise, por 
isso devem estar presentes no meio que circunda as enzimas para que ocorra a 
catálise. Sem eles a enzima é inativa. Eles se ligam (ligações fracas) de uma maneira 
transitòria e dissociável, tanto à enzima quanto ao substrato, por ex: o ATP. 
 
 
As coenzimas utilizadas pelo ciclo de Krebs são o NAD
+
 (nicotinamida adenina 
dinucleotídeo) e a FAD (flavina adenina dinucleotídeo). 
 
 
Estes derivados vitamínicos são passíveis de redução durante o ciclo, e de 
oxidação na cadeia de transporte de elétrons (assunto a ser visto mais adiante). 
 
 
A biotina (vitamina B-7 ou vitamina H), é coenzima da enzima piruvato carboxilase 
por ser uma molécula especializada no transporte de dióxido de carbono (CO2). 
 
4. SÍTIO CATALÍTICO ou CENTRO ATIVO DA ENZIMA 
Na formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima (não esqueça 
que as enzimas são proteínas), acabam surgindo certos locais na molécula que servirão 
de encaixe à instalação de um ou mais substratos, do modo semelhante a uma chave 
se encaixa na fechadura. 
Esses locais de encaixe situam-se em uma região da enzima chamada de sítio 
catalítico ou centro ativo que fica na superfície da enzima. 
 
 
Após ocorrer a reação química com o substrato, desfaz-se o complexo enzima-
substrato (ES); liberam-se os produtos e a enzima volta a atrair novos substratos uma 
vez que ela não é consumida durante a reação química que catalisa. 
5.- FATORES QUE INFLUEM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Baixas temperaturas podem causar inativação e altas temperaturas podem 
causar a desnaturação. Por essa razão, as enzimas catalisam com maior velocidade em 
uma temperatura ótima. Na espécie humana esta temperatura está em torno dos 37º 
C. Valores acima ou abaixo retardam a velocidade da reação e até torná-la nula. 
 
Cada enzima também possui um pH ótimo para desempenhar suas funções, 
seja no estômago, no caso das pepsinas em pH ácido (por volta de 2,0), ou em 
qualquer outro órgão ou tecido, na boca ou na corrente sanguínea, cada uma, em seu 
local, requer condições favoráveis para potencializar sua atuação. 
Levando-se em conta a concentração de enzimas, quanto maior for, maior será 
a velocidade da reação. 
 
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade atinge um 
limite determinante compatível com a quantidade de enzimas no sistema. A partir 
desse ponto nenhuma influência terá o excesso de substrato sobre a velocidade, pois 
todas as enzimas já se encontram em atividade máxima (diz-se que o sistema 
enzimático está saturado). 
6.- ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA 
 Uma enzima possui especificidade absoluta, quando transforma somente um 
tipo de substrato (teoria da chave e fechadura de Fischer). É o caso da urease, da 
sacarase, da maltase, da lactase, enfim, a maioria das enzimas. 
 
No modelo chamado “chave e fechadura”, o centro ativo da enzima é rígido e 
encaixa somente o substrato que se adapte perfeitamente. 
Uma enzima apresenta especificidade relativa, quando pode atuar sobre mais 
de um tipo de substrato, como as lipases que não tem seletividade por tipos 
específicos de tricilgliceróis (teoria do “encaixe induzido” de Koschland). No modelo 
de “encaixe induzido”, o centro ativo é flexível e a presença do substrato causa uma 
modificação conformacional na enzima, “moldando-o” para poder se encaixar. 
. 
7. ATIVADORES ENZIMÁTICOS: São substâncias que tornam a ação da enzima possível 
ou mais eficiente. Podem ser íons, hormônios e outras enzimas. 
 
7.1- -Ativação por íons: Íons inorgânicos podem afetar diretamente a atividade de 
muitas enzimas. A grande maioria das enzimas, cuja atividade depende de íons 
inorgânicos, requer a presença de cátions, como Na+, K+, Mg++, Ca++, Zn++, Mn++ Fe++. 
 
 
7.2- Ativação por hormônios: A adrenalina e glucagon tem ação hiperglicemiante, uma 
vez que é ativam a degradação do glicogênio; da mesma forma promovem a ativação 
de uma lipase que mobiliza gorduras armazenadas. 
 
 
 
7.3- Ativação por outras enzimas: Enzimas do suco pancreático (tripsina, 
quimotripsina e outras), chegam ao intestino na forma inativa (zimogênios ou pró 
enzimas), conforme são secretadas. Todavia uma enzima produzida na parede 
intestinal, a enteropeptidase, dá início aativação dessas enzimas. Ilustração acima 
 . 
8.- ZIMOGÊNIOS 
Zimogênios ou pró-enzimas são precursores inativos de enzimas que precisam ser 
clivados em um ponto específico para dar origem a proteínas funcionais (ilustração 
acima): “tripsinogênio”, “quimotripsinogênio”, etc. 
9.- INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Qualquer substância que possa diminuir ou paralisar a velocidade de uma 
reação catalisada é denominada inibidor. Os dois tipos mais comuns de inibição são a 
competitiva e não-competitiva. 
9.1 - INIBIÇÃO COMPETITIVA 
 
 Na inibição competitiva o inibidor tem estrutura semelhante a do substrato. 
Ele atua no centro ativo da enzima formando com este um complexo inativo. Há, 
portanto, uma competição, entre o substrato e o inibidor, pelo centro ativo da enzima. 
 
As sulfonamidas são inibidoras competitivas de uma enzima bacteriana, por 
serem análogas ao seu substrato, o ácido para-aminobenzóico — PABA. A enzima 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Substracto&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_para-aminobenz%C3%B3ico
catalisa uma reação que leva à síntese de ácido fólico, a partir do PABA, (necessário 
para a síntese de precursores de DNA e RNA). 
 
Outro exemplo é a inibição da succinato desidrogenase, enzima do ciclo de 
Krebs pelo malonato, cuja estrutura “engana” a enzima por ser semelhante ao seu 
substrato, o succinato. Isso paralisa do ciclo. 
 
 As estatinas são um grupo de drogas usadas no tratamento do colesterol, 
porque inibem competitivamente a enzima HMGCoA redutase, em pessoas que não 
conseguem esse controle com dieta e exercícios. 
 
 
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_f%C3%B3lico
http://pt.wikipedia.org/wiki/DNA
http://pt.wikipedia.org/wiki/RNA
9.2 - INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA 
O inibidor não competitivo pode ligar-se à enzima livre ou ao complexo ES, 
impedindo assim a ocorrência da reação. O tipo mais comum é a “inibição alostérica”, 
onde o inibitor se instala em outra região diferente do sítio ativo, o “sítio alostérico”, 
ocasionando modificações estruturais que alteram o centro ativo da enzima, 
impedindo a fixação do substrato. 
Em cada sistema enzimático existe pelo menos uma enzima, a “marcapasso”, 
que regula a velocidade de toda a sequência porque ela catalisa o passo mais lento ou 
limitante da velocidade. Na maioria dos sistemas a primeira enzima da sequência é a 
“marcapasso”. 
 Essas enzimas marcapasso são chamadas enzimas regulatórias ou reguladoras. 
Existem duas classes de enzimas reguladoras: enzimas reguladas não covalentemente 
(ou “alostéricas”) e enzimas reguladoras covalententemente. 
 Quando um sítio alostérico é ocupado por um inibidor (ou modulador 
negativo), a enzima sofre uma mudança para um estado menos ativo ou “forma 
inativa”, isto é, ela é “desligada. 
 
O inverso da inibição é a “ativação alostérica, ocorre quando a enzima tem seu 
sítio ativo modificado alostéricamente para promove reação com outro substrato, 
dependendo das necessidades metabolicas. 
 As duas primeiras reações na rota sintética do colesterol resultam na produção 
de HMG CoA (Hidroxi-metil glutaril coenzima A) as custas da condensação de 
moléculas de acetilCoA. O passo a seguir, catalisado pela enzima HMG CoA redutase é 
a etapa alostérica reguladora da velocidade da síntese do colesterol. 
 
O termo “alostérico” deriva do grego: allo –“outro”; stereos –“sítio ou espaço”. 
Enzimas alostéricas são aquelas que possuem outros sítios. Quando o modulador 
negativo abandona o sítio alostérico, a enzima volta a seu estado anterior, ou seja, 
está “ ligada. Maiores concentrações de colesterol levam a formação de derivados 
que inibem a enzima reguladora alostericamente. 
10.- ISOZIMAS 
 
 Isozimas ou isoenzimas são enzimas que catalisam a mesma reação mas 
apresentam diferenças geneticamente determinadas na sequência de aminoácidos. 
Uma das primeiras enzimas descobertas como tendo formas múltiplas foi a lactato 
desidrogenase (LDH), que ocorre nos tecidos com cinco tipos diferentes (LDH1, LDH2, 
LDH3, LDH4 e LDH5). 
 
A isozima de LD1 predominante no tecido cardíaco aumenta muito no plasma 
sanguíneo após um infarto do miocárdio, quando a irrigação sanguínea de uma região 
do coração é comprometida. As membranas das células cardíacas lesadas deixam que 
algumas enzimas do citosol, LD1 inclusive a LD2, “escapem” ao sangue. 
Em algumas doenças do fígado, como a hepatite infecciosa, as isoenzimas do tecido 
hepático e músculos estriados, LD5, tendem a aumentar no plasma sanguíneo pelo 
mesmo motivo. 
 
11.- EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN 
A constante de Michaelis, KM, reflete a afinidade da enzima para determinado 
substrato. O KM é numericamente igual à concentração de substrato na qual 
velocidade da reação é igual à metade da velocidade máxima (Vmax). O KM não varia 
com a concentração da enzima. 
Um Km numericamente pequeno (baixo) reflete uma afinidade elevada da 
enzima ao substrato, pois uma baixa concentração de substrato é suficiente para 
saturar a enzima em 50% - isto é, atingir uma velocidade que é Vmax. 
 
Pelo gráfico da direita observa-se que a Glicoquinase tem KM maior pela afinidade 
menor em relação à Hexoquinase (na maioria dos tecidos, como o músculo). 
 
12.-NOMENCLATURA DAS ENZIMAS 
a)- Nome do substrato com sufixo “ase”: 
 maltase, sacarase, lactase, fumarase, etc. 
 
b)-Tipo de reação com sufixo “ase”: 
 Desaminase, desidrogenase, descarboxilase, etc. 
 
c)- Nome do substrato + tipo de reação com sufixo “ase”: 
 Lactato desidrogenase, piruvato descarboxilase, etc. 
 
d)- Nomes especiais terminados em “ ina”: 
. Pepsina, tripsina, ptialina, etc . 
14.- CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
 
 14.1- OXIRREDUTASES: São enzimas que transferem hidrogênios, oxigênios ou 
elétrons de um doador para um aceptor. As oxirredutases mais comuns são as 
desidrogenases e as oxidases. 
As desidrogenases removem hidrogênio de um substrato reduzido, oxidando-
o; os aceptores de elétrons costumam ser o NAD+, o NADP+ e o FAD. A enzima 
LDH –lactato desidrogenase - catalisa a reação abaixo. 
 
 As oxidases usam O2 como aceptor de elétrons; entre o oxigênio e o 
substrato pode haver um intermediário. 
 14.2- TRANSFERASES: São enzimas que transferem radicais de um doador para 
um aceptor, como uma fosfotransferase, ou uma aminotransferase (transaminase). 
 
 
 14.3- HIDROLASES: Rompem ligações químicas de substratos pela adição de água, 
desdobrando-os no mínimo em duas moléculas. As enzimas que participam da 
digestão dos alimentos são hidrolases, como por exemplo, a amilase, a sacarase, a 
lactase, a lipase, a pepsina, etc. 
 
 14.4- LIASES: Catalisam reações de clivagem sem hidrólise, ou seja, sem adição de 
água. As descarboxilases, que retiram CO2, e as desidrases , que retiram H2O, são 
exemplos de enzimas que pertencem a este grupo. Na via glicolítica a enzima 
aldolase cliva a frutose 1.6 bisfosfato em duas trioses fosfato. 
 
 14.5- LIGASES: Catalisam reações de união entre moléculas, formando ligações as 
custas de compostos ricos em energia do tipo ATP. Em seus produtos é comum surgir 
pirofosfato inorgânicoi (PPi). Algumas enzimas que catalisam este tipo de reação 
envolvendo grupos fosfato são chamadas genericamente quinases. 
 
 
 14.6-ISOMERASES: Catalisam reações de isomerização. A interconversãodas duas 
trioses fosfato liberadas na reação ilustrada em liases é um exemplo clássico. Outro 
exemplo é a conversão de GLICOSE 6-P em FRUTOSE 6-P, reversível em necessidades 
opostas. 
 
 QUESTÕES PARA ESTUDO 
 
1.- De que modo atuam as enzimas ? 
2.- O que ocorre durante a formação do complexo ES ? 
3.- O que são enzimas com especificidade absoluta e especificidade relativa ? 
4.-O que caracteriza a especificidade absoluta e a especificidade relativa na estrutura 
das enzimas ? 
5. Qual a influência da elevação da temperatura sobrea velocidade da reação ? 
6. Qual a diferença entre a variação das concentrações de enzima e de substrato na 
velocidade enzimática ? 
7. Qual a diferença entre “especificidade absoluta” e “especificidade relativa” das 
enzimas ? 
8. Quais os tipos de ativadores enzimáticos mais comuns ? 
6. Como atuam inibidores enzimáticos competitivos ? Qual a indicação das “estatinas” 
como medicamento usado dessa forma, na síntese do colesterol ? 
7. Em que situação a síntese do colesterol pode ser regulada de maneira “não 
competitiva” e como é chamada genericamente a enzima envolvida nesse processo? 
8. O que acontece quando um sítio alostérico é ocupado por um inibidor (ou 
modulador negativo)? 
9. O que são isozimas ? De que maneira elas contribuem no diagnóstico de lesões 
teciduais ? 
10. Porque a síntese de enzimas em forma de zimogênios é uma espécie de estratégia 
utilizada pela célula ? 
11. De que modo a concentração elevada de enzimas intracelulares no plasma 
sanguíneo pode contribuir no diagnóstico clínico de uma determinada doença ? 
12. O que significa dizer que determinada enzima tem elevado ou baixo valor de KM 
em relação a um determinado substrato ? 
13. Qual a relação do valor de KM com a concentração de substrato na atividade 
enzimática? 
14.Qual a diferença entre hidrolases e liases ? 
15. Em que circunstâncias algumas enzimas ligases são chamadas genericamente 
“quinases” ? 
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 ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
INIBIÇÃO DA SÍNTESE DE ÁC. FÓLICO PELA SULFANILAMIDA – KELY NAVAKOSKI DE OLIVEIRA - 
SÍNTESE, CARACTERIZAÇÃO E AVALIAÇÃO BIOLÓGICA DE SULFONAMIDAS E SULFONILIDRAZONAS - Texto compilado 
Devido a semelhança, as sulfonamidas podem entrar na reação em lugar do PABA e 
competir pelo centro ativo da enzima diidropteroato-sintease. Em conseqüência, 
formam-se análogos não funcionais do ácido fólico, impedindo o crescimento da célula 
bacteriana. A ação inibitória das sulfonamidas no crescimento bacteriano pode ser 
contrabalançada por um excesso de PABA no ambiente (inibição competitiva). As 
células animais são incapazes de sintetizar o ácido fólico e depende de fontes 
exógenas. Algumas bactérias, a exemplo das células animais, não são inibidas pelas 
sulfonamidas. Todavia, muitas outras bactérias sintetizam o ácido fólico conforme 
anteriormente mencionado, por conseguinte, são sensíveis à ação das sulfonamidas. 
USO DA PAPAÍNA NOS CURATIVOS FEITOS PELA ENFERMAGEM 
À enfermeira é comumente delegada a tarefa de escolher o tratamento mais 
eficaz para a cicatrização de lesões de pele de vários tipos, desde leves dermatites de 
contato até profundas úlceras de decúbito. Para essa escolha, ela deve, 
primeiramente, fazer uma análise do paciente, verificando principalmente os fatores 
individuais que interferem diretamente na cicatrização (idade, estado nutricional, 
presença de patologia e suas características), seguida de uma análise completa da 
lesão em questão (sua etiologia, comprometimento tecidual, fatores agravantes, 
complicações e possíveis seqüelas). Existe, atualmente, em todo o mundo, forte 
tendência ao aproveitamento de recursos naturais na terapêutica e principalmente 
aqueles já utilizados, de há muito, pela medicina tradicional. Dentre as muitas 
recomendações da Organização Mundial de Saúde (OMS, 1977) há a de se fazer 
investigação sobre sistemas de medicina tradicional, principalmente trabalhos para 
identificação de remédios eficazes de origem mineral, vegetal ou animal (OMS 1977). 
Há muito que tribos da América, África e das Ilhas do Caribe utilizam o mamão verde, 
(Carica papaya) no tratamento de ferimentos. (MAMÃO, 1977; WISEMAN, 1980). 
Segundo estudiosos do assunto, o mamão possui propriedades nutricionais e curativas 
excelentes. Rico em vitaminas A, Bl, B2, B6, C e sais minerais como Ca, P e Fe. Possui 
em seu látex, presente apenas na fruta verde, grandes quantidades de uma enzima 
proteolítica, a papaína. (BALBACHAS, s.d.). Em 1968, Vinson foi o primeiro a estudar o 
princípio digestivo do látex do mamão ao qual denominara "caricina". Peckolt, em 
1876, isolou esse princípio ativo denominando-o "papaiotina". Somente em 1879, 
Wurtz & Bouchut publicaram um trabalho sobre o fermento digestivo do mamoeiro ao 
qual denominaram papaína, termo que vigora internacionalmente até hoje. (MEDINA 
et alií, 1980). A papaína é uma mistura complexa de enzimas proteolíticas e peroxidases 
existentes no látex do mamoeiro, conhecido popularmente como "leite de mamão". 
Segundo MEDINA et alii (1980), a papaína se caracteriza pela propriedade de provocar, 
em doses diminutas, a proteólise, isto é, a dissociação de uma quantidade importante 
de proteínas em moléculas mais simples e, finalmente, em aminoácidos. 
A utilização da papaína no tratamento de lesões de pele foi testada em estudos 
recentes. Christopher Rudge (1977), baseado em experiência anteriores com tribos sul-
africanas, utilizou fatias de mamão verde como tratamento de uma deiscência 
cirúrgica, pós-transplante renal, que não respondera com antibioticoterapia 
tradicional, obtendo sucesso em poucas aplicações. Dias depois, vários jornais 
londrinos dedicaram extensas reportagens ao caso, afirmando que: " onde falharam os 
antibióticos, teve sucesso o remédio dos africanos". (MAMÃO, 1977). 
Os 15 pacientes submetidos ao estudo, apresentavam as seguintes 
características: - idade média: 41.8 anos, sendo o mais idoso com 76 anos e o mais 
jovem com 20 anos. - sexo: masculino 9 pacientes e feminino 6. - patologia: 7 
pacientes com AVC, sendo que 4 deles com quadro infeccioso associado apresentando 
hipertermia diariamente, sendo que destes 4, 2, apresentavam anemia. Outros 4 
pacientes politraumatizados sendo que um deles com infecção pulmonar por 
pseudomonas e em coma. Uma paciente com esclerose múltipla. Um paciente com CA 
de pele, diabetes e lesão decorrente de radioterapia. Um paciente paraplégico com 
infecção. 
Os pacientes apresentavam lesões de diâmetro variado, sendo a menor com 1 
,25 cm e, a maior, com 15,6 cm. Nos 15 pacientes, das 24 lesões estudadas, 20 delas 
continham tecido necrosado. O primeiro paciente foi tratado com raspa de polpa de 
mamão verde, havendo cicatrização completa depoisde 33 dias, de uma escara na 
região sacra, com 15 cm de comprimento, 8 cm de largura e 8,2 de profundidade. A 
partir do segundo paciente, o mamão não foi mais utilizado por se julgar que este 
poderia oferecer riscos de infecção ao paciente, além de, apresentar dificuldades de 
ser manuseado. Passou-se, então, a se utilizar a papaína segundo a técnica descrita 
anteriormente na metodologia. No início do tratamento, utilizando-se o mamão ou a 
papaína, observou-se um aumento da secreção de aspecto sero-purulenta, 
amolecimento do tecido necrosado, afrouxamento dos bordos e, conseqüentemente, 
pequeno aumento do diâmetro da lesão. Após a fase inicial, o tecido necrosado, já 
amolecido, foi sofrendo uma liquefação gradativa, até se desprender totalmente do 
tecido são. À cada curativo, tentou-se retirar toda a secreção acumulada e o tecido 
necrosado desprendido durante a limpeza da lesão com gaze úmida. 
Qualquer lesão tecidual que contenha exsudato purulento ou tecido necrosado 
depende de uma limpeza rigorosa, com remoção completa da crosta necrótica e do 
material infectado, para sua cicatrização. Esta limpeza, chamada desbridamento, pode 
ser feita mecanicamente, mas a técnica é cansativa, muito delicada e geralmente 
causa sofrimento ao paciente. Requer, também, muito cuidado para que, durante a 
sua execução, não venha a aumentar a contaminação local. 
Atualmente, o debridamento com enzimas proteolíticas tem sido proposto para 
obter-se uma rápida remoção, não traumática, do material proteico não desejável nas 
lesões, apresentando a vantagem de não oferecer nenhum prejuízo ao paciente. 
(STARKOV, 1978; UDOD, 1981; WISEMAN, 1980). 
Durante este estudo, houve o receio de que a utilização de enzimas 
proteolíticas em feridas abertas pudesse provocar prejuízos do tecido sadio, uma vez 
que este é formado basicamente por proteína. Mas esse receio foi afastado ao 
tomarmos conhecimento de que, FLINDT (1978) fez referência em seu trabalho, da 
existência de uma antiprotease plasmática e alfa - um - anti-tripsina. A existência dessa 
substância no tecido sadio justifica a ação da papaína nos tecidos que não possuem 
esta antiprotease, tais como no tecido necrosado e nos microorganismos. 
 Toda solução de continuidade possui um alo de hiperemia ao seu redor, que 
poderá ter maior ou menor tamanho na dependência da gravidade da lesão, uma vez 
que esse alo reflete um sinal de inflamação local. No decorrer deste trabalho 
observou-se de início, um aumento importante deste alo, chegando a duplicar seu 
diâmetro em alguns casos (pacientes 6, 10 e 12). Na maioria dos casos, a partir do 5º 
dia de uso da papaína, este alo retornou ao seu tamanho original regredindo gradativa 
e rapidamente. No decorrer do tratamento deste trabalho, após a fase de 
desbridamento da lesão pela papaína, observou-se diminuição progressiva da secreção 
e crescimento do tecido de granulação. Esta fase caracterizou-se pelo aparecimento de 
uma borda de tecido cicatricial que foi aumentando de fora para dentro. Ainda nesta 
fase, observou-se que a cada troca de curativo ocorreu sangramento momentâneo da 
lesão após aplicação da gaze umedecida na solução. Isto ocorre devido à ação 
fibrinolítica da papaína. O sangramento cessa rapidamente pois o Ferro contido no 
sangue oxida a enzima, inativando-a. 
Das 23 lesões estudadas, pode-se observar a cicatrização completa de 5, pois 
dos 15 pacientes acompanhados, 3 foram submetidos à enxerto de pele, 2 tiveram 
óbito, em 1 caso foi suspenso o tratamento e, 5 pacientes receberam alta hospitalar 
com suas lesões já em fase final de cicatrização. 
 Dos 15 pacientes acompanhados, 12 eram conscientes e mantinham 
comunicação verbal. Com relação às sensações referidas por estes no decorrer do 
tratamento, observou-se que 6 não referiram, quando indagados, ardor durante o 
curativo ou após ele; 5 queixaram-se de ardor moderado durante o curativo e todos 
eles informaram que este ardor vai diminuindo gradativamente, durando, no máximo, 
20 minutos até que cesse completamente. Neste trabalho, não foi observado nenhum 
caso de reação alérgica à papaína ou qualquer outra reação indesejável. Apenas um 
paciente apresentou queixa de forte ardor durante alguns curativos, sendo suspenso o 
tratamento pela autora, apesar do médico responsável pelo paciente questionar a real 
necessidade da suspensão, por considerar estranho o fato do paciente não referir-se a 
ardor em todos os curativos. 
CONCLUSÃO: Levando-se em conta o objetivo para este trabalho, conclui-se 
que a papaína é um valioso recurso terapêutico no tratamento de lesões de pele, 
podendo ser utilizada pela enfermagem, com a segurança de não oferecer riscos ao 
paciente. Este estudo não pretendeu esgotar o tema. Por representar uma tecnologia 
apropriada ao nosso país, estimulou o início de uma pesquisa que vem se 
desenvolvendo na Universidade de São Paulo, onde se procurará utilizar um produto à 
base do mamão verde. . 
 . 
LISOZIMA – UMA DESCOBERTA CIENTÍFICA 
Um investigador1, muito resfriado e com intenso lacrimejar, trabalhava com 
culturas bacterianas. Inadvertidamente uma lágrima acabou de cair sobre uma das 
placas de cultura. 
Apesar do acidente, o investigador1 realizou cuidadosa observação da cultura 
bacteriana “contaminada” pela lágrima. O que observou deixou-o perplexo! 
 As bactérias da cultura, atingidas pela lágrima, dissolviam-se rapidamente. Algo 
extraordinário havia ocorrido, atingindo a curiosidade do investigador. O que havia de 
especial na lágrima, capaz de dissolver as bactérias? 
 O investigador, a partir dessa dúvida pensou: “a lágrima deverá conter alguma 
substância capaz de eliminar as bactérias. Essa substância, apesar de atuar contra os 
microorganismos, deverá ser inócua a tecidos e funcionamento dos órgãos”. 
 Após exaustivos trabalhos experimentais o investigador conseguiu isolar uma 
substância: “uma substância presente nos tecidos e nas secreções do corpo, a qual é 
capaz de dissolver rapidamente certas bactérias”2, não atuando sobre tecidos e 
funcionamento dos órgãos. Devido à semelhança com enzimas e à sua capacidade de 
destruir células, a substância isolada foi chamada de lisozima. 
 A lisozima é um elemento importante nas defesas naturais do corpo, atuando 
contra bactérias, dissolvendo-lhes a parede celular. Por outro lado, a lisozima é inócua 
sobre tecidos. Além disso, foi desenvolvida “nova compreensão da parede celular 
bacteriana, na sua relação com os processos que se realizam no citoplasma muito bem 
protegido pela mesma. 
 
1
 Sir Alexander Fleming; 
2
 Textual de Fleming; 
 A descoberta da LISOZIMA foi um achado dos mais importantes pois abriu 
perspectivas à procura de procura de outras substâncias capazes de destruir micróbios 
sem afetar o organismo. Isso veio realmente a ocorrer em 1929, com a descoberta da 
Penicilina, pelo mesmo investigador. 
 Assim como essa descoberta, num continuado esforço tem sido produzida uma 
gama considerável de conhecimentos que tem beneficiado o homem. Muitos são úteis 
ao homem, melhorando condições de sobrevivência, seus aspectos intelectuais e 
materiais. Os trabalhos continuam na tentativa de melhorar ainda mais o mundo todo, 
pretende transformá-lo em um bom lugar para se viver. 
 Todo conhecimento e as descobertas são produto da Ciência e têm dado ao 
homem um importante legado, transmitido de uma geração para a outra. Esse legado 
é resultado da atividade árdua e inteligente de um reduzido grupo de pessoas – os 
cientistas, merecedores de toda consideração. 
 
 NUCLEOTÍDEOS 
Os nucleotídeos são essenciais para todas as células, uma vez que a síntese das 
proteínas e a divisão celular estão na sua dependência. Desempenham importante 
papel como “fornecedores de energia” na célula e como transportadoresde compostos 
intermediários em rotas metabólicas. Alguns nucleotídeos atuam ainda como 
coenzimas. 
1.- ESTRUTURA DOS NUCLEOTÍDEOS 
São formados por uma base nitrogenada, uma pentose e 1, 2 ou 3 grupamentos 
fosfóricos. 
1.1-. BASES NITROGENADAS 
 As bases nitrogenadas dos nucleotídeos derivam-se de dois compostos 
fundamentais – pirimidina e purina. 
 
1.2.- PENTOSES: Duas são as pentoses encontradas nos nucleotídeos: a ribose e a 
desoxi-2-ribose, ambas na forma beta. 
 
1.3 .- GRUPAMENTOS FOSFÓRICOS ( -PO3H2
- ) derivados do ác. fosfórico → H3PO4 
 
2.- NUCLEOSÍDEOS 
 Os nucleosídeos são constituídos por base nitrogenada e pentose. A ligação 
BASE-PENTOSE ocorre entre o nitrogênio 1 das pirimidinas ou 9 das purinas e o 
carbono 1 da pentose, pela retirada de H2O. 
 
 Os nucleosídeos denominam-se uridina, timidina, citidina, adenosina e 
guanosina. Quando a pentose for a desoxirribose, antepõe-se a palavra “desoxi” ao 
nome do nucleosídeo. . 
3.- NUCLEOTÍDEOS 
 São obtidos quando o grupo fosfórico liga-se à hidroxila do carbono 5 da 
pentose do nucleosídeo. Se um grupo fosfato está ligado na pentose, a estrutura é um 
nucleotídeo monofosfatado, como o AMP ou CMP; se um segundo ou terceiro fosfato 
é adicionado ao nucleosídeo, o resultado é um nucleotídeo di e trifosfatado, como o 
ADP e o ATP respectivamente. 
 
4.- OUTROS NUCLEOTÍDEOS BIOLOGICAMENTE IMPORTANTES 
Ácido adenílico (AA), também denominado de adenosina monofosfato, (AMP) que é 
uma combinação de adenosina, ribose e ácido fosfórico. Esse composto como 
nucleotídeo cíclico 3’5’ (cAMP) é importante na modulação de sistemas enzimáticos. 
Análogos do ATP, derivados da guanina também estão envolvidos no metabolismo. 
No ciclo de Krebs, uma reação envolve a transferência de fosfato inorgânico para o 
difosfato guanosina (GDP) a fim de formar trifosfato guanosina (GTP), precursor do 
ATP (como verifica-se no Ciclo de Krebs). Os derivados da uracil (uracil-ribose) são 
coenzimas importantes nas reações que envolvem a epimerização da glicose (UDPG) 
e da galactose (UDPGal). O UTP participa também como aceptor de glicose para 
armazenamento e também na interconversão de oses. 
 
 GTP + ADP ↔ ADP + ATP 
 QUESTIONÁRIO 
1. Cite as funções dos nucleotídeos 
2. Quais os componentes que formam um nucleotídeo ? 
3. Qual a diferença entre nucleosídeo e nucleotídeo ? 
4. Qual a importância do AMP Cíclico ? 
5. Além do ATP e do ADP, que outros nucleotídeos podem estar envolvidos em 
reações de fosforilação ? 
 Vitaminas 
O autor da palavra foi o bioquímico americano Casimir Funk, em 1912, 
criada para designar certos derivados da amônia. A palavra “vitamina” surgiu na 
língua portuguesa através do termo em inglês vitamin, a partir da junção do 
latim vita, que significa “vida”, e amine, retirada de aminoacid, que quer dizer 
“aminoácido” pois acreditava que um aminoácido estava presente nessas 
substâncias orgânicas – “aminas da vida”. 
O que é um nutriente? 
Um nutriente é qualquer substância usada no metabolismo corporal adquirida 
através da alimentação. As vitaminas e os aminoácidos essenciais são exemplos de 
nutrientes. 
Qual a diferença entre macro e micronutrientes? 
O critério de classificação dos nutrientes em macro e micronutrientes não tem 
nenhuma relação com o tamanho das moléculas. Macronutrientes são aquelas 
substâncias que o organismo necessita em grande quantidade, como por exemplo, 
proteínas e carboidratos. Os micronutrientes são nutrientes no qual o organismo 
precisa em baixas quantidades, como no caso das vitaminas. 
De acordo com a função que exercem como os nutrientes podem ser classificados ? 
Uma classificação bastante útil e funcional é aquela que separa os nutrientes 
em três grupos: energéticos, estruturais e regulatórios. 
Os nutrientes energéticos são aqueles usados como fonte de energia pelo 
metabolismo. Na maioria das vezes essa função é exercida pelos carboidratos porém 
lipídios e proteínas também podem ser usados para tal fim. 
Os nutrientes estruturais são aqueles utilizados no suporte e na estruturação 
das células e tecidos. Eles são os aminoácidos que em conjunto, formam proteínas 
como o colágeno, a hemoglobina, a albumina, etc. 
Os nutrientes regulatórios são aqueles que formam as enzimas e coenzimas 
responsáveis pela homeostase (equilíbrio funcional), metabolismo osmótico e 
equilíbrio eletrolítico das células. Alguns aminoácidos, vitaminas e sais minerais fazem 
parte deste grupo. 
O que são vitaminas? Quais são as principais vitaminas necessárias aos seres 
humanos ? 
A maioria das vitaminas atua como coenzimas (substâncias fundamentais para 
o funcionamento de certas enzimas) e não são produzidas pelo organismo, precisando 
ser obtidas através da alimentação. As vitaminas mais importantes para os seres 
humanos são as vitaminas A, C, D, E, K, além das vitaminas do complexo B (incluindo o 
ácido fólico (B-9), a biotina (B-8) e o ácido pantotênico (B-5) 
Qual a diferença entre as vitaminas hidrossolúveis e as lipossolúveis? Por que as 
lipossolúveis podem causar problemas se consumidas em excesso? 
As vitaminas hidrossolúveis são aquelas solúveis em água. Já as vitaminas 
lipossolúveis são aquelas solúveis em óleos e gorduras (lipídios). A vitamina C e as 
vitaminas do complexo B são exemplos de vitaminas hidrossolúveis. As vitaminas A, D, 
E e K são exemplos de vitaminas lipossolúveis. O fato das vitaminas lipossolúveis não 
serem solúveis em água, faz com que o organismo tenha dificuldade em excretá-
las. Exatamente por isto, a tendência dessas vitaminas é acumular-se nos tecidos, 
produzindo efeitos tóxicos quando são ingeridas em quantidades superiores as 
necessárias. 
VITAMINAS QUE FORMAM O COMPLEXO B 
As vitaminas do complexo B são: tiamina (B1 – ácido nicotínico ou vitamina P), 
riboflavina (B2), niacina (B3). Estas três vitaminas são importantes na constituição das 
moléculas aceptoras de hidrogênio (FAD, NAD e NADP) envolvidas no metabolismo 
energético. Além delas ainda fazem parte o ácido pantotênico (B-5), a piridoxina (B6), 
a biotina (B-7 ou B-8 ou ainda vitamina H), o ácido fólico (B-9) e a cianocobalamina 
(B12). 
A Tiamina – TPP –Tiamina pirofosfato (vitamina B1) participa de processos 
metabólicos importantes do sistema nervoso, coração, células do sangue, músculos e 
também do metabolismo de carboidratos. 
É uma vitamina encontrada em alimentos e usada como um suplemento 
alimentar. Como um suplemento é utilizada para tratar e prevenir a deficiência de 
tiamina e de doenças que resultam desta, incluindo o beribéri. A sua deficiência está 
associada com a falta de apetite, fraqueza, irritabilidade, alterações na função cardíaca 
e anormalidades neurológicas. 
 
A riboflavina - FAD (vitamina B2) é uma coenzima necessária em certas reações de 
óxido redução como na oxidação dos ácidos graxos (β-oxidação) e no ciclo do ácido 
cítrico (Krebs). A carência de riboflavina causa lesões na mucosa da boca, língua e 
lábios. 
 
A niacina (Vitamina B-3) é um componente das coenzimas aceptoras de 
hidrogênio NAD e NADP. Sua carência causa beribéri, falta de apetite fadiga, 
problemas neurológicos, distúrbios digestivos, perda de energia e pelagra. 
 
O ácido pantotênico (vitamina B-5) é importante para a respiração celular 
aeróbica, pois atua no transporte do radical acetil. A forma ativa no metabolismo é a 
acetil coenzima A (acetil CoA) e todos os tecidos são capazes de sintetizá-la a partir doácido pantotênico. Vegetais, cereais, ovos, peixe, leite e carne magra são fontes 
alimentares. 
 
A Piridoxina (vitamina B-6), durante a transaminação de aminoácidos tem sua 
forma de fosfato de piridoxal, transitoriamente convertido em fosfato 
de piridoxamina, pela captação do grupo NH2 dos aminoácidos excedentes do 
metabolismo, que então se convertem em cetoácidos para degradação no ciclo de 
Krebs. 
https://lookfordiagnosis.com/mesh_info.php?term=piridoxamina&lang=3
 
 Participa na síntese de aminoácidos, neurotransmissores (serotonina e norepinefrina) 
e esfingolipídios. É encontrada em alimentos como carnes, salmão, leite, ovos, lentilha e 
espinafre. Sua deficiência provoca os seguintes transtornos: 
 Anemia; 
 Cansaço e sonolência; 
 Problemas no sistema nervoso, como confusão mental e depressão; 
 Dermatite e rachaduras nos cantos da boca; 
 Inchaço na língua; 
 Enfraquecimento do sistema imunológico. 
Qual a função da biotina e do ácido pantotênico no organismo? 
Como essas vitaminas são obtidas? 
A Biotina, vitamina B-7 ou vitamina H ou coenzima R, é uma vitamina essencial, 
hidrossolúvel, que funciona como uma coenzima no metabolismo das purinas e dos 
carboidratos. Atua na formação da pele, unhas e cabelo, na utilização dos hidratos de 
carbono (açúcares e amido) e na síntese de ácidos graxos. 
É coenzima da enzima piruvato carboxilase por ser uma 
molécula especializada no transporte de dióxido de carbono (CO2). 
Os sinais e sintomas de deficiência incluem cabelo e unhas frágeis, coceira e erupção 
cutânea escamosa vermelha ao redor dos olhos, nariz e boca. Grande déficit causa 
depressão, apatia, alucinações e formigamento nos braços e pernas. Há evidências de 
que o tabagismo pode causar leve deficiência de biotina. 
Há evidências de que o tabagismo pode causar leve deficiência de biotina. A 
síntese da biotina é feita por bactérias que vivem no interior do tubo digestório 
humano (interação harmônica interespecífica) de forma suficiente para garantir as 
necessidades diárias do organismo. Vegetais, cereais, ovos, peixe, leite e carne magra 
também contribuem como fontes de biotina 
 
O que é ácido fólico? Por que a anemia causada pelo sua deficiência é conhecida 
como anemia megaloblástica? 
O ácido fólico – Vitamina B-9 (chamado de folato quando na forma ionizada) é 
uma coenzima que participa da síntese e duplicação do DNA. Por esta razão, ele é 
fundamental para o processo de divisão celular. Caso não haja quantidade suficiente 
de ácido fólico dentro das células com alto grau de renovação, como é o caso das 
células vermelhas do sangue, elas acabam por terem a sua produção reduzida. 
Na deficiência de ácido fólico, as células percursoras (reticulócitos), que 
originam os eritrócitos (glóbulos vermelhos), iniciam o processo de divisão celular de 
forma muito lenta, enquanto que o crescimento do citoplasma destas células que 
estão se dividindo, continua normal. Assim, as células acabam se tornando 
anormalmente grandes, um efeito típico desta anemia chamada de anemia 
megaloblástica. 
 
A cianocobalamina (vitamina B-12), age junto com o ácido fólico e sua 
carência gera problemas no processo de divisão célula causando anemia perniciosa 
(um tipo de anemia megaloblástica). A absorção da vitamina B12 depende de uma 
substância denominada fator intrínseco que é secretada pelo estômago. 
A deficiência de vitamina B12 pode resultar de uma dieta deficiente 
nessa vitamina, que é encontrada principalmente em carnes, ovos e leites. Esse é um 
problema muito comum em vegetarianos e veganos. (o veganismo é uma forma de 
viver que busca excluir, na medida do possível e do praticável, todas as formas de 
exploração e de crueldade contra animais). 
Como a vitamina C age no organismo? Qual problema é causado pela sua carência? 
Por que a falta de vitamina C era conhecida como a doença do “marinheiro”? 
A vitamina C (ácido ascórbico) participa do metabolismo do colágeno que é 
fundamental para a integridade dos capilares sanguíneos. Escorbuto é o nome da 
doença causada pela falta de vitamina C. Este problema se caracteriza por lesões na 
pele, lábios, gengiva, nariz e articulações. O escorbuto era conhecido como a doença 
do marinheiro porque nas expedições marinhas do passado, não era comum haver 
comida a bordo que continha vitamina C, como as frutas cítricas, por exemplo. Por este 
motivo, muitos marinheiros desenvolviam o escorbuto. 
Por que não se podem aquecer os alimentos que contém vitamina C? 
Para a obtenção da vitamina C, como por exemplo, de um doce de laranja, o 
alimento que contém esta vitamina não pode ser aquecido. Isto ocorre porque a 
vitamina C é termolábil, sendo inativada com o calor. 
Qual é a relação entre a vitamina D e o banho de sol? 
A vitamina D, ou calciferol, inicia seu processo de síntese na pele devido à ação 
dos raios ultravioletas do sol sobre moléculas precursoras. Depois ela é transformada 
na forma ativa no fígado e nos rins. 
Qual doença é causada pela deficiência de vitamina D? Quais tecidos são afetados ? 
A falta de vitamina D causa uma doença conhecida como raquitismo. Este 
problema se caracteriza pela descalcificação dos ossos e deformação dos mesmos. Esta 
vitamina é fundamental para a absorção de cálcio contribuindo para a manutenção da 
saúde do tecido ósseo. 
Qual a função da vitamina E ? Em quais alimentos ela pode ser encontrada ? 
A Vitamina A ou Retinol é um micronutriente pertencente ao grupo das 
vitaminas lipossolúveis, podendo ser encontrada no tecido animal sob a forma de 
retinóides ou como pró-vitamina em tecidos vegetais, sob a forma de carotenoide. É 
essencial para a visão e o crescimento. A deficiência da vitamina A no organismo pode 
causar cegueira noturna, ressecamento da córnea e predisposições ao aparecimento 
de lesões na pele. 
Qual a função da vitamina E ? Quais alimentos ela pode ser encontrada ? 
A vitamina E, ou tocoferol, é uma das vitaminas lipossolúveis, que dependem 
de gordura para absorção, necessária para o bom funcionamento do organismo. 
Essa vitamina possui potente ação antioxidante, conferindo proteção à 
membrana que reveste as células do corpo e também para as lipoproteínas, que são 
responsáveis por transportar o colesterol no sangue. Dessa forma previne a oxidação 
causada pelos radicais livres, que podem levar a formação das placas de ateroma, que 
obstruem a passagem de sangue nas artérias. 
A sua deficiência pode causar esterilidade, aborto espontâneo e distrofia 
muscular. Esta vitamina pode ser encontrada no germe de trigo, leite, ovos e vegetais 
folhosos. 
Por que alguns tipos de hemorragia são atribuídos à carência de vitamina K ? 
A deficiência de vitamina K predispõe ao aparecimento de hemorragias devido ao fato 
dela ser de fundamental importância para a formação da protrombina no processo de 
coagulação do sangue. 
 
Quais sais minerais são responsáveis pelo controle da pressão osmótica celular? 
Os principais sais minerais que atuam na regulação da pressão osmótica dentro 
das células e tecidos são o cloro, o sódio e o potássio. 
Qual é a principal função celular do potássio? 
Além de ser de importante para o mecanismo de regulação osmótica e 
equilíbrio ácido-base da célula (PH), o potássio é fundamental para os mecanismos de 
excitação dos nervos e contração dos músculos. 
Quais são os sais minerais presentes na dieta que atuam como coenzimas? 
São eles: magnésio, zinco e cobre. 
Qual a doença causada pela deficiência de iodo na dieta? 
A falta de iodo no organismo causao hipotireoidismo, que é uma queda 
anormal na produção dos hormônios da tireoide que precisam de iodo para ser 
formados. 
Qual a importância de uma dieta rica em ferro? Qual doença é causada pela carência 
deste nutriente? 
O ferro é um importante constituinte da molécula de hemoglobina e de 
enzimas que atuam na digestão e no metabolismo energético. Uma dieta pobre em 
ferro, causa anemia devido à queda da concentração de hemoglobina no sangue. Vale 
salientar que durante a gravidez, o feto consome muito ferro, podendo causar anemia 
na mãe 
Fonte de Consulta: Pesquisa em Rede aberta – Diversos artigos. 
 EXERCÍCIOS DE FIXAÇÃO 
1.- Qualquer substância usada no metabolismo corporal adquirida através da 
alimentação chamada de: 
a) metabólito. b) substrato. c) produto d) nutriente e) alimento. 
2.- A classificação dos nutrientes em macro e micronutrientes leva em conta: 
a) o tamanho das moléculas. b) as necessidades do organismo. 
c) as quantidades a serem ingeridas. d) a importância biológica ao organismo. 
e) são corretas b e c. 
3.-Alguns aminoácidos, vitaminas e sais minerais fazem parte do 
grupo de nutrientes: 
estruturais. b) regulatórios. c) energéticos. d) calóricos. e) corretas c e d 
. 
4.- A maioria das vitaminas atua como: 
a) ativadores enzimáticos. b) biorreguladores do metabolismo. c) coenzimas 
d) moduladores alostéricos. e) transportadores. 
5.- A tendência de certas vitaminas acumular-se nos tecidos, produzindo efeitos 
tóxicos quando são ingeridas em quantidades superiores às necessárias, deve-se ao 
fato de serem: 
a) metabolizadas lentamente. b) solubilizadas com dificuldade nos tecidos. 
c) dotadas de baixo caráter polar. d) lipossolúveis. e) corretas a, b, c e d. 
6.- Vitaminas importantes na constituição das moléculas aceptoras de hidrogênio 
(FAD, NAD e NADP) : 
a) B-1. b) B-2. c) B-3. d) corretas b e c. e) corretas a, b e c. 
7.- Beribéri, falta de apetite, fadiga etc., são sinais característicos da carência de 
vitamina: 
a) B-1. b) B-2. c) B-3. d) B-6. e) B-12 
8. O ácido pantotênico é componente da: 
a) Coenzima A. b) vitamina D. c) bile d) membrana celular. e) fibra muscular. 
9- Atua no transporte do radical acetil, cuja forma ativa é a acetil coenzima A : 
a) B-1. b) B-2. c) B-3. d) B-5. e) B-6 
10. Coenzima responsável pela captação do grupo NH2 dos aminoácidos excedentes 
do metabolismo, que então se convertem em cetoácidos para degradação no ciclo de 
Krebs. a) B-1. b) B-2. c) B-3. d) B-5. e) B-6 
11- A vitamina da questão anterior é denominada: 
a). riboflavina. b) tiamina. c) ácido pantotênico. d) piridoxina e) biotina. 
12-Coenzima especializada no transporte de dióxido de carbono (CO2): 
a) riboflavina. b) tiamina. c) ácido pantotênico. d) piridoxina e) biotina. 
13- Coenzima que participa da síntese e duplicação do DNA, fundamental para o 
processo de divisão celular: 
a) ácido fólico. b) ácido pantotênico. c) riboflavina. d) piridoxina. e) biotina. 
14- Vitamina que age junto com o ácido fólico e sua carência gera problemas no 
processo de divisão celular das hemácias causando anemia perniciosa : 
a) B-1. b) B-2 c) B-3. d) B-6. e) B-12. 
15- A absorção da vitamina B12 depende de um fator intrínseco que é secretado no: 
a) estomago. b) duodeno. c) fígado. d) pâncreas e) nenhuma das anteriores. 
16- O escorbuto decorre da carência de vitamina: 
a) A b) B-1 c) C d) D e) E 
17- Consequências da carência de vitamina A: 
a) cegueira noturna. b) anemia. c) lesões cutâneas. d) ressecamento da córnea. 
e) são corretas a e d. 
18- A vitamina D, ou calciferol, inicia seu processo de síntese na pele devido à ação 
dos raios ultravioletas do sol. Depois ela é transformada na forma ativa no: 
a) Fígado. b) Intestino. c) Rins. d) Estomago. e) Corretas a e c. 
19- Vitamina fundamental para a absorção de cálcio contribuindo para manutenção 
da saúde do tecido ósseo: 
a) A b) B-2 c) C d) D e) E 
20- Micronutriente pertencente ao grupo das vitaminas lipossolúveis essencial para a 
visão e o crescimento. 
a) Vit.B-1. b) vit. B-6- c) Vit. H d) Vit. B-12. e) Nenhuma das anteriores. 
21. Quais os principais sais minerais que atuam na regulação da pressão osmótica 
dentro das células e tecidos? 
a) Cloro, ferro e potássio. b) Cloro ferro e sódio. c) ferro sódio e potássio. d) cloro, 
sódio e potássio. e) Todas as anteriores são corretas. 
22. Além de ser de importante para o mecanismo de regulação osmótica e equilíbrio 
ácido-base da célula (pH), o potássio é fundamental para os mecanismo de: 
a) de excitação dos nervos b) contração dos músculos. c) Atividade enzimática. 
d) são corretas a e b. e) são corretas b e c. 
23. Sais minerais presentes na dieta que atuam como coenzimas: 
a) magnésio, zinco e cobre. b) cobre e magnésio e manganês. 
c) cálcio, manganês e magnésio. d) Magnésio, zinco e manganês. 
e) Zinco, cobre e manganês. 
24. A falta de iodo no organismo causa:a) anemia. b) Hipertireoidismo. c) Hipotireoidismo. d) hemólise. 
e) Nenhuma das anteriores. 
25. A anemia é causada pela deficiência de hemoglobina e pela carência de: 
a) potássio. b) sódio. c) cloro d) magnésio. e) ferro. 
. 
. 
 ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
ANEMIA 
Anemia é definida pela Organização Mundial de Saúde (OMS) como a condição 
na qual o conteúdo de hemoglobina no sangue está abaixo do normal como resultado 
da carência de um ou mais nutrientes essenciais, seja qual for a causa dessa 
deficiência. 
As anemias podem ser causadas por deficiência de vários nutrientes como 
ferro, zinco, vitamina B12 e proteínas. Porém, a anemia causada por deficiência de 
ferro, denominada anemia ferropriva, é muito mais comum que as demais (estima-se 
que 90% das anemias sejam causadas por carência de Ferro).O ferro é um nutriente 
essencial para a vida e atua principalmente na síntese (fabricação) das células 
vermelhas do sangue e no transporte do oxigênio para todas as células do corpo. 
 Os sinais e sintomas da anemia por carência de ferro são inespecíficos, 
necessitando-se de exames laboratoriais para que seja confirmado o diagnóstico da 
anemia ferropriva. Os principais sinais e sintomas da anemia por carência de ferro são: 
fadiga generalizada, palidez de pele e mucosas (parte interna do olho, gengivas), 
menor disposição para o trabalho, dificuldade de aprendizagem nas crianças e apatia 
(crianças muito "paradas"). O ferro pode ser fornecido ao organismo por alimentos de 
origem animal e vegetal. São indicadas fontes de ferro as carnes vermelhas, 
principalmente fígado de qualquer animal e outras vísceras como rim e coração, carnes 
de aves e de peixes, e mariscos crus. 
PELAGRA 
Os hábitos alimentares podem variar de acordo com culturas, povos e regiões. 
Muitas vezes, dentro de um mesmo país, existem regiões com hábitos alimentares 
completamente diferentes umas das outras. Essa diversidade pode variar de acordo 
com a cultura, a disponibilidade de alimentos, a fertilidade do solo. 
Essas diferenças, além de representarem à cultura da região, em alguns casos, 
podem gerar problemas como a deficiências de algumas vitaminas e minerais na 
alimentação, como é caso de povos que baseiam sua alimentação exclusivamente no 
milho. Este cereal tem baixo teor de triptofano e niacina, contribuindo para a carência 
de vitaminas do complexo B e proteínas. A deficiência ou falta destes nutrientes em 
nosso organismo devido aos hábitos alimentares denominam-se pelagra. 
Outro grupo com grande chance de apresentar pelagra, não apenas por 
aspectos culturais da alimentação de sua região, mas devido a maus hábitos de 
consumo, são os alcoólatras crônicos. Este grupo, muitas vezes, apresenta uma 
alimentação deficiente em vários nutrientes, acarretando em faltas nutricionais. 
As conseqüências da pelagra estão relacionadas a problemas na pele, no 
intestino e, em estágios mais desenvolvidos, pode até mesmo afetar funções do 
cérebro. Uns dos primeiros sinais pode ser o aparecimento de marcas na 
pele,semelhantes queimaduras, sendo que na grande maioria das vezes essas manchas 
não desaparecem com facilidade e costumam descamar. Náuseas, mal estar, enjôos, 
perda de apetite e diarréia também são sintomas comuns, pois afeta todo o sistema 
intestinal. Na língua e na boca podem aparecer alguns sinais de irritação,contendo 
focos de inflamação. 
Quando a doença apresenta um estágio mais avançado é comum aparecer 
problemas vaginais e algumas alterações no sistema nervoso (cansaço, falta de sono, 
palidez) acarretando em alguns distúrbios mentais, falta de memória , incluindo 
características de depressão.A avaliação desse quadro pode ser feita por meio do 
exame de sangue e na urina, pelas taxas de niacina. A prevenção pode ser contribuída 
com uma alimentação diversificada em nutrientes, especialmente contendo vitaminas 
e sais minerais. Fonte: Artigo publicado em rede aberta. 
 
 OXIDAÇÕES BIOLÓGICAS 
INTRODUÇÃO 
 Quando a glicose sofre oxidação total (combustão) em uma bomba 
calorimétrica, ela libera 685 Kcal/mol em forma de calor. 
 Glicose + 6 O2 
 --------------- 6 CO2 + 6H2O + 685 Kcal 
 Quando a glicose é degradada na célula, também fornece 685 Kcal/mol, mas 
apenas uma parte é desprendida em forma de calor; a outra parte é acumulada sob 
forma de energia química no ATP. A fração de energia que fica no ATP representa o 
rendimento energético da transformação das glicose em CO2 e H2O. A hidrólise do ATP 
em ADP + Pi (fosfato inorgânico) libera aproximadamente 8,0 Kcal na célula. 
CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS 
Quando um composto é oxidado, libera elétrons para um agente oxidante (o 
aceptor) que, portanto, se reduz ( capta elétrons). A toda reação de 
oxi-redução está associada uma liberação de energia. 
A quantidade de energia liberada nesta transferência de elétrons (oxi-redução) 
é decorrente da diferença entre o potencial de oxidação do oxidante e o potencial de 
oxidação do redutor. Tanto maior for esta diferença, maior será a energia liberada. A 
energia liberada, passível de ser aproveitada para trabalho, denomina-se –energia 
livre. 
 Para tanto, o sistema deve munir-se de dispositivos capazes de captar a energia 
livre liberada na oxi-redução e, posteriormenrte, transferí-la para os processos 
endoergônicos (reações que absorvem energia), como a atividade física, por 
exemplo. É assim que um organismo vivo obtém a energia necessária para viver. 
Na célula aeróbica, portadora de mitocôndria e com oxigênio disponível para 
consumo, as coenzimas reduzidas se reoxidam às custas dos componentes da cadeia 
de transporte de elétrons (cadeia respiratória), para onde os elétrons são transferidos, 
percorrendo estruturas que agem como carregadores de elétrons numa sequência de 
reações de oxi- reduções contínuas na qual cada composto que se oxida reduz o 
seguinte até serem, os elétrons, captados pelo oxigênio, no final do processo, 
produzindo água. Esses elétrons que se deslocam ao longo da cadeia respiratória 
procedem das substâncias que são fontes de energia para formar ATP. Estas são o 
próprio alimento, ou dele se derivam. 
 
A formação de ATP envolve um processo oxidativo e um processo fosforilativo. 
A oxidação é feita na cadeia respiratória e tem por objetivo liberar a energia necessária 
para a fosforilação do ADP. Daí dizer-se que a produção de ATP resulta de um 
processo metabólico chamado fosforilação oxidativa, que ocorre na membrana 
interna da mitocôndria. 
Quando dois elétrons percorrem toda a cadeia, oportunizam energia 
suficiente para formar 3 ATP. Portanto, os substratos hidrogenados cujas 
desidrogenases utilizam o NAD+/NADH como coenzima, proporcionam a síntese de 3 
ATP na cadeia respiratória .É o que comumente acontece. Como o primeiro ATP é 
produzido a nível do NAD+/NADH, quando uma desidrogenase utiliza o FAD/FADH2, 
formam-se somente 2 ATP, porque os elétrons passam para os citocromos sem o 
envolvimento da coenzima NAD. 
 
FATORES QUE INFLUEM NA FOSFORILAÇÃO DO ADP 
A – INTEGRIDADE DA MEMBRANA 
 A membrana mitocondrial interna deve estar intacta. A existência de fraturas 
ou fendas impede sua capacidade de realizar a fosforilação oxidativa, embora o 
transporte de elétrons dos substratos para o oxigênio possa fluir normalmente. 
B – AGENTES DESACOPLADORES 
 Determinadas substâncias químicas, como o 2,4 dinitrofenol, impedem a 
fosforilação do ADP sem, contudo, interferir no fluxo de elétrons ao longo da cadeia 
respiratória, desacoplandoa relação essencial entre os dois sistemas. Esses agentes 
tem a capacidade de causar um desequilíbrio iônico nos ambientes envolvidos no 
fluxo normal de elétrons pela membrana mitocondrial interna, dissipando a energia 
útil em forma de calor causando aumento no consumo de oxigênio. A aspirina e 
outros salicilatos em doses elevadas, atuam como desacopladores, o que justifica a 
febre que advém dessa prática. 
C – INIBIDORES DO TRANSPORTE DE ELÉTRONS 
 A rotenona, os barbitúricos, o cianeto e o monóxido de carbono impedem a 
reoxidação de determinado componente da cadeia respiratória, criando um “ponto de 
estrangulamento” no fluxo de elétrons. 
 Os barbitúricos e a rotenona impedem a reoxidação do NADH; o cianeto e o 
monóxido de carbono são potentes inibidores da citocromo oxidase (Cit a-3). Dessa 
forma os inibidores causam redução no consumo de oxigênio podendo levar à morte 
em concentrações elevadas paralisando definitivamente o consumo de O2. Ao 
contrário, os desacopladores, aumentam o consumo de O2. 
QUESTÕES PARA ESTUDO 
1. Qual a origem dos pares de elétrons que entram na cadeia respiratória ? 
2. Quantos ATPs são produzidos quando um par de elétrons percorre toda a cadeia 
respiratória ? 
3. De que modo os inibidores e desacopladores da cadeia respiratória influem no 
consumo de oxigênio e na produção de ATP ? 
4. Em qual dos dois fatores (inibidores e desacoladores) há redução (ou paralização) 
ou aumento no consumo de oxigênio pala célula ? 
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 METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS 
DIGESTÃO 
 Os carboidratos dos alimentos são hidrolisados no aparelho digestivo por 
amilases (salivar e pancreática) e dissacaridases (maltase, isomaltase, sacarase e 
lactase) em suas unidades mais simples, os monossacarídeos (oses), os quais são 
rapidamente absorvidos pelo intestino delgado para a VEIA PORTA , pela qual são 
levados ao fígado. 
 
ABSORÇÃO CELULAR 
A medida que os monossacarídeos são absorvidos, aumenta a taxa de açúcar 
no sangue, atingindo, ao final de 1 hora, um pico com cerca de 160 mg/100 ml. A partir 
daí diminui lentamente até atingir o nível de jejum pela remoção da glicose e de 
outros monossacarídeos pelo fígado. 
A penetração da glicose na célula se dá através de dois mecanismos de 
transporte. O primeiro, transporte facilitado, é mediado por um sistema de cinco 
transportadores de glicose na membrana celular, denominados glut 1 a glut 5, 
havendo uma variação entre eles nos tecidos. O segundo a difusão simples, é a simples 
difusão da glicose do meio mais para o menos concentrado, no sentido sangue -> 
citoplasma. A insulina aumenta a permeabilidade celular, favorecendo a absorção. 
 
GLICÓLISE e CICLO DE KREBS 
 A conversão da molécula da glicose em duas moléculas de piruvato 
é chamada de glicólise. Em condições anaeróbicas ocorre um ganho 
líquido de 2 ATP, cerca de 16 Kcal, com a produção de lactato às custas do 
piruvato. 
 
Nas células aeróbicas o piruvato não é transformado em lactato. 
Deixa o citoplasma e é convertido em Acetil CoA , na mitocôndria, para o 
Ciclo do ácido cítrico (Krebs) , com liberação de CO2 e H2O. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Nas reações em que participa a coenzima NAD há produção de 3 ATP na cadeia respiratória; 
na reação da enzima succinato desidrogenase, a reoxidação do FADH2 na cadeia respiratória 
proporciona 2 ATP. Nas reações em que participa a coenzima NAD há produção de 3 
ATP na cadeia respiratória; na reação da enzima succinato desidrogenase, a 
reoxidação do FADH2 na cadeia respiratória proporciona 2 ATP. 
Considere-se, ainda, que a conversão de piruvato em acetil CoA 
possibilita mais 3 ATP às custas do NADH, na cadeia respiratória (x2 pela 
duplicação da rota, que conduz à produção de duas moléculas de 
piruvato). 
 
 
O ATP computado pela fosforilação do GDP na reação catalisada 
pela enzima succinato tioquinase (passo 5) é o único ATP produzido 
verdadeiramente no Ciclo de Krebs. Diz-se, do mesmo modo dos ATPs 
liberados na via glicolítica, que são ATPs produzidos a nível do substrato. 
Os demais ATPs são obtidos na fosforilação oxidativa (cadeia respiratória), 
às custas de coenzimas reduzidas no ciclo de Krebs, ou na via glicolítica. 
Fazendo um balanço geral, em condições aeróbicas, com a 
participação da via glicolítica, do Ciclo de Krebs e da Cadeia Respiratória, o 
rendimento energético da oxidação da glicose passa para 38 ATP, cerca 
de 304 Kcal. 
 
GLICOGÊNESE – SÍNTESE DO GLICOGÊNIO 
Uma fonte constante de glicose para o sangue é uma necessidade 
absoluta. Em virtude desta necessidade, o corpo desenvolveu mecanismos 
para armazenar um suprimento de glicose em uma forma mobilizável – o 
glicogênio. O glicogênio é produzido no fígado e músculos a partir de 
moléculas de alfa-D-glicose. As principais enzimas envolvidas são 
glicogênio sintetase (polimeriza a glicose por ponte 1.4) e glicosil 4:6 
transferase ou “enzima ramificadora” (remove fragmentos da cadeia 
refazendo sua ligação por ponte 1.6, constituindo o início das 
ramificações). 
O aceptor de glicose para polimerização é o nucleotídeo UTP com a 
formação do UDPG, e a liberação de fosfato através da enzima UDPG 
pirofosforilase. 
 
No fígado, a síntese de glicogênio é acelerada durante períodos pós 
alimentares, enquanto a degradação aumenta em períodos de jejum. 
A ativação de glicose para ser usada pela síntese de glicogênio é 
executada pela UDPG pirofosforilase . Esta enzima troca o fosfato do C-1 
da glicose-1-fosfato por UDP. A energia da ligação fosfoglicosil da UDP-
glicose é utilizada pela glicogênio sintetase para catalisar a incorporação 
de glicose em uma molécula pré-existente do glicogênio. 
http://www.icb.ufmg.br/~lbcd/prodabi3/grupos/grupo5/udpglipirofosforilase.html
GLICOGENÓLISE - DEGRADAÇÃO DO GLICOGÊNIO 
 Quando o glicogênio é degradado, o produto é a glicose 1-fosfato 
obtida pela quebra das ligações 1.4. Três enzimas catalisam a degradação 
do glicogênio: Fosforilase, glicosil 4:4 transferase e amilo 1;6 glicosidase. 
A fosforilase rompe as ligações alfa-1.4 dos extremos das 
ramificações em direção à ponte 1.6, introduzindo uma molécula de 
fosfato inorgânico no primeiro carbono, liberando moléculas de glicose 1- 
fosfato, até quatro resíduos de glicose próximos da ponte 1-6. 
 
 Terminada a ação da fosforilase, a glicosil -4,4-transferase remove 
uma unidade trissacarídica dos ramos das cadeias laterais para a cadeia 
principal, deixando apenas o resíduo de glicose unido por ligação alfa-l,6. 
O trissacarídeo é religado por ponte 1.4. 
 
O resíduo de glicose unido por ligação alfa-1,6, é liberado pela amilo-1,6-glicosidase 
glicose livre 
 As moléculas de glicose 1-fosfato liberadas pelo rompimento de 
cada ligação alfa-1-4, são convertidas em glicose 6-fosfato pela ação da 
fosfoglicomutase. 
 No fígado, a enzima glicose 6-fosfatase faza remoção hidrolítica 
do fosfato da glicose 6-P, permitindo sua difusão para o sangue; no 
músculo, a glicose-6-P segue a via glicolítica para provimento de energia 
no tecido. 
A regulação da glicogenólise se dá por efeito da adrenalina e do 
glucagon que induzem indiretamente a ativação da fosforilase nos casos 
em que há necessidade de demanda imediata de energia. 
 
GLICONEOGÊNESE - SÍNTESE DE GLICOSE 
Durante o jejum prolongado, e na atividade intensa a glicose passa a 
ser sintetizada a partir de compostos não carboidratados como o lactato 
liberado pela glicólise anaeróbica, o glicerol oriundo da hidrólise dos 
triacilgliceróis do tecido adiposo e os aminoácidos resultantes da 
degradação das proteínas. A gliconeogênese é a síntese da glicose no 
fígado (cerca de 90 %) e na córtex adrenal. 
 
Esses três compostos são chamados coletivamente “compostos 
gliconeogênicos”. A via gliconeogênica segue basicamente o inverso da 
via glicolítica, com modificações em três passagens irreversíveis , a saber: 
 
 
 
 
 
O CONSUMO DE ÁLCOOL INIBE A GLICONEOGÊNESE NO FÍGADO. 
O consumo excessivo de álcool etílico é altamente inibitório à 
gliconeogênese hepática e pode resultar numa hipoglicemia acentuada. 
Este efeito do álcool é particularmente nefasto depois de períodos de 
exercícios físicos pesados ou da diminuição da ingestão de alimentos. 
Se o etanol for oferecido após um período de esforço físico 
exaustivo, o nível de glicose sanguínea pode declinar até apenas 30 a 40 
por cento da sua concentração normal. 
A hipoglicemia afeta especialmente aquelas porções do cérebro 
relacionadas com a regulação da temperatura, resultando, nestas 
circunstâncias, uma queda da temperatura retal de 2 graus ou mais. 
 Se a glicose for oferecida a tais indivíduos por via oral, a 
temperatura do corpo é rapidamente restaurada. 
 A antiga prática de oferecer brindes alcólicos às pessoas 
desnutridas e exaustas, recuperadas do mar ou de uma região inóspita, é 
fisiologicamente sem sentido e mesmo perigosa. O tratamento racional 
é a administração de glicose. 
 HIPOGLICEMIA NEONATAL IDIOPÁTICA 
 Recém-nascidos tem uma necessidade crítica da gliconeogênese. O 
suprimento de glicose pela placenta é interrompido e não há glicose 
imediatamente disponível na dieta. Uma vez que o cérebro precisa ter 
uma fonte prolongada de glicose proveniente do sangue, os genes para as 
enzimas gliconeogênicas são ativados simultaneamente ao nascimento. 
Ocasionalmente, esta ativação não ocorre e o recém nascido, deve ser 
alimentado com uma solução de glicose ou terá hipoglicemia, podendo 
levar em casos extremos a convulsões, lesão em tecidos neurais e morte. 
CICLO DAS PENTOSES-FOSFATO 
Esta via de oxidação da glicose ocorre em certos tecidos, notadamente no 
fígado, glândula mamária em lactação, cortex adrenal, eritrócitos, 
testículos e tecido adiposo. Nesta via as reações oxidativas utilizam o 
NADP como aceptor de hidrogênio. As enzimas são encontradas na porção 
extramitocondrial da célula. 
A formação de NADPH é de suma importância no funcionamento da via 
nos glóbulos vermelhos, no que tange à fragilidade aos efeitos tóxicos de 
certas drogas (primaquina, p. ex)→ (*) ou quando o indivíduo ingere favas 
(**), ou ainda no estresse oxidativo. A maioria dos pacientes cujas 
hemácias são hemolisadas por esses agentes tóxicos, segundo se verificou, 
possui uma deficiência hereditária das enzimas oxidativas da via dos 
glóbulos vermelhos. 
(*) A Primaquina é um medicamento de combate e prevenção de malária que já não é muito 
utilizado. Atua a nível do fígado destruindo o plasmodium. O mecanismo de ação básico da 
primaquina envolve aumento da quantidade de peróxido de hidrogênio (H2O2), que por sua vez é 
responsável por ações antimicrobianas – plasmódio é sensível a radicais livres. 
(**) As favas são leguminosas cujas sementes são usadas como vegetais. Elas incluem as ervilhas, 
feijões, lentilhas, soja e amendoim. Uma das características das favas é que elas são extremamente 
energéticas, mas possuem um baixo teor de água quando comparadas com as verduras frescas. Deste 
modo, elas podem ser armazenadas por longos períodos. Elas também são uma importante fonte de 
proteína vegetal, sendo vital nas dietas vegetarianas juntamente com os grãos e vegetais. 
Infelizmente, alguns indivíduos com uma deficiência genética particular e aqueles que tomam certo 
tipo de medicação não poderão aproveitar esta leguminosa nutritiva. O favismo, deficiência em 
Glicose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma condição médica raríssima, onde comer feijão causa 
anemia hemolítica aguda. O que basicamente acontece aqui é que os glóbulos vermelhos são 
destruídos a uma taxa que o corpo não consegue substituir facilmente. É uma doença genética. O 
corpo não possui a capacidade normal de lidar com as substâncias do feijão que causam a anemia. 
A via das pentoses-fosfato é uma via alternativa de oxidação de 
glicose-6-fosfato, que leva à produção de três compostos, a ribose-5-
fosfato, CO2 e o NADPH. A via das pentoses-fosfato é uma via alternativa 
de oxidação de glicose-6-fosfato, que leva à produção de três compostos, 
a ribose-5-fosfato, CO2 e o NADPH. 
 
 A via proporciona a formação de NADPH que libera hidrogênios 
para neutralizar os efeitos do H202 (peróxido de hidrogênio), que atua 
como agente hemolítico, através do peptídeo glutationa reduzido (GSH); 
atua nos mecanismos de síntese de ácidos graxos e esteroides e também 
produz ribose para a síntese de nucleotídeos, coenzimas e ácidos 
nuclêicos. 
 
 
 
 
 
METABOLISMO DO LACTATO 
 
 No adulto, a produção de ácido lático é de cerca de 140g/dia e 
resulta principalmente da glicólise anaeróbica feita pela medula renal, 
pela mucosa intestinal e pelos eritrócitos. A velocidade da produção de 
ácido lático aumenta rapidamente no decorrer do exercício intenso, com a 
produção de cerca de 30 g de ácido ao cabo de poucos minutos. São 
necessários cerca de 90 minutos para que os níveis de lactato retornem ao 
normal após interrupção da atividade. Durante um dia podem ser 
utilizados até 330 g de lactato. 
Em 1928, Minwich e depois Cori descobriram que o ácido lático 
produzido pelo músculo durante intensa atividade é liberado para o 
sangue e removido pelo fígado, onde é novamente transformado em 
glicose para redistribuição ou armazenamento em forma de glicogênio. 
Rins e coração são capazes de consumir uma quantidade considerável de 
lactato para oxidação no ciclo de Krebs. Abaixo o Ciclo de Cori. 
 
REGULAÇÃO HORMONAL DO METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS 
O metabolismo dos carboidratos é regulado por diversos 
hormônios, especialmente a insulina, o glucagon e a adrenalina. 
O efeito hiperglicêmico da adrenalina é explicado através de sua 
ativação sobre o sistema enzimático que desencadeia a degradação do 
glicogênio hepático, liberando glicose para o sangue. No músculo, a 
adrenalina aumenta a produção de ácido lático que, passando ao fígado, 
será usado na síntese de glicose por gliconeogênese 
O glucagon é considerado um segundo hormônio do pâncreas, 
produzido nas células alfa das ilhotas de Languerhans. Sua ação é idêntica 
à da adrenalina. 
A insulina é uma proteína simples produzida nas células beta das 
ilhotas de Languerhans do pâncreas. Sua ação hipoglicemiante se baseia 
no fato de ela aumentar a permeabilidade celular da glicose através das 
membranas celulares. 
 
QUESTÕES PARA ESTUDO 
1.- DE QUE MANEIRA O FÍGADO CONTRIBUI PARA A MANUTENÇÃO DA GLICEMIA ? 
2.- QUE É GLICÓLISE ? QUAIS OS TIPOS E PRODUTOS FINAIS ? 
3.- DE QUE MANEIRA O OXIGÊNIO PARTICIPA NA GLICÓLISE ? 
4.- QUAL O DESTINO DAS COENZIMAS REDUZIDAS (NADH E FADH2) PRODUZIDAS NO CICLO DE 
KREBS ? 
5.- QUAL É A PARTICIPAÇÃO DA ENZIMA GLICOSE-6-FOSFATASE NA GLICOGENÓLISE 
HEPÁTICA? 
6.- QUE É GLICONEOGÊNESE ? QUAIS SÃO OS COMPOSTOS GLICONEOGÊNICOS ? EM QUELOCAIS ESSA VIA É ATIVA 
7.- COMO SE DÁ A REGULAÇÃO HORMONAL DO METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS ? 
8.- DE QUE MODO A INGESTÃO DE ÁLCOOL INFLUE NA GLICEMIA APÓS EXERCÍCIO INTENSO ? 
9.- QUAL A IMPORTÂNCIA DA GLICONEOGÊNESE NOS RECÉM NASCIDOS ? 
10.- QUAL O OBJETIVO MAIS IMPORTANTE NO CONTROLE DIETÉTICO DOS PACIENTES 
DIABÉTICOS ? 
 
 ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
 
DIABETIS E BEBIDA ALCOÓLICA 
 
As bebidas alcoólicas, além do álcool, são compostas de carboidratos. No geral, 
falamos que as bebidas contêm calorias vazias - ou seja, quem ingere bebidas 
alcoólicas consumindo calorias, sem nenhum nutriente, estaria portanto ingerindo um 
alimento nutricionalmente pobre. 
Para os pacientes com diabetes tipo 2, ingerir bebidas alcoólicas pode levar 
inicialmente ao aumento dos níveis de glicose no sangue, principalmente se for 
acompanhada da alimentação. Isso porque as bebidas alcoólicas são, geralmente, 
muito calóricas. E calorias a mais são iguais a ganho de peso e maior concentração de 
glicose no sangue. 
No entanto, uma situação inversa pode acontecer. O fígado tem várias tarefas 
essenciais ao nosso corpo. Uma delas é controlar os níveis de açúcar na corrente 
sanguínea. Quando um paciente diabético bebe de estômago vazio, o fígado fica muito 
ocupado desativando o álcool ingerido, e dessa forma não consegue regular a 
quantidade de açúcar no sangue de forma correta. O resultado é que as taxas de 
açúcar no sangue podem cair, levando ao risco de hipoglicemia. 
Para os pacientes diabéticos adultos, a ingestão diária de etanol deve ser 
limitada a uma dose ou menos para mulheres e duas doses ou menos para homens. 
Isso é o equivalente a uma dose 150 ml de vinho (1 taça) ou 360 ml de cerveja ou 45 
ml de destilados, o que equivale a 15 g de etanol. 
O paciente nunca deve beber sem se alimentar. Recomenda-se que seja feita 
uma alimentação antes da ingestão e que a glicose seja controlada durante o período 
de consumo do álcool. E lembre-se que gestantes, crianças, adolescentes e pacientes 
com problemas de colesterol e fígado não devem beber! 
http://www.minhavida.com.br/saude/temas/alcoolismo
http://www.minhavida.com.br/saude/temas/diabetes-tipo-2
Tenha sempre cuidado. Quantidades maiores que 30g de etanol por dia podem 
causar sérios danos, como desidratação e aumento da insulina e da pressão. Se você 
não é diabético, bebidas em excesso são uma das principais causas de 
desenvolvimento de diabetes tipo 2, porque estão associadas ao ganho de peso. 
 
APOIO DIETÉTICO NO DIABETES MELLITUS 
 Dieta e controle ponderal constituem o fundamento para o controle do 
diabético. As necessidades nutricionais básicas de cada paciente são satisfeitas por 
uma dieta que contém todos os constituintes alimentares essenciais e que fornece 
calorias suficientes para promover um crescimento ótimo e a manutenção do peso 
corporal. 
 As refeições terão que ser medidas e espaçadas a intervalos regulares. O 
cardápio é variado, devendo-se enfatizar muito mais aquilo que é permitido ao 
paciente e não o que lhe é proibido, devendo-se também levar em consideração os 
antecedentes étnicos e culturais do paciente na seleção diária dos alimentos. 
 O primeiro passo no preparo do plano alimentar consiste em determinar as 
necessidades calóricas básicas do paciente, levando-se em consideração idade, sexo, 
peso corporal e grau de atividade. Existem vários métodos para avaliar as necessidades 
calóricas. 
 Um método simples, usado na maioria das dietas destinadas a manter um 
determinado peso, consiste em multiplicar o peso ideal por 30-35 cal/kg. Para obter 
redução ponderal é conveniente multiplicar o peso ideal por 15-20 cal/kg. Para a 
maioria das pessoas pode conseguir-se dietas de redução a longo prazo com níveis 
calóricos entre 1.000 e 1.200 calorias. A demanda calórica pode ser aumentada depois 
que o paciente alcança o nível desejado. 
 O objetivo mais importante no controle dietético dos pacientes diabéticos 
consiste em controlar a ingestão calórica total, a fim de alcançar ou manter o peso 
ideal. 
 Em se tratando de paciente jovem e magro com diabetes insulino dependente, 
deve-se dar prioridade a um fornecimento de dietas com calorias suficientes para 
manter um crescimento e desenvolvimento normais. 
Concentrações muito altas de glicose podem fazer com ocorra glicosilação não 
enzimática de proteínas (reação de Amadori). No diabete mellitus a concentração de 
glicose é alta o suficiente para que ocorra essa glicosilação na hemoglobina. Essa 
hemoglobina é facilmente medida e, é através dela que os diabéticos podem 
monitorar a sua glicemia. 
 
 METABOLISMO DOS LIPÍDIOS 
 
1.- DIGESTÃO E ABSORÇÃO 
 
 Os lipídios constituem um grupo heterogêneo de compostos insolúveis em água 
devido ao seu baixo caráter polar. Atuam fonte de energia e realizam muitas funções 
especiais como vitaminas e hormônios esteróides. Um adulto ingere cerca de 60 a 150 
g de lipídios por dia, dos quais mais de 90% normalmente são triacilgliceróis. O 
restante dos lipídios da dieta corresponde ao colesterol, fosfolipídios e ácidos graxos 
livres. 
 A digestão os lipídios é feita eficazmente no intestino onde participam os 
agentes emulsificantes – sais biliares -que são liberados da vesícula biliar. Os 
triacilgliceróis são reduzidos a beta-monoacilgliceróis (ou 2-monoacilgliceróis) pela 
lipase pancreática na luz intestinal, por hidrólise de dois ácidos graxos das posições 
mais externas. 
 
Após penetrarem na membrana, enzimas específicas ao comprimento da 
cadeia dos ácidos graxos, as aciltransferases, ressintetizam os triacilgliceróis que são 
liberados para a linfa, seguindo pelo ducto torácico em forma de gotículas chamadas 
quilomicras, rodeadas por uma proteína (apolipoproteína B-48) que as estabiliza no 
meio aquoso. 
Conduzidas às cavidades direitas do coração, as quilomicras são incorporadas à 
circulação sanguínea, sendo reduzidas a gotículas de diâmetro menor, as 
lipoproteínas, pela ação da enzima lipase lipoprotêica que se encontra na superfície 
dos adipócitos. 
Essas lipoproteínas incluem a VLDL (de densidade muito baixa), as LDL (de 
densidade baixa) e as HDL (de alta densidade por conter maior quantidade de proteína 
em relação à massa lipídica). [Nota: as quilomicras diferem das lipoproteínas 
plasmáticas por serem menos densas e terem maior diâmetro]. 
Alternativamente os ácidos graxos livres podem ser transportados no sangue 
em associação com a albumina sérica, uma grande proteína secretada pelo fígado, até 
que eles sejam captados pelas células. 
A maioria das células pode oxidar os ácidos graxos para produzir energia. 
 
 
2.- DEGRADAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS - CICLO DE LYNEN ou BETA OXIDAÇÃO 
 A nível da matriz mitocondrial, os ácidos graxos, são degradados, após atravessarem a 
membrana interna, em forma de acilCoA, com o auxílio de um transportador – carnitina, pelo 
consumo de 1 ATP. A L-carnitina é um aminoácido sintetizado pelo organismo que ajuda a 
transportar ácidos graxos de cadeia longa para as mitocôndrias das células, onde são 
convertidos em energia. Através de 5 reações subsequentes do ciclo de Lynen, a acilCoA vai 
sendo reduzida a moléculas de acetilCoA (com 2 cabonos) para degradação no ciclo de Krebs. 
O número de moléculas de acetil Coa produzidas equivale a metade do número de carbonos 
do ácido graxo. 
 
http://www.suplementos-online.com/PT/eliminadores-de-gordura/l-carnitina/l-carnitina-3000-x-20-ampolas
De um modo simplificado, cada acetil CoA írá produzir 12 ATP pelo ciclo de 
Krebs, o que equivale a cerca de 74% do rendimento calórico do ácido graxo; os outros 
26% são obtidos as custas da reoxidação de coenzimas participantes da rota, na 
cadeia respiratória. 
3.- COLESTEROL 
 O colesterol é sintetizado praticamente em todos os tecidos dos seres 
humanos, embora o fígado,intestino, córtex adrenal e tecidos reprodutivos incluindo 
ovários, testículos e placenta façam as maiores contribuições de colesterol corporal. O 
colesterol é o esterol mais abundante nos seres humanos, e realiza uma série de 
funções no corpo. Por exemplo, é componente de todas as membranas celulares, e 
funciona como precursor de ácidos biliares, hormônios esteroides e vitamina D. 
 As duas primeiras reações na rota sintética do colesterol resultam na produção 
de HMG CoA (Hidroxi-metil glutaril coenzima A) as custas da condensação de 
moléculas de acetilCoA. O passo a seguir, catalisado pela enzima HMG CoA redutase é 
a etapa alostérica reguladora da velocidade da síntese do colesterol. 
 
A atividade da HMG CoA redutase é controlada hormonalmente pela insulina e 
pelo glucagon. A insulina tem efeito de aumentar a síntese, enquanto que o glucagon 
tem ação contrária, por ativação ou inibição da enzima respectivamente. A 
eliminação do colesterol pode se dar de duas maneiras: (1) Conversão em ácidos 
biliares excretados nas fezes e (2) secreção do colesterol direto na bile, pela qual 
chega ao intestino para eliminação. 
4.- ÁCIDOS E SAIS BILIARES 
 A bile consiste em uma mistura aquosa de compostos orgânicos e inorgânicos. 
A lecitina e os sais biliares são quantitativamente os componentes orgânicos mais 
importantes. Os ácidos biliares mais comuns são ácido cólico e quenodeocólico. Os 
ácidos biliares são anfipáticos, podendo agir como agentes emulsificantes no intestino, 
auxiliando a estabilização do triacilglicerídeo e outros lipídios da dieta no suco 
digestivo, para degradação pela enzima lipase pancreática. 
Todavia, antes de deixarem o fígado, parte dos ácidos biliares é convertida em sais 
biliares cujo pode detergente é muito aumentado. 
Os ácidos e os sais biliares são reabsorvidos no íleo pelo sistema porta, para o 
fígado, onde são reintegrados à bile. O contínuo processo de secreção de ácidos 
biliares na bile, sua passagem através do duodeno onde alguns são convertidos em sais 
biliares, e o seu retorno subsequente ao fígado como uma mistura de ácidos e sais 
biliares é denominado circulação entero hepática. 
 
 
5.- CORPOS CETÔNICOS – UM COMBUSTÍVEL ALTERNATIVO PARA AS CÉLULAS – Ver Anexo 3 
 O fígado tem a capacidade de desviar um excesso de acetilCoA derivado do 
catabolismo da glicose ou dos ácidos graxos, para corpos cetônicos. O HMG CoA 
produzido a partir da condensação de moléculas de acetilCoA dá origem ao 
acetoacetato que, por sua vez, pode originar beta-hidroxibutirato e acetona. Essas 
três substâncias são coletivamente conhecidas como corpos cetônicos. 
Os corpos cetônicos são sintetizados na matriz mitocondrial dos hepatócitos 
(fígado) a partir de um excesso acetil-coA produzida pelo excesso de lipólise 
(degradação de ácidos graxos) causado por uma baixa glicemia, ou seja, jejum 
prolongado. 
 
 
 
São importante fonte de energia para os tecidos periféricos porque são 
produzidos durante períodos quando a quantidade de acetilCoA presente excede a 
capacidade oxidativa do fígado e são lançados na corrente sanguínea por onde irão 
para os tecidos neural (cérebro), muscular (inclusive o coração) e córtex adrenal que 
são consumidores para produção de energia pela reconversão em acetil CoA para 
oxidação no ciclo de Krebs – isto é importante durante períodos de jejum. Todavia, 
somente o acetoacetato e o beta hidroxibutirato são metabolizados pelos tecidos, pela 
conversão em acetilCoA para reforço do ciclo de Krebs. A acetona não é metabolizada , 
e, sendo volátil, desprende-se pelas mucosas, especialmente na mucosa oral 
produzindo mau hálito – hálito cetônico. 
6.- METABOLISMO DO TECIDO ADIPOSO 
 Os ácidos graxos armazenados no tecido adiposo, em forma de 
triacilglicerol, servem como a principal reserva de combustível do corpo. Os 
triaciçlgliceróis fornecem depósitos concentrados de energia metabólica, pois são 
portadores de cadeias de carbono e hidrogênio altamente produtoras de acetilCoA. O 
produto da oxidação completa dos ácidos graxos é de 9 Kcal/g de gordura, comparado 
a 4 Kcal de proteína ou carboidrato. 
 A mobilização da gordura depositada é iniciada pela hidrólise dos ácidos graxos 
a partir dos triacilgliceróis. 
Este processo é iniciado pela lipase hormônio sensível que remove um dos 
ácidos graxos, e outras lipases adicionais específicas para os mono e diacilgliceróis 
remanescentes, removendo os ácidos graxos restantes. 
 
 
 Os ácidos graxos livres deslocam-se através da membrana celular do adipócito 
e imediatamente ligam-se à albumina do plasma sanguíneo, pelo qual se difundem nos 
tecidos e são absorvidos pelas células, para fornecimento de energia (beta-oxidação). 
[O cérebro e outros tecidos nervosos, eritrócitos e a medula adrenal não podem utilizar ácidos 
graxos livres plasmáticos para obter energia, independente de seus níveis sanguíneos]. 
 A lipase hormônio sensível é ativada por um mecanismo que tem como base a 
ação da adrenalina . Por outro lado , no estado alimentado, níveis elevados de insulina 
e glicose tornam a enzima inativa, cessando a lipólise (degradação). 
7.- BIOSSÍNTESE DE TRIGLICERÍDEOS 
 A demanda calórica de um adulto é da ordem de 100 Kcal/hora. Assim, os 
alimentos ingeridos que excedem essas necessidades imediatas devem ser 
armazenados para suprir as exigências do organismo no intervalo entre as refeições. 
Uma vez reabastecido o organismo, todos os alimentos excedentes são desviados para 
a formação de triglicerídeos que são armazenados no tecido adiposo. Rota sintetizada 
abaixo. 
 
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 QUESTÕES PARA ESTUDO 
 
1. De que modo a lipase pancreática atua na digestão dos triacilgliceróis ? 
2. Quais são os agentes emulsificantes que participam na digestão dos lipídeos ? 
3. Qual o papel da enzima lipase lipoprotêica sobre as quilomicras incorporadas à 
circulação sanguínea ? 
4. De que forma os ácidos graxos livres podem ser transportados no sangue ? 
5. Onde se dá a degradação dos aminoácidos na célula e qual o papel da carnitina 
nesse processo ? 
6. Qual o produto liberado pela degradação dos ácidos graxos e qual a sua 
utilização pela célula ? 
7. Cite as funções do colesterol sintetizado no organismo e o composto que dá 
origem à sua síntese. 
8. Qual a enzima que catalisa a etapa alostérica reguladora da velocidade da 
síntese do colesterol e quais os hormônios que regulam sua atividade ? Como 
se dá a atuação deles ? 
9. Qual o destino do colesterol a ser eliminado do organismo ? 
10. Quais são quantitativamente os componentes orgânicos mais importantes na 
bile ? 
11. O que significa dizer que os os ácidos biliares são anfipáticos ? 
12. Porque antes de deixarem o fígado, parte dos ácidos biliares é convertida em 
sais biliares ? 
13. Em que consiste a “circulação êntero hepática” ? 
14. Quais são os corpos cetônicos, onde são produzidos e qual o composto que 
lhes dá origem ? 
15. Em que circunstâncias e de que forma os corpos cetônicos podem ser 
utilizados para produção de energia ? Quais os tecidos capazes de metabolizá-
los ? 
16. Qual o destino da acetona (não metabolizada) ? 
17. Qual o papel da adrenalina sobre a enzima lipase hormônio sensível no 
processo de lipólise e também em que circunstâncias se dá a sua inibição ? 
18. Quais os tecidos que não podem utilizar ácidos graxos livres plasmáticos paraobter energia, independente de seus níveis sanguíneos ? 
19. Qual é a relação entre a demanda calórica de uma pessoa e os depósitos de 
glicogênio hepático para suprimento de energia nos intervalos entre as 
refeições ? 
20. Uma vez reabastecido o organismo, qual o destino de todos os alimentos 
excedentes ? 
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 ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
1.- RISCO CARDIOVASCULAE E SUA AVALIAÇÃO 
 
 As concentrações plasmáticas de lipoproteínas são um dos fatores importantes 
na avaliação do risco cardiovascular de um indivíduo (a probabilidade de a pessoa 
sofrer um ataque cardíaco ou acidente vascular cerebral no futuro). No entanto, há 
outros fatores de risco cardiovascular não lipídicos, como o tabagismo, a hipertensão, 
a obesidade, o sedentarismo e o diabetes. 
 Em se tratando de lipídios, o risco de doenças cardiovasculares está relacionado 
às concentrações plasmáticas de colesterol total, o colesterol LDL, colesterol HDL e 
triglicerídios. 
 O risco de um evento aterosclerótico como um infarto do miocárdio ou 
acidente vascul cerebral pode ser diminuído pela eliminação dos fatores de risco por 
meio de dieta, exercícios, interrupção do tabagismo, controle da pressão sanguínea e 
pela redução de lipoproteína plasmáticas indesejavelmente alta. 
 A concentração plasmática da LDL (e consequentemente do colesterol 
plasmático total) pode diminuir quando a pessoa segue uma dieta baixa em colesterol. 
Além disso, há diversos medicamentos que diminuem a concentração plasmática de 
colesterol intracelular (inibidores da HMG CoA redutase conhecidos como estatinas). 
 
2.- DISLIPIDEMIAS 
 Os defeitos no metabolismo das lipoproteínas levam a distúrbios conhecidos 
como hiperlipidemias ou dislipidemias, quais sejam hipercolesterolemia familiar, 
hipercolesterolemia familiar combinada, disbetalipoproteinemia familiar 
(hiperlipidemia tipo III) e hiperlipidemia mista (colesterol e triglicerídios aumentados 
no plasma). 
 Os pacientes com hipercolesterolemia familiar possuem altas concentrações 
plasmáticas de colesterol e colesterol LDL. Apresentam também uma história familiar 
marcada por doenças cardíacas precoces, consistente com uma herança autossômica 
dominante. 
 A hipercolesteroemia familiar combinada, caracterizada por um aumento na 
produção de VLDL. É a causa relativamente comum de infarto do miocárdio prematuro 
(abaixo dos 55 anos em homens e em mulheres abaixo dos 65 anos). 
 A dislipidemia que afeta principalmente a via de transporte de combustível é a 
disbeta lipoproteinemia familiar causada pela mutação do gene apoE. Nesta doença há 
um aumento tanto no colesterol quanto nos triglicerídios plasmáticos. Aqui os 
xantomas característicos ocorrem nas palmas das mãos (xantomas palmares). Também 
está associada a doenças coronárias precoces. 
O xantoma é uma espécie de tumor benigno de pele composto de lipídios, que pode 
aparecer em qualquer parte do corpo, especialmente em cotovelos, joelhos, mãos, 
pés, coxas e glúteos. 
 
3.- HCG – A DIETA DO HORMÔNIO DA GRAVIDEZ - Publicado na(s) categoria(s) Nutri News 
 
Ano após ano, sempre aparece alguma dieta que promete enxugar aqueles 
quilos extras em pouquíssimo tempo. Ultimamente, uma que está em evidência é a 
dieta do hormônio da gravidez . Se você já ouviu e se interessou, tenha cuidado : a 
dieta HCG é um método muito controverso para perda de peso. 
O HCG (gonadotrofina coriônica humana) é um hormônio produzido durante a 
gravidez pelas células que formam a placenta. Esse hormônio é detectado no sangue 
em torno de 11 dias após a concepção ou é detectado na urina em torno de 12-14 dias 
após a concepção. 
O HCG sinaliza ao hipotálamo (região do cérebro que afeta o metabolismo ) 
para mobilizar reservas de gordura. Na gravidez, isso ajuda a trazer nutrientes para a 
placenta, gerando ao feto a energia para crescer. 
A dieta de HCG combina injeções diárias do hormônio com uma dieta de 
apenas 500 calorias. Você pode perder de 450g a 1,3kg por dia. Normalmente, a dieta 
de HCG dura três semanas e é acompanhada por um profissional de saúde. Nos dois 
primeiros dias da injeção você pode se alimentar normalmente. Após a 3ª injeção, 
você deve aderir à dieta de 500 Kcal por até 72 h após a última injeção. Açúcares, 
frutas com alto índice glicêmico, alimentos processados e amidos não são permitidos. 
Uma alimentação de 500 calorias por dia é uma dieta extremamente restritiva 
na verdade, não são calorias suficientes para suportar a função normal do cérebro. Seu 
corpo irá compensar a falta de calorias usando estoques de glicogênio, proteínas 
(músculo) e alguma gordura, o que diminui seu metabolismo de repouso. Antes que 
você realmente perca peso, pode haver irritação, tontura, e sensação de fome que 
poderá induzir à ingestão de qualquer alimento que chegar em seu alvo de visão. 
Provavelmente se houver perda de peso será mais pela restrição calórica do que pelo 
uso do HCG. 
Conclusão: Não há evidências científicas que sustentem as injeções de HCG como 
estratégia de emagrecimento. Além disso, estas injeções não são aprovadas pela FDA 
para o uso na perda de peso. Desde 1975, a FDA exigiu que todo o marketing e 
publicidade de HCG declarem o seguinte: “HCG não demonstrou ser uma terapia 
coadjuvante eficaz no tratamento da obesidade”. 
FDA é a sigla de Food and Drug Administration, que significa Administração de Comidas e 
Remédios (em português). FDA é um órgão do governo dos Estados Unidos. 
 
 
http://saudeempeso.com.br/category/novidades/
4.- ESTRESSE OXIDATIVO (VER GLUTATIONA EM PEPTÍDEOS) 
 
Em face da redução univalente do O2 são gerados os radicais superóxido (O2
•), 
hidroxila (OH•) e, ainda, peróxido de hidrogênio (H2O2). Esse processo se dá mediante reações 
específicas, catalisadas por enzimas e com a participação dos íons ferro e de cobre. O H2O2, 
apesar de não ser um radical livre, por não ter um elétron desemparelhado na sua última 
camada eletrônica, é uma espécie com alto potencial reativo. Por participar da reação de 
geração de OH• tem ação deletéria potencial, uma vez que esse se constitui no mais reativo 
dos radicais livres, pois pode alterar qualquer estrutura celular que se encontre próxima. 
Diferente dos radicais livres, o H2O2 tem vida longa e é capaz de atravessar as membranas 
celulares apresentando-se potencialmente tóxico para as células. Esta toxicidade pode ser 
aumentada em dez mil vezes pela presença de ferro. 
O sistema de defesa antioxidante tem a função de inibir e/ou reduzir os danos causados pela 
ação deletéria dos radicais livres ou das espécies reativas não-radicais. Tais ações podem ser 
alcançadas por meio de diferentes mecanismos de ação: impedindo a formação dos radicais 
livres ou espécies não-radicais (sistemas de prevenção), impedindo a ação desses (sistemas 
varredores) ou, ainda, favorecendo o reparo e a reconstituição das estruturas biológicaslesadas (sistemas de reparo) 
Usualmente, esse sistema é dividido em enzimático e não-enzimático. No último caso, é 
constituído por grande variedade de substâncias antioxidantes, que podem ter origem 
endógena ou dietética. Os antioxidantes são definidos como qualquer substância que, 
presente em menores concentrações que as do substrato oxidável, seja capaz de atrasar ou 
inibir a oxidação deste de maneira eficaz. Tais substâncias podem agir diretamente, 
neutralizando a ação dos radicais livres e espécies não-radicais, ou indiretamente, participando 
dos sistemas enzimáticos com tal capacidade4. 
O sistema de defesa enzimático inclui as enzimas Superóxido Dismutase (SOD), Catalase (CAT) 
e Glutationa Peroxidase (GPx). Essas enzimas agem por meio de mecanismos de prevenção, 
impedindo e/ou controlando a formação de radicais livres e espécies não-radicais, envolvidos 
com a iniciação das reações em cadeia que culminam com propagação e amplificação do 
processo e, consequentemente, com a ocorrência de danos oxidativos. As enzimas CAT e GPx 
agem com o mesmo propósito, ou seja, o de impedir o acúmulo de peróxido de hidrogênio. 
Considerando a potencialidade do radical OH• e o fato da não existência de defesa enzimática 
especializada, é de extrema importância a manutenção do perfeito equilíbrio entre as enzimas 
antioxidantes, com o propósito de promover a manutenção da integralidade celular. Assim, a 
GPx merece atenção especial, uma vez que sua ação depende da manutenção do ciclo redox 
da glutationa, por meio do controle da relação entre glutationa reduzida (GSH) e oxidada 
(GSSG). 
Revista de Nutrição 
Print version ISSN 1415-5273 
Rev. Nutr. vol.23 no.4 Campinas July/Aug. 2010 
http://dx.doi.org/10.1590/S1415-52732010000400013 
 
http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_serial&pid=1415-5273&lng=en&nrm=iso
 METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
“Uma considerável quantidade de estudos já foi feita acerca das necessidades 
de proteínas na dieta de atletas. A maioria aponta que atletas fundistas devem 
ingerir entre 1,3-1,8 gramas de proteína por kg de massa corporal. Atletas que 
ingerem pouca proteína geralmente não se recuperam satisfatoriamente dos 
treinamentos. Entretanto os estudos mostraram que ingerir uma quantidade de 
proteína maior do que a necessidade não implica em ganho de força ou de massa 
muscular. Pesquisas mais recentes mostraram que a ingestão após a atividade física 
de proteínas, juntamente com carboidratos, acelera a recuperação do atleta. 
Liz Appelegate- Director of Sports Nutrition at the University of California- , 
recomenda que atletas procurem ingerir diariamente 140-170 gramas de carne 
magra ou 2-3 porções de produtos a base de soja, além de 2-3 porções de laticínios 
com pouca gordura e várias porções de grãos.” 
1. INTRODUÇÃO 
Os aminoácidos contém nitrogênio, carbono, hidrogênio e oxigênio. O nitrogênio não 
pode ser armazenado, e os aminoácidos em excesso além das necessidades biossintéticas do 
organismo são degradados. 
2. METABOLISMO GERAL DO NITROGÊNIO 
 O nitrogênio está presente em uma série de compostos da dieta, sendo que as 
proteínas são o alimento preferencial. O nitrogênio deixa o corpo em forma de uréia, 
amônia e outros produtos derivados do metabolismo os aminoácidos. 
3. DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS DA DIETA: 
As proteínas devem ser hidrolisadas para originar seus aminoácidos 
constituintes, a fim de que possam ser absorvidos.. 
As enzimas proteolíticas são produzidas no estômago, no pâncreas e no 
intestino delgado. O estômago secreta o suco gástrico contendo ácido clorídrico e a 
proenzima pepsinogênio. O ácido do estômago funciona para eliminar algumas 
bactérias e desnaturar proteínas, tornando-as mais acessíveis às enzimas proteolíticas; 
O HCl também ativa a proenzima pepsinogênio em pepsina que libera peptídeos e 
alguns aminoácidos livres. 
 Ao entrar no intestino delgado, os polipeptídeos são clivados a oligopeptideos 
e a.a. livres por enzimas proteases pancreáticas (tripsina , quimotripsina, 
carboxipeptidases A e B e elastase). Nos indivíduos com deficiência na secreção 
pancreática (como na pancreatite crônica ou perda cirúrgica do pâncreas, a digestão é 
incompleta resultando no surgimento anormal de lipídios, (esteatorréia) e proteínas 
não digeridas nas fezes. 
 
A superfície da mucosa intestinal contém uma aminopeptidase, que cliva os 
oligopeptídeos produzindo a.a. livres, que são absorvidos na parede intestinal para 
a veia porta e levados ao fígado onde são metabolizados ou liberados na circulação. 
POOL DE AMINOÁCIDOS: Os aminoácidos liberados pela hidrólise das proteínas da dieta 
ou teciduais misturados a outros aminoácidos livres distribuídos pelo corpo, 
constituem coletivamente o pool de aminoácidos. 
O pool, contendo cerca de 100 g de a.a., é pequeno em comparação à 
quantidade de proteínas do corpo, cerca de 12 quilos para um homem de 70 quilos. 
4. TURNOVER DE PROTEÍNAS 
 A maioria das proteínas corporais estão constantemente sendo sintetizadas e a 
seguir degradadas. Nos adultos saudáveis, a quantidade total de proteínas no corpo 
permanece constante, porque a velocidade de síntese da proteínas é apenas 
suficiente para repor a proteína degradada. Este processo, que é denominado 
turnover de proteínas, leva à hidrólise e ressíntese de 300 a 400 gramas de proteína 
corporal a cada dia. 
5. PAPEL DA PROTEÍNA NO METABOLISMO GERAL DO NITROGÊNIO 
Ao contrário dos carboidratos e triacilgliceróis, cuja principal função é fornecer 
energia, o papel principal dos aminoácidos é servir como matéria prima nas reações 
biossintéticas, particularmente de proteínas teciduais. 
6. INGESTÃO DIETÉTICA RECOMENDADA PARA AS PROTEÍNAS 
O catabolismo dos aminoácidos leva a uma perda líquida de 30 a 35 gramas de 
proteína a cada dia em adultos saudáveis. Esta perda deve ser compensada pela dieta, 
de modo a manter uma quantidade constante de proteína corporal com uma ingesta 
diária de 56 g de proteína/dia para um homem de 70 kg. 
7. CONSEQUÊNCIAS DE DIETAS POBRES EM PROTEÍNAS 
Se a dieta não fornece quantidades adequadas de proteína, ocorre uma 
deficiência de aminoácidos essenciais requeridos para a síntese das proteínas 
corporais. Isto resulta na degradação da proteína tecidual que pode levar a sintomas 
clínicos da deficiência de uma determinada função no organismo. 
8. TRANSPORTE DOS AMINOÁCIDOS ÀS CÉLULAS: 
A concentração de aminoácidos livres nos líquidos extracelulares é 
significativamente menor que dentro das células. Este gradiente de concentração é 
mantido porque os sistemas de transporte ativo, dirigido pela hidrólise do ATP, são 
requeridos para o movimento dos aminoácidos para dentro da célula. 
9. REMOÇÃO DE NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS: 
O primeiro passo no catabolismo de todos os aminoácidos é a remoção do 
grupo a-amino por transaminação e desaminação oxidativa, reações que resultam em 
aspartato e amônia, as duas fontes de nitrogênio da uréia. Uma vez removido, o 
nitrogênio pode ser incorporado a outros compostos ou ser eliminado na urina. 
9.1. TRANSAMINAÇÃO: 
É o primeiro passo do catabolismo da maioria dos aminoácidos, pela 
transferência de seu grupo a-amino ao a-cetoglutarato (cetoácido), produzindo 
glutamato (aminoácido). Esta transferência de grupos amino é catalisada por um 
grupo de enzimas aminotransferases (ou transaminases) que atuam em todos os 
aminoácidos, com exceção da lisina e da treonina. 
 As aminotransferases são normalmente enzimas intracelulares. Assim, a 
presença de níveis elevados no plasma indica lesão em células ricas nessas enzimas, 
como traumas ou doença que possa causarlise celular. Duas aminotransferases, 
quando encontradas no plasma, tem valor diagnóstico de interesse clínico: a 
aspartato aminotransferase (AST) e a alanina aminotransferase (ALT). Essas enzimas 
estão elevadas em quase todas as doenças do fígado, particularmente na hepatite , 
mas também na doença não hepática como infarto do miocárdio e em distúrbios 
musculares. 
O objetivo da transaminação é produzir o aminoácido glutamato pela remoção 
do grupo amino dos aminoácidos excedentes, deixando livre a sua cadeia carbonada 
(cetoácido) para metabolização e produção de energia, principalmente no ciclo de 
Krebs, uma vez que a maioria dos aminoácidos desaminados constituem componentes 
dessa rota energética ou piruvato. 
As transaminases requerem um derivado da vitamina B-6, o piridoxal-fosfato 
(PyF) como coenzima. 
 
 
O aminoácido produzido (glutamato) sofre transaminação e libera a amônia 
para o oxaloacetato o qual a conduz para a síntese da úréia em forma de aspartato. 
Com isso regenera-se o alfa-cetoglutarato para participar novamente da 
transaminação com outro aminoácido. Esquematizando com o aminoácido alanina: 
 
 
 
9.2. DESAMINAÇÃO OXIDATIVA: 
Enquanto as reações de transaminação transferem, grupos amino, a 
desaminação oxidativa resulta na liberação do grupo amino como amônia livre, a qual 
é fonte de nitrogênio na síntese da uréia. Este processo ocorre na mitocôndria 
hepática. 
 O glutamato é o único aminoácido que sofre desaminação oxidativa , reação 
catalisada pela glutamato desidrogenase, enzima que pode usar tanto o NAD+ como 
NADP+ como coenzima. O ATP e o GTP são inibidores da glutamato desidrogenase, 
enquanto o ADP E GDP são ativadores da enzima . 
. 
 
 9.3- DESCARBOXILAÇÃO: 
É o terceiro tipo de reação geral dos aminoácidos. Consiste na retirada de CO2 
do grupo carboxila, originando aminas a partir dos aminoácidos. As descarboxilases 
dos aminoácidos requerem um derivado da vitamina B-6, o piridoxal-fosfato (PyF) 
como coenzima. Algumas aminas formadas, como resultado da descarboxilação tem 
importantes efeitos fisiológicos. A histamina, produzida a partir do a.a. histidina , 
entre outros efeitos, estimula a secreção gástrica. 
 
 A dihidroxi fenilamina (DOPAMINA), obtida pela descarboxilação do 
aminoácido dihidroxi fenilalanina (DOPA), é um intermediário na síntese da adrenalina 
que, além da sua ação vasoconstritora, é um importante hormônio regulador no 
metabolismo. 
 
10.- CICLO DA URÉIA: 
 A uréia, produzida no fígado, é a principal forma de eliminação dos grupos 
amino derivados dos aminoácidos, e responde por mais de 90 % dos componentes 
nitrogenados da urina. Um dos dois nitrogênios da molécula da uréia é suprido pelo 
NH3 livre (derivado da desaminação oxidativa do glutamato); o outro nitrogênio vem 
do aspartato (através da transaminação do oxaloacetato pela aspartato transaminase). 
A ornitina e citrulina são aminoácidos básicos do ciclo da uréia mas não participam nas 
proteínas celulares. O carbono e oxigênio são derivados do CO2. 
 A formação do carbamil-fosfato é estimulada pelo consumo de duas moléculas 
de ATP, o que direciona a reação para frente. A ornitina é regenerada em cada 
volta do ciclo. A uréia produzida (NH2-CO-NH2) é transportada pelo sangue 
aos rins, onde sofre filtração glomerular, e excreção pela urina. 
 
ENZIMAS DO CICLO: 
1. Carbamilfosfato sintetase; 2. Ornitina transcarbamilase; 
3. Argininosuccinato sintetase; 4. Arginino succinase. 5. Arginase (somente no fígado) 
 Uma característica do diabetes severo é uma excreção elevada de uréia. A 
quantidade de uréia eliminada por dia é uma medida da quantidade total de 
aminoácidos degradados, que por sua vez, reflete o balanço entre a ingesta protêica e 
a degradação diária normal das proteínas do organismo. A concentração de uréia no 
sangue é tão alta quanto 25 mM (milimoles), cerca de 5 vezes maior que o valor 
normal. A degradação excessiva dos aminoácidos nos diabéticos eleva a taxa de 
gliconeogênese a partir dos aminoácidos. Na ausência de insulina o fígado tende a 
lançar glicose no sangue. Em consequência, os estoques do glicogênio ficam muito 
baixos e todos os aminoácidos disponíveis capazes de produzir glicose são degradados. 
Desta forma a dosagem de uréia no sangue e na urina fornece valiosas informações 
sobre o estado metabólico dos pacientes diabéticos. 
11.- AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS E CETOGÊNICOS: 
Os aminoácidos cujo catabolismo origina piruvato (ala-ser-gli-cis-tre) ou um dos 
intermediários do ciclo de Krebs (asp-glu-pro-arg-his-phen-tir-met-val-iso-ter) são 
considerados glicogênicos por serem precursores de glicose ou glicogênio no fígado e 
músculos. Por outro lado, aminoácidos cuja degradação origina acetoacetato ou 
seus precursores ( acetil CoA ou acetoacetil CoA), são denominados cetogênicos por 
darem origem a corpos cetônicos. São a leucina, lisina, fenilalanina, triptofano e 
tirosina. A isoleucina (iso) é considerada um aminoácido glicocetogênico porque, 
originando acetil CoA e propionil CoA (precursor de succinil CoA do C.K.) é capaz de 
produzir corpos cetônicos e glicose (por gliconeogênese). 
 
 
12.- AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: 
São aqueles que o organismo não sintetiza ou o faz em quantidade insuficiente 
às necessidades, devendo ser integrantes da dieta. Os bebês e as crianças em 
crescimento requerem 10 aminoácidos na alimentação: arginina, histidina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Na fase adulta, a 
arginina e a histidina deixam de ser essenciais porque o organismo desenvolvido já os 
sintetiza, como os demais aminoácidos não essenciais. 
Autores Consultados: Pamela Champe/Richard Harvey; Bacila, Vilela Tastaldi; Harold Harper; 
Lehninger; Artigos e imagens disponibilizadas em rede aberta. 
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QUESTÕES PARA ESTUDO 
1.- Porque os aminoácidos em excesso devem ser degradados no 
organismo ? 
2.- Quais os mecanismos bioquímicos que estão envolvidos na primeira 
fase do catabolismo dos aminoácidos ? 
3.- Qual a importância das proteínas no metabolismo do nitrogênio? 
4.- Oque significa “pool” de aminoácidos ? 
5.- Qual a quantidade aproximada do “turnover” das proteínas ? 
6.- Quais as consequências da dieta pobre em proteínas ? 
7.- Qual destino dos aminoácidos excedentes na digestão das proteínas ? 
8.- Que consequências decorrem de uma pancreatite crônica ou da perda 
cirúrgica do pâncreas ? 
9.- De que modo os aminoácidos são absorvidos na célula ? 
10.- Para que servem as reações de transaminação e desaminação 
oxidativa ? 
11.- Qual o sinal clínico que se traduz pela presença de níveis elevados de 
transaminases no plasma sanguíneo ? 
12- Onde se dá a síntese da uréia e de que modo esse processo se 
relaciona com o ciclo de Krebs ? 
13.- Quais as consequências da degradação excessiva de aminoácidos nos 
diabéticos na taxa de gliconeogênese ? Por quê ? 
14.- Qual o papel do fígado ausência de insulina ? 
15. O que são aminoácidos essenciais ? Quais o são somente durante o 
crescimento 
 
 ASSUNTO COMPLEMENTAR - BILIRRUBINA 
 
É um pigmento da bile produzido por quebra do heme e reduçãoda biliverdina, que normalmente circula no plasma sanguíneo. É absorvido por células 
do fígado e conjugado de modo a formar diglucuronide, um pigmento solúvel em água 
excretada na bílis. 
Cerca de 70 a 80% da bilirrubina são provenientes da destruição 
das hemácias velhas, 15% de fontes hepáticas e o restante é proveniente da destruição 
de hemácias defeituosas na medula óssea e nos citocromos. Permanece no plasma 
sanguíneo até ser eliminada na urina. Quanto mais bilirrubina eliminada na urina, mais 
amarela ela se torna. Excesso de bilirrubina (hiperbilirrubinemia) pode indicar 
problemas no fígado, baço, nos rins ou na vesícula biliar. 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Bile
https://pt.wikipedia.org/wiki/Heme
https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Biliverdina&action=edit&redlink=1
https://pt.wikipedia.org/wiki/Plasma
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/B%C3%ADlis
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hem%C3%A1cias
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hem%C3%A1cias
https://pt.wikipedia.org/wiki/Medula_%C3%B3ssea
https://pt.wikipedia.org/wiki/Citocromo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hiperbilirrubinemia
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ba%C3%A7o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Rins
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ves%C3%ADcula_biliar
No grupo heme o anel heme é aberto, produzindo ferro livre e biliverdina, que 
é reduzida a bilirrubina pela enzima biliverdina redutase. Essa bilirrubina recém-
formada circula no sangue ligada à albumina sérica (forma não-conjugada). É 
transportada pelo sistema porta até o fígado, onde penetra no hepatócito por dois 
mecanismos distintos: difusão passiva e endocitose. 
Uma vez dentro do hepatócito, a bilirrubina desliga-se da albumina e forma um 
complexo protéico com as chamadas proteínas Y e Z (também chamadas ligandinas). É 
então transportada para o retículo endoplasmático liso, onde se torna um substrato da 
enzima glicuronil transferase, dando origem a um diglicuronídeo conjugado (mono- e 
triglicuronídeos também são formados). A bilirrubina, agora já conjugada, é 
transportada até a membrana celular. 
Uma pequena quantidade é excretada pelos rins, sendo designado 
urobilinogênio. Existem portanto dois tipos de bilirrubina circulantes - a não conjugada 
(ligada à albumina), também chamada de bilirrubina indireta, e a conjugada, chamada 
de bilirrubina direta. 
A icterícia, ou popular “amarelão”, atinge cerca de 60% dos recém-nascidos. 
Essa disfunção ocorre quando o organismo produz excessivamente a bilirrubina, 
substância não metabolizada pelo fígado por causa da imaturidade do órgão, e que 
deixa a pele do bebê amarelada. 
 
. Na maioria dos casos, a icterícia regride naturalmente e desaparece na 
primeira semana de vida da criança. Mas caso o amarelão persista, os pais precisam 
procurar ajuda. O nível da icterícia no bebê pode ser detectado por meio de um exame 
de sangue ou por um aparelho chamado bilirrubinômetro, que mede a quantidade da 
substância no organismo por meio de toques do aparelho na testa da criança. 
Nas situações mais extremas, a bilirrubina pode se instalar no cérebro e interromper o 
metabolismo das células nervosas e ocasionar sua morte. Isso pode gerar uma grande 
irritabilidade no bebê, apatia, ausência de reflexos, convulsões, estado de coma ou até 
mesmo morte. 
SINAIS E SINTOMAS: 
Tanto a pele quanto os olhos e as mucosas se tornam bastante amarelados. O freio da 
língua é outro local que costuma também ser afetado. Esta coloração é decorrente do 
pigmento da bilirrubina. 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Sangue
https://pt.wikipedia.org/wiki/Albumina
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hepat%C3%B3cito
https://pt.wikipedia.org/wiki/Difus%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Endocitose
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ret%C3%ADculo_endoplasm%C3%A1tico
https://pt.wikipedia.org/wiki/Membrana_celular
https://pt.wikipedia.org/wiki/Rins
Outro sintoma muito frequente é a coceira, que acaba incomodando mais do 
que a diferença no tom da pele e dos olhos. 
Quando o problema é devido à concentração de bilirrubina direta também é muito 
comum se verificar urina de cor bem escura ou com uma forte cor alaranjada. Este 
sintoma recebe o nome de colúria. Já quando algo está ocorrendo nos intestinos e a 
substância não é devidamente excretada, as fezes adquirem uma coloração clara, 
quase branca, devido à ausência da bilirrubina. 
 
 ÍNDICE DOS ASSUNTOS MINISTRADOS EM AULA 
 
1.- CARBOIDRATOS .........................................01 
2.- LIPÍDIOS ....................................................17 
3.- AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ...................34 
4.- ENZIMAS ...................................................57 
5.- VITAMINAS E SAIS MINERAIS.....................77 
6.- NUCLEOTÍDEOS .........................................74 
7.- OXIDAÇÕES BIOLÓGICAS ...........................88 
8.- METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS ....... 91 
9.- METABOLISMO DOS LIPÍDIOS ....................108 
10.- METABOLISMO DAS PROTEÍNAS .............118 
 
 
 ÍNDICE DOS ASSUNTOS COMPLEMENTARES 
GALACTOSEMIA CLÁSSICA ....................................................... 
INTOLERÂNCIA À LACTOSE ...................................................... 
INTOLERÂNCIA À FRUTOSE ...................................................... 
LIPÍDIOS NA DIETA.................................................................... 
DEFEITOS GENÉTICOS NO METABOLISMO DOS LIPÍDIOS ......... . 
OBESIDADE ............................................................................. . 
GORDURA TRANS –.................................................................... 
ÁCIDOS GRAXOS POLINSATURADOS ÔMEGA 3 E ÔMEGA 6 ...... . 
ASPARTAME, O PEPTÍDEO DOCE .............................................. .. 
FENILCETONÚRIA......................................................................... 
GLÚTEN ...................................................................................... 
DOENÇA CELÍACA ........................................................................ 
AMINOÁCIDOS E NEUROTRANSMISSORES ................................... 
ANEMIA FALCIFORME .................................................................. 
A GLUTATIONA COMO ANTIOXIDANTE .................................... 
USO DA PAPAÍNA NOS CURATIVOS FEITOS PELA ENFERMAGEM ... . 
LISOZIMA – UMA DESCOBERTA CIENTÍFICA ................................ 
ANEMIA ........................................................................................ . 
PELAGRA ....................................................................................... . 
DIABETIS E BEBIDA ALCOÓLICA ................................................... 
 
APOIO DIETÉTICO NO DIABETES MELLITUS .................................. 
RISCO CARDIOVASCULAE E SUA AVALIAÇÃO................................. 
DISLIPIDEMIAS ............................................................................. 
HCG – A DIETA DO HORMÔNIO DA GRAVIDEZ ................................................ 
ESTRESSE OXIDATIVO .................................................................... 
BILIRRUBINA ..................................................................................