N038 - Livro - Bioquímica Básica

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Bioquímica Básica 
 
Bioquímica Básica 
1ª
 e
d
iç
ão
 
Michel Miranda 
 
Edição por Larissa Silva dos Santos 
Bioquímica Básica 
 
 
DIREÇÃO SUPERIOR 
Chanceler Joaquim de Oliveira 
Reitora Marlene Salgado de Oliveira 
Presidente da Mantenedora Wellington Salgado de Oliveira 
Pró-Reitor de Planejamento e Finanças Wellington Salgado de Oliveira 
Pró-Reitor de Organização e Desenvolvimento Jefferson Salgado de Oliveira 
Pró-Reitor Administrativo Wallace Salgado de Oliveira 
Pró-Reitora Acadêmica Jaina dos Santos Mello Ferreira 
Pró-Reitor de Extensão Manuel de Souza Esteves 
 
DEPARTAMENTO DE ENSINO A DISTÂNCIA 
Gerência Nacional do EAD Bruno Mello Ferreira 
Gestor Acadêmico Diogo Pereira da Silva 
 
FICHA TÉCNICA 
Texto: Michel Miranda 
Revisão Ortográfica: Rafael Dias de Carvalho Moraes 
Projeto Gráfico e Editoração: Andreza Nacif, Antonia Machado, Eduardo Bordoni, Fabrício Ramos. 
Supervisão de Materiais Instrucionais: Antonia Machado 
Ilustração: Eduardo Bordoni e Fabrício Ramos 
Capa: Eduardo Bordoni e Fabrício Ramos 
 
COORDENAÇÃO GERAL: 
Departamento de Ensino a Distância 
Rua Marechal Deodoro 217, Centro, Niterói, RJ, CEP 24020-420 www.universo.edu.br 
 
Ficha catalográfica elaborada pela Biblioteca Universo – Campus Niterói 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bibliotecária: ELIZABETH FRANCO MARTINS – CRB 7/4990 
 
Informamos que é de única e exclusiva responsabilidade do autor a originalidade desta obra, não se 
responsabilizando a ASOEC 
pelo conteúdo do texto formulado. 
© Departamento de Ensino a Distância - Universidade Salgado de Oliveira 
Todos os direitos reservados. Nenhuma parte desta publicação pode ser reproduzida, arquivada ou transmitida de nenhuma forma 
ou por nenhum meio sem permissão expressa e por escrito da Associação Salgado de Oliveira de Educação e Cultura, mantenedora 
da Universidade Salgado de Oliveira (UNIVERSO). 
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Palavra da Reitora 
 
Acompanhando as necessidades de um mundo cada vez mais complexo, 
exigente e necessitado de aprendizagem contínua, a Universidade Salgado de 
Oliveira (UNIVERSO) apresenta a UNIVERSO Virtual, que reúne os diferentes 
segmentos do ensino a distância na universidade. Nosso programa foi desenvolvido 
segundo as diretrizes do MEC e baseado em experiências do gênero bem-sucedidas 
mundialmente. 
São inúmeras as vantagens de se estudar a distância e somente por meio dessa 
modalidade de ensino são sanadas as dificuldades de tempo e espaço presentes nos 
dias de hoje. O aluno tem a possibilidade de administrar seu próprio tempo e 
gerenciar seu estudo de acordo com sua disponibilidade, tornando-se responsável 
pela própria aprendizagem. 
O ensino a distância complementa os estudos presenciais à medida que 
permite que alunos e professores, fisicamente distanciados, possam estar a todo 
momento ligados por ferramentas de interação presentes na Internet através de 
nossa plataforma. 
Além disso, nosso material didático foi desenvolvido por professores 
especializados nessa modalidade de ensino, em que a clareza e objetividade são 
fundamentais para a perfeita compreensão dos conteúdos. 
A UNIVERSO tem uma história de sucesso no que diz respeito à educação a 
distância. Nossa experiência nos remete ao final da década de 80, com o bem-
sucedido projeto Novo Saber. Hoje, oferece uma estrutura em constante processo 
de atualização, ampliando as possibilidades de acesso a cursos de atualização, 
graduação ou pós-graduação. 
Reafirmando seu compromisso com a excelência no ensino e compartilhando 
as novas tendências em educação, a UNIVERSO convida seu alunado a conhecer o 
programa e usufruir das vantagens que o estudar a distância proporciona. 
 
Seja bem-vindo à UNIVERSO Virtual! 
Professora Marlene Salgado de Oliveira 
Reitora.
Bioquímica Básica 
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1 
 
Introdução à Bioquímica 
Bioquímica Básica 
5 
 
Nesta unidade vamos entender a cerca das características físico-químicas da 
água e os seus efeitos sobre as biomoléculas e as células. 
 
Objetivos da Unidade 
 Conhecer as características físico-químicas da água 
 Compreender as interações químicas entre a água e as biomoléculas 
 Saber como a água afeta os sistemas biológicos 
 Definir pH e sistema tampão 
 
Plano da Unidade 
 A água 
 Interação da água com as substâncias polares 
 Ionização da água 
 Sistema tampão. 
 
Bons Estudos! 
 
Bioquímica Básica 
 
 
6 
Os seres vivos são formados por uma extensa variedade de substâncias. Dentre 
estas, podemos citar as substâncias inorgânicas (ex: água, íons e sais minerais) e 
substâncias orgânicas (ex: carboidratos, lipídios, proteínas, vitaminas e ácidos 
nucléicos). 
Para compreendermos a importância do estudo da bioquímica, é necessário 
entender que nosso organismo é formado pelas moléculas que serão estudadas ao 
longo dos capítulos. O funcionamento orgânico não poderia ser elucidado sem que 
essas substâncias, comuns aos seres vivos, fossem analisadas. 
 
A água 
 
A água é a substância mais abundante dos seres vivos, perfazendo 70% ou mais 
da massa da maioria dos organismos. Em alguns seres como águas-vivas, o 
conteúdo de água pode chegar a 94% do total. O corpo humano tem em média 60% 
da sua massa de água, cuja distribuição varia conforme o tecido. Enquanto o tecido 
adiposo praticamente não contém água, os músculos esqueléticos são constituídos 
por cerca de 73% de água. O plasma sanguíneo chega a ter mais de 90% de água. O 
conteúdo de água também varia com a idade do organismo, pois quanto mais velho 
é o ser vivo, menos água corpórea ele terá. O início da vida aconteceu em ambiente 
aquoso e a maioria das reações químicas ocorre na presença da água. 
A água é de fundamental importância para todos os seres vivos na natureza 
pelo fato de muitas reações químicas, tanto no interior quanto no exterior das 
células serem mediadas pela água. A solubilização e distribuição de substâncias no 
citoplasma das células dependem da presença da água citoplasmática. A digestão 
de alimentos no tubo digestivo depende de enzimas que utilizam a água para 
quebrar as ligações químicas entre as moléculas. O fluxo sanguíneo existe devido ao 
plasma sanguíneo ser líquido. A evolução da vida na Terra dependeu das 
características incomuns da água, a começar por sua capacidade de atuar como 
solvente para inúmeras substâncias. A abundância da água e sua temperatura 
elevada de fusão e ebulição permitiram o surgimento de grandes oceanos na Terra 
primitiva onde a vida teve origem. Atualmente, muitas plantas e animais evoluíram 
para a vida terrestre, no entanto, a dependência da água jamais deixou de existir. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Corpo_humano
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_adiposo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_adiposo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_adiposo
http://pt.wikipedia.org/wiki/M%C3%BAsculo_esquel%C3%A9tico
http://pt.wikipedia.org/wiki/Plasma_sangu%C3%ADneo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Seres_vivos
http://pt.wikipedia.org/wiki/Natureza
http://pt.wikipedia.org/wiki/Evolu%C3%A7%C3%A3o
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7 
A água é um solvente biológico ideal, por dissolver a maioria das substâncias 
presentes no planeta. A capacidade solvente da água inclui a solubilização dos íons, 
de muitos açúcares, proteínas e vitaminas e de outras moléculas não relacionadas, 
como por exemplo, alguns medicamentos. 
A água é uma molécula formada por três átomos: dois átomos de hidrogênio e 
um átomo de oxigênio (H2O). Estes três elementos se unem por ligações covalentes 
(em que há compartilhamento de elétrons) criando uma estrutura assimétrica H – O 
– H com ângulo de ligação de 104,5º e com carga elétrica parcial negativa no 
oxigênio e parcial positiva nos hidrogênios, gerando uma estrutura bipolar. O 
oxigênio, por ser mais eletronegativo que os hidrogênios, adquire a carga parcialnegativa ao atrair os dois hidrogênios para si para a formação da água (figura 1). 
 
 
 
Figura 1: Estrutura da molécula da água. A estrutura bipolar da água é mostrada 
aqui no modelo bola e bastão. Os átomos de hidrogênio e oxigênio se unem através 
de ligações covalentes. A carga parcial dos seus átomos é determinada pelo símbolo 
(δ). O oxigênio, mais eletronegativo que os hidrogênios, apresenta carga parcial 
negativa e os hidrogênios, cargas parciais positivas. Fonte: Lehninger, princípios de 
Bioquímica. 
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8 
 
Vamos lembrar: A união de dois ou mais átomos forma as moléculas. Para 
formar uma molécula os átomos precisam fazer ligações químicas. Duas ligações 
químicas são importantes nos sistemas biológicos: a ligação covalente (ocorre 
através do compartilhamento de elétrons, quando os átomos que formam a 
molécula apresentam a tendência de ganhar elétrons) e a ligação iônica (ocorre 
quando o átomo que precisa ganhar elétrons “rouba” um ou mais elétrons do átomo 
que precisa perder elétrons). A eletronegatividade é a capacidade que um átomo 
tem de atrair para si outro átomo, para a formação das moléculas. Na escala de 
eletronegatividade, que vai de 0 à 4,0, o flúor, o oxigênio e o nitrogênio são bastante 
eletronegativos (valores 4,0, 3,5 e 3,0 respectivamente) (tabela 1). Uma decorrência 
importante do estudo da eletronegatividade dos elementos é que, em função da 
diferença de eletronegatividade entre os átomos envolvidos, podemos classificar as 
ligações em apolares (diferença de eletronegatividade entre os átomos de 0 à 0,5) e 
polares (diferença maior que 0,5, sendo que quanto maior a diferença, maior é a 
polaridade da ligação química). Ligações covalentes podem ser apolares (diferença 
de eletronegatividade entre 0 e 0,5) ou polares (diferença de eletronegatividade 
entre 0,6 e 1,6) enquanto as ligações iônicas (diferença de eletronegatividade entre 
1,7 e 4,0) são sempre polares. Desse modo as moléculas podem ter caráter polar ou 
apolar. A água por ter seus átomos com diferença de eletronegatividade de 1,4 
(tabela 1) é então uma substância polar. 
Tabela 1: A eletronegatividade de alguns elementos químicos 
Elemen
to 
*Eletronegativi
dade 
Elemen
to 
Eletronegativi
dade 
Elemen
to 
Eletronegativi
dade 
F 4,0 Se 2,4 Zn 1,6 
O 3,5 P 2,1 Mn 1,5 
Cl 3,0 H 2,1 Mg 1,2 
N 3,0 Cu 1,9 Ca 1,0 
BR 2,8 Fe 1,8 Li 1,0 
S 2,5 Co 1,8 Na 0,9 
C 2,5 Ni 1,8 K 0,8 
I 2,5 Mo 1,8 
*Quanto mais eletronegatividade, mais o elemento atrai o outro. 
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Interação da água com as substâncias polares 
A água pode interagir com outras moléculas de água. Ao se aproximarem, o 
oxigênio de uma molécula de água faz uma interação química com o hidrogênio de 
outra molécula de água. Esta interação é chamada ponte (ou ligação) de hidrogênio, 
representada por um tracejado e não por um traço como a ligação covalente (figura 
2). 
 
 
 
Figura 2: A ponte de hidrogênio. Ponte de hidrogênio entre as moléculas de 
água é uma interação (atração) fraca que ocorre entre o oxigênio de uma água e o 
hidrogênio de outra água. Fonte: Lehninger, princípios de Bioquímica. 
 
Uma molécula de água pode fazer até quatro pontes de hidrogênio com outras 
moléculas de água (figura 3). Apesar da ponte de hidrogênio ser uma interação 
considerada fraca nos sistemas biológicos (ligações covalentes requerem de 214 à 
930 kj/mol para que sejam rompidas, enquanto a ponte é rompida com energia da 
ordem de 12 à 30 kj/mol), o alto número de pontes de hidrogênio entre as moléculas 
de água determina uma alta coesão entre as moléculas. 
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Vamos lembrar: Nos sistemas biológicos, a ponte de hidrogênio é formada 
entre o hidrogênio de uma molécula e o oxigênio, nitrogênio ou flúor de outra 
molécula. No entanto o hidrogênio precisa estar ligado a um elemento bem 
eletronegativo como os três elementos químicos citados anteriormente. 
Hidrogênios ligados a carbono não fazem pontes de hidrogênio com a água porque 
o carbono tem eletronegatividade semelhante ao do hidrogênio (tabela 1), 
determinando uma região apolar, incapaz de fazer tal interação. 
 
 
Figura 3: Pontes de hidrogênio entre moléculas de água. Cada molécula de 
água forma um máximo de quatro pontes de hidrogênio. Nesta situação a água está 
na forma de gelo. À medida que as pontes de hidrogênio são rompidas (por 
exemplo, por aumento de temperatura), a água se torna respectivamente líquida 
(média de 3,4 pontes de hidrogênio com outras moléculas de água) e gasosa (média 
de 1,5 pontes de hidrogênio) Na imagem, as circunferências azuis representam os 
átomos de oxigênio e, as cinzas, os de hidrogênio. Fonte: Lehninger, princípios de 
Bioquímica. 
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As pontes de hidrogênio não se resumem à interação molecular. Os estados 
físicos da água são determinados pelo número de pontes de hidrogênio entre as 
moléculas (figura 3). Além disso, a água tem alto ponto de fusão (0
o
C), alto ponto de 
ebulição (100
o
C) e alto calor de vaporização (2.260 j/g) quando comparada com a 
maioria dos solventes. Estas propriedades são uma consequência da atração das 
moléculas de água por pontes de hidrogênio, que confere à água uma alta coesão. 
Outra consequência importante das pontes de hidrogênio existentes na água é a sua 
alta tensão superficial (figura 4). As moléculas que estão no interior do líquido 
atraem e são atraídas por todas as moléculas vizinhas, de tal modo que estas forças 
se equilibram. Já as moléculas da superfície só são atraídas pelas moléculas “de 
baixo” e “dos lados”. Consequentemente, estas moléculas se atraem mais 
fortemente e criam uma película semelhante a uma película elástica na superfície da 
água. A tensão superficial da água explica vários fenômenos dentre os quais citamos 
a forma esférica das gotas de água e o fato de alguns insetos poderem caminhar 
sobre a água. 
 
Figura 4: Representação das forças que produzem a tensão superficial. Fonte: 
Husman & Orth, 2015. 
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As pontes de hidrogênio não estão somente presentes na água, mas também 
são responsáveis pela interação da água com outras substâncias. A água dissolve 
biomoléculas polares. Dentre estes grupos funcionais incluímos as hidroxilas, os 
aldeídos, as cetonas, os ácidos carboxílicos e grupamentos contendo N – H, como as 
aminas. Ao se colocar, por exemplo, sacarose (açúcar de cozinha) em água, seja em 
um suco, cafezinho ou até mesmo na produção do soro caseiro, observa-se que o 
açúcar em poucos segundos desaparece na água. Na verdade, o desaparecimento 
da sacarose é explicado não pelo fato da água estar quebrando a sacarose, mas pelo 
fato das moléculas de água estarem fazendo pontes de hidrogênio com as hidroxilas 
(O – H ou mais comumente representado por OH) das moléculas de sacarose. O 
etanol se mistura com a água através de pontes de hidrogênio entre o oxigênio da 
água e a hidroxila presente no etanol (figura 5). 
 
Figura 5: Interação da água com etanol. O etanol (álcool comercial) se mistura 
facilmente com a água por fazer pontes de hidrogênio com a água. Fonte: 
www.ebah.com.br, acesso em 11/10/2014. 
As pontes de hidrogênio não estão restritas à água. Outros líquidos e 
macromoléculas importantes das células podem fazer pontes de hidrogênio entre si, 
sem a necessidade da presença da água. A estrutura tridimensional das proteínas 
contém várias pontes de hidrogênio entre os aminoácidos que as compõe. Na 
constituição do DNA, as bases nitrogenadas(adenina e timina assim como citosina e 
guanina) dos nucleotídeos fazem pontes de hidrogênio para estabilização da dupla 
fita de DNA. 
http://www.ebah.com.br/
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13 
Além da interação da água com outras substâncias por pontes de hidrogênio, a 
água interage também eletrostaticamente com solutos que exibem carga elétrica. 
Assim como as pontes de hidrogênio, as interações eletrostáticas são interações 
fracas nos sistemas biológicos (a energia necessária para romper a ligação é da 
ordem de 4 à 80 kj/mol), mas importantes para a formação de macromoléculas 
como, por exemplo, as proteínas. A água dissolve sais como o NaCl (cloreto de 
sódio) hidratando e estabilizando os íons Na
+
 e Cl
-
, enfraquecendo as interações 
eletrostáticas entre as moléculas de NaCl e impedindo que estas moléculas voltem a 
se agrupar, por fazer interações eletrostáticas com estes átomos (figura 6). É 
importante observar que na interação da água com o NaCl não é possível a 
realização de pontes de hidrogênio entre a água e o NaCl pelo fato de não atender 
as condições explicadas anteriormente para a realização desta interação molecular. 
Vamos lembrar: A interação eletrostática é uma atração entre cargas opostas 
de regiões moleculares. Isto pode ocorrer entre água e sais, água e grupos 
funcionais com carga elétrica das moléculas orgânicas e entre diferentes grupos 
funcionais com carga elétrica na mesma molécula, como ocorrem entre cargas 
elétricas de alguns aminoácidos nas proteínas. Desse modo, assim como a ponte de 
hidrogênio, a interação eletrostática ocorre entre substâncias polares ou regiões 
polares das moléculas. 
 
 
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Figura 6: Solubilidade do NaCl em água. A água dissolve sais como o NaCl por 
meio da hidratação e estabilização dos átomos que compõe a molécula. À medida 
que as moléculas de água se agrupam ao redor dos íons Na+ e Cl- a interação 
(atração) eletrostática necessária para a formação do sal é rompida. Fonte: 
www.profpc.com.br, acesso em 11/10/2014. 
Outra interação química importante nos sistemas biológicos, diferente das 
pontes de hidrogênio e das interações eletrostáticas, é a interação hidrofóbica. Esta 
interação fraca (a energia necessária para romper a ligação é da ordem de 3 a 12 
kj/mol) ocorre entre moléculas apolares. Líquidos incapazes de se misturar com a 
água geralmente possuem moléculas apolares chamadas hidrocarbonetos 
(contendo carbono e hidrogênio) e são conhecidos como solventes orgânicos, 
incluindo a gasolina, o hexano, o benzeno, o tolueno e outros. Na formação destes 
líquidos os hidrocarbonetos se atraem através da interação hidrofóbica. 
Além das substâncias polares e apolares, algumas substâncias são anfipáticas. 
Estas contêm uma região polar e outra apolar. A região polar interage com a água 
enquanto a região apolar não. Os ácidos graxos, os fosfolipídios e o colesterol são 
exemplos de substâncias anfipáticas que serão estudadas nas próximas unidades. 
Ionização da água. 
Nesta unidade, foi visto que a molécula de água é H2O. No entanto, uma 
pequena proporção de moléculas de água se encontra em uma forma chamada 
dissociada, criando íons H
+
 (prótons) e OH
-
. A ionização da água pode ser medida 
por sua condutividade elétrica e é expressa por uma constante de equilíbrio. Esta 
constante (Keq) é determinada por condutividade elétrica corresponde à 1,8 x 10
-16
M 
(onde M significa molar). 
Em água pura, a molaridade da água à 25
o
C (1000 dividido pelo peso molecular 
da água que é 18) é de 55,5. Com estes valores, uma nova constante para a 
dissociação da água, o Kw (produto iônico da água) é criada, obtendo-se o valor de 1 
x 10
-14
M
2
, como mostrado abaixo: 
 
H2O H
+ 
 + OH
-
 
 
Keq = [H
+
][OH
-
]/[H2O] = Keq = [H
+
][OH
-
]/55,5M 
 
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(55,5M) (Keq) = [H
+
][OH
-
] = Kw = Kw = [H
+
][OH
-
] = 55,5M x 1,8 x 10
-16
M 
 
Kw = 100 x 10
-16
M
2
 ou Kw = 1 x 10
-14
M
2
 
 
Sendo assim, em água pura, onde as concentrações dos íons H
+
 e OH
-
 são 
equivalentes, cada íon equivale a 1 x 10
-7
M ou 10
-7
M. Como o produto iônico da água 
é constante, sempre que [H
+
] for maior que 10
-7
M, [OH
-
] será menor que 10
-7
M, ou 
vice-versa. O produto iônico da água é a base para escala de pH (tabela 2). Existe 
uma fórmula onde: 
 
pH = log/[H
+
] = pH = log/[10
-7
] = pH = log10
7
 = pH = 7,0. 
 
 Ou seja, em água pura, onde as concentrações dos íons H
+
 e OH
-
 são 
equivalentes, o pH será sempre 7,0 (neutro). Este valor significa que a água tem pH 
neutro. Valores abaixos de 7,0 determinam pH ácido enquanto valores acima de 7,0 
determinam pH alcalino (básico) (figura 7). 
Pelo fato da escala de pH ser logarítmica, se um líquido tem pH 7,0 e outro tem 
pH 8,0, o segundo tem 10 X mais OH
-
 (ou 10 X menos H
+
) que o primeiro. Então se 
compararmos o pH da água do mar (aproximadamente 7,8) com o pH do suco 
gástrico (aproximadamente 1,8), a diferença na concentração de H
+
 (e 
consequentemente de OH
-
) é de 1 milhão de 
vezes. 
 
Tabela 2. A escala de pH. 
 
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O pH varia na razão inversa a 
da concentração de H
+
. Desse 
modo o aumento de H
+
 diminui o 
pH e vice-versa. pOH é 
exatamente o inverso do pH. Note 
que para todos os casos pH + pOH 
= 14. 
 
Figura 7. O pH de alguns 
líquidos. Fonte: Lehninger, 
Princípios de Bioquímica. 
[H
+
] (M) pH [OH
-
] 
(M) 
pOH 
10
0
 0 10
14
 14 
10
1
 1 10
13
 13 
10
2
 2 10
12
 12 
10
3
 3 10
11
 11 
10
4
 4 10
10
 10 
10
5
 5 10
9
 9 
10
6
 6 10
8
 8 
10
7
 7 10
7
 7 
10
8
 8 10
6
 6 
10
9
 9 10
5
 5 
10
10
 10 10
4
 4 
10
11
 11 10
3
 3 
10
12
 12 10
2
 2 
10
13
 13 10
1
 1 
10
14
 14 10
0
 0 
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Sistema tampão 
O pH afeta a estrutura e a função das macromoléculas biológicas. Por exemplo, 
a atividade das enzimas depende de pH ideal. Mudanças significativas nos valores 
de pH onde estão as enzimas levam a desnaturação das mesmas e 
consequentemente a diminuição ou perda da função. O pH sanguíneo normal está 
entre 7,3 e 7,45. Valores abaixo de 7,3 podem levar a um quadro de acidose, e valores 
acima de 7,45 podem levar a um quadro de alcalose. Em ambos os casos pode ser 
fatal. A absorção de alguns medicamentos também é influenciada pelo pH. 
Enquanto alguns medicamentos são mais bem absorvidos pelo estômago, outros 
são mais bem absorvidos pelo intestino delgado. 
A concentração de H+ afeta a maioria dos processos nos sistemas biológicos. 
Os ácidos e as bases podem alterar o pH. Ácidos são substâncias que entregam H+ e 
bases são substâncias que entregam OH- (ou roubam H+). Por exemplo, ácido 
clorídrico (HCl) em água sofre dissociação em H+ e Cl-, assim entregando H+ para a 
água e acidificando a mesma. Já o hidróxido de sódio (NaOH) em água sofre 
dissociação em Na+ e OH-, assim entregando OH- para a água e alcalinizando a 
mesma. 
O grau de dissociação – separação – define os ácidos e bases como fortes e 
fracos. Ácidos e bases fortes são aqueles que, praticamente, se dissociam 
completamente em água. Alguns exemplos de ácidos fortes incluem o ácido 
clorídrico, o ácido sulfúrico e o ácido nítrico e alguns exemplos de bases fortes 
incluem o hidróxido de sódio e o hidróxido de potássio. Os ácidos e bases fracos 
dissociam pouco em água e são chamados de tampões. Quando ácidoacético 
(CH3COOH), um ácido fraco, é adicionado à água, algumas moléculas se dissociam 
em CH3COO e H+ enquanto outras se mantêm na forma associada (CH3COOH), 
estabelecendo um equilíbrio entre as duas formas. Enquanto a forma associada é o 
ácido conjugado (que doa H+), a forma dissociada é a base conjugada (que pode 
receber H+). 
 
CH3COOH H
+ 
+ CH3COO
-
 
 
A regulação do pH nos líquidos biológicos é essencial para a vida dos seres 
vivos. Uma pequena mudança nas concentrações de H
+ 
e OH
-
 afeta a estrutura e a 
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18 
função das macromoléculas celulares. A concentração destes íons intra e 
extracelular é mantida por sistemas tampões que fazem com que o líquido resista á 
variações de pH quando pequenas quantidades de ácido ou base são adicionadas. 
Quando um ácido forte é adicionado á água, todo o ácido se dissocia acidificando 
fortemente a água, mas quando o ácido forte é adicionado a uma solução contendo 
um ácido fraco em equilíbrio com sua base conjugada, seu pH não se altera tão 
dramaticamente, pois parte dos H
+
 adicionados pelo ácido forte são “roubados” 
pelas moléculas de ácido fraco que estão na forma dissociada (base conjugada). 
Quando uma base forte é adicionada à água, toda a base se dissocia alcalinizando 
fortemente a água, mas quando a base forte é adicionada a uma solução contendo 
um ácido fraco em equilíbrio com sua base conjugada, seu pH não se altera tanto 
pois parte dos OH
- 
liberados da base recebem H
+
 das moléculas do ácido fraco que 
ainda estão na forma associada, gerando H2O. Entretanto isto só ocorre em uma 
faixa estreita de pH, a faixa tampão. 
Um tampão, geralmente, é uma solução que contém um par ácido-base 
conjugado fraco, assim resistindo consideravelmente à variação de pH quando 
pequenas quantidades de ácido ou de base fortes são adicionadas a essa solução. 
Os dois tampões fisiológicos mais importantes são o tampão bicarbonato e o 
tampão fosfato. O tampão fosfato consiste de um ácido fraco em equilíbrio com sua 
base conjugada representada abaixo: 
 
H2PO4
- 
 H
+ 
+ HPO4
-- 
 
 
O sistema tampão fosfato age no citoplasma de todas as células evitando 
variações bruscas no pH intracelular por tamponar o citoplasma na faixa entre pH 
5,86 e 7,86. Por isso, nas células, o pH intracelular está sempre entre 6,9 e 7,4. 
O tampão bicarbonato funciona no sangue, consistindo de ácido carbônico 
(H2CO3) como doador de prótons e bicarbonato (HCO3
-
) como aceptor de prótons. 
 
H2CO3 H
+
 + HCO3
-
 
 
Quando H
+
 aumenta no sangue (seja pela produção de lactato no exercício 
físico intenso, este que ao sair do músculo para o sangue carrega um H
+
 ou pelo 
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19 
excesso de produção de corpos cetônicos no fígado de diabéticos, que também 
levam H
+
 para o sangue), a reação se desloca para a produção de ácido carbônico, 
com produção de CO2 e liberação deste gás pela respiração. No entanto, se o pH do 
plasma sanguíneo aumenta (que pode ocorrer pela produção de NH3 durante o 
metabolismo de proteínas), a reação se desloca para a produção de bicarbonato, 
provocando uma maior dissolução de CO2 dos pulmões para o plasma sanguíneo. 
 
 H
+
 + HCO3
- 
H2CO3 CO2 + H2O 
 
Isto significa que o sistema tampão bicarbonato regula o pH do sangue 
evitando que o mesmo se torne ácido ou alcalino à ponto de afetar a velocidade de 
algumas reações vitais para o organismo. O controle biológico do pH das células e 
dos fluidos corporais é, portanto, de importância fundamental em todos os aspectos 
celulares. 
 
Leitura complementar 
DEVLIN, T. Manual de bioquímica com correlações clínicas. Edgard 
Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed, 
2002. 
 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão 
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20 
ajudá-lo a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de 
ensino-aprendizagem. 
 
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21 
 
Exercícios - Unidade 1 
 
1. A chuva ácida é a designação dada à chuva que ocorre em regiões onde 
existem na atmosfera terrestre gases e partículas ricos em enxofre e nitrogênio que, 
em combinação com a água, formam ácidos fortes. Isto ocorre pela queima 
dos combustíveis fósseis e oxidação das impurezas sulfurosas existentes na maior 
parte dos carvões e petróleos. Ao longo das últimas décadas têm sido reportadas 
leituras de pH na água de gotas de chuva e em gotículas de nevoeiro, colhidas em 
regiões industrializadas, com valores próximos de 2,3 (a mesma acidez do vinagre). 
Na ausência de qualquer contaminante atmosférico, a água precipitada pela chuva é 
levemente ácida, sendo de esperar um pH de aproximadamente 5,2 a 25ºC. A partir 
do texto acima, a diferença no nível de acidez entre a água da chuva ácida e a água 
da chuva normal é de aproximadamente: (0,5 pontos) 
 
a) 10X 
b) 100X 
c) 3X 
d) 1000X 
e) 30X 
 
2. A água é a substância mais abundante da constituição dos mamíferos. É 
encontrada nos compartimentos extracelulares (líquido intersticial), intracelulares 
(citoplasma celular) e transcelulares (dentro de órgãos como estômago e intestino). 
Sobre a água e sua presença nos mamíferos é CORRETO afirmar que: 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Chuva
http://pt.wikipedia.org/wiki/Atmosfera_terrestre
http://pt.wikipedia.org/wiki/Enxofre
http://pt.wikipedia.org/wiki/Combust%C3%ADvel_f%C3%B3ssil
http://pt.wikipedia.org/wiki/Carv%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Petr%C3%B3leo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vinagre
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81gua
http://pt.wikipedia.org/wiki/Chuva
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cida
http://pt.wikipedia.org/wiki/PH
http://pt.wikipedia.org/wiki/C
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300x???
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22 
a) A quantidade de água nos seres é invariável 
b) Com o passar dos anos o conteúdo de água tem o seu percentual aumentado 
c) É importante fator de regulação térmica dos organismos 
d) Em tecidos metabolicamente ativos é inexistente 
e) Poucas reações químicas nos organismos dependem da água 
 
3. Um ser humano adulto tem cerca de 60% de sua massa corpórea constituída 
por água. A maior parte dessa água encontra-se localizada: 
 
a) no meio intracelular 
b) no líquido linfático 
c) nas secreções glandulares e intestinais 
d) na saliva 
e) no plasma sanguíneo 
 
4- Uma solução que contém um par ácido-base conjugado fraco, assim 
resistindo consideravelmente à variação de pH é denominada: 
 
a) ácido acético 
b) tampão 
c) hidrocarboneto 
d) fosfatase 
e) colagenase 
 
5. De acordo com a questão anterior o ácido considerado mais fraco é o: 
 
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23 
a) ácido acético 
b) tris 
c) fosfato diácido 
d) amônio 
e) ácido acetil salicílico 
 
6. A água interage e dissolve moléculas através de dois processos importantes. 
Estes processos são: 
 
a) pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas 
b) pontes de hidrogênio e ligações covalentes 
c) interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio 
d) interações eletrostáticas e ligações covalentes 
e) interações eletrostáticas e pontes de hidrogênio 
 
7. Na água pura, as concentrações dos íons H+ e OH- sãoiguais e o seu pH é 7,0 
a 25ºC. O pH da água do mar é aproximadamente 8,0 à mesma temperatura. O íon 
em maior concentração no mar, assim como a diferença de concentração deste íon 
entre a água pura e a água do mar são: 
 
a) H+ e 10X 
b) H+ e 1X 
c) OH- e 10X 
d) OH- e 1X 
e) OH- e 100X 
 
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24 
8. Você já deve ter observado um inseto caminhando pela superfície da água de 
uma lagoa. A propriedade da água que permite que a pata do inseto não rompa a 
camada de água é denominada: 
a) adesão. 
b) calor específico. 
c) tensão superficial. 
d) calor de vaporização. 
e) capilaridade. 
 
9. De acordo com as pontes de hidrogênio, responda: 
a) Qual é a sua relação com os estados físicos da água? 
b) Como esta interação química é produzida? 
c) Na ausência da água, esta interação química pode ser produzida? Justifique. 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
10. Abaixo podemos observar a curva de titulação de um ácido fraco. 
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25 
 
Responda: 
a) Como funciona um sistema tampão? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
Bioquímica Básica 
 
 
26 
2 
 
Proteínas 
Bioquímica Básica 
 
 
27 
Nesta unidade, vamos entender a cerca das características gerais dos aminoácidos e 
das proteínas, suas estruturas químicas, suas funções celulares e as diferentes 
técnicas de identificação, separação, purificação e análise destas moléculas. 
 
Objetivos da Unidade 
 Identificar e compreender as propriedades dos aminoácidos, 
 Conhecer as funções das proteínas 
 Estudar os diferentes níveis estruturais das proteínas 
 Conhecer as técnicas de identificação, separação, purificação e 
análise de proteínas. 
 Caracterizar as enzimas 
 
Plano da Unidade 
 Os aminoácidos 
 Classificação dos Aminoácidos 
 Peptídeos 
 Estrutura e funções das proteínas 
 Desnaturação de proteínas 
 Enzimas 
 
Bons Estudos! 
Bioquímica Básica 
 
 
28 
As proteínas (ou também conhecidas como polipeptídeos) são as 
macromoléculas mais abundantes nas células vivas e com o maior número de 
funções. São instrumentos moleculares nos quais a informação genética é expressa. 
Todas as proteínas são formadas por moléculas menores chamadas aminoácidos. A 
quantidade e a ordem destes aminoácidos provêm de uma quantidade enorme de 
diferentes proteínas celulares. 
 
Os aminoácidos 
 
Os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas. São mais de 200 
tipos de aminoácidos diferentes na natureza, mas somente 20 são encontrados nas 
proteínas. Estes aminoácidos possuem regiões em comum como um carbono 
central (α), no qual estão ligados um hidrogênio, uma região amina (NH2), uma 
região carboxila ou também conhecida como ácido carboxílico (COOH) e uma 
cadeia lateral (ou grupamento R) (figura 1), com exceção da prolina que é 
considerado um iminoácido e, portanto não apresenta uma amina. Em pH 
fisiológico (próximo de 7,0), os aminoácidos estão carregados na forma de íons 
dipolares (ou zwitterions) tendo a amina como NH3+ e a carboxila como COO-, no 
entanto, esta característica não interfere nas propriedades químicas dos 
aminoácidos (figura 2). 
Bioquímica Básica 
 
 
29 
 
 
Figura 1: Representação da região comum a quase todos os aminoácidos em 
que R representa a cadeia lateral variável. Adaptado de 
http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/aminoacidos.html 
Os aminoácidos são diferenciados entre si pelas suas cadeias laterais. As 
cadeias laterais variam em tamanho, forma, carga elétrica, reatividade química e 
definem os aminoácidos como polares ou apolares, no entanto esta denominação 
só funciona quando os aminoácidos estão incorporados nas proteínas, pois todos os 
aminoácidos livres são, a princípio, solúveis em água. Neste contexto, os 
aminoácidos glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina, 
triptofano e fenilalanina são considerados apolares, enquanto os demais, por ter em 
suas cadeias laterais regiões capazes de interagir com a água, seja por pontes de 
hidrogênio ou por interações eletrostáticas, são aminoácidos polares (figura 2).
Bioquímica Básica 
 
 
30 
 
 
 
Figura 2: Os aminoácidos formadores das proteínas. As fórmulas acima mostram as 
formas zwitterion dos aminoácidos (em pH fisiológico). Acido glutâmico e ácido aspártico são 
aminoácidos comumente referidos respectivamente como glutamato e aspartato. A cadeia 
lateral da glicina está destacada das demais por ser a mais simples. Fonte: 
www.infoescola.com, acesso em 18/10/2014, adaptado. 
http://www.infoescola.com/
Bioquímica Básica 
 
 
31 
Os aminoácidos podem apresentar algumas características funcionais 
interessantes: o aminoácido mais simples, a glicina, tem este nome por ter gosto 
doce, assim lembrando o nome glicose, além de ser um neurotransmissor; o 
glutamato e o triptofano são usados na produção dos neurotransmissores ácidos γ-
aminobutírico, serotonina e melatonina; leucina, isoleucina e valina são os 
aminoácidos conhecidos como BCAA (aminoácidos de cadeia lateral ramificada), 
muito procurados por praticantes de alguma atividade física, que serão estudados 
nas próximas unidades; aspartato e fenilalanina são usados na produção do 
adoçante aspartame; arginina participa do ciclo da uréia (importante via metabólica 
que ocorre no fígado e que será estudada nas próximas unidades); tirosina é usada 
na formação do hormônio tiroxina. 
Além dos 20 aminoácidos descritos anteriormente, algumas raras proteínas 
podem conter aminoácidos modificados após a sua incorporação na cadeia 
polipeptídica. Dentre estes podemos incluir a 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina, 
encontradas no colágeno, a 6-N-metillisina, encontrada na miosina, a desmosina, 
encontrada na elastina e o γ-carboxiglutamato, encontrado na protrombina. 
Os aminoácidos podem também ser classificados como naturais (não-
essenciais) e essenciais. Os naturais são os aminoácidos produzidos pelo 
organismo. Os essenciais não são produzidos pelo organismo e, portanto, precisam 
ser adquiridos na alimentação. Os vegetais produzem todos os 20 aminoácidos que 
formam as proteínas e, portanto só possuem aminoácidos naturais. Os humanos 
produzem somente 11 (alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, glicina, 
glutamato, glutamina, prolina, serina e tirosina) do total de 20 aminoácidos. Deste 
modo, ao ingerir proteínas e através da produção pelo nosso organismo, os 
humanos obtêm os 20 aminoácidos. É importante ressaltar que para formar as 
proteínas são necessários todos os 20 aminoácidos. 
Bioquímica Básica 
 
 
32 
 
Classificação dos Aminoácidos 
 
Como os aminoácidos possuem grupamentos amina e carboxila capazes de se 
ionizar, a forma iônica predominante dos aminoácidos é dependente do pH no qual 
este aminoácido se encontra. Os aminoácidos podem apresentar 2 ou 3 
grupamentos ionizáveisreferentes a amina, a carboxila e algumas cadeias laterais, 
ou seja 2 ou 3 regiões com poder tamponante. 
Com base na polaridade das cadeias laterais, os aminoácidos podem ser 
classificados como: 
- Aminoácidos com cadeia lateral apolar ou hidrofóbico, cuja cadeia é formada 
quase que exclusivamente por carbono e hidrogênio. São: Fenilalanina, Isoleucina, 
Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina 
- Aminoácidos com cadeia lateral polar ou hidrofílico 
 Cadeia lateral carregada positivamente. São: Aspargina, Histidina e 
Lisina. 
 Cadeia lateral carregada negativamente. São: Ácido Aspártico, Ácido 
glutâmico, Hidroxilisina, Hidroxiprolina e Beta alanina. 
Quanto à nomenclatura dos aminoácidos, duas abreviações de três letras para 
o mesmo aminoácido significam abreviação adotada no Inglês e no Português 
respectivamente. As demais são abreviações universais (tabela 1). 
Bioquímica Básica 
 
 
33 
 
Tabela 1: Nomenclatura dos aminoácidos. 
Aminoácido 
Nome Abreviação de três letras Abreviação de uma letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Aspartato Asp D 
Cisteína Cys (Cis) C 
Fenilalanina Phe (Fen) F 
Glicina Gly (Gli) G 
Glutamato Glu E 
Glutamina Gln Q 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys (Lis) K 
Metionina Met M 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Tirosina Tyr (Tir) Y 
Treonina Ter T 
Triptofano Trp W 
Valina Val V 
 
Quanto ao destino no metabolismo animal, os aminoácidos podem ser 
classificados como: 
- Glucogênicos: Podem ser transformados em glicose. Exemplo: Alanina, 
arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina. 
- Glucocetogênicos: Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos. 
Exemplo: fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina. 
- Cetogênicos: Podem se transformar em corpos cetônicos. Exemplo: Leucina 
Os aminoácidos se unem para formar proteínas através da ligação peptídica. 
Esta ligação covalente é formada a partir de uma reação entre o grupamento amina 
de um aminoácido e o grupamento carboxila do outro aminoácido, resultando na 
saída de uma molécula de água (figura 3). Esta reação química ocorre somente no 
Bioquímica Básica 
 
 
34 
citoplasma ou nas membranas do retículo endoplasmático rugoso das células, 
dentro de uma estrutura chamada ribossomo. 
 
 
 
Figura 3: A ligação peptídica. Esta ligação (representada com um traço em vermelho) é 
formada a partir de uma reação de condensação entre o grupamento amina de um aminoácido 
e o grupamento carboxila do outro aminoácido. Fonte: www.colegiovascodagama.com, 
acesso em 18/10/2014. 
 
Peptídeos 
 
Os peptídeos são biomoléculas com uma quantidade pequena de aminoácidos. 
Diversos autores citam peptídeos como moléculas contendo 2 aminoácidos 
(dipeptídeos) ou de 3 até um máximo de 50 aminoácidos (oligopeptídeos). Acima de 
50 aminoácidos a molécula já é considerada uma proteína. Peptídeos, apesar de 
pequenos, apresentam funções biológicas importantes: a ocitocina (com 9 
aminoácidos), secretada pela hipófise, é responsável pelas contrações musculares 
do útero no parto e na produção de leite pelas glândulas mamárias; a bradicinina 
(com 9 aminoácidos) inibe inflamação nos tecidos; o glucagom (com 29 
aminoácidos) é produzido pelo pâncreas em situações de hipoglicemia sanguínea; a 
glutationa (com 3 aminoácidos) atua como agente redutor e protege as células dos 
efeitos oxidantes de algumas substâncias como a água oxigenada; o hormônio 
http://www.colegiovascodagama.com/
Bioquímica Básica 
 
 
35 
antidiurético (com 9 aminoácidos) é sintetizado pelo hipotálamo e estimula os rins a 
reter água. 
 
Estrutura e função das proteínas 
Como descrito anteriormente, as proteínas são macromoléculas formadas por 
aminoácidos através de ligações peptídicas. As proteínas diferem quanto à 
quantidade e a sequência de aminoácidos que possuem. Por exemplo, duas 
proteínas contendo o mesmo número de aminoácidos não são necessariamente 
idênticas porque podem ter diferentes sequências de aminoácidos. O tamanho das 
proteínas varia desde moléculas pequenas como a insulina (com 51 aminoácidos de 
tamanho) até moléculas bem grandes como a hemoglobina (com 574 aminoácidos 
de tamanho). 
As proteínas podem ser encontradas tanto intra quanto extracelularmente e 
apresentam diversas funções, incluindo hormonal (ex: insulina, produzida pelo 
pâncreas e GH produzido na hipófise), nutricional (ex: caseína, a principal proteína 
do leite e ovalbumina, a principal proteína da clara do ovo), imunológica (ex: 
imunoglobulinas), contração (ex: actina e miosina, as principais proteínas de 
contração muscular), motilidade (ex: tubulina, encontrada no flagelo dos 
espermatozóides e cílios de protozoários), transporte (ex: hemoglobina, encontrada 
nas hemácias e albumina, transportadora de lipídios no plasma sanguíneo), 
estrutural (ex: colágeno e queratina) e enzimática (será detalhada no final desta 
unidade). 
Baseada em sua composição as proteínas podem ser simples ou conjugadas. As 
simples apresentam somente aminoácidos na sua estrutura. As conjugadas 
apresentam, além de aminoácidos, outros componentes como íons (ex: ferro, zinco, 
cobre nas metaloproteínas) ou moléculas (ex: lipídios nas lipoproteínas, 
oligossacarídeos nas glicoproteínas e fosfato nas fosfoproteínas). 
A estrutura das proteínas é bastante complexa. Distinguem-se quatro níveis de 
organização nas proteínas: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
A estrutura primária é a forma da proteína que acaba de ser sintetizada na célula. 
Esta forma contém aminoácidos unidos por ligações peptídicas e em algumas 
proteínas, também por pontes (ligações) dissulfeto. Esta ligação covalente (em 
Bioquímica Básica 
 
 
36 
alguns casos referidos também como interação química) ocorre através de uma 
reação química entre os grupamentos sulfidrila (SH) das cadeias laterais dos 
aminoácidos cisteína que estão próximos na cadeia polipeptídica, criando uma 
ligação covalente entre dois átomos de enxofre (S-S). 
Cada estrutura primária é formada de acordo com a informação genética 
contida nos genes do organismo. Atualmente, é conhecida a estrutura primária de 
centenas de proteínas. A primeira a ter a sua estrutura elucidada foi a insulina, com 
duas cadeias peptídicas, uma com 21 e outra com 30 aminoácidos, contendo três 
pontes dissulfeto. A forma primária de uma proteína ainda não tem função. Para ter 
função esta forma deverá assumir uma conformação final: secundária, terciária ou 
quaternária. Abaixo um modelo de dobramento de uma proteína sem forma 
definida e consequentemente sem função (estrutura primária) para uma forma 
terciária (figura 4). 
 
Figura 4: Dobramento (enovelamento) de uma proteína. A estrutura primária (proteína 
recém-sintetizada na célula) assumindo a forma final terciária. Esta figura é representada 
como modelo em fita. Fonte: www.dc205.4shared.com, acesso em 18/10/2014. 
 
A estrutura secundária pode se apresentar como dois modelos: a α-hélice e a 
folha-β (ou β-pregueada). Em ambos os modelos a estrutura secundária é 
estabilizada por pontes de hidrogênio. Na estrutura α-hélice, as pontes de 
http://www.dc205.4shared.com/
Bioquímica Básica 
 
 
37 
hidrogênio ocorrem entre o oxigênio da região C=O da ligação peptídica de um 
aminoácido e o hidrogênio da região N-H da ligação peptídica de outro aminoácido, 
distantes quatro aminoácidos entre si, criando uma forma helicoidal, daí o nome 
hélice (figura 5). Além disso, nesta conformação costumam ocorrer com freqüência 
interações eletrostáticas entre cadeias laterais de cargas opostas e interações 
hidrofóbicas entre cadeias laterais apolares dos aminoácidos, pois em ambos os 
casos estas cadeias laterais estão distantes três ou quatro aminoácidos, fazendo 
com que estas interações possam ocorrer e assim contribuir para a configuração da 
hélice. A folha-β é bemdiferente da alfa hélice, pois é quase totalmente distendida 
ao invés de enrolada. A folha-β é estabilizada por pontes de hidrogênio entre grupos 
N-H e C=O de 2 ou mais moléculas polipeptídicas adjacentes, estas que podem estar 
paralelas (no mesmo sentido) ou antiparalelas (sentidos opostos), enquanto que nas 
α-hélices as pontes de hidrogênio entre grupos N-H e C=O são na mesma molécula 
(figura 5). 
As formas secundárias, também conhecidas como estruturas fibrosas, são 
conhecidamente insolúveis em água. A explicação se baseia no fato destas proteínas 
apresentarem muitos aminoácidos com cadeias laterais apolares, tanto no interior 
quanto na superfície da proteína assim como a maioria das cadeias laterais polares 
dos aminoácidos estarem no interior da proteína, escondidas da água, dificultando 
ainda mais a interação da água com a proteína. 
Bioquímica Básica 
 
 
38 
 
 α β 
 
Figura 5: As conformações secundárias das proteínas. Na conformação A, encontra-se a 
α-hélice e na conformação B encontra-se a folha-β no modelo antiparalelo. Ambas as formas 
são estabilizadas por pontes de hidrogênio. As regiões R representam as cadeias laterais dos 
aminoácidos. Fonte: www.bioquimica.faculdade.zip.net, acesso em 19/10/2014. 
O colágeno, proteína mais abundante dos vertebrados (representa mais de 30% 
do total de proteínas), encontrado na pele, dentina, córnea, tendões, cartilagens e 
ossos é uma proteína fibrosa. O colágeno é classificado em 12 tipos (I, II, III, IV, V, VI, 
VII, VIII, IX, X, XI e XII), sendo o tipo I o mais comum, amplamente distribuído pelo 
http://www.bioquimica.faculdade.zip.net/
Bioquímica Básica 
 
 
39 
corpo. Cada molécula de colágeno pode se apresentar como uma estrutura em 
hélice simples ou conter três cadeias polipeptídicas (tripla hélice) enroladas uma em 
torno da outra, criando uma estrutura chamada super-hélice (também referida 
como estrutura quaternária do colágeno), bastante resistente, estabilizadas por 
pontes de hidrogênio e algumas ligações covalentes cruzadas (figura 6). Analisando 
a sua composição química, encontram-se muitos aminoácidos com cadeia lateral 
apolar, incluindo 35% de glicina, 11% de alanina e 21% de prolina/4-hidroxiprolina, o 
que, em parte, explica sua insolubilidade em água. No corpo humano, o colágeno 
desempenha várias funções como, por exemplo, unir e fortalecer tecidos. A 
deficiência de colágeno no organismo leva a um quadro de colagenose, gerando má 
formação óssea, rigidez muscular, inflamação de juntas ósseas etc. Na formação do 
colágeno é necessária a participação da vitamina C. Sob a deficiência desta 
vitamina, pode ocorrer o escorbuto, uma doença cujos sintomas vão desde 
hemorragias na gengiva, fragilidade dos vasos sanguíneos até a morte. Mutações 
nos genes relacionados ao colágeno levam a produção de proteínas anormais. A 
osteogênese imperfeita é uma doença rara (1:25.000 nascimentos) relacionada a um 
defeito na síntese de colágeno tipo I, que leva a uma formação óssea anormal em 
bebês, com conseqüentes fraturas e deformidades ósseas. Já a doença Ehlers-
Danlos (1:3.000.000 nascimentos) se caracteriza por um defeito na síntese de 
colágeno tipo I, III ou IV, levando a frouxidão em ligamentos, hipotonia muscular, 
desvios de coluna etc. 
Bioquímica Básica 
 
 
40 
 
 
Figura 6: Estrutura do colágeno. Em A, está o colágeno evidenciando os seus principais 
aminoácidos. Em B, está a representação das três moléculas adjacentes de colágeno e em C a 
união das três moléculas, criando a super-hélice. Fonte: www.bifi.es, acesso em 19/10/2014. 
 
 A queratina, outra proteína fibrosa, é encontrada nos animais, na pele, 
cabelos, unhas, garras, chifres, cascos e penas. Sua composição de aminoácidos 
revela um alto número dos aminoácidos hidrofóbicos alanina, valina, leucina, 
isoleucina, fenilalanina e metionina. A queratina apresenta duas cadeias 
polipeptídicas enroladas em espiral, contendo ligações covalentes cruzadas através 
de um grande número de pontes dissulfeto, conferindo à molécula alta resistência. 
 A elastina é uma proteína fibrosa encontrada em vários locais do corpo dos 
animais vertebrados como no pavilhão auditivo, na epiglote, em algumas 
cartilagens e nas artérias elásticas. Tal como o colageno, ela é produzida pelos 
fibroblastos do tecido conectivo (derme). A elastina se caracteriza por formar fibras 
mais finas que aquelas formadas pelo colágeno. Essas fibras cedem bastante à 
tração, mas retornam à forma original quando é cessada a força, portanto a elastina 
http://www.bifi.es/
http://pt.wikipedia.org/wiki/Epiglote
http://pt.wikipedia.org/wiki/Art%C3%A9ria
http://pt.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno
Bioquímica Básica 
 
 
41 
confere a estas fibras elasticidade e resistência. Assim como o colágeno e a 
queratina, a elastina é uma proteína composta na sua maioria por aminoácidos com 
cadeia lateral apolar (glicina, valina, alanina e prolina). 
 A estrutura terciária das proteínas é conhecida como estrutura globular ou 
enovelada. As proteínas terciárias são solúveis em água por apresentarem a maioria 
dos aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas voltadas para o interior da 
proteína, enquanto a maioria das cadeias laterais polares está exposta, facilitando a 
interação da água por pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. Proteínas 
enoveladas podem conter várias regiões α-hélice, várias regiões folha-β ou uma 
mistura das duas regiões. Encontramos neste modelo de proteína um alto número 
de interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos, incluindo as pontes 
dissulfeto, interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas, 
isto porque os aminoácidos que estão distantes na proteína podem interagir nesta 
forma terciária devido ao enovelamento poder aproximar aminoácidos muito 
distantes, até mesmo o primeiro e o último aminoácido da cadeia polipeptídica. 
 A mioglobina, uma proteína pequena, com 153 aminoácidos e um grupo 
heme (consiste de uma estrutura orgânica cíclica, a protoporfirina, no qual se 
encontra um átomo de ferro no estado ferroso, Fe
++
, capaz de se ligar 
reversivelmente ao oxigênio) é um exemplo de estrutura terciária (figura 7). Sua 
estrutura molecular mostra 78% de regiões α-hélice e sem regiões folha-β. Presente 
no citoplasma das células musculares, a mioglobina é uma proteína transportadora 
e armazenadora de oxigênio nos músculos estriados do corpo (músculos 
esqueléticos e cardíacos). O interior da molécula é bastante apolar, contendo 
muitos aminoácidos leucina, valina, metionina e fenilalanina; já o exterior da 
molécula é bastante polar. Esta proteína não contém pontes dissulfeto, porém 
apresenta várias interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas e pontes de 
hidrogênio. 
 O citocromo C, uma proteína de 104 aminoácidos, é também uma 
proteína terciária contendo heme. A proteína está relacionada com a cadeia 
respiratória mitocondrial e funciona como uma transportadora de elétrons (esta 
função será estudada nas próximas unidades). Apenas cerca de 40% da proteína é 
formada por α-hélice; o restante da proteína não contém folhas-β, no entanto é 
composta por segmentos enovelados irregularmente e estendidos. 
Bioquímica Básica 
 
 
42 
 Diferente do observado na mioglobina e no citocromo C, a lisozima, uma 
proteína terciária de 129 aminoácidos, contém tanto regiões α-hélice quanto folhas-
β. Enquanto as regiões α-hélice são representadas por espirais, as regiões folhas-β 
são representadas por setas (figura 7). Esta proteína está presente na saliva, lágrima 
e na clara do ovo e atua como bactericida, quebrando ligações químicas de 
moléculas chamadas peptidoglicano, presentes na parede celular de bactérias 
Gram
+
, como por exemplo, bactérias dos gêneros Estafilococos e Estreptococos. 
 A estrutura quaternária das proteínas se refere à união de duas ou mais 
cadeias polipeptídicasterciárias, podendo chegar a centenas de cadeias 
polipeptídicas terciárias agrupadas. Sendo assim, a estrutura quaternária é também 
chamada de globular, enovelada ou solúvel e possui as mesmas interações químicas 
encontradas na estrutura terciária. 
 A primeira proteína quaternária a ter a sua estrutura decifrada foi a 
hemoglobina. Esta proteína, de 574 aminoácidos, presente nas hemácias, contém 
quatro cadeias terciárias, sendo duas de 141 aminoácidos (cadeias α) e duas de 146 
aminoácidos (cadeias β), estabilizadas por pontes de hidrogênio e interações 
eletrostáticas (figura 7). Apesar das cadeias terem estas denominações, em nada se 
refere às estruturas secundárias estudadas anteriormente, pois a hemoglobina não 
apresenta regiões folha-β, mas somente regiões α-hélice. Cada cadeia polipeptídica 
contém um grupamento heme, capaz de ligar ao oxigênio. Sua função é a de 
transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para 
os pulmões para liberação pela respiração. Enquanto a mioglobina apresenta alta 
afinidade pelo oxigênio, a hemoglobina apresenta afinidade que aumenta à medida 
que o primeiro oxigênio se liga, facilitando a ligação dos outros oxigênios. De modo 
inverso, a saída do primeiro oxigênio da hemoglobina para os tecidos facilita a 
liberação dos demais. A ligação dos oxigênios à hemoglobina é afetada por vários 
fatores: assim que o sangue atinge os tecidos, moléculas de CO2 se difundem para 
as hemácias, causando redução do pH nos tecidos. Esta redução do pH favorece a 
liberação do oxigênio da hemoglobina. Quando as hemácias chegam aos pulmões, o 
CO2 liberado aumenta o pH e consequentemente aumenta a ligação de novas 
moléculas de O2 à hemoglobina. Este efeito do pH e da concentração de CO2 sobre a 
ligação e liberação de O2 pela hemoglobina é chamada de efeito Bohr; o 2,3-BPG 
(2,3-bifosfoglicerato, produzido à partir do 1,3-bifosfoglicerato, que será estudado 
Bioquímica Básica 
 
 
43 
nas próximas unidades) regula a ligação do oxigênio à hemoglobina. Nas hemácias o 
2,3-BPG diminui a afinidade do oxigênio à hemoglobina por se ligar a hemoglobina 
desoxigenada, mas não à hemoglobina já com oxigênio. Ao nível do mar, nos 
pulmões, a quantidade de O2 liberada nos tecidos está em 40% do máximo que 
pode ser transportada pelo sangue. Em grandes altitudes, a entrega de O2 diminui, 
entretanto um aumento na concentração de 2,3-BPG diminui a afinidade da 
hemoglobina pelo O2, facilitando a entrega do O2 da hemoglobina para os tecidos e 
melhorando a respiração no ambiente com pouco oxigênio. 
 
 
Figura 7: As estruturas moleculares da mioglobina, lisozima e hemoglobina 
(representação em fita). A mioglobina (A) e a lisozima (B) são proteínas terciárias por serem 
somente formadas por uma única proteína enovelada. Já a hemoglobina (C) é uma proteína 
quaternária por ser formada por mais de uma proteína terciária (neste caso, formada por 
quatro proteínas terciárias). A estrutura heme da mioglobina e as cadeias laterais dos 
aminoácidos no local de ligação da lisozima à parede celular das bactérias Gram+ estão 
mostradas em vermelho. As regiões α-hélice são representadas por espirais enquanto as 
regiões folhas-β são representadas por setas. Fonte: Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Várias enfermidades são associadas a problemas relacionados à hemoglobina e 
são conhecidas como hemoglobinopatias: na anemia falciforme, uma mutação nos 
genes para as cadeias β da hemoglobina (localizados no cromossomo 11) faz com 
que estas cadeias apresentem uma modificação de ácido glutâmico (aminoácido 
com cadeia lateral polar) para valina (aminoácido com cadeia lateral apolar) no 6º 
aminoácido das duas cadeias β da hemoglobina. Em condições de baixa tensão de 
oxigênio as moléculas de hemoglobina agregam-se levando à formação de 
polímeros fibrosos de hemoglobina com precipitação destas moléculas e 
conseqüente deformação das hemácias para uma forma de foice, provocando 
isquemia local, hemólise acentuada, coágulos, acidentes vasculares cerebrais dentre 
Bioquímica Básica 
 
 
44 
outros problemas, levando em alguns casos a morte. Já as talassemias são doenças 
relacionadas à hemoglobina por serem caracterizadas pela redução ou ausência da 
síntese das cadeias α ou β da hemoglobina, levando a quadros de anemia desde leve 
até profunda, hepatomegalia, esplenomegalia e outros problemas também 
potencialmente fatais. 
 
Desnaturação de proteínas 
 
As proteínas podem sofrer desnaturação. A desnaturação é a perda da 
estrutura da proteína (através do rompimento de suas interações químicas, com 
exceção das ligações peptídicas) com consequente perda parcial ou total da sua 
função biológica. 
O aquecimento do ovo revela um modelo de desnaturação. A ovalbumina da 
clara do ovo é um exemplo de proteína que, ao sofrer desnaturação, não renatura 
mais. A clara do ovo antes de ser submetida à alta temperatura é líquida e incolor, 
mas, ao ser aquecida, se torna branca e sólida, evidenciando a desnaturação da 
proteína. No entanto, ao resfriarmos o ovo, a clara não volta mais a ser líquida e 
transparente. A febre alta pode causar uma leve desnaturação de algumas proteínas 
do corpo. Vários agentes químicos e físicos podem causar desnaturação em uma 
proteína. Dentre eles, podemos citar: 
 
a) alteração no pH: rompe interações eletrostáticas e pontes de hidrogênio 
na proteína; 
b) alta temperatura: rompe interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas 
e pontes de hidrogênio na proteína; 
c) detergentes: rompem interações hidrofóbicas na proteína; 
d) solventes orgânicos: rompem interações hidrofóbicas na proteína; 
e) redutores: rompem pontes dissulfeto na proteína; 
f) metais pesados: rompem interações eletrostáticas na proteína; 
Bioquímica Básica 
 
 
45 
g) radiações: dependendo da radiação (U.V, X, gama) pode romper qualquer 
interação química na proteína. 
 
A modelagem do cabelo em um salão de beleza é um processo que envolve 
desnaturação. O cabelo é submetido a um agente redutor (geralmente tioglicolato, 
guanidina, formol etc) e também à alta temperatura (com auxílio de touca térmica). 
Deste modo, rompem-se todas as interações (interações eletrostáticas, interações 
hidrofóbicas, pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio) da queratina. Após certo 
tempo, remove-se o agente redutor, aplica-se um agente oxidante e resfria-se o 
cabelo, restaurando a conformação em α-hélice da queratina, mas com pontes 
dissulfeto em locais diferentes do usual na queratina, por isso consegue-se moldar o 
fio do jeito que se deseja. 
Algumas proteínas podem, ao ser removido o agente redutor, sofrer 
renaturação, recuperando a sua forma nativa e consequentemente a sua função 
biológica. A ribonuclease, uma proteína terciária secretada pelo pâncreas e liberada 
no intestino delgado para a quebra de RNAs oriundos da dieta é um exemplo de 
proteína que consegue se renaturar. 
 
 
Enzimas 
 
 As enzimas são moléculas capazes de acelerar reações químicas, 
catalisando reações tanto dentro quanto fora das células (por exemplo, em lúmen 
de órgãos). Com exceção de alguns RNAs com atividade catalítica, todas as enzimas 
são proteínas. As enzimas podem acelerar uma reação química no mínimo 10
6
 vezes 
em relação à mesma reação não catalisada, algumas enzimas aceleram a reação na 
ordem de 10
17
 vezes. Alguns aspectos importantes sobre as enzimas incluem: 
1. Alto grau de especificidade; 
2. Catálise de reações de síntese e degradação de moléculas; 
3. Conservação e transformação de energia química; 
Bioquímica Básica 
 
 
46 
4. Algumas doenças são o resultado da ausência de uma ou mais enzimas e 
outras pelo excesso da atividade de uma determinada enzima; 
5. Muitos medicamentos e toxinas exercem seu efeito biológico através da 
interação com enzimas; 
6. Algumas enzimas são utilizadas no diagnóstico de doenças através da medidada sua atividade; 
7. São ferramentas importantes na indústria química, no processamento de 
alimentos e na agricultura; 
8. Possuem mecanismo de renovação, desempenhando a mesma função 
consecutivamente, sem serem consumidas no processo. 
Cada organismo vivo produz centenas de enzimas em pequenas quantidades. 
Os microorganismos podem produzir enzimas em quantidades muito altas e as 
excretar no ambiente como mecanismo de digestão extracelular. 
As enzimas são classificadas de acordo com as reações que catalisam em seis 
classes (tabela 2). Uma classe bastante conhecida é a das hidrolases. Estas enzimas 
utilizam a água para a quebra de ligações químicas. No tubo digestivo, praticamente 
todas as enzimas são hidrolases, quebrando, com o auxílio da água, proteínas, 
triglicerídeos, fosfolipídios, oligossacarídeos, polissacarídeos e outras moléculas. 
Nos lisossomos das células, há cerca de 50 tipos diferentes de hidrolases, por isso 
esta organela tem a função primordial de digestão intracelular. 
 
Tabela 2: Classes de enzimas 
Classes Subclasses 
Óxido-redutases desidrogenases, oxidases, peroxidases, catalase, oxigenases, 
hidroxilases 
Transferases transaldolases e transcetolases, acil, metil, glicosil e 
fosforiltransferases, quinases, fosfomutases 
Hidrolases esterases, glicosidases, peptidases, fosfatases 
tiolases, fosfolipases, amidases, desamidases 
ribonucleases 
Liases descarboxilases, aldolases, hidratases, desidratases 
sintases, liases 
Isomerases racemases, epimerases, isomerases, mutases 
Ligases sintetases, carboxilases 
 
Bioquímica Básica 
 
 
47 
As óxido-redutases catalisam reações de oxidação e redução entre moléculas; 
as transferases transferem grupos funcionais entre doadores e aceptores, sendo os 
grupos amino, acil, fosfato, carbono e glicosil, os principais resíduos transferidos; as 
hidrolases usam a água para a clivagem hidrolítica de ligações C-O, C-N, O-P e C-S; 
as liases adicionam ou removem os elementos da água, de amônia ou de dióxido de 
carbono para a formação ou rompimento de ligações duplas; as isomerases 
catalisam isomerizações de vários tipos, entre elas as interconversões cis-trans e 
aldose-cetose e as ligases estão envolvidas em reações de síntese, nas quais duas 
moléculas são unidas, às custas do ATP. 
Como as enzimas funcionam? As enzimas atuam em moléculas específicas 
chamadas substratos. Devido à alta especificidade das enzimas, a maioria reage 
com apenas um substrato, no entanto algumas enzimas podem ter mais de um 
substrato. Durante a reação, os substratos se convertem em produtos. A ligação do 
substrato na enzima ocorre em uma região da enzima chamada sítio ativo (ou 
centro ativo), contendo várias cadeias laterais de aminoácidos capazes de ligação ao 
substrato por interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas ou pontes de 
hidrogênio (figura 8). 
 
A reação enzimática é esquematizada como se segue: 
 
 
 
onde E = enzima, S = substrato e P = produto. A enzima não se altera durante o 
curso da reação, somente o substrato, este que se torna produto. 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
48 
 
 
Figura 8: Interação enzima-substrato. Na figura acima, o substrato se liga na 
enzima em um local chamado sítio ativo, formando o complexo ES. Em seguida 
ocorre a catálise, formando um produto da reação que é liberado do sítio ativo da 
enzima. Fonte: www.biologiaufsj.blogspot.com, acesso em 20/10/2014. 
Existem dois modelos de interação enzima substrato: o modelo chave-
fechadura e o modelo do ajuste induzido. No primeiro modelo, o substrato se 
encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima; no segundo modelo o substrato 
induz uma pequena alteração conformacional na enzima, promovendo o 
reposicionamento dos aminoácidos do sítio ativo para que o substrato se encaixe na 
enzima (figura 9). 
http://www.biologiaufsj.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
49 
 
Figura 9: Modelos de interação enzima-substrato. Fonte: 
www.docentes.esalq.usp.br, acesso em 19/10/2014. 
 
 Algumas enzimas são designadas pela incorporação do sufixo “ase” ao 
nome do substrato no qual elas atuam. Por exemplo, a enzima maltase atua 
quebrando a maltose, a amilase quebra o amido, a β-galactosidase (lactase) quebra 
a lactose etc. Em outros casos a designação é devido à reação que catalisa, por 
exemplo, glicose 6-fosfatase remove o fosfato do carbono 6 da glicose. 
Para uma enzima atuar são necessários alguns requerimentos: pH ideal, 
temperatura ideal, substrato disponível e em alguns casos a presença de um cofator, 
uma coenzima ou ambos. O pH e a temperatura ideais são necessários devido ao 
fato de alterações nestes parâmetros levarem a quebra de interações da proteína 
(desnaturação) e consequente perda da atividade enzimática. Enzimas humanas 
têm sua atividade ótima em temperaturas entre 36,5 e 37,5. Com relação ao pH, 
algumas enzimas como a pepsina tem atividade ótima em pH próximo de 2,0 
enquanto tripsina (uma proteína do suco entérico) tem atividade ótima em pH 
próximo de 8,0. Deste modo, a influência da temperatura e do pH na atividade das 
enzimas pode ser vista em gráficos onde a atividade ótima de uma enzima ocorre 
em temperatura e pH ideais (figura 10). 
http://www.docentes.esalq.usp.br/
Bioquímica Básica 
 
 
50 
 
 
Figura 10: Influência da temperatura e do pH na atividade das enzimas. As 
enzimas são testadas em diferentes temperaturas e pHs, fornecendo gráficos onde 
as curvas mostram atividade ótima das enzimas em temperatura e pH específicos. 
Fora do ponto ótimo as enzimas vão perdendo a atividade por estarem sofrendo 
desnaturação. Fonte: www.dc347.4shared.com, acesso em 20/10/2014. 
 
Os cofatores são íons importantes para o funcionamento de algumas enzimas 
(tabela 3). Estes íons alteram o sítio ativo da enzima ou finalizam o encaixe correto 
do substrato na enzima. 
 
Tabela 3: Algumas enzimas e seus cofatores 
Enzimas Cofatores (elementos inorgânicos) 
citocromo oxidase Cu
+2
 
catalase, peroxidase Fe
+2 ou Fe
+3
 
piruvato quinase K
+
 
hexoquinase Mg
+2
 
arginase Mn
+2
 
urease Ni
+2
 
Álcool desidrogenase Zn
+2
 
 
As coenzimas são moléculas derivadas de vitaminas (daí a importância de 
muitas vitaminas na nossa dieta). As coenzimas, seus precursores e as reações nas 
quais estão envolvidas se encontram na tabela abaixo: 
 
http://www.dc347.4shared.com/
Bioquímica Básica 
 
 
51 
Tabela 4: Algumas enzimas e suas coenzimas 
Enzimas Coenzimas Precursores 
dietéticos 
Grupos 
químicos 
transferidos 
Piruvato 
Desidrogenase 
Tiamina Pirofosfato 
(TTP) 
Tiamina 
(vitamina B1) 
Aldeídos 
Isocitrato 
Desidrogenase 
Nicotinamida 
Adenina 
Dinucleotideo (NAD) 
Niacina 
(vitamina PP) 
Íon hidreto (:H-) 
Acetil CoA 
Carboxilase 
Coenzima A Ácido 
Pantotênico 
(vitamina B5) 
Acilas 
Piruvato 
Carboxilase 
Biocitina Biotina 
(vitamina H) 
CO2 
Succinato 
Desidrogenase 
Flavina Adenina 
Dinucleotideo (FAD) 
Riboflavina 
(vitamina B2) 
Elétrons e 
prótons 
Glicogênio 
Fosforilase 
Piridoxal Fosfato Piridoxina 
(vitamina B6) 
Grupos amino 
Timidilato Sintase Tetrahidrofolato Ácido fólico 
(vitamina B9) 
Grupos de 1 C 
 
De acordo com a termodinâmica, as enzimas aceleram as reações químicas 
convertendo substrato em produto através da diminuição da energia de ativação 
das reações químicas. Esta está relacionada com quanta barreira existe para o 
substrato se converter em produto. Mudança na energia de ativação (ou energia 
livre de ativação, representada por ΔG
‡
) acontece quando a enzima interage com 
substrato, estabilizando o substrato em uma forma que permitirá a formação de 
produto. Este é chamado estado de transição. Quanto mais estável é o estado de 
transição, menos energia será necessária para a conversão de substrato em produto 
e mais rápida será a reação. A velocidade de uma reação é então inversamente 
proporcional ao valor de sua energia livre de ativação: quantomaior o valor de ΔG
‡
, 
menor será a velocidade da reação (figura 11). 
Bioquímica Básica 
 
 
52 
 
Figura 11: Diagrama de uma reação catalítica, mostrando o nível de energia em 
cada etapa da reação. Normalmente, o substrato necessita de uma quantidade 
elevada de energia para conseguir chegar ao estado de transição, decaindo depois 
até a um produto final. A enzima estabiliza o estado de transição, diminuindo a 
energia de ativação, assim reduzindo o valor de energia necessário para que se 
formem os produtos. ΔG'º: energia livre padrão na bioquímica; ΔG‡: energia de 
ativação Fonte: www.lookfordiagnosis.com, acesso em 20/10/2014. 
A cinética enzimática (estudo da atividade de uma reação enzimática) mostra 
indiretamente a especificidade das enzimas, o mecanismo de ação, os fatores que 
podem afetar a velocidade das reações, a concentração de substrato ideal para a 
dosagem de uma enzima etc. A relação entre a velocidade de uma reação 
enzimática (conversão de substrato em produto por tempo) e a concentração do seu 
substrato foi definida por Leonor Michaelis e Maud Menten. Em experimentos 
cinéticos, se mede a velocidade inicial (Vo) da reação em função do aumento do 
substrato. Em concentrações baixas de substrato, a Vo aumenta com o aumento do 
substrato até que a reação tenha uma quantidade de substrato na qual a enzima não 
consegue ser mais veloz na formação de produto, atingindo assim a velocidade 
máxima (Vmax) da reação (figura 12). 
Bioquímica Básica 
 
 
53 
Enzimas com mais de um substrato apresentam diferentes velocidades e 
afinidades, refletindo em mudanças na cinética (figura 12). Cada enzima tem uma 
Vmax e um Km específicos, levando-se em consideração as condições de 
temperatura e pH ideais. 
 
 
Figura 12: Cinética enzimática. Em A, o efeito da concentração do substrato na 
velocidade inicial catalisada por uma enzima é mostrada em uma curva onde à 
medida que se aumenta o substrato, a velocidade da reação aumenta até que em 
um dado momento todas as enzimas estarão ocupadas com substrato (saturadas), 
atingindo assim a Vmax. O Km é a concentração de substrato necessária para a 
enzima trabalhar na metade da Vmax e reflete a afinidade da enzima pelo seu 
substrato. Um baixo Km significa uma alta afinidade da enzima pelo substrato e 
vice-versa. Em B, cinética da enzima hexoquinase com dois substratos: glicose e 
frutose. O Km para glicose é de 0,15 mM e para frutose é de 1,5mM (ambos não 
mostrados). Isso significa que é necessária uma concentração de 0,15mM de glicose 
para que metade da enzima disponível encontre-se ligada a glicose, formando o 
complexo ES, no entanto é necessária uma concentração de frutose 10 vezes maior, 
ou seja, 1,5mM. A hexoquinase tem, portanto, afinidade muito maior pela glicose do 
que pela frutose. Fontes: www.dc349.4shared.com e www.ebah.com.br, acessos em 
20/10/2014. 
As enzimas intracelulares e extracelulares costumam trabalhar com 
concentrações baixas de substrato, ou seja, nunca estão saturadas de substrato. O 
Kcat (constante catalítica) avalia a eficiência catalítica de uma enzima, representando 
o número de moléculas de substrato convertidas em produto por segundo, por 
http://www.dc349.4shared.com/
http://www.ebah.com.br/
Bioquímica Básica 
 
 
54 
enzima. A constante catalítica de uma enzima pode ser desde muito baixa (Kcat S
-1
 = 
299 para a enzima citidina desaminase) até muito alta (Kcat S
-1
 = 1.000.000 para a 
enzima anidrase carbônica). A relação Kcat/Km (constante de especificidade) 
relaciona a eficiência catalítica da enzima com a sua afinidade pelo substrato. Se Kcat 
S
-1
 for alto e o Km for baixo, o resultado será uma alta eficiência catalítica da enzima 
pelo seu substrato. Por exemplo, a enzima anidrase carbônica, tem valor de Kcat/Km 
alto (8,3 x 10
7
), portanto alta eficiência, enquanto a urease tem valor de Kcat/Km 
baixo (4,5 x 10
5
), portanto baixa eficiência. 
As enzimas podem ser inibidas. Inibidores são substâncias que reduzem ou 
inibem completamente a atividade de uma enzima. Alguns medicamentos como 
analgésicos, antimicrobianos, antivirais, redutores de colesterol, assim como 
algumas moléculas encontradas em venenos de serpentes, cobras, escorpiões e 
plantas são conhecidamente inibidoras de enzimas. 
 
Leitura complementar 
DEVLIN, T. Manual de bioquímica com correlações clínicas. Edgard 
Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed, 
2002. 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão 
ajudá-lo a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de 
ensino-aprendizagem. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
55 
Exercícios – Unidade 2 
 
1. A figura a seguir representa a unidade formadora de uma importante 
biomolécula. 
 
 
Sobre o grupo de moléculas representado por essa figura, é CORRETO afirmar 
que 
a) o grupo é base do código genético. 
b) o grupo não pode ser sintetizado por todos os organismos humanos. 
c) apenas sem ele há atividade celular. 
d) esse grupo forma o DNA. 
e) o grupo é a unidade básica das proteínas. 
 
2. Recentemente, houve grande interesse por parte dos obesos quanto ao início 
da comercialização do medicamento Xenical no Brasil. Esse medicamento impede a 
metabolização de um terço da gordura consumida pela pessoa. Assim, pode-se 
concluir que o Xenical inibe a ação da enzima: 
 
a) Maltase 
b) Protease 
Bioquímica Básica 
 
 
56 
c) Lipase 
d) Amilase 
e) Sacaridase 
 
3. As enzimas são proteínas com capacidade de acelerar reações químicas nas 
células e foram necessárias na atividade metabólica e na formação das primeiras 
células. Dentre as opções abaixo a única que NÃO é um requerimento para a 
atividade de uma enzima é: 
a) Substrato 
b) PH ideal 
c) Temperatura ideal 
d) Ambiente aquoso 
e) Solvente orgânico 
 
4. Modificar a queratina e assim alterar a forma do cabelo é bioquímica pura!!! Na 
queratina existe um número grande de aminoácidos cisteína. Estes quando 
próximos uns dos outros interagem através do elemento enxofre de suas cadeias 
laterais. Para modificar a forma do cabelo, é necessário o rompimento destas 
interações para depois refazê-las de modo diferente ao anterior. Este tipo de 
interação entre os aminoácidos cisteína é chamada: 
Bioquímica Básica 
 
 
57 
 
 
 
a) Ligação peptídica 
b) Ponte de hidrogênio 
c) Ponte dissulfeto 
d) Interação eletrostática 
e) Interação hidrofóbica 
 
5. As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e 
desempenham diversos papéis no organismo, como função estrutural, enzimática, 
imunológica, dentre outras. De acordo com os seus conhecimentos sobre as 
proteínas, marque a alternativa errada. 
 
a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos: quantidade de 
aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos presentes na cadeia 
polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica 
b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue produzir 
c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é 
chamada de ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de um 
aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido 
d) Todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas são proteínas simples e outras 
conjugadas. 
Bioquímica Básica 
 
 
58 
e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é descartada 
pelo organismo. 
 
6. Consideram-se aminoácidos essenciais para um determinado organismo, aqueles: 
a) De que ele necessita e sintetiza a partir de vitaminas 
b) De que ele necessita, mas não consegue sintetizar, tendo que recebê-los em sua 
dieta 
c) Deque ele necessita apenas na infância 
d) Resultantes da degradação de suas próprias proteínas 
e) Desnecessários para a produção das proteínas 
 
7. As proteínas, formadas pela união de aminoácidos, são componentes químicos 
fundamentais na fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação às 
proteínas, assinale a proposição correta. 
a) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo humano apresentando forma 
enovelada (globular) como a maioria das proteínas 
b) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo 
carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido 
c) A ptialina (amilase salivar), enzima produzida pelas glândulas salivares, atua na 
digestão de proteínas. 
d) A insulina, envolvida no metabolismo da glicose, é um exemplo de hormônio 
lipídico. 
e) As proteínas caseína e ovalbumina são encontradas na carne e na clara do ovo, 
respectivamente. 
Bioquímica Básica 
 
 
59 
8. Considere as afirmações abaixo relativas a enzimas: 
I. São proteínas com função catalisadora; 
II. Todas as enzimas atuam quimicamente em diferentes substratos; 
III. Continuam quimicamente intactas após a reação; 
IV. Não se alteram com as modificações da temperatura e do pH do meio. 
 
São verdadeiras: 
 
a) I e III apenas 
b) II e IV apenas 
c) I, III e IV apenas 
d) II, III e IV apenas 
e) I, II, III e IV 
 
9..Enzimas são essenciais para o correto funcionamento do organismo humano. De 
que maneira as vitaminas podem auxiliar o funcionamento enzimático? Explique. 
 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
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 ____________________________________________________________________ 
 
10. Considerando as características bioquímicas das proteínas, de que maneira 
a febre pode afetar o equilíbrio do organismo humano? Explique. 
 
 ____________________________________________________________________ 
Bioquímica Básica 
 
 
60 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
61 
Carboidratos e metabolismo 3 
 
Carboidratos e metabolismo 3 
 
Bioquímica Básica 
 
 
62 
Nesta unidade, vamos entender a cerca das características gerais dos carboidratos, 
suas estruturas e funções, as vias metabólicas para a obtenção de energia, a partir 
destas moléculas, e a síntese e armazenamento dos carboidratos no organismo. 
 
Objetivos da Unidade 
 Conhecer as características gerais dos carboidratos 
 Classificar os carboidratos 
 Descrever a digestão, a absorção e o transporte dos carboidratos para 
as células 
 Estudar as vias de produção de energia utilizando carboidratos 
 Descrever a síntese e a degradação do glicogênio 
 Compreender a gliconeogênese 
 
Plano da Unidade 
 Carboidratos 
 Digestão e absorção de carboidratos 
 Obtenção de energia com carboidratos 
 Glicogênese 
 Glicogenólise 
 Gliconeogênese 
 Via das pentoses-fosfato 
 
Bons Estudos! 
Bioquímica Básica 
 
 
63 
Carboidratos 
 
Os carboidratos (também conhecidos como oses, osídeos, glicídios ou 
simplesmente açúcares) são moléculas com inúmeras funções celulares. Além de 
serem utilizados como fonte de energia, podem atuar como estruturas de 
reconhecimento celular, como lubrificantes de junções esqueléticas, como 
polímeros insolúveis na superfície de alguns organismos, etc. Os carboidratos 
podem estar associados a outras moléculas formando os chamados glicoconjugados 
(glicoproteínas e glicolipídios). Os carboidratos são classificados, de acordo com o 
seu tamanho, em monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. 
Os monossacarídeos são os açúcares mais simples, contendo de 3 a 7 carbonos. 
Os monossacarídeos de 3 carbonos são chamados de trioses, os de 4 carbonos, 
tetroses, os de 5 carbonos, pentoses etc. Além de carbono, todos contêm oxigênio e 
hidrogênio, onde suas estruturas moleculares apresentam várias hidroxilas e um 
grupamento químico aldeído ou cetona, ou seja, são conhecidos como 
polihidroxialdeídos ou aldoses (ex: glicose) e polihidroxicetonas ou cetoses (ex: 
frutose) com a fórmula geral (CH2O)n. Enquanto o aldeído está sempre no carbono 
1, a cetona está sempre no carbono 2. No entanto alguns monossacarídeos 
apresentam outros elementos químicos como nitrogênio, formando aminas (ex: N-
acetilglicosamina) e fósforo, formando fosfatos (ex: glicose 6-fosfato). Sendo assim, 
os monossacarídeos são distinguíveis pelo seu tamanho, por ter aldeído ou cetona, 
pela posição das suas hidroxilas e pela presença de outros grupamentos químicos 
diferentes da hidroxila, aldeído e cetona (figura 1). 
Bioquímica Básica 
 
 
64 
 
 
Figura 1: Alguns monossacarídeos de ocorrência natural. Os monossacarídeos 
são aldoses (A) ou cetoses (B) contendo de 3 à 7 carbonos (os monossacarídeos de 7 
carbonos não estão representados na figura). Em C, alguns monossacarídeos 
contendo outros grupamentos químicos diferentes da hidroxila, aldeído e cetona. 
Note que os monossacarídeos em A e B estão na forma linear, enquanto os em C 
estão na forma cíclica (esta diferença será explicada ao longo da unidade). Fonte: 
Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
65 
 
Todos os monossacarídeos, exceto a dihidroxiacetona, contêm um ou mais 
carbonos assimétricos, apresentando assim formas isoméricas opticamente ativas. 
Quando a hidroxila do penúltimo carbono da molécula está no lado direito da 
molécula, o açúcar é o D-isômero, mas quando a hidroxila do penúltimo carbono da 
molécula está no lado esquerdo, o açúcar é o L-isômero. Quase 100% dos 
carboidratos na natureza estão na forma D (figura 1). Dois açúcares que diferem na 
posição da hidroxila em um único carbono são chamados de epímeros, como na 
comparação entre glicose e galactose ou entre glicose e manose. Manose e 
galactose não são epímeros por apresentarem diferenças na posição das hidroxilas 
em 2 carbonos (figura 1). 
 Na natureza, os monossacarídeos de 3 e 4 carbonos são estruturas 
lineares, mas os de 5, 6 e 7 carbonos se apresentam como estruturas cíclicas (em 
forma de anéis). (figura 2). Anéis hexagonais são chamados de piranos (ex: glicose 
cíclica) e pentagonais são chamados de furanos (ex: frutose cíclica) (figura 3). 
Bioquímica Básica 
 
 
66 
 
 
Figura 2: Estrutura cíclica da glicose. A reação entre o aldeído do carbono 1 e a 
hidroxila do carbono 5 gera dois isômeros, o α (hidroxila representada “para baixo”) 
e o β (hidroxila representada “para cima”). Fonte: Lehninger, Princípios de 
Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
67 
 
 
Figura 3: Formas piranosídicas da glicose e furanosídicas da frutose. Fonte: 
Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Dentre as funções dos monossacarídeos destaca-se a nutricional (muitos estão 
na dieta, como a glicose, frutose, sorbose, manose etc), a estrutural (a desoxirribose 
e a ribose são pentoses presentes na constituição do DNA e do RNA 
respectivamente), a energética (a maioria dos monossacarídeos da dieta são 
utilizados na produção de energia) e a redutora. 
Os monossacarídeos nas formas fechadas podem se unir formando açúcares 
maiores (oligossacarídeos e polissacarídeos). A ligação entre dois monossacarídeos 
se chama ligação glicosídica. Esta ligação covalente é uma reação química que 
ocorre entre a hidroxila do carbono 1 de um monossacarídeo e a hidroxila de 
qualquer carbono do outro monossacarídeo, coma saída de uma molécula de água, 
sendo as ligações glicosídicas mais comuns entre C1-C4 e C1-C6 (figura 4). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
68 
 
 
Figura 4: A ligação glicosídica. Esta ligação é uma reação química que ocorre 
entre a hidroxila do carbono 1 de um monossacarídeo e a hidroxila de qualquer 
carbono do outro monossacarídeo, com a saída de uma molécula de água. Na 
formação da sacarose (um oligossacarídeo) a ligação glicosídica envolve o carbono 1 
da glicose e o carbono 2 da frutose. Alguns hidrogênios da glicose e da frutose não 
estão representados na figura para evidenciar a reação entre hidroxilas dos 
monossacarídeos. Fonte: www.brasilescola.com, acesso em 26/10/2014. 
Os oligossacarídeos são açúcares formados pela união de dois até vinte 
monossacarídeos. Os oligossacarídeos mais conhecidos são os dissacarídeos 
(formados pela união de dois monossacarídeos). Dentre estes podemos citar a 
sacarose (açúcar da cana, formado por glicose + frutose unidos por ligação 
glicosídica C1-C2), a maltose (açúcar do malte, presente nas cervejas, formado por 
glicose + glicose unidos por ligação glicosídica C1-C4), a trealose (presente nos 
cogumelos, formado por glicose + glicose unidos por ligação glicosídica C1-C1), a 
isomaltose (açúcar também encontrado no malte, formado por glicose + glicose 
unidos por ligação glicosídica C1-C6), e a lactose (açúcar do leite, formado por 
galactose + glicose unidos por ligação glicosídica C1-C4) (figura 5). Ambos fazem 
parte da dieta da maioria dos humanos e precisam ter suas ligações glicosídicas 
quebradas por enzimas hidrolases do intestino delgado para que seus 
monossacarídeos sejam absorvidos. Porém, nem todos os oligossacarídeos da dieta 
são totalmente quebrados. A rafinose, trissacarídeo formado por galactose, glicose 
e frutose unidas por ligações glicosídicas C1-C6 e C1-C2, está na dieta (encontrado 
http://www.brasilescola.com/
Bioquímica Básica 
 
 
69 
no feijão, repolho, brócolis, grãos integrais e outros alimentos), mas os humanos 
conseguem somente quebrá-la em frutose e melibiose (galactose + glicose), não 
hidrolisando totalmente a rafinose (figura 5). Deste modo a frutose é absorvida, mas 
a melibiose não. No intestino grosso, a rafinose e a melibiose podem ser degradadas 
enzimaticamente por bactérias, produzindo CO2, metano e/ou hidrogênio, 
provocando flatulência associada à ingestão de feijão e outros legumes. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Intestino_grosso
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hidrog%C3%AAnio
Bioquímica Básica 
 
 
70 
 
 
Figura 5: Alguns oligossacarídeos de ocorrência natural. Em A, os dissacarídeos 
maltose (glicose + glicose), lactose (galactose + glicose) e sacarose (glicose + 
frutose). Em B, o trissacarídeo rafinose (galactose + glicose + frutose), onde B1 
mostra a rafinose inteira e após digestão com a enzima invertase (a mesma que 
hidrolisa sacarose em glicose e frutose), os produtos de digestão melibiose (B2) e 
frutose (B3). Fontes: Lehninger, Princípios de Bioquímica e www.braukaiser.com, 
acesso em 26/10/2014. 
http://www.braukaiser.com/
Bioquímica Básica 
 
 
71 
Outros oligossacarídeos maiores, encontrados na membrana das células, estão 
associados a proteínas (glicoproteínas) e a lipídios (glicolipídios) e formam o 
glicocálix (figura 6), importante região de membrana responsável pelo 
reconhecimento celular: a GP120 é uma glicoproteína do HIV, capaz de reconhecer e 
se ligar simultaneamente à glicoproteína receptora de membrana CD4 e à proteína 
CCR5 de linfócitos T auxiliares, para iniciar o processo de infecção e multiplicação 
viral. Glicolipídios na superfície das hemácias são importantes determinantes dos 
grupos sanguíneos humanos, podendo, em transfusões equivocadas, serem 
reconhecidos por anticorpos plasmáticos e provocar aglutinação (agrupamento de 
hemácias, o que pode entupir vasos sanguíneos e comprometer a circulação do 
sangue no organismo, levando à morte do indivíduo). O receptor de manose é uma 
glicoproteína, presente na superfície dos macrófagos e outras células ,que 
reconhece os monossacarídeos manose, fucose e N-acetilglicosamina de 
glicoproteínas na superfície de bactérias, protozoários e fungos para a fagocitose 
destes microorganismos. 
As funções dos oligossacarídeos são as mesmas dos monossacarídeos: 
estrutural, nutricional, energética etc. Os oligossacarídeos podem ser ou não 
redutores: se algum carbono anomérico do oligossacarídeo estiver livre para ser 
oxidado, o oligossacarídeo será redutor (ex: maltose e lactose), mas se todos os 
carbonos anoméricos do oligossacarídeo estiverem sendo usados nas ligações 
glicosídicas, o açúcar é considerado não redutor (ex: sacarose e trealose). 
Os polissacarídeos são açúcares contendo desde várias dezenas até milhares de 
monossacarídeos. Os polissacarídeos podem ser homopolissacarídeos (contendo 
sempre o mesmo tipo de monossacarídeo), incluindo o amido, o glicogênio, a 
celulose e a quitina ou heteropolissacarídeos (contendo dois ou mais tipos de 
monossacarídeos ao longo da molécula), incluindo o peptidoglicano e os 
glicosaminoglicanos. As principais funções dos polissacarídeos são a reserva de 
energia e a estrutural. 
O amido é um polissacarídeo de reserva energética encontrado principalmente 
nos tubérculos (ex: batatas) e sementes (ex: grão de milho) dos vegetais, formado 
por milhares de moléculas de glicose. Pode se apresentar em duas formas: a 
amilose, contendo somente ligações glicosídicas C1-C4 entre as moléculas de 
glicose (chamada de forma linear do amido) e a amilopectina, contendo ligações 
Bioquímica Básica 
 
 
72 
glicosídicas C1-C4, porém também ligações C1-C6 (ponto de ramificação) a cada 24 
– 30 moléculas de glicose (chamada de forma ramificada do amido) (figura 6). O 
glicogênio, assim como o amido, é um polissacarídeo de reserva energética muito 
grande encontrado em seres animais e fungos. As fontes de glicogênio na dieta são 
peixes e carnes vermelhas e brancas. Todas as células humanas são capazes de 
produzir glicogênio, mas os hepatócitos (células do fígado) e os miócitos (células 
musculares) são os maiores produtores de glicogênio. O glicogênio é semelhante à 
amilopectina por ter várias moléculas de glicose unidas por ligações glicosídicas C1-
C6 (um ponto de ramificação a cada 8 – 12 moléculas de glicose) (figura 6). Ambos 
amido e glicogênio são solúveis porque apresentam várias hidroxilas expostas para 
fazer pontes de hidrogênio com a água. 
A celulose, outra molécula de origem vegetal formada por moléculas de 
glicose, não tem função energética, mas sim estrutural, estando presente na parede 
celular das células vegetais (figura 6). A celulose tem importante aplicação 
industrial, sendo usada na fabricação de papel, papelão, celofane etc. Pelo fato dos 
seres humanos não terem a enzima celulase, capaz de hidrolisar a celulose, não 
podemos aproveitar as glicoses da celulose, sendo assim, a celulose funciona como 
uma fibra na dieta, saindo inteira nas fezes. Já para a digestão do amido e do 
glicogênio da dieta, os humanos têm enzimas amilases na boca e no intestino 
delgado. Na celulose, as moléculas de glicose (10.000 a 15.000) são unidas por 
ligações glicosídicas C1-C4, e a molécula é insolúvel em água. 
A quitina, um polissacarídeo estrutural encontrado na superfície dos artrópodes 
e dos fungos, é formada por milhares de moléculas de N-acetilglicosamina unidos 
por ligações β1-4 (figura 6), sendo também um polissacarídeo insolúvel em água. É o 
segundo polissacarídeo mais abundante do planeta depois da celulose. Pessoas que 
se alimentam de crustáceos como siri, caranguejo, camarão e lagosta ou de alguns 
cogumelos têm a quitina na dieta, mas como não temos enzimas capazes de digeri-
la, a quitina também se comporta como fibra. A partir da desacetilação dos 
monossacarídeos N-acetilglicosamina que formam a quitina se produz a quitosana, 
uma moléculamuito consumida por pessoas que desejam emagrecer e reduzir o 
colesterol sanguíneo, pois a quitosana diminui expressivamente a absorção de 
triglicerídeos e colesterol da dieta. 
Bioquímica Básica 
 
 
73 
O peptidoglicano é uma molécula insolúvel encontrada na parede celular de 
bactérias Gram
+
 e no espaço periplásmico (entre a parede celular e a membrana 
celular) de bactérias Gram
-
. Sua estrutura molecular contém peptídeos formados 
por glicina, alanina, glutamato e lisina, ligados covalentemente à dissacarídeos 
repetidos de ácido N-acetilmurâmico e N-acetilglicosamina unidos por ligações β1-4 
(figura 6). A lisozima, encontrada na lágrima e na saliva mata bactérias por atuar 
hidrolisando as ligações glicosídicas entre os monossacarídeos do peptidoglicano. 
Os glicosaminoglicanos são moléculas componentes da matriz extracelular, 
formadas por milhares de unidades repetidas de dissacarídeos, sendo um dos 
monossacarídeos o N-acetilglicosamina ou N-acetilgalactosamina e o outro o ácido 
D-glucurônico ou ácido L-idurônico. O ácido hialurônico, um glicosaminoglicano, 
funciona como lubrificante nas articulações e confere resistência e elasticidade da 
cartilagem e dos tendões. Os glicosaminoglicanos estão ligados covalentemente ou 
não-covalentemente a proteínas de membrana ou proteínas extracelulares para 
formar os proteoglicanos, muito abundantes nos tecidos conectivos, como o tecido 
conjuntivo propriamente dito, o tecido cartilaginoso, o tecido ósseo e os vasos 
sanguíneos. Estes glicoconjugados dão rigidez à matriz, regulam a passagem de 
moléculas através da matriz extracelular, bloqueiam e estimulam ou guiam a 
migração e dispersão celular através da matriz, além de contribuir para um 
ambiente bastante hidratado. 
Bioquímica Básica 
 
 
74 
 
 
 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
75 
 
 
 
 
Figura 6. Alguns polissacarídeos de ocorrência natural. Em A, pequeno 
segmento das duas formas do amido, a forma linear amilose, mostrando somente 
ligações C1-C4 (esquerda) e a forma ramificada amilopectina, mostrando ligações 
C1-C4 e C1-C6 (direita). Em B, pequeno segmento do glicogênio mostrando ligações 
C1-C4 e C1-C6. Em C, segmento curto da celulose (esquerda) e da quitina (direita). 
Em D, pequeno segmento do peptidoglicano, evidenciando os dissacarídeos 
repetidos de N-acetilglicosamina (também observado na quitina) e N-
acetilmurâmico ligados aos aminoácidos glicina, alanina (Ala), glutamato (Glu) e 
lisina (Lys); Fontes: Lehninger, Princípios de Bioquímica, www.biologia.edu.ar, 
www.homepage.ufp.pt, www.bifi.es, www.ebah.com.br e 
www.carboidratos.farmfametro.blogspot.com, acessos em 26/10/2014. 
http://www.biologia.edu.ar/
http://www.homepage.ufp.pt/
http://www.bifi.es/
http://www.ebah.com.br/
http://www.carboidratos.farmfametro.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
76 
 
Digestão e absorção de carboidratos 
 
Como descrito anteriormente, muitos carboidratos são obtidos na dieta. 
Destes, a maioria são oligossacarídeos (ex: sacarose, lactose, maltose, trealose e 
rafinose) e polissacarídeos (ex: amido, glicogênio, celulose e quitina), mas alguns 
monossacarídeos livres (ex: glicose, frutose e sorbose) também podem ser obtidos. 
O uso de suplementos alimentares aumentou a lista de açúcares ingeridos (ex: 
quitosana, um polissacarídeo descrito anteriormente e maltodextrina, um 
oligossacarídeo contendo, em média, 8 unidades de glicose com algumas ligações 
C1-C6). 
Os humanos absorvem somente monossacarídeos, portanto, faz-se necessária 
a hidrólise dos oligossacarídeos e polissacarídeos. Para isso, o tubo digestivo deve 
contar com um arsenal de enzimas digestivas para estes açúcares maiores a fim de 
liberar os monossacarídeos. O ser humano não possui todas as enzimas necessárias 
para a digestão de todos os açúcares ingeridos, então os que não são digeridos ou 
são apenas parcialmente digeridos acabam atuando como fibras, incluindo a 
quitina, a quitosana, a celulose e outros não citados nesta unidade, mas que 
também fazem parte da dieta, como as hemiceluloses, (polissacarídeos contendo 
xilose, manose, arabinose, glicose, ácido glucurônico, ácido galacturônico, fucose e 
galactose em várias combinações) as pectinas (polissacarídeos contendo ácido 
galacturônico, ramnose, arabinose e galactose em várias combinações) e as gomas 
(polissacarídeos contendo galactose, arabinose, ramnose, ácido glucurônico e 
glicoproteínas em várias combinações). A amilase salivar é a única enzima digestiva 
na boca para os açúcares da dieta; as demais enzimas estão no lúmen do intestino 
delgado (figura 7). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
77 
 
 
 
 
 
 
 
Sacarose 
 
Lactose 
 
Maltose 
 
Trealose 
 
Rafinose 
 
Figura 7: Carboidratos da dieta. Os açúcares amido, glicogênio, sacarose, 
lactose, maltose e rafinose ao serem digeridos liberam os monossacarídeos glicose, 
frutose e galactose que vão do intestino delgado para o sangue e em seguida para 
todas as células do corpo. Glicose(n) significa um número indeterminado de 
moléculas de glicose após a digestão do amido e do glicogênio, por estes terem 
tamanhos variados. Outro monossacarídeo, a manose, obtida da digestão de alguns 
polissacarídeos e glicoproteínas celulares presentes na dieta também vai do 
intestino delgado para as células do corpo. 
Após a digestão, glicose, galactose e manose são transportados do lúmen 
intestinal para o epitélio intestinal acoplados a Na
+
 pela proteína transportadora de 
membrana SGLT1 e em seguida ambos são levados para o sangue pela proteína 
transportadora de membrana GLUT2 presente na membrana das células do epitélio 
intestinal voltada para o sangue. A frutose é transportada do lúmen para o epitélio 
por outro transportador, o GLUT5, independente do acoplamento com Na
+
, mas 
assim como para os outros monossacarídeos, o GLUT2 também transporta a frutose 
para o sangue. O Na
+
 é liberado para o sangue trocando com K
+
 através da proteína 
Maltose 
Maltotriose 
Isomaltose 
Dextrinas 
Amilase salivar e 
pancreática 
Glicose (n) 
Amido 
Glicogênio 
Maltase 
Isomaltase 
Dextrinases 
Glicose + frutose 
Invertase (sacaridase) 
Galactose + glicose 
β-galactosidase (lactase) 
Maltase Glicose + glicose 
Invertase 
Melibiose + Frutose 
Trealase Glicose + glicose 
Bioquímica Básica 
 
 
78 
de membrana conhecida como bomba de Na
+
 e K
+ 
(figura 8). Do sangue, os 
monossacarídeos são captados pelas células também por proteínas 
transportadoras, como a GLUT4 das células musculares esqueléticas e cardíacas e 
células do tecido adiposo e a GLUT3 dos neurônios. 
 
 
 
Figura 8: Absorção de monossacarídeos. Os oligossacarídeos e polissacarídeos 
são hidrolisados e os monossacarídeos são transportados do lúmen para o epitélio 
intestinal por proteínas transportadoras presentes na membrana das células voltada 
para o lúmen do órgão e voltada para o sangue. Fonte: 
www.bloglowcarb.blogspot.com, acesso em 26/10/2014. 
http://www.bloglowcarb.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
79 
 
Obtenção de energia com carboidratos 
 
Ao entrar nas células, os monossacarídeos podem ser utilizados para obtenção 
de energia. Para obter energia são necessárias três etapas: a glicólise, o ciclo de 
Krebs (ou ciclo do ácido cítrico) e a cadeia respiratória. 
A glicólise, também chamada de via glicolítica ou via de Embden-Meyerhof-
Parnas, é a primeira via metabólica na obtenção de energia. Todas as células vivas, 
desde bactérias até as células humanas, fazem glicólise. Nesta via, que ocorre no 
citoplasma das células, glicose, frutose, galactose e manose são convertidas em 
duas moléculas de piruvato através de várias etapas enzimáticas. Durante o 
processo, parte da energia destes monossacarídeos é conservada na produção 
líquida de duas moléculas de ATP e de duas moléculas de NADH (também descrita 
como NADH + H+) (figura 9). Em células oxigenadas,as moléculas de piruvato vão 
para uma organela da célula chamada mitocôndria, são convertidas em 
acetilcoenzima A (acetilCoA) e o metabolismo energético prossegue. No entanto, se 
a célula está com pouco ou nenhum oxigênio ou se a célula não apresenta 
mitocôndrias ou então apresenta mitocôndrias defeituosas, o metabolismo 
energético não prossegue e as moléculas de piruvato são convertidas no citoplasma 
em lactato ou etanol, dependendo da célula na qual está ocorrendo a glicólise. 
Piruvato pode ainda ser convertido no aminoácido alanina, quando a célula 
necessita deste para a síntese de proteínas. 
Bioquímica Básica 
 
 
80 
 
 
 
 
Figura 9: A via glicolítica. Em A, a via glicolítica resumida, mostrando a glicose 
sendo convertida em duas moléculas de piruvato com produção líquida de 2 ATP e 2 
NADH + 2 H
+
. Em B, a via glicolítica detalhada evidenciando as estruturas 
moleculares e as enzimas envolvidas no processo. À partir de gliceraldeído 3-fosfato 
todas as moléculas estão em dobro, assim como as moléculas de ATP formadas. 
Várias destas enzimas precisam do cofator Mg
++
 para suas atividades catalíticas (não 
mostrado na figura). Fontes: www.profdorival.com.br e 
www.professorthiagorenno.blogspot.com, acessos em 26/10/2014. 
 
Usando a glicose como exemplo, na primeira etapa da glicólise, a glicose é 
convertida em glicose 6-fosfato (a glicose recebe um fosfato no carbono 6) através 
da enzima hexoquinase. Este passo é importante porque ao receber o fosfato, a 
glicose fica presa na célula, pois não existem transportadores de glicose 6-fosfato 
nas membranas celulares. A reação de formação da glicose 6-fosfato requer o ATP, 
assim o ATP vira ADP e o fosfato liberado é o que se liga à glicose. A segunda etapa 
http://www.profdorival.com.br/
http://www.professorthiagorenno.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
81 
envolve a conversão de glicose 6-fosfato em frutose 6-fosfato, catalisada pela 
enzima fosfohexose (ou fosfoglicose) isomerase. Na terceira etapa a frutose 6-
fosfato é fosforilada à frutose 1,6-bifosfato, através da enzima fosfofrutoquinase 1 
(PFK-1). Esta fosforilação é dependente de ATP, assim um novo ATP é consumido e 
o fosfato liberado é inserido no carbono 1 da frutose 6-fosfato. Até o momento, o 
saldo energético é – 2 ATP. A quarta etapa envolve a clivagem da frutose 1,6-
bifosfato pela enzima aldolase, em duas moléculas de três carbonos, o gliceraldeído 
3-fosfato e a dihidroxiacetona fosfato, está última, em uma quinta etapa, convertida 
imediatamente em gliceraldeído 3-fosfato pela enzima triose fosfato isomerase, 
pois somente o gliceraldeído 3-fosfato pode ser metabolizado nas etapas 
subsequentes da glicólise. Na sexta etapa, cada molécula de gliceraldeído 3-fosfato 
é oxidada à 1,3-bifosfoglicerato à partir da incorporação de um fosfato inorgânico, 
reação catalisada pela enzima gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase (G3PDH). Esta 
enzima tem o NAD
+
 como coenzima. Esta molécula é uma aceptora de prótons e 
elétrons, recebendo dois elétrons e um próton (hidreto) resultante da oxidação do 
gliceraldeído 3-fosfato na reação enzimática, convertendo o NAD
+
 em NADH. Como 
dois prótons e dois elétrons são liberados na reação, mas o NAD
+
 só pode incorporar 
um hidreto, a reação é descrita como NADH (NAD
+
 contendo o hidreto) + H
+
 (próton 
livre que não foi incorporado ao NAD
+
) Este NADH + H
+
 necessita posteriormente 
ser reconvertido em NAD
+
 (será explicado posteriormente nesta unidade) para que a 
glicólise nunca pare, pois NAD
+ 
existe em quantidades baixas na célula e assim 
precisa estar disponível para que sempre ocorra a via glicolítica. A sétima etapa 
revela a formação de ATP. A enzima fosfoglicerato quinase catalisa a transferência 
do fosfato do carbono 1 do 1,3-bifosfoglicerato para o ADP, formando ATP e 3-
fosfoglicerato. A oitava etapa envolve a conversão de 3-fosfoglicerato em 2-
fosfoglicerato pela enzima fosfoglicerato mutase. A nona etapa, catalisada pela 
enolase, desidrata o 2-fosfoglicerato, produzindo o fosfoenolpiruvato e finalmente a 
décima etapa envolve a transferência do fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP, 
formando ATP e piruvato, reação catalisada pela enzima piruvato quinase. As 
enzimas hexoquinase, fosfohexose isomerase, fosfofrutoquinase-1, 
fosfogliceratoquinase, fosfoglicerato mutase e piruvato quinase são dependentes 
do cofator Mg
++
 para as suas atividades catalíticas, sendo que a piruvato quinase 
também é dependente do cofator K
+
. 
Bioquímica Básica 
 
 
82 
Como foi descrito acima, duas moléculas de gliceraldeído 3-fosfato foram 
anteriormente produzidas a partir de frutose 1,6-bifosfato, então na verdade, foram 
produzidas 4 moléculas de ATP, 2 moléculas de NADH + 2 H
+
 e 2 moléculas de 
piruvato. No entanto o saldo energético líquido é de 2 ATP porque foram 
consumidos (gastos) 2 ATP no início da glicólise (durante as reações de glicose até 
frutose 1,6-bifosfato). A fórmula geral da glicólise é então: 
 
Glicose + 2 ADP + 2 NAD
+
 = 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H
+
 + 2 H2O 
 
Vamos lembrar: Energia é derivada da oxidação de combustíveis metabólicos 
utilizados pelo organismo (carboidratos, lipídios e proteínas). O elo essencial entre 
as vias de produção e de utilização de energia é o ATP (adenosina trifosfato). Esta 
molécula é uma D-ribose com uma base nitrogenada adenina ligada por uma 
ligação glicosídica no carbono 1 e três grupos fosforil (fosfatos) no carbono 5 (figura 
10). Reações catabólicas liberam energia, esta que é geralmente armazenada na 
forma de ATP. Os dois grupos fosforil terminais são ligações ricas em energia, assim 
quando ocorre hidrolise do ATP, forma-se ADP e energia é liberada para trabalho 
biológico. Por exemplo, no músculo esquelético, a energia química contida nos 
fosfatos é convertida em energia mecânica durante a contração muscular. O 
transporte ativo de substâncias através das membranas celulares, inclusive para a 
propagação do impulso nervoso e para a síntese de macromoléculas são outros 
exemplos que envolvem a transferência de energia do ATP. Nas reações oxidativas 
do catabolismo, enzimas desidrogenases transferem equivalentes de redução, isto 
é, prótons (H
+
) e elétrons (e
-
) para as coenzimas NAD
+ 
(Nicotinamida Adenina 
Dinucleotídeo), NADP (Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo Fosfato) ou FAD 
(Flavina Adenina Dinucleotídeo) para produzir as formas reduzidas NADH, NADPH e 
FADH2 (figura 11). Enquanto NAD
+
 e NADP se reduzem após incorporar um hidreto, 
FAD se reduz com 2 prótons e 2 elétrons. Estes equivalentes de redução são 
transferidos para uma cadeia de transporte de elétrons (cadeia respiratória) nas 
mitocôndrias das células e estes elétrons são entregues ao O2. Estas reações liberam 
energia que é usada na síntese de ATP. Outras moléculas similares trifosfatadas 
Bioquímica Básica 
 
 
83 
(GTP, CTP e UTP) também estão envolvidas em transferência de energia em vias 
biossintéticas. 
 
 
Figura 10: Estrutura do ATP e do ADP. Em A, a estrutura do ATP com os seus 
três grupamentos fosfato e do ADP após hidrólise do ATP, com consequente 
liberação de fosfato inorgânico. Em B, o esquema da interconversão ATP-ADP nas 
células. Fontes: Lubert Stryer, Bioquímica e www.hyperphysics.phy-astr.gsu.edu, 
acesso em 28/10/2014. 
Bioquímica Básica 
 
 
84 
 
Outros monossacarídeos que podem entrar na via glicolítica: a frutose pode ser 
convertida em frutose 6-fosfato pela ação da enzima hexoquinase (comum no 
músculo e tecido adiposo) que segue na via glicolítica, ou então, em frutose 1-
fosfato pela ação da enzima frutoquinase (no fígado). A frutose 1-fosfato é clivada 
pela enzima aldolase em dihidroxiacetona fosfato e gliceraldeído. Pela ação da 
enzima gliceraldeído quinase, o gliceraldeído é fosforilado (usando o fosfato do 
ATP) gerando gliceraldeído 3-fosfato, que segue na via glicolítica. Já a 
dihidroxiacetona-fosfatoé convertida em gliceraldeído 3-fosfato por ação da 
enzima triose fosfato isomerase que também segue na via glicolítica; a manose é 
convertida em manose 6-fosfato pela ação da enzima hexoquinase e em seguida, 
por ação da enzima fosfomanose isomerase, a manose 6-fosfato é convertida em 
frutose 6-fosfato que segue na via glicolítica; a galactose é inicialmente convertida 
em galactose 1-fosfato pela ação da enzima galactoquinase. Em seguida, em uma 
reação catalisada pela enzima galactose 1-fosfato uridiltransferase a galactose 1-
fosfato perde o seu fosfato, recebe UTP (uridina trifosfato) no carbono 1 e com a 
saída de mais um fosfato, é transformada em UDP-galactose. A UDP-galactose é 
convertida em UDP-glicose por ação da enzima UDP-galactose epimerase e em 
seguida em glicose 1-fosfato pela ação da enzima UDP-glicose pirofosforilase. A 
glicose 1-fosfato pode ser enfim convertida em glicose 6-fosfato pela ação da 
enzima fosfoglicomutase e seguir na via glicolítica (figura 11). Assim como para a 
glicose, qualquer monossacarídeo usado na via glicolítica levará a um saldo 
energético líquido de 2 ATP. 
Bioquímica Básica 
 
 
85 
 
 
Figura 11: Aproveitamento da galactose (A), manose (B) e frutose (C) para a via 
glicolítica. Fonte: Walter Motta, Bioquímica. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
86 
Em condições anaeróbicas, as células não usam a mitocôndria para continuar o 
processo de produção de energia. Nestas condições, células animais e algumas 
bactérias (ex: lactobacilos) fazem a chamada fermentação, convertendo piruvato 
em lactato, em uma reação catalisada pela enzima lactato desidrogenase, com 
conversão do NADH + H
+
 (formado na conversão de gliceraldeído 3-fosfato em 1,3-
bifosfoglicerato) em NAD
+
. Músculos muito ativos costumam estar em condições de 
baixa oxigenação (hipoxia) e assim produzem muito lactato. Nas hemácias, o lactato 
é o produto final do metabolismo energético pelo fato destas células não terem 
mitocôndrias, então para cada glicose ou outro monossacarídeo, o saldo energético 
obtido é sempre 2 ATP. Células cancerígenas também dependem da glicólise como 
via produtora de energia, por vários motivos incluindo a pouca oxigenação, o 
número inferior de mitocôndrias e a superprodução de algumas enzimas da via 
glicolítica. 
Excesso de lactato é ruim para o corpo porque o lactato produzido no 
citoplasma das células extra-hepáticas vai para o sangue com destino ao fígado a 
fim de ser usado na gliconeogênese (esta via será detalhada no final desta unidade), 
porém levando um H
+
. Então produção excessiva de lactato significa muito H
+
 no 
sangue e consequentemente acidose sanguínea. Além disso, o lactato intramuscular 
é o responsável pela fadiga muscular. Da mesma forma que piruvato se converte em 
lactato, a mesma enzima, em ambiente oxigenado, pode fazer o processo inverso, 
no entanto, somente dentro da célula (o lactato que já está no sangue não pode ser 
convertido em piruvato) (figura 12). 
Em fungos submetidos a condições de baixa oxigenação, o piruvato é 
convertido em acetaldeído (pela ação da enzima piruvato descarboxilase) e em 
seguida em etanol (pela ação da enzima álcool desidrogenase), com liberação de 
CO2 e conversão do NADH + H
+
 em NAD
+
 (figura 12). Esta estratégia é a base para a 
produção das bebidas alcoólicas usando açúcares (principalmente da cana de 
açúcar) e fungos capazes de se manterem vivos na ausência de oxigênio. 
O fígado dos seres humanos contem a enzima álcool desidrogenase que é 
capaz de converter o etanol das bebidas alcoólicas em acetaldeído, com produção 
de NADH + H
+
 à partir de NAD
+
. Este vai para a mitocôndria e por ação da enzima 
aldeído desidrogenase e convertido em acetato, com nova produção de NADH + H
+
 
(figura 12). Por último a enzima mitocondrial acetilCoA sintetase converte o acetato 
Bioquímica Básica 
 
 
87 
em acetilCoA para prosseguir na via de produção de energia ou então o acetato sai 
do fígado e vai para outros órgãos (principalmente músculos) para, na mitocôndria 
destas células ser convertido em acetilCoA. A via metabolica do etanol no fígado 
dos humanos não é exatamente o reverso da produção de etanol nos fungos porque 
os humanos não têm uma enzima capaz de converter o acetaldeído em piruvato. 
Em resumo, o etanol das bebidas pode ser usado na produção de energia 
hepática e/ou muscular, mas em contraste com esta característica positiva para o 
metabolismo energético, vários problemas estão associados à ingestão de etanol: 
sendo um depressor do sistema nervoso central, o etanol diminui a sua atividade, ou 
seja, facilita a ação do maior neurotransmissor depressor no cérebro (GABA) e inibe 
a ação do maior neurotransmissor excitatório do cérebro, o glutamato, então, 
atuando especificamente sobre estes receptores, o etanol abranda o funcionamento 
do sistema nervoso; além disso, o acetaldeído formado a partir do etanol é cerca de 
30 vezes mais tóxico que o etanol e assim que é produzido, sai do fígado e viaja por 
todo o corpo causando lesões em diversos órgãos até voltar ao fígado e ser 
convertido em acetato; somando-se a isso, o excesso de NADH formado a partir do 
metabolismo do etanol inibe a gliconeogênese no fígado, pois esta via contém 
enzimas dependentes de NAD
+
; excesso de etanol no fígado e consequentemente 
da produção de acetilCoA leva a síntese de colesterol e de triglicerídeos (esta via 
será detalhada na próxima unidade), aumentando o índice de triglicerídeos e 
colesterol no sangue e gerando o chamado fígado gorduroso; além disso pode 
ocorrer hepatite e cirrose causadas pelo etanol; o consumo excessivo de álcool é a 
principal causa da pancreatite crônica, por fatores ainda desconhecidos, mas 
acredita-se que seja por lesões causadas pelo acetaldeído; o etanol também 
perturba a função renal por inibir o hormônio antidiurético (ADH): este hormônio 
atua no rim fazendo com que o mesmo diminua a produção de urina, através da 
retenção de água, daí a vontade excessiva de urinar dos alcoólatras, podendo levar a 
desidratação; o etanol pode, em parte, contribuir para a supressão da atividade 
reprodutora dos machos, por atrofia testicular, disfunção dos órgãos reprodutores 
acessórios, supressão da espermatogênese e infertilidade; pode também ter 
influência direta no crescimento e desenvolvimento da criança: a criança pode 
nascer com Síndrome Fetal Alcoólica (FAS). 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Atrofia_testicular
Bioquímica Básica 
 
 
88 
 
 
Figura 12: Destinos do piruvato em condição anaeróbica. Em A, células animais 
ou algumas bactérias submetidas à condições de pouca ou nenhuma oxigenação 
convertem piruvato em lactato. Em B, fungos nas mesmas condições citadas, 
convertem piruvato em etanol. A TPP (tiamina pirofosfato) e o Mg
++
 são 
respectivamente coenzima e cofator da enzima piruvato descarboxilase. Em ambos 
os casos, o NADH + H
+
 é convertido em NAD
+
 para ser usado na via glicolítica. Em C, 
a via de metabolização do etanol no fígado dos seres humanos. ADH: álcool 
desidrogenase, ALDH: aldeído desidrogenase. Fonte: Lehninger, Princípios de 
Bioquímica e www.bioquímicadoalcool.blogspot.com, acesso em 26/10/2014. 
 
 A glicólise pode ser regulada. Três enzimas são reguladas na glicólise: 
hexoquinase, fosfofrutoquinase e piruvato quinase. Estas enzimas são reguladas por 
modificação covalente ou efetores alostéricos de acordo com a necessidade da 
célula em manter a glicólise ativa. Por exemplo, uma célula com muita energia 
(muito ATP intracelular) costuma inibir a glicólise, regulando negativamente a 
atividade das três enzimas citadas, no entanto uma célula com pouca energia faz o 
http://www.bioqu�micadoalcool.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
89 
processo inverso, ativando a glicólise. A hexoquinase é inibida pelo excesso do 
próprio produto da sua reação (glicose 6-fosfato), mas é ativada pela falta deste 
produto.Fosfofrutoquinase-1 pode ser inibida por excesso de ATP ou por pH 
intracelular baixo, mas é ativada por excesso de ADP ou de frutose 2,6-bifosfato. 
Esta última é produzida a partir de frutose 6-fosfato (um dos intermediários da 
glicólise) pela enzima fosfofrutoquinase 2, assim, quando se faz necessário a 
ativação da fosfofrutoquinase-1, a enzima fosfofrutoquinase 2 produz frutose 2,6-
bifosfato, que vai ativar a fosfofrutoquinase-1 para que esta converta frutose 6-
fosfato em frutose 1,6-bifosfato (explicado anteriormente) e assim prosseguir a 
glicólise. Piruvato quinase é inibida por excesso de ATP e ativada por excesso de 
frutose 1,6-bifosfato. A figura 13 mostra as diferenças de cinética enzimática 
quando a enzima fosfofrutoquinase-1 é positivamente ou negativamente regulada. 
 
 
Figura 13: Regulação da fosfofrutoquinase-1. Em condições de baixa 
quantidade de ATP (alto conteúdo de ADP) nas células, a enzima fosfofrutoquinase-
1 (PFK-1) é ativada, mas quando o nível de ATP é alto, a enzima é inibida. Isto se 
reflete nas cinéticas, onde a curva mais “em pé” (linha preta) terá um pequeno Km 
assim a afinidade da enzima pelo seu substrato (frutose 6-fosfato) é alta, porém a 
curva mais “deitada” (linha vermelha) terá Km maior e então a enzima terá menor 
afinidade pelo substrato. Fonte: Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
90 
 
Em condições aeróbicas, as moléculas de piruvato vão para a mitocôndria 
(figura 14). Como a mitocôndria tem duas membranas, proteínas de membrana 
específicas transportam o piruvato do citoplasma para o interior (matriz) da 
mitocôndria, como por exemplo, a proteína translocadora de piruvato na membrana 
mitocondrial interna, que transporta o piruvato que se encontra no espaço entre as 
duas membranas para a matriz. 
 
 
Figura 14: Diagrama da mitocôndria. A mitocôndria é subdividida em 
membranna externa, membrana interna e matriz. Entre as membranas encontra-se 
o espaço intermembrana. A matriz é também conhecida como o interior da 
mitocôndria. Na matriz encontram-se as várias enzimas incluindo as enzimas do 
ciclo de Krebs. A membrana interna contém cristas e nelas estão as proteínas da 
cadeia respiratória. Fonte: Lubert Stryer, Bioquímica. 
Assim que chega à matriz, o piruvato sofre ação de um complexo contendo 3 
enzimas chamado complexo da piruvato desidrogenase. Este complexo 
multienzimático depende de 5 coenzimas, dentre elas o NAD
+
 e a coenzima A. O 
piruvato na presença deste complexo enzimático é primeiramente descarboxilado 
(um processo irreversível de oxidação na qual o grupo carboxila é removido do 
Bioquímica Básica 
 
 
91 
piruvato) formando CO2 e um derivado hidroxietil. Em seguida esta molécula sofre 
desidrogenação, formando acetil e a coenzima A é incorporada ao acetil formando 
acetilcoenzima A. Por último, elétrons e prótons liberados nas reações são 
entregues ao NAD
+
 que é convertido em NADH + H
+
. A reação resumida se encontra 
na figura 15. 
O principal destino metabólico do acetilCoA produzido na mitocôndria das 
células musculares é a sua entrada no ciclo de Krebs para a produção de energia. 
Nos adipócitos, hepatócitos e glândulas mamárias de animais em lactação, além da 
produção de energia, o acetilCoA é bastante usado na síntese de ácidos graxos para 
a produção de triglicerídeos. Também no fígado o acetilCoA pode ser usado para a 
produção de colesterol e corpos cetônicos. Com exceção do ciclo de Krebs, todas as 
outras vias metabólicas citadas serão estudadas na próxima unidade. 
 
Figura 15: Produção de acetilcoenzima A. Em A, através de reações enzimáticas 
catalisadas pelo complexo da piruvato desidrogenase, o piruvato é convertido em 
acetilcoenzima A (acetilCoA) com produção de CO2 e NADH + H+. Em vermelho 
está evidenciada a origem do CO2 durante a reação. A coenzima A é também 
Bioquímica Básica 
 
 
92 
referida como CoA-SH por ter um grupamento sulfidrila ou tiol (SH) usado na reação 
de formação da acetilCoA. Em B, a estrutura detalhada da coenzima, mostrando em 
vermelho o ácido pantotênico, vitamina da dieta usada na formação da coenzima A. 
Fonte: Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
 
Para iniciar o ciclo do Krebs, o acetilCoA transfere o seu grupo acetil (contendo 
2 carbonos) para uma molécula de 4 carbonos, o oxaloacetato, formando citrato, 
um composto com 6 átomos de carbono. A partir do citrato, uma série de 8 reações 
regeneram o oxaloacetato com produção líquida de 1 ATP ou GTP, 3 NADH + 3 H+, 1 
FADH2 e 2 CO2. Esta via tem este nome em homenagem a Sir Hans Krebs que 
detalhou a via em 1937 (figura 16). 
A primeira etapa do ciclo de Krebs envolve a condensação do grupamento 
acetil do acetilCoA com o oxaloacetato para formar citrato e coenzima A livre, 
catalisada pela enzima citrato sintase. A segunda etapa envolve a isomerização do 
citrato em isocitrato, catalisada pela enzima aconitase. Na terceira etapa a enzima 
isocitrato desidrogenase dependente da coenzima NAD+ oxida e descarboxila o 
isocitrato formando α-cetoglutarato, com a formação de NADH + H+ e liberação de 
CO2. A quarta etapa envolve o complexo multienzimático α-cetoglutarato 
desidrogenase. A enzima, que é dependente de várias coenzimas, incluindo NAD+ e 
coenzima A, oxida e descarboxila o α-cetoglutarato, formando succinilCoA, NADH + 
H+ e CO2. A quinta etapa envolve a hidrólise da sucinilCoA para formar succinato e 
coenzima A livre, catalisada pela enzima succinilCoA sintetase. A energia liberada 
na reação é conservada em uma molécula de ATP ou de GTP, esta última que, por 
intermédio da enzima nucleosídio difosfato quinase, é convertida em ATP. A sexta 
etapa catalisada pela enzima succinato desidrogenase dependente de FAD, oxida o 
succinato, formando fumarato e FADH2. Esta enzima é a única do ciclo de Krebs que 
não está na matriz da mitocôndria, mas sim na membrana interna da mitocôndria, 
atuando não somente no ciclo de Krebs, mas também na cadeia respiratória (será 
estudada mais à frente). Na sétima etapa, a enzima fumarase hidrata o fumarato, 
criando malato e na oitava etapa o malato é oxidado, regenerando o oxaloacetato. 
Esta reação é catalisada pela enzima malato desidrogenase dependente de NAD+, 
assim na reação se produz mais um NADH + H+. 
Bioquímica Básica 
 
 
93 
Para cada monossacarídeo são obtidas duas moléculas de piruvato. Os dois 
piruvatos, ao irem para a mitocôndria são convertidos em duas moléculas de 
acetilCoA, assim dois ciclos de Krebs ocorrem. Portanto, em dois ciclos de Krebs, 
obtem-se 2 ATP ou GTP, 6 NADH + 6 H+, 2 FADH2 e 4 CO2. 
É importante perceber que, na formação de acetilCoA e ao longo do ciclo de 
Krebs, ocorrem descarboxilação de moléculas e assim são produzidos CO2. São 
justamente estes CO2 produzidos durante as etapas metabólicas que o organismo 
expulsa durante a respiração, assim respiração celular e respiração fisiológica atuam 
simultaneamente. Outro ponto importante é que, a partir destas observações, 
diferente do que muitos pensam O2 não vira CO2 nas células. Ao longo desta 
unidade será explicado que o O2 vira H2O na mitocôndria das células. 
 
Figura 16: As reações do ciclo de Krebs. Nesta figura estão mostradas as 
estruturas moleculares e as enzimas envolvidas no processo. Na via são produzidos 
1 ATP ou GTP, 3 NADH + 3 H
+
, 1 FADH2 e 2 CO2. Fonte: 
www.bioquímicaufal.blogspot.com, acesso em 28/10/2014. 
http://www.bioqu�micaufal.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
94 
 
Assim como a glicólise, o ciclo de Krebs pode ser regulado. A enzima citrato 
sintase é inibida por excesso de citrato, succinilCoA, NADH e ATP, mas ativada 
quando a célula está com excesso de ADP. Isocitrato desidrogenase é inibida por 
excesso de NADH e ATP e ativada por excesso de ADP e NAD
+
. O complexo 
multienzimático α-cetoglutarato desidrogenase é inibido por excesso de NADH e 
succinilCoA e ativado por excesso de Ca
++
 intramitocondrial.A cadeia respiratória é a última etapa da via de produção de energia. Nesta 
etapa, os elétrons de todos os NADH e FADH2 produzidos nas duas etapas 
anteriores (glicólise e ciclo de Krebs) são transferidos, por meio de uma cadeia de 
transporte de elétrons, para o aceptor final de elétrons que é o O2. Grande parte da 
energia liberada no sistema é usada para o bombeamento de prótons da matriz 
(lado N) para o espaço entre as membranas da mitocôndria (lado P) que cria um 
gradiente eletroquímico. A volta dos prótons para a matriz libera energia para a 
síntese de ATP a partir de ADP + Pi (fenômeno chamado de fosforilação oxidativa). 
Os prótons também vão para o O2 e a combinação de oxigênio, elétrons e prótons 
produz água, caracterizando o consumo de oxigênio (figura 17). Os transportadores 
de elétrons são complexos multienzimáticos conhecidos como complexo I 
(complexo da NADH desidrogenase ou NADH-coenzima Q oxidoredutase), 
complexo II (succinato desidrogenase ou succinato-coenzima Q oxidoredutase), 
complexo III (coenzima Q-citocromo C oxidoredutase ou citocromo bc1) e complexo 
IV (citocromo C oxidase). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
95 
 
 
Figura 17: As reações da cadeia respiratória. Nesta figura são mostrados os 
transportadores de elétrons na membrana mitocondrial interna, o gradiente 
eletroquímico criado pelo fluxo de prótons, a síntese de ATP e o consumo de 
oxigênio. Fonte: www.nutrisdoexercicio.wordpress.com, acesso em 29/10/2014. 
 
 As reações da cadeia respiratória se iniciam com a transferência do hidreto 
(2 elétrons e 1 próton) do NADH e também de 1 próton da matriz, para um lipídio 
transportador de elétrons chamado coenzima Q (CoQ). O complexo I catalisa esta 
reação. Neste complexo existem vários grupos prostéticos incluindo 7 centros ferro-
enxofre (Fe-S). Os elétrons e prótons são transferidos primeiro para uma coenzima 
do complexo multienzimático chamada flavina mononucleotídeo (FMN), e em 
seguida, para os centros ferro-enxofre a fim de este chegar a CoQ que se transforma 
em CoQH2. Durante a transferência dos elétrons pelo complexo I, produz-se energia 
suficiente para o bombeamento de 4 prótons da matriz para o espaço 
intermembrana da mitocôndria. 
Os elétrons podem também ser liberados para a CoQ via complexo II. O 
complexo II contém a enzima succinato desidrogenase que também atua no ciclo de 
Krebs. Além disso, o complexo II contém FAD e dois complexos ferro-enxofre. No 
ciclo de Krebs foi dito que a succinato desidrogenase converte succinato em 
fumarato, com produção de FADH2 a partir de FAD. Diferente do NADH + H
+
 que é 
http://www.nutrisdoexercicio.wordpress.com/
Bioquímica Básica 
 
 
96 
liberado após as reações das desidrogenases, o FADH2 não deixa o complexo II, mas 
assim que é produzido, libera seus elétrons e prótons para os centros ferro-enxofre a 
fim de este chegar a CoQ. Durante as reações no complexo II não há bombeamento 
de prótons, devido à quantidade de energia livre liberada na reação ser insuficiente. 
 O complexo III catalisa a transferência de elétrons da CoQH2 para uma 
proteína transportadora de elétrons chamada citocromo C. O complexo III é 
formado por várias proteínas incluindo citocromos b, um citocromo c1 e uma 
proteína ferro-enxofre. Os citocromos são proteínas contendo átomos de ferro que, 
sem receber elétrons, se apresentam como Fe
+++
, mas quando recebem um elétron 
se apresentam como Fe
++
. Para reoxidar a CoQH2 são necessários dois citocromos b, 
onde cada um aceita 1 elétron. Os elétrons são então passados para o citocromo c1 e 
em seguida para o citocromo C usando os átomos de ferro que assim estão sempre 
alternando entre os estados oxidado (Fe
+++
) e reduzido (Fe
++
). Nesta reação de 
oxidação a CoQ é então restaurada e 4 prótons são bombeados através da 
membrana mitocondrial interna para o espaço intermembrana (dois da matriz e dois 
da CoQH2). 
O complexo IV transfere 2 elétrons do citocromo C (oriundos do NADH ou do 
FADH2) para o O2 para formar água. O complexo IV contém um citocromo a, um 
citocromo a3 e dois centros de cobre (CuA e CuB). Durante o processo, cada elétron 
vai do citocromo C para o CuA e depois para o citocromo a. Em seguida o elétron vai 
para o citocromo a3 e depois para o CuB e finalmente para o O2 que se encontra 
ligado ao complexo IV. Desse modo, assim como no complexo III, as reações no 
complexo IV envolvem reduções e oxidações de átomos de ferro e cobre até os 
elétrons serem entregues ao O2. Para consumir o oxigênio na formação da água são 
necessários uma molécula de oxigênio, 4 elétrons (oriundos do NADH e/ou FADH2) e 
4 prótons (que estão na matriz), como na fórmula abaixo: 
 
4e
-
 + 4H
+
 + O2 = 2H2O, sendo a fórmula resumida: 2e
-
 + 2H
+
 + ½ O2 = H2O 
 
 A fosforilação oxidativa é o processo no qual a energia liberada durante a 
transferência de elétrons pelos complexos multienzimáticos da membrana interna 
da mitocôndria é usada no bombeamento de prótons para a produção de ATP a 
Bioquímica Básica 
 
 
97 
partir de ADP e Pi. Para cada NADH oxidado à NAD
+
 iniciado no complexo I, são 
bombeados 10 prótons para o espaço intermembrana. Estes prótons voltam para a 
matriz através de uma enzima chamada ATP-sintase. A energia livre liberada pelo 
potencial eletroquímico no processo é usada na produção de ATP. A ATP-sintase 
tem duas subunidades a F0 e a F1. A F0 forma um canal para translocação dos 
prótons através da membrana interna da mitocôndria; a F1 contém os sítios de 
ligação para ADP e ATP e é onde ocorre a síntese do ATP. 
Para cada ATP produzido são necessários 4 prótons: 3 passando pela ATP 
sintase e 1 para carrear Pi para a matriz da mitocôndria. Este último transporte 
envolve a proteína fosfato-translocase que se localiza na membrana interna da 
mitocôndria entre o complexo IV e a ATP-sintase. Além disso, também na 
membrana interna da mitocôndria, entre o complexo IV e a ATP-sintase, existe uma 
proteína translocase ATP-ADP que transporta ao mesmo tempo um ATP produzido 
ao nível da ATP sintase no lado da matriz para o espaço intermembrana (que depois 
consegue sair da mitocôndria para ser usado no citoplasma da célula) e um ADP do 
espaço intermembrana para a matriz (para ser usado junto com Pi na produção de 
ATP). Desse modo, como 4 H
+
 são necessários para se ter a produção de 1 ATP, com 
os 10 H
+
 bombeados, são produzidos 2,5 ATP. Como são produzidos na glicólise, na 
formação de acetilCoA e no ciclo de Krebs um total de 10 NADH + 10 H
+
, então são 
produzidos 25 ATP. Para cada FADH2 oxidado à FAD iniciado no complexo II, são 
bombeados 6 prótons para o espaço intermembrana, que vão propiciar a produção 
de 1,5 ATP. Como no ciclo de Krebs são produzidos dois FADH2, consegue-se 3 ATP. 
Então o somatório do número de moléculas de ATP produzidos na cadeia 
respiratória é de 28 ATP. Sendo assim, se compararmos o nível de energia 
armazenada na forma de ATP na ausência e na presença de oxigênio, temos 2 ATP 
no ambiente desoxigenado (oriundos da glicólise) contra 32 ATP (2 ATP na glicólise, 
1 ATP em cada um dos dois ciclos de Krebs e 28 ATP na cadeia respiratória), 
mostrando um aumento de 16 vezes no nível de ATP quando se tem oxigênio nas 
células. 
Os dois NADH produzidos no citoplasma durante a glicólise não podem 
atravessar as membranas da mitocôndria. Para estes NADH serem usados na cadeia 
respiratória existem dois sistemas na membrana mitocondrial interna: a lançadeira 
malato-aspartato (usada, por exemplo, nas células hepáticas, renais e cardíacas) e a 
Bioquímica Básica 
 
 
98 
lançadeira glicerol-fosfato (usada, por exemplo, nas células musculares esqueléticas 
e cerebrais) (figura 18). No sistema da lançadeira malato-aspartato, oxaloacetato da 
matriz mitocondrial se converte à aspartato pela ação da enzima glutamato-
oxaloacetato transaminase mitocondrial e vai para o citoplasma pelo transportador 
aspartato-glutamato.Lá o aspartato é reconvertido em oxaloacetato pela ação da 
enzima glutamato-oxaloacetato transaminase citoplasmática e, através da enzima 
malato desidrogenase, é reduzido, sendo transformado em malato, com conversão 
de NADH + H
+
 em NAD
+
. Malato sai do citoplasma, entra na matriz da mitocôndria 
pelo transportador malato-α-cetoglutarato presente na membrana interna e, em 
seguida é reconvertido à oxaloacetato pela ação da enzima malato desidrogenase 
mitocôndrial, produzindo NADH que é usado na cadeia respiratória. No sistema da 
lançadeira glicerol-fosfato, uma enzima glicerol 3-fosfato desidrogenase no 
citoplasma reduz dihidroxiacetona-fosfato à glicerol 3-fosfato, com conversão de 
NADH + H
+
 em NAD
+
. O glicerol 3-fosfato penetra no espaço intermembrana e sob 
ação da enzima glicerol 3-fosfato desidrogenase mitocôndrial o glicerol 3-fosfato é 
re-convertido em dihidroxiacetona-fosfato, mas desta vez, como a enzima contém a 
coenzima FAD, ao invés de NADH, é formado FADH2 que é usado na cadeia 
respiratória. 
Sendo assim, se for usada a lançadeira malato-aspartato, a quantidade de ATP 
produzida na cadeia respiratória será de 28 ATP, mas se for usada a lançadeira 
glicerol-fosfato, como são trocados dois NADH por dois FADH2, dois ATP a menos 
são produzidos, então o saldo energético final (glicólise + ciclo de Krebs + cadeia 
respiratória) pode ser 30 ou 32 ATP dependendo da lançadeira usada para aproveitar 
os equivalentes de redução dos 2 NADH produzidos durante a glicólise. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
99 
 
 
 
Figura 18: Lançadeiras para o transporte de equivalentes de redução do 
citoplasma para a cadeia respiratória mitocondrial. Em A, a lançadeira malato-
aspartato e em B, a lançadeira glicerol-fosfato. Fontes: www.dc583.4shared.com e 
slideplayer.com.br, acessos em 29/10/2014. 
Bioquímica Básica 
 
 
100 
 
A maioria dos mamíferos recém-nascidos, incluindo o homem, depende da 
atividade de um tipo especial de tecido: o tecido adiposo marrom. Neste tecido, as 
células apresentam mitocôndrias contendo na membrana interna uma proteína 
chamada termogenina. Esta proteína na forma ativa proporciona uma via 
alternativa para a passagem de prótons do espaço intermembrana para a matriz 
sem passar pela ATP-sintase. Deste modo, a maior parte da energia da transferência 
de elétrons e fluxo de prótons não é usada na síntese de ATP, mas na produção de 
calor para manter os recém-nascidos quentinhos. A ativação da termogenina 
depende do hormônio norepinefrina que estimula a quebra de triglicerídeos no 
tecido adiposo, liberando ácidos graxos (estes que ativam a termogenina). A 
oxidação dos ácidos graxos (será estudada na próxima unidade) leva a produção de 
NADH e FADH2 para a cadeia respiratória e consequentemente para a produção de 
ATP, mas também para a produção de calor. Animais que hibernam também 
dependem da termogenina nas mitocôndrias das células do tecido marrom para 
gerar calor durante a hibernação. 
 
Glicogênese 
 
Como anteriormente descrito ao longo desta unidade, o glicogênio é um 
polissacarídeo contendo milhares de moléculas de glicose, sendo a maioria das 
moléculas unidas por ligações glicosídicas C1-C4 e algumas unidas por ligações 
glicosídicas C1-C6 (pontos de ramificação). O glicogênio é geralmente formado após 
as refeições: quando a dieta contém mais glicose que o necessário para as 
necessidades energéticas do organismo, glicogênio é produzido e serve como um 
reservatório de glicose. A glicogênese (síntese de glicogênio) ocorre em todas as 
células do corpo, mas as células que mais produzem glicogênio são as hepáticas e as 
musculares esqueléticas. 
A síntese de glicogênio inicia da mesma maneira que a via glicolítica: a glicose é 
convertida em glicose 6-fosfato por ação da enzima hexoquinase (no músculo e 
outros tecidos extra-hepáticos) ou glicoquinase (uma forma da hexoquinase) no 
fígado. O fígado contém tanto hexoquinase quanto glicoquinase. A afinidade da 
Bioquímica Básica 
 
 
101 
glicoquinase pela glicose é pequena e, assim, para ativar a glicoquinase é necessária 
uma alta quantidade de glicose nas células hepáticas. Além disso, diferente da 
hexoquinase que é inibida por excesso de glicose 6-fosfato, a glicoquinase não é 
inibida por excesso desta molécula, mas sim por frutose 6-fosfato, assim, quando a 
concentração de glicose sanguínea é muito alta (após uma refeição), as células 
hepáticas captam muita dessa glicose, independente da quantidade de glicose 6-
fosfato intracelular, tornando possível armazenar muita glicose na forma de 
glicogênio. 
Se a célula precisa de energia, a glicose 6-fosfato segue na via glicolítica se 
convertendo em frutose 6-fosfato pela ação da enzima fosfoglicose isomerase 
(figura 9). No entanto, se o nível de ATP intracelular está alto, a molécula de glicose 
6-fosfato sofre ação da enzima fosfoglicomutase se convertendo em glicose 1-
fosfato. Em seguida, por ação da enzima UDP-glicose pirofosforilase (glicose 1-
fosfato uridiltransferase), a molécula de glicose 1-fosfato perde o seu fosfato, 
recebe uma molécula de UTP (uridina trifosfato) no carbono 1 e com a saída de mais 
um fosfato, se converte em UDP-glicose (uma “glicose ativada” à partir do qual 
glicogênio pode ser sintetizado). Os dois fosfatos saem juntos (na forma de 
pirofosfato), porém uma enzima, a pirofosfatase inorgânica, hidrolisa a molécula, 
separando os dois fosfatos, estes que podem ser usados posteriormente em outras 
reações químicas (figura 19). 
Bioquímica Básica 
 
 
102 
 
 
Figura 19: Produção de UDP-glicose. A reação, cartalisada pela UDP-glicose 
pirofosforilase envolve a união da glicose 1-fosfato e do UTP com saída de dois 
fosfatos inorgânicos e produção da forma ativada da glicose, a UDP-glicose. Fonte: 
Walter Motta, Bioquímica. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
103 
A enzima capaz de criar ligações glicosídicas C1-C4 entre as moléculas de 
glicose para a formação do glicogênio é a glicogênio sintase. No entanto a 
glicogênio sintase não consegue iniciar a cadeia de moléculas de glicose 
adicionando a primeira molécula, mas necessita de uma sequência de moléculas de 
glicose previamente montada. A enzima glicogenina faz este passo inicial: primeiro, 
a enzima, através de uma atividade glicosil transferase, liga o carbono 1 de uma 
molécula de UDP-glicose a um aminoácido tirosina pertencente a própria enzima 
(como a UDP está no carbono 1 da glicose, a ligação da glicose à glicogenina 
promove a saída do UDP); a enzima glicogênio sintase se liga em seguida à 
glicogenina. Depois, mais seis moléculas de glicose são incorporadas por ligações 
glicosídicas C1-C4 até atingir sete moléculas de glicose, onde novamente cada 
ligação entre as moléculas de glicose promove a saída do UDP. A partir daí a 
glicogênio sintase se dissocia da glicogenina e assume a função catalítica na síntese 
do glicogênio, transferindo seqüencialmente moléculas de UDP-glicose para o 
carbono 4 de uma cadeia de glicogênio em crescimento, com saída das moléculas 
de UDP (figura 21). Cada UDP é reconvertida em UTP a partir da transferência de 
um fosfato do ATP para o UDP, catalisada pela enzima nucleosídeo difosfato 
quinase. Assim, para cada molécula de glicose usada na formação do glicogênio, são 
gastos duas moléculas de ATP (um ATP na conversão de glicose em glicose 6-
fosfato e um ATP na formação do UTP). 
Como visto no inicio da unidade, o glicogênio contém, além das ligações 
glicosídicas C1-C4, também algumas ligações glicosídicas C1-C6 (figura 6). A 
glicogênio sintase não pode fazer ligações glicosídicas C1-C6, então, outra enzima, a 
enzima de ramificação, através de uma atividade glicosil transferase, transfere um 
fragmento terminal de sete moléculas de glicose, removido de uma sequência de 
pelo menos 11 moléculas de glicose unidas por ligações glicosídicas C1-C4, para a 
hidroxila do carbono 6 de uma glicose pertencentea esta mesma cadeia ou a uma 
outra cadeia de moléculas de glicose, criando ligações glicosídicas C1-C6 (ponto de 
ramificação). Isto aumenta a quantidade de extremidades não redutoras (C4 livre) 
para a ação da enzima glicogênio sintase. A montagem final do glicogênio depende 
então da ação catalítica sequencial do glicogênio sintase, criando ligações 
glicosídicas C1-C4 e da enzima de ramificação, criando ligações glicosídicas C1-C6. A 
glicogenina se mantém presa ao glicogênio pela ligação covalente a primeira glicose 
da cadeia de glicogênio (figura 20). 
Bioquímica Básica 
 
 
104 
 
 
Figura 21: Síntese de glicogênio. Em A, alongamento de uma cadeia de glicogênio pela 
glicogênio sintase. A UDP-glicose é transferida para o carbono 4 de uma cadeia de glicogênio 
em crescimento, com saída da molécula de UDP. Em B, a enzima de ramificação do glicogênio 
criando uma ligação glicosídica C1-C6 (ponto de ramificação) durante a síntese do glicogênio. 
Em C, síntese de glicogênio iniciada pela atividade catalítica da glicogenina e em seguida pelas 
enzimas glicogênio sintase e enzima de ramificação. 
Bioquímica Básica 
 
 
105 
 
Glicogenólise 
 
Em um músculo com atividade intensa ou mesmo em repouso, o glicogênio é 
rapidamente degradado, no entanto o glicogênio hepático é degradado lentamente 
para manter a glicemia sanguínea e nutrir órgãos que estejam precisando de glicose, 
prinicipalmente durante um jejum prolongado ao longo do dia como durante o 
sono. A glicogenólise (degradação do glicogênio) ocorre nas células por ação das 
enzimas glicogênio fosforilase, enzima de desramificação e fosfoglicomutase. 
A glicogênio fosforilase quebra ligações glicosídicas C1-C4 das moléculas de 
glicose, adicionando um grupamento fosfato no carbono 1 da glicose terminal 
(extremidade não redutora) do glicogênio, liberando glicose 1-fosfato (figura 21). A 
glicogênio fosforilase vai adicionando fosfato em moléculas de glicose presentes em 
uma extremidade não redutora até que a cadeia atinja 4 moléculas de glicose, ou 
seja, esteja à 4 monossacarídeos do ponto de ramificação (ligação glicosídica C1-
C6). Então, entra em ação a enzima de desramificação do glicogênio. As moléculas 
de glicose próximas do ponto de ramificação são removidas da seguinte maneira: a 
atividade transferase da enzima transfere um bloco de 3 moléculas de glicose para 
uma ponta não redutora próxima, prendendo estas moléculas por ligações 
glicosídicas C1-C4. Esta cadeia, assim como todas as outras cadeias de glicose do 
glicogênio serão substratos para a enzima glicogênio fosforilase. Em seguida a única 
glicose ligada por ligação glicosídica C1-C6 é liberada como glicose pela ação 
glicosidase da enzima. Deste modo muitas moléculas de glicose são liberadas do 
glicogênio como glicose 1-fosfato e algumas são liberadas como glicose (figura 21). 
As moléculas de glicose 1-fosfato são convertidas em glicose 6-fosfato pela ação da 
enzima fosfoglicomutase e assim estas moléculas de glicose 6-fosfato, bem como as 
moléculas de glicose que também foram liberadas do glicogênio podem ser usadas 
na via glicolítica. 
Bioquímica Básica 
 
 
106 
 
No músculo, as moléculas de glicose e de glicose 6-fosfato liberadas após 
degradação do glicogênio seguem exclusivamente a via glicolítica, ou seja, estas 
moléculas sempre serão usadas para a via de produção de energia. No fígado existe 
uma enzima chamada glicose 6-fosfatase que remove o fosfato do carbono 6 da 
glicose, permitindo que a mesma saia da célula e vá para a corrente sanguínea para 
nutrir outros órgãos. Em outras palavras, o fígado é um regulador da glicemia 
sanguínea e um doador de glicose para células que estão precisando de açúcares. 
As vias de síntese e degradação do glicogênio são reguladas ao nível das 
enzimas glicogênio sintase e glicogênio fosforilase. Estas duas enzimas podem estar 
nas formas a (ativa) e b (inativa ou pouco ativa). Estas enzimas podem ser inibidas 
alostéricamente (uma molécula se liga ao sítio regulatório da enzima) ou por 
modificação covalente através da fosforilação e desfosforilação. 
No controle alostérico, excesso de ATP e glicose 6-fosfato inibe a glicogênio 
fosforilase (forma b) e assim inibe a degradação do glicogênio, mas ativa a 
glicogênio sintase (forma a), assim estimulando a síntese de glicogênio. Já pouco 
ATP e glicose 6-fosfato ativa a glicogênio fosforilase (forma a) e inibe a glicogênio 
sintase (forma b). No controle por fosforilação e desfosforilação, a enzima 
fosforilase-quinase usa o ATP para fosforilar e inativar momentaneamente a enzima 
glicogênio sintase (forma b). Esta pode ser reconvertida a forma a (ativa) pela ação 
da enzima fosfoproteína-fosfatase 1. Desse modo, a enzima glicogênio sintase é 
inativada quando fosforilada, mas está ativa quando não possui fosfato. Na 
regulação da glicogênio fosforilase, a enzima fosforilase-quinase, através do ATP, 
fosforila e ativa a enzima glicogênio fosforilase (forma a) enquanto a enzima 
fosfoproteína-fosfatase 1 remove o fosfato e inativa momentaneamente a enzima 
(forma b). 
Bioquímica Básica 
 
 
107 
 
Bioquímica Básica 
 
 
108 
 
 
 
Figura 21: Degradação do glicogênio. Em A, a remoção sequencial de moléculas 
de glicose unidas por ligações glicosídicas C1-C4 é catalisada pela enzima glicogênio 
fosforilase. Quatro moléculas de glicose restantes em uma cadeia são alvo da 
enzima de desramificação, onde a atividade transferase da enzima remove as três 
últimas moléculas de glicose em bloco para uma cadeia próxima e a glicose que 
restou é removida do glicogênio pela atividade glicosidase da enzima. Em B, a 
reação detalhada catalisada pela enzima glicogênio fosforilase. Fontes: Lehninger, 
Princípios de Bioquímica e Walter Motta, Bioquímica. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
109 
 
Gliconeogênese 
 
A gliconeogênese (produção de novas moléculas de glicose) ocorre no fígado a 
partir de fontes não glicídicas, como lactato, alanina, oxaloacetato e glicerol. 
Quando os níveis de glicose sanguínea e glicogênio hepático e muscular estão muito 
baixos, a gliconeogênese é uma alternativa para aumentar a glicemia tanto 
sanguínea quanto dos órgãos. 
Lactato é obtido geralmente de hemácias (que não possuem mitocôndrias e, 
portanto produzem intensamente lactato) e de células musculares em intensa 
atividade. O lactato migra das células para o sangue e em seguida para o fígado, 
onde através da enzima lactato desidrogenase, é convertido em piruvato para seguir 
na gliconeogênese. A alanina é obtida da degradação de proteínas musculares 
durante períodos de jejum prolongado. Ao chegar ao fígado a alanina perde o 
grupamento amina e é convertida em piruvato para a gliconeogênese. O 
oxaloacetato (um intermediário do ciclo de Krebs) é obtido do próprio fígado. Ao 
invés de ser usado pela enzima citrato sintase para a formação de citrato, a 
molécula é desviada para a formação de glicose na gliconeogênese. O glicerol é 
obtido após digestão enzimática dos triglicerídeos no tecido adiposo. No fígado o 
glicerol é fosforilado e convertido em glicerol 3-fosfato pela ação da enzima glicerol 
quinase. O glicerol 3-fosfato é em seguida convertido em dihidroxiacetona fosfato 
pela ação da enzima glicerol 3-fosfato desidrogenase para seguir na gliconeogênese 
(figura 22). 
Após piruvato ter sido produzido a partir de lactato e alanina na mitocôndria 
das células hepáticas, este se transforma em oxaloacetato, porém o restante da via 
de produção de glicose ocorre no citoplasma. Como a membrana interna da 
mitocôndria é impermeável ao oxaloacetato, este é convertido em malato pela ação 
da enzima malato desidrogenase mitocôndrial, com conversão de NADH + H
+
 em 
NAD
+
. Após o malato atravessar as membranas mitocondriais, ocorre reação inversa 
por ação de uma enzima malato desidrogenase citoplasmática, para regenerar o 
oxaloacetato e NADH + H
+
 e assimdar continuidade a gliconeogênese. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
110 
 
A gliconeogênese parece ser o reverso da glicólise pelo fato da maioria dos 
intermediários e das enzimas das duas vias serem as mesmas, uma vez que 7 passos 
da via glicolítica são reversíveis ou seja as mesmas enzimas que catalisam as reações 
no sentido da conversão de glicose em piruvato, catalisam as reações no sentido da 
conversão de piruvato em glicose. No entanto, na glicólise as reações catalisadas 
pelas enzimas hexoquinase, fosfofrutoquinase 1 e piruvato quinase são irreversíveis. 
Para contornar isto, quatro enzimas, exclusivas da gliconeogênese são requeridas: a 
piruvato carboxilase, a fosfoenolpiruvato carboxiquinase, a frutose 1,6-bifosfatase e 
a glicose 6-fosfatase. Para produzir glicose são necessários o consumo de 2, 4 ou 6 
ATP, dependendo da molécula usada para iniciar a gliconeogênese (figura 23). 
Bioquímica Básica 
 
 
111 
 
Bioquímica Básica 
 
 
112 
Figura 22: As reações da gliconeogênese. Apesar de parecer ser o inverso da 
glicólise, a gliconeogênese tem suas particularidades como a etapa na qual piruvato 
é convertido a oxaloacetato (um intermediário do ciclo de Krebs) antes de se 
converter em fosfoenolpiruvato. Além disso, quatro enzimas são exclusivas da 
gliconeogênese: a piruvato carboxilase, a fosfoenolpiruvato carboxiquinase, a 
frutose 1,6-bifosfatase e a glicose 6-fosfatase. Fonte: Walter Motta, Bioquímica. 
 
Via das pentoses-fosfato 
 
Além da produção de energia e da síntese de glicogênio, a glicose pode servir 
para a via de síntese das pentoses fosfato. Esta via, também conhecida como a via 
do fosfogliconato produz NADPH e ribose 5-fosfato. Praticamente todas as células 
podem fazer a via das pentoses-fosfato, mas a via é muito mais ativa em tecidos que 
sintetizam constantemente ácidos graxos e esteróides, como o fígado e o tecido 
adiposo, pois o NADPH é essencial na síntese destes lipídios (estas reações 
metabólicas serão vistas na próxima unidade), sendo pouco ativa, por exemplo, no 
músculo esquelético e no cérebro, uma vez que estas células sintetizam poucos 
lipídios (geralmente fosfolipídios para as membranas). Já a ribose 5-fosfato é 
empregada na síntese de D-ribose, monossacarídeo constituinte do ATP, do NAD
+
, 
do NADP
+
, do FADH2, da coenzima A e dos nucleotídeos que compõem o ácido 
ribonucléico (RNA). 
A primeira etapa da via é semelhante à glicólise e a glicogênese e envolve a 
conversão da glicose em glicose 6-fosfato catalisada pela enzima hexoquinase, com 
gasto de 1 ATP. Em seguida a enzima glicose 6-fosfato desidrogenase dependente 
de NADP
+
, converte glicose 6-fosfato em 6-fosfogliconolactona, com produção de 
NADPH + H
+
. Esta é convertida em 6-fosfogliconato por ação da enzima 6-
fosfoglicono lactonase. Em seguida o 6-fosfogliconato é desidrogenado e 
descarboxilado pela enzima 6-fosfogliconato desidrogenase dependente de NADP
+
, 
gerando D-ribulose 5-fosfato, NADPH + H
+
 e CO2 e finalmente a enzima 
fosfopentose isomerase converte a D-ribulose 5-fosfato em ribose 5-fosfato (figura 
23). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
113 
O NADPH também tem papel importante na proteção das células contra danos 
causados por agentes oxidativos, como água oxigenada e superóxidos, 
principalmente em hemácias, que são células muito sujeitas ao dano oxidativo 
(oxidação de ácidos nucléicos e de proteínas, peroxidação lipídica, dentre outros 
efeitos lesivos causando destruição celular). Por isso, pessoas que não produzem a 
enzima glicose 6-fosfato desidrogenase, não são capazes de fazer a via das 
pentoses-fosfato, levando a diminuição da produção de NADPH (não cessa a 
produção de NADPH pelo fato desta molécula poder ser criada em outras vias 
metabólicas) e aumento do dano oxidativo. Uma das moléculas importantes na 
proteção contra oxidação celular, a enzima glutationa peroxidase, usa a glutationa 
reduzida (GSH) para converter água oxigenada em água, diminuindo o efeito lesivo 
celular, mas durante o processo, a glutationa fica oxidada (GS-SG). Esta forma da 
glutationa depende do NADPH para voltar a forma reduzida e assim iniciar 
novamente o ciclo de proteção celular. Desse modo, nas células que dependem 
muito de NADPH não somente para a síntese acentuada de lipídios, mas também 
para proteção contra danos oxidativos, é comum boa parte da D-ribose 5-fosfato ser 
novamente convertida em glicose 6-fosfato (a via não será detalhada) para que a via 
das pentoses-fosfato ocorra novamente, com mais produção de NADPH. 
Bioquímica Básica 
 
 
114 
 
Bioquímica Básica 
 
 
115 
Figura 23: As reações da via das pentoses-fosfato. Nesta via, através de cinco 
reações enzimáticas (a conversão de glicose em glicose 6-fosfato catalisada pela 
enzima hexoquinase não está mostrada na figura) a glicose é convertida em D-
ribose 5-fosfato, com produção de duas moléculas de NADPH + H
+
. Fonte: 
Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
 
Leitura complementar 
DEVLIN, T. Manual de bioquímica com correlações clínicas. Edgard 
Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed, 
2002. 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão 
ajudá-lo a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de 
ensino-aprendizagem. 
Bioquímica Básica 
 
 
116 
 
Exercícios – Unidade 3 
 
1. As reações oxidativas da via das pentoses fosfato, a partir de glicose 6-
fosfato conduzem a formação de: 
a) Frutose 6-fosfato 
b) Galactose 1-fosfato 
c) Glicose 1-fosfato 
d) Maltose 5-fosfato 
e) Ribose 5-fosfato 
 
2. No gráfico a seguir observa-se a produção de CO2 e de lactato no músculo de 
um atleta em atividade física. 
 
 
Sobre a variação da produção de CO2 e lactato em A e B, analise as seguintes 
afirmativas: 
I. A partir de T1 o suprimento de O2 no músculo é insuficiente para o músculo 
realizar respiração aeróbica. 
II. O CO2 produzido em A, é um dos produtos da respiração aeróbica, durante o 
processo de produção de ATP pelas células musculares. 
Bioquímica Básica 
 
 
117 
III. Em A as células musculares estão realizando respiração aeróbica e em B um 
tipo de fermentação. 
IV. A partir de T1 a produção de ATP pelas células musculares deverá aumentar. 
 
Das afirmativas acima, são corretas: 
a) Apenas I e II 
b) Apenas III e IV 
c) Apenas I, II e III 
d) Apenas I, II e IV 
e) Apenas II, III e IV 
 
 
3. Assinale com V (verdadeiro) ou F (falso) as afirmações referentes à respiração 
celular. 
( ) O metabolismo energético de carboidratos é constituído por três rotas: a 
glicólise, o ciclo de Krebs e a via das pentoses-fosfato. 
( ) Durante o bombeamento de prótons ao longo da cadeia respiratória, há 
liberação de elétrons que vão sendo captados por transportadores como a 
coenzima Q e os citocromos. 
( ) No ciclo de Krebs, ocorre uma maior produção de ATP do que durante a 
fase de glicólise. 
( ) Nos eucariontes, a fase de glicólise ocorre no interior das mitocôndrias e na 
ausência de oxigênio. 
Bioquímica Básica 
 
 
118 
 
A sequência correta de preenchimento dos parênteses, de cima para baixo, é: 
a) F - F - F - V 
b) F - V - F - F 
c) V - V - V - F 
d) V - F - V - V 
e) F- V - V - F 
 
4. O cianeto atua inibindo o complexo IV da cadeia respiratória. Quanto ao que 
pode acontecer com a célula, em consequência desta inibição, é CORRETO afirmar 
que: 
a) Não há interrupção na cadeia transportadora de elétrons e a produção de 
ATP não é alterada 
b) Toda a cadeia respiratória se interrompe, inclusive a produção de ATP e o 
consumo de oxigênio. 
c) Não há interrupção na cadeia transportadora de elétrons e sim um aumentocompensatório na produção de ATP 
d) A célula torna-se dependente da fermentação cujo rendimento energético é 
superior ao da respiração aeróbica 
e) Não há interrupção da cadeia respiratória, somente a produção de ATP é 
alterada 
Bioquímica Básica 
 
 
119 
 
5. Os carboidratos, também conhecidos como glicídios ou açúcares, são as 
macromoléculas mais abundantes na natureza. As seguintes afirmativas se referem 
a alguns destes carboidratos. 
I. Os mais simples, chamados de monossacarídeos, podem ter de 3 a 7 átomos 
de carbono, e os mais conhecidos, glicose, frutose e galactose, têm 6. 
II. O amido e a celulose são polissacarídeos formados pelo mesmo número de 
moléculas de glicose, que se diferenciam pela presença de ramificações na estrutura 
do amido. 
III. A quitina é um importante polissacarídeo que constitui o exoesqueleto de 
fungos e artrópodes. 
IV. A glicose é armazenada nos mamíferos sob a forma de glicogênio. 
 
As seguintes afirmativas estão corretas: 
a) I, II e IV 
b) II e III 
c) I, III e IV 
d) II e IV 
e) III e IV 
Bioquímica Básica 
 
 
120 
 
6. O esquema a seguir resume as etapas de síntese e degradação do glicogênio 
no fígado, órgão responsável pela regulação da glicemia sanguínea. As enzimas 
representadas pelos números são: (1) Glicoquinase (2) Glicose 6-fosfatase (3) 
Fosfoglicomutase (4) UDP glicose pirofosforilase (5) Glicogênio sintase (6) 
Glicogênio fosforilase 
 
 
 
Um paciente portador de um defeito genético apresenta hipoglicemia nos 
intervalos entre as refeições, embora a taxa de glicogênio hepático permaneça 
elevada. No paciente, as enzimas que provavelmente estão apresentando atividade 
deficiente são: 
 
a) Glicoquinase e fosfoglicomutase 
b) Fosfoglicomutase e glicogênio sintase 
c) Glicose 6-fosfatase e UDP glicose pirofosforilase 
d) Glicogênio fosforilase e glicose 6-fosfatase 
e) Glicoquinase e glicogênio sintase 
Bioquímica Básica 
 
 
121 
 
7. O beribéri é uma doença nutricional causada pela falta de vitamina 
B1 (tiamina) no organismo, resulta em fraqueza muscular, problemas gastro-
intestinais e dificuldades respiratórias. A tiamina na forma de tiamina pirofosfato 
(TPP) é importante para a produção de acetilcoenzima A na mitocôndria das células. 
Pessoas com beribéri apresentam constantemente níveis elevados de: 
a) Piruvato e oxaloacetato 
b) Lactato e citrato 
c) Succinil CoA e etanol 
d) Isocitrato e malato 
e) Succinato e fumarato 
 
8. O destino das moléculas de celulose presente em alguns alimentos de origem 
vegetal ingerida por uma pessoa é: 
a) Entrar nas células e ser oxidada nas mitocôndrias, liberando energia para o 
organismo 
b) Ser metabolizada extracelularmente tanto no tubo digestivo quanto no 
sangue 
c) Entrar nas células e ser utilizada para a síntese de proteínas 
d) Ser eliminada pelas fezes, sem sofrer alteração no tubo digestivo 
e) Servir de matéria-prima para a síntese de glicogênio 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Doen%C3%A7a
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B1
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B1
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B1
Bioquímica Básica 
 
 
122 
 
9. Os esquemas representam três rotas metabólicas possíveis, pelas quais a 
glicose é utilizada como fonte de energia. 
 
 
a) Quais rotas ocorrem em ambiente totalmente anaeróbico? 
 
b) Qual rota é inexistente na espécie humana? 
 
c) Qual é o saldo energético obtido na rota C? 
 
Bioquímica Básica 
 
 
123 
10. Células de um maratonista foram extraídas e cultivadas em dois tubos de 
ensaio à 37
o
C (tubo A e tubo B) contendo glicose como fonte de energia. Após 24 
horas foram avaliados o consumo de glicose e a formação de ATP em cada tubo 
obtendo-se os seguintes resultados: 
 
Para cada célula 
observada nos tubos 
Consumo de Glicose 
(Moléculas de glicose 
consumidas) 
Formação de ATP 
(Moleculas de ATP 
formadas) 
Tubo A 1 32 
Tubo B 16 32 
 
A análise de cada tubo também mostrou que no tubo B acumulava-se lactato 
enquanto que no tubo A, observa-se o acúmulo imediato de bolhas. 
a) Explique bioquimicamente o acúmulo de lactato no tubo B e as bolhas do 
tubo A. 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
b) Porque o consumo de glicose é maior no meio B embora a quantidade de 
ATP produzida seja a mesma? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
Bioquímica Básica 
 
 
124 
4 
 
Lipídios e metabolismo 
Bioquímica Básica 
 
 
125 
Nesta unidade, vamos entender a cerca das características gerais dos lipídios, suas 
estruturas químicas, suas funções e localizações celulares. 
 
Objetivos da Unidade 
Conhecer as estruturas dos principais lipídios. 
Diferenciar os lipídios citoplasmáticos dos lipídios de membrana celular. 
Estudar a digestão, absorção e transporte de lipídios. 
Caracterizar a obtenção de energia com lipídios. 
Descrever a síntese de ácidos graxos, triglicerídeos e lipídios de membrana. 
 
Plano da Unidade 
Ácidos graxos e triglicerídeos 
Lipídios de membrana celular 
Eicosanóides 
Vitaminas lipossolúveis 
Digestão, absorção e transporte de lipídios 
Oxidação de ácidos graxos e obtenção de energia 
Corpos cetônicos 
Síntese de ácidos graxos e de triglicerídeos 
Degradação de triglicerídeos 
Síntese de lipídios de membrana 
 
 
Bons estudos! 
 
Bioquímica Básica 
 
 
126 
Os lipídios são moléculas com uma característica comum: são moléculas 
hidrofóbicas, isto é, insolúveis em água, porém solúveis nos chamados solventes 
orgânicos (benzeno, éter, tolueno, hexano, clorofórmio etc). São moléculas apolares 
ou anfipáticas com várias funções celulares incluindo armazenamento de energia, 
estrutural na formação das membranas celulares, mensageiros intracelulares, 
transportadores de elétrons, pigmentos absorvedores de luz, emulsionantes, 
coenzimas e hormônios. 
 
Ácidos graxos e triglicerídeos 
 
A maioria dos lipídios contém ou é originado de ácidos graxos. Os ácidos graxos 
são moléculas contendo um ácido carboxílico e uma cadeia de carbonos e 
hidrogênios (hidrocarboneto) que pode variar de 3 à 36 carbonos. Na dieta dos seres 
humanos, os ácidos graxos costumam conter de 4 à 24 carbonos. Geralmente os 
ácidos graxos de cadeia curta são os contendo até 5 carbonos, os de cadeia média, 
de 6 à 11 carbonos, os de cadeia longa, de 12 à 18 carbonos e os de cadeia muito 
longa, acima de 18 carbonos. Os ácidos graxos são exemplos de moléculas 
anfipáticas, pois contém uma região capaz de interagir com a água (o ácido 
carboxílico) e outra região incapaz de interagir com a água (o hidrocarboneto). Os 
ácidos graxos podem ser saturados, quando a cadeia de carbonos contém somente 
ligações simples, ou insaturados, quando contém ligações duplas entre carbonos 
(figura 1), sendo monoinsaturados os ácidos graxos com uma única ligação dupla ao 
longo da cadeia de carbonos e poliinsaturados os ácidos graxos com duas ou mais 
ligações duplas. 
Bioquímica Básica 
 
 
127 
 
Figura 1: Estrutura geral dos ácidos graxos. Os ácidos graxos possuem um ácido 
carboxílico e uma cadeia de carbonos e hidrogênios. O ácido graxo saturado tem 
uma cadeia de carbonos contendo somente ligações simples. Já o ácido graxo 
insaturado tem pelo menos uma ligação dupla (monoinsaturado) ou mais de uma 
ligação dupla (poliinsaturado) entre carbonos. Em A, representação mais comum 
dos ácidos graxos, mostrando carbonos, hidrogênios e as ligações químicas simples 
eduplas. Em B, representação dos ácidos graxos em ziguezague, onde cada ponta 
do ziguezague representa um carbono e o duplo traço representa a ligação dupla. Se 
nos carbonos que contém a ligação dupla os hidrogênios estiverem para o mesmo 
lado, como na figura A, a configuração é chamada cis, mas se os hidrogênios 
estiverem opostos um em relação ao outro a configuração é trans. Á título de 
observação, enquanto o ácido graxo saturado na figura A tem 8 carbonos, o ácido 
graxo saturado na figura B tem 10 carbonos. Fontes: www.brasilescola.com e 
www.wikimonsa.wikispaces.com, acessos em 07/11/2014. 
http://www.brasilescola.com/
Bioquímica Básica 
 
 
128 
As propriedades físico-químicas dos ácidos graxos são determinadas pelo 
tamanho e grau de saturação dos ácidos graxos: quanto maior o ácido graxo, menor 
a sua solubilidade em água e vice-versa; substâncias contendo ácidos graxos 
saturados apresentam consistência sólida e quanto maior forem os ácidos graxos, 
mais sólidos será o composto; no entanto, quanto mais insaturados forem os ácidos 
graxos que compõem a substância, mais líquido será o composto. Além disso, o grau 
de saturação dos ácidos graxos influencia na saúde do ser humano: por mecanismos 
ainda não totalmente esclarecidos, ácidos graxos insaturados são mais saudáveis 
que ácidos graxos saturados por reduzir a pressão arterial, melhorar a coagulação 
sanguínea e prevenir doenças ligadas ao coração. Já os ácidos graxos saturados têm 
relação direta com a elevação de triglicerídeos e colesterol sanguíneo. No entanto, 
não se devem retirar os ácidos graxos saturados da dieta, apenas reduzi-los a cerca 
de 30%, pois além de ser uma fonte rica de energia, estes são necessários na 
formação das membranas e alguns são antimicrobianos. Apesar do ser humano 
conseguir produzir ácidos graxos saturados e monoinsaturados, é incapaz de 
produzir ácidos graxos poliinsaturados, sendo assim, estes precisam 
obrigatoriamente ser adquiridos na dieta. 
O calor influencia na saturação dos ácidos graxos: à medida que um ácido graxo 
é aquecido, suas ligações duplas são convertidas em ligações simples, fazendo com 
que o ácido graxo insaturado se torne saturado. Deste modo, o aquecimento 
prolongado de um alimento contendo ácidos graxos é prejudicial para a saúde. 
Os principais ácidos graxos saturados na dieta são: ácido palmítico, ácido 
esteárico e ácido eicosanóico. Há também pequenas quantidades de ácido láurico e 
ácido mirístico . As principais fontes alimentares de ácidos graxos saturados são os 
produtos lácteos e sorvetes, biscoitos, carnes (especialmente as processadas) e 
produtos gordurosos. Os principais ácidos graxos insaturados na dieta são o ácido 
palmitoleico, o ácido oleico, o ácido α-linolênico e o ácido linoleico. As principais 
fontes alimentares de ácidos graxos insaturados são os vegetais e seus óleos, 
azeites, óleos de peixe, cereais, sementes e grãos. Na maioria dos casos, os ácidos 
graxos são referidos como o sal do ácido ou o ácido graxo ionizado. Por exemplo, 
ácido palmítico é referido como palmitato, ácido esteárico, como estearato, ácido 
láurico como laurato etc. A figura 2 compara três destes alimentos de acordo com o 
tipo de ácidos graxos. 
Bioquímica Básica 
 
 
129 
 
 
 
Figura 2: Tipos de ácidos graxos de três alimentos. Ambos os óleo de oliva, 
manteiga e gordura de carne de boi contém triglicerídeos com ácidos graxos de 
diferentes tamanhos e graus de saturação. O óleo por conter um percentual maior 
de ácidos graxos insaturados em seus triglicerídeos, inclusive de cadeia longa, é 
líquido à temperatura ambiente. Já a manteiga contém muitos ácidos graxos 
saturados de cadeia longa e alguns ácidos graxos saturados de cadeia curta, por isso 
é um sólido à temperatura ambiente, porém mole por conter também uma 
quantidade moderada de ácidos graxos insaturados de cadeia longa. Por último, a 
gordura da carne do boi é bem sólida à temperatura ambiente por conter grande 
quantidade de ácidos graxos saturados de cadeia longa. È importante observar que 
ambas as manteigas e gorduras apresentam maior percentual de ácidos graxos 
saturados em relação aos insaturados em seus triglicerídeos. Fonte: Lehninger, 
Princípios de Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
130 
Os ácidos graxos α-linolênico e linoleico são exemplos de ácidos graxos 
conhecidos respectivamente como ômega-3 e ômega-6. Estes são ácidos graxos 
poliinsaturados, por isso são essenciais, e precisam estar na dieta. Para ser 
considerado ômega-3, a última ligação dupla precisa estar a 3 carbonos do fim da 
molécula enquanto no ômega-6 a última ligação dupla está à 6 carbonos do fim da 
molécula. A partir destes dois ácidos graxos são produzidos outros ácidos graxos 
poliinsaturados muito importantes (será detalhado ao longo da unidade). 
Um problema comum relacionado aos ácidos graxos poliinsaturados é o seu 
alto poder de oxidação: o oxigênio reage com as duplas ligações danificando a 
estrutura destes ácidos graxos (peroxidação lipídica) e gerando radicais livres, 
principais causadores do envelhecimento e morte celular, assim o seu consumo 
deve estar associado à ingestão de vitaminas A, C e E e outros anti-oxidantes. Os 
ácidos graxos monoinsaturados, por ter somente uma ligação dupla são mais 
resistentes ao ataque das moléculas de oxigênio. Outros ácidos graxos do tipo 
ômega (ômega-7 e ômega-9) são ácidos graxos saturados e monoinsaturados e, 
portanto, apesar de estarem na dieta, também são produzidos pelo organismo. A 
tabela 1 mostra o conteúdo de ácidos graxos saturados, monoinsaturados e 
poliinsaturados em alguns alimentos. 
Bioquímica Básica 
 
 
131 
 
Tabela 1: Teor de ácidos graxos (g) em 100 g dos alimentos 
Alimentos Ácidos graxos (g) 
Saturados Monoinsaturados Poliinsaturados 
Abacate 2,5 16,5 2 
Azeite de oliva 14 70 11 
Azeitona 1 6 1 
Bacalhau fresco 0,15 0 0,25 
Bacon 32,5 36 6 
Carne de boi 5 5 0,5 
Carne de frango (sem 
pele) 
11,5 2 0,5 
Carne de peru (sem 
pele) 
0,5 0,5 1 
Carne suína 12,5 14 2,5 
Castanha-do-Pará 15,5 20 23 
Creme de leite 12,5 6,5 0,5 
Leite integral 2,2 1,2 0,1 
Leite condensado 5,5 3 0,2 
Manteiga 49 26 2,2 
Margarina 30 38 9,5 
Óleo de soja 14 24 56,5 
Óleo de milho 16,5 29,5 50 
Óleo de canola 5 64 25 
Óleo de girassol 13 32 50 
Ovo 3,5 14,2 1,2 
Queijo parmesão 17,5 9,5 1 
Queijo cottage 2,4 1,3 0,1 
Sardinha 3 3 3,5 
Salmão 3 4,5 3 
 
Os triglicerídeos (ou triacilgliceróis) são moléculas formadas pela união de 3 
ácidos graxos (geralmente dois ou os três ácidos graxos são diferentes entre sí) 
ligados a um glicerol cujas três hidroxilas do glicerol reagem com os ácidos 
carboxílicos dos ácidos graxos através da saída de três moléculas de água (figura 3). 
Os triglicerídeos são compostos essencialmente apolares, pois as regiões polares do 
glicerol e dos ácidos graxos desapareceram na formação das ligações do tipo éster. 
Por isso, constituem moléculas muito hidrofóbicas. Os representantes dos 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hidrof%C3%B3bica
Bioquímica Básica 
 
 
132 
triglicerídeos são as gorduras e os óleos. Enquanto as gorduras contêm triglicerídeos 
com a maioria dos ácidos graxos saturados (por isso as gorduras são sólidas à 
temperatura ambiente), os óleos contêm triglicerídeos com a maioria dos ácidos 
graxos insaturados (por isso os óleos são líquidos à temperatura ambiente). 
 
 
 
Figura 3: Estrutura do triglicerídeo. Em A, a formação do triglicerídeo através da 
união de três ácidos graxos com um glicerol. Na reação saem três moléculas de 
água. Os “R” nos ácidos graxos representam cadeias de carbonos sem tamanho e 
grau de saturação definidos. Em B, representação do triglicerídeo onde, de cima 
para baixo, a primeira cadeia de carbonos é saturada, a segunda cadeia de carbonos 
é monoinsaturada e a terceira cadeia de carbonos é poliinsaturada. Nesta última 
estão mostrados os carbonos ondeocorrem as ligações duplas. Fontes: 
www.especialista24.com e www.duplat.blogspot.com, acessos em 07/11/2014. 
http://www.especialista24.com/
http://www.duplat.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
133 
Os triglicerídeos costumam estar no citoplasma das células humanas 
principalmente nas células do tecido adiposo e do fígado e são uma forma de 
armazenamento de energia mais interessante que glicogênio, pois um triglicerídeo 
fornece bem mais energia por grama que o glicogênio. Além disso, enquanto o 
corpo humano armazena gramas de glicose na forma de glicogênio, são 
armazenados quilos de gordura no tecido adiposo. Além da função de 
armazenamento de energia, os triglicerídeos são eficientes isolantes térmicos 
contra baixas temperaturas: não é a toa que animais de clima frio, como focas, ursos 
polares, pingüins e leões marinhos apresentam grande quantidade de triglicerídeo 
corporal seja na forma de gordura ou óleo. 
Os triglicerídeos podem ser hidrolisados, liberando com isso, ácidos graxos e 
glicerol (será detalhado ao longo da unidade). Se esta hidrólise é feita em meio 
alcalino, por exemplo, pela adição de uma base forte como o hidróxido de sódio 
(soda cáustica) e sob a alta temperatura, formam-se sais de ácidos graxos, os 
sabões, e o processo é chamado de saponificação (figura 4). 
 
 
 
Figura 4: O processo da saponificação. Na produção do sabão, os triglicerídeos 
são misturados a uma base forte em alta temperatura, liberando os sais de ácidos 
graxos (sabões) e o glicerol. Fonte: www.quimicasemsegredos.com, acesso em 
07/11/2014. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3lise
http://pt.wikipedia.org/wiki/Saponifica%C3%A7%C3%A3o
http://www.quimicasemsegredos.com/
Bioquímica Básica 
 
 
134 
Sendo assim, o sabão é um sal de ácido carboxílico contendo uma longa cadeia 
de carbonos em sua estrutura molecular, com capacidade de interagir tanto com 
estruturas polares quanto apolares (estrutura anfipática). Desse modo, ao lavarmos 
uma panela suja de óleo ou gordura, formam-se as micelas, gotículas microscópicas 
de gordura envolvidas por moléculas de sabão, orientadas com as cadeias apolares 
direcionadas para dentro (interagindo com o óleo ou gordura) e as extremidades 
polares para fora (interagindo com a água). A água usada para enxaguar a panela 
interage com a parte externa das micelas, que é constituída pelas extremidades 
polares das moléculas de sabão. Assim, as micelas são dispersas na água e levadas 
por ela no enxágue da panela, o que torna fácil remover, com auxílio do sabão, 
substâncias apolares (figura 5). O processo de formação de micelas é denominado 
emulsificação. Dizemos que o sabão atua como emulsificante ou emulsionante, ou 
seja, ele tem a propriedade de fazer com que o óleo se disperse na água, na forma 
de micelas. 
 
Figura 5: Comportamento do óleo e sabão em presença de água. Na presença 
de água, o sabão e o óleo formam micelas, com regiões polares do sabão voltadas 
para fora da mistura (para contato com água) e regiões apolares da mistura voltadas 
para dentro (onde ocorre a interação do óleo com o sabão), assim o sabão atua 
como emulsificante ou emulsionante, fazendo com que o óleo se disperse na água, 
na forma de micelas. Fonte: www.negacrazy.blogspot.com, acesso em 08/11/2014. 
http://www.negacrazy.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
135 
 
Lipídios de membrana celular 
 
As membranas biológicas são formadas por uma bicamada de lipídios contendo 
proteínas. Nos eucariontes encontram-se também carboidratos. Estes lipídios são 
anfipáticos, pois a região polar da molécula está voltada para o espaço extracelular 
ou para o citoplasma da célula (estas áreas são geralmente aquosas), enquanto a 
parte apolar está escondida no meio da bicamada lipídica, sem acesso à água 
interna ou externa. Os lipídios das membranas são os fosfolipídios (subdivididos em 
glicerofosfolipídios e esfingolipídios) e os esteróis (figura 6). 
 
 
Figura 6: Arquitetura da membrana plasmática. Na figura estão mostrados a 
bicamada de fosfolipídios, comum nas membranas das células procariontes 
(bactérias) e eucariontes (demais tipos celulares), contendo proteínas, carboidratos 
e esteróis (o esterol na figura é o colesterol), sendo os dois últimos ausentes nos 
procariontes. Fonte: www.infoescola.com, acesso em 07/11/2014. 
http://www.infoescola.com/
Bioquímica Básica 
 
 
136 
 Glicerofosfolipídios são as principais classes de lipídios nas membranas, 
estando presente na membrana plasmática de procariontes e eucariontes e nas 
membranas das organelas do citoplasma de eucariontes. Estes lipídios contêm dois 
ácidos graxos e um grupamento fosfato ligados a um glicerol. O fosfato é a parte 
polar da molécula e assim é a que fica voltado tanto para o interior, quanto para o 
exterior das membranas e o restante é a parte apolar. Um dos ácidos graxos é 
sempre saturado contendo 16 ou 18 carbonos e o outro é insaturado contendo 18, 
20 ou 22 carbonos. Além disso, várias moléculas diferentes podem estar ligadas ao 
fosfato, criando os diferentes glicerofosfolipídios (figura 7). 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
137 
Figura 6: Estrutura molecular do glicerofosfolipídio e suas variantes. 
Glicerofosfolipídios são lipídios anfipáticos contendo dois ácidos graxos e um 
grupamento fosfato ligados a glicerol. Em A, a estrutura geral do glicerofosfolipídio, 
com ácido graxo saturado na posição 1 e o ácido graxo insaturado na posição 2. Em 
B, os diferentes tipos de glicerofosfolipídios nas membranas celulares. Fonte: 
Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Os esfingolipídios são a segunda classe mais abundante de lipídios nas 
membranas. Encontrados somente em eucariontes, são compostos de uma parte 
apolar contendo um ácido graxo de cadeia longa e uma esfingosina (um 
aminoálcool) no lugar do segundo ácido graxo e do glicerol e uma parte polar 
variável como nos glicerofosfolipídios, criando os diferentes esfingolipídios (figura 
7). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
138 
 
Figura 7: Estrutura molecular do esfingolipídio e suas variantes. Esfingolipídios 
são lipídios anfipáticos contendo um ácido graxo de cadeia muito longa, uma 
esfingosina (um aminoálcool) e uma parte polar variável como nos 
glicerofosfolipídios. Em A, a estrutura geral do esfingolipídio. Em B, os diferentes 
tipos de esfingolipídios nas membranas celulares. Fonte: Lehninger, Princípios de 
Bioquímica. 
 
Muitos esfingolipídios são glicolipídios (figura 7), estando à porção carboidrato 
sempre voltada para fora da célula formando o glicocálix. Os esfingolipídios são 
abundantes na membrana plasmática de neurônios, formando a bainha de mielina 
para a transmissão do impulso nervoso e são sítios de reconhecimento celular, 
principalmente nas hemácias, determinando os grupos sanguíneos humanos. Além 
disso, podem atuar como receptores para toxinas liberadas por bactérias e serem 
reconhecidos por células bacterianas e vírus para o início da infecção. 
Os esteróis são a terceira classe de lipídios nas membranas. Sua estrutura 
anfipática contém uma região polar (geralmente uma hidroxila no carbono 3) e uma 
região apolar composta por 4 anéis de carbonos, sendo 3 de seis carbonos e 1 de 
cinco carbonos (núcleo esteróide) e uma cadeia hidrocarboneto não cíclica (figura 
8). O esterol das células animais é o colesterol. As células dos outros seres vivos 
(exceto procariontes) também apresentam esteróis nas membranas: fitoesteróis nas 
células vegetais, ergosterol nos fungos etc. Os fitoesteróis na dieta tem a 
capacidade de reduzir a absorção do colesterol total, através de um mecanismo de 
competição que ocorre no intestino delgado, onde pelo fato de ambos fitoesteróis e 
colesterol serem muito semelhantes (figura 8), ocorre inibição da absorção do 
colesterol pelos fitoesteróis, reduzindo o conteúdo de colesterol plasmático. O 
colesterol é sintetizado no fígado ou obtido na dieta. Seu esqueletoserve para a 
formação de várias moléculas, incluindo a vitamina D, os sais biliares e hormônios 
esteróides como a progesterona, a testosterona e o estradiol (o metabolismo do 
colesterol será visto ao longo da unidade). 
Bioquímica Básica 
 
 
139 
 
Figura 8: O colesterol. Em A, a estrutura detalhada do colesterol, evidenciando 
a numeração dos carbonos da molécula no núcleo esteróide e na cadeia de carbonos 
externa aos anéis. Em B, comparação entre o colesterol e três fitoesteróis da dieta, 
evidenciando a pequena diferença entre os quatro esteróis através de círculos 
coloridos nos carbonos 22 e 24 das moléculas. Fontes: Lehninger, Princípios de 
Bioquímica e www.biobiocolesterol.blogspot.com.br, acesso em 08/11/2014. 
http://www.biobiocolesterol.blogspot.com.br/
Bioquímica Básica 
 
 
140 
 
Eicosanóides 
 
Eicosanóides são moléculas lipídicas anfipáticas derivadas de um ácido graxo 
de 20 carbonos chamado ácido araquidônico (figura 9). Esse ácido graxo pode ser 
obtido diretamente na dieta ou ser produzido através do ácido linoléico, um ômega-
6. Praticamente todo ácido araquidônico está em fosfolipídios, assim, é necessária 
uma reação enzimática catalisada por uma fosfolipase para remoção do ácido 
araquidônico do fosfolipídio e seu uso na produção dos eicosanóides (figura 9). Os 
eicosanóides se comportam como mensageiros químicos um pouco diferente dos 
hormônios, pelo fato de não serem distribuídos pela corrente sanguínea para 
diferentes órgãos, mas sim atuarem no tecido onde foi produzido. Existem 3 classes 
de eicosanóides: as prostaglandinas, os leucotrienos e as tromboxanas. 
Enzimas ciclooxigenases (COX) são responsáveis pela conversão de ácido 
araquidônico em prostaglandinas. As prostaglandinas (figura 9) são produzidas por 
quase todas as células, geralmente em locais de dano tecidual ou infecção. São 
moléculas capazes de elevar a temperatura do corpo, causar inflamação e dor, 
aumentar a perrmeabilidade capilar e a quimiotaxia, atraindo células como 
macrófagos especializados na fagocitose de restos celulares durante o processo 
inflamatório. A inibição das ciclooxigenases por analgésicos e anti-inflamatórios 
(drogas não esteroidais anti-inflamatórias ou NSAIDs) como aspirina, ibuprofeno e 
paracetamol, implica na diminuição da síntese de prostaglandinas e 
consequentemente da dor e febre. Além disso, as prostaglandinas estão 
responsáveis pelo estímulo das contrações uterinas durante a menstruação e o 
parto, pela vasodilatação, pelo aumento da secreção de muco no estômago etc. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lula
http://pt.wikipedia.org/wiki/Infec%C3%A7%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Inflama%C3%A7%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Inflama%C3%A7%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Inflama%C3%A7%C3%A3o
Bioquímica Básica 
 
 
141 
 
Tromboxanos (nomeados em referência à sua capacidade de formar trombos) 
são produzidos nas plaquetas também a partir de reação catalisada por 
ciclooxigenases. São moléculas vasoconstritores na circulação sanguínea e 
vasodilatadores na circulação pulmonar e potentes agentes hipertensivos, além de 
facilitarem a agregação plaquetária: o tromboxano A2 (figura 9), produzido 
por plaquetas ativadas, estimula a ativação de outras plaquetas, aumentando a 
agregação plaquetária. Medicamentos inibidores de ciclooxigenases afetam a 
produção de tromboxanos, levando ao aparecimento de hemorragias com maior 
freqüência. 
Leucotrienos (figura 9) são moléculas produzidas por células inflamatórias 
como leucócitos polimorfonucleares, macrófagos ativados e mastócitos através de 
reação catalisada pela enzima lipooxigenase (LOX). Os leucotrienos são mediadores 
lipídicos que apresentam papel relevante na resposta inflamatória tecidual 
aumentando a permeabilidade vascular, induzindo a inflamação, ativando células 
para função efetora ou inibindo a função de células. São também extremamente 
potentes na vasoconstrição e broncoconstrição, levando a contração da 
musculatura lisa dos vasos sanguíneos e a passagem de ar nos pulmões no edema, 
levando a perda de líquidos dos vasos sanguíneos. Leucotrienos também estimulam 
a síntese de colágeno e quimiotaxia de fibroblastos. A superprodução de 
leucotrienos causa asma e muitas drogas antiasmáticas atuam bloqueando a enzima 
lipooxigenase. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Trombo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Plaqueta
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vasoconstri%C3%A7%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Plaquetas
Bioquímica Básica 
 
 
142 
 
Figura 9: O ácido araquidônico e os eicosanóides. Em A, o ácido araquidônico 
no fosfolipídio é liberado por ação da enzima fosfolipase A2, uma das diferentes 
fosfolipases atuantes nos fosfolipídios. Em B, dependendo do tipo celular, o ácido 
araquidônico, por intermédio de enzimas COX ou LOX, é convertido em 
prostaglandinas, tromboxanos e leucotrienos, onde cada eicosanóide responderá 
por uma ou muitas funções celulares no tecido onde foi sintetizado. NSAIDs são 
potentes bloqueadores da produção de prostaglandinas e tromboxanos, afetando 
diversos processos fisiológicos. Fonte: Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
143 
 
Vitaminas lipossolúveis 
 
São quatro as vitaminas de natureza lipídica: A, D, E e K. Estas moléculas são 
anfipáticas com inúmeras funções celulares. 
A vitamina A (figura 10) é produzida a partir de uma molécula chamada β-
caroteno. O β-caroteno é uma molécula da família dos carotenóides. Os 
carotenóides são compostos abundantemente encontrados na natureza, sendo os 
responsáveis pela cor da maioria dos frutos e vegetais, a qual pode variar desde o 
amarelo até o vermelho vivo. Dos mais de 600 carotenoides conhecidos, 
aproximadamente 50 são precursores da vitamina A. Entre os carotenoides, o β-
caroteno é o mais abundante em alimentos e o que apresenta a maior atividade de 
pró-vitamina A. A principal via de produção da vitamina A é a clivagem central 
catalisada pela enzima 15-15’β-caroteno oxigenase. Ela cliva o β-caroteno em sua 
ligação dupla central, obtendo retinol (vitamina A), que pode ser, no corpo humano, 
convertido reversivelmente em 11-cis-retinal ou irreversivelmente em acido 
retinóico. A vitamina A é encontrada em muitos alimentos, como vegetais, ovos, 
fígado, manteiga etc. O 11-cis-retinal é de vital importância no ciclo visual, atuando 
nos bastonetes, células que funcionam com baixa intensidade de luz, insensíveis às 
cores. O ácido retinóico é encontrado no interior das células, onde desempenha 
funções relacionadas ao ciclo celular. A vitamina A também está relacionada com o 
desenvolvimento dos ossos, ação protetora na pele e mucosa, possui função 
essencial na capacidade funcional dos órgãos do trato reprodutivo, participa do 
fortalecimento do sistema imunológico, está relacionada com o desenvolvimento e 
manutenção do tecido epitelial, contribui para o desenvolvimento normal dos 
dentes, para a conservação do esmalte dentário, manutenção do bom estado do 
cabelo e na prevenção da oxidação celular. A deficiência de vitamina A, 
acarreta xeroftalmia. A xeroftalmia é o nome genérico dado aos diversos sinais e 
sintomas oculares da carência de vitamina A. A forma clínica mais precoce da 
xeroftalmia é a cegueira noturna onde não se consegue boa adaptação visual em 
ambientes pouco iluminados, podendo evoluir para um quadro de ceratomalacia, 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Xeroftalmia
Bioquímica Básica 
 
 
144 
uma cegueira irreversível causada por ulceração progressiva da córnea levando 
à necrose e destruição do globo ocular. 
A vitamina D é também conhecida como colecalciferol (figura 10). A principal 
ação da vitamina D é aumentar o transporte de cálcio e fósforo do meio extracelular 
para o intracelular e mobilizar cálcio dos estoques intracelulares. Além disso, possui 
papel mediador em processos inflamatórios e auto imunitários. A deficiência de 
VitaminaD pode ser observada em indivíduos que tenham pouca exposição ao sol, e 
naqueles que tenham problemas na absorção de lipídios ou problemas na dieta. Em 
crianças, a deficiência de vitamina D pode resultar no raquitismo, doença 
decorrente da inadequada mineralização do osso durante o crescimento com 
consequentes anormalidades ósseas, entretanto, isso é raro nos dias atuais, devido, 
sobretudo à fortificação dos alimentos. A deficiência grave em adultos leva à 
osteomalácia, condição caracterizada pela falha na mineralização da matriz 
orgânica do osso, resultando em ossos fracos, sensíveis à pressão, fraqueza nos 
músculos proximais e frequência de fraturas aumentada, além de ter efeitos 
importantes no desenvolvimento da osteoporose. Em idosos, a deficiência de 
vitamina D é decorrente das alterações fisiológicas e mudanças no hábito de vida 
decorrente deste grupo, como por exemplo, a diminuição da exposição ao sol e 
mudanças na dieta. As fontes de vitamina D da dieta são os óleos de fígado de 
peixes e alimentos derivados do leite, como manteiga e queijos gordurosos. Além 
disso, a exposição do corpo aos raios do sol leva à síntese desta vitamina pelo 
organismo: a vitamina D é formada na pele á partir de uma forma modificada do 
colesterol, o 7-desidrocolesterol em uma reação fotoquímica catalisada pelos raios 
UV do sol (por isso é importante o “banho de sol” no início da manhã em crianças 
recém-nascidas e a exposição, pelo menos leve, ao sol ao longo da vida). A vitamina 
D é no fígado convertida em 25-hidroxicolecalciferol e depois no rim em 1,25-
dihidroxicolecalciferol, o hormônio ativo, responsável pelo metabolismo de cálcio e 
fósforo. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Necrose
Bioquímica Básica 
 
 
145 
 
A vitamina E (figura 10) é uma vitamina lipossolúvel, representada por um 
grupo de oito compostos estruturalmente relacionados, os tocoferóis e tocotrienóis, 
sendo o α -tocoferol com maior atividade biológica antioxidante, apresentando um 
papel fundamental na proteção do organismo contra os efeitos prejudiciais (danos 
oxidativos) dos radicais livres. O anel aromático da molécula reage com os radicais 
livres e os destrói, desse modo protegendo proteínas, ácidos nucléicos e as ligações 
duplas dos ácidos graxos dos fosfolipídios da oxidação. A vitamina E é encontrada 
em alimentos de origem vegetal, principalmente nos vegetais verde-escuros, nas 
sementes oleaginosas, nos óleos vegetais e no germe de trigo, além de estar 
presente também em alimentos de origem animal, como gema de ovo e fígado. A 
baixa ingestão de vitamina E causa agregação plaquetária, anemia hemolítica, 
degeneração neuronal (pois causa lesão na bainha de mielina), lesões musculares e 
esqueléticas e alterações hepáticas. 
A vitamina K é uma vitamina anti-hemorragica (figura 10). A molécula é usada 
na produção da pró-trombina, uma proteína do plasma sanguíneo essencial para a 
formação do coágulo. A filoquinona é a forma predominante de vitamina K em 
alimentos. Outra forma da vitamina K, a menaquinona é formada por bactérias no 
intestino. Vegetais verdes folhosos, óleos vegetais, gorduras, frutas e hortaliças são 
as principais fontes desta vitamina. A deficiência clínica da vitamina tem sido 
classicamente descrita como hipoprotrombinemia e está associada ao retardo na 
coagulação do sangue, que pode ser fatal. 
Bioquímica Básica 
 
 
146 
 
 
 
Figura 10: Estrutura química das vitaminas lipossolúveis. Fontes: www.as-
vitaminas.blogspot.com.br, www.quimicanocotidiano2013.blogspot.com.br, 
www.infoescola.com e www.laboratóriocentralmm.com.br, acessos em 09/11/2014. 
 
Digestão, absorção e transporte de lipídios 
 
Os lipídios da dieta são triglicerídeos, ácidos graxos livres, fosfolipídios 
(geralmente glicerofosfolipídios), colesterol livre, ésteres de colesterol, fitoesteróis 
e vitaminas lipossolúveis. Alguns destes lipídios, por serem grandes demais para 
serem absorvidos, precisam ser digeridos por enzimas encontradas no intestino 
delgado. 
Como os lipídios são moléculas insolúveis no lúmen do intestino, para as 
enzimas atuarem, é necessário que estes lipídios se encontrem solúveis. Para isso, a 
vesícula biliar envia sais biliares para o intestino delgado. Estas moléculas 
anfipáticas, sintetizadas no fígado a partir do colesterol (descrito anteriormente) e 
armazenados na vesícula biliar, atuam como detergentes, emulsionando os lipídios, 
formando micelas e facilitando a ação das enzimas lípases. Como o suco entérico 
http://www.as-vitaminas.blogspot.com.br/
http://www.as-vitaminas.blogspot.com.br/
http://www.infoescola.com/
http://www.laborat�riocentralmm.com.br/
Bioquímica Básica 
 
 
147 
não contém todas as enzimas necessárias para a digestão dos lipídios grandes, o 
pâncreas envia para o intestino delgado o suco pancreático, contendo algumas 
lípases. Os triglicerídeos são hidrolisados por lípases liberando os ácidos graxos dos 
carbonos 1 e 3 e a molécula 2-monoacilglicerol. Alguns 2-monoacilgliceróis podem 
ser hidrolisados por uma esterase separando o ácido graxo restante, do glicerol. Os 
fosfolipídios sofrem ação da enzima fosfolipase A2, liberando o ácido graxo do 
carbono 2 e 1-acillisofosfolipídio. Ésteres de colesterol e ésteres de vitamina A são 
hidrolisados por esterases específicas liberando o colesterol e a vitamina A dos 
ácidos graxos. As digestões enzimáticas dos lipídios da dieta estão resumidas 
abaixo: 
 
 
 
Triglicerídeos 
 
 
2-monoacilglicerol 
 
 
Fosfolipídios 
 
 
Éster de colesterol 
 
 
Éster de vitamina A 
 
Lípases entérica e pancreática 2 ácidos graxos 
2-monoacilglicerol 
Fosfolipase A2 Ácido graxo 
1-acillisofosfolipídio 
Colesterol-esterase 
Ácido graxo 
Colesterol 
Ácido graxo 
Vitamina A 
Retinil-esterase 
Ácido graxo 
Glicerol 
Monoacilglicerol-esterase 
Bioquímica Básica 
 
 
148 
 Terminada a digestão, os ácidos graxos, 2-monoacilgliceróis, 1-
acillisofosfolipídios, vitaminas A, D, E e K além do colesterol nas micelas são 
enviados do lúmen para o interior das células do epitélio intestinal. Fitoesteróis, 
apesar de estarem na dieta, não são praticamente absorvidos e atrapalham a 
absorção do colesterol, atuando como fibras (descrito anteriormente). Do interior 
das células do epitélio intestinal, os ácidos graxos de cadeia curta e média vão para a 
corrente sanguínea em direção ao fígado sendo transportados pela albumina 
plasmática. Os ácidos graxos maiores são usados na remontagem dos triglicerídeos, 
fosfolipídios, ésteres de colesterol e ésteres de vitamina A, que, juntamente com as 
outras vitaminas lipossolúveis, colesterol livre e proteínas específicas 
(apoproteínas), formam lipoproteínas chamadas quilomícrons. 
 Os quilomícrons viajam pelos vasos linfáticos intestinais antes de ir para o 
sangue e chegar ao fígado. Durante o trajeto, músculos e tecido adiposo (tecidos 
extra-hepáticos) captam ácidos graxos: a enzima lipoproteína-lipase sintetizada por 
músculos e tecido adiposo e ligada à superfície endotelial dos capilares sanguíneos 
destes órgãos hidrolisa os triglicerídeos, os convertendo em ácidos graxos e glicerol. 
A apoproteína C-II (ApoC-II) presente na superfície dos quilomícrons ativa a 
lipoproteína-lípase destes tecidos. Por ação desta enzima, parte da vitamina E nos 
quilomícrons também é captada por estes tecidos extra-hepáticos. Os ácidos graxos 
captados pelos músculos são primariamente usados para obtenção de energia, mas 
também podem ser usados pra a síntese de membranas. Os ácidos graxos e glicerol 
captados pelo tecido adiposo são primariamente usados na formação de 
triglicerídeos para armazenamento, mas síntese de membranas também ocorre. 
Boa parte do glicerol resultante da hidrólise dos triglicerídeos dos quilomícrons vai 
do sangue para o fígado onde podem ser usados na glicólise, na produção de 
triglicerídeos, na produção de fosfolipídios ou na gliconeogênese. 
Osquilomícrons contém também a apoproteína E (ApoE), que é reconhecida 
por receptores presentes nas células hepáticas. Os quilomícrons remanescentes que 
chegam ao fígado são endocitados pelas células hepáticas, encaminhados aos 
lisossomos, degradados e suas moléculas (aminoácidos, glicerol, ácidos graxos, 
fosfolipídios, colesterol, vitaminas lipossolúveis etc) aproveitadas pelo fígado (figura 
10). 
Bioquímica Básica 
 
 
149 
 
O próprio fígado é um grande produtor de triglicerídeos e colesterol. Se a 
ingestão de triglicerídeos e colesterol ultrapassar as necessidades do indivíduo, a 
digestão dos quilomícrons remanescentes no fígado irá liberar muitos ácidos graxos 
e colesterol. Isso fará com que o fígado use todo este colesterol e triglicerídeos 
(produzidos no próprio fígado e da dieta) para a criação de lipoproteínas chamadas 
VLDLs (lipoproteínas de muito baixa densidade). A maior parte da vitamina E, e 
praticamente toda vitamina K assim como a forma da vitamina D, 25-
hidroxicolecalciferol (explicado anteriormente), também são incorporadas em 
VLDLs. Estas lipoproteínas, ricas em triglicerídeos e colesterol e contendo dentre 
várias apoproteínas, a ApoB-100, são liberadas para o sangue. Em paralelo, o fígado 
produz outra lipoproteína, a HDL (lipoproteínas de alta densidade) que contém 
triglicerídeos, um pouco de colesterol, várias apoproteínas, dentre elas ApoA-I, 
ApoE e ApoC-II e a enzima LCAT (lecitina:colesterol acil transferase). No sangue, os 
HDLs entregam ApoE e ApoC-II para VLDLs e quilomícrons, a fim de que estes 
sejam reconhecidos por lipoproteínas-lipases e por receptores celulares para 
internalização (figura 10). 
À medida que ácidos graxos são captados dos VLDLs por tecidos periféricos 
(principalmente músculos e tecido adiposo), estas lipoproteínas se tornam IDLs 
(lipoproteínas de densidade intermediária) e com a saída de mais ácidos graxos se 
tornam LDLs (lipoproteínas de baixa densidade, pobres em triglicerídeos, mas ricas 
em colesterol). Os LDLs devem ser removidos da corrente sanguínea, pois são 
responsáveis por entupimento de vasos sanguíneos. Para isso, algumas células 
como as hepáticas, endoteliais e os macrófagos podem endocitar LDLs por um 
mecanismo de endocitose mediada por receptor, onde as ApoB-100 das LDLs são 
reconhecidas pelos receptores celulares para a endocitose. Além disso, os HDLs 
também participam da remoção do excesso de colesterol do plasma e dos tecidos 
extra-hepáticos transportando-as para o fígado (figura 10). A transferência de 
colesterol das membranas das células periféricas para HDL envolve interação das 
HDLs com receptores de superfície celular, acionando um transporte passivo do 
excesso de colesterol das células para HDLs. Outra maneira envolve a interação da 
apoproteína ApoA-I das HDLs com um transportador de membrana chamado 
ABCA-1 em uma célula rica em colesterol, onde a ABCA-1 transfere colesterol para 
Bioquímica Básica 
 
 
150 
HDLs. As HDLs conseguem captar também colesterol e fosfatidilcolina (um 
fosfolipídio) dos quilomícrons remanescentes e VLDLs. Na superfície das HDLs a 
enzima LCAT esterifica o colesterol com a fosfatidilcolina. Todo o colesterol vai para 
o fígado nas HDLs e em seguida é convertido em sais biliares. Estes são enviados à 
vesícula biliar para reiniciar o ciclo. 
Desse modo, o LDL é conhecido popularmente como colesterol ruim, pois sua 
presença no plasma aumenta o risco de doenças cardiovasculares, enquanto o HDL 
é conhecido popularmente como colesterol bom, pois contribui para diminuir os 
níveis de LDL plasmático. As características das lipoproteínas estão mostradas na 
tabela 2. 
 
 
Tabela 2: Composição das lipoproteínas plasmáticas humanas 
Moléculas Lipoproteínas 
Quilomicron VLDL LDL HDL 
Colesterol livre (%) 2 5-8 13 6 
Colesterol 
esterificado (%) 
5 11-14 39 13 
Fosfolipídios (%) 7 20-23 17 28 
Triglicerídeos (%) 85 44-60 10 4 
Proteínas (%) 2 4-11 20 50 
Apoproteínas ApoA-I, ApoA-
II, ApoA-IV, 
ApoB-48, 
ApoC-I, 
ApoC-II, ApoC-
III, ApoE 
ApoB-100, 
ApoC-I, 
ApoC-II, 
ApoC-III, 
ApoE 
ApoB-100 ApoA-I, ApoA-II, 
ApoA-IV, ApoC-
I, 
ApoC-II, ApoC-
III, 
ApoD, 
ApoE 
 
Bioquímica Básica 
 
 
151 
Figura 10: Órgãos e vias envolvidas no transporte de lipídios da dieta. Na figura 
estão mostradas a produção de lipoproteínas no intestino delgado e no fígado e a 
dinâmica de captação de ácidos graxos e colesterol livres ou em lipoproteínas 
remanescentes. FA (ácido graxo), TG (triglicerídeo), MG (2-monoacilglicerol). Fonte: 
Devlin, manual de Bioquímica com correlações clínicas. 
Bioquímica Básica 
 
 
152 
 
Oxidação de ácidos graxos e obtenção de energia 
 
Ácidos graxos captados da circulação sanguínea são primariamente usados 
para a obtenção de energia. O tecido adiposo e o fígado são exceções: os ácidos 
graxos em quilomícrons e VLDLs captados pelo adiposo são na maioria usados para 
a síntese de triglicerídeos, assim como os ácidos graxos captados pelo fígado a 
partir da endocitose de quilomícrons remanescentes (será detalhado ao longo da 
unidade). 
A produção de energia pelos ácidos graxos ocorre exclusivamente na 
mitocôndria, onde o ácido graxo é oxidado (a oxidação do ácido graxo é referido 
também como β-oxidação) e o esqueleto de carbonos destas moléculas são usadas 
para a produção de vários acetilCoA e equivalentes de redução na forma de NADH + 
H+ e FADH2. O uso de ácidos graxos para obter energia depende do estado 
metabólico do organismo. Por exemplo, após uma refeição rica em açúcares, o uso 
de ácidos graxos para gerar energia será praticamente nulo, porém em ambos os 
jejum ou exercício físicos prolongados, o uso de ácidos graxos para gerar energia é 
significativamente alto. 
O primeiro passo na oxidação de um ácido graxo é a sua conversão em acilCoA 
(ativação do ácido graxo), em reação catalisada pela enzima acilCoA sintetase 
localizada na membrana externa da mitocôndria ou no retículo endoplasmático 
(figura 11). O processo envolve a conversão de ATP em AMP (adenosina 
monofosfato) e PPi (pirofosfato inorgânico) ao invés de ADP e Pi. Como em seguida 
uma enzima pirofosfatase inorgânica hidrolisa o PPi gerando dois fosfatos livres, 
diz-se que na reação foram consumidas duas ligações fosfato de alta energia (uma 
da quebra do ATP e outro da quebra do PPi), então a oxidação de um ácido graxo 
começa energeticamente desfavorável, com saldo negativo de -2 ATP. Acil é um 
termo usado para uma cadeia de carbonos indefinida, uma vez que o ácido graxo 
pode ter tamanhos variados. 
Bioquímica Básica 
 
 
153 
 
Em seguida, os ácidos graxos de cadeia longa e muito longa são transportados 
para a matriz da mitocôndria pela carnitina (os de cadeia curta e média vão para a 
matriz mitocondrial independente de carnitina). Esta molécula é produzida à partir 
do aminoácido lisina ou obtida na dieta à partir da ingestão de carnes (figura 11). 
Uma enzima na membrana externa da mitocôndria, a CPT-I (carnitina palmitoil 
transferase I) transfere o acil da CoA para a carnitina, com a CoA retornando ao 
citoplasma. A molécula acilcarnitina é levada para a matriz por uma proteína 
translocase na membrana interna da mitocôndria. Uma enzima ligada à translocase, 
a CPT-II, transfere o acil para uma CoA que já está na matriz, restaurada o acilCoA e 
a carnitina volta para o espaço intermembranas para um novo ciclo (figura 11). O 
malonilCoA, uma molécula produzida para a síntese de ácidos graxos é inibidora 
desse processo (será detalhado ao longo da unidade). A carnitina é usada como 
suplemento alimentar por muitas pessoas que desejam emagrecer. A idéia é a 
aceleração da mobilização de ácidos graxos para a matriz da mitocôndria para a 
geração de energia, que, de algum modo, estimularia o tecido adiposo a quebrar 
mais triglicerídeos, assim diminuindo a gordura corporal. No entanto ainda não se 
tem estudos conclusivos sobre o usoda carnitina como emagrecedor. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
154 
 
Figura 11: Estrutura e função da carnitina. A carnitina é uma transportadora de 
acilas do espaço intermembrana para a matriz da mitocôndria para oxidação e 
produção de energia. Em A, a estrutura molecular da carnitina. Em B, as reações 
enzimáticas que usam a carnitina como a molécula transportadora de acilas. Fontes: 
Devlin, manual de Bioquímica com correlações clínicas e www.supermusculo.com, 
acesso em 12/11/2014. 
 
Na matriz da mitocôndria o acilCoA sofrerá encurtamento através da remoção 
sucessiva de moléculas de dois carbonos na forma de acetilCoA, sendo este 
encurtamento iniciado na extremidade ácido carboxílico do ácido graxo. Para liberar 
um acetilCoA, é necessário uma sequencia de 4 reações enzimáticas: na primeira 
reação, a enzima acilCoA desidrogenase dependente da coenzima FAD atua nos 3 
primeiros carbonos da molécula criando uma ligação dupla entre os carbonos 2 e 3. 
Isso leva a formação de enoilCoA com liberação de 2 prótons e 2 elétrons e 
consequente formação de FADH2; na segunda reação a enzima enoilCoA hidratase 
adiciona água à ligação dupla, criando 3-hidroxiacilCoA; na terceira reação a enzima 
β-hidroxiacilCoA desidrogenase dependente de NAD+ desidrogena a 3-
hidroxiacilCoA, criando a β-cetoacilCoA com formação de NADH + H+; por último, a 
enzima β-cetoacilCoA tiolase promove a reação da β-cetoacilCoA com uma 
coenzimaA para clivar a β-cetoacilCoA no segundo carbono, liberando acetilCoA e 
um acilCoA reduzido em dois carbonos (figura 12). O ciclo recomeça até que todo o 
ácido graxo seja transformado em moléculas de acetilCoA. Para o palmitato (na 
forma de palmitoilCoA), com 16 carbonos, são necessários 7 ciclos destas 4 reações 
enzimáticas, onde um total de 8 moléculas de acetilCoA são produzidas. 
http://www.supermusculo.com/
Bioquímica Básica 
 
 
155 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 12: Inicio da oxidação de ácidos graxos. Uma molécula de 16 carbonos, 
ativada com coenzimaA (palmitoilCoA) sofre ação de 4 enzimas para a remoção de 
um acetilCoA (em vermelho). Seis outras sequências destas reações liberam as 
outras sete moléculas de acetilCoA. Fonte: Lehninger, princípios de Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
156 
 
Cada ciclo de oxidação do acilCoA gera 1 NADH, 1 FADH2 (ambos para a cadeia 
respiratória) e 1 acetilCoA (para ciclo de Krebs), no entanto o último ciclo gera 2 
acetilCoA (o que é liberado do acilCoA após as 4 reações enzimáticas e o que sobra, 
que é outro acetilCoA). Usando novamente o palmitoilCoA como exemplo, os 7 
NADH e 7 FADH2 produzidos conferem, na cadeia respiratória um total de 28 ATP. 
Com os 8 acetilCoA, são realizados 8 cíclos de Krebs, com produção de 8 ATP e 
liberação de 24 NADH e 8 FADH2. Estes NADH e FADH2 na cadeia respiratória 
conferem um total de 72 ATP. Somando todos estes ATP tem-se um total de 108 
ATP, porém, como para ativar o ácido graxo, dois equivalentes de ATP foram 
utilizados, então o saldo energético obtido na oxidação completa do palmitoilCoA 
em CO2 e H2O é de 106 ATP. 
A oxidação de ácidos graxos pode ocorrer também em outra organela da célula, 
o peroxissomo. Nesta organela os ácidos graxos não são quebrados até o fim, mas 
somente até octanoilCoA (8C). Este então sai do peroxissomo com destino a 
mitocôndria para o término da oxidação. Outra diferença é que, na primeira etapa 
da sequencia de 4 reações enzimáticas para liberar acetilCoA, a enzima acilCoA 
desidrogenase dependente de FAD é substituída por uma enzima acilCoA oxidase, 
também dependente de FAD, porém os elétrons e prótons neste caso não são 
entregues em uma cadeia respiratória, mas sim para o O2, criando H2O2 (água 
oxigenada) que em seguida é rapidamente degradada à H2O e O2 pela enzima 
catalase, presente no próprio peroxissomo. Comparando o saldo energético de um 
palmitoilCoA, que foi totalmente oxidado na mitocôndria, com um palmitoilCoA 
que foi encurtado até octanoilCoA no peroxissomo para depois terminar a oxidação 
na mitocôndria, obtém-se 6 ATP a menos quando o peroxissomo atua na oxidação, 
pois 4 FADH2 deixarão de entregar elétrons e prótons na cadeia respiratória. 
Bioquímica Básica 
 
 
157 
 
Corpos cetônicos 
 
Em condições normais, onde o organismo contém açúcares para oxidação, a 
velocidade de oxidação de ácidos graxos é muito baixa. Quando o nível de glicose do 
sangue assim como o de glicogênio hepático e muscular está baixo, a velocidade de 
oxidação dos ácidos graxos no músculo e fígado aumenta. Em certas condições 
como diabetes mal controlada, dieta mal elaborada ou jejum muito longo, onde o 
nível de açúcar é normalmente muito baixo, ocorre aumento na quebra de 
triglicerídeos no tecido adiposo (será detalhado ao longo da unidade) com posterior 
mobilização de ácidos graxos para o sangue com destino aos músculos para 
obtenção de energia. Da mesma forma, a velocidade de oxidação de ácidos graxos 
no fígado também aumenta. Tudo isso é extremamente controlado e coordenado 
de modo que enquanto ácidos graxos vão nutrindo músculos, glicerol (oriundo da 
quebra dos triglicerídeos) migra do tecido adiposo para o fígado e é usado na 
gliconeogênese a fim de se tentar restabelecer a glicemia. Oxaloacetato no fígado 
também pode ser usado na gliconeogênese, ficando indisponível para ciclo de Krebs 
e assim o excesso de acetilCoA produzido no fígado à partir da oxidação de ácidos 
graxos é usado na formação de moléculas chamadas corpos cetônicos. 
Os corpos cetônicos são formados em mitocôndrias de fígado e rim e são uma 
imprescindível fonte de energia para músculos e cérebro. Na ausência de açúcar, a 
fonte de energia para o cérebro é basicamente corpo cetônico, uma vez que muito 
pouco ácido graxo chega neste órgão devido à barreira hematoencefálica. 
A síntese de corpos cetônicos ocorre na matriz da mitocôndria e se inicia com a 
união de duas moléculas de acetil-CoA formando acetoacetil-CoA em reação 
catalisada pela enzima β-cetotiolase. Em seguida o acetoacetilCoA é condensado 
com outro acetilCoA formando hidroximetilglutarilCoA (HMG-CoA) pela ação da 
enzima HMG-CoA sintase. O HMG-CoA então sofre clivagem através da enzima 
HMG-CoA liase, liberando um acetilCoA e acetoacetato (corpo cetônico). Uma 
fração do acetoacetato é espontaneamente descarboxilado e convertido em 
acetona (corpo cetônico) que é liberada pelas vias aéreas na expiração e faz parte da 
halitose característica de pessoas em jejum longo como, por exemplo, mendigos 
Bioquímica Básica 
 
 
158 
além de ser útil no diagnóstico da diabetes. Outra fração é reduzida à β-
hidroxibutirato (corpo cetônico) em ação catalisada pela enzima β-hidroxibutirato 
desidrogenase (figura 15). Até 25% do NADH produzido durante a oxidação de 
ácidos graxos é usado na produção de β-hidroxibutirato. 
Ambos acetoacetato e β-hidroxibutirato saem do fígado e rim para uso em 
outros tecidos, principalmente cérebro que já começa a usar corpos cetônicos a 
partir do segundo dia de jejum. Músculos (principalmente cardíaco) consomem 
ácidos graxos e corpos cetônicos no inicio do jejum, mas à medida que o jejum 
prossegue, diminuem o consumo de corpos cetônicos para que estes sejam 
metabolizados somente no cérebro. 
 O consumo se dá seguinte maneira: o β-hidroxibutirato a chegar aos tecidos é 
convertido em acetoacetato pela mesma enzima que faz o passo inverso (a β-
hidroxibutirato desidrogenase). Todo acetoacetato então é convertido em 
acetoacetilCoA por ação da enzima tioforase, que transfere a coenzimaA da 
succinilCoA (um intermediário do ciclo de Krebs) liberando succinato. Por último a 
enzima cetotiolase transfere uma coenzimaA para o acetoacetilCoA a convertendo 
em 2 acetilCoA que entram no ciclo de Krebs (figura 13). A enzima tioforase não está 
presente no fígado, assim, os corpos cetônicosproduzidos não podem ser usados 
pelo próprio órgão. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
159 
 
 
Figura 13: Formação e utilização de corpos cetônicos. Em A, a formação dos 
corpos cetônicos acetona, acetoacetato e β-hidroxibutirato no fígado a partir do 
excesso de acetilCoA. Em B, a utilização de acetoacetato e β-hidroxibutirato como 
combustível principalmente em músculos e cérebro. Fonte: Lehninger, princípios de 
Bioquímica. 
 
A oxidação de ácidos graxos no fígado depende da concentração de CoenzimaA 
livre na matriz das mitocôndrias hepáticas. Como existe uma quantidade limitada de 
Bioquímica Básica 
 
 
160 
coenzimaA, a formação de corpos cetônicos é importante não só como combustível 
energético, mas também para liberar a coenzimaA e obrigar o fígado a continuar 
oxidando ácidos graxos. 
O uso dos corpos cetônicos como combustível energético parece ser uma 
solução para o jejum severo ou a diabetes, mas o aumento de corpos cetônicos no 
sangue leva a um quadro de acidose (o corpo cetônico ao sair do fígado leva um H+) 
que pode ser fatal, assim faz-se necessário o restabelecimento da glicemia, seja pela 
gliconeogênese ou através da alimentação. 
 
Síntese de ácidos graxos e de triglicerídeos 
 
Os ácidos graxos são sintetizados em diferentes tecidos, mas principalmente 
em fígado, tecido adiposo e glândulas mamárias em lactação, a partir do excesso de 
acetilCoA proveniente da glicose ingerida acima da necessária para a produção de 
energia e para a síntese do glicogênio. Como a maioria dos ácidos graxos 
sintetizados vão para a síntese de triglicerídeos, existe uma relação direta entre 
consumo excessivo de açúcar e obesidade. Os ácidos graxos podem também ser 
usados para a síntese de fosfolipídios e para esterificar colesterol. 
 
 
Degradação de triglicerídeos 
 
A fonte de triglicerídeos é o tecido adiposo. A degradação de triglicerídeos é 
mediada por lipases que vão liberando sequencialmente os três ácidos graxos de 
cada triglicerídeo (figura 14). Estes ácidos graxos vão então para o sangue, se ligam 
à proteína albumina (pois precisam ser transportados na forma de lipoproteínas) e 
são transportados principalmente para músculos e córtex renal para serem usados 
na produção de energia. O glicerol resultante da quebra do triglicerídeo pode, no 
próprio adiposo, ser fosforilado a glicerol 3-fosfato pela enzima glicerol quinase. Em 
seguida, por ação das enzimas glicerol 3-fosfato desidrogenase dependente de 
NAD+ e triose fosfato isomerase, o glicerol 3-fosfato se converte em gliceraldeído 3-
Bioquímica Básica 
 
 
161 
fosfato com produção de NADH + H+. O gliceraldeído entra na via glicolítica para 
produção de energia. Como explicado anteriormente, o glicerol pode também ir 
para o sangue com destino ao fígado para ser usado na gliconeogênese. 
 
Figura 14: Hidrólise de triglicerídeos. Lípases removem sequencialmente os 
ácidos graxos dos triglicerídeos os separando do glicerol. Fonte: www.scielo.br, 
acesso em 12/11/2014. 
http://www.scielo.br/
Bioquímica Básica 
 
 
162 
 
Síntese de lipídios de membrana 
 
Os lipídios de membrana são os fosfolipídios (glicerofosfolipídios e 
esfingolipídios) e esteróis. Os glicerofosfolipídios sintetizados são a 
fosfatidiletanolamina, a fosfatidilcolina, a fosfatidilserina, o fosfatidilinositol, o 
fosfatidilglicerol e a cardiolipina. Os esfingolipídios sintetizados são a 
esfingomielina, os cerebrosídeos, os globosídeos e os gangliosídeos. Com exceção 
de hemácias maduras, todas as células humanas sintetizam fosfolipídios e esteróis, 
inclusive todos os seres vivos do planeta. Já a síntese de esteróis ocorre somente nos 
eucariontes. 
 A síntese de glicerofosfolipídios ocorre nas membranas do retículo 
endoplasmático. 
A síntese de esfingolipídios ocorre também no retículo endoplasmático, com 
abundância em neurônios e hemácias jovens e depende da formação inicial da 
ceramida, derivada da esfingosina, um aminoálcool de cadeia longa . 
Colesterol, o esterol das células animais é produzido por praticamente todas as 
células humanas, com exceção das hemácias, mas a sua produção é muito maior no 
fígado, intestino e tecidos reprodutores como ovários, testículos e placenta. Para 
produzir colesterol, é necessário acetilCoA. Este pode vir do piruvato, da oxidação 
de ácidos graxos, da oxidação de alguns aminoácidos (será detalhado na próxima 
unidade) ou a partir de acetato. 
O colesterol pode ser esterificado para armazenamento no fígado (geralmente 
é esterificado com ácidos graxos insaturados) ou para transporte em VLDLs, pode 
ser convertido em sais biliares, vitamina D e hormônios esteróides. 
Bioquímica Básica 
 
 
163 
 
Leitura complementar 
DEVLIN, T. Manual de bioquímica com correlações clínicas. Edgard 
Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed, 
2002. 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR! 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão 
ajudá-lo a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de 
ensino-aprendizagem. 
Bioquímica Básica 
 
 
164 
 
Exercícios – Unidade 4 
 
1. Os lipídios são: 
a) Os compostos energéticos consumidos preferencialmente pelo organismo 
b) Mais abundantes na composição química dos vegetais do que na dos animais 
c) Substâncias insolúveis na água, mas solúveis nos chamados solventes 
orgânicos (álcool, éter, benzeno) 
d) Presentes como fosfolipídios no interior da célula, mas nunca na estrutura da 
membrana plasmática 
e) Moléculas bem diferentes de hidrocarbonetos 
 
2. O excesso de corpos cetônicos em presença de baixa glicose sanguínea é 
comum, principalmente em hipoglicemia induzida por jejum. Além disso, os corpos 
cetônicos: 
a) São formados pelo excesso de propionilCoA obtido dos ácidos graxos de 
cadeia impar 
b) São sintetizados no tecido muscular 
c) São escassos em pessoas diabéticas 
d) São sintetizados quando a degradação de ácidos graxos é interrompida 
e) São sintetizados no fígado e enviados para o cérebro para servir de alimento, 
substituindo temporariamente a glicose 
Bioquímica Básica 
 
 
165 
 
3. Um rapaz jovem chega a um consultório para uma indicação dietética com o 
seguinte histórico médico: cansaço intenso, dificuldade em realizar exercícios, 
ganho de peso contínuo e uma biopsia revelando um elevado depósito de 
triglicerídeos nas células musculares. O diagnóstico é que ele apresenta uma 
diminuição exagerada na quantidade de carnitina intramuscular. Sendo assim, este 
paciente apresenta: 
a) Dificuldade de sintetizar e degradar glicogênio muscular 
b) Excesso de creatina nas células musculares 
c) Excesso de corpos cetônicos nas células musculares 
d) Dificuldade de produzir glicose pela gliconeogênese 
e) Dificuldade de transporte de ácidos graxos de cadeia longa para dentro da 
mitocôndria das células musculares 
 
4. Um laboratório de Bioquímica recebeu uma amostra de ácido graxo 
contendo mais de uma ligação dupla entre seus carbonos. Pode-se dizer sobre o 
composto: 
a) Monoinsaturado 
b) Saturado 
c) Poliinsaturado 
d) Glicídico 
e) Proteico 
Bioquímica Básica 
 
 
166 
 
5. Um dos mecanismos abaixo NÃO contribui para a redução dos níveis de 
colesterol no sangue. 
a) Dieta com altos níveis de ácidos graxos insaturados 
b) Dieta com altos níveis de ácidos graxos saturados 
c) Dieta com altos níveis de fibras 
d) Dieta com altos níveis de fitoesteróis 
e) Drogas da família das vastatinas 
 
6. A revista Veja - edição 1858 - ano 37 - nº 24, de 16 de junho de 2004, em sua 
matéria de capa, destaca: "Um santo remédio? Eficazes para baixar o colesterol, as 
estatinas já são as drogas mais vendidas no mundo". No conteúdo da matéria, as 
articulistasAnna Paula Buchalla e Paula Neiva discorrem sobre os efeitos desta nova 
droga no combate seguro aos altos níveis de colesterol. Sobre o colesterol, analise 
as proposições abaixo: 
 
I. O colesterol é um dos mais importantes esteróis animais, produzido pelo 
fígado ou obtido na dieta. 
II. O colesterol participa da composição química da membrana das células 
animais, além de atuar como precursor de hormônios, como a testosterona e a 
progesterona. 
III. Quando atinge baixos níveis no sangue, o colesterol contribui para a 
formação de placas de ateroma nas artérias, provocando-lhes um 
estreitamento. 
IV. Há dois tipos de colesterol: O LDL e o HDL. O primeiro é o "colesterol bom", 
que remove o excesso de gordura da circulação sangüínea. 
Bioquímica Básica 
 
 
167 
 
Assinale a alternativa correta: 
a) Apenas as proposições I e III são corretas 
b) Apenas as proposições II e IV são corretas 
c) Apenas as proposições I e II são corretas 
d) Apenas as proposições I, III e IV são corretas. 
e) Todas as proposições são corretas 
 
7. Defende-se que a inclusão da carne bovina na dieta é importante por ser uma 
excelente fonte de proteínas. Por outro lado, pesquisas apontam efeitos prejudiciais 
que a carne bovina traz à saúde, como o risco de doenças cardiovasculares. Devido 
aos teores de colesterol e de gordura, há quem decida substituí-la por outros tipos 
de carne, como a de frango e a suína. O quadro abaixo apresenta a quantidade de 
colesterol em diversos tipos de carne crua e cozida. 
Alimento Colesterol (mg/100g) 
cru cozido 
Carne de frango (branca) 
sem pele 
58 75 
Carne de frango (escura) 
sem pele 
80 124 
Pele de frango 104 139 
Carne suína (bisteca) 49 97 
Carne suína (toucinho) 54 56 
Carne bovina (contrafilé)) 51 66 
Carne bovina (músculo) 52 67 
Revista PRO TESTE, N.º54, dez./2006 (com adaptações) 
 
Bioquímica Básica 
 
 
168 
 
Com base nessas informações, avalie as afirmativas a seguir. 
I. O risco de ocorrerem doenças cardiovasculares por ingestões habituais da 
mesma quantidade de carne é menor se esta for carne branca de frango do que se 
for toucinho. 
II. Uma porção de contrafilé cru possui, aproximadamente, 50% de sua massa 
constituída de colesterol. 
III. A retirada da pele de uma porção cozida de carne escura de frango altera a 
quantidade de colesterol a ser ingerida. 
IV. A bisteca é a carne mais alterada percentualmente no teor de colesterol 
após o cozimento. É correto apenas o que se afirma em: 
 
a) I e II 
b) I e III 
c) II e III 
d) II e IV 
e) III e IV 
 
8. O saldo energético obtido na oxidação completa do palmitoilCoA: 
a) 106 ATP 
b) 120 ATP 
c) 134 ATP 
d) 150 ATP 
e) 166 ATP 
Bioquímica Básica 
 
 
169 
 
9. A tabela abaixo expressa a composição em ácidos graxos de dois tipos de 
triglicerídeos alimentares. 
 
 Percentagem de ácidos graxos 
Triglicerídeo Saturados Monoinsaturados Polinsaturados 
A 60 36 4 
B 14 24 62 
Faça uma previsão do estado físico de cada tipo de triglicerídeo à temperatura 
ambiente, de acordo com a composição de seus ácidos graxos, justificando sua 
escolha. 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
10. Pode-se afirmar que a utilização dos ácidos graxos como combustíveis gera 
equivalentes de redução para a cadeia respiratória em dois momentos metabólicos 
distintos. Que momentos são estes? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
Bioquímica Básica 
 
 
170 
5 
 
Metabolismo de proteínas 
Bioquímica Básica 
 
 
171 
 
Nesta unidade vamos entender acerca do metabolismo das proteínas, a 
utilização dos aminoácidos na produção de energia e a excreção de compostos 
nitrogenados. 
 
Objetivos da Unidade 
Identificar os processos de digestão das proteínas da dieta; 
Mostrar a absorção dos aminoácidos; 
Caracterizar a liberação da amônia na forma de ureia; 
Entender o catabolismo dos aminoácidos. 
 
Plano da Unidade 
Digestão de proteínas e absorção de aminoácidos. 
Catabolismo de aminoácidos. 
Ciclo da ureia. 
Catabolismo de aminoácidos individuais 
 
Bons estudos! 
Bioquímica Básica 
 
 
172 
 
 
Digestão de proteínas e absorção de aminoácidos 
 
Já foi explicado em outra unidade que as proteínas são as macromoléculas com 
o maior número de funções celulares. As proteínas são quebradas por enzimas 
presentes no estômago e intestino delgado. Quando proteínas da dieta chegam ao 
estômago, células da mucosa estomacal secretam o hormônio gastrina, que por sua 
vez estimula a produção de ácido clorídrico (HCl) e o pepsinogênio (a forma inativa 
da enzima pepsina) por outras células estomacais. O HCl é um desnaturante, 
desestruturando as proteínas. O pepsinogênio, por ação autocatalítica, se converte 
em pepsina e inicia a hidrólise das proteínas nas ligações peptídicas do lado amino 
dos aminoácidos tirosina, triptofano e fenilalanina. Como a pepsina reconhece 
somente estes três aminoácidos, as proteínas são quebradas em peptídios que vão 
em seguida para o intestino delgado. 
 No intestino delgado, existe uma enzima aminopeptidase que reconhece 
ligações peptídicas no lado amino destes peptídios. No entanto, como a 
aminopeptidase não é suficiente para converter os peptídios em aminoácidos livres, 
esses peptídios, assim que chegam ao intestino delgado, estimulam algumas células 
intestinais a liberar o hormônio colecistoquinina, que estimula o pâncreas a liberar 
várias enzimas digestivas para o intestino (existe uma conexão intestino-pâncreas 
chamada duto pancreático). As enzimas são liberadas do pâncreas na forma inativa 
(quimiotripsinogênio, tripsinogênio, pró-carboxipeptidase A, pró-carboxipeptidase 
B e pró-elastase) e, no intestino delgado se convertem na forma ativa 
(quimiotripsina, tripsina, carboxipeptidase A, carboxipeptidase B e elastase). Assim 
como a pepsina, cada uma destas enzimas reconhece ligações peptídicas de 
aminoácidos específicos, seja no lado amino seja no lado carbonila dos aminoácidos, 
assim os peptídios resultantes da quebra parcial das proteínas no estômago são 
finalmente convertidos em aminoácidos livres. 
Assim como foi descrito para a absorção dos monossacarídeos, os aminoácidos 
também são levados do lúmen para o epitélio intestinal acoplado a sódio e em 
seguida liberados para o sangue por proteínas transportadoras de aminoácidos. 
Bioquímica Básica 
 
 
173 
Para cada aminoácido existe um transportador específico tanto na superfície do 
epitélio intestinal voltada para o lúmen quanto na superfície voltada para o sangue. 
Como descrito em outra unidade, os aminoácidos podem também ser 
classificados como naturais (não essenciais) e essenciais, onde os naturais são os 
aminoácidos produzidos pelo organismo e os essenciais não são produzidos pelo 
organismo, portanto precisam ser adquiridos na alimentação. A partir do NO3 os 
vegetais produzem todos os 20 tipos de aminoácidos que formam as proteínas. Os 
humanos produzem somente 11 (alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, 
glicina, glutamato, glutamina, prolina, serina e tirosina) do total de 20 aminoácidos. 
Assim, muitos dos aminoácidos obtidos da dieta já são naturalmente produzidos no 
corpo humano. Esta unidade não tem como objetivo apresentar as rotas 
enzimáticas para a biossíntese de aminoácidos nos animais, a não ser em algumas 
vias metabólicas onde, durante o catabolismo, um aminoácido pode ser convertido 
em outro. 
BioquímicaBásica 
 
 
174 
 
 
Catabolismo de aminoácidos 
 
Os aminoácidos na corrente sanguínea chegam a todos os tecidos, 
principalmente músculos e fígado. Nestes órgãos a principal utilização dos 
aminoácidos é para a síntese de proteínas, uma vez que as células dependem da 
produção de diferentes tipos de proteínas (estruturais, transportadoras, 
imunológicas, contráteis, enzimas, hormônios etc.). No entanto, se a ingestão de 
aminoácidos for superior às necessidades do organismo, o excesso de aminoácidos 
é oxidado para a produção de energia (catabolismo de aminoácidos). Na 
degradação normal das proteínas, alguns aminoácidos liberados podem também 
sofrer oxidação, assim como em diversas situações, incluindo exercício físico 
intenso, jejum prolongado e no diabetes, no qual oxidação de aminoácidos 
normalmente ocorre. No jejum e no diabetes, como o nível de açúcar está baixo, 
gliconeogênese e produção de corpos cetônicos no fígado acabam ocorrendo em 
paralelo ao uso dos aminoácidos como combustível energético. 
Quando os aminoácidos chegam às células hepáticas, uma maior parte é então 
utilizada na síntese de proteínas. Outra fração de aminoácidos sofre remoção de 
grupos amino (desaminação) gerando os chamados α-cetoácidos que podem sofrer 
oxidação na mitocôndria para a produção de energia. Esta reação, catalisada por 
enzimas aminotransferases (ou transaminases) transfere o grupamento amino do 
aminoácido para uma molécula, o α-cetoglutarato (um cetoácido e um 
intermediário do ciclo de Krebs), gerando glutamato e o α-cetoácido 
correspondente ao aminoácido que perdeu a amina (figura 1).. 
Bioquímica Básica 
 
 
175 
 
 A transaminação é a reação mais comum envolvendo aminoácidos, mas 
poucos aminoácidos, como serina, treonina e lisina não participam de reações de 
aminotransferases. Além disso, a arginina, glutamina e asparagina participam 
indiretamente em processos de transaminação, quando liberam suas aminas e se 
convertem respectivamente em ornitina, glutamato e aspartato, estes que então 
podem participar em processos de transaminação. 
 
 
Figura 1: Metabolismo dos grupos amino. Os grupamentos amino dos 
aminoácidos são transferidos, por ação das aminotransferases, para o α-
cetoglutarato formando glutamato. O aminoácido que perde o amino se transforma 
no α-cetoácido correspondente. Fonte: Lehninger, princípios de Bioquímica. 
Bioquímica Básica 
 
 
176 
 
 
Esta reação, que ocorre no citoplasma das células, tem o objetivo de coletar os 
grupamentos amino dos diferentes aminoácidos para formar o glutamato. O 
glutamato migra para o interior da mitocôndria, onde é novamente convertido em 
α-cetoglutarato (seu α-cetoácido) por ação da enzima glutamato desidrogenase 
dependente de NAD
+
 ou NADP
+
, liberando amônia (figura 2). O α-cetoglutarato 
pode entrar no ciclo de Krebs ou ser usado na gliconeogênese. A amônia é 
convertida em ureia parta ser excretada pelo rim na urina (será detalhada ao longo 
desta unidade). 
O glutamato, ao se tornar α-cetoglutarato pode também entregar sua amina 
para o oxaloacetato, onde este se transforma em aspartato. Neste caso, uma 
aminotransferase, ao invés da glutamato desidrogenase é requerida e isto é 
importante pelo fato do aspartato ser essencial no ciclo da ureia, uma vez que o 
aspartato da dieta não consegue entrar na mitocôndria para ser usado na produção 
da ureia. 
 
 
Figura 2: A reação catalisada pela enzima glutamato desidrogenase. Fonte: 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 2006. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
177 
 
Quando os aminoácidos chegam às células dos tecidos extra-hepáticos, o 
objetivo é o mesmo do observado no fígado, onde a maioria dos aminoácidos é 
usada na síntese de proteínas e uma pequena fração sofre remoção de grupos 
amino, por aminotransferases, gerando α-cetoácidos para oxidação na mitocôndria. 
O aceptor dos grupamentos amino é também o α-cetoglutarato formando 
glutamato. Como somente o fígado usa as aminas na produção de ureia, as aminas 
removidas dos aminoácidos e entregues ao α-cetoglutarato precisam chegar ao 
fígado. Assim, o glutamato é convertido em glutamina por ação da enzima 
glutamina sintetase dependente de ATP, que, em dois passos, produz um 
intermediário fosforilado (γ-glutamilfosfato) e depois combina uma amônia a este 
intermediário, formando a glutamina (figura 3). Esta amônia pode vir de vários 
processos, como por exemplo, degradação de nucleotídeos. A glutamina vai para o 
sangue com destino as mitocôndrias das células hepáticas e lá, por ação da enzima 
glutaminase, volta a ser glutamato, liberando amônia para a síntese de ureia (figura 
3). 
O rim também tem na mitocôndria das suas células uma glutaminase. Esta atua 
nas glutaminas que, do sangue, entram nas células renais, gerando glutamato e 
amônia. Isto explica a excreção de amônia pelo rim juntamente com a ureia na urina, 
estando o aumento de amônia na urina diretamente relacionado com o excesso de 
glutamina na dieta. Em situações de acidose sanguínea, a glutamina liberada de 
tecidos extra-hepáticos vai mais para o rim do que para o fígado. Isto ocorre porque 
a formação de ureia usando a amônia liberada da glutamina requer bicarbonato 
(será detalhada ao longo da unidade), assim o bicarbonato, ao invés de ser usado na 
síntese de ureia, é usado para corrigir o pH sanguíneo. Em compensação, este 
desvio de rota aumenta o nível de amônia na urina, uma vez que o rim não consegue 
produzir ureia com estas amônias. Apesar da pequena excreção de amônia, os 
mamíferos, incluindo os seres humanos são considerados ureotélicos (cuja produção 
e excreta nitrogenada são a ureia). 
Bioquímica Básica 
 
 
178 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 3: A reação catalisada pela enzima glutamina sintetase. Fonte: 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 2006. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
179 
 
Por mecanismos ainda não esclarecidos, a amônia é extremamente tóxica para 
os animais, por isto precisa ser excretada diretamente pelo rim, ou convertida em 
ureia no fígado. Parece que o excesso de amônia leva a uma drástica diminuição no 
nível de ATP principalmente no cérebro, pela redução no ciclo de Krebs, 
comprometendo diversos processos incluindo a transmissão do impulso nervoso. Os 
mamíferos também podem excretar pela urina, mesmo que em pequenas 
quantidades, ácido úrico. A formação de ácido úrico ocorre durante o metabolismo 
de nucleotídeos. O cérebro é o principal órgão afetado pelo excesso da produção de 
amônia e ácido úrico, no entanto o rim também é bastante afetado pelo excesso de 
ácido úrico que se deposita nos túbulos renais e provoca inflamação, além de 
cálculos renais. 
Além da glutamina, os tecidos extra-hepáticos, principalmente os músculos, 
usam também outro aminoácido, a alanina, para o transporte de aminas do sangue 
para o fígado. Neste caso, o glutamato, ao invés de formar glutamina, entrega sua 
amina para o piruvato e este se torna alanina. A alanina, ao chegar ao fígado, volta a 
ser piruvato (seu α-cetoácido), através da transferência da sua amina para o α-
cetoglutarato, formando glutamato, que pode entrar na mitocôndria e, por ação da 
enzima glutamato desidrogenase, liberar a amina na forma de amônia para a 
formação de ureia. O piruvato pode ser usado na gliconeogênese. O resumo do 
catabolismo de aminoácidos para a produção de energia e para a síntese de ureia, 
interligando fígado e tecidos extra-hepáticos, encontra-se na figura 4. 
Bioquímica Básica 
 
 
180 
 
 
 
 
 
 
Figura 4: Interligação do catabolismo de aminoácidos no fígado e em tecidos 
extra-hepáticos. Fonte: LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: 
Worth publishers, 2006. 
. 
Bioquímica Básica 
 
 
181 
 
 
Ciclo da ureia 
 
O ciclo da ureia é o mecanismo de excreção de nitrogênio adotado poralgumas 
células animais, incluindo os seres humanos. A síntese da ureia ocorre somente nas 
células hepáticas e se inicia na matriz da mitocôndria com a união de amônia e 
bicarbonato para formar o carbamil fosfato em reação catalisada pela enzima 
carbamil fosfato sintetase I, com gasto de 2 ATP. Em seguida, o grupo carbamil do 
carbamil fosfato se condensa com a molécula ornitina, gerando a citrulina em 
reação catalisada pela enzima ornitina transcarbamilase. A citrulina vai para o 
citoplasma e, por ação da enzima argininosuccinato sintase, recebe uma amina do 
aspartato (formada por transaminação do glutamato, descrita anteriormente), se 
convertendo em argininosuccinato. A reação envolve a conversão de ATP em AMP + 
PPi, o que equivale a hidrólise de duas moléculas de ATP. Clivagem de 
argininosuccinato pela enzima argininosuccinato liase produz fumarato 
(intermediário do ciclo de Krebs) e arginina. Por último, a arginina é hidrolisada pela 
enzima arginase, produzindo ornitina e ureia (figura 5). O cíclo da ureia requer então 
energia, com gasto equivalente de quatro moléculas de ATP. 
Bioquímica Básica 
 
 
182 
 Figura 5: O ciclo da ureia. Passos 1 e 2, catalisados respectivamente pelas 
enzimas carbamil fosfato sintetase I e ornitina transcarbamilase, ocorrem na 
mitocôndria. Os três passos seguintes, catalisados respectivamente pelas enzimas 
argininosuccinato sintase, argininosuccinato liase e arginase ocorrem no citoplasma 
e terminam a síntese da ureia. Proteínas transportadoras na membrana interna da 
mitocôndria funcionam transportando a citrulina da mitocôndria para o citoplasma 
e a ornitina do citoplasma para a matriz da mitocôndria. Fonte: 
www.desenvolvimentovirtual.com, acesso em 19/11/2014. 
http://www.desenvolvimentovirtual.com/
Bioquímica Básica 
 
 
183 
A ureia é liberada do fígado com destino ao rim. A maior parte da ureia chega 
ao rim, mas uma pequena fração difunde-se do fígado ao intestino onde sofre ação 
de bactérias que clivam a ureia em CO2 e NH4
+
. Esta amônia pode ser reabsorvida ou 
fazer parte das fezes. A ornitina volta para a matriz da mitocôndria para reiniciar um 
novo ciclo da ureia. O fumarato produzido anteriormente pode ser convertido tanto 
no citoplasma quanto na mitocôndria em malato e em seguida em oxaloacetato, 
uma vez que as enzimas que catalisam as reações (fumarase e malato 
desidrogenase) ocorrem nos dois compartimentos celulares. O oxaloacetato pode 
ser novamente convertido em aspartato para um novo ciclo da ureia, ou então ser 
usado na gliconeogênese. Assim o ciclo de Krebs e o ciclo da ureia estão 
interligados, sendo referido como bicicleta de Krebs (figura 6). 
 
 
Figura 6: Interligação entre o ciclo de Krebs e o ciclo da ureia. Fonte: 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 2006.
Bioquímica Básica 
 
 
184 
 
Catabolismo de aminoácidos individuais 
 
 A maioria dos aminoácidos, que são convertidos nos seus cetoácidos 
correspondentes, assim como os poucos que não participam das reações de 
transaminação, converge para formar cinco produtos, entrando no ciclo de Krebs. A 
partir daí podem ser usados na gliconeogênese, na formação de corpos cetônicos ou 
serem oxidados para a produção de energia. Os aminoácidos utilizados na síntese 
de glicose são chamados de glicogênicos e os usados na formação dos corpos 
cetônicos são chamados de cetogênicos. 
Seis aminoácidos (triptofano, lisina, leucina, isoleucina, fenilalanina e tirosina) 
são convertidos em acetilCoA e/ou acetoacetilCoA, seis aminoácidos (alanina, 
serina, glicina, cisteína, treonina e triptofano) são convertidos em piruvato, cinco 
aminoácidos (arginina, histidina, glutamato, glutamina e prolina) são convertidos 
em α-cetoglutarato, quatro aminoácidos (metionina, isoleucina, treonina e valina) 
são convertidos em succinilCoA e dois aminoácidos (asparagina e aspartato) são 
convertidos em oxaloacetato. É importante observar que os aminoácidos triptofano, 
isoleucina e treonina são catabolisados e convertidos em dois produtos diferentes. 
Um resumo do metabolismo de todos os 20 aminoácidos, mostrando a entrada no 
ciclo de Krebs além dos envolvidos na formação de corpos cetônicos e na 
gliconeogênese se encontra na figura 7. 
O catabolismo dos aminoácidos leucina, isoleucina e valina (também 
conhecidos como BCAAs ou aminoácidos de cadeia lateral ramificada) é diferente 
dos demais pelo fato destes aminoácidos serem preferencialmente catabolizados 
nos músculos ao invés do fígado. A atividade das enzimas aminotransferases para 
estes três aminoácidos é muito maior no músculo que no fígado. Vários NADH e 
FADH2 são produzidos durante o catabolismo destes três aminoácidos até a 
formação de acetilCoA ou succinilCoA o que os tornam excelentes fontes de energia 
para o músculo. Desse modo, estes três aminoácidos ao entrar no fígado são usados 
para a síntese de proteínas, porém o excesso, por não ser praticamente 
catabolizado, sai do fígado e ao ser captado por músculos são catabolizados para a 
geração de energia. 
Bioquímica Básica 
 
 
185 
 
Os aminoácidos convertidos em acetilCoA e/ou acetoacetilCoA são cetogênicos 
porque acetoacetilCoA pode ser convertido nos corpos cetônicos acetona e β-
hidroxibutirato. Os aminoácidos capazes de serem convertidos em piruvato, α-
cetoglutarato, succinilCoA, fumarato e oxaloacetato podem ser usados para a 
gliconeogênese e, portanto, são glicogênicos. Porém, quatro aminoácidos 
(triptofano, fenilalanina, tirosina e isoleucina) são ao mesmo tempo cetogênicos e 
glicogênicos. 
Em algumas vias de catabolismo de aminoácidos o número de reações é tão 
grande que vários passos enzimáticos são omitidos. De um modo geral, o nível de 
ATP obtido por cada aminoácido varia de aproximadamente 10 a 20 ATP, portanto a 
contribuição dos aminoácidos para a energia do organismo existe, mas não é tão 
grande quando comparado com a energia fornecida por monossacarídeos ou ácidos 
graxos. 
Bioquímica Básica 
 
 
186 
 
 
 
 
Figura 7: Resumo do metabolismo de aminoácidos. A figura mostra os pontos 
de entrada dos aminoácidos no ciclo de Krebs. Os aminoácidos em azul são os 
cetogênicos, cujos produtos do catabolismo podem ser usados na formação dos 
corpos cetônicos. Os aminoácidos em vermelho são os glicogênicos cujos produtos 
do catabolismo podem ser usados na gliconeogênese. Quatro aminoácidos 
(fenilalanina, isoleucina, triptofano e tirosina) são tanto glicogênicos quanto 
cetogênicos. Leucina e lisina são exclusivamente cetogênicos. Fonte: LEHNINGER, 
A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 2006. 
Bioquímica Básica 
 
 
187 
 
LEITURA COMPLEMENTAR: 
 
DEVLIN, T. M. (Coord.). Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. Trad. da 
6. ed. americana. São Paulo: Edgard Blücher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. São Paulo: Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Porto Alegre: 
Artmed, 2002. 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR! 
 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão ajudá-lo 
a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de ensino-
aprendizagem. 
Bioquímica Básica 
 
 
188 
 
Exercícios – Unidade 5 
 
1. Os aminoácidos alanina e leucina se convertem em acetilCoA para entrar no 
ciclo de Krebs, através dos intermediários: 
a) piruvato e malonilCoA 
b) piruvato e acetoacetilCoA 
c) propionil e enoilCoA 
d) aspartato e lactato 
e) 2-fosfoglicerato e fosfoenolpiruvato 
 
2. A maioria dos tecidos é capaz de degradar os aminoácidos, mas só o fígado é 
capaz de produzir ureia. O nitrogênio proveniente dos aminoácidos degradados 
chega até o fígado através dos aminoácidos: 
a) serina e glicina 
b) metionina e serina 
c) glutaminae alanina 
d) metionina e glicina 
e) glutamina e glicina 
 
3. Os cetoácidos produzidos a partir das transaminações dos 
aminoácidos aspartato, glutamato e alanina são respectivamente: 
a) oxaloacetato, -cetoglutarato e piruvato 
b) oxaloacetato, piruvato e -cetoglutarato 
c) piruvato, oxaloacetato e -cetoglutarato 
d) piruvato, -cetoglutarato e oxaloacetato 
e) -cetoglutarato, oxaloacetato e piruvato 
Bioquímica Básica 
 
 
189 
4. Todas as seguintes afirmativas são verdadeiras sobre aminoácidos de cadeia 
lateral ramificada (BCAA), exceto: 
a) são metabolizados primariamente nos músculos 
b) estes aminoácidos são a leucina, a lisina e a valina 
c) um deles é glicogênico, um é cetogênico e outro é classificado como ambos 
d) são essenciais na dieta 
e) entram no ciclo de Krebs através da acetilCoA e succinilCoA 
 
5. Na formação da ureia a partir de amônia, todas as alternativas estão corretas 
exceto: 
a) aspartato fornece uma das aminas para a formação da ureia 
b) o ciclo da ureia consome ATP 
c) o ciclo da ureia está conectado ao ciclo de Krebs através do fumarato 
d) duas etapas são citoplasmáticas e três etapas são mitocôndriais 
e) a ureia é produzida no fígado e no rim 
 
6. No catabolismo de aminoácidos, a entrada no ciclo de Krebs pode ocorrer em 
vários pontos do ciclo, incluindo: 
a) succinilCoA 
b) citrato 
c) malato 
d) succinato 
e) isocitrato 
Bioquímica Básica 
 
 
190 
 
7. Composto precurso da pepsina, a qual participa da digestão de proteínas: 
a) pepsinogênio 
b) tripsinogênio 
c) calistogênio 
d) fibrogênio 
e) coleatogênio 
 
8. Aminoácidos glicogênicos são aqueles utilizados para a: 
a) síntese de glicogênio 
b) degradação do glicogênio 
c) glicólise 
d) síntese de glicose pela gliconeogênese 
e) síntese de qualquer glicídio 
 
9. O esquema abaixo representa uma típica reação de transferência de grupo 
amino, catalizada por enzimas denominadas transaminases: 
 
aminoácido X + -cetoácido 1 -cetoácido 2 + aminoácido Y 
 
O -cetoácido 1 é frequentemente o -cetoglutarato, que gera glutamato 
(aminoácido Y) ao receber o grupo amino retirado do aminoácido transaminado. 
Responda, baseando-se em seus conhecimentos do catabolismo de aminoácidos: 
Bioquímica Básica 
 
 
191 
a) qual o destino do glutamato formado nas reações de transaminação no 
fígado? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
b) Dê um nome para o aminoácido X e para o -cetoácido 2. 
 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
10. O plasma sanguíneo contém todos os aminoácidos necessários para a 
síntese protéica das proteínas corporais. Entretanto, estes não se apresentam em 
concentrações equivalentes, predominando alanina e glutamina. Sugira a razão para 
isso. 
 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
Bioquímica Básica 
 
 
192 
6 
 
Integração do metabolismo 
energético 
Bioquímica Básica 
 
 
193 
Nesta unidade, vamos entender acerca da integração do metabolismo energético 
do organismo, com ênfase nos mamíferos, incluindo os seres humanos, a 
distribuição dos nutrientes nos diferentes órgãos e a participação dos hormônios no 
metabolismo. 
 
Objetivos da Unidade 
Compreender as estratégias de integração do metabolismo energético; 
Estudar o efeito dos hormônios hidrofílicos e hidrofóbicos no metabolismo; 
Identificar os órgãos atuantes no metabolismo integrado; 
Relacionar as três classes de nutrientes capazes de serem usados para obtenção 
de energia (carboidratos, lipídios e proteínas); 
Comparar o metabolismo nos estados de jejum e alimentado. 
 
Plano da Unidade 
 Integração metabólica e o fígado 
 Integração metabólica e o tecido muscular 
 Integração metabólica e o tecido adiposo 
 Integração metabólica e o cérebro 
 Hormônios peptídeos, proteínas, derivados de aminoácidos e o 
metabolismo energético 
 Hormônios de natureza lipídica e o metabolismo energético 
 Ciclo jejum-alimentação 
Bons estudos! 
Bioquímica Básica 
 
 
194 
Integração metabólica e o fígado 
 
O fígado é o órgão que praticamente inicia toda a integração do metabolismo 
energético do organismo. A maioria dos monossacarídeos e aminoácidos da dieta, 
obtidos da digestão na boca, estômago e intestino delgado de moléculas maiores 
(oligossacarídeos, polissacarídeos e proteínas) chegam primariamente, via veia 
porta, ao fígado. Poucos monossacarídeos e aminoácidos vão diretamente da veia 
porta para a circulação sanguínea geral e então diretamente para tecidos como o 
muscular e renal, No caso dos ácidos graxos, estes, em lipoproteínas, chegam a sua 
maioria, diretamente do sistema linfático aos tecidos muscular e adiposo. 
A glicose, assim como outros monossacarídeos (frutose, galactose e manose) é 
transportada para dentro das células hepáticas pela proteína transportadora de 
membrana GLUT2, de modo independente de insulina. Estes monossacarídeos que 
chegam do intestino ao fígado são fosforilados respectivamente à glicose 6-fosfato, 
frutose 1-fosfato, galactose 1-fosfato e manose 6-fosfato. Frutose 1-fosfato e 
manose 6-fosfato são usados na via glicolítica. Galactose 1-fosfato é convertida, por 
algumas etapas enzimáticas em glicose 6-fosfato. Glicose 6-fosfato oriunda da 
glicose ou da galactose 1-fosfato pode ser usada em quatro diferentes rotas 
metabólicas: a glicose 6-fosfato pode simplesmente ser desfosforilada pela glicose 
6-fosfatase e ir novamente ao sangue para nutrir outros órgãos; a glicose 6-fosfato 
pode, como a frutose 1-fosfato e manose 6-fosfato, ir para a via glicolítica e o 
acetilCoA formado após a descarboxilação do piruvato ir para ciclo de Krebs a fim de 
se obter energia, ou para a síntese de ácidos graxos e colesterol; a glicose 6-fosfato 
pode ser usada também na síntese de glicogênio e finalmente a glicose 6-fosfato 
pode ser usada na via das pentoses-fosfato (figura 1). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
195 
 
 
Figura 1: Destinos da glicose 6-fosfato no fígado. (1) a glicose 6-fosfato pode ser 
desfosforilada pela glicose 6-fosfatase e ir para o sangue para nutrir outros órgãos. 
(2) a glicose 6-fosfato pode ser usada na síntese de glicogênio. (3) a glicose 6-fosfato 
pode, como a frutose 1-fosfato e manose 6-fosfato, ir para a via glicolítica e o 
acetilCoA formado ir para ciclo de Krebs a fim de se obter energia, ou (4) para a 
síntese de ácidos graxos e colesterol. (5) a glicose 6-fosfato pode ser usada na via 
Bioquímica Básica 
 
 
196 
das pentoses-fosfato. Fonte:LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: 
Worth publishers, 2006. 
Ácidos graxos que chegam do intestino em lipoproteínas, entram nas células 
hepáticas por difusão e podem ser utilizados na β-oxidação. Os acetilCoA 
produzidos podem ser usados para gerar ciclo de Krebs para obtenção de energia, 
para a formação de colesterol ou para a formação de corpos cetônicos. A produção 
de corpos cetônicos é comum em situações de baixa concentração de açúcares no 
organismo, uma vez que serve de combustível para músculos e principalmente 
cérebro, este último, que na ausência de monossacarídeos, não usa ácidos graxo 
como combustível energético imediato,como fazem os músculos. Os ácidos graxos 
podem também ser usados na síntese de triglicerídeos e fosfolipídios. Uma fração 
dos triglicerídeos, fosfolipídios e colesterol é usada na formação de lipoproteínas 
que vão para o sangue com destino aos diferentes órgãos. Outra parte é usada pelo 
próprio órgão, tanto para energia quanto para formação de suas membranas. Uma 
parte dos ácidos graxos pode ir diretamente para o sangue e serem transportados 
ligados à albumina plasmática (figura 2). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
197 
 
Figura 2: Destinos dos ácidos graxos do fígado. (1) ácidos graxos podem ser 
usados na síntese de triglicerídeos e fosfolipídios. (2) ácidos graxos podem ser 
utilizados na β-oxidação. (3) ácidos graxos podem ser usados para a formação de 
corpos cetônicos ou (4) para a formação de colesterol. (5) ácidos graxos podem ser 
usados, juntamente com fosfolipídios e colesterol na formação de lipoproteínas. (6) 
ácidos graxos podem ir diretamente para o sangue e serem transportados ligados à 
albumina plasmática. Fonte: 
Bioquímica Básica 
 
 
198 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 
2006. 
 
Aminoácidos que chegam do intestino entram nas células hepáticas através de 
transportadores de membrana específicos para cada aminoácido e são usados 
primariamente na síntese de proteínas. Uma parte dos aminoácidos volta para o 
sangue para nutrir outros órgãos. Os aminoácidos podem também ser usados na 
síntese de outros compostos nitrogenados como nucleotídeos. Além disso, os 
aminoácidos podem também ser desaminados para que seus α-cetoácidos 
correspondentes possam ser usados no ciclo de Krebs para a produção de energia, 
na gliconeogênese, na síntese de ácidos graxos (para a produção de triglicerídeos e 
fosfolipídios), na síntese de colesterol ou na síntese de corpos cetônicos. Além da 
produção dos corpos cetônicos, a gliconeogênese também é comum em situações 
de baixa concentração de açúcares no organismo. Juntamente com os α-cetoácidos, 
a amônia produzida no metabolismo de aminoácidos é convertida em ureia e 
liberada para o rim para excreção. Os aminoácidos alanina e glutamina que chegam 
dos tecidos periféricos ao fígado podem ser também desaminados e seus α-
cetoácidos correspondentes usados na gliconeogênese, na síntese de corpos 
cetônicos e em menor grau, na produção de energia (figura 3). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
199 
 
Figura 3: Destinos dos aminoácidos do fígado. (1) aminoácidos são usados 
primariamente na síntese de proteínas. (2) uma parte dos aminoácidos volta para o 
sangue para nutrir outros órgãos. (3) aminoácidos podem ser usados na síntese de 
diferentes compostos nitrogenados. (4) aminoácidos podem ser desaminados para 
que seus α-cetoácidos correspondentes possam ser usados (4a) na gliconeogênese, 
(4b) no ciclo de Krebs para a produção de energia, (4c) na síntese de ácidos graxos, 
triglicerídeos, fosfolipídios e colesterol e (4d) a amônia produzida no metabolismo 
Bioquímica Básica 
 
 
200 
de aminoácidos é convertida em ureia. (5) aminoácidos podem ser usados na 
gliconeogênese. 
 
Integração metabólica e o tecido muscular 
 
O tecido muscular usa monossacarídeos, ácidos graxos e corpos cetônicos 
como combustíveis energéticos. Boa parte da glicose e ácidos graxos chega aos 
músculos diretamente da dieta. Uma parte da glicose que chega ao músculo é 
proveniente da gliconeogênese hepática assim como os corpos cetônicos que 
também são oriundos do fígado. No entanto, como explicado anteriormente, 
gliconeogênese e corpos cetônicos ocorrem em condições de baixa concentração de 
açúcares no organismo. Uma parte dos ácidos graxos chega ao músculo via 
lipoproteínas produzidas no fígado. 
A glicose é transportada para o interior das células musculares pelo 
transportador de membrana GLUT4, de modo dependente de insulina. Sem insulina 
circulante no sangue, GLUT4 está em vesículas no citoplasma e, portanto não está 
na membrana para promover a captação de glicose. Outros transportadores de 
membrana para monossacarídeos existem na membrana das células musculares 
para o transporte de frutose, galactose e manose. 
Uma quantidade significativa da glicose muscular é usada na síntese de 
glicogênio que será uma reserva conveniente de glicose a ser usada em diversas 
condições como atividade física ou jejum. Pouco triglicerídeo é também produzido a 
partir dos ácidos graxos e usado como reserva de energia. 
 Em condições basais, quando o músculo esquelético está em repouso, o 
mesmo obtém energia geralmente da oxidação dos ácidos graxos e em menor grau 
da oxidação de monossacarídeos aerobicamente. No entanto, o músculo 
esquelético em atividade intensa obtém energia principalmente da oxidação de 
monossacarídeos tanto aerobicamente, pelo ciclo de Krebs e cadeia respiratória 
quanto anaerobicamente gerando como produto final o lactato, uma vez que o 
sangue não consegue fornecer oxigênio suficiente para o ATP que precisa ser 
produzido na atividade intensa. O lactato vai para o fígado para ser usado na 
gliconeogênese. Além disso, o músculo esquelético contém uma quantidade 
Bioquímica Básica 
 
 
201 
relativamente grande de creatina na forma de creatina-fosfato que rapidamente 
sintetiza ATP no músculo em esforço prolongado. 
Os músculos liso e cardíaco apresentam uma pequena diferença em relação ao 
esquelético por praticamente não metabolizar monossacarídeos anaerobicamente e 
por conter menos creatina-fosfato. Aminoácidos que chegam do fígado aos 
músculos são usados primariamente na síntese de proteínas, porém uma 
quantidade significativa destes aminoácidos (principalmente leucina, isoleucina e 
valina, que fazem parte dos BCAA) podem ser desaminados e os α-cetoácidos 
correspondentes usados no ciclo de Krebs para a produção de energia. Em 
condições de baixa concentração de açúcar ou no esforço muscular prolongado, 
além do uso dos ácidos graxos e dos corpos cetônicos como combustível energético, 
pode haver degradação de proteínas no músculo, levando ao aumento do uso de 
aminoácidos para gerar energia. 
 
Integração metabólica e o tecido adiposo 
 
O tecido adiposo metaboliza primariamente monossacarídeos para obtenção 
de energia, principalmente a glicose, seu principal combustível energético. A glicose 
é transportada para as células do tecido adiposo também pelo transportador de 
membrana GLUT4 dependente de insulina. 
Os aminoácidos que chegam ao tecido adiposo são usados basicamente na 
síntese de proteínas. Uma parcela muito pequena dos aminoácidos é desaminada e 
seus α-cetoácidos correspondentes são usados somente no ciclo de Krebs para a 
produção de energia e na síntese de ácidos graxos (o tecido adiposo não tem as 
enzimas capazes de sintetizar corpos cetônicos e colesterol e para a 
gliconeogênese). Pouca síntese de glicogênio ocorre neste órgão, porém ocorre 
muita síntese de triglicerídeos. Estes triglicerídeos são produzidos tanto a partir de 
ácidos graxos sintetizados no próprio órgão pelo acetilCoA oriundo da desaminação 
de alguns aminoácidos quanto do excesso de glicose que entra nos adipócitos e dos 
ácidos graxos obtidos das lipoproteínas ou ligados à albumina plasmática. Quando o 
organismo está com o nível de açúcar baixo, estes triglicerídeos são hidrolisados e 
muitos ácidos graxos liberados para o sangue vão principalmente para músculos do 
Bioquímica Básica 
 
 
202 
corpo. Alguns destes ácidos graxos são usados pelo próprio tecido adiposo para 
satisfazer suas necessidades energéticas na ausência de glicose. O glicerol 
resultante da quebra dos triglicerídeos vai para o fígado para ser usado na 
gliconeogênese a fim de restabelecer a glicemia sanguínea e nutrir órgãos como os 
músculos e o cérebro. 
 
Integração metabólica e o cérebro 
 
O cérebro usa somente monossacarídeos, principalmente glicose, seja 
diretamente do sangue ou do fígado (apósdesfosforilação da glicose 6-fosfato e 
liberação da glicose no sangue ou pela gliconeogênese). No cérebro, praticamente 
não ocorre o metabolismo da glicose de maneira anaeróbica devido ao alto 
conteúdo de oxigênio que chega ao órgão. Apesar de o cérebro sintetizar 
glicogênio, esta síntese é bem menor que a que ocorre nos músculos e, portanto a 
manutenção da glicemia sanguínea é importante para manter as funções cerebrais. 
A glicose é transportada para as células cerebrais pelo transportador de 
membrana GLUT3, de modo independente de insulina. O cérebro consome cerca de 
120 gramas de glicose por dia, que corresponde à cerca de 60% de toda a glicose 
consumida pelo corpo. Isto é necessário para se ter uma alta concentração de ATP a 
fim de manter ativa a proteína bomba de sódio e potássio nos neurônios 
responsável pelo impulso nervoso. GLUT1 é um transportador de glicose 
encontrado na barreira hemato-encefálica. A barreira hemato-encefálica é uma 
estrutura composta de células endoteliais, que são agrupadas muito unidas nos 
capilares cerebrais, atuando principalmente na proteção do sistema nervoso central 
de substâncias químicas presentes no sangue e permitindo ao mesmo tempo a 
função metabólica normal do cérebro. 
Em condições de baixa concentração de glicose, o cérebro acaba usando muito 
pouco os ácidos graxos para gerar energia pelo fato do transporte dos ácidos graxos 
do sangue para o cérebro ser limitado pela barreira hemato-encefálica e assim o que 
chega ao cérebro acaba sendo usado na síntese de triglicerídeos e fosfolipídios. 
Deste modo, o cérebro usa corpos cetônicos produzidos no fígado como sua 
segunda fonte de energia. Como último recurso para manter as funções cerebrais, 
Bioquímica Básica 
 
 
203 
as proteínas musculares fornecem os aminoácidos para o fígado para a 
gliconeogênese e assim mais glicose é enviada para o cérebro. 
 
Hormônios peptídeos, proteínas, derivados de aminoácidos e 
o metabolismo energético 
 
O sangue precisa conter glicose em concentração próxima de 5 mM. Para isto 
organismo conta com a ação integrada de vários hormônios, incluindo insulina, 
glucagon e adrenalina. 
A adrenalina (epinefrina), hormônio produzido no cérebro e outros tecidos 
neurais e na glândula suprarrenal (região localizada acima dos rins), é uma molécula 
derivada do aminoácido tirosina (figura 4). Quando lançada na corrente sanguínea, 
devido a quaisquer condições ambientais que ameacem a integridade do 
organismo, seja física ou psicológica, a adrenalina aumenta a frequência dos 
batimentos cardíacos e o volume de sangue por batimento, aumentando a pressão 
arterial e consequentemente o fluxo de oxigênio e de outras moléculas 
(principalmente combustíveis energéticos) para os tecidos. A adrenalina atua no 
fígado, tecido adiposo, músculo e pâncreas. É liberada na corrente sanguínea em 
condições de baixa concentração de glicose. Estimula nos tecidos a degradação do 
glicogênio pela ativação da enzima glicogênio fosforilase e inibe a síntese do 
glicogênio pela inibição da enzima glicogênio sintase, assim aumentando a glicemia 
sanguínea. Estimula a glicólise no músculo pela ativação de uma das enzimas da via 
glicolítica, a fosfofrutoquinase-1, a gliconeogênese no fígado, pela ativação da 
enzima fosfoenolpiruvato carboxiquinase e a degradação de triglicerídeos no tecido 
adiposo, pela ativação de enzimas lípases. Além disso, a adrenalina estimula a 
secreção de glucagon (hormônio com funções similares as da adrenalina) e inibe a 
secreção de insulina (hormônio com funções contrárias as da adrenalina e do 
glucagon). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
204 
 
 
Figura 4: Estrutura química da adrenalina. Fonte: LEHNINGER, A.L. Princípios 
de Bioquímica. New York: Worth publishers, 2006. 
O glucagon, hormônio produzido pelas células alfa do pâncreas, é um peptídeo 
de 29 aminoácidos que atua no fígado e tecido adiposo, mas não no músculo. Assim 
como a adrenalina, o glucagon surge no sangue quando a concentração de glicose é 
baixa (abaixo de 5 mM). Estimula a degradação do glicogênio hepático e inibe a sua 
síntese da mesma maneira que a adrenalina. Inibe a glicólise através da inibição das 
enzimas fosfofrutoquinase-1 e piruvato quinase e ativa a enzima frutose 1,6-
bifosfatase, assim forçando fosfoenolpiruvato a ser usada na gliconeogênese e 
promovendo a exportação da glicose para o sangue com consequente aumento da 
glicemia sanguínea. Ativa também a enzima lípase nos adipócitos para a hidrólise 
dos triglicerídeos e em seguida a liberação de ácidos graxos para serem usados pelo 
músculo como combustível energético e glicerol para ser usado no fígado na 
gliconeogênese. Ativa a gliconeogênse da mesma maneira que a adrenalina. 
A insulina, hormônio produzido pelas células beta do pâncreas, é uma proteína 
de 51 aminoácidos (são duas cadeias peptídicas, uma de 21 e outra de 30 
aminoácidos unidos por pontes dissulfeto) que atua no fígado, tecido adiposo e 
músculo. A insulina surge no sangue, logo após uma refeição rica em carboidratos, 
que geralmente eleva o nível de açúcar no sangue para praticamente o dobro do 
normal. O hormônio então estimula a produção do transportador de glicose GLUT4 
nos músculos, assim aumentando a captação da glicose em excesso para o interior 
destas células. Ativa as enzimas fosfofrutoquinase-1 e o complexo da piruvato 
desidrogenase assim ativando também a glicólise. Estimula a síntese de glicogênio 
através da ativação da enzima glicogênio sintase e inibe a degradação do 
glicogênio, através da inibição da enzima glicogênio fosforilase, além de estimular a 
captação e síntese de ácidos graxos e de triglicerídeos, pela ativação das enzimas 
acetilCoA carboxilase e lipoproteína lípase. Por último, inibe a gliconeogênese, pela 
Bioquímica Básica 
 
 
205 
inibição da enzima fosfoenolpiruvato carboxiquinase e estimula síntese de 
proteínas, por ativar alguns fatores de iniciação da tradução. 
Hormônios de natureza lipídica e o metabolismo energético 
 
O cortisol é um dos vários hormônios esteroides derivado do colesterol. Assim 
como a adrenalina, é também produzido pela glândula suprarrenal em condições de 
estresse e hipoglicemia, atuando no fígado, tecido adiposo e músculo. Estimula a 
degradação de proteínas musculares para fornecer aminoácidos para o fígado para a 
gliconeogênese. Ativa a gliconeogênese da mesma forma que o glucagon e a 
adrenalina. Apesar de atuar aumentando a glicemia sanguínea, não estimula a 
degradação do glicogênio hepático. Ativa também a lípase nos adipócitos para a 
hidrólise dos triglicerídeos e posterior liberação de ácidos graxos para serem usados 
pelo músculo como combustível energético e glicerol para ser usado no fígado na 
gliconeogênese. 
 
Ciclo jejum-alimentação 
 
O ciclo jejum-alimentação é uma maneira resumida, integrada e conveniente 
de entender as mudanças metabólicas envolvendo os diferentes tipos celulares e os 
hormônios. 
No estado alimentado, insulina é bastante produzida enquanto os outros 
hormônios do metabolismo energético são suprimidos. Monossacarídeos como a 
glicose e aminoácidos saem do intestino delgado e vão via veia porta para o fígado. 
Os ácidos graxos vão, em quilomícrons, do intestino para o sistema linfático e então 
para diferentes tecidos para depois chegar ao fígado como quilomícrons 
remanescentes. O fígado usa a maioria da glicose para a síntese de glicogênio e o 
restante da glicose e outros monossacarídeos para glicólise. Os ácidos graxos são 
armazenados no fígado na forma de triglicerídeos. Excesso de glicose também é 
usado na síntese de ácidos graxos e consequentemente de triglicerídeos. 
Aminoácidos são praticamente usados na síntese de proteínas e produção de 
energia e outros compostos nitrogenados. Praticamente não ocorre gliconeogênese 
e produção de corpos cetônicos no fígado. O cérebro usa glicose na via glicolítica e 
BioquímicaBásica 
 
 
206 
alguma glicose restante é usada na síntese de glicogênio. O músculo usa a maioria 
dos ácidos graxos para obtenção de energia e um pouco para a síntese de 
triglicerídeos, além da maioria da glicose na síntese de glicogênio e o restante da 
glicose além de outros monossacarídeos na via glicolítica. O tecido adiposo usa 
glicose como fonte preferencial de energia e sintetiza muito triglicerídeos para atuar 
como reserva energética do organismo. Lactato proveniente das hemácias e do 
músculo (em menor quantidade) é enviado ao fígado para serem usados na síntese 
de ácidos graxos e então de triglicerídeos (figura 5). 
 
Bioquímica Básica 
 
 
207 
 
 
Figura 5: Uso dos combustíveis energéticos por vários tipos celulares no estado 
alimentado. As bolinhas cinza grandes são quilomícrons e as bolinhas pequenas 
pretas são quilomícrons remanescentes. Fonte: DEVLIN, T. Manual de Bioquímica 
com Correlações Clínicas. São Paulo: Edgard Blucher, 2007. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
208 
No jejum inicial (12 a 24 horas) a síntese de insulina é inibida, dando lugar à 
síntese de glucagon, adrenalina e cortisol (na verdade, o glucagon já é produzido nas 
primeiras horas após a refeição para contribuir na manutenção da glicemia 
sanguínea através do estímulo da degradação do glicogênio hepático). Nesta etapa 
do jejum, a degradação do glicogênio hepático é o principal mantenedor da glicemia 
sanguínea. Alanina e glutamina do músculo e lactato do músculo e das hemácias são 
enviados para o fígado para a gliconeogênese. A gliconeogênese ajuda na glicemia e 
nas funções cerebrais (figura 6). 
 
 
 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
209 
 
Figura 6: Inter-relações metabólicas dos vários tipos celulares no jejum inicial. 
Fonte: DEVLIN, T. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. São Paulo: 
Edgard Blucher, 2007. 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
210 
No jejum avançado (após 24 horas), quando os níveis de glicogênio hepático 
estão muito baixos e o glicogênio muscular e cerebral estão praticamente 
esgotados, a gliconeogênese está bastante ativa no fígado (além da alanina, 
glutamina e lactato, o oxaloacetato hepático também é usado na gliconeogênese). 
Tecido adiposo hidrolisa triglicerídeos para enviar ativamente ácidos graxos para o 
sangue para nutrir músculos e para nutrição do próprio órgão e isto prossegue por 
muitos dias, dependendo da reserva de triglicerídeos de cada pessoa. Fígado capta 
boa parte destes ácidos graxos e hidrolisa também seus triglicerídeos liberando 
mais ácidos graxos. O excesso de acetilCoA produzido na oxidação destes ácidos 
graxos leva a produção de corpos cetônicos para nutrir músculos e principalmente 
cérebro. O cérebro passa a depender exclusivamente da gliconeogênese e dos 
corpos cetônicos como combustível energético. O glicerol gerado da hidrólise dos 
triglicerídeos tanto no adiposo quanto no fígado também é usado na 
gliconeogênese. Se o jejum se mantiver por vários dias, proteínas musculares 
começam a ser degradadas e os aminoácidos são usados para a obtenção de 
energia, assim como proteínas hepáticas são degradadas e os aminoácidos são 
usados na gliconeogênese. Em paralelo, mais aminoácidos alanina e glutamina são 
enviados do músculo para o fígado para a gliconeogênese. O aumento da produção 
de corpos cetônicos leva o organismo a poupar as proteínas musculares, porém 
causam acidose sanguínea e em alguns casos, a morte. A gliconeogênese a partir do 
glicerol, lactato, oxaloacetato e aminoácidos podem suprimir a produção de corpos 
cetônicos (figura 7). 
Realimentação através de uma dieta balanceada contendo açúcares, 
triglicerídeos e proteínas leva à diminuição progressiva da gliconeogênese e da 
produção de corpos cetônicos no fígado, da degradação de triglicerídeos do tecido 
adiposo e da degradação de proteínas musculares. A glicemia é restabelecida, os 
níveis de glicogênio e triglicerídeos vão aumentando e assim se obtém novamente o 
balanço normal entre a síntese de insulina e de glucagon. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
211 
 
Figura 7: Inter-relações metabólicas dos vários tipos celulares no jejum 
avançado. Fonte: DEVLIN, T. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. São 
Paulo: Edgard Blucher, 2007. 
Bioquímica Básica 
 
 
212 
 
LEITURA COMPLEMENTAR 
DEVLIN, T. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. São Paulo: 
Edgard Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Rio de Janeiro: Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. New York: Worth publishers, 
2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Rio de 
Janeiro: Artmed, 2002. 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR! 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão ajudá-lo 
a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de ensino-
aprendizagem. 
Bioquímica Básica 
 
 
213 
Exercícios – Unidade 6 
 
1. De acordo com as regras do metabolismo, existem moléculas que o corpo 
prefere metabolizar. Estas moléculas preferenciais são: 
a) carboidratos 
b) lipídios 
c) proteínas 
d) vitaminas 
e) sais minerais 
 
2. Alguns hormônios têm participação direta no metabolismo de moléculas 
alimentares. Dentre os diversos tipos de hormônios, existe um em especial que 
participa estimulando o armazenamento de glicogênio e de triglicerídeos nas 
células. Este hormônio é o/a: 
a) glucagon 
b) Norepinefrina 
c) cortisol 
d) insulina 
e) epinefrina 
 
3. Hormônio que estimula a degradação do glicogênio hepático e inibe a sua 
síntese da mesma maneira que a adrenalina: 
a) glucagon 
b) insulina 
c) treonina 
d) alanina 
Bioquímica Básica 
 
 
214 
e) asparagina 
 
4. Tecido adiposo responde ao glucagom: 
a) sintetizando triglicerídeos 
b) realizando gliconeogênese 
c) degradando triglicerídeos 
d) produzindo corpos cetônicos 
e) ativando a lipoproteína lípase 
 
5. Um paciente foi diagnosticado como portador de uma deficiência 
genética no receptor para glucagon nos hepatócitos. As consequências 
desta deficiência sobre os níveis sanguíneos de glicose e sobre a r eserva 
de glicogênio hepático seriam: 
a) baixa glicemia sanguínea e diminuição dos níveis de glicogênio 
hepático 
b) baixa glicemia sanguínea e aumento dos níveis de glicogênio 
hepático 
c) alta glicemia sanguínea e diminuição dos níveis de glicogênio 
hepático 
d) alta glicemia sanguínea e aumento dos níveis de glicogênio 
hepático 
e) indiferente, pois as células hepáticas não possuem receptores para 
glucagon 
 
Bioquímica Básica 
 
 
215 
 
6. Um indivíduo em regime de emagrecimento manteve uma dieta muito pobre 
em açúcares e rica em proteínas. Após um mês, foi observado um aumento dos 
níveis de ureia (no sangue e na urina) e sintomas de acidose metabólica. Um pedido 
de dosagem hormonal sanguínea apontaria o aumento da concentração de qual (is) 
hormônio(s)? 
a) insulina 
b) insulina e adrenalina 
c) glucagon e insulina 
d) insulina e cortisol 
e) glucagon e adrenalina 
 
7. Em algumas partes do mundo, a carne é consumida em grandes quantidades, 
frequentemente mais do que outros alimentos. A obesidade pode ocorrer nesses 
comedores compulsivos de carne se a sua ingestão exceder as suas necessidades 
calóricas. Uma explicação sobre a relação direta entre a ingestão excessiva de carne 
(rica em proteínas) e aumento da obesidade seria: 
a) proteína em excesso na dieta pode, através do catabolismo dos aminoácidos, 
levar a produção de muito acetilCoA, promovendo síntese de ácidos graxos e 
consequentemente triglicerídeos no tecido adiposo, causando obesidade. 
b) proteína em excesso na dieta pode ser acumulada no tecido adiposo, 
causando obesidade. 
c) proteína em excesso na dieta pode induzir a multiplicação de células do 
tecido adiposo, causando obesidade. 
d) proteína em excesso na dieta pode contribuirpara a formação de corpos 
cetônicos e estes podem se acumular no tecido adiposo causando obesidade. 
e) proteína em excesso na dieta pode aumentar a gliconeogênese, fenômeno 
associado diretamente com a obesidade. 
Bioquímica Básica 
 
 
216 
 
8. Três grupos de células hepáticas (A, B e C) foram colocados separadamente 
em meio de cultura contendo glicose. Na cultura A adicionou-se glucagon, na B foi 
adicionada adrenalina e na C insulina. Após um determinado tempo, foram retiradas 
amostras contendo células de cada grupo. Dosou-se glicose do meio de cultivo e 
glicogênio intracelular. Espera-se observar: 
a) células A e B apresentaram muito glicogênio intracelular e o meio de cultivo 
continha pouca glicose. 
b) célula A apresentou pouco glicogênio intracelular, mas o meio de cultivo 
também continha pouca glicose. 
c) células B e C apresentaram muito glicogênio intracelular e o meio de cultivo 
continha muita glicose. 
d) célula C apresentou muito glicogênio intracelular e o meio de cultivo 
continha assim pouca glicose. 
e) as células A, B e C apresentaram pouco glicogênio intracelular e o meio de 
cultivo continha pouca glicose. 
. 
9. Células hepáticas e musculares foram cultivadas em frascos separados na 
presença de insulina e glicose. Após 24 horas o meio de cultivo de cada uma foi 
trocado sendo que o novo meio não continha glicose e ao invés de insulina foi 
adicionada glucagon. 
a) O que acontecerá ao nível do metabolismo de glicogênio nas duas situações 
na presença de insulina? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
Bioquímica Básica 
 
 
217 
b) Na segunda etapa do experimento (sem glicose + glucagon) um dos dois 
tipos celulares liberava glicose do interior da célula para o meio de cultivo. Qual das 
duas células era capaz de fazer isso? Porquê? 
 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
10. Pessoas com diabetes costumam adotar uma dieta pobre em carboidratos, 
principalmente glicose. Assim, os tecidos dos pacientes, por não utilizarem a glicose 
como combustível, oxidam grandes quantidades de ácidos graxos, tanto nos 
músculos quanto no fígado e tecido adiposo. O cérebro, dependente de glicose, é 
talvez o tecido mais prejudicado. Além disso, o fígado gasta quantidades 
consideráveis de intermediários metabólicos e energia no processo de 
gliconeogênese. Nestas condições, o acetil-CoA produzido a partir da -oxidação 
dos ácidos graxos tende a acumular-se na mitocôndria das células hepáticas. 
Embora o acetil-CoA não seja tóxico, as mitocôndrias hepáticas encontram 
mecanismos para evitar o acúmulo deste metabólito, inclusive favorecendo o 
cérebro. Responda: 
a) Qual a solução encontrada pelas células hepáticas para evitar esse acúmulo? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
b) Além do cérebro, qual outro tecido é favorecido neste processo? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
Bioquímica Básica 
 
 
218 
Bioquímica Básica 
 
 
219 
 
Considerações Finais 
 
 
Chegamos ao final dos estudos da disciplina Bioquímica básica. Ao iniciar os 
estudos, lá na unidade I, talvez você, estudante, tivesse achado que seria muito 
difícil a compreensão da mesma, uma vez que nem sempre o estudante possui os 
conceitos celulares e moleculares básicos para encarar os conceitos bioquímicos. 
O próprio nome – Bioquímica – por si só já assusta, mas ao longo das unidades a 
disciplina foi gradativamente fornecendo os conhecimentos básicos, técnicos e 
modernos e assim você foi aos poucos assimilando a Bioquímica. Hoje, ao final da 
disciplina, não há dúvidas da evolução do conhecimento no(a) estudante. 
Lembrando que este material não contém toda a Bioquímica, mas somente o 
necessário para que o estudante possa prosseguir na sua trajetória acadêmica. 
Portanto a leitura de livros, revistas e artigos é imprescindível para quem quer estar 
sempre atualizado no tema. 
 
 
Boa sorte e sucesso! 
 
Bioquímica Básica 
 
 
220 
Bioquímica Básica 
 
 
221 
 
Conhecendo o autor 
 
 
Michel do Nascimento Miranda é graduado em Ciências Biológicas pela UERJ 
(1994-1997), Mestre em Biologia, área de concentração em Biociências Nucleares 
pela UERJ (1998-2000), Doutor em Ciências, área de concentração em Biociências 
Nucleares pela UERJ (2001-2005) e tem dois Pós-doutorados, sendo um no instituto 
de Bioquímica Médica da UFRJ (2006-2011) e outro como pesquisador na empresa 
Hygeia Biotecnologia Aplicada, vinculada à UFRJ (2011). 
É professor da UNIVERSO, campus São Gonçalo desde 2001, lecionando as 
disciplinas Biologia Celular, Bioquímica, Genética, Biofísica e Microbiologia para 
diferentes cursos da área da saúde. Possui também na UNIVERSO dois projetos de 
extensão, um intitulado Genética e Saúde e outro intitulado reciclagem de óleo para 
a produção de sabões, detergentes e biodiesel. Também é, desde 2011, oficial (2º 
tenente) da Aeronáutica atuando como professor de Ciências e Biologia no Colégio 
Brigadeiro Newton Braga. Já foi professor substituto da UERJ (2004-2005), 
professor da Universidade Santa Úrsula (2005) e professor do colégio/curso Equipe 1 
– sistema Miguel Couto de Ensino (2007-2009). 
Possui três artigos em revistas científicas internacionais e um quarto artigo em 
fase final de preparação, já participou de duas bancas examinadoras de graduação, 
tem outras duas aprovações em concursos públicos, uma na UFF (2009) e outra na 
UFRJ (2010), além de ter ministrado diversos cursos de extensão e palestras ao 
longo de sua trajetória acadêmica. O link para o curriculum Lattes do autor está 
disponível em: <http://lattes.cnpq.br/3473392810555188>. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
222 
Bioquímica Básica 
 
 
223 
 
Referências 
 
 
DEVLIN, T. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. 6. ed., São Paulo: 
Edgard Blücher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. 8. ed., Rio de Janeiro: Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 3. Ed., Editora Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. 3. ed., Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2004. 
MOTTA, V. T. Bioquímica. 2. ed., Rio de Janeiro: Medbook, 2011. 
VOET, D., VOET, J. G., PRATT, C. W. Fundamentos de Bioquímica. 2. ed., Porto 
Alegre: Artmed, 2002. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
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Metabolismo de proteínas