N038 - Livro - Bioquímica Básica

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Bioquímica Básica 
 
Bioquímica Básica 
1ª
 e
d
iç
ão
 
Michel Miranda 
 
Edição por Larissa Silva dos Santos 
Bioquímica Básica 
 
 
DIREÇÃO SUPERIOR 
Chanceler Joaquim de Oliveira 
Reitora Marlene Salgado de Oliveira 
Presidente da Mantenedora Wellington Salgado de Oliveira 
Pró-Reitor de Planejamento e Finanças Wellington Salgado de Oliveira 
Pró-Reitor de Organização e Desenvolvimento Jefferson Salgado de Oliveira 
Pró-Reitor Administrativo Wallace Salgado de Oliveira 
Pró-Reitora Acadêmica Jaina dos Santos Mello Ferreira 
Pró-Reitor de Extensão Manuel de Souza Esteves 
 
DEPARTAMENTO DE ENSINO A DISTÂNCIA 
Gerência Nacional do EAD Bruno Mello Ferreira 
Gestor Acadêmico Diogo Pereira da Silva 
 
FICHA TÉCNICA 
Texto: Michel Miranda 
Revisão Ortográfica: Rafael Dias de Carvalho Moraes 
Projeto Gráfico e Editoração: Andreza Nacif, Antonia Machado, Eduardo Bordoni, Fabrício Ramos. 
Supervisão de Materiais Instrucionais: Antonia Machado 
Ilustração: Eduardo Bordoni e Fabrício Ramos 
Capa: Eduardo Bordoni e Fabrício Ramos 
 
COORDENAÇÃO GERAL: 
Departamento de Ensino a Distância 
Rua Marechal Deodoro 217, Centro, Niterói, RJ, CEP 24020-420 www.universo.edu.br 
 
Ficha catalográfica elaborada pela Biblioteca Universo – Campus Niterói 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bibliotecária: ELIZABETH FRANCO MARTINS – CRB 7/4990 
 
Informamos que é de única e exclusiva responsabilidade do autor a originalidade desta obra, não se 
responsabilizando a ASOEC 
pelo conteúdo do texto formulado. 
© Departamento de Ensino a Distância - Universidade Salgado de Oliveira 
Todos os direitos reservados. Nenhuma parte desta publicação pode ser reproduzida, arquivada ou transmitida de nenhuma forma 
ou por nenhum meio sem permissão expressa e por escrito da Associação Salgado de Oliveira de Educação e Cultura, mantenedora 
da Universidade Salgado de Oliveira (UNIVERSO). 
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Palavra da Reitora 
 
Acompanhando as necessidades de um mundo cada vez mais complexo, 
exigente e necessitado de aprendizagem contínua, a Universidade Salgado de 
Oliveira (UNIVERSO) apresenta a UNIVERSO Virtual, que reúne os diferentes 
segmentos do ensino a distância na universidade. Nosso programa foi desenvolvido 
segundo as diretrizes do MEC e baseado em experiências do gênero bem-sucedidas 
mundialmente. 
São inúmeras as vantagens de se estudar a distância e somente por meio dessa 
modalidade de ensino são sanadas as dificuldades de tempo e espaço presentes nos 
dias de hoje. O aluno tem a possibilidade de administrar seu próprio tempo e 
gerenciar seu estudo de acordo com sua disponibilidade, tornando-se responsável 
pela própria aprendizagem. 
O ensino a distância complementa os estudos presenciais à medida que 
permite que alunos e professores, fisicamente distanciados, possam estar a todo 
momento ligados por ferramentas de interação presentes na Internet através de 
nossa plataforma. 
Além disso, nosso material didático foi desenvolvido por professores 
especializados nessa modalidade de ensino, em que a clareza e objetividade são 
fundamentais para a perfeita compreensão dos conteúdos. 
A UNIVERSO tem uma história de sucesso no que diz respeito à educação a 
distância. Nossa experiência nos remete ao final da década de 80, com o bem-
sucedido projeto Novo Saber. Hoje, oferece uma estrutura em constante processo 
de atualização, ampliando as possibilidades de acesso a cursos de atualização, 
graduação ou pós-graduação. 
Reafirmando seu compromisso com a excelência no ensino e compartilhando 
as novas tendências em educação, a UNIVERSO convida seu alunado a conhecer o 
programa e usufruir das vantagens que o estudar a distância proporciona. 
 
Seja bem-vindo à UNIVERSO Virtual! 
Professora Marlene Salgado de Oliveira 
Reitora.
Bioquímica Básica 
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1 
 
Introdução à Bioquímica 
Bioquímica Básica 
5 
 
Nesta unidade vamos entender a cerca das características físico-químicas da 
água e os seus efeitos sobre as biomoléculas e as células. 
 
Objetivos da Unidade 
 Conhecer as características físico-químicas da água 
 Compreender as interações químicas entre a água e as biomoléculas 
 Saber como a água afeta os sistemas biológicos 
 Definir pH e sistema tampão 
 
Plano da Unidade 
 A água 
 Interação da água com as substâncias polares 
 Ionização da água 
 Sistema tampão. 
 
Bons Estudos! 
 
Bioquímica Básica 
 
 
6 
Os seres vivos são formados por uma extensa variedade de substâncias. Dentre 
estas, podemos citar as substâncias inorgânicas (ex: água, íons e sais minerais) e 
substâncias orgânicas (ex: carboidratos, lipídios, proteínas, vitaminas e ácidos 
nucléicos). 
Para compreendermos a importância do estudo da bioquímica, é necessário 
entender que nosso organismo é formado pelas moléculas que serão estudadas ao 
longo dos capítulos. O funcionamento orgânico não poderia ser elucidado sem que 
essas substâncias, comuns aos seres vivos, fossem analisadas. 
 
A água 
 
A água é a substância mais abundante dos seres vivos, perfazendo 70% ou mais 
da massa da maioria dos organismos. Em alguns seres como águas-vivas, o 
conteúdo de água pode chegar a 94% do total. O corpo humano tem em média 60% 
da sua massa de água, cuja distribuição varia conforme o tecido. Enquanto o tecido 
adiposo praticamente não contém água, os músculos esqueléticos são constituídos 
por cerca de 73% de água. O plasma sanguíneo chega a ter mais de 90% de água. O 
conteúdo de água também varia com a idade do organismo, pois quanto mais velho 
é o ser vivo, menos água corpórea ele terá. O início da vida aconteceu em ambiente 
aquoso e a maioria das reações químicas ocorre na presença da água. 
A água é de fundamental importância para todos os seres vivos na natureza 
pelo fato de muitas reações químicas, tanto no interior quanto no exterior das 
células serem mediadas pela água. A solubilização e distribuição de substâncias no 
citoplasma das células dependem da presença da água citoplasmática. A digestão 
de alimentos no tubo digestivo depende de enzimas que utilizam a água para 
quebrar as ligações químicas entre as moléculas. O fluxo sanguíneo existe devido ao 
plasma sanguíneo ser líquido. A evolução da vida na Terra dependeu das 
características incomuns da água, a começar por sua capacidade de atuar como 
solvente para inúmeras substâncias. A abundância da água e sua temperatura 
elevada de fusão e ebulição permitiram o surgimento de grandes oceanos na Terra 
primitiva onde a vida teve origem. Atualmente, muitas plantas e animais evoluíram 
para a vida terrestre, no entanto, a dependência da água jamais deixou de existir. 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Corpo_humano
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_adiposo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_adiposo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_adiposo
http://pt.wikipedia.org/wiki/M%C3%BAsculo_esquel%C3%A9tico
http://pt.wikipedia.org/wiki/Plasma_sangu%C3%ADneo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Seres_vivos
http://pt.wikipedia.org/wiki/Natureza
http://pt.wikipedia.org/wiki/Evolu%C3%A7%C3%A3o
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7 
A água é um solvente biológico ideal, por dissolver a maioria das substâncias 
presentes no planeta. A capacidade solvente da água inclui a solubilização dos íons, 
de muitos açúcares, proteínas e vitaminas e de outras moléculas não relacionadas, 
como por exemplo, alguns medicamentos. 
A água é uma molécula formada por três átomos: dois átomos de hidrogênio e 
um átomo de oxigênio (H2O). Estes três elementos se unem por ligações covalentes 
(em que há compartilhamento de elétrons) criando uma estrutura assimétrica H – O 
– H com ângulo de ligação de 104,5º e com carga elétrica parcial negativa no 
oxigênio e parcial positiva nos hidrogênios, gerando uma estrutura bipolar. O 
oxigênio, por ser mais eletronegativo que os hidrogênios, adquire a carga parcialnegativa ao atrair os dois hidrogênios para si para a formação da água (figura 1). 
 
 
 
Figura 1: Estrutura da molécula da água. A estrutura bipolar da água é mostrada 
aqui no modelo bola e bastão. Os átomos de hidrogênio e oxigênio se unem através 
de ligações covalentes. A carga parcial dos seus átomos é determinada pelo símbolo 
(δ). O oxigênio, mais eletronegativo que os hidrogênios, apresenta carga parcial 
negativa e os hidrogênios, cargas parciais positivas. Fonte: Lehninger, princípios de 
Bioquímica. 
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8 
 
Vamos lembrar: A união de dois ou mais átomos forma as moléculas. Para 
formar uma molécula os átomos precisam fazer ligações químicas. Duas ligações 
químicas são importantes nos sistemas biológicos: a ligação covalente (ocorre 
através do compartilhamento de elétrons, quando os átomos que formam a 
molécula apresentam a tendência de ganhar elétrons) e a ligação iônica (ocorre 
quando o átomo que precisa ganhar elétrons “rouba” um ou mais elétrons do átomo 
que precisa perder elétrons). A eletronegatividade é a capacidade que um átomo 
tem de atrair para si outro átomo, para a formação das moléculas. Na escala de 
eletronegatividade, que vai de 0 à 4,0, o flúor, o oxigênio e o nitrogênio são bastante 
eletronegativos (valores 4,0, 3,5 e 3,0 respectivamente) (tabela 1). Uma decorrência 
importante do estudo da eletronegatividade dos elementos é que, em função da 
diferença de eletronegatividade entre os átomos envolvidos, podemos classificar as 
ligações em apolares (diferença de eletronegatividade entre os átomos de 0 à 0,5) e 
polares (diferença maior que 0,5, sendo que quanto maior a diferença, maior é a 
polaridade da ligação química). Ligações covalentes podem ser apolares (diferença 
de eletronegatividade entre 0 e 0,5) ou polares (diferença de eletronegatividade 
entre 0,6 e 1,6) enquanto as ligações iônicas (diferença de eletronegatividade entre 
1,7 e 4,0) são sempre polares. Desse modo as moléculas podem ter caráter polar ou 
apolar. A água por ter seus átomos com diferença de eletronegatividade de 1,4 
(tabela 1) é então uma substância polar. 
Tabela 1: A eletronegatividade de alguns elementos químicos 
Elemen
to 
*Eletronegativi
dade 
Elemen
to 
Eletronegativi
dade 
Elemen
to 
Eletronegativi
dade 
F 4,0 Se 2,4 Zn 1,6 
O 3,5 P 2,1 Mn 1,5 
Cl 3,0 H 2,1 Mg 1,2 
N 3,0 Cu 1,9 Ca 1,0 
BR 2,8 Fe 1,8 Li 1,0 
S 2,5 Co 1,8 Na 0,9 
C 2,5 Ni 1,8 K 0,8 
I 2,5 Mo 1,8 
*Quanto mais eletronegatividade, mais o elemento atrai o outro. 
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Interação da água com as substâncias polares 
A água pode interagir com outras moléculas de água. Ao se aproximarem, o 
oxigênio de uma molécula de água faz uma interação química com o hidrogênio de 
outra molécula de água. Esta interação é chamada ponte (ou ligação) de hidrogênio, 
representada por um tracejado e não por um traço como a ligação covalente (figura 
2). 
 
 
 
Figura 2: A ponte de hidrogênio. Ponte de hidrogênio entre as moléculas de 
água é uma interação (atração) fraca que ocorre entre o oxigênio de uma água e o 
hidrogênio de outra água. Fonte: Lehninger, princípios de Bioquímica. 
 
Uma molécula de água pode fazer até quatro pontes de hidrogênio com outras 
moléculas de água (figura 3). Apesar da ponte de hidrogênio ser uma interação 
considerada fraca nos sistemas biológicos (ligações covalentes requerem de 214 à 
930 kj/mol para que sejam rompidas, enquanto a ponte é rompida com energia da 
ordem de 12 à 30 kj/mol), o alto número de pontes de hidrogênio entre as moléculas 
de água determina uma alta coesão entre as moléculas. 
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Vamos lembrar: Nos sistemas biológicos, a ponte de hidrogênio é formada 
entre o hidrogênio de uma molécula e o oxigênio, nitrogênio ou flúor de outra 
molécula. No entanto o hidrogênio precisa estar ligado a um elemento bem 
eletronegativo como os três elementos químicos citados anteriormente. 
Hidrogênios ligados a carbono não fazem pontes de hidrogênio com a água porque 
o carbono tem eletronegatividade semelhante ao do hidrogênio (tabela 1), 
determinando uma região apolar, incapaz de fazer tal interação. 
 
 
Figura 3: Pontes de hidrogênio entre moléculas de água. Cada molécula de 
água forma um máximo de quatro pontes de hidrogênio. Nesta situação a água está 
na forma de gelo. À medida que as pontes de hidrogênio são rompidas (por 
exemplo, por aumento de temperatura), a água se torna respectivamente líquida 
(média de 3,4 pontes de hidrogênio com outras moléculas de água) e gasosa (média 
de 1,5 pontes de hidrogênio) Na imagem, as circunferências azuis representam os 
átomos de oxigênio e, as cinzas, os de hidrogênio. Fonte: Lehninger, princípios de 
Bioquímica. 
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As pontes de hidrogênio não se resumem à interação molecular. Os estados 
físicos da água são determinados pelo número de pontes de hidrogênio entre as 
moléculas (figura 3). Além disso, a água tem alto ponto de fusão (0
o
C), alto ponto de 
ebulição (100
o
C) e alto calor de vaporização (2.260 j/g) quando comparada com a 
maioria dos solventes. Estas propriedades são uma consequência da atração das 
moléculas de água por pontes de hidrogênio, que confere à água uma alta coesão. 
Outra consequência importante das pontes de hidrogênio existentes na água é a sua 
alta tensão superficial (figura 4). As moléculas que estão no interior do líquido 
atraem e são atraídas por todas as moléculas vizinhas, de tal modo que estas forças 
se equilibram. Já as moléculas da superfície só são atraídas pelas moléculas “de 
baixo” e “dos lados”. Consequentemente, estas moléculas se atraem mais 
fortemente e criam uma película semelhante a uma película elástica na superfície da 
água. A tensão superficial da água explica vários fenômenos dentre os quais citamos 
a forma esférica das gotas de água e o fato de alguns insetos poderem caminhar 
sobre a água. 
 
Figura 4: Representação das forças que produzem a tensão superficial. Fonte: 
Husman & Orth, 2015. 
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As pontes de hidrogênio não estão somente presentes na água, mas também 
são responsáveis pela interação da água com outras substâncias. A água dissolve 
biomoléculas polares. Dentre estes grupos funcionais incluímos as hidroxilas, os 
aldeídos, as cetonas, os ácidos carboxílicos e grupamentos contendo N – H, como as 
aminas. Ao se colocar, por exemplo, sacarose (açúcar de cozinha) em água, seja em 
um suco, cafezinho ou até mesmo na produção do soro caseiro, observa-se que o 
açúcar em poucos segundos desaparece na água. Na verdade, o desaparecimento 
da sacarose é explicado não pelo fato da água estar quebrando a sacarose, mas pelo 
fato das moléculas de água estarem fazendo pontes de hidrogênio com as hidroxilas 
(O – H ou mais comumente representado por OH) das moléculas de sacarose. O 
etanol se mistura com a água através de pontes de hidrogênio entre o oxigênio da 
água e a hidroxila presente no etanol (figura 5). 
 
Figura 5: Interação da água com etanol. O etanol (álcool comercial) se mistura 
facilmente com a água por fazer pontes de hidrogênio com a água. Fonte: 
www.ebah.com.br, acesso em 11/10/2014. 
As pontes de hidrogênio não estão restritas à água. Outros líquidos e 
macromoléculas importantes das células podem fazer pontes de hidrogênio entre si, 
sem a necessidade da presença da água. A estrutura tridimensional das proteínas 
contém várias pontes de hidrogênio entre os aminoácidos que as compõe. Na 
constituição do DNA, as bases nitrogenadas(adenina e timina assim como citosina e 
guanina) dos nucleotídeos fazem pontes de hidrogênio para estabilização da dupla 
fita de DNA. 
http://www.ebah.com.br/
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13 
Além da interação da água com outras substâncias por pontes de hidrogênio, a 
água interage também eletrostaticamente com solutos que exibem carga elétrica. 
Assim como as pontes de hidrogênio, as interações eletrostáticas são interações 
fracas nos sistemas biológicos (a energia necessária para romper a ligação é da 
ordem de 4 à 80 kj/mol), mas importantes para a formação de macromoléculas 
como, por exemplo, as proteínas. A água dissolve sais como o NaCl (cloreto de 
sódio) hidratando e estabilizando os íons Na
+
 e Cl
-
, enfraquecendo as interações 
eletrostáticas entre as moléculas de NaCl e impedindo que estas moléculas voltem a 
se agrupar, por fazer interações eletrostáticas com estes átomos (figura 6). É 
importante observar que na interação da água com o NaCl não é possível a 
realização de pontes de hidrogênio entre a água e o NaCl pelo fato de não atender 
as condições explicadas anteriormente para a realização desta interação molecular. 
Vamos lembrar: A interação eletrostática é uma atração entre cargas opostas 
de regiões moleculares. Isto pode ocorrer entre água e sais, água e grupos 
funcionais com carga elétrica das moléculas orgânicas e entre diferentes grupos 
funcionais com carga elétrica na mesma molécula, como ocorrem entre cargas 
elétricas de alguns aminoácidos nas proteínas. Desse modo, assim como a ponte de 
hidrogênio, a interação eletrostática ocorre entre substâncias polares ou regiões 
polares das moléculas. 
 
 
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Figura 6: Solubilidade do NaCl em água. A água dissolve sais como o NaCl por 
meio da hidratação e estabilização dos átomos que compõe a molécula. À medida 
que as moléculas de água se agrupam ao redor dos íons Na+ e Cl- a interação 
(atração) eletrostática necessária para a formação do sal é rompida. Fonte: 
www.profpc.com.br, acesso em 11/10/2014. 
Outra interação química importante nos sistemas biológicos, diferente das 
pontes de hidrogênio e das interações eletrostáticas, é a interação hidrofóbica. Esta 
interação fraca (a energia necessária para romper a ligação é da ordem de 3 a 12 
kj/mol) ocorre entre moléculas apolares. Líquidos incapazes de se misturar com a 
água geralmente possuem moléculas apolares chamadas hidrocarbonetos 
(contendo carbono e hidrogênio) e são conhecidos como solventes orgânicos, 
incluindo a gasolina, o hexano, o benzeno, o tolueno e outros. Na formação destes 
líquidos os hidrocarbonetos se atraem através da interação hidrofóbica. 
Além das substâncias polares e apolares, algumas substâncias são anfipáticas. 
Estas contêm uma região polar e outra apolar. A região polar interage com a água 
enquanto a região apolar não. Os ácidos graxos, os fosfolipídios e o colesterol são 
exemplos de substâncias anfipáticas que serão estudadas nas próximas unidades. 
Ionização da água. 
Nesta unidade, foi visto que a molécula de água é H2O. No entanto, uma 
pequena proporção de moléculas de água se encontra em uma forma chamada 
dissociada, criando íons H
+
 (prótons) e OH
-
. A ionização da água pode ser medida 
por sua condutividade elétrica e é expressa por uma constante de equilíbrio. Esta 
constante (Keq) é determinada por condutividade elétrica corresponde à 1,8 x 10
-16
M 
(onde M significa molar). 
Em água pura, a molaridade da água à 25
o
C (1000 dividido pelo peso molecular 
da água que é 18) é de 55,5. Com estes valores, uma nova constante para a 
dissociação da água, o Kw (produto iônico da água) é criada, obtendo-se o valor de 1 
x 10
-14
M
2
, como mostrado abaixo: 
 
H2O H
+ 
 + OH
-
 
 
Keq = [H
+
][OH
-
]/[H2O] = Keq = [H
+
][OH
-
]/55,5M 
 
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(55,5M) (Keq) = [H
+
][OH
-
] = Kw = Kw = [H
+
][OH
-
] = 55,5M x 1,8 x 10
-16
M 
 
Kw = 100 x 10
-16
M
2
 ou Kw = 1 x 10
-14
M
2
 
 
Sendo assim, em água pura, onde as concentrações dos íons H
+
 e OH
-
 são 
equivalentes, cada íon equivale a 1 x 10
-7
M ou 10
-7
M. Como o produto iônico da água 
é constante, sempre que [H
+
] for maior que 10
-7
M, [OH
-
] será menor que 10
-7
M, ou 
vice-versa. O produto iônico da água é a base para escala de pH (tabela 2). Existe 
uma fórmula onde: 
 
pH = log/[H
+
] = pH = log/[10
-7
] = pH = log10
7
 = pH = 7,0. 
 
 Ou seja, em água pura, onde as concentrações dos íons H
+
 e OH
-
 são 
equivalentes, o pH será sempre 7,0 (neutro). Este valor significa que a água tem pH 
neutro. Valores abaixos de 7,0 determinam pH ácido enquanto valores acima de 7,0 
determinam pH alcalino (básico) (figura 7). 
Pelo fato da escala de pH ser logarítmica, se um líquido tem pH 7,0 e outro tem 
pH 8,0, o segundo tem 10 X mais OH
-
 (ou 10 X menos H
+
) que o primeiro. Então se 
compararmos o pH da água do mar (aproximadamente 7,8) com o pH do suco 
gástrico (aproximadamente 1,8), a diferença na concentração de H
+
 (e 
consequentemente de OH
-
) é de 1 milhão de 
vezes. 
 
Tabela 2. A escala de pH. 
 
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O pH varia na razão inversa a 
da concentração de H
+
. Desse 
modo o aumento de H
+
 diminui o 
pH e vice-versa. pOH é 
exatamente o inverso do pH. Note 
que para todos os casos pH + pOH 
= 14. 
 
Figura 7. O pH de alguns 
líquidos. Fonte: Lehninger, 
Princípios de Bioquímica. 
[H
+
] (M) pH [OH
-
] 
(M) 
pOH 
10
0
 0 10
14
 14 
10
1
 1 10
13
 13 
10
2
 2 10
12
 12 
10
3
 3 10
11
 11 
10
4
 4 10
10
 10 
10
5
 5 10
9
 9 
10
6
 6 10
8
 8 
10
7
 7 10
7
 7 
10
8
 8 10
6
 6 
10
9
 9 10
5
 5 
10
10
 10 10
4
 4 
10
11
 11 10
3
 3 
10
12
 12 10
2
 2 
10
13
 13 10
1
 1 
10
14
 14 10
0
 0 
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Sistema tampão 
O pH afeta a estrutura e a função das macromoléculas biológicas. Por exemplo, 
a atividade das enzimas depende de pH ideal. Mudanças significativas nos valores 
de pH onde estão as enzimas levam a desnaturação das mesmas e 
consequentemente a diminuição ou perda da função. O pH sanguíneo normal está 
entre 7,3 e 7,45. Valores abaixo de 7,3 podem levar a um quadro de acidose, e valores 
acima de 7,45 podem levar a um quadro de alcalose. Em ambos os casos pode ser 
fatal. A absorção de alguns medicamentos também é influenciada pelo pH. 
Enquanto alguns medicamentos são mais bem absorvidos pelo estômago, outros 
são mais bem absorvidos pelo intestino delgado. 
A concentração de H+ afeta a maioria dos processos nos sistemas biológicos. 
Os ácidos e as bases podem alterar o pH. Ácidos são substâncias que entregam H+ e 
bases são substâncias que entregam OH- (ou roubam H+). Por exemplo, ácido 
clorídrico (HCl) em água sofre dissociação em H+ e Cl-, assim entregando H+ para a 
água e acidificando a mesma. Já o hidróxido de sódio (NaOH) em água sofre 
dissociação em Na+ e OH-, assim entregando OH- para a água e alcalinizando a 
mesma. 
O grau de dissociação – separação – define os ácidos e bases como fortes e 
fracos. Ácidos e bases fortes são aqueles que, praticamente, se dissociam 
completamente em água. Alguns exemplos de ácidos fortes incluem o ácido 
clorídrico, o ácido sulfúrico e o ácido nítrico e alguns exemplos de bases fortes 
incluem o hidróxido de sódio e o hidróxido de potássio. Os ácidos e bases fracos 
dissociam pouco em água e são chamados de tampões. Quando ácidoacético 
(CH3COOH), um ácido fraco, é adicionado à água, algumas moléculas se dissociam 
em CH3COO e H+ enquanto outras se mantêm na forma associada (CH3COOH), 
estabelecendo um equilíbrio entre as duas formas. Enquanto a forma associada é o 
ácido conjugado (que doa H+), a forma dissociada é a base conjugada (que pode 
receber H+). 
 
CH3COOH H
+ 
+ CH3COO
-
 
 
A regulação do pH nos líquidos biológicos é essencial para a vida dos seres 
vivos. Uma pequena mudança nas concentrações de H
+ 
e OH
-
 afeta a estrutura e a 
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18 
função das macromoléculas celulares. A concentração destes íons intra e 
extracelular é mantida por sistemas tampões que fazem com que o líquido resista á 
variações de pH quando pequenas quantidades de ácido ou base são adicionadas. 
Quando um ácido forte é adicionado á água, todo o ácido se dissocia acidificando 
fortemente a água, mas quando o ácido forte é adicionado a uma solução contendo 
um ácido fraco em equilíbrio com sua base conjugada, seu pH não se altera tão 
dramaticamente, pois parte dos H
+
 adicionados pelo ácido forte são “roubados” 
pelas moléculas de ácido fraco que estão na forma dissociada (base conjugada). 
Quando uma base forte é adicionada à água, toda a base se dissocia alcalinizando 
fortemente a água, mas quando a base forte é adicionada a uma solução contendo 
um ácido fraco em equilíbrio com sua base conjugada, seu pH não se altera tanto 
pois parte dos OH
- 
liberados da base recebem H
+
 das moléculas do ácido fraco que 
ainda estão na forma associada, gerando H2O. Entretanto isto só ocorre em uma 
faixa estreita de pH, a faixa tampão. 
Um tampão, geralmente, é uma solução que contém um par ácido-base 
conjugado fraco, assim resistindo consideravelmente à variação de pH quando 
pequenas quantidades de ácido ou de base fortes são adicionadas a essa solução. 
Os dois tampões fisiológicos mais importantes são o tampão bicarbonato e o 
tampão fosfato. O tampão fosfato consiste de um ácido fraco em equilíbrio com sua 
base conjugada representada abaixo: 
 
H2PO4
- 
 H
+ 
+ HPO4
-- 
 
 
O sistema tampão fosfato age no citoplasma de todas as células evitando 
variações bruscas no pH intracelular por tamponar o citoplasma na faixa entre pH 
5,86 e 7,86. Por isso, nas células, o pH intracelular está sempre entre 6,9 e 7,4. 
O tampão bicarbonato funciona no sangue, consistindo de ácido carbônico 
(H2CO3) como doador de prótons e bicarbonato (HCO3
-
) como aceptor de prótons. 
 
H2CO3 H
+
 + HCO3
-
 
 
Quando H
+
 aumenta no sangue (seja pela produção de lactato no exercício 
físico intenso, este que ao sair do músculo para o sangue carrega um H
+
 ou pelo 
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19 
excesso de produção de corpos cetônicos no fígado de diabéticos, que também 
levam H
+
 para o sangue), a reação se desloca para a produção de ácido carbônico, 
com produção de CO2 e liberação deste gás pela respiração. No entanto, se o pH do 
plasma sanguíneo aumenta (que pode ocorrer pela produção de NH3 durante o 
metabolismo de proteínas), a reação se desloca para a produção de bicarbonato, 
provocando uma maior dissolução de CO2 dos pulmões para o plasma sanguíneo. 
 
 H
+
 + HCO3
- 
H2CO3 CO2 + H2O 
 
Isto significa que o sistema tampão bicarbonato regula o pH do sangue 
evitando que o mesmo se torne ácido ou alcalino à ponto de afetar a velocidade de 
algumas reações vitais para o organismo. O controle biológico do pH das células e 
dos fluidos corporais é, portanto, de importância fundamental em todos os aspectos 
celulares. 
 
Leitura complementar 
DEVLIN, T. Manual de bioquímica com correlações clínicas. Edgard 
Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed, 
2002. 
 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão 
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20 
ajudá-lo a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de 
ensino-aprendizagem. 
 
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21 
 
Exercícios - Unidade 1 
 
1. A chuva ácida é a designação dada à chuva que ocorre em regiões onde 
existem na atmosfera terrestre gases e partículas ricos em enxofre e nitrogênio que, 
em combinação com a água, formam ácidos fortes. Isto ocorre pela queima 
dos combustíveis fósseis e oxidação das impurezas sulfurosas existentes na maior 
parte dos carvões e petróleos. Ao longo das últimas décadas têm sido reportadas 
leituras de pH na água de gotas de chuva e em gotículas de nevoeiro, colhidas em 
regiões industrializadas, com valores próximos de 2,3 (a mesma acidez do vinagre). 
Na ausência de qualquer contaminante atmosférico, a água precipitada pela chuva é 
levemente ácida, sendo de esperar um pH de aproximadamente 5,2 a 25ºC. A partir 
do texto acima, a diferença no nível de acidez entre a água da chuva ácida e a água 
da chuva normal é de aproximadamente: (0,5 pontos) 
 
a) 10X 
b) 100X 
c) 3X 
d) 1000X 
e) 30X 
 
2. A água é a substância mais abundante da constituição dos mamíferos. É 
encontrada nos compartimentos extracelulares (líquido intersticial), intracelulares 
(citoplasma celular) e transcelulares (dentro de órgãos como estômago e intestino). 
Sobre a água e sua presença nos mamíferos é CORRETO afirmar que: 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Chuva
http://pt.wikipedia.org/wiki/Atmosfera_terrestre
http://pt.wikipedia.org/wiki/Enxofre
http://pt.wikipedia.org/wiki/Combust%C3%ADvel_f%C3%B3ssil
http://pt.wikipedia.org/wiki/Carv%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Petr%C3%B3leo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Vinagre
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81gua
http://pt.wikipedia.org/wiki/Chuva
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cida
http://pt.wikipedia.org/wiki/PH
http://pt.wikipedia.org/wiki/C
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300x???
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22 
a) A quantidade de água nos seres é invariável 
b) Com o passar dos anos o conteúdo de água tem o seu percentual aumentado 
c) É importante fator de regulação térmica dos organismos 
d) Em tecidos metabolicamente ativos é inexistente 
e) Poucas reações químicas nos organismos dependem da água 
 
3. Um ser humano adulto tem cerca de 60% de sua massa corpórea constituída 
por água. A maior parte dessa água encontra-se localizada: 
 
a) no meio intracelular 
b) no líquido linfático 
c) nas secreções glandulares e intestinais 
d) na saliva 
e) no plasma sanguíneo 
 
4- Uma solução que contém um par ácido-base conjugado fraco, assim 
resistindo consideravelmente à variação de pH é denominada: 
 
a) ácido acético 
b) tampão 
c) hidrocarboneto 
d) fosfatase 
e) colagenase 
 
5. De acordo com a questão anterior o ácido considerado mais fraco é o: 
 
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23 
a) ácido acético 
b) tris 
c) fosfato diácido 
d) amônio 
e) ácido acetil salicílico 
 
6. A água interage e dissolve moléculas através de dois processos importantes. 
Estes processos são: 
 
a) pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas 
b) pontes de hidrogênio e ligações covalentes 
c) interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio 
d) interações eletrostáticas e ligações covalentes 
e) interações eletrostáticas e pontes de hidrogênio 
 
7. Na água pura, as concentrações dos íons H+ e OH- sãoiguais e o seu pH é 7,0 
a 25ºC. O pH da água do mar é aproximadamente 8,0 à mesma temperatura. O íon 
em maior concentração no mar, assim como a diferença de concentração deste íon 
entre a água pura e a água do mar são: 
 
a) H+ e 10X 
b) H+ e 1X 
c) OH- e 10X 
d) OH- e 1X 
e) OH- e 100X 
 
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24 
8. Você já deve ter observado um inseto caminhando pela superfície da água de 
uma lagoa. A propriedade da água que permite que a pata do inseto não rompa a 
camada de água é denominada: 
a) adesão. 
b) calor específico. 
c) tensão superficial. 
d) calor de vaporização. 
e) capilaridade. 
 
9. De acordo com as pontes de hidrogênio, responda: 
a) Qual é a sua relação com os estados físicos da água? 
b) Como esta interação química é produzida? 
c) Na ausência da água, esta interação química pode ser produzida? Justifique. 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 
10. Abaixo podemos observar a curva de titulação de um ácido fraco. 
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25 
 
Responda: 
a) Como funciona um sistema tampão? 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
 ____________________________________________________________________ 
Bioquímica Básica 
 
 
26 
2 
 
Proteínas 
Bioquímica Básica 
 
 
27 
Nesta unidade, vamos entender a cerca das características gerais dos aminoácidos e 
das proteínas, suas estruturas químicas, suas funções celulares e as diferentes 
técnicas de identificação, separação, purificação e análise destas moléculas. 
 
Objetivos da Unidade 
 Identificar e compreender as propriedades dos aminoácidos, 
 Conhecer as funções das proteínas 
 Estudar os diferentes níveis estruturais das proteínas 
 Conhecer as técnicas de identificação, separação, purificação e 
análise de proteínas. 
 Caracterizar as enzimas 
 
Plano da Unidade 
 Os aminoácidos 
 Classificação dos Aminoácidos 
 Peptídeos 
 Estrutura e funções das proteínas 
 Desnaturação de proteínas 
 Enzimas 
 
Bons Estudos! 
Bioquímica Básica 
 
 
28 
As proteínas (ou também conhecidas como polipeptídeos) são as 
macromoléculas mais abundantes nas células vivas e com o maior número de 
funções. São instrumentos moleculares nos quais a informação genética é expressa. 
Todas as proteínas são formadas por moléculas menores chamadas aminoácidos. A 
quantidade e a ordem destes aminoácidos provêm de uma quantidade enorme de 
diferentes proteínas celulares. 
 
Os aminoácidos 
 
Os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas. São mais de 200 
tipos de aminoácidos diferentes na natureza, mas somente 20 são encontrados nas 
proteínas. Estes aminoácidos possuem regiões em comum como um carbono 
central (α), no qual estão ligados um hidrogênio, uma região amina (NH2), uma 
região carboxila ou também conhecida como ácido carboxílico (COOH) e uma 
cadeia lateral (ou grupamento R) (figura 1), com exceção da prolina que é 
considerado um iminoácido e, portanto não apresenta uma amina. Em pH 
fisiológico (próximo de 7,0), os aminoácidos estão carregados na forma de íons 
dipolares (ou zwitterions) tendo a amina como NH3+ e a carboxila como COO-, no 
entanto, esta característica não interfere nas propriedades químicas dos 
aminoácidos (figura 2). 
Bioquímica Básica 
 
 
29 
 
 
Figura 1: Representação da região comum a quase todos os aminoácidos em 
que R representa a cadeia lateral variável. Adaptado de 
http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/aminoacidos.html 
Os aminoácidos são diferenciados entre si pelas suas cadeias laterais. As 
cadeias laterais variam em tamanho, forma, carga elétrica, reatividade química e 
definem os aminoácidos como polares ou apolares, no entanto esta denominação 
só funciona quando os aminoácidos estão incorporados nas proteínas, pois todos os 
aminoácidos livres são, a princípio, solúveis em água. Neste contexto, os 
aminoácidos glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina, 
triptofano e fenilalanina são considerados apolares, enquanto os demais, por ter em 
suas cadeias laterais regiões capazes de interagir com a água, seja por pontes de 
hidrogênio ou por interações eletrostáticas, são aminoácidos polares (figura 2).
Bioquímica Básica 
 
 
30 
 
 
 
Figura 2: Os aminoácidos formadores das proteínas. As fórmulas acima mostram as 
formas zwitterion dos aminoácidos (em pH fisiológico). Acido glutâmico e ácido aspártico são 
aminoácidos comumente referidos respectivamente como glutamato e aspartato. A cadeia 
lateral da glicina está destacada das demais por ser a mais simples. Fonte: 
www.infoescola.com, acesso em 18/10/2014, adaptado. 
http://www.infoescola.com/
Bioquímica Básica 
 
 
31 
Os aminoácidos podem apresentar algumas características funcionais 
interessantes: o aminoácido mais simples, a glicina, tem este nome por ter gosto 
doce, assim lembrando o nome glicose, além de ser um neurotransmissor; o 
glutamato e o triptofano são usados na produção dos neurotransmissores ácidos γ-
aminobutírico, serotonina e melatonina; leucina, isoleucina e valina são os 
aminoácidos conhecidos como BCAA (aminoácidos de cadeia lateral ramificada), 
muito procurados por praticantes de alguma atividade física, que serão estudados 
nas próximas unidades; aspartato e fenilalanina são usados na produção do 
adoçante aspartame; arginina participa do ciclo da uréia (importante via metabólica 
que ocorre no fígado e que será estudada nas próximas unidades); tirosina é usada 
na formação do hormônio tiroxina. 
Além dos 20 aminoácidos descritos anteriormente, algumas raras proteínas 
podem conter aminoácidos modificados após a sua incorporação na cadeia 
polipeptídica. Dentre estes podemos incluir a 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina, 
encontradas no colágeno, a 6-N-metillisina, encontrada na miosina, a desmosina, 
encontrada na elastina e o γ-carboxiglutamato, encontrado na protrombina. 
Os aminoácidos podem também ser classificados como naturais (não-
essenciais) e essenciais. Os naturais são os aminoácidos produzidos pelo 
organismo. Os essenciais não são produzidos pelo organismo e, portanto, precisam 
ser adquiridos na alimentação. Os vegetais produzem todos os 20 aminoácidos que 
formam as proteínas e, portanto só possuem aminoácidos naturais. Os humanos 
produzem somente 11 (alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, glicina, 
glutamato, glutamina, prolina, serina e tirosina) do total de 20 aminoácidos. Deste 
modo, ao ingerir proteínas e através da produção pelo nosso organismo, os 
humanos obtêm os 20 aminoácidos. É importante ressaltar que para formar as 
proteínas são necessários todos os 20 aminoácidos. 
Bioquímica Básica 
 
 
32 
 
Classificação dos Aminoácidos 
 
Como os aminoácidos possuem grupamentos amina e carboxila capazes de se 
ionizar, a forma iônica predominante dos aminoácidos é dependente do pH no qual 
este aminoácido se encontra. Os aminoácidos podem apresentar 2 ou 3 
grupamentos ionizáveisreferentes a amina, a carboxila e algumas cadeias laterais, 
ou seja 2 ou 3 regiões com poder tamponante. 
Com base na polaridade das cadeias laterais, os aminoácidos podem ser 
classificados como: 
- Aminoácidos com cadeia lateral apolar ou hidrofóbico, cuja cadeia é formada 
quase que exclusivamente por carbono e hidrogênio. São: Fenilalanina, Isoleucina, 
Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina 
- Aminoácidos com cadeia lateral polar ou hidrofílico 
 Cadeia lateral carregada positivamente. São: Aspargina, Histidina e 
Lisina. 
 Cadeia lateral carregada negativamente. São: Ácido Aspártico, Ácido 
glutâmico, Hidroxilisina, Hidroxiprolina e Beta alanina. 
Quanto à nomenclatura dos aminoácidos, duas abreviações de três letras para 
o mesmo aminoácido significam abreviação adotada no Inglês e no Português 
respectivamente. As demais são abreviações universais (tabela 1). 
Bioquímica Básica 
 
 
33 
 
Tabela 1: Nomenclatura dos aminoácidos. 
Aminoácido 
Nome Abreviação de três letras Abreviação de uma letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Aspartato Asp D 
Cisteína Cys (Cis) C 
Fenilalanina Phe (Fen) F 
Glicina Gly (Gli) G 
Glutamato Glu E 
Glutamina Gln Q 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys (Lis) K 
Metionina Met M 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Tirosina Tyr (Tir) Y 
Treonina Ter T 
Triptofano Trp W 
Valina Val V 
 
Quanto ao destino no metabolismo animal, os aminoácidos podem ser 
classificados como: 
- Glucogênicos: Podem ser transformados em glicose. Exemplo: Alanina, 
arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina. 
- Glucocetogênicos: Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos. 
Exemplo: fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina. 
- Cetogênicos: Podem se transformar em corpos cetônicos. Exemplo: Leucina 
Os aminoácidos se unem para formar proteínas através da ligação peptídica. 
Esta ligação covalente é formada a partir de uma reação entre o grupamento amina 
de um aminoácido e o grupamento carboxila do outro aminoácido, resultando na 
saída de uma molécula de água (figura 3). Esta reação química ocorre somente no 
Bioquímica Básica 
 
 
34 
citoplasma ou nas membranas do retículo endoplasmático rugoso das células, 
dentro de uma estrutura chamada ribossomo. 
 
 
 
Figura 3: A ligação peptídica. Esta ligação (representada com um traço em vermelho) é 
formada a partir de uma reação de condensação entre o grupamento amina de um aminoácido 
e o grupamento carboxila do outro aminoácido. Fonte: www.colegiovascodagama.com, 
acesso em 18/10/2014. 
 
Peptídeos 
 
Os peptídeos são biomoléculas com uma quantidade pequena de aminoácidos. 
Diversos autores citam peptídeos como moléculas contendo 2 aminoácidos 
(dipeptídeos) ou de 3 até um máximo de 50 aminoácidos (oligopeptídeos). Acima de 
50 aminoácidos a molécula já é considerada uma proteína. Peptídeos, apesar de 
pequenos, apresentam funções biológicas importantes: a ocitocina (com 9 
aminoácidos), secretada pela hipófise, é responsável pelas contrações musculares 
do útero no parto e na produção de leite pelas glândulas mamárias; a bradicinina 
(com 9 aminoácidos) inibe inflamação nos tecidos; o glucagom (com 29 
aminoácidos) é produzido pelo pâncreas em situações de hipoglicemia sanguínea; a 
glutationa (com 3 aminoácidos) atua como agente redutor e protege as células dos 
efeitos oxidantes de algumas substâncias como a água oxigenada; o hormônio 
http://www.colegiovascodagama.com/
Bioquímica Básica 
 
 
35 
antidiurético (com 9 aminoácidos) é sintetizado pelo hipotálamo e estimula os rins a 
reter água. 
 
Estrutura e função das proteínas 
Como descrito anteriormente, as proteínas são macromoléculas formadas por 
aminoácidos através de ligações peptídicas. As proteínas diferem quanto à 
quantidade e a sequência de aminoácidos que possuem. Por exemplo, duas 
proteínas contendo o mesmo número de aminoácidos não são necessariamente 
idênticas porque podem ter diferentes sequências de aminoácidos. O tamanho das 
proteínas varia desde moléculas pequenas como a insulina (com 51 aminoácidos de 
tamanho) até moléculas bem grandes como a hemoglobina (com 574 aminoácidos 
de tamanho). 
As proteínas podem ser encontradas tanto intra quanto extracelularmente e 
apresentam diversas funções, incluindo hormonal (ex: insulina, produzida pelo 
pâncreas e GH produzido na hipófise), nutricional (ex: caseína, a principal proteína 
do leite e ovalbumina, a principal proteína da clara do ovo), imunológica (ex: 
imunoglobulinas), contração (ex: actina e miosina, as principais proteínas de 
contração muscular), motilidade (ex: tubulina, encontrada no flagelo dos 
espermatozóides e cílios de protozoários), transporte (ex: hemoglobina, encontrada 
nas hemácias e albumina, transportadora de lipídios no plasma sanguíneo), 
estrutural (ex: colágeno e queratina) e enzimática (será detalhada no final desta 
unidade). 
Baseada em sua composição as proteínas podem ser simples ou conjugadas. As 
simples apresentam somente aminoácidos na sua estrutura. As conjugadas 
apresentam, além de aminoácidos, outros componentes como íons (ex: ferro, zinco, 
cobre nas metaloproteínas) ou moléculas (ex: lipídios nas lipoproteínas, 
oligossacarídeos nas glicoproteínas e fosfato nas fosfoproteínas). 
A estrutura das proteínas é bastante complexa. Distinguem-se quatro níveis de 
organização nas proteínas: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
A estrutura primária é a forma da proteína que acaba de ser sintetizada na célula. 
Esta forma contém aminoácidos unidos por ligações peptídicas e em algumas 
proteínas, também por pontes (ligações) dissulfeto. Esta ligação covalente (em 
Bioquímica Básica 
 
 
36 
alguns casos referidos também como interação química) ocorre através de uma 
reação química entre os grupamentos sulfidrila (SH) das cadeias laterais dos 
aminoácidos cisteína que estão próximos na cadeia polipeptídica, criando uma 
ligação covalente entre dois átomos de enxofre (S-S). 
Cada estrutura primária é formada de acordo com a informação genética 
contida nos genes do organismo. Atualmente, é conhecida a estrutura primária de 
centenas de proteínas. A primeira a ter a sua estrutura elucidada foi a insulina, com 
duas cadeias peptídicas, uma com 21 e outra com 30 aminoácidos, contendo três 
pontes dissulfeto. A forma primária de uma proteína ainda não tem função. Para ter 
função esta forma deverá assumir uma conformação final: secundária, terciária ou 
quaternária. Abaixo um modelo de dobramento de uma proteína sem forma 
definida e consequentemente sem função (estrutura primária) para uma forma 
terciária (figura 4). 
 
Figura 4: Dobramento (enovelamento) de uma proteína. A estrutura primária (proteína 
recém-sintetizada na célula) assumindo a forma final terciária. Esta figura é representada 
como modelo em fita. Fonte: www.dc205.4shared.com, acesso em 18/10/2014. 
 
A estrutura secundária pode se apresentar como dois modelos: a α-hélice e a 
folha-β (ou β-pregueada). Em ambos os modelos a estrutura secundária é 
estabilizada por pontes de hidrogênio. Na estrutura α-hélice, as pontes de 
http://www.dc205.4shared.com/
Bioquímica Básica 
 
 
37 
hidrogênio ocorrem entre o oxigênio da região C=O da ligação peptídica de um 
aminoácido e o hidrogênio da região N-H da ligação peptídica de outro aminoácido, 
distantes quatro aminoácidos entre si, criando uma forma helicoidal, daí o nome 
hélice (figura 5). Além disso, nesta conformação costumam ocorrer com freqüência 
interações eletrostáticas entre cadeias laterais de cargas opostas e interações 
hidrofóbicas entre cadeias laterais apolares dos aminoácidos, pois em ambos os 
casos estas cadeias laterais estão distantes três ou quatro aminoácidos, fazendo 
com que estas interações possam ocorrer e assim contribuir para a configuração da 
hélice. A folha-β é bemdiferente da alfa hélice, pois é quase totalmente distendida 
ao invés de enrolada. A folha-β é estabilizada por pontes de hidrogênio entre grupos 
N-H e C=O de 2 ou mais moléculas polipeptídicas adjacentes, estas que podem estar 
paralelas (no mesmo sentido) ou antiparalelas (sentidos opostos), enquanto que nas 
α-hélices as pontes de hidrogênio entre grupos N-H e C=O são na mesma molécula 
(figura 5). 
As formas secundárias, também conhecidas como estruturas fibrosas, são 
conhecidamente insolúveis em água. A explicação se baseia no fato destas proteínas 
apresentarem muitos aminoácidos com cadeias laterais apolares, tanto no interior 
quanto na superfície da proteína assim como a maioria das cadeias laterais polares 
dos aminoácidos estarem no interior da proteína, escondidas da água, dificultando 
ainda mais a interação da água com a proteína. 
Bioquímica Básica 
 
 
38 
 
 α β 
 
Figura 5: As conformações secundárias das proteínas. Na conformação A, encontra-se a 
α-hélice e na conformação B encontra-se a folha-β no modelo antiparalelo. Ambas as formas 
são estabilizadas por pontes de hidrogênio. As regiões R representam as cadeias laterais dos 
aminoácidos. Fonte: www.bioquimica.faculdade.zip.net, acesso em 19/10/2014. 
O colágeno, proteína mais abundante dos vertebrados (representa mais de 30% 
do total de proteínas), encontrado na pele, dentina, córnea, tendões, cartilagens e 
ossos é uma proteína fibrosa. O colágeno é classificado em 12 tipos (I, II, III, IV, V, VI, 
VII, VIII, IX, X, XI e XII), sendo o tipo I o mais comum, amplamente distribuído pelo 
http://www.bioquimica.faculdade.zip.net/
Bioquímica Básica 
 
 
39 
corpo. Cada molécula de colágeno pode se apresentar como uma estrutura em 
hélice simples ou conter três cadeias polipeptídicas (tripla hélice) enroladas uma em 
torno da outra, criando uma estrutura chamada super-hélice (também referida 
como estrutura quaternária do colágeno), bastante resistente, estabilizadas por 
pontes de hidrogênio e algumas ligações covalentes cruzadas (figura 6). Analisando 
a sua composição química, encontram-se muitos aminoácidos com cadeia lateral 
apolar, incluindo 35% de glicina, 11% de alanina e 21% de prolina/4-hidroxiprolina, o 
que, em parte, explica sua insolubilidade em água. No corpo humano, o colágeno 
desempenha várias funções como, por exemplo, unir e fortalecer tecidos. A 
deficiência de colágeno no organismo leva a um quadro de colagenose, gerando má 
formação óssea, rigidez muscular, inflamação de juntas ósseas etc. Na formação do 
colágeno é necessária a participação da vitamina C. Sob a deficiência desta 
vitamina, pode ocorrer o escorbuto, uma doença cujos sintomas vão desde 
hemorragias na gengiva, fragilidade dos vasos sanguíneos até a morte. Mutações 
nos genes relacionados ao colágeno levam a produção de proteínas anormais. A 
osteogênese imperfeita é uma doença rara (1:25.000 nascimentos) relacionada a um 
defeito na síntese de colágeno tipo I, que leva a uma formação óssea anormal em 
bebês, com conseqüentes fraturas e deformidades ósseas. Já a doença Ehlers-
Danlos (1:3.000.000 nascimentos) se caracteriza por um defeito na síntese de 
colágeno tipo I, III ou IV, levando a frouxidão em ligamentos, hipotonia muscular, 
desvios de coluna etc. 
Bioquímica Básica 
 
 
40 
 
 
Figura 6: Estrutura do colágeno. Em A, está o colágeno evidenciando os seus principais 
aminoácidos. Em B, está a representação das três moléculas adjacentes de colágeno e em C a 
união das três moléculas, criando a super-hélice. Fonte: www.bifi.es, acesso em 19/10/2014. 
 
 A queratina, outra proteína fibrosa, é encontrada nos animais, na pele, 
cabelos, unhas, garras, chifres, cascos e penas. Sua composição de aminoácidos 
revela um alto número dos aminoácidos hidrofóbicos alanina, valina, leucina, 
isoleucina, fenilalanina e metionina. A queratina apresenta duas cadeias 
polipeptídicas enroladas em espiral, contendo ligações covalentes cruzadas através 
de um grande número de pontes dissulfeto, conferindo à molécula alta resistência. 
 A elastina é uma proteína fibrosa encontrada em vários locais do corpo dos 
animais vertebrados como no pavilhão auditivo, na epiglote, em algumas 
cartilagens e nas artérias elásticas. Tal como o colageno, ela é produzida pelos 
fibroblastos do tecido conectivo (derme). A elastina se caracteriza por formar fibras 
mais finas que aquelas formadas pelo colágeno. Essas fibras cedem bastante à 
tração, mas retornam à forma original quando é cessada a força, portanto a elastina 
http://www.bifi.es/
http://pt.wikipedia.org/wiki/Epiglote
http://pt.wikipedia.org/wiki/Art%C3%A9ria
http://pt.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno
Bioquímica Básica 
 
 
41 
confere a estas fibras elasticidade e resistência. Assim como o colágeno e a 
queratina, a elastina é uma proteína composta na sua maioria por aminoácidos com 
cadeia lateral apolar (glicina, valina, alanina e prolina). 
 A estrutura terciária das proteínas é conhecida como estrutura globular ou 
enovelada. As proteínas terciárias são solúveis em água por apresentarem a maioria 
dos aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas voltadas para o interior da 
proteína, enquanto a maioria das cadeias laterais polares está exposta, facilitando a 
interação da água por pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. Proteínas 
enoveladas podem conter várias regiões α-hélice, várias regiões folha-β ou uma 
mistura das duas regiões. Encontramos neste modelo de proteína um alto número 
de interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos, incluindo as pontes 
dissulfeto, interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas, 
isto porque os aminoácidos que estão distantes na proteína podem interagir nesta 
forma terciária devido ao enovelamento poder aproximar aminoácidos muito 
distantes, até mesmo o primeiro e o último aminoácido da cadeia polipeptídica. 
 A mioglobina, uma proteína pequena, com 153 aminoácidos e um grupo 
heme (consiste de uma estrutura orgânica cíclica, a protoporfirina, no qual se 
encontra um átomo de ferro no estado ferroso, Fe
++
, capaz de se ligar 
reversivelmente ao oxigênio) é um exemplo de estrutura terciária (figura 7). Sua 
estrutura molecular mostra 78% de regiões α-hélice e sem regiões folha-β. Presente 
no citoplasma das células musculares, a mioglobina é uma proteína transportadora 
e armazenadora de oxigênio nos músculos estriados do corpo (músculos 
esqueléticos e cardíacos). O interior da molécula é bastante apolar, contendo 
muitos aminoácidos leucina, valina, metionina e fenilalanina; já o exterior da 
molécula é bastante polar. Esta proteína não contém pontes dissulfeto, porém 
apresenta várias interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas e pontes de 
hidrogênio. 
 O citocromo C, uma proteína de 104 aminoácidos, é também uma 
proteína terciária contendo heme. A proteína está relacionada com a cadeia 
respiratória mitocondrial e funciona como uma transportadora de elétrons (esta 
função será estudada nas próximas unidades). Apenas cerca de 40% da proteína é 
formada por α-hélice; o restante da proteína não contém folhas-β, no entanto é 
composta por segmentos enovelados irregularmente e estendidos. 
Bioquímica Básica 
 
 
42 
 Diferente do observado na mioglobina e no citocromo C, a lisozima, uma 
proteína terciária de 129 aminoácidos, contém tanto regiões α-hélice quanto folhas-
β. Enquanto as regiões α-hélice são representadas por espirais, as regiões folhas-β 
são representadas por setas (figura 7). Esta proteína está presente na saliva, lágrima 
e na clara do ovo e atua como bactericida, quebrando ligações químicas de 
moléculas chamadas peptidoglicano, presentes na parede celular de bactérias 
Gram
+
, como por exemplo, bactérias dos gêneros Estafilococos e Estreptococos. 
 A estrutura quaternária das proteínas se refere à união de duas ou mais 
cadeias polipeptídicasterciárias, podendo chegar a centenas de cadeias 
polipeptídicas terciárias agrupadas. Sendo assim, a estrutura quaternária é também 
chamada de globular, enovelada ou solúvel e possui as mesmas interações químicas 
encontradas na estrutura terciária. 
 A primeira proteína quaternária a ter a sua estrutura decifrada foi a 
hemoglobina. Esta proteína, de 574 aminoácidos, presente nas hemácias, contém 
quatro cadeias terciárias, sendo duas de 141 aminoácidos (cadeias α) e duas de 146 
aminoácidos (cadeias β), estabilizadas por pontes de hidrogênio e interações 
eletrostáticas (figura 7). Apesar das cadeias terem estas denominações, em nada se 
refere às estruturas secundárias estudadas anteriormente, pois a hemoglobina não 
apresenta regiões folha-β, mas somente regiões α-hélice. Cada cadeia polipeptídica 
contém um grupamento heme, capaz de ligar ao oxigênio. Sua função é a de 
transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para 
os pulmões para liberação pela respiração. Enquanto a mioglobina apresenta alta 
afinidade pelo oxigênio, a hemoglobina apresenta afinidade que aumenta à medida 
que o primeiro oxigênio se liga, facilitando a ligação dos outros oxigênios. De modo 
inverso, a saída do primeiro oxigênio da hemoglobina para os tecidos facilita a 
liberação dos demais. A ligação dos oxigênios à hemoglobina é afetada por vários 
fatores: assim que o sangue atinge os tecidos, moléculas de CO2 se difundem para 
as hemácias, causando redução do pH nos tecidos. Esta redução do pH favorece a 
liberação do oxigênio da hemoglobina. Quando as hemácias chegam aos pulmões, o 
CO2 liberado aumenta o pH e consequentemente aumenta a ligação de novas 
moléculas de O2 à hemoglobina. Este efeito do pH e da concentração de CO2 sobre a 
ligação e liberação de O2 pela hemoglobina é chamada de efeito Bohr; o 2,3-BPG 
(2,3-bifosfoglicerato, produzido à partir do 1,3-bifosfoglicerato, que será estudado 
Bioquímica Básica 
 
 
43 
nas próximas unidades) regula a ligação do oxigênio à hemoglobina. Nas hemácias o 
2,3-BPG diminui a afinidade do oxigênio à hemoglobina por se ligar a hemoglobina 
desoxigenada, mas não à hemoglobina já com oxigênio. Ao nível do mar, nos 
pulmões, a quantidade de O2 liberada nos tecidos está em 40% do máximo que 
pode ser transportada pelo sangue. Em grandes altitudes, a entrega de O2 diminui, 
entretanto um aumento na concentração de 2,3-BPG diminui a afinidade da 
hemoglobina pelo O2, facilitando a entrega do O2 da hemoglobina para os tecidos e 
melhorando a respiração no ambiente com pouco oxigênio. 
 
 
Figura 7: As estruturas moleculares da mioglobina, lisozima e hemoglobina 
(representação em fita). A mioglobina (A) e a lisozima (B) são proteínas terciárias por serem 
somente formadas por uma única proteína enovelada. Já a hemoglobina (C) é uma proteína 
quaternária por ser formada por mais de uma proteína terciária (neste caso, formada por 
quatro proteínas terciárias). A estrutura heme da mioglobina e as cadeias laterais dos 
aminoácidos no local de ligação da lisozima à parede celular das bactérias Gram+ estão 
mostradas em vermelho. As regiões α-hélice são representadas por espirais enquanto as 
regiões folhas-β são representadas por setas. Fonte: Lehninger, Princípios de Bioquímica. 
Várias enfermidades são associadas a problemas relacionados à hemoglobina e 
são conhecidas como hemoglobinopatias: na anemia falciforme, uma mutação nos 
genes para as cadeias β da hemoglobina (localizados no cromossomo 11) faz com 
que estas cadeias apresentem uma modificação de ácido glutâmico (aminoácido 
com cadeia lateral polar) para valina (aminoácido com cadeia lateral apolar) no 6º 
aminoácido das duas cadeias β da hemoglobina. Em condições de baixa tensão de 
oxigênio as moléculas de hemoglobina agregam-se levando à formação de 
polímeros fibrosos de hemoglobina com precipitação destas moléculas e 
conseqüente deformação das hemácias para uma forma de foice, provocando 
isquemia local, hemólise acentuada, coágulos, acidentes vasculares cerebrais dentre 
Bioquímica Básica 
 
 
44 
outros problemas, levando em alguns casos a morte. Já as talassemias são doenças 
relacionadas à hemoglobina por serem caracterizadas pela redução ou ausência da 
síntese das cadeias α ou β da hemoglobina, levando a quadros de anemia desde leve 
até profunda, hepatomegalia, esplenomegalia e outros problemas também 
potencialmente fatais. 
 
Desnaturação de proteínas 
 
As proteínas podem sofrer desnaturação. A desnaturação é a perda da 
estrutura da proteína (através do rompimento de suas interações químicas, com 
exceção das ligações peptídicas) com consequente perda parcial ou total da sua 
função biológica. 
O aquecimento do ovo revela um modelo de desnaturação. A ovalbumina da 
clara do ovo é um exemplo de proteína que, ao sofrer desnaturação, não renatura 
mais. A clara do ovo antes de ser submetida à alta temperatura é líquida e incolor, 
mas, ao ser aquecida, se torna branca e sólida, evidenciando a desnaturação da 
proteína. No entanto, ao resfriarmos o ovo, a clara não volta mais a ser líquida e 
transparente. A febre alta pode causar uma leve desnaturação de algumas proteínas 
do corpo. Vários agentes químicos e físicos podem causar desnaturação em uma 
proteína. Dentre eles, podemos citar: 
 
a) alteração no pH: rompe interações eletrostáticas e pontes de hidrogênio 
na proteína; 
b) alta temperatura: rompe interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas 
e pontes de hidrogênio na proteína; 
c) detergentes: rompem interações hidrofóbicas na proteína; 
d) solventes orgânicos: rompem interações hidrofóbicas na proteína; 
e) redutores: rompem pontes dissulfeto na proteína; 
f) metais pesados: rompem interações eletrostáticas na proteína; 
Bioquímica Básica 
 
 
45 
g) radiações: dependendo da radiação (U.V, X, gama) pode romper qualquer 
interação química na proteína. 
 
A modelagem do cabelo em um salão de beleza é um processo que envolve 
desnaturação. O cabelo é submetido a um agente redutor (geralmente tioglicolato, 
guanidina, formol etc) e também à alta temperatura (com auxílio de touca térmica). 
Deste modo, rompem-se todas as interações (interações eletrostáticas, interações 
hidrofóbicas, pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio) da queratina. Após certo 
tempo, remove-se o agente redutor, aplica-se um agente oxidante e resfria-se o 
cabelo, restaurando a conformação em α-hélice da queratina, mas com pontes 
dissulfeto em locais diferentes do usual na queratina, por isso consegue-se moldar o 
fio do jeito que se deseja. 
Algumas proteínas podem, ao ser removido o agente redutor, sofrer 
renaturação, recuperando a sua forma nativa e consequentemente a sua função 
biológica. A ribonuclease, uma proteína terciária secretada pelo pâncreas e liberada 
no intestino delgado para a quebra de RNAs oriundos da dieta é um exemplo de 
proteína que consegue se renaturar. 
 
 
Enzimas 
 
 As enzimas são moléculas capazes de acelerar reações químicas, 
catalisando reações tanto dentro quanto fora das células (por exemplo, em lúmen 
de órgãos). Com exceção de alguns RNAs com atividade catalítica, todas as enzimas 
são proteínas. As enzimas podem acelerar uma reação química no mínimo 10
6
 vezes 
em relação à mesma reação não catalisada, algumas enzimas aceleram a reação na 
ordem de 10
17
 vezes. Alguns aspectos importantes sobre as enzimas incluem: 
1. Alto grau de especificidade; 
2. Catálise de reações de síntese e degradação de moléculas; 
3. Conservação e transformação de energia química; 
Bioquímica Básica 
 
 
46 
4. Algumas doenças são o resultado da ausência de uma ou mais enzimas e 
outras pelo excesso da atividade de uma determinada enzima; 
5. Muitos medicamentos e toxinas exercem seu efeito biológico através da 
interação com enzimas; 
6. Algumas enzimas são utilizadas no diagnóstico de doenças através da medidada sua atividade; 
7. São ferramentas importantes na indústria química, no processamento de 
alimentos e na agricultura; 
8. Possuem mecanismo de renovação, desempenhando a mesma função 
consecutivamente, sem serem consumidas no processo. 
Cada organismo vivo produz centenas de enzimas em pequenas quantidades. 
Os microorganismos podem produzir enzimas em quantidades muito altas e as 
excretar no ambiente como mecanismo de digestão extracelular. 
As enzimas são classificadas de acordo com as reações que catalisam em seis 
classes (tabela 2). Uma classe bastante conhecida é a das hidrolases. Estas enzimas 
utilizam a água para a quebra de ligações químicas. No tubo digestivo, praticamente 
todas as enzimas são hidrolases, quebrando, com o auxílio da água, proteínas, 
triglicerídeos, fosfolipídios, oligossacarídeos, polissacarídeos e outras moléculas. 
Nos lisossomos das células, há cerca de 50 tipos diferentes de hidrolases, por isso 
esta organela tem a função primordial de digestão intracelular. 
 
Tabela 2: Classes de enzimas 
Classes Subclasses 
Óxido-redutases desidrogenases, oxidases, peroxidases, catalase, oxigenases, 
hidroxilases 
Transferases transaldolases e transcetolases, acil, metil, glicosil e 
fosforiltransferases, quinases, fosfomutases 
Hidrolases esterases, glicosidases, peptidases, fosfatases 
tiolases, fosfolipases, amidases, desamidases 
ribonucleases 
Liases descarboxilases, aldolases, hidratases, desidratases 
sintases, liases 
Isomerases racemases, epimerases, isomerases, mutases 
Ligases sintetases, carboxilases 
 
Bioquímica Básica 
 
 
47 
As óxido-redutases catalisam reações de oxidação e redução entre moléculas; 
as transferases transferem grupos funcionais entre doadores e aceptores, sendo os 
grupos amino, acil, fosfato, carbono e glicosil, os principais resíduos transferidos; as 
hidrolases usam a água para a clivagem hidrolítica de ligações C-O, C-N, O-P e C-S; 
as liases adicionam ou removem os elementos da água, de amônia ou de dióxido de 
carbono para a formação ou rompimento de ligações duplas; as isomerases 
catalisam isomerizações de vários tipos, entre elas as interconversões cis-trans e 
aldose-cetose e as ligases estão envolvidas em reações de síntese, nas quais duas 
moléculas são unidas, às custas do ATP. 
Como as enzimas funcionam? As enzimas atuam em moléculas específicas 
chamadas substratos. Devido à alta especificidade das enzimas, a maioria reage 
com apenas um substrato, no entanto algumas enzimas podem ter mais de um 
substrato. Durante a reação, os substratos se convertem em produtos. A ligação do 
substrato na enzima ocorre em uma região da enzima chamada sítio ativo (ou 
centro ativo), contendo várias cadeias laterais de aminoácidos capazes de ligação ao 
substrato por interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas ou pontes de 
hidrogênio (figura 8). 
 
A reação enzimática é esquematizada como se segue: 
 
 
 
onde E = enzima, S = substrato e P = produto. A enzima não se altera durante o 
curso da reação, somente o substrato, este que se torna produto. 
 
 
Bioquímica Básica 
 
 
48 
 
 
Figura 8: Interação enzima-substrato. Na figura acima, o substrato se liga na 
enzima em um local chamado sítio ativo, formando o complexo ES. Em seguida 
ocorre a catálise, formando um produto da reação que é liberado do sítio ativo da 
enzima. Fonte: www.biologiaufsj.blogspot.com, acesso em 20/10/2014. 
Existem dois modelos de interação enzima substrato: o modelo chave-
fechadura e o modelo do ajuste induzido. No primeiro modelo, o substrato se 
encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima; no segundo modelo o substrato 
induz uma pequena alteração conformacional na enzima, promovendo o 
reposicionamento dos aminoácidos do sítio ativo para que o substrato se encaixe na 
enzima (figura 9). 
http://www.biologiaufsj.blogspot.com/
Bioquímica Básica 
 
 
49 
 
Figura 9: Modelos de interação enzima-substrato. Fonte: 
www.docentes.esalq.usp.br, acesso em 19/10/2014. 
 
 Algumas enzimas são designadas pela incorporação do sufixo “ase” ao 
nome do substrato no qual elas atuam. Por exemplo, a enzima maltase atua 
quebrando a maltose, a amilase quebra o amido, a β-galactosidase (lactase) quebra 
a lactose etc. Em outros casos a designação é devido à reação que catalisa, por 
exemplo, glicose 6-fosfatase remove o fosfato do carbono 6 da glicose. 
Para uma enzima atuar são necessários alguns requerimentos: pH ideal, 
temperatura ideal, substrato disponível e em alguns casos a presença de um cofator, 
uma coenzima ou ambos. O pH e a temperatura ideais são necessários devido ao 
fato de alterações nestes parâmetros levarem a quebra de interações da proteína 
(desnaturação) e consequente perda da atividade enzimática. Enzimas humanas 
têm sua atividade ótima em temperaturas entre 36,5 e 37,5. Com relação ao pH, 
algumas enzimas como a pepsina tem atividade ótima em pH próximo de 2,0 
enquanto tripsina (uma proteína do suco entérico) tem atividade ótima em pH 
próximo de 8,0. Deste modo, a influência da temperatura e do pH na atividade das 
enzimas pode ser vista em gráficos onde a atividade ótima de uma enzima ocorre 
em temperatura e pH ideais (figura 10). 
http://www.docentes.esalq.usp.br/
Bioquímica Básica 
 
 
50 
 
 
Figura 10: Influência da temperatura e do pH na atividade das enzimas. As 
enzimas são testadas em diferentes temperaturas e pHs, fornecendo gráficos onde 
as curvas mostram atividade ótima das enzimas em temperatura e pH específicos. 
Fora do ponto ótimo as enzimas vão perdendo a atividade por estarem sofrendo 
desnaturação. Fonte: www.dc347.4shared.com, acesso em 20/10/2014. 
 
Os cofatores são íons importantes para o funcionamento de algumas enzimas 
(tabela 3). Estes íons alteram o sítio ativo da enzima ou finalizam o encaixe correto 
do substrato na enzima. 
 
Tabela 3: Algumas enzimas e seus cofatores 
Enzimas Cofatores (elementos inorgânicos) 
citocromo oxidase Cu
+2
 
catalase, peroxidase Fe
+2 ou Fe
+3
 
piruvato quinase K
+
 
hexoquinase Mg
+2
 
arginase Mn
+2
 
urease Ni
+2
 
Álcool desidrogenase Zn
+2
 
 
As coenzimas são moléculas derivadas de vitaminas (daí a importância de 
muitas vitaminas na nossa dieta). As coenzimas, seus precursores e as reações nas 
quais estão envolvidas se encontram na tabela abaixo: 
 
http://www.dc347.4shared.com/
Bioquímica Básica 
 
 
51 
Tabela 4: Algumas enzimas e suas coenzimas 
Enzimas Coenzimas Precursores 
dietéticos 
Grupos 
químicos 
transferidos 
Piruvato 
Desidrogenase 
Tiamina Pirofosfato 
(TTP) 
Tiamina 
(vitamina B1) 
Aldeídos 
Isocitrato 
Desidrogenase 
Nicotinamida 
Adenina 
Dinucleotideo (NAD) 
Niacina 
(vitamina PP) 
Íon hidreto (:H-) 
Acetil CoA 
Carboxilase 
Coenzima A Ácido 
Pantotênico 
(vitamina B5) 
Acilas 
Piruvato 
Carboxilase 
Biocitina Biotina 
(vitamina H) 
CO2 
Succinato 
Desidrogenase 
Flavina Adenina 
Dinucleotideo (FAD) 
Riboflavina 
(vitamina B2) 
Elétrons e 
prótons 
Glicogênio 
Fosforilase 
Piridoxal Fosfato Piridoxina 
(vitamina B6) 
Grupos amino 
Timidilato Sintase Tetrahidrofolato Ácido fólico 
(vitamina B9) 
Grupos de 1 C 
 
De acordo com a termodinâmica, as enzimas aceleram as reações químicas 
convertendo substrato em produto através da diminuição da energia de ativação 
das reações químicas. Esta está relacionada com quanta barreira existe para o 
substrato se converter em produto. Mudança na energia de ativação (ou energia 
livre de ativação, representada por ΔG
‡
) acontece quando a enzima interage com 
substrato, estabilizando o substrato em uma forma que permitirá a formação de 
produto. Este é chamado estado de transição. Quanto mais estável é o estado de 
transição, menos energia será necessária para a conversão de substrato em produto 
e mais rápida será a reação. A velocidade de uma reação é então inversamente 
proporcional ao valor de sua energia livre de ativação: quantomaior o valor de ΔG
‡
, 
menor será a velocidade da reação (figura 11). 
Bioquímica Básica 
 
 
52 
 
Figura 11: Diagrama de uma reação catalítica, mostrando o nível de energia em 
cada etapa da reação. Normalmente, o substrato necessita de uma quantidade 
elevada de energia para conseguir chegar ao estado de transição, decaindo depois 
até a um produto final. A enzima estabiliza o estado de transição, diminuindo a 
energia de ativação, assim reduzindo o valor de energia necessário para que se 
formem os produtos. ΔG'º: energia livre padrão na bioquímica; ΔG‡: energia de 
ativação Fonte: www.lookfordiagnosis.com, acesso em 20/10/2014. 
A cinética enzimática (estudo da atividade de uma reação enzimática) mostra 
indiretamente a especificidade das enzimas, o mecanismo de ação, os fatores que 
podem afetar a velocidade das reações, a concentração de substrato ideal para a 
dosagem de uma enzima etc. A relação entre a velocidade de uma reação 
enzimática (conversão de substrato em produto por tempo) e a concentração do seu 
substrato foi definida por Leonor Michaelis e Maud Menten. Em experimentos 
cinéticos, se mede a velocidade inicial (Vo) da reação em função do aumento do 
substrato. Em concentrações baixas de substrato, a Vo aumenta com o aumento do 
substrato até que a reação tenha uma quantidade de substrato na qual a enzima não 
consegue ser mais veloz na formação de produto, atingindo assim a velocidade 
máxima (Vmax) da reação (figura 12). 
Bioquímica Básica 
 
 
53 
Enzimas com mais de um substrato apresentam diferentes velocidades e 
afinidades, refletindo em mudanças na cinética (figura 12). Cada enzima tem uma 
Vmax e um Km específicos, levando-se em consideração as condições de 
temperatura e pH ideais. 
 
 
Figura 12: Cinética enzimática. Em A, o efeito da concentração do substrato na 
velocidade inicial catalisada por uma enzima é mostrada em uma curva onde à 
medida que se aumenta o substrato, a velocidade da reação aumenta até que em 
um dado momento todas as enzimas estarão ocupadas com substrato (saturadas), 
atingindo assim a Vmax. O Km é a concentração de substrato necessária para a 
enzima trabalhar na metade da Vmax e reflete a afinidade da enzima pelo seu 
substrato. Um baixo Km significa uma alta afinidade da enzima pelo substrato e 
vice-versa. Em B, cinética da enzima hexoquinase com dois substratos: glicose e 
frutose. O Km para glicose é de 0,15 mM e para frutose é de 1,5mM (ambos não 
mostrados). Isso significa que é necessária uma concentração de 0,15mM de glicose 
para que metade da enzima disponível encontre-se ligada a glicose, formando o 
complexo ES, no entanto é necessária uma concentração de frutose 10 vezes maior, 
ou seja, 1,5mM. A hexoquinase tem, portanto, afinidade muito maior pela glicose do 
que pela frutose. Fontes: www.dc349.4shared.com e www.ebah.com.br, acessos em 
20/10/2014. 
As enzimas intracelulares e extracelulares costumam trabalhar com 
concentrações baixas de substrato, ou seja, nunca estão saturadas de substrato. O 
Kcat (constante catalítica) avalia a eficiência catalítica de uma enzima, representando 
o número de moléculas de substrato convertidas em produto por segundo, por 
http://www.dc349.4shared.com/
http://www.ebah.com.br/
Bioquímica Básica 
 
 
54 
enzima. A constante catalítica de uma enzima pode ser desde muito baixa (Kcat S
-1
 = 
299 para a enzima citidina desaminase) até muito alta (Kcat S
-1
 = 1.000.000 para a 
enzima anidrase carbônica). A relação Kcat/Km (constante de especificidade) 
relaciona a eficiência catalítica da enzima com a sua afinidade pelo substrato. Se Kcat 
S
-1
 for alto e o Km for baixo, o resultado será uma alta eficiência catalítica da enzima 
pelo seu substrato. Por exemplo, a enzima anidrase carbônica, tem valor de Kcat/Km 
alto (8,3 x 10
7
), portanto alta eficiência, enquanto a urease tem valor de Kcat/Km 
baixo (4,5 x 10
5
), portanto baixa eficiência. 
As enzimas podem ser inibidas. Inibidores são substâncias que reduzem ou 
inibem completamente a atividade de uma enzima. Alguns medicamentos como 
analgésicos, antimicrobianos, antivirais, redutores de colesterol, assim como 
algumas moléculas encontradas em venenos de serpentes, cobras, escorpiões e 
plantas são conhecidamente inibidoras de enzimas. 
 
Leitura complementar 
DEVLIN, T. Manual de bioquímica com correlações clínicas. Edgard 
Blucher, 2007. 
HARPER, H. A. Bioquímica. Atheneu, 2002. 
LEHNINGER, A.L. Princípios de Bioquímica. Worth publishers, 2006. 
STRYER, L. Bioquímica. Guanabara Koogan, 2004. 
VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed, 
2002. 
 
 
É HORA DE SE AVALIAR 
Lembre-se de realizar as atividades desta unidade de estudo. Elas irão 
ajudá-lo a fixar o conteúdo, além de proporcionar sua autonomia no processo de 
ensino-aprendizagem. 
 
Bioquímica Básica 
 
 
55 
Exercícios – Unidade 2 
 
1. A figura a seguir representa a unidade formadora de uma importante 
biomolécula. 
 
 
Sobre o grupo de moléculas representado por essa figura, é CORRETO afirmar 
que 
a) o grupo é base do código genético. 
b) o grupo não pode ser sintetizado por todos os organismos humanos. 
c) apenas sem ele há atividade celular. 
d) esse grupo forma o DNA. 
e) o grupo é a unidade básica das proteínas. 
 
2. Recentemente, houve grande interesse por parte dos obesos quanto ao início 
da comercialização do medicamento Xenical no Brasil. Esse medicamento impede a 
metabolização de um terço da gordura consumida pela pessoa. Assim, pode-se 
concluir que o Xenical inibe a ação da enzima: 
 
a) Maltase 
b) Protease 
Bioquímica Básica 
 
 
56 
c) Lipase 
d) Amilase 
e) Sacaridase 
 
3. As enzimas são proteínas com capacidade de acelerar reações químicas nas 
células e foram necessárias na atividade metabólica e na formação das primeiras 
células. Dentre as opções abaixo a única que NÃO é um requerimento para a 
atividade de uma enzima é: 
a) Substrato 
b) PH ideal 
c) Temperatura ideal 
d) Ambiente aquoso 
e) Solvente orgânico 
 
4. Modificar a queratina e assim alterar a forma do cabelo é bioquímica pura!!! Na 
queratina existe um número grande de aminoácidos cisteína. Estes quando 
próximos uns dos outros interagem através do elemento enxofre de suas cadeias 
laterais. Para modificar a forma do cabelo, é necessário o rompimento destas 
interações para depois refazê-las de modo diferente ao anterior. Este tipo de 
interação entre os aminoácidos cisteína é chamada: 
Bioquímica Básica 
 
 
57 
 
 
 
a) Ligação peptídica 
b) Ponte de hidrogênio 
c) Ponte dissulfeto 
d) Interação eletrostática 
e) Interação hidrofóbica 
 
5. As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e 
desempenham diversos papéis no organismo, como função estrutural, enzimática, 
imunológica, dentre outras. De acordo com os seus conhecimentos sobre as 
proteínas, marque a alternativa errada. 
 
a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos: quantidade de 
aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos presentes na cadeia 
polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica 
b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue produzir 
c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é 
chamada de ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de um 
aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido 
d) Todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas são proteínas simples e outras 
conjugadas. 
Bioquímica Básica 
 
 
58 
e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é descartada 
pelo organismo. 
 
6. Consideram-se aminoácidos essenciais para um determinado organismo, aqueles: 
a) De que ele necessita e sintetiza a partir de vitaminas 
b) De que ele necessita, mas não consegue sintetizar, tendo que recebê-los em sua 
dieta 
c) De