RELATÓRIO BIOQUIMICA ESTRUTURAL

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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATORIO DE AULAS PRATICAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO: BIOMEDICINA DISCIPLINA: BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
NOME DO ALUNO: THIANE TESTI BUSSOLO 
R.A: 2797075 POLO: DUTRA 
DATA: 11/05/2023 
Sumário 
Introdução ..................................................................................................................................... 3 
Aula 1 ............................................................................................................................................ 4 
Aula 1 ............................................................................................................................................ 6 
Aula 2 ............................................................................................................................................ 7 
Aula 2 ............................................................................................................................................ 8 
Aula 3 .......................................................................................................................................... 13 
Aula 3 .......................................................................................................................................... 17 
Aula 4 .......................................................................................................................................... 21 
Aula 4 .......................................................................................................................................... 25 
Referencias .................................................................................................................................. 29 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Introdução 
 
Compreender a estrutura e o funcionamento das moléculas vivas é um objetivo fundamental no 
campo da bioquímica. Para os cientistas biomédicos em particular, é fundamental compreender 
os mecanismos complexos que sustentam os processos fisiológicos, o desenvolvimento de 
doenças e as abordagens terapêuticas. Este artigo explora a relevância da bioquímica estrutural 
no contexto da prática biomédica, enfatizando seu papel crítico no avanço da ciência biomédica 
e na melhoria dos resultados de saúde. 
A bioquímica estrutural é o estudo de biomoléculas em três dimensões, incluindo proteínas, 
ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios, e a compreensão de suas interações em sistemas 
biológicos. Os pesquisadores usam vários métodos, como cristalografia de raios X, 
espectroscopia de ressonância magnética nuclear e microscopia crioeletrônica, para determinar 
as propriedades atômicas dessas moléculas, fornecendo informações importantes sobre sua 
função e atividade. 
A bioquímica estrutural serve como um recurso fundamental para especialistas biomédicos ao 
estudar as intrincadas vias moleculares que contribuem para as doenças. Ao examinar as 
características estruturais de biomoléculas, como enzimas e receptores associados a processos 
fisiopatológicos, os profissionais podem criar abordagens personalizadas que atendem a uma 
grande variedade de doenças. Por exemplo, se a estrutura tridimensional de uma determinada 
proteína ligada à progressão do câncer for identificada, isso pode levar à criação de 
medicamentos direcionados que forneceriam terapias mais personalizadas e potentes. 
A bioquímica estrutural desempenha um papel significativo no domínio das ciências biomédicas, 
especialmente para os profissionais biomédicos. Ao aprimorar nossa compreensão dos 
processos biológicos, auxiliar no diagnóstico e tratamento de doenças e promover abordagens 
terapêuticas inovadoras, a bioquímica estrutural revela as complexidades tridimensionais das 
biomoléculas e suas interações. Ao adotar os conceitos da bioquímica estrutural, os profissionais 
biomédicos podem contribuir de forma significativa para a melhoria dos resultados de saúde e 
o bem-estar geral das pessoas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aula 1 
Título da Aula: Indicadores de pH 
Durante nosso experimento atual, realizamos um estudo com extrato de repolho roxo e várias 
substâncias. Este extrato contém antocianinas, que são pigmentos orgânicos com capacidade 
de mudar de cor com base no pH do ambiente em que estão. . 
Quando entramos em contato com ácido clorídrico 0,5 M, ficou evidente que o extrato de 
repolho roxo havia adquirido uma coloração vermelha intensa, o que indicava a presença de um 
meio ácido. Por outro lado, quando entramos em contato com hidróxido de sódio 0,1M, a cor 
do extrato de repolho roxo se transformou em uma tonalidade azul, indicando a presença de 
um meio alcalino. Por fim, ao entrar em contato com cloreto de sódio a 10%, o extrato de 
repolho roxo manteve sua cor original, significando um pH neutro. 
Outras substâncias também foram testadas. Quando em contato com o vinagre, o extrato de 
repolho roxo adquire uma coloração avermelhada, indicando um pH ácido. Quando misturado 
com um detergente incolor, o extrato de repolho roxo fica verde, indicando um pH neutro a 
ligeiramente alcalino. Quando exposto ao alvejante, o extrato de repolho roxo fica azul, 
indicando um pH alcalino. Quando em contato com água parada, o extrato de repolho roxo 
mantém sua cor original, indicando um pH neutro. Quando misturado com sabão em pó, o 
extrato de repolho roxo assume uma tonalidade verde-azulada, indicando um pH alcalino. Após 
o contato com o leite, o extrato de repolho roxo tornou-se rosa, indicando um pH ácido. Quando 
misturado com bicarbonato de sódio, o extrato de repolho roxo fica verde-azulado, indicando 
um pH alcalino. Quando em contato com a albumina, o extrato de repolho roxo manteve sua 
cor original, indicando um pH neutro. 
Esse experimento demonstra a capacidade dos indicadores de pH, como o extrato de repolho 
roxo, em fornecer informações visuais sobre a acidez ou alcalinidade de diferentes substâncias. 
Esses indicadores são amplamente utilizados em diversas aplicações, como testes clínicos, 
controle de qualidade de produtos e estudos bioquímicos, devido à sua adaptabilidade e 
facilidade de uso. 
Fotos dos resultados da turma: 
 
 
Atividades de fixação 
1. A partir dos resultados obtidos, fazer uma discussão sobre o caráter ácido/básico das 
substâncias analisadas e, se possível, discutir se as pessoas com gastrite ou refluxo podem ingerir 
essas substâncias., 
Com base nos resultados obtidos ao utilizar o extrato de repolho roxo como indicador de pH, é 
possível realizar algumas observações sobre o caráter ácido/básico das substâncias analisadas e 
discutir sua adequação para pessoas com gastrite ou refluxo. 
Ácido clorídrico 0,5M: O ácido clorídrico é altamente ácido e, ao entrar em contato com o 
extrato de repolho roxo, apresentou uma coloração vermelha intensa. Para pessoas com gastrite 
ou refluxo, que já possuem altos níveis de acidez no estômago, a ingestão de ácido clorídrico 
pode agravar essas condições e deve ser evitada. 
Hidróxido de sódio 0,1M: O hidróxido de sódio é uma base forte e, ao entrar em contato com o 
extrato de repolho roxo, resultou em uma coloração azul, indicando seu caráter alcalino. Pessoas 
com gastrite ou refluxo geralmente sofrem com acidez excessiva no estômago, portanto, o 
consumo de uma base forte como o hidróxido de sódio pode aumentar a alcalinidade e causar 
desconforto. É recomendado evitar o consumo de hidróxido de sódio nessas condições. 
Cloreto de sódio 10%: O cloreto de sódio, conhecido como sal de cozinha, é neutro e não afeta 
significativamente o pH. O extrato de repolho roxo manteve sua coloração original. O consumo 
moderado de cloreto de sódio geralmente não afeta diretamente o pH do estômago, mas é 
importante ter em mente que o consumo excessivo de sal pode agravar a retenção de líquidos 
e outros problemas de saúde. 
Vinagre:O vinagre é ácido e, ao entrar em contato com o extrato de repolho roxo, apresentou 
uma coloração vermelha clara. Embora o vinagre possua propriedades ácidas, seu consumo em 
pequenas quantidades diluídas em alimentos geralmente não causa efeitos significativos na 
acidez do estômago. No entanto, pessoas com gastrite ou refluxo devem monitorar a ingestão 
de vinagre, pois ele pode causar desconforto em alguns casos. 
Detergente incolor: O detergente incolor não provocou alterações significativas na cor do 
extrato de repolho roxo, indicando que é neutro ou levemente alcalino. O consumo de 
detergentes é altamente desencorajado, pois contêm substâncias químicas prejudiciais ao 
organismo. 
Água sanitária: A água sanitária é alcalina e, ao entrar em contato com o extrato de repolho 
roxo, resultou em uma coloração azulada. A ingestão de água sanitária é extremamente perigosa 
e pode causar danos graves à saúde. Portanto, seu consumo não é recomendado em nenhuma 
circunstância. 
Água sem gás: A água sem gás é neutra e não teve impacto na coloração do extrato de repolho 
roxo, mantendo sua cor original. 
 
 
 
Aula 1 
Título da Aula: pH e solução tampão 
O equilíbrio dos sistemas biológicos depende em grande parte do pH e das soluções tampão 
usadas em bioquímica. O pH é uma escala que mede o número de íons de hidrogênio (H+) 
presentes em uma solução, em uma escala de 0 a 14. Valores acima de 7 indicam um pH alcalino, 
enquanto valores abaixo de 7 indicam um pH ácido. 
No corpo humano, vários processos bioquímicos ocorrem dentro de faixas específicas de pH. 
Por exemplo, o ambiente ácido do estômago (pH em torno de 2) é essencial para uma boa 
digestão dos alimentos. Em contraste, o pH do sangue é ligeiramente alcalino (cerca de 7,4), o 
que é essencial para o bom funcionamento de enzimas e outros componentes biológicos. 
As soluções tampão desempenham um papel crucial na manutenção do pH estável de uma 
solução na bioquímica. Elas consistem na combinação de um ácido fraco e sua base conjugada, 
ou uma base fraca e seu ácido conjugado. Os tampões atuam absorvendo íons de hidrogênio 
extra ou hidróxido presentes na solução, evitando mudanças significativas de pH. Muitos fluidos 
biológicos no corpo humano, incluindo o sangue, contam com soluções tampão para manter o 
pH estável. 
O conhecimento de soluções tampão e valores de pH é crítico em muitas aplicações em pesquisa 
e prática biomédica, como fabricação de medicamentos, desenvolvimento de tratamentos 
médicos e estudo de sistemas biológicos. Ao ajustar o pH e usar soluções tamponadas, os 
pesquisadores são capazes de entender e influenciar o comportamento de moléculas e sistemas 
biológicos, abrindo novas perspectivas e avançando a ciência biomédica. 
Para a realização da atividade proposta, utilizamos uma fita métrica de pH, pois não 
dispúnhamos de um medidor de pH. A experiência consistiu na preparação de quatro 
recipientes, dois dos quais com água e um com solução tampão. Avaliamos as curvas de pH 
resultantes adicionando duas gotas de NaOH ou HCl a cada recipiente. 
Fotos do resultado divulgado no grupo da sala: 
 
Aula 2 
Título da Aula: Titulação de aminoácidos 
No campo da bioquímica estrutural com foco na biomedicina, a titulação de aminoácidos é uma 
técnica essencial para determinar suas propriedades químicas e concentrações. Os aminoácidos 
são os blocos de construção das proteínas e desempenham papéis vitais nos processos 
biológicos. Entender sua identidade e concentração é fundamental para uma variedade de 
aplicações biomédicas, incluindo análise de estrutura de proteínas, desenvolvimento de 
medicamentos e diagnóstico de doenças. 
A titulação envolve a adição gradual de um titulante (geralmente um ácido ou base) a uma 
solução contendo um aminoácido. O titulante reage com grupos funcionais específicos na 
molécula de aminoácido, resultando em uma mudança no pH ou em um sinal indicador visível. 
Isso permite a determinação de vários parâmetros, incluindo o valor de pKa, que representa as 
propriedades ácido-base dos aminoácidos. Durante o processo de titulação, o pH da solução é 
monitorado utilizando um medidor de pH ou um indicador colorimétrico. Em pontos específicos, 
conhecidos como pontos de equivalência, o titulante adicionado reage completamente com o 
aminoácido, resultando em uma mudança abrupta no pH. Esses pontos fornecem informações 
importantes sobre o comportamento ácido-base do aminoácido e podem ser utilizados para 
determinar sua concentração ou identificar grupos funcionais específicos presentes. 
A titulação de aminoácidos desempenha um papel especialmente relevante no campo da 
bioquímica estrutural, pois auxilia na compreensão dos estados de ionização e das propriedades 
ácido-base dos aminoácidos dentro das proteínas. Esse conhecimento é fundamental para 
prever o dobramento das proteínas, estudar a catálise enzimática e investigar as interações 
entre proteínas e ligantes. 
A titulação de aminoácidos é um componente crucial dos testes laboratoriais clínicos no campo 
da biomedicina. Ele permite medir os níveis de aminoácidos nos fluidos corporais, o que auxilia 
na detecção e monitoramento de várias doenças metabólicas hereditárias, como fenilcetonúria 
e condições de urina com sabor de xarope de bordo. 
Para concluir, a titulação de aminoácidos é um método essencial em bioquímica estrutural, com 
aplicações significativas em biomedicina. Ele oferece detalhes úteis sobre características ácido-
base e concentrações de aminoácidos, auxiliando em diagnósticos clínicos e tratamentos 
terapêuticos, ao mesmo tempo em que avança nossa compreensão da estrutura e função das 
proteínas. 
Imagens da atividade: 
 
Aula 2 
Roteiro 2 
Título da Aula: Detecção de aminoácidos e proteínas em solução por meio de reações de 
coloração 
A detecção de aminoácidos e proteínas em solução por meio de reações de coloração é um 
método amplamente empregado na bioquímica para identificar e quantificar essas 
biomoléculas. Essas reações exploram as propriedades químicas e estruturais dos aminoácidos 
e proteínas, resultando em uma mudança visível na cor que pode ser observada e mensurada. 
Diversas reações de coloração são utilizadas para detectar aminoácidos e proteínas. Alguns 
exemplos incluem a reação de ninidrina, a reação de biureto, a reação de ácido pícrico e a reação 
de Bradford. Cada uma dessas reações se baseia em interações específicas entre as moléculas 
de aminoácidos e proteínas e os reagentes utilizados. 
Na reação de ninidrina, por exemplo, a ninidrina reage com os grupos amina dos aminoácidos, 
resultando na formação de um produto de cor violeta intensa. Essa reação é frequentemente 
empregada para detectar aminoácidos individuais em solução. 
Na reação de biureto, o reagente de biureto reage com as ligações peptídicas presentes nas 
proteínas, formando um complexo de cor violeta. Essa reação é utilizada para a detecção de 
proteínas totais em solução. 
A reação de ácido pícrico é outra reação de coloração comumente usada para detectar 
proteínas. Nessa reação, o ácido pícrico reage com os resíduos de aminoácidos básicos, como 
lisina e arginina, resultando em uma mudança de cor para amarelo ou vermelho. 
A reação de Bradford é uma das técnicas mais empregadas para a quantificação de proteínas 
em solução. Nessa reação, o corante Coomassie Brilliant Blue se liga seletivamente às proteínas, 
resultando em uma mudança de cor de marrom para azul. A intensidade da cor formada está 
diretamente relacionada à concentração de proteínas presentes. 
Essas reações de coloração proporcionam uma maneira rápida e relativamente simples de 
detectar e quantificar aminoácidos e proteínas em solução. Elas são amplamente utilizadas em 
pesquisa científica, diagnóstico clínico e controle de qualidade nas indústrias farmacêutica e 
alimentícia, permitindo uma análise ágil e confiável dessas biomoléculas essenciais.Para resumir: 
Os aminoácidos são as unidades básicas que compõem as proteínas, compostos por um grupo 
amina (-NH2), um grupo carboxila (-COOH) e uma cadeia lateral variável (R), ligados a um átomo 
de carbono central. 
As proteínas são macromoléculas constituídas por uma sequência linear de aminoácidos unidos 
por ligações peptídicas, formadas pela reação de condensação entre o grupo carboxila de um 
aminoácido e o grupo amina de outro. 
As propriedades das proteínas e aminoácidos podem ser avaliadas por meio de reações de 
coloração seletivas, que indicam a presença de grupos funcionais específicos. Segue a proposta 
da aula: 
 
PROCEDIMENTOS 
(O técnico do laboratório deve deixar preparada a solução de biureto para uso) 
Reação com biureto: 
1) Separar 8 tubos de ensaio e identificá-los de 1 a 8. 
2) Adicionar ao tubo 1 (tubo branco) o volume de 2 mL do reativo do biureto + 1 mL de 
água. 
3) Adicionar ao tubo 2 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da solução de 
albumina 10%. 
4) Adicionar ao tubo 3 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da solução de 
aminoácido glicina 1%. 
5) Adicionar ao tubo 4 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite sem 
ferver. 
Manual de Estágio 
6) Adicionar ao tubo 5 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite fervido. 
7) Adicionar ao tubo 6 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de amido 1%. 
8) Adicionar ao tubo 7 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de óleo de cozinha. 
9) Adicionar ao tubo 8 o volume de mL do reativo do biureto + 1 mL de suco de fruta. 
10) Anote em quais tubos se detectou a presença de proteínas. A presença delas poderá 
ser notada pela coloração arroxeada nos respectivos tubos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Atividades de fixação 
1. Os resultados da utilização do método de biureto na detecção das proteínas da clara 
do ovo cru seriam semelhantes ao do ovo cozido? Justifique. 
Sim, os resultados obtidos ao utilizar o método de biureto para detectar proteínas na clara do 
ovo cru seriam semelhantes aos do ovo cozido. Isso ocorre porque o processo de cozimento não 
afeta a estrutura primária das proteínas, que consiste na sequência linear de aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas. O método de biureto funciona detectando a presença dessas 
ligações peptídicas, as quais estão presentes tanto nas proteínas da clara do ovo cru quanto do 
ovo cozido. Portanto, o método de detecção de proteínas com biureto pode ser aplicado a 
ambas as amostras sem comprometer a validade dos resultados. 
2. É possível também detectar aminoácidos livres por esse mesmo teste (biureto)? 
Justifique. 
Não, o teste de biureto não é adequado para detectar aminoácidos livres. Esse método se baseia 
na reação entre as ligações peptídicas e o reagente de biureto, resultando em uma mudança 
característica na cor. Entretanto, os aminoácidos livres não possuem ligações peptídicas, pois 
não estão ligados a outros aminoácidos para formar uma cadeia polipeptídica. Portanto, a 
presença de aminoácidos livres não seria detectada pelo teste de biureto. Para detectar 
aminoácidos livres, são necessários métodos de análise específicos capazes de identificar e 
quantificar individualmente essas moléculas, como cromatografia ou espectroscopia. 
3. Sabendo-se que um peptídeo apresenta os aminoácidos em sequência Gly-Ala-Cys, 
esboce o peptídeo. A inversão da ordem dos aminoácidos no peptídeo (Cys-Ala-Gly) altera 
a molécula? Por quê? 
Para representar o peptídeo Gly-Ala-Cys, devemos listar os aminoácidos na ordem indicada: 
N-terminus: Gly - Ala - Cys - C-terminus 
Inverter a ordem dos aminoácidos para Cys-Ala-Gly resultaria em: 
N-terminus: Cys - Ala - Gly - C-terminus 
A inversão da ordem dos aminoácidos no peptídeo altera a molécula, uma vez que a sequência 
de aminoácidos determina a estrutura e a função da proteína ou peptídeo. A ordem específica 
dos aminoácidos na cadeia polipeptídica é essencial para a formação de interações e estruturas 
tridimensionais características. 
 
No caso do peptídeo Gly-Ala-Cys, a mudança para Cys-Ala-Gly altera a sequência de aminoácidos 
e, consequentemente, a disposição espacial dos grupos funcionais e das interações químicas 
possíveis. Isso pode afetar as propriedades físicas e químicas do peptídeo, como sua 
solubilidade, estabilidade estrutural e capacidade de se ligar a outras moléculas. 
 
Portanto, a inversão da ordem dos aminoácidos no peptídeo pode ter um impacto significativo 
na molécula, alterando sua estrutura e função. 
Portanto, a inversão da ordem dos aminoácidos no peptídeo pode ter impacto significativo na 
molécula, alterando sua estrutura e função. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aula 3 
Roteiro 1 
Título da Aula: Desnaturação proteica 
A desnaturação proteica é um processo que resulta na perda da estrutura tridimensional natural 
de uma proteína, levando à perda de suas propriedades biológicas e funcionais. As proteínas 
normalmente possuem uma estrutura complexa e organizada, essencial para sua função 
específica. 
A desnaturação pode ser desencadeada por diversos fatores físicos, químicos ou biológicos que 
interferem nas interações não covalentes responsáveis pela estabilidade da estrutura proteica. 
Esses fatores incluem alterações no pH, variações de temperatura, presença de agentes 
químicos como detergentes, solventes orgânicos ou sais, exposição à radiação ultravioleta e 
ação de enzimas específicas. 
Quando uma proteína é desnaturada, ocorre a quebra das ligações e interações entre os 
aminoácidos, resultando no desdobramento da estrutura secundária, terciária e quaternária. 
Isso leva à perda da forma tridimensional funcional da proteína e, consequentemente, à perda 
de sua atividade biológica. 
A desnaturação proteica pode ser reversível ou irreversível, dependendo das circunstâncias. Em 
certos casos, quando as condições adversas são corrigidas, a proteína pode passar por um 
processo de refolding, recuperando sua estrutura nativa e função. No entanto, em outros casos, 
a desnaturação é irreversível, levando à formação de agregados proteicos ou precipitação da 
proteína. 
A desnaturação proteica tem implicações em diversas áreas, incluindo biomedicina, alimentação 
e indústria. Por exemplo, durante o processo de cozimento de alimentos, as proteínas podem 
ser desnaturadas, resultando em alterações de textura e sabor. Além disso, em contextos 
biomédicos, a desnaturação proteica está associada a doenças neurodegenerativas, nas quais 
as proteínas se agregam de forma anormal, comprometendo a função celular. 
Em resumo, a desnaturação proteica é um processo que afeta a estrutura e função das 
proteínas, podendo ser reversível ou irreversível. É influenciada por fatores físicos, químicos e 
biológicos, e sua compreensão é importante em várias áreas científicas e aplicadas. 
 
PROCEDIMENTOS 
1. Ação da temperatura nas proteínas 
A) Em um tubo de ensaio, colocar 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e, com auxílio 
de uma pinça, colocá-lo sobre o bico de Bunsen, ferver (anotar o resultado). 
2. Ação do pH nas proteínas 
A) Em um tubo de ensaio, colocar 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionar 
2 mL de HCl 5M (anotar o resultado). 
B) Em outro tubo de ensaio, colocar 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionar 
2 mL de HCl 0,5M (anotar o resultado). 
3. Ação de solventes orgânicos sobre as proteínas 
A) Em um tubo de ensaio, colocar 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionar 
2 mL de etanol gelado (anotar o resultado). 
Serviço Social 
4. Ação de sais sobre as proteínas 
A) Em um tubo de ensaio, colocar 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionar 
2 mL da solução saturada de sulfato de amônio (anotar o resultado). 
 
Resultado: 
 
 
 
 
 
 
 
 
Atividades de fixação 
1. Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciáriade uma proteína 
enzimática, pela modificação das condições às quais ela está exposta. 
 
Essa mudança é chamada de: 
a) Saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio. 
b) Renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio. 
c) Saponifização e pode ser causada pela alteração de pH do meio. 
d) Floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio. 
e) Desnaturação e pode ser causada pela alteração de temperatura do meio. 
Resposta: Alternativa E 
 
2. Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor adocicado, devido à 
presença de grandes quantidades de açúcar em seu interior. O milho estocado e vendido 
nos mercados não tem mais esse sabor, pois cerca de metade do açúcar já foi convertida em 
amido por meio de reações enzimáticas. No entanto, se o milho for, logo após a colheita, 
mergulhado em água fervente, resfriado e mantido em um congelador, o sabor adocicado 
é preservado. Por que esse procedimento preserva o sabor adocicado dos grãos de milho? 
Ao mergulhar o milho recém-colhido em água fervente, resfriá-lo rapidamente e armazená-lo 
em um congelador, é possível preservar o sabor adocicado dos grãos de milho. Isso ocorre 
porque esse processo interrompe a ação das enzimas responsáveis pela conversão do açúcar 
em amido. 
Após a colheita, o milho possui enzimas que continuam a catalisar a conversão do açúcar em 
amido. Essa conversão é parte natural do processo de amadurecimento do milho. No entanto, 
ao submeter o milho a um rápido aquecimento em água fervente e, em seguida, resfriá-lo no 
congelador, essas enzimas são inativadas, impedindo que continuem a converter o açúcar. 
Dessa forma, ao interromper a atividade enzimática por meio do calor e resfriamento, o milho 
mantém uma quantidade maior de açúcar em seus grãos, preservando seu sabor adocicado. 
Enquanto o milho estiver congelado, as enzimas permanecem inativas, retardando a conversão 
do açúcar em amido. 
É importante ressaltar que, ao descongelar o milho e expô-lo a condições favoráveis para as 
enzimas, a conversão do açúcar em amido pode recomeçar, resultando em uma diminuição 
gradual do sabor adocicado ao longo do tempo. Portanto, o congelamento é uma maneira eficaz 
de preservar temporariamente o sabor adocicado do milho, mas não é uma solução 
permanente. 
 
3. Sabe-se que quando se colocam gotas de limão no leite aparece o coalho. Qual a 
possível explicação? Relacione com a digestão de proteínas pelo estômago. Explicar por 
que a enzima pepsina (que é responsável pela digestão, junto com o HCl) não se comporta 
como as proteínas que se submetem à digestão no estômago. 
Quando gotas de limão são adicionadas ao leite, ocorre a formação de coalho devido à presença 
do ácido cítrico no limão. O ácido cítrico reduz o pH do leite, tornando-o ácido. Essa acidez 
provoca a desnaturação das proteínas presentes no leite, especialmente a caseína, que é a 
principal proteína do leite. A desnaturação da caseína leva à formação de um precipitado 
chamado coalho. 
Esse processo é similar ao que acontece durante a digestão das proteínas no estômago. No 
estômago, as células parietais secretam ácido clorídrico (HCl), reduzindo o pH gástrico e criando 
um ambiente ácido. Esse ambiente ácido facilita a desnaturação das proteínas presentes nos 
alimentos. Em seguida, a enzima pepsina é liberada como pepsinogênio e ativada pelo ambiente 
ácido. A pepsina é uma enzima proteolítica que quebra as proteínas em fragmentos menores 
chamados peptídeos. 
No entanto, a pepsina não se comporta como as proteínas que são submetidas à digestão no 
estômago, pois ela é uma enzima. As enzimas são moléculas proteicas especializadas em 
catalisar reações químicas específicas. A pepsina possui um sítio ativo que interage com as 
proteínas alvo e promove sua quebra em peptídeos. Enquanto as proteínas são desnaturadas e 
fragmentadas pela ação do ácido no estômago, a pepsina atua de forma específica na quebra 
dessas proteínas em peptídeos menores. 
A pepsina não se comporta como as proteínas submetidas à digestão porque ela é uma enzima 
adaptada para desempenhar uma função específica no processo digestivo. Enquanto as 
proteínas são desnaturadas e fragmentadas, a pepsina permanece ativa e capaz de catalisar a 
quebra das proteínas em peptídeos, contribuindo para a digestão no estômago. 
 
 
 
 
 
Aula 3 
Roteiro 2 
Título da Aula: Atividade enzimática 
 
A atividade enzimática está relacionada à capacidade das enzimas de acelerar reações químicas 
específicas em sistemas biológicos. As enzimas são proteínas especializadas que desempenham 
papéis cruciais em uma variedade de atividades metabólicas e processos biológicos. 
No contexto da digestão, as enzimas desempenham um papel fundamental na quebra de 
macromoléculas presentes nos alimentos em componentes menores que podem ser absorvidos 
pelo organismo. A digestão é um processo complexo que envolve várias etapas e diferentes 
enzimas em diferentes partes do sistema digestivo. 
No estômago, a pepsina é uma enzima secretada pelas células do revestimento gástrico e é 
responsável pela fragmentação das proteínas em peptídeos menores. Ela atua em um ambiente 
ácido, criado pela secreção de ácido clorídrico (HCl), o que facilita a desnaturação das proteínas 
e a ativação da pepsina. 
No intestino delgado, as enzimas digestivas, como amilase, lipase e várias enzimas proteolíticas, 
são secretadas pelo pâncreas e pelo revestimento intestinal. Essas enzimas atuam na quebra de 
carboidratos, lipídios e proteínas, respectivamente, em unidades menores, como açúcares, 
ácidos graxos e aminoácidos. 
A atividade enzimática no processo digestivo é essencial para a eficiente degradação dos 
nutrientes dos alimentos, permitindo sua absorção e utilização pelo organismo. As enzimas 
digestivas são altamente específicas em relação aos substratos com os quais interagem, 
garantindo a eficácia e seletividade das reações de digestão. 
Em resumo, a atividade enzimática desempenha um papel vital na digestão, possibilitando a 
quebra dos nutrientes em formas mais simples e absorvíveis pelo organismo. Isso assegura a 
disponibilidade dos componentes essenciais dos alimentos para a nutrição e o adequado 
funcionamento do organismo. 
 
PROCEDIMENTO 1 – atividade enzimática de extratos vegetais 
1) Preparar a gelatina conforme as instruções da embalagem. 
2) Preparar os extratos das frutas previamente picadas (o abacaxi sem casca, o mamão 
com casca e a fruta regional escolhida de acordo com a indicação popular de uso, isto é, 
com ou sem a casca), utilizando o liquidificador e um pouco de água. 
3) Peneirar os extratos (pode ser com gaze). 
4) Numerar os tubos de ensaio de 1 a 4 e preparar a sequência de tubos de ensaio, 
conforme apresentado na tabela a seguir. 
 
 
5) Colocar os tubos no freezer até que o tubo 1 (controle) gelifique. Isso deverá ocorrer 
após alguns minutos. A ocorrência ou não da proteólise será avaliada por meio da gelificação. 
Após um banho de gelo de alguns minutos (o suficiente para ocorrer a gelificação do 
controle – tubo 1), incline os tubos ligeiramente para verificar a viscosidade do meio em 
cada um deles. 
6) Observar os tubos e anotar na tabela apropriada os resultados positivos e negativos 
para a gelificação dos tubos. 
 
PROCEDIMENTO 2 – atividade enzimática da saliva (importância da amilase 
salivar) 
1) Coletar saliva em um béquer e diluir com água destilada (se for necessário, filtrar em 
gaze). 
2) Em outro béquer, adicionar 20 mL de amido a 1% e colocar, aproximadamente, 
1,0 mL de saliva diluída. 
3) Identificar sete tubos de ensaio, como segue: T0, T1, T2, T3, T4, T5 e T6 e em cada tubo 
adicionar 1 gota de Lugol. 
4) Homogeneizar o béquer (com o preparado descrito no item 2) e retirar alíquotas de 
1 mL a cada 1 minuto (a contar do tempo zero), até 5 minutos transferindo cada alíquota 
para um dos tubos identificadosanteriormente (totalizando sete tubos). 
 
Atividades de fixação 
1. As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são 
moléculas extremamente específicas, atuando somente sobre um determinado composto e 
efetuam sempre o mesmo tipo de reação. 
Em relação às enzimas, foram feitas as afirmações: 
 
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. 
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente, é catalisada por um tipo 
de enzima. 
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura e 
o pH do meio. 
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual 
participam. 
São verdadeiras as afirmações: 
a) I e II. 
b) I e III. 
c) I, II e IV. 
d) III e IV. 
e) I, II, III e IV. 
Resposta: alternativa A 
 
2. Arquilino Pestana, professor de Biologia, após expor para seus alunos do 1º ano do 
Ensino Médio o conteúdo referente a enzimas – biocatalizadores de natureza proteica –, 
propôs-lhes o seguinte questionamento: “Sabendo-se que os peroxissomos são organelas 
que contêm uma catalase – a peroxidase –, o que ocorrerá quando acrescentarmos aos 
recipientes a seguir, numerados de 1 a 3, peróxido de hidrogênio (H2O2)?” 
Recipiente 1: carne cozida a 80 ºC por 1,5 horas e recém-cortada em pequenos pedaços. 
Recipiente 2: carne descongelada e recém-cortada em pequenos pedaços, após três dias 
de congelamento a -2 ºC. 
Recipiente 3: Solanum tuberosum (batata) recém-cortada em pequenos pedaços, tendo 
sido mantida todo tempo em temperatura de 32 ºC. 
Podemos afirmar que: 
I. No recipiente 1 não ocorrerá nenhuma alteração, pois as enzimas desnaturam em 
temperaturas superiores a 40 ºC. 
II. Nos recipientes 1 e 2, nenhuma alteração será percebida, pois tanto temperaturas 
elevadas quanto baixas provocam inativação enzimática. 
III. No recipiente 2 ocorrerá um “borbulhamento” na superfície da carne, em decorrência 
da ação da peroxidase, promovendo a quebra do peróxido de hidrogênio em água e oxigênio, 
visto que temperaturas baixas apenas inativam as enzimas, sendo um fenômeno reversível. 
IV. No recipiente 3 ocorrerá a seguinte reação: H2O2 H2O + O, já que, a 32 ºC, a 
peroxidase está em seu ótimo de temperatura. 
V. No recipiente 3 não ocorrerá qualquer tipo de reação, já que os peroxissomos são 
organelas típicas dos animais. 
Assinale a alternativa cuja(s) assertiva(s) é(são) correta(s). 
a) I, III e IV. 
b) II e IV. 
c) II, apenas. 
d) I, III e V. 
e) III, apenas. 
Resposta: Alternativa A 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aula 4 
Roteiro 1 
Título da Aula: Determinação de açúcares em solução 
Para relembrar: 
Estrutura de carboidratos: 
Monossacarídeos são carboidratos simples compostos por uma única unidade de açúcar. Sua 
fórmula geral é (CH2O)n, em que "n" representa o número de carbonos na molécula. Possuem 
uma ligação hemiacetal ou hemiacetálica, juntamente com uma hidroxila anomérica que pode 
ser alfa ou beta. 
 
Dissacarídeos são compostos por dois monossacarídeos ligados por meio de uma ligação 
glicosídica. Exemplos incluem sacarose (glicose + frutose), lactose (glicose + galactose) e maltose 
(glicose + glicose). 
Polissacarídeos são cadeias longas de monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas. 
Exemplos notáveis são amido, celulose e glicogênio. 
Os carboidratos desempenham funções vitais no fornecimento de energia ao organismo, sendo 
uma das principais fontes de combustível celular. 
As fontes de carboidratos incluem alimentos como pães, cereais, frutas, legumes e laticínios. 
Monossacarídeos são encontrados em frutas e mel, enquanto dissacarídeos estão presentes em 
açúcares de mesa, leite e produtos lácteos. 
Polissacarídeos, como amido, são encontrados em alimentos como arroz, batata e grãos. 
Celulose é um componente da parede celular de plantas, enquanto glicogênio é um 
polissacarídeo de armazenamento de energia em animais. 
Existem reações específicas para diferenciar carboidratos, como a reação de Benedict para 
detectar açúcares redutores, a reação de Molisch para detecção geral de açúcares e a hidrólise 
enzimática para quebrar dissacarídeos em monossacarídeos constituintes. 
Além disso, a especificidade das enzimas pode ser utilizada para diferenciar carboidratos. Por 
exemplo, a enzima lactase é específica para a quebra da lactose em glicose e galactose. 
Em resumo, os carboidratos são compostos orgânicos importantes, com estruturas distintas 
(monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos) e funções essenciais no fornecimento de 
energia. Eles podem ser diferenciados por meio de reações químicas específicas e têm diversas 
fontes na dieta humana. 
 
PROCEDIMENTOS 
1. Teste de Barfoed 
Separar dois tubos de ensaio e identificá-los com 1 e 2: 
No tubo 1, adicionar 2 mL de reativo de Barfoed e acrescentar 1 mL de glicose a 10%. 
No tubo 2, adicionar 2 mL de reativo de Barfoed e acrescentar 1 mL de lactose a 10%. 
Aquecer à fervura em banho-maria de água durante 5 minutos. 
Positivo: turvação ou precipitado avermelhado para monossacarídeos redutores. 
2. Teste do espelho de prata 
1) Colocar 1 mL da solução de nitrato de prata em um tubo de ensaio bem lavado. 
2) Adicionar amônia diluída gota a gota com agitação até se dissolver o precipitado 
formado. 
Manual de Estágio 
3) Adicionar 0,5 mL da solução de glicose (amostra) e agitar. 
4) Aquecer em um banho de água à temperatura de 70 ºC durante 5 minutos. 
Positivo: formação de um espelho de prata para açúcares redutores. 
3. Teste de Fehling 
Separar dois tubos de ensaio e identificá-los com 1 e 2: 
No tubo 1, adicionar 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de Fehling B 
e 0,5 mL de glicose. 
No tubo 2, adicionar 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de Fehling B 
e 0,5 mL de sacarose. 
Misturar e aquecer à fervura em um banho de água durante, aproximadamente, 
5 minutos. 
Positivo: formação de um precipitado avermelhado para açúcares redutores. 
 
 
Atividades de fixação 
1. O que significa poder redutor do açúcar? Como esse conceito foi aplicado à aula? 
O poder redutor do açúcar está relacionado à capacidade de doar elétrons em uma reação de 
oxirredução. Essa capacidade está presente quando o açúcar possui um grupo funcional 
aldeído ou cetona livre, que pode sofrer oxidação. Um exemplo de teste para detectar 
açúcares redutores é a reação de Benedict, na qual os açúcares reagem com o reagente de 
Benedict (Cu2+) e formam um precipitado de cor característica. 
 
2. Qual é a relação das ligações glicosídicas e o poder redutor do açúcar? 
As ligações glicosídicas são formadas quando ocorre a união de dois ou mais monossacarídeos, 
dando origem a dissacarídeos e polissacarídeos. Quando há uma ligação glicosídica entre dois 
açúcares, o carbono anomérico do açúcar doador perde sua capacidade redutora, uma vez que 
está envolvido na formação da ligação. Portanto, açúcares ligados por ligações glicosídicas não 
exibem poder redutor. 
3. Por que foi possível obter prata metálica na reação de formação do espelho de prata? 
Na reação de formação do espelho de prata, um açúcar redutor, como a glicose, é oxidado pelo 
reagente de Tollens (nitrato de prata em meio alcalino) em uma reação de oxirredução. A glicose 
doa elétrons para o íon Ag+ do nitrato de prata, reduzindo-o a prata metálica, que se deposita 
como um espelho no vidro. Isso ocorre porque a glicose é capaz de atuar como agente redutor, 
enquanto o íon prata (Ag+) é reduzido a prata metálica. 
4. Analisar os açúcares a seguir e dizer quais seriam Barfoed positivo e Fehling positivo. 
Para determinar quais açúcares seriam Barfoed positivo e Fehling positivo, seria necessário 
realizar testes específicos com os reagentes de Barfoed e Fehling. No teste de Barfoed, açúcares 
que possuem um grupo funcional aldeído livre, como a glicose, podem reagir com o reagente de 
Barfoede formar um precipitado de cor característica. Já no teste de Fehling, açúcares 
redutores, como glicose e frutose, podem reagir com o reagente de Fehling e produzir um 
precipitado de óxido de cobre (Cu2O) de cor característica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aula 4 
Roteiro 2 
Título da Aula: Lipídeos 
Conforme proposto pelo roteiro, vamos recapitular alguns assuntos: 
Fórmula geral dos ácidos graxos e triglicerídeos: 
Os ácidos graxos são compostos por uma cadeia hidrocarbonada longa com um grupo carboxila 
(-COOH) no final. Sua fórmula geral é R-COOH, onde "R" representa a cadeia hidrocarbonada. 
Os triglicerídeos, por sua vez, são ésteres formados pela esterificação de três ácidos graxos com 
uma molécula de glicerol. Cada ácido graxo se liga ao glicerol por meio de uma ligação éster, 
resultando na fórmula geral dos triglicerídeos como R-COOR-COOR-COO-R, em que "R" 
representa a cadeia hidrocarbonada do ácido graxo. 
Reatividade dos ácidos graxos: 
Hidrogenação: Os ácidos graxos podem ser submetidos à hidrogenação na presença de um 
catalisador, o que resulta na adição de hidrogênio (H2) às ligações duplas da cadeia 
hidrocarbonada. Isso leva à saturação das ligações duplas, resultando na formação de ácidos 
graxos saturados. 
Halogenação: Os ácidos graxos têm a capacidade de reagir com halogênios, como cloro (Cl2) ou 
bromo (Br2), em uma reação de halogenação. Nesse processo, as ligações duplas são quebradas 
e os halogênios são adicionados à cadeia hidrocarbonada. 
Saponificação: Os ácidos graxos são capazes de reagir com uma base forte, como hidróxido de 
sódio (NaOH), em um processo chamado saponificação. Essa reação envolve a hidrólise alcalina 
dos ésteres dos ácidos graxos presentes nos triglicerídeos, resultando na formação de sabão e 
glicerol. 
Hidrólise alcalina dos triglicerídeos: 
A hidrólise alcalina dos triglicerídeos é um processo que ocorre quando eles são submetidos a 
uma reação com uma base forte, como o hidróxido de sódio (NaOH). Nessa reação, os 
triglicerídeos são decompostos em seus componentes, que são os ácidos graxos e o glicerol, por 
meio da quebra das ligações éster. 
Esse processo é amplamente utilizado na produção de sabões, onde os triglicerídeos presentes 
em óleos ou gorduras reagem com uma base forte para formar sabão e glicerol. O sabão é o sal 
de sódio ou potássio dos ácidos graxos. 
Pesquisa de insaturações em óleos e gorduras (índice de iodo): 
O índice de iodo é uma medida da quantidade de insaturações presentes nos ácidos graxos de 
óleos e gorduras. Ele indica a quantidade de iodeto de potássio (KI) que pode ser adicionada a 
100 gramas da substância em estudo. 
Quanto maior o índice de iodo, maior é a quantidade de ácidos graxos insaturados presentes na 
substância. Isso ocorre devido à presença de ligações duplas nos ácidos graxos, que são capazes 
de reagir com o iodeto de potássio durante a determinação do índice de iodo. 
 
 
PROCEDIMENTOS 
Parte I: 
Colocar um pedaço de manteiga (caso não tenha, pode-se usar 3 mL de óleo de soja) em 
um erlenmeyer de 125 mL e adicionar 20 mL de KOH 10% em álcool (pode ser NaOH 10%). 
Aquecer em banho-maria durante, aproximadamente, 5 minutos. Verificar se a 
saponificação foi completa, observando a solubilidade de uma alíquota da mistura da 
mistura em água. Guardar a solução. 
Esquematizar a equação da reação ocorrida. 
Parte II: 
Separar três tubos de ensaio e identificá-los com 1, 2 e 3. 
No tubo 1, adicionar 2 mL de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas de solução 
de cloreto de sódio 35% (NaCl 35%). 
No tubo 2, adicionar 2 mL de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas de solução 
de cloreto de cálcio 10% (CaCl2 10%). 
No tubo 3, adicionar 2 mL de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas de ácido 
clorídrico 0,1N (HCl 0,1N). 
Se necessário, leve a mistura (sabão) obtida na parte I novamente ao banho-maria para 
dissolução. Misturar as reações por agitação. 
Esquematizar a reação. 
Parte III: 
Separar dois tubos de ensaio e identificá-los com 1 e 2: 
No tubo 1, adicionar 5 mL de óleo de soja e 10 gotas de lugol. 
No tubo 2, adicionar 5 mL de margarina derretida e 10 gotas de lugol. 
Ferver os tubos em banho-maria até o desaparecimento da coloração provocada pelo 
lugol. Após resfriamento à temperatura ambiente, adicionar 3 gotas de solução de amido 
em cada tubo. 
 
 
 
 
 
 
Atividades de fixação 
1. O que são reações de hidrogenação, halogenação e saponificação? Exemplifique. 
Reações de hidrogenação, halogenação e saponificação são processos químicos relacionados 
aos ácidos graxos e triglicerídeos: 
Hidrogenação: É uma reação na qual ligações insaturadas (ligações duplas) nos ácidos graxos são 
convertidas em ligações saturadas (ligações simples) pela adição de hidrogênio. Exemplo: a 
hidrogenação de óleos vegetais para a produção de margarina. 
Halogenação: É uma reação na qual halogênios, como cloro ou bromo, são adicionados às 
ligações insaturadas dos ácidos graxos, formando compostos halogenados. Exemplo: a 
halogenação de ácidos graxos para a produção de gorduras sintéticas. 
Saponificação: É uma reação química na qual um éster, como os triglicerídeos, reage com uma 
base forte, geralmente hidróxido de sódio (NaOH) ou hidróxido de potássio (KOH), produzindo 
sabão e glicerol. Essa reação é utilizada na fabricação de sabão. 
 
2. Qual é a relação da iodinação com as insaturações dos ácidos graxos? Explique. 
A iodinação está relacionada com as insaturações dos ácidos graxos por meio do índice de iodo. 
O índice de iodo é uma medida da quantidade de iodeto de potássio (KI) que pode ser adicionada 
a uma determinada quantidade de ácidos graxos insaturados. Quanto maior o índice de iodo, 
maior a quantidade de insaturações presentes nos ácidos graxos. Isso ocorre porque as 
insaturações são locais de reação para a iodinação, resultando na adição de iodo às ligações 
duplas dos ácidos graxos insaturados. 
 
 
 
3. Esquematizar um ácido graxo de 18 ºC saturado e dizer como seria se tivesse duplas 
entre os carbonos (lembrar que “n” ou “ ” indica a posição da primeira dupla ligação, 
com a contagem iniciando-se no carbono do grupo metil (CH3), localizado na extremidade 
oposta da carboxila). 
a) 18:1 ( −9) = 9-10 – ácido oleico. 
b) 18:2 ( −6) = 6-7, 9-10 – ácido linoleico. 
c) 18:3 ( −3) =3-4, 6-7, 9-10 – ácido linolênico. 
d) Fazer um ácido graxo com 20C: 20:4 (w-6) = 6-7, 9-10, 12-13, 15-16 – ácido 
eicosatetraenoico ou ácido aracdônico. 
 
Esquematização do ácido graxo de 18 carbonos (C) saturado e com duplas ligações: 
Ácido graxo saturado de 18 carbonos: 18:0 (sem duplas ligações) 
Ácido graxo com uma dupla ligação na posição 9-10: 18:1 (∆9) - ácido oleico 
Ácido graxo com duas duplas ligações nas posições 6-7 e 9-10: 18:2 (∆6,∆9) - ácido linoleico 
Ácido graxo com três duplas ligações nas posições 3-4, 6-7 e 9-10: 18:3 (∆3,∆6,∆9) - ácido 
linolênico 
A representação de um ácido graxo com 20 carbonos (C) e quatro duplas ligações nas posições 
6-7, 9-10, 12-13 e 15-16 seria: 20:4 (∆6,∆9,∆12,∆15) - ácido eicosatetraenoico ou ácido 
araquidônico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Referencias 
 
BERNARDES, Celene Fernandes. CARACTERIZAÇÃO BIOQUÍMICA EXPERIMENTAL DE 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS–SIMULAÇÃO PARA ENSINO REMOTO. 
CASTILLO, Otilia Val. Estudio de sustancias naturales como indicadores de pH: Propuesta 
didáctica. Anales de Química de la RSEQ, n. 2, p. 88-98, 2020. 
DE SOUSA COUTINHO, João Victor. DETERMINAÇÃO DE AÇÚCARES TOTAIS, 
REDUTORES E NÃO REDUTORES NUMA AMOSTRA DE COCA-COLA, E PROVAVEIS 
IMPLICAÇÕES PATO-BIOLÓGICAS DERIVADAS DO CONSUMO IRREGULAR. Revista 
Multidisciplinar em Saúde, v. 2, n. 1, p. 22-22, 2021. 
HEBERLE, Elaine et al. Qualidade fisiológica e atividade enzimática de sementes de milho 
durante o armazenamento. Revista de Ciências Agrárias, v. 42, n. 3, p. 657-665, 2019. 
LIBERATO, Luana Thauane da Silva Ribeiro etal. ESTUDO DA ELETROPOLIMERIZAÇÃO 
POR VOLTAMETRIA CÍCLICA DO LAPACHOL EM SOLUÇÃO TAMPÃO FOSFATO pH 6, 7. 
2022. 
VIEIRA JÚNIOR, Juliano Custódio et al. Desenvolvimento de um ensaio imunoenzimático para 
detecção de anticorpos IgG anti-proteína de nucleocapsídeo do vírus SARS-CoV-2. 2022. 
VITTI, Maria Carolina Dario et al. Atividade enzimática e conteúdo fenólico em batatas 
minimamente processadas influenciados pela aplicação de antioxidantes. Revista 
Iberoamericana de Tecnología Postcosecha, v. 20, n. 1, 2019.