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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI – UFSJ CAMPUS CENTRO OESTES DONA LINDU CURSO DE BIOQUÍMICA Atividade Assíncrona 04 – ESTRUTURA DE PROTEINA Essa atividade deverá ser entregue até 09/06 até às 12:00 h e os resultados serão discutidos na próxima aula. ROTEIROS DE ESTUDOS 01. A estrutura protéica não forma um colar linear de resíduos de aminoácidos, algumas proteínas podem apresentar até mais de 500 resíduos, seria impossível acomodar estas proteínas no interior celular se não houvesse um dobramento desta seqüência linear. a) Defina o que vem a ser a estrutura secundária. Cite e comente sobre as três principais tipos de estrutura secundária. b) Conceitue as interações do tipo ligações de hidrogênio. c) É mais provável encontrar Trp ou Asp na superfície de uma proteína? Por quê? d) É menos provável encontrar Ser ou Leu no interior de uma proteína? Por quê? e) É menos provável encontrar Leu ou Ile no meio de uma alfa-hélice? Por quê? f) Um peptídeo formado por 6 aminoácidos, apresenta quantas ligações peptídicas? 02. A estrutura protéica não forma um colar linear de resíduos de aminoácidos, algumas proteínas podem apresentar até mais de 500 resíduos, seria impossível acomodar estas proteínas no interior celular se não houvesse um dobramento desta seqüência linear. a) É mais provável encontrar Cys ou Ser em uma folha beta? b) Como se dá o arranjo das pontes de hidrogênio para manter a estrutura de a-hélice e folha b pregueada. c) Descreva as forças que estabilizam as proteínas. d) É possível uma proteína nativa se apresentar inteiramente irregular, isto é, sem alfa-hélices, folhas beta ou outras estruturas secundárias repetitivas? e) Por que as voltas e alças ocorrem mais freqüentemente na superfície das proteínas? 03. As proteínas são macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência de aminoácidos e peso molecular característico. Estas exercem papéis cruciais em virtualmente todos os processos biológicos. Sua importância e sua notável gama de atividades são exemplificadas em várias funções que são intimamente dependentes de sua estrutura. a) Definir estrutura terciária das proteínas globulares. b) É possível encontrar as estrutura de a-hélice e folha b pregueada na mesma proteína? c) Onde são encontrados os aminoácidos hidrofóbicos na estrutura terciária? d) Esquematizar os outros tipos de ligações que a mantêm a integridade da estrutura terciária. e) Qual a importância do aminoácido cisteína na estabilidade da estrutura terciária? UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI – UFSJ CAMPUS CENTRO OESTES DONA LINDU CURSO DE BIOQUÍMICA 01. Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas que se mantêm unidas através de ligações, formando uma estrutura complexa, como a esquematizada a seguir: a) Explique de que tipo são as ligações assinaladas no esquema da proteína. b) Qual ligação é mais estável? Por quê? 02. Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas que se mantêm unidas através de ligações, formando uma estrutura complexa, como a esquematizada a seguir: a) Explique de que tipo são as ligações 1, 2, 3, 4, 5, e 6 assinaladas no esquema da proteína. b) Considerando as figuras a e b, Qual das estruturas acima é a mais estável? Justifique.
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