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Bioquímica

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LI – aula 1 
Aminoácidos: 
 Micromolécula que na junção/ formação de um polímero dá origem a uma proteína. 
 Função reguladora, estrutural e energética. 
 Fragmento de proteína (hidrolise)  estrutura peptídica  aminoácidos  aa ++ aa = cadeia peptídica  
proteínas. 
 
 Moléculas constituídas por um grupamento amina, uma carboxila e uma cadeia lateral R (diferencia um 
aminoácido de outro) unidas a um único átomo de carbono – quiral. 
 
 Existem mais de 300 aa, porém, por conta do código genético, apenas 22 aminoácidos podem constituir as 
subunidades monoméricas que formar as proteínas. 
 Os aminoácidos, com exceção da glicina (não apresenta carbono quiral), apresentam isomeria optica e existem 
como um par de enantiomorfos. 
- Carbono quiral. 
- Luz que reflete; estrutura se volta para a direita (dextrogiro/ +) ou para a esquerda (levogiro/ -). 
 
 Como saber se o aminoácido é dextrogiro ou levogiro? 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Nosso organismo só consegue utilizar aminoácido para síntese de proteínas se esses forem levogiros. 
 
 Qual a isomeria dos aminoácidos sintetizados por DNA? 
 Síntese proteica – conformação levogira, porém na maioria das vezes que é ingerido aminoácido possuem as 
duas conformações (mistura racêmica). 
 Dextrogiro não tem benefício nenhum; deve-se se separar. 
 
 
 NOMENCLATURA: 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 Essencial: alimentos; corpo não produz. Se não ingerir, não há síntese proteica. 
 Não essencial: corpo produz. 
 Condicionalmente essencial: ex: alguns pacientes acamados, há consumo alto de glutamina, então deve-se 
começar a ingerir. GLUTAMINA. 
 
 De acordo com a cadeia R: 
 Lipossolúvel ou apolar: 10 aa – 7 são alifáticos e 3 são aromáticos. 
 Hidrofóbico – interior da proteína. 
 Não doam ou recebem prótons. 
 Apresentam só carbono e hidrogênio em seus radicais. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Hidrossolúvel ou polar: 10 aa – 2 carregados -, 3 carregados + e 5 polares não carregados. 
 Hidrofílico – superfície da proteína. 
 Polares não carregados: 
R: sem carga, porém polares; encontra-se O2, N2, S, OH  garante polaridade. 
 
Valina, leucina e isoleucina – musculatura. 
Metionina – 1 º aa da síntese. 
Triptofano – serotonina. 
Fenilalanina – dopamina, noradrenalina, 
adrenalina. 
 
 
Highlight
 Polares com carga positiva: 
R: grupamentos carregados positivamente  pH ácido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Polares com carga negativa: 
R: grupamentos carregados negativamente  pH básico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 CARACTERISTICA: 
 Anfóteros: interage com substâncias básicas e acidas ao mesmo tempo. 
 pH ideal: positivo e negativo  se anulam. Passível de doar e receber elétrons. 
 
 
 
 
 
LI – aula 2: 
Proteínas: 
 Formadas a partir da junção de aminoácidos. 
 Presentes em todas as células dos organismos vivos  maior parte no musculo e fígado. 
 INTERESSE BIOLOGICO: 
 Peptídeos: 
 
 Proteínas: 
 
 Origem exógena: ingestão 
 Endógena: degradação de estruturas do corpo  pessoa não ingere carboidrato direito e a reserva de lipídeo está 
baixa, corpo começa a degradar proteína, principalmente do musculo para fornecer energia. 
Gliconeogênese: aminoácido  glicose (fonte energética). 
 FUNÇÕES: 
 Estrutural. 
 Anabolismo: síntese de proteínas e polipeptídios. 
 Catabolismo: degradação. 
 Produção de energia (gliconeogênese) e síntese de compostos de pequeno peso molecular. 
 Formação de enzimas, anticorpos, hormônios. 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 
 
 
 
Toda enzima é uma proteína (exceto: ribozima), mas 
nem toda proteína é uma enzima. 
Highlight
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 Quanto ao número: 
 
 ESTRUTURA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 INTERAÇÃO: 
 Ligações entre os aminoácidos: ligação peptídica  grupamento amina + carboxila, sai água.7 
- Ocorre no ribossomo; forma estrutura primaria. 
- 2 aminoácidos = 1 lig. Peptídica = libera 1 água. 
- 3 aminoácidos = 2 lig. Peptídicas = libera 2 águas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Para formar as estruturas secundaria, terciaria e quaternária é necessário que os grupamentos “R” se liguem. 
- Ligação de hidrogênio  secundaria tem preferência. 
- Interações hidrofóbicas. 
- Ligações de enxofre. 
-Ligação iônica. 
 
 
 
Highlight
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 CÓDIGO GENETICO: trincas de nucleotídeos (códons). 
 É universal. 
 No ribossomo ocorre síntese proteica. 
 Cada aminoácido é codificado por um códon. 
 AUG/ metionina: primeiro códon; SÓ COMEÇA SINTESE AQUI. 
 UAA, UAG, UGA: códon de parada. 
 Pode ser degenerado; um mesmo códon pode codificar diferentes aminoácidos. 
 
 
 
 
LI – aula 3: 
Enzimas: 
 Toda enzima é uma proteína, exceto: ribozima (RNA com capacidade catalítica). 
 São altamente especificas ao substrato, conseguem identificar se é dextrogiro ou levogiro. 
 Alto poder catalítico (acelera a reação – temperatura e pH ideal – e diminuem a energia de ativação). 
- Ex: degradação de carboidrato  não seria possível degradar as moléculas de glicose, se não fosse pelas enzimas. 
 Capazes de transformar substrato (reagente) em produto (resultado da catalise). 
 Regulam e catalisam as reações metabólicas – definem se a reação vai ou não ocorrer. 
- Ex: na via da glicólise  glicose em glicose-6-fosfato, quem faz isso é a enzima hexoquinase (percebe se tem muito 
ou pouco ATP formado  muito ATP: não quebra mais a glicose até todo o ATP ser consumido, então ela volta a 
funcionar). 
 As proteínas são estruturas quaternárias que possuem grupamentos R livres (responsáveis por formar o centro ativo de 
uma enzima - local da molécula da enzima onde o substrato 
se liga. 
 ESPECIFICIDADE: 
 MODELO CHAVE-FECHADURA: 
Encaixe perfeito. 
 
 
 
 
 
 
Foram feitas 3 ligações peptídicas e 
liberadas 3 moléculas de água. 
Ligação de hidrogênio: 
 AA polares. 
 Cadeia lateral à OH ou NH2. 
 
Interação hidrofóbica: 
 AA apolares. 
 
Ligações de enxofre: 
 AA com tiol (-SH). 
 Cisteína (S-S). 
 
Ligação iônica: 
 AA com cargas opostas. 
Highlight
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 MODELO DE AJUSTE INDUZIVEL: 
A enzima consegue se ajustar ao substrato. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 Monomérica: uma cadeia polipeptídica. 
São zimogênios – forma inativa depois se torna a forma ativa. 
 
 Oligomérica: mais de uma cadeia polipeptídica. 
Possuem sítio alostérico – regulam a enzima – para ou não de funcionar. 
Ex: na via da glicólise  enzima hexoquinase percebe se tem muito ou pouco ATP formado por meio do sítio 
alostérico  muito ATP: não quebra mais a glicose, enzima para de funcionar, até todo o ATP ser 
consumido, então ela volta a funcionar. 
- Efetor alostérico positivo: acelera; efetor negativo: inibe. 
- Coenzima: molécula orgânica; cofator: molécula inorgânica (substâncias que se ligam no

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