Bioquímica- Proteínas PG6

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Produção da bile (emulsão de gorduras)
Sintetizado no fígado (produção pelo
organismo)
Absorvido no intestino (alimentação)
O colesterol é transportado pelo sangue na
forma de LDL (lipoproteína de baixa
densidade).
VLDL: transporta triglicerídeo
HDL limpa o LDL anexado nos vasos e devolve
pro fígado , porém o LDL em excesso no sangue o
LDL se oxida e passa a se depositar na parede dos
vasos sanguíneos, ocasionando a aterosclerose
(enrijecimento da parede dos vasos). 
Carotenóides
Grupo de pigmentos que ajuda na absorção
de luz das plantas
Podem ser quebrados em vitamina A
Betacaroteno: dá a cor laranja para cenoura e
abóbora
São responsáveis pela coloração dos frutos
São pigmentos de cor vermelha, laranja e
amarela, presente nas células de todas as
plantas.
Fosfolipídeo
Cauda é hidrofóbica e cabeça é hidrofílica
(polar)
Dispostos numa bicamada lipídica na
membrana plasmática
Esfingolipídeos
Bainha de mielina dos neurônios
Lipídeos nitrogenados
PG:6
Polímero formada por AMINOÁCIDOS
(monômeros)
AMINO|ÁCIDOS
NH2
Anfótero: pode se comportar como base ou ácido
Estrutura da proteína:
o que vai diferenciar o
aminoácido um do
outro é somente o
radical 
Existem +300 aminoácidos. Porém apenas
20 aminoácidos vão se transformar em
proteína no nosso corpo
Tipos de aminoácidos:
*NATURAIS: corpo produz
*ESSENCIAIS: obtido pela alimentação
*SEMI-ESSENCIAIS: histidina e arginina 
 ligação peptídica:
 ácido amina
O que pode diferenciar as proteínas:
quantidade, tipos, ordem de aminoácidos. ex:
anemia falciforme
Primária: Linear, aminoácidos mantidos pelas
ligações peptídicas
Secundária: Estrutura helicoidal
Terciária, globular: Enovelamento da estrutura
helicoidal
Quaternária: Agregação de duas ou mais
cadeias polipeptídicas enoveladas, ex:
hemoglobina.
Dipeptídeo: ligação de 2 aminoácidos
Tripeptídeo: com três 
Oligopeptídeo: alguns
Polipeptídeo: vários
-Nº de ligações peptídicas = nº de aminoácidos – 1
Ex: Pentapeptídio: contém 5 aminoácidos, 4
ligações peptídicas 4 águas liberadas.
 Estrutura das proteínas
1.
2.
3.
4.
Fatores:
Proteína simples: formada só por proteínas
Proteínas conjugadas ou complexas: proteína
mais grupo prostético
Desnaturação Protéica
 Se dá pela modificação da forma tridimensional da
proteína através da quebra de ligação de
hidrogênio. A proteína modificada não exerce sua
função. Assim sua forma que da sua função.
-Temperaturas elevadas
-Mudanças de pH
-Detergentes químicos
-Solventes orgânicos
Funções das Proteínas
Função Estrutural(Plástica)
-Colágeno: Proteína mais abundante da pele,
cartilagem e órgãos. Proporciona resistência e
elasticidade a essas estruturas.
-Elastina: Proteína elástica presente em órgãos
como pulmões, parede de vasos sanguíneos e
ligamentos.
-Queratina: Fibras resistentes encontradas nos
cabelos, unhas, chifres e cascos,
Impermeabilização.
-Actina e miosina: Contração muscular
-Albumina: viscosidade do sangue
Função Energética
-Vítelo: da energia para o nosso corpo
Função Hormonal
Vários hormônios são proteínas.
-Insulina e glucagon (controle da glicemia)
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Função Catalítica
As enzimas, moléculas que aceleram reações
químicas no interior das células, são todas
proteínas.
Função Imunológica
As moléculas de defesa do sistema imune são
proteínas denominadas anticorpos ou
imunoglobulinas
Função Carreadora
Existem várias proteínas na membrana
plasmática das células, responsáveis pelo
transporte de substâncias para o interior e
exterior da célula.
Função Respiratória
-Hemoglobina e Mioglobina 
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