TEMA 02- AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS-2

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Aminoácidos & Proteínas
Profa Renata Manfrinato
Aminoácidos
• Moléculas orgânicas composta por um 
carbono central (alfa) ligado covalentemente 
com uma carboxila, com um grupo amino , um 
átomo de H e uma cadeia lateral (R).
Aminoácidos
Existem 20 aminoácidos principais, sendo
denominados aminoácidos primários ou padrão. Além
desses, existem alguns aminoácidos especiais, que só
aparecem em alguns tipos de proteínas.
Dos 20, nove são ditos essenciais: isoleucina (Ile), leucina
(Leu), lisina (Lys), metionina (Met), fenilalanina (Phe),
treonina (Tre), triptofano (Trp), valina (Val), histidina (Hys)
e arginina (Arg). Esses aminoácidos são assim chamados
porque o organismo humano não é capaz de produzi-los,
e por isso é necessária a sua ingestão através
dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo.
Aminoácidos
Aminoácidos não essenciais: São aqueles que o 
corpo humano pode sintetizar. São eles: Alanina 
(Ala), Asparagina (Asp), Ácido Aspártico 
(aspartato), Ácido glutâmico (Glutamato), Serina 
(Ser) e outros.
Aminoácidos
• São monômeros que formam polímeros 
(peptídeos e proteínas). Uma cadeia de 
aminoácidos denomina-se de peptídeo, que 
pode ser composta por dois aminoácidos, os 
dipeptídeos, três aminoácidos (tripeptídeos), 
quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou 
muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo 
proteína é dado quando na composição do 
polipeptídeo entram centenas ou milhares de 
aminoácidos.
Aminoácidos
Os aminoácidos no plasma sanguíneo encontra-
se na forma zwitteriônica, ou seja, com a 
carboxila desprotonada e com o grupo amino 
protonado.
COOH vai estar na forma desprotonada: COO-
NH2 vai estar na forma protonada: NH3+
Aminoácidos
Aminoácido na forma Zwitteriônica ou ionizada:
Importância dos Aminoácidos
A Arginina é um dos aminoácidos codificados 
pelo código genético, sendo portanto um dos 
componentes das proteínas dos seres vivos. 
Em mamíferos, a arginina pode ou não ser 
considerada como aminoácido essencial 
dependendo do estágio do desenvolvimento do 
indivíduo ou do seu estado de saúde.
Importância dos aminoácidos
• A Fenilalanina é um dos aminoácidos codificados 
pelo código genético, sendo portanto um dos componentes 
das proteínas dos seres vivos.
• É um composto natural que está presente em todas 
as proteínas (vegetais ou animais). O corpo humano 
necessita da fenilalanina, pois é uma parte integral de 
todas as proteínas do nosso corpo. Os humanos não 
conseguem sintetizar a fenilalanina, logo é um componente 
essencial da nossa dieta diária, sem ela o corpo não 
consegue funcionar.
• A fenilalanina é encontrada no aspartame, um adoçante, 
substituto do açúcar e muito utilizado em bebidas, 
principalmente refrigerantes.
A hidroxilação da Phe gera o aminoácido tirosina. Defieciência
na enzima fenilanina hidroxilase promove uma alteração 
genética chamada de fenilcetonúria.
Fenilcetonúria
• É uma mutação genética , sendo, portanto, uma doença autossômica
recessiva e afeta aproximadamente um em cada dez mil indivíduos da
população caucasiana. As pessoas com PKU (fenilcetonúria) possuem
uma mutação no gene da PAH (fenilalanina hidroxilase). Essa mutação
pode acontecer em qualquer uma das milhares de bases de DNA dentro
do gene e mutações diferentes têm efeitos desiguais na enzima.
Algumas mutações fazem com que a enzima não mais reconheça a
fenilalanina. Outras mutações não impedem, mas retardam a ação da
enzima.
• Esta doença pode ser detectada logo após o nascimento através de
triagem neonatal (conhecida popularmente por teste do pezinho).
• Os bebês com fenilcetonúria não possuem uma enzima chamada
fenilalanina hidroxilase, necessária para quebrar fenilalanina, um
aminoácido importante, pois é parte integral de todas as proteínas do
nosso corpo.
Fenilcetonúria
• Sem essa enzima, os níveis de fenilalanina e de duas substâncias
associadas a ela automaticamente crescem no organismo. Tais substâncias
são prejudiciais ao sistema nervoso central e podem causar danos
cerebrais, como retardo metal, devido ao fato de formação de amiloide.
• O defeito genético ocorre principalmente em pessoas da Europa e nos
EUA. A doença é muito menos comum em países asiáticos e latinos. Além
disso, a África tem as menores taxas de fenilcetonúria do mundo. Crianças
recém-nascidas com fenilcetonúria inicialmente não apresentam
sintomas. Sem tratamento, porém, os bebês geralmente desenvolvem
sinais da doença dentro de alguns meses. Os sintomas de podem ser leves
ou graves e podem incluir: Problemas comportamentais ou
sociais,convulsões, tremores ou movimentos espasmódicos nos braços e
pernas, hiperatividade, crescimento atrofiado, dermatite atópica,
microencefalia, odor de mofo na respiração da criança, pele ou urina,
causado pelo excesso de fenilalanina no organismo e outros.
IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS
• A Isoleucina é um dos aminoácidos codificados pelo código 
genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos 
seres vivos.
• A leucina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, 
sendo portanto um dos componentes dasproteínas dos seres vivos.
• A leucina é um dos 20 aminoácidos que as células do corpo 
humano utilizam para sintetizar proteínas, porém o mesmo não o 
produz. Desempenha funções importantes no aumento das 
proteínas e atua com fonte de energia durante os exercícios físicos, 
aumentando a resistência e reduzindo a fadiga. É integrante da 
cadeia ramificada, juntamente com a isoleucina e a valina, é 
encontrado de maneira abundante em carnes e leguminosas (soja e 
feijão),
IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS
• O triptofano é um dos aminoácidos codificados 
pelo código genético, sendo portanto um dos 
componentes das proteínas dos seres vivos. É 
um aminoácido aromático essencial para 
a nutrição humana. Ele é um dos vinte 
aminoácidos no código genético (códonUGG). 
• O triptofano vem antes da serotonina e é 
representado pela letra "W". Estudos indicam 
também que o triptofano é a substância 
responsável pela promoção da sensação do bem-
estar. O triptofano absorve luz ultravioleta.
Importância dos Aminoácidos
• A tirosina, é um dos aminoácidos codificados 
pelo código genético, sendo portanto um dos 
componentes dasproteínas dos seres vivos.
• Biossíntese
• Não pode ser completamente sintetizada pelos 
animais, apesar de poder ser gerada 
por hidroxilação da fenilalanina, se esta última existir 
em excesso.
• Esse aminoácido também é utilizado na síntese de 
catecolaminas (epinefrina e norepinefrina), do 
neurotransmissor dopamina e dos hormônios 
tireoidianos.
Classificação dos aminoácidos
Ligação Peptídica
• As ligações entre aminoácidos denominam-se 
ligações peptídicas e estabelecem-se entre o 
grupo amina e o grupo carboxila de dois 
aminoácidos diferentes, com a perda de uma 
molécula de água.
Estrutura Primária de uma proteína
• A partir da formação de ligação peptídica 
entre os aminoácidos adjacentes, forma-se a 
estrutura primária, linear de uma proteína. 
Essa estrutura não promove função biológica 
para a proteína, mas determina a estrutura 
final (tridimensional) da proteína. Essa 
estrutura final da proteína promoverá 
atividade biológica.
Mutações genéticas
• Dessa forma, se a alteração na sequência de aminoácidos na proteína não 
afetar o funcionamento da molécula e não prejudicar o organismo, de 
modo geral ela passa despercebida, é indiferente.
• Outras vezes, a alteração leva a um favorecimento. Imagine, por exemplo, 
que uma certa célula do seu intestino passe a produzir uma enzima 
chamada celulase, capaz de digerir a celulose dos vegetais que você come. 
provavelmente a mutação que levou a esse erro será vantajosa para você, 
que poderá eventualmente até alimentar-se de papel picado.
• Muitas vezes, porém, a mutação pode ser prejudicial. Na anemia 
falciforme, a substituição do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido 
valina, em uma das cadeias de hemoglobina, conduza a uma alteração na 
forma da proteína toda. Essa alteração muda o formatodo eritrócito, que 
passa a ser incapaz de transportar oxigênio. Outra consequência, grave, é 
que hemácias com formato de foice grudam umas nas outras nos capilares 
sanguíneos, o que pode provocar obstruções no trajeto para os tecidos.
•
Anemia falciforme
• A anemia falciforme é uma doença genética e hereditária, predominante em 
negros, mas que pode manifestar-se também nos brancos. 
• As hemácias falciformes contêm um tipo de hemoglobina, a hemoglobina S, que se 
cristaliza na falta de oxigênio, formando trombos que bloqueiam o fluxo de 
sangue, porque não têm a maleabilidade da hemácia normal.
• Sintomas
• São sintomas da anemia falciforme:
• * Dor forte provocada pelo bloqueio do fluxo sanguíneo e pela falta de oxigenação 
nos tecidos;
• * Dores articulares;
• * Fadiga intensa;
• * Palidez e icterícia;
• * Atraso no crescimento;
• * Feridas nas pernas;
• * Tendência a infecções;
• * Cálculos biliares;
• * Problemas neurológicos, cardiovasculares, pulmonares e renais;
Proteínas
Macromoléculas (polímeros) formados por 
aminoácidos (20 tipos). Essas moléculas orgânicas 
realizam virtualmente todas as atividades biológicas 
do organismo humano.
As proteínas são codificadas por genes. 
Funções: Transporte de moléculas no plasma 
sanguíneo: Hemoglobina (Hb), transferrina
Trnasporte na membrana celular: GLUT, formação 
de poros (aquaporinas), receptores celulares, canais 
iônicos, bombas ATPásicas.
Funções das proteínas
Armazenamento: Mioglobina, Ferritina
Estrutural: Colágeno, elastina e quratina
Contração: actina e miosina
Hormônios: insulina, glucagon, GH, ADH e outros
Enzimas (atividade catalítica): acelera uma reação química. 
Age sobre um substrato para formar um produto.
Exemplos: lipase hepática: condensação de glicerol com 
ácidos graxos com a liberação de água 
Lipase do tecido adiposo : hidrólise
Com a entrada de água, o triglicerídeo é convertido em 
glicerol e três ácidos graxos.
Fenilalanina hidroxilase (Hidroxilação de Phe e Tyr)
Proteínas
• O tamanho médio de uma proteína e de 375 
aminoácidos. 
• Estruturas das proteínas: Estrutura primária, 
estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura 
quaternária.
Estrutura primária
Sequência linear (cadeia polipeptídica)formada 
pela combinação de aminoácidos a partir dos 
códons presentes na molécula de RNA m. Os 
códons são traduzidos em aminoácidos. 
Estruturas de proteínas
A estrutura primária não confere função biológica 
para a proteína. A partir da sequência de 
aminoácidos na estrutura primária é determinado o 
enovelamento para a formação da estrutura 
secundária da proteína.
As estruturas secundárias aproximam os 
aminoácidos que estão distantes na estrutura 
primária. Essa estrutura é mantida por ligações 
fracas, tais como ligações iônicas, ligações 
hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e forças de Van 
der Waals.
Estruturas das proteínas
Estrutura secundária
As estruturas secundárias podem ser 
designadas: alfa-hélice e folha-beta.
Alfa-hélice: os aminoácidos se aproximam
Estrutura secundária
• Folha beta é uma estrutura mais distendida 
(forma de zig-zag)
Os aminoácidos não ficam tão mais próximos.
Estrutura terciária
É o arranjo tridimensional das estruturas secundárias 
numa cadeia polipeptídica é designado por estrutura 
terciária. A estrutura terciária de uma proteína é 
determinada por interações não covalentes entre as 
cadeias laterais dos aminoácidos constituintes ou, em 
alguns casos, por interações covalentes designadas por 
pontes de dissulfeto, através da interação de aminoácidos 
de cisteína que apresentam enxofre (S) em suas cadeias 
laterais (menos frequentes). Quando atinge esse arranjo a 
proteína já apresenta sua função biológica. 
Formação de pontes dissulfeto
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
• A estrutura quaternária é a união de várias estruturas 
terciárias que assumem formas espaciais bem 
definidas. A estrutura quaternária é formada quando a 
proteína apresenta mais de uma cadeia polipeptídica. 
Na estrutura quaternária cada cadeia polipeptídica é 
chamada de subunidade. Essas subunidades são 
mantidas por pontes dissulfeto.
Por exemplo, temos um modelo da estrutura quaternária 
da hemoglobina humana, a proteína nos glóbulos 
vermelhos que transporta oxigênio pelo organismo.
Estrutura quaternária
Níveis estruturais de uma proteína
Desnaturação proteica
A estrutura proteica adquire sua função em meio celular
específico. Condições diferentes daquelas presentes no
interior da célula podem resultar em variáveis alterações
na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura
tridimensional suficiente para causar perda de função
recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado
não necessariamente corresponde à um
desenovelamento completo da estrutura proteica e a
uma randomização de conformação. Sob a maioria das
condições, as proteínas desnaturadas se encontram em
um conjunto de estados parcialmente enovelados pouco
elucidados.
Desnaturação proteica
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo
calor, que afeta as interações fracas em uma proteína
(especialmente entre as ligações de hidrogênio) de
forma complexa. Quando a temperatura se eleva
lentamente, uma conformação proteica geralmente
permanece intacta até que haja uma perda abrupta de
estrutura em uma faixa estrita de temperaturas. Essa
alteração repentina indica que o desenovelamento é
um processo cooperativo: a perda da estrutura em
uma parte da proteína desestabiliza outras partes.
Desnaturação proteica
A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por
extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água
(álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como ureia e
cloridrato de guanidínio ou por detergentes. Cada um desses agentes
desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no
sentido de que nenhuma ligação covalente (ligação peptídica) na
cadeia polipeptídica é rompida. Nessa situação, a proteína perde sua
função biológica. Muitas das vezes a desnaturação é visualizada devido
a exposição de aminoácidos hidrofóbicos que se precipitam em meio
aquoso.
Os solventes orgânicos (ureia e detergente) agem principalmente de
modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que
estabilizam as proteínas globulares; os extremos de pH alteram a carga
líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento
de algumas ligações de hidrogênio.
Desnaturação proteica
Enovelamento
As proteínas podem se enovelar de duas formas: em 
proteínas globulares e fibrosas.
• As proteínas globulares são as mais diversas e se 
enovelam de uma forma mais compacta, com suas 
cadeias polipeptídicas organizadas em formatos mais 
ou menos esféricos.
• Proteínas Fibrosas têm formatos mais alongados e 
são mais insolúveis. Desempenham papéis 
estruturais, e são compostas por unidades repetitivas 
que se associam , permitindo a formação de uma 
grande estrutura.
Proteínas fibrosas
• Alfa-queratina: alfa –hélice rica em 
aminoácidos hidrofóbicos
Proteínas fibrosas
A queratina se forma da polimeração das alfa-
queratinas
Proteínas fibrosas
Colágeno: formado por três cadeias 
polipeptídicas em hélice enroladas umas às 
outras, formando longas fibras.