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Proteinas Alimentares - 1_slides

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27/08/2022
1
Química de Alimentos
PROTEÍNAS ALIMENTARES - 1
Prof. Dr. João Paulo Fabi
UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO
FACULDADE DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS
Departamento de Alimentos e Nutrição Experimental
1
PROTEÍNAS ALIMENTARES:
1. fácil digestão
2. não são tóxicas
3. adequadas no aspecto nutricional
4. utilizadas em produtos alimentícios
5. abundantes na agropecuária
•PROPRIEDADES:
ØTecnológicas
ØNutricionais
PROTEÍNAS
PROCESSAMENTO
Custo-Benefício:
Ingestão X Aproveitamento
2
• Vegetais sintetizam os 20 (21) aminoácidos necessários para a produção
de suas proteínas
• Animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser
ingeridos com o alimento.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
3
AMINOÁCIDOS LIMITANTES
• Conceito químico: aminoácido essencial em menor quantidade;
• Conceito biológico: proporção em que o aminoácido essencial em menor
quantidade for utilizado para anabolismo (ex. LISINA).
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
4
27/08/2022
2
1- O que são aminoácidos essenciais?
2- Explique o que são aminoácidos limitantes.
5
PORTANTO........
Qualidade nutricional das proteínas:
1. Quantidade de aminoácidos essenciais
2. Digestibilidade proteica (biodisponibilidade)
6
DIGESTIBILIDADE / BIODISPONIBILIDADE
Ø Proporção de NITROGÊNIO que será absorvido após a
digestão (valor nutricional)
↑ PROTEÍNAS ANIMAIS X ↓ PROTEÍNAS VEGETAIS
1. Solubilidade
2. Estrutura química
3. Fatores antinutricionais
4. Modificações químicas dos aminoácidos
7
Avaliação do valor nutricional de proteínas
- Muitos fatores influenciam a qualidade nutricional das proteínas
- Diversos procedimentos para avaliação da qualidade proteica são
necessários para:
(a) promover níveis seguros de aminoácidos essenciais para
crescimento e manutenção;
(b) monitorar alterações durante o processamento de alimentos para
minimizar perda de qualidade durante o processamento.
A qualidade nutritiva das proteínas pode ser avaliada por diversos
métodos biológicos e químicos.
8
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3
Avaliação do valor nutricional de proteínas
MÉTODOS BIOLÓGICOS
FAO/OMS: Baseados em ganho de peso ou retenção de N em “animais de teste”
quando alimentados com uma determinada proteína.
- Dieta com ~10% de proteínas (b.s.): abaixo das necessidades diárias;
- CHO e lipídeos adequados para correto suprimento de energia: proteína
apenas para anabolismo.
9
Avaliação do valor nutricional de proteínas
Durante determinados dias (geralmente 9 para ratos): quantidade de dieta
consumida é medida e o Nitrogênio da urina e fezes é medido.
O Quociente de Eficiência Proteica (PER − protein efficiency ratio) é o peso
do animal (em gramas) ganho por grama de proteína consumida.
Fonte proteica X animal de estudo
MÉTODOS BIOLÓGICOS
10
Avaliação do valor nutricional de proteínas
Quociente de Eficiência Líquida da Proteína (NPR − net protein ratio) é outro
parâmetro e calcula a capacidade das proteínas na manutenção e crescimento
dos animais.
Crescimento de ratos mais acelerado que humanos / crianças em crescimento
utilizam mais proteínas / idosos utilizam menos proteínas:
- questiona-se os valores de PER e NPR de ratos para estimar as necessidades
humanas, apesar de que procedimentos de correção apropriados estão
disponíveis.
MÉTODOS BIOLÓGICOS
11
Avaliação do valor nutricional de proteínas
Já o Valor Biológico de uma proteína (VB) leva em consideração o
metabolismo da proteína:
onde I é o nitrogênio ingerido, NF é o nitrogênio fecal total, NF,e é o
nitrogênio fecal endógeno (obtido por uma alimentação com dieta livre
de proteína), NU perda de nitrogênio total na urina e NU,e perda de
nitrogênio endógeno na urina.
MÉTODOS BIOLÓGICOS
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Avaliação do valor nutricional de proteínas
Já a Utilização Líquida da Proteína (NPU − Net Protein Utilization), isto é, a
porcentagem de consumo de nitrogênio retido como nitrogênio corporal, é tida:
onde I é o nitrogênio ingerido, NF é o nitrogênio fecal total,
NF,e é o nitrogênio fecal endógeno (obtido por uma
alimentação com dieta livre de proteína), NU perda de
nitrogênio total na urina e NU,e perda de nitrogênio endógeno
na urina.
MÉTODOS BIOLÓGICOS
13
3- Quais são os principais métodos biológicos para a
determinação da biodisponibilidade de proteínas
alimentares? Explique resumidamente e faça a
comparação entre eles.
14
Avaliação do valor nutricional de proteínas
A cada aminoácido essencial de uma proteína de teste se dá um ESCORE
QUÍMICO, o qual é definido como:
O aminoácido essencial que mostra o menor escore é o aminoácido mais limitante da
proteína de teste (geralmente Lys, Thr, Trp e sulfurados). O escore químico desse
aminoácido limitante fornece o escore químico da proteína de teste.
mg aa / g de proteína teste
mg mesmo aa / g de proteína referência
X 100
MÉTODOS QUÍMICOS
15
Avaliação do valor nutricional de proteínas
Escore químico de aminoácido corrigido pela digestibilidade proteica
(Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score - PDCAAS)
Compara o perfil de aminoácidos da proteína alimentar específica contra um perfil
de aminoácidos padrão com a pontuação mais alta possível sendo 1,0. Essa
pontuação significa que, após a digestão da proteína, ela fornece, por unidade de
proteína, 100% ou mais dos aminoácidos indispensáveis essenciais.
mg de aminoácido limitante em 1 g de proteína de teste
mg do mesmo aminoácido em 1 g de proteína de referência
porcentagem de 
digestibilidadeX
A digestibilidade aparente das proteínas pode ser rapidamente determinada in vitro
usando-se uma combinação de três ou quatro enzimas, como tripsina, quimotripsina,
peptidase e protease bacteriana (melhor ser a digestibilidade verdadeira).
MÉTODOS QUÍMICOS
16
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5
Avaliação do valor nutricional de proteínas
PROBLEMAS:
1) não distinguem entre D- e L-aminoácidos; só L-aminoácidos utilizados no
anabolismo de animais, pode superestimar o valor nutricional proteínas expostas a
alto pH ou alta temperatura (racemização);
2) não prediz os efeitos negativos de altas concentrações de um aminoácido
essencial sobre a biodisponibilidade de outros aminoácidos essenciais;
3) não leva em conta o efeito de fatores antinutricionais.
Mas quando os escores são corrigidos pela digestibilidade proteica (in vitro),
correlacionam-se bem com ensaios biológicos para as proteínas que apresentam
VB acima de 40%; quando o VB está abaixo de 40%, a correlação é fraca.
MÉTODOS QUÍMICOS
17
PER x BV x NPU x PDCAAS
18
4- Quais são os principais métodos químicos para a
determinação da biodisponibilidade de proteínas
alimentares? Explique resumidamente e faça a
comparação entre eles.
19
MODIFICAÇÕES QUÍMICAS
- Tratamento térmico e/ou químico podem alterar a
estrutura química dos aas (radicais) das proteínas:
�Diminuição da digestibilidade;
�Destruição de aminoácidos;
� Perda de aminoácidos essenciais;
� Formação de compostos tóxicos.
Ø Racemização
Ø Ligações cruzadas
Ø Pirólise
Ø Oxidação
Ø Reações carbonil-amina
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RACEMIZAÇÃO
TRATAMENTO TÉRMICO ↑ TEMPERATURAS: modificações químicas
- tratamento térmico em pH alcalino (texturização), a hidrólise ácida e a tostagem (acima de
200ºC) levam à racemização parcial de AMINOÁCIDOS (configuração L para D)
- ↓ valor nutricional / ↓ digestibilidade / D-aminoácidos:
- Hidrólise menos eficiente
- Absorção menos eficiente
- Não utilizados na síntese in vivo
RACEMIZAÇÃO: Asp, Ser, Cys, Glu, 
Phe, Asn, Thr
pH alcalino
tostagem 200ºC
L-aminoácido
desidroalanina
ligações cruzadas de proteínas
D-aminoácido
β-eliminação
21
ligações cruzadas de lisinoalanina, lantionina, ornitoalanina, histidinilalanina
PROTEÍNAS COM LIGAÇÕES CRUZADAS
- ↓ digestibilidade, ↓ valor biológico
desidroalanina
LIGAÇÕES CRUZADAS
pH alcalino
tostagem
200ºC
L-aminoácido
desidroalanina
ligações cruzadas de proteínas
D-aminoácido
22
PIRÓLISE
≥ 200ºC: decomposição e pirólise → COMPOSTOS IMIDAZO-QUINOLINAS
§ CONDENSAÇÃO:
ØAçúcares
ØGly, Thr, Ala, Lys
ØCreatinaAÇÃO CARCINOGÊNICA
Aminas aromáticas:
23
OXIDAÇÃO
Oxidação de resíduos dos aminoácidos:
- Agentes oxidantes (peróxido de hidrogênio; peróxido de benzoíla; hipoclorito de sódio)
§ agentes bactericidas
§ clarificantes de farinhas de cereais
- Radicais livres: irradiação de alimentos
peroxidação de lipídeos
fotoxidação de riboflavina e clorofila
escurecimento não-enzimático
polifenóis oxidados à quinonas
Resíduos + suscetíveis: Met, Cys, Trp, His, Tyr
POLIMERIZAÇÃO
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Nitritos em produtos cárneos: melhorar a cor e impedir crescimento bacteriano
(Clostridium botulinum)
- condições ácidas e ↑ temperaturas:
N-nitrosaminas
N-nitrosopirrolidona
N-
nitrosotriptofano
S-
nitrosocisteína
AÇÃO CARCINOGÊNICA
EMBUTIDOS
25
5- Como ocorre a racemização dos aminoácidos de
proteínas alimentares? Qual a consequência nutricional
dessa alteração química?
6- O que é lisinoalanina e como ela é formada?
7- Quais são os aminoácidos essenciais que mais sofrem
com a oxidação ocasionada por determinados tipos de
tratamentos químicos?
8- O que é uma N-nitrosamina? Como o seu surgimento
pode ser evitado em embutidos?
26
REFERÊNCIAS
• BELITZ, ·H.D.; GROSCH, W.; SCHIEBERLE, P. Food Chemistry. 4.ed.
Berlin Heidelberg: Springer-Verlag, 2009.
• COULTATE, T. P. Alimentos: a química de seus componentes. 3 ed.
Porto Alegre: Artmed, 2004.
• DAMODARAN, S., PARKIN, K.L. & FENNEMA, O.W. –
Fennema’s Food Chemistry, CRC Press, 2017. 1123p.
• DEMAN, J. M. Principles of Food Chemistry. [4 th ed] : Springer US,
2018.
• LAJOLO F.M., MERCADANTE A. Química e Bioquímica Dos
Alimentos, Volume 2, Editora ATHENEU, 432 p., 2017;
• ORDÓÑEZ, J. A. Tecnologia de alimentos: componentes dos
alimentos e processos. Porto Alegre: Artmed, 2005. v. 1.
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