Matriz Extracelular - Biologia - Super Material - SanarFlix

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SUMÁRIO
1. Introdução ..................................................................... 3
2. Junções celulares ....................................................... 4
3. A matriz extracelular (mec) ..................................14
4. Degradação da matriz extracelular ...................26
Referências bibliográficas ........................................28
3MATRIZ EXTRACELULAR
1. INTRODUÇÃO
Em um organismo multicelular, as cé-
lulas podem ser unidas por meio de 
interações célula-célula ou se ligarem 
por meio dos materiais que elas se-
cretam, mas, de uma forma ou de ou-
tra, devem estar coesas para formar 
uma estrutura multicelular organiza-
da. O mecanismo de coesão coor-
dena a arquitetura do organismo, sua 
forma e o arranjo dos diferentes tipos 
celulares.
As junções entre as células criam vias 
para a comunicação, permitindo que 
as células compartilhem sinais que 
estruturem seu comportamento e re-
gulem seu padrão de expressão gêni-
ca. As ligações entre células à matriz 
extracelular controlam a orientação 
da estrutura interna de cada célula. A 
formação e a destruição das ligações 
e a modelagem da matriz extracelular 
governam o modo como as células se 
movem no organismo, orientando-as 
durante o crescimento, o desenvolvi-
mento e o reparo celular. Dessa for-
ma, o aparato das junções celulares, 
os mecanismos de adesão celular e 
a matriz extracelular são críticos para 
cada um dos aspectos da organiza-
ção, função e dinâmica das estruturas 
multicelulares. 
A matriz extracelular consiste em uma 
rede complexa de proteínas e cadeias 
de polissacarídeos secretados pelas 
células. Sua disponibilidade é varia-
da em diferentes tipos de tecido. Nos 
tecidos conjuntivos, tais como ossos 
ou tendões, por exemplo, a matriz ex-
tracelular é abundante e as células 
se encontram esparsamente distri-
buídas. A matriz é rica em polímeros 
fibrosos constituídos principalmente 
de colágeno. Ligações diretas entre 
as células são relativamente raras, 
mas as células apresentam importan-
tes ligações à matriz que as permitem 
esticar a própria matriz e ser por ela 
esticadas. 
Por outro lado, no tecido epitelial, 
como aquele que reveste o intestino 
ou a epiderme, as células são forte-
mente ligadas em camadas chama-
das de epitélio. A matriz extracelular é 
escassa e consiste principalmente em 
uma fina camada denominada lâmi-
na basal (ou membrana basal), que 
se situa subjacente ao epitélio. As cé-
lulas estão ligadas umas às outras di-
retamente, por adesões célula-célula, 
onde os filamentos do citoesqueleto 
estão ancorados, transmitindo o es-
tresse pelo interior das células de um 
local de adesão a outro. 
Veja na figura abaixo a arquitetura e 
diferença de disponibilidade de ma-
triz extracelular entre as camadas 
epiderme e derme da pele. 
4MATRIZ EXTRACELULAR
2. JUNÇÕES CELULARES
A ligação física é importante, tanto 
no tecido epitelial quanto em tecidos 
não-epiteliais, porém as junções entre 
as células e a matriz são distintas em 
estrutura e fazem mais do que ape-
nas transmitir forças físicas durante 
um estresse mecânico. Veja na tabela 
abaixo as principais junções celulares 
e sua classificação funcional:
CLASSIFICAÇÃO FUNCIONAL DAS JUNÇÕES 
CELULARES
JUNÇÕES DE ANCORAGEM
Sítios de ligação de filamentos de actina
Junções célula-célula ( junções aderentes)
Junções célula-matriz (adesões célula-matriz liga-
das por filamentos de actina)
Sítios de ligação de filamentos intermediários
Junções célula-célula (desmossomos)
Junções célula-matriz (hemidesmossomos) 
JUNÇÕES OCLUDENTES
Junções compactas 
JUNÇÕES COMUNCANTES
Junções do tipo fenda
Junções de Ancoragem
As junções celulares de ancoragem 
são reconhecidas em dois grupos. 
No primeiro situa-se junções que são 
sítios de ancoramento para a actina, 
que compõe o citoesqueleto das cé-
lulas. Nesse sentido, existem as jun-
ções aderentes (célula-célula) e as 
junções célula-matriz ligadas por fila-
mentos de actina (célula-matriz). No 
segundo grupo estão as junções que 
possuem sítios de ligação para fila-
mentos intermediários, que também 
são componentes do citoesqueleto. 
Os desmossomos (célula-célula) e os 
hemidesmossomos (célula-matriz) 
formam esse grupo. 
O estresse mecânico é 
transmitido de uma célula a 
outra pelo filamento do 
citoesqueleto ancorados aos 
sítios de adesão célula-célula 
ou célula-matriz.
A matriz extracelular 
suporta diretamente o 
estresse mecânico de 
tensão e compressão
Fibras de 
colágeno
Lâmina basal
Epiderme
Derme
Tecido 
epitelial
Tecido 
conjuntivo
Figura 1. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
5MATRIZ EXTRACELULAR
Em cada um dos quatro tipos de an-
coramento, o papel central é desem-
penhado pelas proteínas de adesão 
transmembrana que atravessam a 
membrana, com uma extremidade li-
gada ao citoesqueleto no interior da 
célula e a outra extremidade ligando 
as outras estruturas fora dela. Essas 
moléculas transmembrana ligadas 
ao citoesqueleto classificam-se em 
duas superfamílias, corresponden-
do aos dois tipos básicos de ligação 
externa. As proteínas da superfamília 
das caderinas medeiam as ligações 
célula-célula, e as proteínas da su-
perfamília das integrinas medeiam 
as ligações célula-matriz. Em cada 
família, ocorrem especificações: al-
gumas caderinas se ligam à actina 
e formam as junções aderentes, en-
quanto outras se ligam aos filamen-
tos intermediários e formam os des-
mossomos. Igualmente, algumas 
integrinas se ligam à actina e formam 
as junções matriz-célula ligadas por 
actina, enquanto outras se ligam aos 
filamentos intermediários e formam 
os hemidesmossomos. 
As junções aderentes são parte es-
sencial da maquinaria de modelagem 
da forma das estruturas dos organis-
mos multicelulares do corpo de um 
animal. A ligação indireta dos filamen-
tos de actina de uma célula com as cé-
lulas vizinhas permite que as células 
dos tecidos usem seu citoesqueleto 
de actina de maneira coordenada. Em 
A junção compacta sela os espaços 
entre as células epiteliais
A junção aderente conecta os feixes de 
filamentos de actina de uma célula com 
os feixes da outra célula
O desmossomo conecta os filamento 
intermediário de uma célula com os da 
outra célula
A junção do tipo fenda permite a 
passagem de pequenas moléculas 
solúveis em água de uma célula para a 
outa
O hemidesmossomo ancora os filamentos 
intermediários da célula na matriz 
extracelular
A junção céLula-matriz ligada à actina 
ancora os filamentos de actina da célula 
na matriz extracelular
APICAL
BASAL
JUNÇÕES CÉLULA-CÉLULA
JUNÇÃO COMPACTA
JUNÇÕES DE 
ANCORAGEM CÉLULA-
CÉLULA
JUNÇÃO COMUNICANTE
JUNÇÕES DE 
ANCORAGEM CÉLULA-
MATRIZ
Figura 2. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
6MATRIZ EXTRACELULAR
muitos tecidos não epite-
liais, as junções aderentes 
se apresentam na forma 
de pequenos pontos ou 
linhas que indiretamente 
conectam os filamentos 
de actina cortical, abaixo 
da membrana plasmática 
entre duas células vizi-
nhas. Já nos tecidos epi-
teliais, essas junções fre-
quentemente formam um 
cinto de adesão (ou zona 
de adesão) logo abaixo 
da face apical do epitélio, 
circundando cada célula 
da camada. 
desmossomos depende do tipo celu-
lar. Na maioria das células epiteliais, 
por exemplo, os filamentos intermedi-
ários são formados por filamentos de 
queratina. Já nas células do músculo 
cardíaco por filamentos de desmina. 
SE LIGA! A importância das junções 
desmossômicas é demonstrada por al-
gumas formas de uma doença de pele 
potencialmente fatal, o pênfigo. Indi-
víduos afetados produzem anticorpos 
contra uma de suas próprias proteínas 
caderinas dos desmossomos. Esses an-
ticorpos ligam-se e rompem os desmos-
somos que mantêm as células epiteliais 
unidas, resultando na formação de bo-
lhas na pele com extravasamento de 
fluidos para o epitélio frouxo. 
Filamentos de actina nas 
microvilosidades
Junções compactas
Feixes de filamentos de 
actina
Membrana plasmática 
lateral de células epiteliais 
adjacentes
Superfície basalExtensão das microvilosidades na 
superfície apicalLÚMEN
Figura 3. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017O desmossomos são estruturalmente 
similares às junções aderentes, mas 
ligam os filamentos intermediários ao 
invés da actina. Eles estão presentes 
em abundância na epiderme, epitélio 
que forma a camada mais externa da 
pele. Sua principal função é propor-
cionar força mecânica. Os desmosso-
mos aparecem como pontos de con-
tato intercelular em forma de botões 
que fixam as células. No interior da 
célula, eles atuam como sítios de an-
coramento para filamentos interme-
diários semelhantes a cordas que for-
mam uma rede estrutural de grande 
força tensora. Através dos desmos-
somos, os filamentos intermediários 
de células adjacentes são ligados a 
uma rede que se estende por muitas 
células de um tecido. O tipo específico 
de filamento intermediário ligado aos 
7MATRIZ EXTRACELULAR
Proteínas de adesão da 
família das caderinas
Densa placa de proteínas de 
ancoramento
Filamentos 
intermediários
Figura 4. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
Filamentos de queratina Desmossomo
HemidesmossomoLâmina basal
Figura 5. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
Célula epitelial
Filamentos de queratina
Hemidesmossomo
Lâmina basal
Integrina
(α6β4)
Colágeno tipo XVII
Laminina
Colágeno
Queratina
Distonina
Plectina
O hemidesmossomos são estrutu-
ras semelhantes aos desmossomos, 
no entanto unem célula a matriz ex-
tracelular por meio de filamentos de 
queratina (na maioria das vezes) da 
célula, que se conecta a laminina fora 
da célula. 
Figura 6. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
8MATRIZ EXTRACELULAR
Junções Compactas
As junções compactas são junções 
ocludentes ou bloqueadoras que atu-
am como barreiras, auxiliando na se-
paração dos domínios apicais e ba-
solaterais da membrana plasmática 
de cada célula. Um bom exemplo da 
funcionalidade dessas junções ocorre 
no epitélio do intestino delgado. Este 
epitélio possui uma estrutura colu-
nar simples, sendo formado, em sua 
maioria, por células absorventes, es-
pecializadas na absorção de nutrien-
tes da cavidade interna, ou lúmen, do 
intestino. Os nutrientes seleciona-
dos através do epitélio do lúmen são 
transportados para o fluido extrace-
lular que permeia o tecido conjuntivo 
situado logo abaixo do epitélio. Des-
se local, os nutrientes são difundidos 
para pequenos vasos sanguíneos que 
nutrem o organismo.
O transporte transcelular de nutrien-
tes realizado pelo epitélio intestinal 
depende de dois grupos de proteínas 
de transporte na membrana plasmá-
tica de células de absorção. Um grupo 
está restrito à superfície apical da cé-
lula epitelial e transporta ativamente 
moléculas selecionadas do intestino 
para a célula. O outro grupo está res-
trito à superfície basolateral, permi-
tindo que a mesma molécula deixe 
a célula, por difusão facilitada, para 
o fluido extracelular no outro lado do 
epitélio. Para manter este transporte 
direcional, os espaços entre as células 
epiteliais devem ser selados, de modo 
que as moléculas transportadas não 
possam se difundir novamente para 
o lúmen do intestino através desses 
espaços. É nesse sentido que as jun-
ções compactas atuam como barrei-
ras, selando o espaço entre as células 
e mantendo o fluxo fisiológico de nu-
trientes entre os tecidos. 
9MATRIZ EXTRACELULAR
À microscopia eletrônica, as junções 
compactas se apresentam compos-
tas de uma anastomose de fitas se-
lantes que circunda a porção apical 
de cada célula da camada epitelial. 
As folhas externas das duas mem-
branas plasmáticas estão fortemente 
unidas na região das fitas. Cada fita 
da junção compacta é composta por 
um longo seguimento de proteínas 
plasmáticas que estão interagindo. 
Os domínios extracelulares dessas 
proteínas ligam-se diretamente uns 
aos outros para bloquear o espaço 
intercelular. 
Junção 
compacta
Membranas 
plasmáticas das 
células adjacentes
Espaço intercelular
Proteína carreadora 
de glicose por 
transporte passivo
Superfície basolateral
Lâmina basal
FLUIDO 
EXTRACELULAR/TECIDO 
CONECTIVO
SANGUE
BAIXO
BAIXO
Simporte de glicose 
coordenado por Na+
Superfície apical
LÚMEN DO 
INTESTINO
Alta concentração 
de glicose
Figura 7. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
10MATRIZ EXTRACELULAR
A principais proteínas transmembra-
na da junção compacta que formam 
essas fitas são as claudinas, as quais 
são essenciais na formação e na fun-
ção da junção compacta. Junções 
compactas normais também contêm 
uma segunda proteína transmem-
brana denominada ocludina, cuja a 
função não está determinada e não 
parece ser essencial como a claudina. 
Uma terceira proteína transmembra-
na, a tricelulina é necessária para se-
lar as membranas celulares e impedir 
o vazamento transepitelial nos locais 
de encontro de três células.
Membranas plasmáticas em 
interação
Espaço 
intercelular
Fitas selantes 
das proteínas de 
junção 
compacta
Metade citoplasmática 
da bicamada lipídica
0,6 μm
Célula 
1
Célula 
2
Célula 2
Célula 1
Claudina Ocludina
Proteínas da 
junção compacta
Figura 8. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 
2017
SE LIGA! As células epiteliais também 
podem alterar suas junções compac-
tas temporariamente para permitir um 
aumento do fluxo de solutos e água 
através de aberturas nas barreiras jun-
cionais. Tal transporte paracelular é 
especialmente importante na absorção 
de aminoácidos e monossacarídeos do 
lúmen do intestino, onde a concentração 
desses nutrientes pode estar aumen-
tada após a refeição para direcionar o 
transporte passivo.
Junção do tipo fenda
As junções do tipo fenda estão pre-
sentes na maioria dos tecidos ani-
mais, incluindo o tecido conjuntivo e o 
epitelial, e permitem que as células se 
comuniquem com as células vizinhas. 
Cada junção do tipo é constituída 
por proteínas formadoras de canais 
de duas famílias distintas denomi-
nadas conexinas e inexinas. Essas 
11MATRIZ EXTRACELULAR
proteínas são similares na forma e na 
função. 
Os canais formados pelas proteínas 
das junções tipo fenda permitem que 
íons inorgânicos e outras pequenas 
moléculas solúveis em água passem 
diretamente do citoplasma de uma 
célula para o citoplasma de outra, co-
nectando as células de forma elétrica 
e metabólica.
As conexinas são proteínas com qua-
tro porções transmembrana, seus 
das quais se unem para formar um 
hemicanal ou conéxon. Quando os 
conéxons na membrana plasmática 
são alinhados, eles formam um ca-
nal aquoso contínuo que conecta dois 
interiores celulares. As junções tipo 
fenda consistem em muitos pares de 
conéxons em paralelo que formam 
um tipo de peneira molecular. Os co-
néxons mantêm as membranas plas-
máticas de células vizinhas a uma 
distância fixa, por isso, o uso da ter-
minologia fenda. 
As junções tipo fenda de diferentes 
tecidos podem ter propriedades dis-
tintas porque são formadas de dife-
rentes combinações de conexinas, 
criando canais que diferem em per-
meabilidade. A maioria dos tipos ce-
lulares expressa mais de um tipo de 
conexina, e duas proteínas conexinas 
diferentes podem se unir em uma co-
nexão heteromérica com suas pró-
prias propriedades distintas. Além 
disso, células adjacentes que expres-
sam diferentes conexinas podem for-
mar canais intercelulares nos quais 
dois hemicanais são diferentes ou 
heterotípicos. 
Cada placa de junção tipo fenda é 
uma estrutura dinâmica que pode 
reunir-se facilmente e dissociar-se ou 
ser remodelada, podendo ser forma-
da por agrupamentos de poucos ou 
de até centenas de conéxons. 
Membranas plasmáticas em 
interação
Canal de 
1,5nm de 
diâmetro
Conéxons
compostos por 
seis unidades
Dois conéxons alinhados 
formando um canal aberto 
entre as células adjacentes
Espaço de 2 a 
4nm
Homomérico
Heteromérico Homotípico Heterotípico
Canais intercelularesConéxonsConexinas
Figura 9. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
12MATRIZ EXTRACELULAR
Nos tecidos contendo células eletri-
camente excitáveis, a ligação atra-
vés das junções tipo fenda tem uma 
funçãoimportante. Algumas células 
nervosas, por exemplo, são ligadas 
eletricamente, permitindo que ações 
potenciais se espalhem rapidamente 
de uma célula à outra, sem a demo-
ra que ocorre nas sinapses químicas. 
Isso é vantajoso quando a velocidade 
e a precisão são cruciais. Igualmente, 
a ligação elétrica através das junções 
tipo fenda sincroniza as contrações 
das células do músculo cardíaco e do 
músculo liso, responsáveis pelos mo-
vimentos peristálticos do intestino 
As junções tipo fenda também ocor-
rem em muitos tecidos que não con-
têm células eletricamente excitáveis. 
Em princípio, compartilhar pequenos 
metabólitos e íons confere mecanis-
mos para coordenar as atividades das 
células individuais em determinados 
tecidos e homogeneizar flutuações ao 
acaso na concentração de pequenas 
moléculas em diferentes células. As 
junções tipo fenda são necessárias no 
fígado, por exemplo, para coordenar a 
resposta dos hepatócitos aos sinais 
nos terminais nervosos que contatam 
somente uma parte da população ce-
lular. O desenvolvimento normal dos 
folículos ovarianos também depende 
das comunicações mediadas pelas 
junções tipo fenda, nesse caso, entre 
os oócitos e as células circundantes 
da granulosa.
13MATRIZ EXTRACELULAR
PROTEÍNAS
FITAS SELANTES
JUNÇÕES 
CELULARES
DE ANCORAGEM
HEMIDESMOSSOMOS
(CÉLULA-MATRIZ) C/SÍTIOS DE 
ANCORAMENTO 
PARA FILAMENTOS 
INTERMEDIÁRIOS
COMUNICAÇÃO 
INTERCELULAR TIPO FENDA COMPACTAS
C/SÍTIOS DE 
ANCORAMENTO 
PARA ACTINADESMOSSOMOS
(CÉLULA-CÉLULA)
JUNÇÕES CÉLULA-
MATRIZ POR 
FILAMENTOS DE 
ACTINA
(CÉLULA-MATRIZ)
JUNÇÕES ADERENTES
(CÉLULA-CÉLULA)
INTEGRINAS
CADERINAS
CONEXINAS
INEXINAS
METABÓLICA
ELÉTRICA
CONÉXONS 
(OU CANAIS)
PASSAGEM DE ÍONS 
INORGÂNICOS E 
OUTRAS PEQUENAS 
MOLÉCULAS
CLAUDINA
OCLUDINA
TRICELULINA
MAPA MENTAL – TIPOS DE JUNÇÕES CELULARES
14MATRIZ EXTRACELULAR
3. A MATRIZ 
EXTRACELULAR (MEC)
Os tecidos não são feitos somente de 
células. Uma parte de seu volume, al-
gumas vezes uma grande parte, é o 
espaço extracelular, que é ocupado 
por uma intrincada rede de macromo-
léculas constituindo a matriz extra-
celular. Essa matriz é composta por 
várias proteínas e polissacarídeos que 
são secretados localmente e reunidos 
em uma rede organizada e em estrei-
ta associação com a superfície das 
células que os produzem. As macro-
moléculas da MEC podem se agrupar 
em duas organizações gerais: Mem-
brana basal e Matriz intersticial.
MEMBRANA BASAL
• Colágeno tipo IV
• Laminina
• Proteoglicano
Proteoglicano
Colágeno tipo IV
Laminina
MEMBRANA INTERSTICIAL
• Colágenos fibrilares
• Elastina
• Proteoglicano e hialuran Tripla hélice de 
colágeno em 
ligação cruzada
Proteoglicano
Glicoproteína 
adesiva
Integrinas
Fibroblasto
Integrinas
Células endoteliais
Capilar
Epitélio
Figura 10
Membrana basal
Nos tecidos epiteliais, a matriz extra-
celular é representada pela membrana 
basal (ou lâmina basal). Essa camada é 
extremamente fina e flexível, possuin-
do 40 a 120 nm de espessura. Uma 
camada de lâmina basal não somente 
sustenta todo o epitélio, mas também 
circunda as células musculares indivi-
duais, as células adiposas e as células 
de Schwann, que rodeiam o axônio das 
células nervosas periféricas para formar 
a mielina. A lâmina basal separa essas 
células e o epitélio das camadas de te-
cido conjuntivo subjacente. Em outras 
localizações, como o glomérulo renal, a 
lâmina basal situa-se entre duas cama-
das celulares e atua como um filtro alta-
mente seletivo. Na pele, a camada ex-
terna do epitélio, a epiderme, depende 
da força da lâmina basal para mantê-lo 
ligado ao tecido conjuntivo, a derme. 
15MATRIZ EXTRACELULAR
A lâmina basal possui outras ativi-
dades além das funções estruturais 
e filtrantes. Ela é capaz de determi-
nar a polaridade celular, influenciar 
o metabolismo celular, organizar as 
proteínas na membrana plasmática 
das células adjacentes, promover a 
sobrevivência, a proliferação ou a di-
ferenciação celular atuando também, 
como vias para a migração celular. 
A lâmina basal é sintetizada, princi-
palmente, pelas células em todos os 
seus lados. As células epiteliais con-
tribuem com uma série de compo-
nentes da lâmina basal, enquanto as 
células da camada de tecido conjun-
tivo subjacente contribuem com ou-
tra série. Duas principais classes de 
moléculas extracelulares constituem 
a lâmina basal, sendo elas as prote-
ínas fibrosas e os glicosaminogli-
canos (GAGs). As proteínas fibrosas, 
normalmente, são glicoproteínas, que 
possuem cadeias laterais de oligos-
sacarídeos. Já os GAG são cadeias de 
polissacarídeos, que, geralmente, são 
encontradas covalentemente ligadas 
a proteínas centrais específicas para 
formar os proteoglicanos. 
Embora a composição da lâmina ba-
sal madura varie de tecido para teci-
do, e mesmo de região para região na 
mesma lâmina, a maior parte da lâmi-
na basal madura contém as glicopro-
teínas laminina, colágeno tipo IV e 
nidogênio, juntamente com o prote-
oglicanos perlecana. 
SANGUE
Célula epitelial Lâmina basal
Célula endotelial
URINA
Lâmina basalTecido conectivo
LÚMEN OU SUPERFÍCIE 
EXTERNA
Membrana plasmática da 
célula muscular
Tecido conectivo
Lâmina basal
MÚSCULO EPITÉLIO
GLOMÉRULO RENAL
Figura 11. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
16MATRIZ EXTRACELULAR
Acredita-se que a laminina seja o or-
ganizador primário da estrutura de 
camadas, e logo no início de desen-
volvimento a lâmina basal consiste 
principalmente em moléculas de la-
minina. A laminina-1 (laminina clás-
sica) é uma proteína flexível grande 
composta de três cadeias polipep-
tídicas, α, α e α, muitas muito longas 
unidas por ligações dissulfeto e ar-
ranjadas na forma de um buquê assi-
métrico, como um arranjo de três flo-
res cujas hastes são torcidas, mas as 
flores mantidas separadas. 
MODELO MOLECULAR DA ESTRUTURA DA LÂMINA BASAL
Figura 12. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
Nidogênio
Perlecana
Laminina
Colágeno tipo IV
Integrina
Membrana plasmática
Nidogênio
Laminina
Perlecana
Colágeno 
tipo IV
17MATRIZ EXTRACELULAR
O colágeno tipo IV é o segundo compo-
nente essencial da lâmina basal madu-
ra, existindo em várias isoformas. Suas 
moléculas consistem em três longas 
cadeias proteicas sintetizadas separa-
damente que se associam formando 
uma estrutura em forma de corda su-
pertorcida. O colágeno tipo IV possui 
domínios que se ligam ao nidogênio e à 
perlecana, assim como a laminina. Por-
tanto, acredita-se que o nidogênio e a 
perlecana conectem as redes de colá-
geno e lâmina, formando, assim, a es-
trutura básica da membrana basal. 
Matriz intersticial
Nos tecidos conjuntivos, a matriz ex-
tracelular, geralmente, é mais abun-
dante do que as células que a cir-
cundam. Os fibroblastos são as 
principais células que secretam matriz 
extracelular nos tecidos conjuntivos. 
Em certos tipos mais especializados 
de tecidos, como osso e cartilagem, a 
matriz é secretada por células da fa-
mília dos fibroblastos que possuem 
nomes mais específicos, os condro-
blastos, por exemplo, para a cartila-
gem, e os osteoblastos, para o osso.
A matriz no tecido conjuntivo é for-
mada pelas duas principais classes 
de macromoléculas da lâmina basal: 
as cadeias de polissacarídeos de gli-
cosaminoglicanos (GAGs), as quais 
estão, normalmente, ligadas covalen-
temente a proteínas na forma de pro-
teoglicanos; e as proteínas fibrosas, 
incluindo o colágeno. 
As moléculas de proteoglicanos no 
tecido conjuntivo tipicamente formam 
uma substância grosseira semelhan-
te a um gel, altamente hidratada, na 
qual estão embebidas as fibras pro-
teicas. O gel de polissacarídeos resis-
te a forças de compressão na matriz 
NH2
Cadeia β
Domínio de hélice torcida
Cadeia α
H2N
NH2
Cadeia γ
Nidogênio
União
Integrinas
União
Integrinas
Distroglicano
Perlecana
20 nm
Figura 13. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
18MATRIZ EXTRACELULAR
ao mesmo tempo que permite a rá-
pida difusão dos nutrientes, metabó-
litos e hormônios entre o sanguee as 
células dos tecidos. As fibras coláge-
nas fortalecem e auxiliam a organizar 
a matriz e as fibras de elastina, for-
necendo resistência. Muitas proteínas 
da matriz auxiliam as células a aderi-
rem nos locais apropriados. 
Glicosaminoglicanos (GAGs)
Os glicosaminoglicanos (GAGs) são 
cadeias polissacarídicas não-rami-
ficadas compostas de unidades dis-
sacarídicas repetidas. Eles são cha-
mados de GAGs porque um dos dois 
açúcares no dissacarídeo repetido é 
sempre um amino açúcar (N-acetilgli-
cosamina ou N-acetilgalactosamina), 
o qual, frequentemente, é sulfatado. 
O segundo açúcar normalmente é um 
ácido urônico (glicurônio ou idurônio). 
Grupos sulfatos ou carboxila ocorrem 
na maioria dos açúcares, e por isso 
os GAGs são negativamente carre-
gados. Eles são as moléculas mais 
aniônicas produzidas pelas células 
animais. Quatro principais grupos de 
GAGs são distinguidos de acordo 
com seus açúcares, o tipo de ligação 
entre os açúcares e o número e loca-
lização dos grupos sulfato: 
• Hialuronana ou ácido hialurônico
• Sulfato de condroitina e sulfato de 
dermatana
• Sulfato de heparana
• Sulfato de queratana
Repetição dissacarídica
N-acetilglicosamina Ácido glicurônico
Figura 14. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
As cadeias polissacarídicas são for-
temente hidrofílicas. Dessa forma, os 
GAGs tendem a adotar uma confor-
mação altamente estendida, que ocu-
pa um grande volume em relação sua 
massa, formando géis de concentração 
muita baixa. As altas densidades de 
cargas negativas atraem uma nuvem 
de cátions, principalmente Na+, que 
são osmoticamente ativos, fazendo 
19MATRIZ EXTRACELULAR
com que grande quantidade de água 
seja absorvida pela matriz. Isso cria 
uma pressão por inchaço, ou tugor, 
que permite que a matriz suporte for-
ças de compressão. A matriz da carti-
lagem que forma as articulações dos 
joelhos, por exemplo, pode suportar 
pressões de centenas de atmosferas. 
Proteoglicanos
Com exceção do ácido hialurônico, 
todos os GAGs são covalentemente 
ligados a uma proteína na forma de 
proteoglicanos, os quais são produ-
zidos pela maioria das células ani-
mais. Por definição, pelo menos uma 
cadeia lateral de um proteoglicanos 
deve ser um GAG. Além do GAG, os 
proteoglicanos apresentam em sua 
estrutura uma cadeia polipeptídica 
(ou núcleo proteico), que é produzida 
pelos ribossomos. 
Os proteoglicanos são diversos tan-
to em estrutura quanto na função. 
Suas cadeias de GAGs, por exemplo, 
podem formar géis de tamanho de 
poro e densidade de cargas variados. 
Portanto, uma possível função seria 
servir como um filtro seletivo para re-
gular o tráfego de moléculas e células 
de acordo com seu tamanho, carga, 
ou ambos, como na espessa lâmina 
basal do glomérulo renal. 
Agregado de agrecana
Núcleo proteico 
(agrecana)
Proteína ligadora
Sulfato de 
condroitina
Molécula de 
hialuronana
Sulfato de 
queratana
1 μm
ESTRUTURA DE UM TIPO DE PROTEOGLICANO
Figura 15. Fonte: Adaptado de Alberts, 
6Ed, 2017
20MATRIZ EXTRACELULAR
Os proteoglicanos ainda possuem 
um papel importante na sinalização 
química entre as células. Eles ligam 
várias moléculas sinalizadoras secre-
tadas, como certos fatores de cres-
cimento, e podem aumentar ou inibir 
sua atividade sinalizadora. Por exem-
plo, as cadeias de sulfato de hepara-
na dos proteoglicanos se ligam aos 
fatores de crescimento de fibroblas-
tos (FGFs), os quais estimulam a pro-
liferação de uma variedade de tipos 
celulares. Essa interação oligomeriza 
as moléculas do fator de crescimen-
to, capacitando-as a realizar ligações 
cruzadas e ativar receptores de super-
fície celular, os quais são tirosina-ci-
nases transmembrana. Na resposta 
inflamatória, os proteoglicanos sulfa-
to de heparana imobilizam moléculas 
quimiotáxicas secretadas denomina-
das quimiocinas para a superfície da 
célula endotelial do vaso sanguíneo 
no local de inflamação. Isso permi-
te que as quimiocinas permaneçam 
ali por um período mais prolongado, 
estimulando os leucócitos a deixar a 
corrente sanguínea e a migrar para o 
tecido inflamado.
Colágenos
Os colágenos constituem uma família 
de proteínas fibrosas encontrada em 
todos os animais multicelulares. Eles 
são secretados pelas células do teci-
do conjuntivo e por uma variedade de 
outros tipos celulares. Como principal 
componente da pele e dos ossos, eles 
são as proteínas mais abundantes 
nos mamíferos, constituindo 25% da 
massa proteica total desses animais. 
A principal característica de uma mo-
lécula de colágeno típica é a estrutura 
longa e rígida de sua fita tripla helicoi-
dal, na qual três cadeias polipeptídicas 
de colágeno, denominadas cadeias α, 
são enroladas umas nas outras for-
mando um tipo de corda supertorci-
da. Os colágenos são extremamente 
ricos em prolina e glicina, importantes 
na formação da fita tripla helicoidal. 
Devido à estrutura em anel, a proli-
na estabiliza a conformação da héli-
ce em cada cadeia α, enquanto que 
a glicina é espaçada regularmente a 
cada dois resíduos por toda a região 
central da cadeia α. A glicina, sendo 
o menor aminoácido permite que as 
três hélices de cadeia α se agrupem 
firmemente para formar a super-héli-
ce final de colágeno. 
21MATRIZ EXTRACELULAR
semelhante a uma corda com pouca 
ou nenhuma interrupção. Após serem 
secretadas para o espaço extracelu-
lar, essas moléculas de colágeno reú-
nem-se em polímeros de ordem maior 
denominados fibrilas de colágeno, as 
quais são estruturas finas com cente-
nas de micrômetros de comprimento 
nos tecidos maduros. As fibrilas de 
colágeno frequentemente se agre-
gam em feixes semelhantes a cabos, 
muito maiores, com vários micrôme-
tros de diâmetro, os quais podem ser 
vistos ao microscópio óptico como fi-
bras colágenas.
As fibrilas de colágeno formam estru-
turas que resistem às forças tensoras. 
As fibrilas possuem vários diâmetros 
e estão organizadas de diferentes 
formas em diferentes tecidos. Na pele 
dos mamíferos, por exemplo, elas es-
tão entrelaçadas, como no vime, para 
resistir às tensões em múltiplas dire-
ções. Nos tendões, elas estão organi-
zadas em feixes paralelos alinhados 
ao longo do eixo principal de tensão. 
No osso maduro e na córnea, elas es-
tão arranjadas em camadas ordena-
das como em madeira compensada, 
com as fibrilas de cada camada para-
lelas entre si e quase em ângulo reto 
com as fibrilas nas camadas dos dois 
lados.
Os colágenos tipo IX e XII são de-
nominados colágenos associados a 
fibrilas porque decoram a superfície 
das fibrilas de colágeno. Eles ligam es-
sas fibrilas umas às outras e a outros 
Glicina
1,5 nm
Embora existam 42 genes que codi-
ficam cadeias α de colágeno, apenas 
um número limitado de moléculas de 
colágeno é encontrado nos tecidos. O 
colágeno tipo I é o mais comum, sen-
do o principal encontrado na pele e 
nos ossos. Ele pertence à classe de 
colágenos fibrilares, ou colágenos 
formadores de fibrilas, com estrutura 
Figura 16
22MATRIZ EXTRACELULAR
componentes na matriz extracelular. 
O tipo IV é um colágeno formador de 
rede, constituindo a maior parte da lâ-
mina basal. As moléculas do tipo VII 
formam dímeros que se reúnem em 
estruturas especializadas denomina-
das fibrilas ancoradouras. As fibrilas 
ancoradouras auxiliam a conexão da 
lâmina basal do epitélio de múltiplas 
camadas ao tecido conectivo subja-
cente e, portanto, são especialmente 
abundantes na pele.
Há também inúmeras proteínas se-
melhantes ao colágeno, incluindo o 
tipo XVII, o qual possui um domínio 
transmembrana e é encontrado nos 
hemidesmossomos. O tipo XVIII, 
serve como núcleo proteico de prote-
oglicanos na lâmina basal.
Elastina
Vários tecidos, como pele, vasos san-
guíneos e os pulmões, necessitam 
de força elástica para exercerem sua 
função. Uma rede de fibras elásticas 
na matriz extracelular desses tecidos 
fornece a resistência necessária, de 
modo que eles possam voltar à forma 
original após uma distensão momen-
tânea. Fibras elásticas são cinco ve-
zes mais extensíveis que a borracha 
de mesmaárea transversal. As lon-
gas e inelásticas fibrilas de colágeno 
são entrelaçadas com as fibras elás-
ticas para limitar a distensão e evitar 
que o tecido rasgue. 
O principal componente das fibras 
elásticas é a elastina, uma proteína 
altamente hidrofóbica, que é rica em 
prolina e glicina. Ela é composta por 
dois tipos pequenos de seguimentos. 
Um deles são os seguimentos hidro-
fóbicos responsáveis pelas proprie-
dades elásticas da molécula. O outro 
seguimento de hélice α ricos em lisina 
e alanina fazem a ligação cruzada en-
tres moléculas de elastinas adjacen-
tes, contribuindo para forma uma ex-
tensa rede de fibras elásticas. 
23MATRIZ EXTRACELULAR
Fibronectina
A fibronectina é uma proteína extra-
celular que auxilia a ligação das cé-
lulas à matriz. Sua estrutura é com-
posta por um dímero que contêm 
duas subunidades ligadas por liga-
ções dissulfeto em uma extremidade. 
Cada subunidade é dobrada em uma 
série de domínios distintos funcionais 
separados por regiões de cadeia poli-
peptídica flexível. 
As integrinas fornecem uma ligação 
para a fibronectina de fora da célula 
ao citoesqueleto de actina do inte-
rior da célula. Essa ligação transmite 
tensão às moléculas de fibronectina, 
desde que elas também tenham se 
ligado a alguma estrutura, e disten-
dem a molécula, expondo os sítios de 
ligação escondidos da molécula de fi-
bronectina. Isso permite que elas se 
liguem diretamente uma à outra e re-
crutem moléculas de fibronectina adi-
cionais para formar a fibrila de fibro-
nectina. Esta dependência de tensão 
e interação com a superfície celular 
assegura que as fibrilas de fibronec-
tina reúnam-se onde há necessidade 
mecânica delas.
Fibra elástica
RELAXA
ESTICA
Molécula de elastina
Ligação 
cruzada
Figura 17. Fonte: Adaptado de Alberts, 6Ed, 2017
24MATRIZ EXTRACELULAR
Microfilamento de actina
Citosol
Fibronectina
Matriz extracelular
Integrina
Talina
Vinculina
α - actinina
Figura 18. Fonte: Junqueira, L.C. & Carneiro, J. Biologia 
Celular e Molecular. 9ª Ed. 2012.
25MATRIZ EXTRACELULAR
MAPA MENTAL – MATRIZ EXTRACELULAR
GÉIS HIDRATADOS
MATRIZ INTERSTICIAL MEC SUSTENTA O EPITÉLIO
FINA (40-120 nm 
de espessura)
FLEXÍVEL
SINTETIZADA 
POR CÉLULAS 
CIRCUNJACENTES
MEMBRANA BASAL
GAGs PROTEÍNAS FIBROSAS
LAMININA
COLÁGENO IV
PERLECANA
(PROTEOGLICANO)
NIDOGÊNIO
FIBROBLASTOS
CADEIA 
POLIPEPTÍDICA
(NÚCLEO PROTEICO)
PROTEOGLICANOS
VARIADAS FUNÇÕES
FILTRO SELETIVO
SINALIZAÇÃO QUÍMICA
PROTEÍNAS 
FIBROSAS
POLISSACARÍDEOS 
NÃO RAMIFICADOS
DISSACARÍDEOS 
REPETIDOS
N-ACETILGLICOSAMINA 
N-ACETILGALACTOSAMINA
VARIADOS TIPOS 
CELULARES
ELASTINA
FIBRONECTINA
CÓLÁGENOS
SEGUIMENTOS 
HIDROFÓBICOS
SEGUIMENTOS 
DE HÉLICE α
LIGAÇÃO 
CÉLULA-MATRIZ
TIPO I
TIPO IV
TIPO VII
TIPO IX
TIPO XII
TIPO XVII
TIPO XVIII
TUGOR
26MATRIZ EXTRACELULAR
4. DEGRADAÇÃO DA 
MATRIZ EXTRACELULAR
A capacidade das células de degra-
dar e destruir a matriz extracelular é 
tão importante quanto sua habilidade 
de produzi-la e ligar-se a ela. Uma rá-
pida degradação da matriz é neces-
sária em processos como o reparo de 
tecidos, e mesmo na matriz extrace-
lular aparentemente estática dos in-
divíduos adultos há uma renovação 
contínua com a degradação e a sín-
tese das macromoléculas da matriz. 
Isso permite que o osso, por exemplo, 
seja remodelado para se adaptar ao 
estresse. 
Em geral, os componentes da matriz 
são degradados por enzimas proteo-
líticas (proteases) que atuam próximo 
às células que as produzem. Em sua 
maioria são metaloproteases de ma-
triz, as quais dependem da ligação de 
Ca+2 ou Zn+2 para sua atividade. As 
outras são as serina-proteases, que 
possuem uma serina altamente reati-
va no seu sítio ativo. Juntas, as meta-
loproteases e serina-proteases coo-
peram para degradar as proteínas de 
matriz, como o colágeno, a laminina 
e a fibronectina. Algumas metalopro-
teases, como a colagenase, são alta-
mente específicas, clivando proteínas 
particulares em poucos locais. Des-
sa forma, a integridade estrutural da 
matriz é preservada, mas a migração 
celular pode ser facilitada pela pouca 
quantidade de proteólise. Outras me-
taloproteases podem ser menos es-
pecíficas, mas por estarem ancoradas 
à membrana plasmática elas podem 
atuar somente onde forem necessá-
rias. Este é o tipo de metaloprotease 
crucial para a capacidade da célula 
de dividir quando embebida em uma 
matriz. 
27MATRIZ EXTRACELULAR
PERLECANA/ 
NIDOGÊNIO
DE ANCORAGEM
JUNÇÕES 
CELULARES
FIBROBLASTOS
FILTRO SELETIVO
SINALIZAÇÃO 
QUÍMICA
LAMININA
COLÁGENO IV MEMBRANA BASAL
COLÁGENOS
MEC
COMPACTAS TIPO FENDA
FITAS SELANTES
IMPERMEABILIZAM O 
ESPAÇO INTERCELULAR
COMUNICAÇÃO 
INTERCELULAR
CONÉXONS 
(OU CANAIS)
PASSAGEM DE ÍONS INORGÂNICOS E 
OUTRAS PEQUENAS MOLÉCULAS
FILAMENTOS 
ACTINA
FILAMENTOS 
INTERMEDIÁRIOS
INTEGRINAS
JUNÇÕES 
CÉLULA-MATRIZ 
POR FILAMENTOS 
DE ACTINA
(CÉLULA-MATRIZ)
JUNÇÕES 
ADERENTES
(CÉLULA-CÉLULA)
CADERINAS
HEMIDES-
MOSSOMOS
(CÉLULA-MATRIZ)
DESMOSSOMOS
(CÉLULA-CÉLULA)
METABÓLICA
ELÉTRICA
MATRIZ INTERSTICIAL
SUSTENTAÇÃO 
DO EPITÉLIO
PROPORCIONA 
FLEXIBILIDADE 
AO TECIDO 
ELASTINA
FIBRONECTINA
PROTEÍNAS 
FIBROSAS
GAGs
GÉIS HIDRATADOSTURGOR
CADEIA 
POLIPEPTÍDICA
(NÚCLEO PROTEICO)
PROTEOGLICANOSVARIADAS FUNÇÕES
MAPA MENTAL – JUNÇÕES CELULARES E MATRIZ EXTRACELULAR
28MATRIZ EXTRACELULAR
REFERÊNCIAS 
BIBLIOGRÁFICAS 
ALBERTS, B.; JOHNSON, A. & WALTER, P. Biologia Molecular da Célula. 6ª Ed., Artmed 
Editora, 2017.
JUNQUEIRA, L.C. & CARNEIRO, J. Biologia Celular e Molecular. 9ª Ed., Guanabara Koogan, 
2012.
29MATRIZ EXTRACELULAR