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03/08/2022 12:29 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
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Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
Bioquímica
1. Introdução
Há muitas teorias para o surgimento da vida na Terra. Uma delas é a formação de biomoléculas a
partir dos gases já existentes no planeta. As fusões destes gases geraram moléculas, como os
aminoácidos, que foram confinadas em células unicelulares originando os seres procariontes de
vida livre. Com o processo evolutivo ao longo dos anos e da especialização das moléculas, assim
compostas, apareceram as células pluricelulares (multicelulares) e os seres eucariontes. Estas duas
células foram as responsáveis por toda a complexidade dos seres vivos conhecidos até a presente
data, o que inclui, desde os microrganismos até os animais e vegetais superiores.
O presente módulo irá mostrar a importância dos aminoácidos na síntese de peptídeo e das
proteínas, que também servirão de precursores de pequenas moléculas, como a histamina, tiroxina,
adrenalina e melanina. Os aminoácidos estão presentes nos alimentos de origem vegetal e animal.
Além disso, os nomes de alguns aminoácidos estão relacionados à fonte de origem, como, por
exemplo, a asparagina (do aspargo), o glutamato (no glúten) e a glicina (em alimentos de sabor
adocicado).
Os peptídeos são moléculas que ficam entre os aminoácidos e as proteínas. Com funções biológicas
bem especializadas, os peptídeos não são unidades monoméricas e nem moléculas complexas.
As proteínas são as biomoléculas que apresentam maior número de funções biológicas, estando
relacionadas com suas estruturas tridimensionais. Elas apresentam funções diversas como
reguladora, estrutural, catalítica, transportadora, defesa e contrátil. No âmbito nutricional, são
conhecidas as proteínas albumina e caseína e outras não menos importantes, como colágeno,
elastina, queratina, hemoglobina, imunoglobulinas, actina e miosina.
2. Aminoácidos e suas caracteristicas
estruturais
As proteínas, embora apresentem estruturas e funções tão variadas, são constituídas por apenas 20
aminoácidos diferentes, conhecidos como primários ou padrões, embora existam cerca de 300
aminoácidos na natureza, mas nem todos irão constituir uma proteína. Estes aminoácidos são
capazes de fornecer centenas de combinações e sequências diferentes às proteínas. Por isso, há
grandes diversidades em estruturas e funções proteicas. Por outro lado, existem os aminoácidos
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secundários, que se encontram na estrutura de uma proteína, porém em quantidade não tanto
significativa quantos os aminoácidos primários, mas, ainda assim, com grande importância
biológica.
Os aminoácidos apresentam as funções químicas ácido carboxílico (COOH) e amino (NH ) na sua
estrutura, além do átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral conhecida como grupo R ou
radical, que varia em tipos de estruturas, tamanho e carga elétrica, todos ligados ao carbono alfa
(Cα), o que define esses aminoácidos como α-aminoácidos. É esta cadeia lateral com propriedades
químicas características que irá diferenciar os 20 aminoácidos presentes nas proteínas. Em meio
aquoso, essas funções orgânicas estão na forma ionizada, respectivamente: COO e NH .
Todos os aminoácidos comuns apresentam o carbono alfa (α) assimétrico ou centro quiral, exceto a
glicina, já que seu grupo R é outro hidrogênio. O carbono assimétrico é aquele carbono que faz
quatro ligações simples com quatro elementos químicos diferentes, portanto, os aminoácidos
apresentam estes elementos: COO , NH , H e R ligados ao carbono α. Ao apresentar carbonos
assimétricos, os aminoácidos terão dois esteroisômeros ou enantiômeros designados pela forma D e
L, que são imagem que não se sobrepõem um do outro. A forma L-α-aminoácidos é aquela
encontrada em todas as proteínas dos seres vivos. Somente nesta forma haverá absorção,
metabolização e síntese dos L-α-aminoácidos pelas enzimas que reconhecem esta forma
estereoisomérica. A forma D-α-aminoácidos aparece em apenas pequenos grupos de
microrganismos, peptídeos e antibióticos peptídicos.
Os aminoácidos são ainda classificados em essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais,
como o nome diz, são aqueles indispensáveis na alimentação, pois o organismo não consegue
sintetizar e, por isso, devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos. São eles:
treonina, lisina, metionina, arginina, valina, fenilalanina, leucina, triptofano, isoleucina e histidina.
A variabilidade e a qualidade alimentar, no dia a dia, supre o organismo desses aminoácidos
essenciais que também podem ser ingeridos por suplementação de alimentos fortificados ou de
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Fórmula geral dos aminoácidos não ionizados
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suplementos propriamente ditos. Os alimentos que contêm aminoácidos essenciais são as carnes,
os leites e ovos. Já os aminoácidos não essenciais glicina, alanina, serina, prolina, cisteína,
aspartato, glutamato, asparagina, glutamina e tirosina são aqueles que o organismo consegue
sintetizar através de alimentos já ingeridos não sendo tão específicos.
Menos comuns são os aminoácidos secundários, que participam das proteínas e que são
sintetizados a partir de resíduos de aminoácidos primários modificados após a síntese proteica.
Encontrada no colágeno, a 4-hidroxiprolina é derivada da prolina por uma modificação pós-
translacional através de uma reação de hidroxilação. A desmosina é originária de 4 resíduos de
lisina, encontrada na proteína elastina, enquanto a ornitina e citrulina atuam no ciclo da uréia.
Aprendendo mais uma!
Os aminoácidos são todos sólidos incolores e têm grande influência no sabor da maioria dos
alimentos. Apresentam sabor amargo, doce e alguns têm sabor insípido. Com uma vasta gama de
sabores, essas moléculas permitem aplicação como intensificadores e agentes de sabor, além de
possuírem muito boa qualidade nutricional.
3. Propriedades ácido-básicos dos
aminoácidos
Os aminoácidos, nos líquidos biológicos, apresentam-se na forma ionizada com carga elétrica
positiva e negativa. Isso se deve ao pH em torno de 7,4 no sangue e em valores próximos a 7,0 ou
outros valores em determinados órgãos. No mínimo, os aminoácidos apresentam a carboxila com
carga negativa (COO ) e o grupamento amino com carga positiva (NH ), sem considerar as cadeias
laterais, algumas das quais também se apresentam ionizadas em determinadas faixas de pH. Os
aminoácidos são classificados em polares e apolares de acordo com a sua cadeia lateral, o que
significa afinidade ou não pela água, importante na conformação final de uma proteína.
Portanto, as cadeias laterais dos aminoácidos podem ser classificadas quanto à sua polaridade em 5
grupos: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico), alifáticos e aromáticos; e aminoácidos
polares (grupo R hidrofílico) sem carga elétrica, com carga elétrica positiva, com carga elétrica
negativa.
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Os aminoácidos com grupo R apolares alifáticos (cadeia aberta) destacam-se por possuir, como
cadeia lateral, os hidrocarbonetos, e os de grupos R apolares aromáticos, por apresentarem um anel
fenólico, de forma que ambos não interagem com a água. Esses aminoácidos estão localizados no
interior das proteínas. No total, são 7 aminoácidos que apresentam os grupos R apolares alifáticos:
glicina, alanina, valina, metionina, isoleucina, leucinae prolina. A prolina é conhecido como
iminoácido, pois sua cadeia lateral está ligado ao grupo amino. Já os grupos R apolares aromáticos
são 3: fenilalanina, tirosina e triptofano.
Os aminoácidos com grupos R polares apresentam nas suas cadeias laterais cargas elétricas (+ e )
capazes de interagirem com a água. Esses aminoácidos são geralmente encontrados na superfície de
uma proteína. Os aminoácidos com grupos polares sem carga elétrica são 5: serina, treonina,
cisteína, asparagina e glutamina. Estes são mais solúveis em água, em relação aos apolares, por
apresentar grupos funcionais que fazem a ligação de hidrogênio com a água. Os grupos R polares
com carga elétrica positiva são 3: histidina, lisina e arginina. Esses aminoácidos são também
classificados como básicos devido à presença de um segundo grupo amino (NH e NH ). Por outro
lado, os grupos R polares com carga elétrica negativa são 2: glutamato e aspartato. São conhecidos
como aminoácidos ácidos, por apresentarem predominância de cargas elétricas negativas, devido
ao segundo grupo carboxila (COO ). Considerando a classificação dos aminoácidos quanto à cadeia
lateral, chega-se ao total dos 20 aminoácidos presentes nas proteínas.
Os aminoácidos com estes grupos R ionizáveis, os grupamentos carboxila e amino possuem caráter
ácido e bases. Com estas características, os aminoácidos são conhecidos como anfóteros.
Fórmula estrutural dos 20 aminoácidos.
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Sabia dessa?
Os aminoácidos de cadeia ramificada, ou mais conhecidos por BCCAs (Branched Chain Aminoacids),
são constituídos pelos aminoácidos essenciais leucinas, isoleucina e valina, pois estes aminoácidos
apresentam estrutura em forma de cadeia ramificada. Esses aminoácidos contribuem
consideravelmente para o aumento da resistência física, pois, durante as atividades de longa
duração, são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.
4. Peptídeos
Os peptídeos são moléculas formadas por números pequenos de aminoácidos. Possuem diversas
funções biológicas e representantes bem conhecidos, como insulina e glucagon.
Para formar os peptídeos, o grupo carboxila de um aminoácido irá fazer uma ligação covalente com
o grupo amino do outro aminoácido, havendo saída de molécula de água. Esta ligação é chamada de
ligação peptídica.
Representação didática da ligação peptídica,
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As cadeias polipeptídicas são formadas pela união dos aminoácidos por meio da ligação peptídica,
que envolve o grupamento carboxílico de um aminoácido com o grupamento amino de outro. O
número de resíduos de aminoácidos que constitui um peptídeo vai de 2 a 100. A partir desse
quantitativo, a estrutura é denominada proteína. Quanto ao número de aminoácidos unidos pela
ligação peptídica, as cadeias polipeptídicas podem ser classificadas em: dipeptídeos - quando são
dois aminoácidos; oligopeptídeos – quando constituídos de 3 a 30 aminoácidos; polipeptídeos –
quando de 31 a 100 aminoácidos. Qualquer que seja o tamanho do peptídeo, sempre haverá uma
região amino terminal – extremidade que se encontra o grupo NH e uma região carboxi terminal
– a outra extremidade com o grupo COO .
Os peptídeos encontrados na natureza apresentam funções biológicas importantes, como hormonal,
defesa, além de atuarem como agentes redutores. Como exemplos estão as encefalinas com ação
analgésica, a oxitocina que atua na contração uterina e na lactação, a vasopressina na regulação da
pressão sanguínea, o glucagon e a insulina, na regulação da glicemia, além da gramicidina com
efeito antibiótico e glutationa na manutenção do ferro da hemoglobina.
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Sabia dessa?
O aspartame, um adoçante artificial com alto poder edulcorante, é um dipeptídeo sintetizado em
laboratório industrial com fins terapêuticos. O aspartato e fenilalanina são os dois aminoácidos que
serão esterificados a um grupo metil. Portanto, o aspartame é um peptídeo artificial não
encontrado na natureza.
5. Proteínas
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes e mais funcionalmente versáteis das
macromoléculas biológicas. Uma célula apresenta grande diversidade e variabilidade na
concentração de proteínas.
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Aprendendo mais uma!
Existem cerca de 50 mil proteínas diferentes em seres humanos, sendo a titina a maior proteína de
todas, com mais de 27 mil resíduos de aminoácidos em sua composição. Essa proteína encontra-se
nos músculos.
5.1. Função das proteínas
As proteínas não são moléculas estáticas e sim dinâmicas, que interagem com outras moléculas
para exercerem suas funções. Quando uma molécula interage com uma proteína é denominada
ligante e pode ser até mesmo uma proteína. A função de muitas proteínas envolve a ligação
reversível com outras moléculas. Esta transitoriedade na ligação é essencial para a vida, pois
permite que os organismos respondam a mudanças ambientais. No organismo, as proteínas
desempenham funções diversas, como estrutural, atividade enzimática, nutrição, reserva,
contração, defesa e hormonal.
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A tabela 1 apresenta a classificação das proteínas de acordo com a função biológica.
 
Tabela 1. Classificação biológica das proteínas em relação a função biológica.
Classe Exemplo
Enzimas Tripsina, hexoquinase
Proteínas transportadoras Hemoglobina, mioglobina
Proteínas nutritivas e de reserva Albumina, ferritina
Proteínas contrateis e de movimento Actina e miosina
Proteínas estruturais Queratina, colágeno
Proteínas de defesa Anticorpos, trombina, �brinogênio
Proteínas hormonais ou reguladoras Insulina, hormônio do crescimento (GH)
Exemplo:
A. Queratina e colágeno são proteínas estruturais, que participam da composição
constitutiva de cabelos, unhas e pele respectivamente.
B. Hemoglobina desempenha papel de transporte de oxigênio dos órgãos respiratórios
para os tecidos. A mioglobina desempenha papel parecido, mas nos músculos.
C. Actina e miosina são proteínas relacionadas ao movimento e contração muscular;
quando estimuladas, promovem o encurtamento destas células.
D. Fibrinogênio é uma proteína de defesa contra hemorragias que, após ativação, tem
capacidade de coagulação do sangue.
E. Outras células de defesa são as imunoglobulinas, ou anticorpos, que participam da
defesa imunitária, podendo combater agentes infecciosos.
F. Hormônios, como a insulina e prolactina, são mensageiros químicos que podem
influenciar o funcionamento de órgãos e células.
G. Enzimas são proteínas que possuem capacidade catalisadora, aumentando a
velocidade de reações químicas, contribuindo para que ocorram com mais facilidade.
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Para saber mais sobre as enzimas, acesse o site:
5.2. Estrutura das proteínas
O ponto chave para a função das proteínas está diretamente relacionado à sua estrutura
tridimensional, que varia de proteína para proteína pela sequência de aminoácidos e pelo grau de
inclinação entre as ligações químicas. Para facilitar a compreensão da estrutura molecular, as
proteínas serão divididas em níveis distintos de organização, em estrutura primaria, secundária,
terciária e quaternária. Veja figura 1 e tabela 2.
Tabela2. Níveis de organização proteica e suas características
Nível de
organização
Características
Primário Ligações peptídicas entre aminoácidos, podendo ocorrer ponte de dissulfeto. É de�nida
por informação genética.
Secundário Arranjos regulares da cadeia peptídica (α-hélice e folha β pregueada).
Terciário Estrutura tridimensional estável, associação de níveis secundários.
Quaternário Arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formação de complexos
tridimensionais.
Níveis de organização da estrutura molecular de uma proteína.
http://www.iq.usp.br/bayardo/softwares/proteina/advanced/cap2/main2.html
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Estruturalmente, as proteínas são compostas por aminoácidos interligados por meio de ligações
químicas que ocorrem entre os grupamentos ligados ao carbono alfa (Cα) ou entre os grupamentos
radicais (grupamentos R).
Ligação peptídica ocorre entre os grupos funcionais, amina e carboxila, ligados ao Cα dos
aminoácidos envolvidos na ligação. Em sistemas biológicos, esta ligação ocorre no ribossomo e
necessita do RNA transportador (t-RNA) para ocorrer. Esta ligação é responsável pela estrutura
linear das proteínas, conhecida como estrutura primária, muito importante por definir a
sequência de aminoácidos, além de prever as estruturas secundárias e a terciária. Na estrutura
primária, é observada ainda a porção amina livre na extremidade N-terminal, que corresponde ao
início da proteína, e a carboxila livre C-terminal na outra extremidade da proteína, que
corresponde ao final da cadeia polipeptídica.
A sequência de aminoácidos deve ser mantida na estrutura primária de uma proteína para que se
mantenha a função biológica. Alterações na sequência dos aminoácidos ou até mesmo aumento ou
diminuição da estrutura primária podem causar perda da função da proteína.
As proteínas não se apresentam de forma linear, ou seja, aminoácidos ligados em linha reta, mas
adotam um arranjo espacial. A conformação espacial ocorre pelas ligações entre os radicais
(grupamentos R) dos aminoácidos que compõem a estrutura primária, sendo denominada de
estrutura secundária. Este nível se subdivide em três estruturas: α-hélice, folha β-pregueada e
regiões de estrutura não regular, sendo o responsável por esta variabilidade estrutural a sequência
de aminoácidos, pois são as ligações de hidrogênio entre estes aminoácidos que determinam a
conformação.
Representação da estrutura primária de proteína.
Você sabia?
A anemia falciforme é uma doença genética relacionada com uma alteração na síntese da estrutura
primária da hemoglobina, na qual, ao invés de apresentar o glutamato como sexto aminoácido, há
uma valina nessa posição, resultando na alteração da forma, rigidez das células e diminuição do
fornecimento de oxigênio.
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Um exemplo clássico da importância dos aminoácidos em relação à estrutura secundária é a alanina
e a prolina, que, respectivamente, facilitam ou dificultam a conformação α-hélice. Outro ponto
importante é que a ligação de hidrogênio da conformação alfa-hélice e da Folha β-pregueada ocorre
entre as ligações peptídicas dos aminoácidos que compõem estas estruturas, pois o que caracteriza
a estrutura secundária são suas pontes de hidrogênio. Na estrutura folha β-pregueada, as ligações
de hidrogênio também são muito importantes, porém ocorrem entre aminoácidos que não
necessariamente estão fazendo ligações peptídicas, mas sim entre duas cadeias polipeptídicas
paralelas, aminoácidos que não estão próximos uns dos outros na estrutura primária da molécula.
Podemos observar que a estrutura formada não é perfeitamente paralela, mas levemente torcida.
Essa torção ocorre devido às interações entre os resíduos de aminoácidos. Folha β-pregueada é
comumente encontrada com essa estrutura, formando uma bola com fitas antiparalelas que é
bastante estável. O terceiro tipo de estrutura secundária são as estruturas não-regulares. Elas
simplesmente não apresentam conformação espacial claramente definida, ou seja, não têm um
padrão repetitivo.
A interação entre as diferentes regiões de estrutura secundária definida (α-hélice e folha β-
pregueada) ou não regular resulta na estrutura terciária, descrevendo a conformação espacial da
proteína inteira. Ou seja, a estrutura terciária pode ter a junção das três conformações da estrutura
secundária: α-hélice, folha β-pregueada e região não regular. Neste ponto, vale ressaltar que, para
esta estrutura se manter, ocorrem novas ligações ou interações entre as cadeias laterais dos
aminoácidos, sendo elas: 1- interação eletrostática, também conhecida como ponte salina (ocorre
Representação da estrutura secundária de proteína.
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entre aminoácidos de cargas opostas, ajudando na estabilidade da estrutura terciária); 2- ponte de
hidrogênio (entre aminoácidos distantes na estrutura primária, para conferir estabilidade e
compactação da estrutura terciária); 3- interações hidrofóbicas (ocorre entre aminoácidos apolares)
e; 4- ponte de dissulfeto (entre aminoácidos distantes na estrutura linear que apresentam enxofre
no grupamento-R).
Estrutura quaternária das proteínas acontece em situações em que a unidade funcional é
constituída por mais de uma cadeia polipeptídica, ou seja, transformação das proteínas em
estruturas tridimensionais por meio das mesmas interações da estrutura terciária. O objetivo
principal da estrutura quaternária é conferir as proteínas de grande peso molecular estabilidade,
visto que as ligações químicas aumentam a interação e compactação estrutural.
De forma resumida, tudo depende da estrutura primária, ou seja, a sequência de aminoácidos, pois
define a estrutura tridimensional que determina a estrutura ativa e, consequentemente, a função da
proteína.
Tabela 3. Composição de algumas proteínas.
Proteína Massa molecular Número de resíduos Número de cadeias
Citocromo c 13000 104 1
Ribonuclease 13700 124 1
Lisozima 13930 129 1
Mioglobina 16890 153 1
Quimotripsina 21600 241 3
Hemoglobina 64500 574 4
Albumina (soro) 68500 609 1
Hexoquinase 102000 972 2
Glutamina sintetase 619000 5628 12
Exemplo: a insulina é um peptídeo hormonal que desempenha papel regulador dos níveis de
glicose no sangue, glicemia, e é formada por duas cadeias polipeptídicas (Cadeia A, com 21 resíduos
de aminoácidos e Cadeia B, com 30 resíduos de aminoácidos) ligadas por duas pontes dissulfetos,
encontradas, principalmente, estabilizando a estrutura terciária das proteínas.
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Você sabia?
Para saber a estrutura das proteínas, é feita uma caracterização ou análise da sequência de
aminoácidos. Inicialmente, realiza-se uma hidrólise (quebra das ligações peptídicas) em meio muito
ácido, resultando na separação dos aminoácidos. Posteriormente, analisa-se a mistura de
aminoácidos em cromatografia para separação dos aminoácidos de diferentes massas moleculares.
Assim, posteriormente, é possível caracterizar quais aminoácidos compõem a proteína.
5.3. Classificação estrutural das proteínas
A. Quanto à composição
As proteínas podem ser classificadas também em simples, conjugadas e derivadas,classificação que
leva em consideração a composição estrutural. As proteínas simples, também denominadas de
homoproteínas, são constituídas exclusivamente por aminoácidos, como é o caso da albumina do
plasma sanguíneo e da clara do ovo. Proteínas que, em sua composição, apresentam, além de
aminoácidos, componentes não-proteicos, como lipídio, ácido nucléico, carboidrato ou composto
inorgânico (chamado de grupo prostético). São classificados como proteínas conjugadas ou
heteroproteínas. De acordo com a característica química do grupo prostético presente, a proteína
pode ser designada, por exemplo, como metaloproteínas (contem metais), glicoproteínas
(carboidratos) e lipoproteínas (lipídios). Veja a tabela 4 para conhecer alguns tipos de
proteínas conjugadas. Hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada, pois o grupo
Além da classificação pela função desempenhada, as proteínas podem ser classificadas em relação
a aspectos estruturais, sendo:
A. Quanto à composição: proteínas simples, conjugadas e derivadas;
B. Quanto ao número de cadeia polipeptídicas: proteínas monoméricas e proteínas
oligoméricas;
C. Quanto à forma: proteínas fibrosas e proteínas globulares.
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prostético é formado por porfirina, capaz de ligar o ferro e, consequentemente, carrear oxigênio
para os tecidos. As proteínas derivadas, por sua vez, são obtidas graças a processos de desnaturação
ou hidrólise que promovem degradação de proteínas simples ou conjugadas.
 
Tabela 4. Classificação biológica das proteínas conjugadas em relação a composição estrutural do
grupo prostético.
Classe Grupo prostético Exemplo
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G
Lipoproteínas Lipídios HDL, LDL, VLDL
Fosfoproteínas Grupo fosfato Ovoalbumina
Flavoproteínas Nucleotídeos de �avina Succinato desidrogenase
Hemoproteínas Heme (ferro por�rina) Hemoglobina
Metaloproteínas Ferro, zinco, cálcio Ferritina, álcool desidrogenase, calmodulina
 
B. Quanto ao número de cadeias polipeptídicas
Proteínas monoméricas são as que apresentam apenas uma cadeia polipeptídica, enquanto
proteínas oligoméricas possuem em sua estrutura mais de uma cadeia polipeptídica, são mais
complexas em estrutura e função.
 
C. Quanto à forma
Outra classificação das proteínas leva em consideração a forma com que a estrutura polipeptídica
se apresenta, podendo ser globular ou fibrosa. As globulares, como o próprio nome indica, ficam
mais esféricas e compactas. Esta conformação é muito comum nas proteínas e desempenha funções
variadas (transporte, enzimática e reguladoras). As proteínas fibrosas ou escleroproteínas possuem
cadeias longas e filamentosas, são geralmente mais insolúveis e mais resistentes à desnaturação.
São exemplos de proteínas fibrosas o colágeno, a queratina e a elastina, sendo encontradas na
constituição de tendões, matriz óssea, tecido conectivo e fibras musculares, exclusivamente em
animais, desempenhando função estrutural ou de armazenamento, sem atividade catalítica.
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Representação da forma fibrose e globular das proteínas.
5.4. Desnaturação e renaturação
Desnaturação é a alteração na estrutura tridimensional nativa das proteínas, ou seja, rompimento
das ligações fracas que são responsáveis pelas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias. A
desnaturação pode provocar perda parcial ou completa da função biológica. Vale ressaltar que, no
processo de desnaturação, as ligações peptídicas (estrutura primária) são preservadas.
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O retorno da conformação nativa das proteínas após desnaturação é chamado de renaturação.
Normalmente, ocorre em condições fisiológicas após a retirada do agente desnaturante,
restaurando também a atividade biológica, porém em condições extremamente controladas, pois
nem todas as proteínas são renaturadas.
Diversas condições podem provocas desnaturação proteica:
Ácidos e bases fortes: modificação do pH altera as pontes de hidrogênio das cadeias
laterais. Pode ocorrer precipitação por se tornarem insolúveis.
Solventes orgânicos: podem romper as interações hidrofóbicas por interagirem com
os grupos R não polares.
Detergentes: são moléculas anfipáticas que interferem com as ligações hidrofóbicas,
desenovelando a estrutura da cadeia polipeptídica.
Agentes redutores: substância redutora, como a ureia, que pode romper pontes de
hidrogênio e interações hidrofóbicas.
Alteração na temperatura: o aumento da temperatura acelera a vibração
molecular, quebrando as pontes de hidrogênio por serem interações fracas.
Estresse mecânico: rompimento as ligações por agitação ou trituração.
6. Conclusão
O Tópico 1 procurou mostrar um pouco sobre a classificação dos aminoácidos, peptídeos e das
proteínas em relação às características funcionais e estruturais, visto que estão correlacionadas.
Vale lembrar que a estrutura tridimensional e a conformação da proteína são essenciais para a sua
atividade biológica desempenhada. Além disso, foram apresentados os principais fatores capazes
de desnaturar uma proteína, interferindo assim na função proteica. O conhecimento adquirido irá
permitir que você possa explorar, de forma mais embasada, tecnicamente falando, esses elementos
relacionados às proteínas.
Diante da grande importância das proteínas para o bom funcionamento de órgãos e células,
entender e procurar mais informações referentes ao tema será de grande utilidade para o exercício
profissional.