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Bioquímica - Prof. Alexandre Coelho Lista de Exercícios – Aminoácidos e Proteínas 1. Dada a seguinte estrutura, responda: 2. Todos os aminoácidos compartilham de grupos químicos comuns, com exceção de um. Quais são os grupos comuns a todos os aminoácidos e qual grupo varia para cada aminoácido? 3. As 3 substâncias abaixo são aminoácidos presentes em muitas das proteínas de nosso organismo. Os peptídeos são compostos formados pela ligação peptídica entre aminoácidos. Escreva a fórmula estrutural dos peptídeos: (a) Phe-Hcy (b)Val-Phe (c) Hcy-Val 4. Quais são os quatro níveis de organização estrutural das proteínas e o que caracteriza cada nível? 5. Quais são os tipos de interações intra-moleculares (dentro da própria proteína) responsáveis em manter a estrutura terciária de uma proteína? 6. O que é uma proteína desnaturada? Cite 3 fatores que podem ocasionar a desnaturação de uma proteína. 7. O que são os efeitos “salting in” e “salting out” e como eles interferem na solubilidade de proteínas? 8. Veja a figura abaixo e responda: 9. Sabendo-se que os valores de pKa dos grupos carboxílico e amínico da serina são, respectivamente pK(COOH)=2,2 e pK(NH3)=9,2, responda: a) Indique os estados de ionização deste aminoácido. b) Indique o estado de ionização predominante nos seguintes valores de pH: 1,0; 5,7 e 11,0. 10. Considere as seguintes afirmativas: I - As proteínas são moléculas de grande importância para os organismos - atuam tanto estruturalmente como também metabolicamente. II - As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos. III - Existem proteínas que atuam como linhas de defesa do organismo e algumas delas são conhecidas como anticorpos. Quais alternativas estão corretas? 11. Defina estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína. 12. O que é a estrutura -hélice e β-pregueada de uma proteína? Que tipo de forças mantêm estas estruturas? 13. Definir enzima, substrato e sítio ativo. 14. Definir inibidor competitivo e não-competitivo. 15. O que são co-fatores? Como atuam no processo de catálise enzimática? a) Na figura vemos a oxidação (perda de elétrons) de duas moléculas de um aminoácido formando um “dímero”. Qual é o aminoácido envolvido nessa reação e qual o nome dado ao “dímero” desse aminoácido? b) como se chama a ligação covalente (em amarelo) da molécula dimerizada? c) A que nível de estrutura (primária, secundária ou terciária) pertencem estas ligações? Justifique. a) a qual tipo de biomolécula ela pertence? b) indique os grupos químicos apontados pelas setas. c) há pelo menos dois grupos químicos que são ionizáveis em solução. Quais são eles? d) Defina pKa. e) O que é o pI (ponto isoelétrico) de um aminoácido? f) Cite como são classificados os aminoácidos. 16. Observe a curva de titulação abaixo. Ela pertence a um aminoácido “X”, que possui um grupamento R carregado positivamente: 17. Observe a curva de titulação abaixo. Ela pertence a um aminoácido que possui um grupamento R apolar: 18. Uma mistura de aminoácidos contém os seguintes aminoácidos, com seus respectivos dados: Aminoácido pK1 pK2 pKR Glutamato (Glu) 2,19 6,97 4,25 Lisina (Lys) 2,18 8,95 10,53 Aspartato (Asp) 1,88 9,6 3,65 Alanina (Ala) 2,34 9,69 --- Ao submeter esta mistura à técnica de eletroforese em papel, em pH 3,22, responda: a) Determine o ponto isoelétrico dos aminoácidos; b) Desenhe abaixo o padrão de migração esperado para os aminoácidos em sua eletroforese I II III III a) O aminoácido em questão tem propriedade ácida ou básica? b) Considere os seguintes valores: pKI = 2,17; pKII = 9,04; pKIII = 12,48. Calcule o ponto isoelétrico deste aminoácido. c) O pI está localizado entre quais pontos? d) Em qual ponto a carboxila do aminoácido vai estar totalmente protonada? d) Em que ponto o grupamento R do aminoácido vai estar totalmente desprotonado? a) Identifique os pontos I, II e II no gráfico. b) Identifique no gráfico qual região poderia ser considerada como região de tamponamento. c) Defina Sistema-tampão.
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