Bioquímica: Proteínas e Aminoácidos

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18/08/2021
Disciplina de Bioquímica
PROTEÍNAS Profa. Dra. Denise Carleto Andia
Universidade Paulista – UNIP
Imagens livre acesso: Unsphash, Pixabay, Flickr e Pexels
Os 3 estágios do catabolismo
Tubo digestório:
 macromoléculas 
digeridas
Interior das células:
 degradação em 
produtos menores
Mitocôndrias:
 produtos finais
Diferença e funções dos aa
Recapitulando...

AMINOÁCIDOS
Essenciais
• Fenilalanina
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptofano
• Valina
Não essenciais
• Alanina
• Arginina
• Asparagina
• Aspartato
• Cisteína
• Glutamato
• Glutamina
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
Ligação 
Peptídica
N 
terminal
C 
terminal
Grupo 
Amino
Grupo 
Carboxil
a
Subprodut
o
resultante da 
desidratação 
de 2 aa
subproduto
= tripeptídeo
= dipeptídeo
= polipeptídeo
Conceito
Níveis estruturais 
de organização
Principais 
propriedades 
químicas
Classificação
 Proteínas
 Macromoléculas sintetizadas a partir de 20 aminoácidos
 51 aminoácidos na insulina bovina e mais de 8.000 na desidrogenase glutâmica
 O catabolismo exige que novas proteínas sejam sintetizadas (anabolismo)
 Participam da construção de tecidos
 Fonte de energia: 4 Kcal/grama de proteína (lipídeos = 9kcal/g)
 Presentes em diversos fluídos e secreções corpóreas: leite, esperma, muco
 Carga elétrica e solubilidade de 
aa e proteínas
 A carga elétrica total de uma proteína é a soma das cargas das 
cadeias laterais dos aa e dos grupos amino e carboxila
O valor de pH no qual o número de cargas positivas (grupos básicos)
é igual ao número de cargas negativas (grupos ácidos) - molécula 
eletricamente neutra - é denominado de ponto isoelétrico (pI)
Proteínas com pI maior que 7: proteínas básicas
Proteínas com pI menor que 7: proteínas ácidas
Marzzoco e Torres
Histonas: no pH celular apresentam-se com 
carga positiva, o que permite sua ligação ao 
DNA para formar os cromossomos.
Proteínas básicas
https://www.researchgate.net/publication/281113055_Aplicacao_de_tecnicas_proteomicas_n
a_caracterizacao_do_veneno_da_serpente_Bothrops_insularis_Viperidae_Magno_Junqueira
 Carga elétrica e solubilidade de 
aa e proteínas
 A solubilidade das proteínas depende, entre outros fatores, da
presença das cargas elétricas ao longo da molécula.
 As cargas positivas ou negativas determinam a interação com o
meio aquoso
 As cargas positivas ou negativas estabelecem uma repulsão
entre as próprias moléculas de proteína, aumentando a
interação com o solvente, favorecendo a solubilidade
 Carga elétrica e solubilidade de 
aa e proteínas
 no pI há equilíbrio entre as cargas positivas e negativas e a
repulsão entre as moléculas de proteína e as forças de interação
com o solvente são mínimas. Neste caso, as proteínas formam
aglomerados que precipitam, diminuindo a solubilidade
No pI a solubilidade é menor do 
que em outros valores de pH 
Portanto...
Coeficiente de solubilidade
 Solução saturada: 
máxima quantidade de soluto em 
uma certa quantidade de solvente 
e em determinada temperatura
 Solução insaturada :
quantidade de soluto abaixo de 
seu coeficiente solubilidade
 Sal: 36 g em 100 mL a 20°C
 quantidade máxima de soluto dissolvido 
em determinada quantidade de solvente 
 Estrutura das proteínas
 Dependente do tipo de aa que compõe a proteína
 Dependente de como os aa estão dispostos uns em relação aos outros
 Dependente da afinidade de ligação das cargas dos aa
 Estrutura primária
 Estrutura secundária
 Estrutura terciária
 Estrutura quaternária
Estrutura primária
 Sequência de aa da cadeia polipeptídica, determinada
geneticamente e específica para cada proteína
 número de aminoácidos
 natureza dos aminoácidos
 sequência de aminoácidos
Amino
terminal
Carboxila
terminal

Amino
terminal
Carboxila
terminal
A sequência de aa é a ligação entre a mensagem genética contida no DNA e
a estrutura tridimensional que executa a função biológica de uma proteína
Alterações na sequência de aa podem produzir patologias
 Anemia falciforme
 Doença genética hereditária, provocada
por substituição de um aa na estrutura
primária da hemoglobina.
 Causa má formação das hemácias, que
assumem forma semelhante a foices e
causa deficiência no transporte de
gases nos portadores da doença.

As sequências de aa nas proteínas podem variar entre
espécies e as proteínas continuarem a ter as mesmas funções 

Estrutura secundária
 Descreve as estruturas tridimensionais formadas por aa dos segmentos da cadeia
polipeptídica que estão próximos na sequência primária
 Ocorre pela possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos dos aa e seus 
grupos amina e carboxila.
 Pode ser o último nível em proteínas com estruturas mais simples
 2 organizações estáveis ligadas por pontes de hidrogênio :
 Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
 Interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes

https://escolaeducacao.com.br/estrutura-das-proteinas/
α-hélice
Conformação-β
Reverse turns
Em uma única proteína pode haver 
vários tipos de estruturas secundárias
Rotação das ligações do carbono 
com os grupos amina e carboxila

Estrutura terciária
 Dobramento final tridimensional,
que resulta de ligações entre as
cadeias laterais dos aa e da
interação dessas cadeias com o
meio aquoso
 O resultado é o enovelamento de
toda a cadeia polipeptídica -
estrutura nativa
conformação mais estável da molécula

Estrutura quaternária
 É a associação tridimensional de várias cadeias polipeptídicas (subunidades),
que podem ser iguais ou diferentes
 A hemoglobina é formada por 4 cadeias polipeptídicas: 2 α e 2 β
https://www.infoescola.com/sangue/hemoglobina
/
 Quando a proteína é sintetizada, sua estrutura primária dobra-se 
espontaneamente, originando as estruturas secundárias e terciárias
 A estrutura quaternária é formada espontaneamente assim que
a estrutura terciária das subunidades é formada 

 Estrutura das proteínas
 NATIVA: conformação mais estável da molécula, refletindo equilíbrio 
entre as interações no interior da proteína e entre a proteína e o 
meio ambiente em que se encontra.
 DESNATURADA: quando isolamos e purificamos uma proteína, o seu 
meio ambiente é alterado, afetando sua estrutura espacial, podendo 
ocasionar perda de função. As ligações peptídicas são mantidas, mas 
distendidas, com rompimento de ligações não covalentes
 Agentes desnaturantes
 Aquecimento a temperatura altas, menores que 100ºC
 Ácidos e álcalis fortes: pH muito altos ou muito baixos dão à molécula 
elevada carga positiva ou negativa, causando repulsão intramolecular
 Solventes ou compostos que formam ligações de hidrogênio com 
grupamentos da proteína, substituindo as ligações que mantinham a 
estrutura nativa
 Detergentes ou sabões: sua cauda hidrofóbica se introduz no interior da 
molécula, rompendo a estrutura nativa 
aquecimento
Proteínas formam um
complexo com as
cargas negativas do
SDS, migrando no gel
peso molecular
amostras
Assis et al., 2021
Western Blotting para a proteína RUNX2

Desnaturação proteica
A albumina do ovo, quando aquecida, 
é desnaturada e torna-se insolúvel
Propriedades
Macromoléculas de estruturas extremamente complexas, as
proteínas são compostos sem odor e sem sabor.
 A solubilidade das proteínas dependerá do número de grupos
hidrofílicos e hidrofóbicos e da distribuição desses grupos na
molécula.
Anfóteras: apresentam grande número de cargas positivas e
negativas, provenientes dos grupos amínicos e carboxílicos
dos aa carregados positivamente ou negativamente.

Classificação e funções
 Transportam substâncias: lipoproteínas
 Defesa do organismo contra corpos estranhos: anticorpos 
 Funções específicas: hormônios
 Catalisam reações químicas: enzimas (tripsina, lipase)
 Estrutural: colágeno, elastina, queratina Proteção: queratina
 Transporte: hemoglobina
 Regulação: insulina
 Movimentação: actina e miosina
Classificação
 ENZIMAS: controlam a velocidade e regulam as reações que ocorrem 
no organismo. Catalisam reações químicas específicas atuando sobre 
substratos específicos e em locais específicos desses substratos.
síntese da 
molécula 
de DNA

Classificação
 Proteínas estruturais: 
 Suporte mecânico às
células e tecidos
 Componentes da matriz
extracelular, tendões e 
ligamentos
 Microtúbulos e filamentos
no interior celular proteína mais abundante em vertebrados 
(30% do conteúdo proteico) 

Classificação
 Proteínas de transporte: 
 Transferem moléculas como 
íons, açúcares, aminoácidos, 
nucleotídeos e metabólitos 
através da membrana celular.
 possuem cadeias peptídicas 
que, muitas vezes, atravessam a 
bicamada lipídica.
 Classificação
 Proteínas de sinalização e 
receptoras:
 Responsáveis pela sinalização 
entre células 
 Hormônios, neurotransmissores
e receptores
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/hormonios.htm

 Proteínas motoras:
 Produzem movimentos nas
células e tecidos
 Miosina, actina
Classificação
Classificação
 Proteínas de regulação gênica:
 Responsáveis por “ligar e desligar” a expressão dos genes
fita de 
DNA
Proteínas globulares
 Estrutura compacta
 Solúvel em água ou em camadas
bilipídicas
 Estrutura secundária complexa 
com mistura de hélices α e folhas β
 Estrutura quaternária mantida por 
ligações não covalentes
 Funções em todos os aspectos do 
metabolismo
Proteínas fibrosas
 Estrutura estendida
 Insolúvel em água ou em camadas
bilipídicas
 Estrutura secundária de apenas 1 
tipo
 Estrutura quaternária mantida por 
ligações covalentes
 Funções de estrutura
https://www.youtube.com/watch?v=6nxRxoGME_I
https://www.youtube.com/watch?v=CHM15Jq0lQI
Conceito
Níveis estruturais 
de organização
Propriedades 
químicas
Classificação
denise.andia@docente.unip.br
	Número do slide 1
	Número do slide 2
	Número do slide 3
	AMINOÁCIDOS
	Número do slide 5
	Número do slide 6
	Número do slide 7
	Número do slide 8
	Proteínas
	Carga elétrica e solubilidade de aa e proteínas
	Número do slide 11
	Número do slide 12
	Número do slide 13
	Carga elétrica e solubilidade de aa e proteínas
	Carga elétrica e solubilidade de aa e proteínas
	Número do slide 16
	Número do slide 17
	Estrutura das proteínas
	Estrutura primária
	Número do slide 20
	Anemia falciforme
	Número do slide 22
	Estrutura secundária
	Número do slide 24
	Estrutura terciária
	Estrutura quaternária
	Número do slide 27
	Número do slide 28
	Estrutura das proteínas
	Agentes desnaturantes
	Número do slide 31
	Número do slide 32
	Número do slide 33
	Número do slide 34
	Número do slide 35
	Classificação e funções
	Número do slide 37
	Número do slide 38
	Número do slide 39
	Número do slide 40
	Número do slide 41
	Número do slide 42
	Número do slide 43
	Número do slide 44
	Número do slide 45
	Número do slide 46