Estudo Dirigido Enzimas Bioquímica

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Estudo Dirigido ENZIMAS
 
1.O que são enzimas?
São catalizadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação enzimática e não são consumidos durante a reação que catalizam.
São catalizadores proteicos que aumentam a coloração de uma reação enzimática e não são consumidos durante a reação que catalizam.
São catalizadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação enzimática e são consumidos durante a reação que catalizam.
São catalizadores proteicos que diminuem a velocidade de uma reação enzimática e não são consumidos durante a reação que catalizam.
Nenhuma alternativa correta
 
2.Se removermos o cofator de uma holoenzima, o que sobra?
Uma proteína conjugada inativa
Uma apoenzima inativa
Uma apoenzima ativa
Uma proteína conjugada ativa
Nenhuma alternativa correta
 
3.Em relação à grupo prostético podemos afirmar que:
É uma enzima conjugada inativa
É uma enzima conjugada ativa
É um cofator ligado fortemente a enzima, geralmente por ligação covalente
É uma enzima simples
Nenhuma alternativa correta
 
4.Sobre as enzimas, avalie as afirmativas que seguem na figura abaixo, e marque a alternativa correta:
Somente II e IV são falsas
Somente I e III são falsas
Somente I, II e III são verdadeiras
Somente II é falsa 
Somente I e III são verdadeiras
Figura correspondente à questão 4
 
5.Observando a figura abaixo, marque a opção que corresponde corretamente as letras (A) e (B) marcadas na figura:
(A) Energia de ativação sem enzima (B) Energia de ativação com enzima
(A) Velocidade de ativação sem enzima (B) Velocidade de ativação com enzima
(A) Energia de ativação com enzima (B) Energia de ativação sem enzima
(A) Energia de ativação com enzima (B) Energia de ativação sem substrato
(A) Velocidade de ativação com enzima (B) Energia de ativação sem enzima
Figura correspondente à questão 5
 
6.Marque a alternativa em que sobre as características de uma enzima NÃO é correto afirmar:
Apresentar eficácia catalítica
Alto grau de especificidade
Não são influenciadas por mudanças de pH ou temperatura 
Acelerar a velocidade das reações por diminuir a energia de ativação
Não ser consumida ou alterada
Não altera o equilíbrio da reação
Possuem atividade regulada
 
7.Marque a alternativa que completa a seguinte frase: As enzimas podem ser simples ou conjugadas. Elas são ditas conjugadas quando possuem um... ligado a elas, que é uma parte...Este cofator pode ser ... (coenzima) ou ... (íon metálico).
Aminoácido- proteica- prolina- ferro
Cofator- não proteica- orgânico-inorgânico 
Cofator- proteica-orgânico-inorgânico
Aminoácido- não proteica- orgânico-ferro
 
8.Com relação à classificação sistemática das enzimas, marque a alternativa que completa os espaços marcados com números na figura abaixo:
(1) Isomerases (2) Ligases (3) Hidrolases (4)Transferases (5) Oxiredutases (6) Liases
(1) Ligases (2) Hidrolases (3) Transferases (4)Oxiredutases (5) Liases (6) Isomerases
(1) Transferases (2) Oxiredutases (3) Ligases (4) Hidrolases (5) Isomerases (6) Liases
(1) Hidrolases (2) Transferases (3) Oxiredutases (4) Isomerases (5) Liases (6) Ligases
(1) Oxiredutases (2) Liases (3) Isomerases (4) Ligases (5) Tranferases (6) Hidrolases
Figura referente à questão 8
 
9.Com relação ao sítio ativo de uma enzima, é verdadeiro ou falso afirmar: O sítio ativo de uma enzima é um ambiente/região específica da enzima onde as reações catalisadas por elas ocorrem.
Verdadeiro
Falso
 
10.No modelo simples de uma reação enzimática o que significa k:
Refere-se a porcão proteica da enzima
Refere-se ao produto
Refere-se ao complexo enzima-substrato
Nenhuma alternativa correta
Indica uma constante de velocidade da reação e também pode indicar a direção da reação
Refere-se ao substrato da reação
Figura correspondente à questão 10
 
11.A catálise enzimática possui duas hipóteses. Marque a alternativa onde a correspondência entre a letra marcada na figura abaixo e o nome da hipótese está correta e também onde a definição da hipótese está correta:
(A) Hipótese do encaixe induzido, onde o sítio ativo da enzima não é complementar ao substrato, no entanto, este sofre mudanças conformacionais e torna-se complementar ao substrato (B) Hipótese chave-fechadura, onde o sítio ativo da enzima já é complementar ao substrato
(A) Hipótese do encaixe perfeito, onde o sítio ativo da enzima não é complementar ao substrato, no entanto, este sofre mudanças conformacionais e torna-se complementar ao substrato (B) Hipótese do encaixe moldado, onde o sítio ativo da enzima já é complementar ao substrato
(A) Hipótese do encaixe moldado, onde o sítio ativo da enzima já é complementar ao substrato (B) Hipótese do encaixe perfeito, onde o sítio ativo da enzima não é complementar ao substrato, no entanto, este sofre mudanças conformacionais e torna-se complementar ao substrato
(A) Hipótese chave-fechadura, onde o sítio ativo da enzima já é complementar ao substrato (B) Hipótese do encaixe induzido, onde o sítio ativo da enzima não é complementar ao substrato, no entanto, este sofre mudanças conformacionais e torna-se complementar ao substrato
(A) Hipótese chave-fechadura, onde o sítio ativo da enzima não é complementar ao substrato, no entanto, este sofre mudanças conformacionais e torna-se complementar ao substrato (B) Hipótese do encaixe induzido, onde o sítio ativo da enzima já é complementar ao substrato
Figura correspondente à questão 11
 
12.Observando a figura abaixo podemos afirmar que: O estado de transição (marcado com o número 1 na figura) é um momento molecular transitório onde qualquer evento químico que ocorra tem a mesma probabilidade de seguir tanto para formar novamente o substrato como para formar o produto e que a energia de ativação é a diferença entre a energia do estado basal (só o substrato presente) e a energia do estado de transição e que esta energia de ativação é maior em reações não catalisadas (número 2 na figura) do que nas catalisadas (número 3 na figura).
Sim
Não
Figura referente à questão 12
 
13.A partir da observação da figura com o que foi visto em sala de aula complete a seguinte frase: Observando a figura (A)-A velocidade máxima é uma velocidade bem próxima do platô de velocidade de uma reação enzimática, ou seja, uma velocidade na qual... e onde a adição de mais substrato...Agora observando a figura (B)- A velocidade máxima dividido por 2 é a velocidade... e o ... corresponde a concentração de substrato em que isto acontece
Quase todas as enzimas estão saturadas (ocupadas)-quase não provoca aumento na velocidade(platô)- na qual metade das enzimas estão ocupadas- constante de Michaelis (Km)
Todas as estão livres (não ocupadas)- provoca aumento na velocidade- na qual um pouco mais da metade das enzimas estão ocupadas- constante de Menten (Km)
Quase todas as enzimas estão saturadas (ocupadas)- provoca aumento na velocidade- na qual metade das enzimas estão ocupadas- constante de Menten (Km)
Todas as estão livres (não ocupadas)- quase não provoca aumento na velocidade (platô)- na qual metade das enzimas estão ocupadas- constante de Michaelis (Km)
Figura referente à questão 13
 
14.Sobre a equação de Michaelis-Menten e a constante de Michaelis (Km) é correto afirmar (afirmativas na figura abaixo):
Somente I é verdadeira
Somente V é falsa
Somente I, II e III são verdadeiras
Somente I e II são verdadeiras
Somente IV é falsa
Somente I, III e IV são falsas
Figura correspondente à questão 14
 
15.A equação de Lineweaver-Burk é uma transformação simples da equação de Michaelis-Menten e visa facilitar a determinação da velocidade máxima, Km  e ação de inibidores em gráficos que plotam velocidade x concentração de substrato. Levando em conta a definição anterior e observando a imagem abaixo tudo que foi explicado é verdadeiro ou falso?
Verdadeiro
Falso
Figura correspondente à questão 15
 
16.Marque a alternativa que associa corretamente as letras contidas na figura abaixo ao que elas demarcam:
(A) Km/Vmáx (B) 1/Vmáx (C) -1/Km (D)1/[S] (E) 1/Vo
(A) 1/Vmáx (B) 1/[S] (C) 1/Vo (D) Km/Vmáx (E) -1/Km
(A) 1/Vo (B) Km/Vmáx (C) 1/Vmáx(D) -1/Km (E) 1/[S]
(A) -1/Km (B) 1/Vo (C) 1/[S] (D) Km/Vmáx (E) 1/Vmáx
Figura referente à questão 16
 
17.Sobre as enzimas e efetores alostéricos qual das alternativas abaixo são verdadeiras (afirmativas na figura abaixo):
Somente I é verdadeira
Somente IV e III são falsas
Somente I, II e III são verdadeiras
Somente IV é verdadeira
Somente II e III são falsas
 
Figura referente à questão 17
 
18.Entre os fatores que podem afetar a atividade enzimática, marque a alternativa que NÃO corresponde a um deles:
Temperatura
Número de produto formado
pH
Concentração do substrato
Inibidores
 
19.Marque a alternativa que indica que tipo de inibição enzimática está representada em (A) na figura abaixo e qual está representada em (B):
(A) Inibição não competitiva (B) Inibição competitiva
(A) Inibição por complementariedade (B) Inibição por ocupação
(A) Inibição por ocupação (B) Inibição por complementariaedade
(A) Inibição competitiva (B) Inibição não competitiva
 
Figura referente à questão 19
Bons estudos!