Bioquimica - Aminoacidos E Proteinas

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Aminoácidos 
e proteínas 
Aminoácidos (AA) 
- Compostos orgânicos 
formados principalmente por 
C, H, O e N (em alguns 
casos S também);
- São monômeros, ou seja 
micromolécula que quando 
se unem formam um 
polímero ou macromolécula;
- Na sua estrutura possui 
um carbono alfa (C) ligado a 
um grupo carboxílico 
(COOH), um grupo amina 
(NH2) e um hidrogênio;
- Possui também uma 
ligação com um radical 
específico (R), na qual 
será responsável pela 
diferenciação dos 
aminoácidos;
- Nas proteínas, podem 
ser encontrados até 20 
tipos de aminoácidos 
proteicos;
- Existem dois tipos de 
aminoácidos: essenciais 
e naturais;
Funções dos aminoácidos 
- Principal função é a formação de proteínas;
- Isolados podem sofrer pequenas modificações 
e atuar como hormônios ( Ex.: hormônio T3 e T4 
da tireoide);
- Alguns podem atuar no sistema-tampão do 
corpo;
- Indústria de alimentos: aspartame (adoçante).
Fonte de aminoácidos 
- Alimentação;
- Proteína animal;
- Leguminosas;
- Arroz + feijão = todos os AA essenciais.
- 8 aminoácidos proteicos;
- Não são produzidos pelo corpo;
- Necessário serem ingeridos na 
alimentação;
- Ex.: fenilalanina, valina, 
triptofano, lisina. 
Essenciais Naturais
- 12 aminoácidos 
proteicos;
- São produzidos pelo 
corpo;
- Ex.: glicina, alanina, 
serina, cisteína.
Arginina é considerado um aminoácido semi-natural ou semi-
essencial, pois o corpo produz em pouca quantidade, sendo 
necessário realizar a ingestão na alimentação. 
atenção!!!
Tipos de aminoácidos 
Classificação dos aminoácidos 
Glicogênico 
- Aminoácido 
que quando 
metabolizado 
pode formar 
glicose. 
Cetogênico 
- Aminoácido que 
quando 
metabolizado 
pode formar 
corpos cetônicos.
Glicocetogênico 
- Aminoácido que quando 
metabolizado pode 
formar tanto glicose 
como corpos cetônicos.
Ligações peptídicas 
- Quando ocorre a ligação entre os aminoácidos eles 
passam a se chamar peptídeos;
- São as ligações responsáveis pela união entre os 
aminoácidos;
- A partir dessa ligação é possível a formação das 
proteínas ;
- Para que ocorra essa união entre os aminoácidos é 
necessário que ocorra uma desidratação, ou seja, a 
retirada de uma molécula de água;
- A quebra de uma ligação peptídica ocorre pela hidrolise, 
ou seja, adição de uma molécula de água;
- A cada ligação formada entre aminoácidos ocorre a 
liberação de uma molécula de água;
- Nº de aminoácidos - 1 = nº de ligações entre os 
aminoácidos.
Oligopeptídeos 
- Cadeia de 2 a 10 
aminoácidos;
- Dipepetídeo: 2 AA;
- Tripepitídeo: 3 AA.
Polipeptídeo Proteínas 
- Cadeia de 10 
a 80 
aminoácidos.
- Cadeia e 
mais de 80 
aminoácidos.
Como ocorre a ligação peptídica??
- A ligação OH do grupo carboxila do aminoácido 1 se liga a um dos H 
do grupo amina do aminoácido 2;
- Essa ligação forma uma molécula de H2O (água);
- A ligação CO restante do grupo carboxila do aminoácido 1 se liga 
(ligação peptídica) ao N do grupo amina do aminoácido 2 
Proteínas 
- Composto orgânico mais abundante no corpo 
humano;
- Formada por C, O, H, N, S* (não são todas que 
possuem)
- Cada gene do corpo possui uma informação 
específica para formar uma proteína;
- São polímeros (macromoléculas formadas pela 
união de várias micromoléculas/monômeros) 
orgânicos formados pela união de aminoácidos;
- Quantidade e combinação de aminoácidos forma 
diferentes proteínas; 
- Possui uma diversidade funcional.
Funções gerais das proteínas 
- Energética: albumina
- Catalítica: enzimas
- Transporte: hemoglobina
- Estrutural: colágeno e queratina (unha, 
cabelo, pele);
- Regulação: hormônios (insulina e glucagon)
- Defesa: anticorpos
- Contração: actina e miosina
- Pigmentação: hemocianina 
Classificação das proteínas 
 Quanto a Composição
Simples
- Na sua composição 
possui apenas 
aminoácidos;
- Ex.: globina
Conjugadas
- Na sua composição é encontrado 
aminoácidos e grupo prostético 
(qualquer substância que entra na 
composição da proteína diferente de 
AA);
- Ex.: glicoproteína
Quanto a estrutura 
Primária ou linear 
- Apenas ligações 
peptídicas. 
Secundária ou helicoidal 
- Formada por 2 tipos de 
ligações;
 - Ligações peptídicas e 
pontes de hidrogênio;
- Pontes de hidrogênio são 
responsáveis pelo formato 
helicoidal.
Terciária ou globular
Quartenária ou conjunto de 
glóbulos
- Formada por 3 tipos de 
ligações;
- Ligações peptídicas, pontes 
de hidrogênio e interação 
hidrofóbica;
- A interação hidrofóbica é 
uma interação entre radicais 
apolares, responsável pela 
estrutura globular;
- Caso não haja interação 
hidrofóbica, pode ser 
substituída por pontes de 
sulfeto.
- Maior estrutura;
- Conjuntos de 
glóbulos unidos;
- Formada por 4 
ligações;
- Ligações peptídicas, 
pontes de hidrogênio, 
interação hidrofóbica 
e pontes de sulfeto.
**Proteína é ativa apenas na composição terciária ou 
quartenária** 
Desnaturação proteica 
- Mudança estrutural na proteína;
- Ocorre devido a alterações bruscas na temperatura 
ou pH do ambiente onde está inserida;
- Pode ocorrer por substâncias químicas também;
- Pode ser permanente ou temporária;
- Ocorre a perda ou mudança da funcionalidade da 
proteína;
- Nos casos temporário pode ocorrer a renaturação, 
ou seja, a proteína pode voltar a sua estrutura 
normal.
Proteínas associadas a grupos 
prostéticos 
- Glicoproteínas: carboidratos + proteínas
- Lipoproteína: lipídios + proteínas;
- Nucleoproteínas: ácidos nucleicos + proteínas
Enzimas 
- Toda enzima é uma proteína, porém nem toda 
proteína é uma enzima;
- Existente algumas exceções de enzimas que não 
são proteínas, porém são casos muito raros;
- Diminuem a energia de ativação;
- Acelera as reações
- São muito específicas;
- Se ligam apenas aos substratos adequados para 
aquele tipo específico;
- Fazem a quebra dos substratos. 
Fatores que afetam a atividade enzimática 
- Temperatura e pH;
- Na temperatura e pH ideal ocorre alta atividade 
enzimática, entretanto quando há o aumentou ou a 
diminuição desses fatores há uma baixa atividade 
enzimática;
- Cada enzima possui uma temperatura e pH ideal 
para sua atividade.