proteina 2023

Prévia do material em texto

Aminoácidos, peptídeos e 
proteínas
Prof. Me. Maria Izabel Pereira
➔As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas
células vivas.
➔Exibem uma grande diversidade de funções biológicas
➔Todas as proteínas são construídas com o mesmo conjunto de 
20 aminoácidos ligados covalentemente.
Aminoácidos
Aminoácidos
➔Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das
proteínas
➔Diferem entre si por suas cadeias laterais ou grupos R 
(variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam a 
solubilidade do aa em água.
◆ Os aa, por convenção internacional, têm sido designados por
abreviações de três letras ou por um símbolo de uma única
letra.
Classificação dos Aminoácidos
1- Grupos R não-polares
2- Grupos R aromáticos
3- Grupos R não-carregados, mas polares
➔Grupos R mais solúveis em água do que os não-polares, porque
contêm grupos funcionais que formam pte de H. 
4- Grupos R carregados negativamente (ácidos)
5- Grupos R carregados positivamente (básicos)
Aminoácidos não-padrão (modificados)
4-Hidroxiprolina
5-Hidroxilisina
6-N-metilisina
 -carboxiglutamato
Desmosina
Solenocisteína
Formação de pontes de dissulfeto
Cisteína
Cisteína
Cistina
Sequência de aminoácidos da insulina bovina
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
➔Ligação peptídica é formada pela remoção da água de um 
grupo carboxila de um aa e de um grupo amino de outro
(reação de condensação).
Proteínas
➔São polímeros de aminoácidos (Polímeros são 
macromoléculas formadas pela união de várias moléculas 
menores)
➔A proteína é formada por dois ou mais aminoácidos 
covalentemente ligados por ligações peptídicas 
➔A cadeia polipeptídica pode conter de 2 a milhares de 
aminoácidos
◆Dipeptídeo = número de aminoácidos é igual a 2
◆Tripeptídeo = número de aminoácidos é igual a 3
➔Oligopeptídeos = formado por um pequeno número de 
aminoácidos
➔Polipetídeo formado por um grande número de 
aminoácidos.
Estrutura das proteínas
Estrutura 
primária
Estrutura 
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
Resíduos de 
aminoácidos
α-hélice Cadeia 
polipeptídica ou 
proteína 
monomérica
Proteína 
multissubunidade
Proteínas multissubunidade
Oligomérica
Protômeros
Estrutura primária
Estrutura secundária:
Hélice a
Modelo de bola e 
bastão 
visto de lado
Modelo de bola e 
bastão 
visto de cima
Ligações de H entre os O e 
os H das ligações 
peptídicas Grupos R 
posicionados na 
parte externa
Hélice com giro 
para a esquerda
Hélice com giro 
para a direita
➔Estrutura da α-hélice
➔Uma representação 
em fita, mostrando os 
carbonos α e as cadeias 
laterais (em verde).
Estrutura secundária:
Folhas b
Antiparalela Paralela
Estruturas Terciária e Quaternária
Desnaturação e renaturação
Exemplo 
de
desnaturação
Proteínas conjugadas
Grupo prostético
Classe Grupo prostético Exemplo
Lipoproteínas lipídeos Lipoproteínas do sangue
Proteínas de membrana
Glicoproteínas Carboidratos IgG
Proteínas de membrana
Fosfoproteínas Fosfato Caseína
Hemeproteínas Ferroporfirina Hemoglobina
Mioglobina
Flavoproteínas Núcleos de flavina Succinato desidrogenase
Nucleoproteínas Nucleotídeos Ribossomos
Metaloproteínas Fe
Zn
Ca
Cu
Ferritina
Álcool desidrogenase
Calmodulina
Plastocianina
Funções 
biológicas 
das proteínas
Transporte
Armazenamento
Catálise
Motilidade
EstruturalDefesa
Regulação
Coagulação
Tamponamento
Proteínas fibrosas e globulares
Proteínas fibrosas
• Força e/ou flexibilidade
• Unidade estrutural = elemento simples de 
estrutura secundária
• Insolúveis em água
• α-queratina, colágeno e fibroína da seda
Hélice α de queratina
Duas cadeias em espiral
enroladas
Protofilamento
Protofibrila
Sentido horário
Sentido anti-
horário
4 = 32 α queratina = 1 filamento intermediário
Queratina
Colágeno
Estrutura das fibrilas de colágeno
fibrilas de 
colágeno
fibrilas 
de 
colágeno
✓Forma escalonada
✓Ligações cruzadas
Fibroína
Cadeia lateral 
de Ala 
Cadeia lateral de 
Gly
Proteínas globulares
• Função dinâmica
• Cadeia polipeptídica dobrada em formato
esférico
• solúveis em água
• Enzimas, proteínas de regulação
Carboidrato ligado
Imunoglobulina G
Mioglobina
Grupo 
heme
Aminoácidos 
hidrofóbicos
Hélices α
Núcleo 
hidrofóbico 
denso
Função de armazenamento de o2
Grupo Heme
Hemoglobina
Função de transporte de o2
HbF (a22);
HbA1 (a2b2) – 96%;
HbA2 (a22) – 2%;
Cadeias: a, b, , 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger.
4ª ed. São Paulo: Sarvier, 2006. 
NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5ª ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2011. 
CHAMPE, P.C., HARVEY, R.H. Bioquímica Ilustrada. Porto Alegre: Editora 
Artmed,3ªed., 2006. 
OBRIGADA!!
Prof. Me. Maria Izabel Pereira