ED Proteínas

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5) As proteínas globulares são formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adquirindo a forma esférica ou globular. Tais proteínas, em sua maioria, são solúveis em água. As proteínas globulares têm uma função dinâmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, muitos hormônios e proteínas transportadoras, como a albumina sérica e hemoglobina.
As proteínas fibrosas são insolúveis em água e são fisicamente resistentes; tais proteínas são formadas por cadeias polipeptídicas paralelas dispostas em longas fibras ou lâminas. Como exemplo de proteínas fibrosas têm o colágeno (tendões e osso), a queratina (cabelo, pele, chifre, unha), e a elastina (tecido conjuntivo elástico).
6) A Estrutura Primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. Sua estrutura resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto. 
A Estrutura Secundária é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila. Pode ser alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilíndricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora; e folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.
A Estrutura Terciária resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primata, por ligações não covalentes. Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e de sulfeto. 
Na Estrutura Quaternária algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essas estruturas tridimensionais são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária. A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos. 
7) As proteínas são macromoléculas formadas pela união sucessiva de aminoácidos, que são compostos originados da ligação peptídica entre um grupo amino e um grupo carboxílico. A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína. No entanto, uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteína.
8) A assimetria do carbono quiral confere aos aminoácidos atividade óptica, reconhecendo-se assim, para cada aminoácido, dois isómeros, D (dextrogiro) e L(levogiro). Por convenção, a configuração é definida pela posição do grupo -NH2 relativamente ao carbono quiral. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas têm todos configuração L. Conhecem-se todavia, alguns D-aminoácidos com atividade biológica.