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MUDE SUA VIDA! 
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SUMÁRIO 
BIOQUÍMICA ................................................................................................................................................ 2 
PROTEÍNAS .............................................................................................................................................. 2 
PEPTÍDEOS ........................................................................................................................................... 3 
PROTEÍNAS........................................................................................................................................... 3 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS ................................................................................................................ 3 
CLASSIFICAÇÃO .................................................................................................................................... 4 
ENZIMAS .............................................................................................................................................. 5 
 
 
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BIOQUÍMICA 
PROTEÍNAS 
Um passo importante para a compreensão da natureza química das proteínas foi a 
descoberta de que elas podiam ser digeridas por sucos estomacais de animais. Ao estudar a 
digestão de proteínas em tubos de ensaios, os cientistas verificaram que no lugar das 
proteínas digeridas iam surgindo pequenas moléculas orgânicas, que foram chamadas 
aminoácidos. 
Os aminoácidos são as unidades (monômeros) que constituem as proteínas (um tipo de 
polímero). Eles possuem um átomo de carbono central (chamado carbono α), ao qual se ligam 
um átomo de hidrogênio (–H), um grupo amina (–NH2), um grupo carboxila (–COOH) e um 
radical (–R), que pode ser tanto um único átomo de hidrogênio (glicina) como um complexo 
conjunto de átomos. É o RADICAL que caracteriza um aminoácido, variando entre diversos 
deles. 
 
Esquema de um aminoácido e seus componentes essenciais 
As provas costumam cobrar quais aminoácidos possuem radical carregado 
positivamente (Lisina, Arginina e Histidina – LAH) e negativamente (Glutamato e Aspartato). 
Além disso, os únicos aminoácidos com radicais aromáticos são a fenilalanina, tirosina e 
triptofano. Por ter a característica ressonante, esses radicais conseguem absorver luz UV. 
Enquanto o triptofano é o que mais absorve UV, a fenilalanina é a menos ativa, com a tirosina 
localizado entre ambos. 
O carbono α assimétrico (central), na grande maioria dos aminoácidos, liga-se a quatro 
radicais diferentes. Isso confere uma característica de quiralidade à molécula, com 
responsividade à polarização da luz, gerando misturas racêmicas contendo estereoisômeros 
dextrógiros (D, desviam a luz polarizada para a direita) e levógiros (L, desviam a luz 
polarizada para a esquerda). Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas humanas 
são EXCLUSIVAMENTE estereoisômeros 𝓵. 
 
Figura mostrando os estereoisômeros de alanina 
ATENÇÃO! A glicina é o aminoácido mais simples, com o radical hidrogênio, sendo o 
único aminoácido que não apresenta carbono quiral. 
Na natureza existem 20 tipos de aminoácidos diferentes que constituem as proteínas. Ao 
contrário das células animais, os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos 
necessários para a produção de suas proteínas. Denomina-se naturais os aminoácidos que um 
organismo animal produz. Por sua vez, os aminoácidos essenciais são aqueles que devem ser 
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ingeridos, já que sem eles a síntese de proteínas pela célula animal seria prejudicada. Segue a 
tabela dos aminoácidos naturais e essenciais em humanos. 
aa NATURAIS aa ESSENCIAIS 
Glutamato Metionina 
Glutamina Treonina 
Prolina Lisina 
Aspartato Isoleucina 
Asparagina Triptofano (aromático) 
Tirosina (aromático) Fenilalanina (aromático) 
Alanina Histidina 
Serina Valina 
Glicina Leucina 
Cisteína *Arginina (essencial somente em jovens) 
ATENÇÃO! Os 20 aminoácidos formadores das proteínas são chamados de 
aminoácidos primários. Existe ainda os aminoácidos secundários, que consistem em 
alterações de aminoácidos primários, podendo também ser encontrado em proteínas 
(4-hidroxiprolina). 
PEPTÍDEOS 
São moléculas formadas pela união de dois ou mais aminoácidos. Podem ser dipeptídeo, 
tetrapeptídeo etc. Os aminoácidos são unidos pela ligação peptídica, sendo essa ligação 
caracterizada pela condensação e formação de água, com ajuda da peptidiltransferase. A 
ligação peptídica é rígida e planar, o que permite que haja mutarrotação aos arredores do 
carbono α. 
 
Reação reversível de peptidização com envolvimento da molécula de água 
PROTEÍNAS 
As proteínas são polímeros de aminoácidos com funções diversas, dentre elas: 
transporte, armazenamento, estrutural, toxina etc. O que muda de uma proteína para outra é a 
sua estrutura. Então, vamos estudá-la. 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
A estrutura de uma proteína pode ser dividida em quatro níveis de complexidade, 
conhecidos como estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
 A estrutura primária é determinada pela sequência de aminoácidos que compõem 
a cadeia polipeptídica; 
 A estrutura secundária é determinada pela interação de átomos de hidrogênio de 
carga positiva com átomos de oxigênio de carga negativa em carbonos da mesma 
Ligação peptídica 
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cadeia polipeptídica. Essas interações resultam em diversos padrões secundários 
característicos de conformação da proteína, incluindo a α-hélice, β-conformação e 
voltas β; 
 A estrutura terciária é determinada por interações de aminoácidos que estão 
relativamente distantes no arcabouço da proteína. Essas interações, que incluem 
ligações iônicas, de hidrogênio e interações hidrofóbicas (entre outras), conferem 
às proteínas estabilidade de sua estrutura tridimensional característica. Entre as 
formas terciárias encontram-se as alças β-α-β, o barril β e a folha β-pregueada. A 
estrutura terciária também permite uma classificação em proteínas fibrosas e 
globulares (ver adiante); 
 A estrutura quaternária é determinada pelas interações de ligação entre duas ou 
mais subunidades proteicas independentes. Aqui se encontra os padrões de 
enovelamento e motivos proteínas, que consistem em regiões funcionais com 
conformação identificável. 
Na técnica de sequenciamento de proteínas, ou método de Edman, utiliza-se o 
fenilisotiocianato para determinar o aminoácido na extremidade N-terminal. O DTT e o ácido 
perfórmico são bons agentes oxidantes de ligação dissulfeto. 
ATENÇÃO! A conformação de uma proteína tem relação direta com a sua atividade 
e é estabilizada por interações fracas, entre elas: interação dissulfeto (ponte de 
cistina), ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e iônicas. 
A desnaturação pode ser causada por vários fatores: elevação da temperatura, 
mudanças de pH e certas substâncias, como a ureia. Quando as moléculas das proteínas se 
desnaturam, alteram-se as estruturas quaternária, terciária e eventualmente, a secundária. 
Desnaturadas, as proteínas da clara do ovo e do leite, por exemplo, têm sua consistência 
irreversivelmente modificada. No entanto, existe a RENATURAÇÃO, um processo de 
reestruturação da proteína, como ocorre com a Ribonuclease. 
 
Esquema mostrando as estruturas 1ª, 2ª, 3ª e 4ª das proteínas 
CLASSIFICAÇÃO 
É possível classificar as proteínas quanto à forma e quanto à composição. 
 Tipo de Proteína Características 
Classificação quanto 
à FORMA 
Fibrosa 
(Ex.: Queratina) 
1) São insolúveis em água; 
2) Grupos R hidrofóbicos de resíduos de 
aminoácidos expostos; 
3) Função estrutural (conferem resistência ou 
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elasticidade às estruturas
nas quais elas 
ocorrem). 
Globular 
(Ex.: Hemoglobina) 
1) São solúveis em água; 
2) Grupos R hidrofóbicos de resíduos de 
aminoácidos escondidos; 
3) Função enzimática, nutrientes, defesa, 
transporte, etc. 
Classificação quanto 
à COMPOSIÇÃO 
Simples ou Homoproteínas 
(Ex.: albumina, colágeno) 
São constituídas, exclusivamente por 
aminoácidos. Em outras palavras, fornecem 
exclusivamente uma mistura de aminoácidos por 
hidrólise. 
Conjugadas ou 
Heteroproteínas 
(Ex.: histonas, lipoproteínas, 
caseína, hemeproteínas, 
anticorpos) 
Proteínas conjugadas estão compostas 
de proteína simples combinada com alguma 
substância de natureza não- proteica. O grupo 
não proteico é chamado "grupo prostético". 
ENZIMAS 
Enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, aceleram reações químicas. Com exceção 
de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (ribozimas), todas 
as enzimas são proteínas. Como moléculas proteicas, a atividade catalítica DEPENDE da 
integridade da sua conformação proteica nativa (estrutura primária, secundária, terciária e 
quaternária). 
COMO ATUAM AS ENZIMAS 
Energia de ativação (∆G) é a energia necessária para levar as moléculas do substrato ao estado de 
transição. A formação das interações fracas é acompanhada por uma pequena liberação de energia livre, 
chamada de energia de ligação. As enzimas DIMINUEM a energia de ativação das reações graças a energia 
de ligação. A energia de ligação fornece tanto especificidade quanto catálise. A enzima não é gasta, ou seja, 
é recuperada intacta no término do processo. 
 
A energia de ligação contribui para a diminuição da energia de ativação, pois com a 
ligação da enzima com o substrato ocorre o seguinte: 
 Diminuição da Entropia das moléculas (nível de desorganização); 
 Retirada da capa de solvatação; 
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 Compensação de qualquer tensão (distorção estrutural ou eletrônica) na molécula 
do substrato; 
 Alinhamento apropriado dos grupos catalíticos funcionais da enzima e grupos do 
substrato. 
Além de tudo isso, a enzima pode se “ajustar” as moléculas, ou seja, além do modelo 
CHAVE-FECHADURA, pode ocorrer alteração conformacional da enzima. Dessa forma, a 
enzima se “adapta” à estrutura do substrato, promovendo um aconchego da molécula e sua 
reação. Hoje já se sabe que não é somente o mecanismo de chave-fechadura que soluciona a 
atividade enzimática, mas também um mecanismo chamado ajuste induzido. Nesse 
mecanismo, além de haver uma pré-disposição conformacional na enzima, ainda existe uma 
adaptação enzimática ao substrato, com microinterações capazes de catalisar a molécula. 
 
 
Modelo “Chave-
Fechadura” 
 
A molécula se encaixa 
perfeitamente na enzima 
Modelo “Ajuste 
Induzido” 
 
A molécula se 
encaixa na enzima, 
a qual se ajusta 
sobre o substrato. 
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