Bioquímica (Completo até lipídeos)

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Aminoácidos 
Aminoácidos: moléculas orgânicas formadas por 1 grupo amino (-NH2), carboxila (COOH), 1 
átomo de hidrogênio e um grupo funcional R. Todos eles ligados ao carbono alfa. Suas funções 
se destacam em: 
 
• Unidades estruturais de proteínas e peptídeos. 
• Componentes estruturais dos glicerofosfolipídeos. 
• Precursores na síntese de moléculas. (heme e clorofila) 
• Fonte de grupos metila (CH3) em reações de metilação. 
• São componentes de coenzimas. (coenzima A) 
• Intermediários metabólicos. (arginina) 
• Neurotransmissores. 
• Precursores dos hormônios. (tiroxina) 
 
 
 
• São 20 aminoácidos presentes na natureza codificados pelo DNA, e a única diferença 
entre eles são os grupos funcionais em suas cadeias laterais. 
• Em ph 7,0 os aminoácidos estão ionizados (carboxila negativo e amino positivo), um 
básico e um ácido, chamado de íon dipolar ou híbrido: anfóteros. 
• A contagem de carbonos começa pela carboxila, em seguida vem a alfa, beta, gama, 
delta, epsilon, e assim por diante. 
• Aminoácidos tem altos pontos de fusão e ebulição, logo são cristalinos, e isso é 
explicado pela sua natureza iônica e dipolar, por ser um anfótero. 
 
 
 
 
 
Os aminoácidos são classificados em relação a sua cadeia lateral: 
• Apolares ou hidrofóbicos (hidrocarbonetos ou átomos com eletronegatividade baixo, 
próximo ao carbono ou hidrogênio) 
• Polar neutro ou hidrofílico (hidroxila, sulfidrila, amida-grupos que interagem com 
pontes de hidrogênio) 
• Polar com carga negativa ou ácidos (carga do grupo R) 
• Polar com carga positiva ou básicos (carga do grupo R) 
 
Alguns aminoácidos como tirosina, triptofano e fenilalanina são aromáticos, pois sua cadeia 
lateral possui um fenil. 
 
Os aminoácidos são classificados também em relação ao seu destino metabólico. 
• Glicogênicos (convertidos em glicose)-alanina, cisteína, glicina, arginina, glutamina, 
isoleucina, tirosina 
• Cetogênico (corpos cetônicos)-Fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina, leucina e 
lisina 
• Glicocetogênicos (glicose ou corpos cetônicos, dependendo da necessidade corporal)-
triptofano, fenilalanina, tirosina e isoleucina 
 
Os aminoácidos são classificados também em relação as suas necessidades nutricionais. 
• Essenciais (não podem ser sintetizados) 
• Não essenciais (podem ser sintetizados) 
• Semi-essenciais (sintetizados em quantidades insuficientes) 
 
Todos os aminoácidos têm carbono quiral, com exceção da glicina, em que seu grupo funcional 
é um Hidrogênio. Entretanto, todas as outras moléculas poderão apresentar enantiômeros ou 
isômeros óticos, que são imagens especulares que não se sobrepõem. 
A única diferença entre eles será a maneira como ele desvia a luz, se desvia a luz para a direita 
(dextrorrotatório) ou para a esquerda (levorrotatório). 
 
Configuração x Configuração absoluta (1 é para moléculas assimétricas o 2 é para moléculas 
comparadas ao gliceraldeído em D e L) 
 
 
 
Se o grupo amino está para a direita (D)-Se o grupo amino está para a esquerda (L) 
Todos os aminoácidos estão na configuração L, pois há a estereoespecificidade das enzimas, e 
não há mistura de D e L porque se não haveria desordem e com desordem não há vida. 
 
D E L NÃO SE REFEREM AO DESVIO DA LUZ POLARIZADA! 
O que explica tanta assimetria nos aminoácidos é a necessidade de diversificação que só é 
possível com tanta variedade de átomos em uma molécula, e por causa da relação de 
complementaridade que existe entre as moléculas. 
 
Peptídeos 
São pequenas cadeias de aminoácidos, em que o grupo carboxila reage com o grupo amino 
produzindo uma ligação covalente, chamada de ligação peptídica, que elimina um H2O. 
• Os grupos químicos são coplanares 
• A disposição do oxigênio é trans em relação ao hidrogênio. 
• A ligação peptídica é rígida, não há rotação entre átomos. 
• Oligopeptídeo(20 aminoácidos) 
• Polipeptídio (até 50 aminoácidos) 
• Proteína(50 aminoácidos ou mais) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
Proteínas são macromoléculas com diversas funções biológicas, como: 
1. Acelerar reações químicas - enzimas. 
2. Transportar moléculas para as células - hemoglobina. 
3. Nutrição e reserva energética. 
4. Movimentação - actina e miosina. 
5. Estruturais - queratina. 
6. Transportadoras de elétrons. 
7. Imunidade - linfócitos b. 
8. Reguladoras - insulina. 
9. Pressão osmótica. 
 
Proteínas de origem animal são mais ricas em aminoácidos essenciais do que as de origem 
vegetal. 
Existem proteínas que causam alergias, como o glúten, proteína muito encontrada em trigo e 
em cereais, causa atrofia nas microvilosidades da mucosa do intestino e não há absorção dos 
nutrientes. 
A falta de proteína na infância pode causar doenças como raquitismo, marasmo ou kwashiorkor. 
 
Marasmo: falta de proteínas e calorias, causando problemas de desenvolvimento, 
emagrecimento, musculatura atrofiada, e fome. 
Kwashiorkor: ascite, descoloração dos cabelos (avermelhados) e pele despigmentada. 
 
Classificação das proteínas 
 
Solubilidade: 
 
 
Plasmáticas: 
1. Albumina: pequenas com baixa massa molecular. 
2. Globulina: grandes com elevada massa molecular. 
Sob condições normais a proporção é de 2:1. 
 
Composição: 
1. Simples: formadas somente por aminoácidos. 
2. Conjugadas: ligadas por um cofator (grupo químico de natureza inorgânica) virando 
um grupo prostético. 
Apoproteína: a porção proteica sem o cofator. 
Holoproteína: toda a proteína com o cofator incluso. 
 
Número de cadeias polipeptídicas: 
1. Monoméricas: 1 cadeia. 
2. Multiméricas: mais de 1 cadeia. (Oligoméricas: mais de 1 não interligadas por ligação 
covalente). 
Não há correlação entre o tamanho da proteína e o número de cadeias polipeptídicas. 
 
Forma: 
1. Fibrosa: insolúveis em água, estruturais, proteção, formato de fibra. 
2. Globulares: enoveladas, solúveis em água, transporte, enzimas, reguladoras, 
nutricionais. 
A estrutura tridimensional da proteína está relacionado aos quatro níveis estruturais da 
organização proteica, e a combinação desses níveis resulta na conformação das proteínas. 
 
 
 
A estrutura tridimensional: 
1. É determinada por sua sequencia de aminoácidos. 
2. É quem define a função da proteína na célula. 
3. É singular ou quase singular. 
4. É possível reconhecer alguns padrões. 
5. É estabilizada por ligações covalentes e não covalentes. 
 
Estrutura primária 
Esqueleto covalente: átomos que participam das ligações peptídicas sem a cadeia lateral, é polar 
(ressonância da ligação pep.) e tem potencial de formação para pontes de hidrogênio. 
Sobre a configuração peptídica: 
1. Os grupos químicos na ligação peptídica são coplanares. 
2. O oxigênio ligado ao carbono é trans em relação ao hidrogênio. 
3. A lig. É rígida. -- caráter parcial de dupla ligação devido a ressonância. 
 
Estrutura secundária 
1. Formação de aminoácidos sucessivos 
2. Aminoácidos pertencentes a uma única série estereoisomérica. 
3. Pontes de hidrogênio. 
4. Grupos R projetados fora do plano. 
 
Alfa-hélice: cadeia enrolada para a direita no sentido anti-horário de forma helicoidal, sendo os 
grupos r projetados para fora do plano(não participam). Pontes de hidrogênio intracadeia C=O 
e NH. Não há formação de alfa-hélice se houver impedimento estérico, como quando o grupo 
r está muito positivo ou muito negativo, não se ajustando ao espaço. A alfa-hélice quando 
aquecida e esticadas atingem a conformação beta na queratina. 
 
Alfa-queratinas: proteínas fibrosas ricas em segmentos de alfa-hélice. São apolares, ligação por 
dissulfeto, quanto maior o número de ligações, mais rígido, se esticadas dobram o tamanho. 
 
Beta: aspecto de ziguezague, grupos r localizados acima e abaixo, pontes de hidrogênio 
intercadeia. São formadas por cadeia lateral de químicos pequenos, não há ligação covalente, 
não se distendem quando aquecidas mas são flexíveis e dobráveis. 
 
 
Colágeno: proteína fibrosa para constituição da matriz extracelular, mais abundante em 
mamíferos, insolúvelem água e resistente a força tênsil. 
 
Tripla-hélice: aminoácidos como prolina e hidroxiprolina não permitem formação de alfa-
hélice estável, logo a estrutura secundária do colágeno é a tripla hélice, estabilizada por pontes 
de hidrogênio intercadeia, e a cadeia lateral participa garantindo fibras hidratadas. 
 
Escorbuto: deficiência de vitamina c, o colágeno não pode formar fibras adequadas, resultando 
em lesões na pele, muito comum em marinheiros. 
 
Mioglobina: 
1. Compacto só comporta 4 moléculas de água. 
2. Aminoácidos polares estão na superfície, e apolar no interior da cadeia. 
3. Nas dobras encontra-se: prolina, glicina, serina, treonina, asparagina. 
4. Configuração trans. 
5. O grupo heme está numa fenda hidrofóbica. 
 
Porina: enovelam-se com os resíduos de aminoácidos apolares expostos e protege os polares. 
 
Estrutura terciária 
Enovelamento da cadeia polipeptídica, assumindo aspecto globular. Se diferencia em ser 
formado por aminoácidos distantes na sequência, estabilizada por interações covalentes quanto 
não covalentes do grupo r. 
Domínios: unidades de enovelamento estáveis das proteínas globulares, tem núcleo hidrofóbico 
e superfície polar, são unidades funcionais de uma proteína, com cerca de 100 a 150 resíduos 
de aminoácidos. 
Motivos: combinações de alfa-hélice e beta em proporções variadas, combinação de estruturas 
secundárias, sendo beta-alfa-beta, meandro beta (folha beta antiparalela com voltas reversas), 
e alfa-alfa (2 alfa antiparalelas com voltas). 
Domínios consistem em 2 ou mais camadas de elementos de motivos, para proteger o cerne 
hidrofóbico, e os motivos são funcionais e estruturais. 
Estabilização da estrutura terciária: 
1. Ligação covalente - ponte dissulfeto, geralmente. 
2. Interações não covalentes - pontes de hidrogênio, Van der Walls, dipolo-dipolo, 
interação hidrofóbica. 
 
Estrutura quaternária 
Mais de uma proteína não interligada por ligação covalente, estrutura tridimensional das 
proteínas oligoméricas. 
Desnaturação: alterações físicas e químicas no meio resultam em modificações estruturais e na 
função biológica, não necessariamente sendo o desenovelamento completo da proteína. 
Quando desnaturada, ocorre: diminuição de solubilidade, perda de atv. Biológica, aumento da 
reatividade e alterações na viscosidade e sedimentação. 
A proteína pode ser desnaturada por: 
1. Calor 
2. Agentes caotrópicos - rompem a estrutura de estabilização. 
3. PH extremos 
4. Agentes redutores 
5. Íons de metais pesados 
 
Renaturação: algumas desnaturações são reversíveis quando expostas a meios em que são 
nativas (ribonuclease). 
 
O enovelamento proteico não é um processo aleatório estilo erro e tentativa, tendo 2 modelos 
que explicam como o processo funciona: 
1. Modelo hierárquico: as estruturas são formadas uma por uma seguindo uma ordem até 
estar tudo em seu devido lugar. 
2. Glóbulo fundido: colapso hidrofóbico. 
Um enovelamento proteico defeituoso causa várias doenças genéticas como a fibrose cística. 
 
Enovelamento não espontâneo: conta com a ajuda das proteínas assistentes moleculares, como 
os chaperones, envolvidas no metabolismo, também há as chaperoninas. 
 
 
 
 
 
 
Enzimas 
Proteínas globulares que atuam como enzimas: catalisadores biológicos específicos para seus 
substratos e o tipo de reação, devido ao seu sítio ativo (arranjo de grupos da cadeia lateral). 
Algumas enzimas são ribonucleotídeos (riboenzimas). - apenas atuam no RNA. 
Algumas características das enzimas: 
• Catalisam reações no ambiente celular. 
• Especificidade no substrato - estereoespecificidade devido ao sítio ativo assimétrico e 
formado por L aminoácidos. 
• Alto poder catalítico. 
• Regulação da atividade catalítica. 
 
Cofatores e coenzimas 
Cofatores: quando enzimas precisam de moléculas orgânicas ou inorgânicas para exercer sua 
função, se ligam não covalentemente ou covalentemente ao sítio ativo e nem toda enzima 
necessita disso. 
Coenzima: cofator orgânico. 
Holoenzima: enzima ligada ao cofator. 
 
Nomenclatura e classificação 
Tipo de reação catalisada: 
1. Oxirredutase: óxido-redução. 
2. Transferases: transferência de grupos. 
3. Hidrolases: hidrólise. 
4. Liases: adição de grupo químico ou dupla ligação. 
5. Isomerases: formação de isômeros. 
6. Ligases: ligação covalente C-C, C-S, C-O,C-N. 
Normalmente acrescenta-se apenas o sufixo ase ao nome do substrato que atuam as enzimas, 
ou a terminação ina. 
 
Papel catalisador na reação química 
 
 
 
Os catalisadores aumentam a velocidade da reação diminuindo a energia de ativação. 
 
Mecanismos catalíticos 
1. Efeitos de proximidade e orientação: junta-se enzima e substrato em uma conformação 
orientada que leva ao estado de transição. 
2. Catálise por íons metálicos: água sai do sitio ativo quando o substrato se liga e torna a 
constante dielétrica baixa, reduzindo a energia livre do estado de transição e acelerando 
a reação. 
3. Catálise ácido básica geral: adição ou remoção de prótons causa reatividade, e as 
cadeias laterais das enzimas atuam doando esses prótons. 
4. Catálise covalente: formação de ligação covalente transitória acelerando a reação. 
 
Cinética enzimática 
A reação enzimática ocorre com a ligação do substrato (S) ao sítio ativo da enzima (E) 
formando o complexo enzima-substrato, reação rápida e reversível, e forma o produto da 
reação. 
 
 
 
Efeito do pH na atividade enzimática 
Enzimas atuam em níveis de pH característicos, chamados pH ótimo, acima ou abaixo desse 
pH, elas não funcionam no máximo. Alterações bruscas de ph causam desnaturação da enzima. 
 
Efeito da temperatura na atividade enzimática 
A velocidade aumenta junto com a temperatura dentro de uma determinada faixa, mas não 
podem passar de determinada temperatura pois podem se desnaturar. 
 
Especificidade enzimática 
1. Especificidade absoluta: tanto óptica quanto forma L e D, geométrica, cis e trans, 
reconhece molécula de acordo com suas formas. - aspartase. 
2. Especificidade relativa: reconhecem grupos químicos comuns encontrados nas 
estruturas - quimotripsina. 
 
Modelos que explicam a relação enzima-substrato 
 
1. Encaixe chave-fechadura: o sítio ativo seria um encaixe perfeito para a molécula do 
substrato, mas isso não explica pois enzimas não tem estruturas tridimensionais 
estáticas. 
2. Ajuste induzido: quando o substrato interage com o sítio ativo ele muda sua 
conformação e o substrato também muda sua conformação para que ambos se 
encaixem. 
 
Sitio ativo: formado por grupos de cadeia lateral distantes entre si na sequencia primária, mas 
que se aproximam por enovelamento. A enzima ser uma proteína grande vem do fato dela poder 
se curvar, torcer, enrolar de maneira mais livre no espaço e respeitando a conformação do sítio 
ativo. 
 
Inibição enzimática 
Tudo que se liga a enzima e diminui sua velocidade é um inibidor enzimático. Chamados de 
antimetabólitos. 
 
1. Inibição irreversível: liga-se através de ligação covalente, rápida dissociação. 
2. Inibição reversível: liga-se através de ligação não covalente, lenta dissociação. Existem 
3 tipos: 
 
a. Competitiva: o inibidor se parece com o substrato e se liga ao sítio ativo, pode ser 
revertida aumentando a concentração de substrato, o inibidor competitivo aumenta o 
Km mas não muda o valor da Vmax. 
 
b. Incompetitiva: o inibidor se liga ao complexo ES e inativa, pois assim não há formação 
de produto. 
 
c. Mista: inibidor se liga a uma região que não é o sítio ativo, podendo depois se ligar ao 
sítio ativo ou ao complexo, não deixando formar produto. Vmax diminui. 
 
 
 
 
 
Enzimas reguladoras 
• Regulação não covalente: ligação não covalente do modulador ao sítio ativo das 
enzimas alostéricas, ativando ou inibindo a atividade enzimática. 
• Modificação covalente reversível: propriedades das enzimas alternadas por ligação 
covalente de um grupo químico. 
• Clivagem proteolítica: inativo (proenzimas ou zimogênios) ou ativas. 
• Formasmúltiplas de enzimas: isoenzimas. 
 
Sistema multienzimático ou via metabólica 
 Sequência de reações químicas em que um grupo de enzimas atua, o produto disso chama-se 
matabólitos. Normalmente a primeira enzima do grupo é mais lenta e chama-se de marca passo, 
são reguladoras classificadas em alostéricas ou reguladas covalentemente. 
 
1. Alostéricas: sítio catalítico e alostérico (em que se liga o modulador ou efetor, ela existe 
na forma tensa (não ligada ao substrato) e relaxada (ligada ao substrato). 
a. Homotrópica: modulador é o substrato da enzima. 
b. Heterotrópico: qualquer substância diferente do substrato. 
Não seguem o comportamento cinético de Michaelis-Menten. 
 
2. Enzimas reguladas covalentemente: interconversão das formas ativas e inativas. 
Zimogênios ou proenzimas: precursores inativos, a fim de evitar que elas hidrolisem proteínas 
constitutivas dos órgãos, como na pancreatite aguda. 
Isoenzimas: formas moleculares múltiplas de uma enzima. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Carboidratos 
Átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio estão em 1:2:1, por serem carbonos hidratados, 
surgindo assim o nome. 
Carboidratos são classificados em: 
• Monossacarídeos: uma única unidade de poliidroxialdeido ou poliidroxicetona, 3 
carbonos, as trioses, e os mais abundantes, 6 carbonos, hexoses. 
• Oligossacarídeos: pequenas cadeias de monossacarídeos ligadas por lig. Covalente. 
Dissacarídeos são os mais abundantes, como a sacarose, formada por 2 hexoses. Com 
mais de 5 unidades não são encontrados na natureza. 
• Polissacarídeos: contém centenas ou milhares de monossacarídeos. 
 
Função dos carboidratos: 
• Reserva energética - glicose que gera ATP, amido e glicogênio. 
• Função estrutural - celulose, quitina. 
• Adesão e reconhecimento celular - imunidade. 
 
Monossacarídeos 
• Formam sólidos cristalinos, incolores, solúveis e doce. 
• Divididos em aldoses ( carbonila na extremidade e carbono primário) e cetoses 
(carbonila em carbono secundário). 
 
 
 
Classificação quanto ao tamanho da cadeia 
• Trioses - Aldotriose - Centotriose 
• Tetroses - Aldotetrose - Centotetrose 
• Pentoses - Aldopentose - Cetopentose 
• Hexoses - Aldoexose - Centoexose 
• Heptoses - Aldoeptose - Centoeptose 
 
Nomenclatura: sufixo ose, sufixo ul. 
 
 
 
 
Estereoquímica dos monossacarídeos 
• Enantiômeros: um ou mais carbonos assimétricos, sendo diidroxiacetona a única a não 
ter isômero, pois não tem carbono assimétrico. 
• Para determinar o número de estereoisômeros, 2^n, sendo n o número de carbonos 
assimétricos. 
• Para determinar o número de enantiômeros, 2^n-1. Se só tem 1 carbono assimétrico 
todos os isômeros são enantiômeros. 
 
Configuração absoluta dos monossacarídeos 
• Determinado pelo último carbono assimétrico em relação a carbonila. 
 
 
• A maioria dos carboidratos estão em configuração D, e os L são achados na natureza 
raramente. 
 
Diastereoisômeros: pares de estereoisômeros 
 
Epímeros: diastereoisômeros que se diferenciam na configuração de um único carbono quiral. 
 
Estrutura cíclica dos monossacarídeos 
• Em soluções aquosas - aldoses com mais de 4C e cetoses com mais de 5C vão ocorrer 
em estruturas cíclicas. 
• Resultado da reação da carbonila com qualquer hidroxila, formando os hemiacetais e 
os hemicetais. 
 
 
Formação das piranoses e furanoses dos monossacarídeos 
• A estrutura cíclica em solução aquosa assemelha-se ao pirano e furano. 
 
 
Estruturas cíclicas da D-glicose: é um hemiacetal intramolecular com formação de um novo 
centro assimétrico no C-1, chamado de carbono hemiacetal ou anomérico, piranose (hexa- C=O 
OH do C5) - mais estável, ou furanose (penta C=O OH do C-4) 
 
 
Estruturas cíclicas da D-frutose: compostos OH do C5 reagem com C=O do C2 e forma um 
anel contendo uma ligação hemicetal. 
 
 
Derivados dos monossacarídeos 
Derivados oxidados 
• Ácidos aldônicos: oxidação do aldeído C1 das aldoses. Sufixo ônico. 
• Ácidos urônicos: oxidação da OH do C1. Sufixo urônico. 
• Ácidos aldáricos: ácido nítrico diluído sofrendo dupla oxidação no C1 e OH da C6. 
Sufixo árico. 
• Ácidos siálicos: 
Derivados reduzidos 
• Alditois ou açúcares alcoóis: reduzidos da reação boroidreto de sódio. Sufixo ol. 
• Desoxiaçúcares: reduzidos de OH e importantes para o DNA. 
Derivados aminados ou aminoaçúcares: substituição de um ou mais grupo de OH por NH2. 
 
Ésteres fosfóricos: adição do grupo fosfato PO4 a qualquer hidroxila, ou C6. 
 
Propriedades dos monossacarídeos: 
1. Açúcar redutor: em solução alcalina tem grupo carbonílico livre capaz de oxidar, na 
forma linear e em equilíbrio com a forma cíclica. A sacarose é um não açúcar redutor, 
pois não consegue assumir sua forma linear. 
2. Mutarrotação: mudança gradativa da rotação óptica quando contém piranose ou 
furanose, atingindo o equilíbrio, pois alfa e beta se interconvetem em dissolução na 
água. 
3. Formação da ligação glicosídica: une mono para formar oligo e poli, é covalente e é a 
condensação de OH de um mono com qualquer OH, eliminando água e formando ponte 
de oxigênio. 
 
Oligossacarídeos 
Pequenas cadeias de glicanos, até 10 mono ligados por ligação glicosídica. 
 
Dissacarídeos 
• Maltose: hidrólise do amido, 2 D-glicose (alfa1-4), forma beta mais estável. É 
hidrossolúvel, redutor e mutarrotação. 
• Lactose: açúcar do leite, redutor e mutarrotação. 1 D-glicose+1 D-galactose. 
• Sacarose: açúcar da beterraba, 1 D-frutose e 1 D-glicose, não é açúcar redutor, rotação 
específica de +66,5, açúcar invertido e solúvel em água, sem mutarrotação. 
• Trealose: não redutor, 2 glicoses (alfa1-1) açúcar do cogumelo, hidrossolúvel, sem 
mutarrotação. 
• Isomaltose: 2 glicoses (alfa1-6), é açúcar redutor, hidrossolúvel, tem mutarrotação. 
• Celobiose: 2 glicoses (beta1-4), hidrossolúvel, açúcar redutor. 
 
Trissacarídeos e tetrassacarídeos 
• Rafinose: trissacarídeo de 1 galactose a sacarose, não é açúcar redutor. 
• Melezitose: 2 glicose 1 frutose, sem açúcar redutor. 
• Estaquise ou lupeose: tetrassacarídeo 2 galactose a 1 sacarose, sem açúcar redutor. 
 
Polissacarídeos ou glicanos 
Longas cadeias de monossacarídeos, mais abundantes na natureza, funções de reserva 
energética e estruturação, classificados como homopolissacarídeos (único tipo de mono) ou 
heteropolissacarídeos (dois ou mais tipos de mono). 
 
Polissacarídeos de reserva energética 
• Amido: reserva energética das plantas, 2 unidades de glicose (1-4 amilose- não 
ramificado e hidrossolúvel e 1-6 amilopectina- ramificado e insolúvel). 
• Glicogênio: reserva energética dos animais, amilopectina mais compactada e com mais 
ramificações. 
 
 
Polissacarídeos estruturais 
• Celulose: 10mil ou mais glicoses não ramificadas, beta-4, são lineares, resistentes, 
insolúveis. Interligados por pontes de hidrogênio. 
• Quitina: N-acetil-glicosamina, beta-4, muito semelhante a celulose mas no lugar do OH 
tem um grupo amina acetilado. 
• Peptidoglicano: parede celular das bactérias, N-acetilmurâmico e N-acetil-glicosamina, 
beta-4, dispostas lado a lado. 
• Glicosaminoglicanos: matriz extracelular de tecidos conjuntivos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lipídios 
• Classe de compostos estruturalmente diversos, com natureza oleosa, com solubilidade 
em solventes orgânicos apolares e insolubilidade em solventes polares. 
• Não formam estruturas poliméricas. 
Função dos lipídeos 
1. Reserva energética dos animais e vegetais: triglicerídeos. 
2. Componentes estruturais das membranas biológicas; 
3. Ativadores de enzimas; 
4. Isolamento térmico e mecânico; 
5. Isolante elétrico; 
6. Precursores de moléculas mensageiras; 
7. Vitaminas lipossolúveis; 
8. Transporte de combustível metabólico; 
9. Transdução de sinal; 
10. Imunomodulador; 
Classificação dos lipídeos 
• Simples: formados por ésteres de ácidos graxos com diferentes álcoois. 
• Complexos: formadospor ésteres de ácidos graxos, com grupos químicos além do 
álcool e ácido graxo. 
• Quanto à hidrolise alcalina: saponificáveis (tem ácidos graxos – hidróxido de sódio) ou 
não saponificáveis (não tem ácidos graxos). 
Química dos ácidos graxos 
• Unidades básicas da maioria dos lipídeos. Ácidos monocarboxílicos, com a carboxila 
ligada a uma cadeia hidrocarbonada. 
• Monoinsaturados (1ligação dupla) e poliinsaturados (2 ou mais ligações duplas). 
• Cadeias ímpares são raros devido a forma como eles são sintetizados na natureza com 
enzimas. 
Nomenclatura dos ácidos graxos 
• Numera-se a cadeia a partir do carbono carboxílico. 
• Com sufixo anóico para saturados e enóico, dienóico, trienoico, tetraenoico, 
pentaenóico e hexaenóico para insaturados na presença de 1 a 6 ligações duplas. 
Representação química dos ácidos graxos 
• Ácidos graxos saturados: total de número de carbonos e o número 0. 16:0 (exemplo). 
• Ácidos graxos monoinsaturados: total de número de carbonos e o número 1. 18:1 
(exemplo). 
• Ácidos poliinsaturados: total de número de carbonos e o total de número de 
insaturações, com o delta especificando onde estão as duplas. 20:4(5,8,11,13) (exemplo). 
• São insaturações alternadas com configuração cis, protegendo os ácidos de oxidação 
quando expostos ao oxigênio molecular. 
Ácidos graxos trans elaídico e trans vacênico 
• Ácidos graxos trans são naturais em produtos de ruminantes, como leite e carnes, ou 
em hidrogenação catalítica de óleos de margarinas. 
• Adição de átomos de hidrogênio a duplas ligações, que é menor que seu isômero cis, 
resultando em uma molécula mais rígida e diferente. 
• Bio-hidrogenação – isomerização do ácido linoléico – ácido trans vacênico – ácido 
elaídico. (isômeros geométricos). 
Ácidos graxos essenciais 
• Ácido linoleico, alfa-linolênico e gama-linolênico são essenciais obtidos na 
alimentação. 
• Usados para produzir hormônios. 
• Produzem grande quantidade de ATP quando metabolizados. 
Propriedades físicas dos ácidos graxos 
1. Insolubilidade em água; pequena solubilidade em água devido ao hidrocarboneto 
apolar, quanto maior a cadeia, menor o número de duplas, mais baixa a solubilidade. 
2. Ponto de fusão; saturados de 4 a 8 carbonos tem baixos pontos de fusão e são líquidos, 
de 10 a 20 tem altos pontos de fusão e são sólidos. Já os insaturados cis tem pontos de 
fusão baixo e são líquidos oleosos. Isso ocorre devido a livre rotação e impedimento 
estérico mínimo dos átomos vizinhos, dando flexibilidade a cadeia, já com insaturação 
a interação fica mais fraca devido uma curva na cadeia, e os insaturados trans se 
assemelham ao saturado. 
Triacilgliceróis 
• Mais simples formados por ácidos graxos, 3 moléculas de ácidos graxos ligados 
covalentemente por hidroxilas de glicerol por ligação éster. 
• Triacilgliceróis simples têm o mesmo ácido graxo ligado às 3 hidroxilas do 
triacilglicerol, enquanto os mistos têm diferentes ácidos graxos, os mistos são mais 
comuns na natureza. 
• São apolares, hidrofóbicas e insolúveis em água. 
São melhor reserva energética que o glicogênio e amido, pois fornece o dobro de ATP 
pela oxidação de polissacarídeos, não acumula água por ser hidrofóbico, tirando o peso 
da água. 
Óleos, azeites, gorduras, margarinas e manteigas 
• Misturas complexas de triacilglicerol simples e mistos. 
• Gorduras são sólidas – saturados, e óleos são líquidos - insaturados. 
• Alimentos ricos em lipídeos em contato com oxigênio ficam rançosos por se deteriorar 
por clivagem oxidativa, produzindo aldeídos e áidos carboxílicos. 
 
Flutuação do cachalote 
• 90% do peso da cabeça é o espermacete, com 4 toneladas de óleo, uma mistura de 
triacilglicerol com ceras com ácidos graxos insaturados. 
• Líquida em temperatura normal de repouso e sólida quando a temperatura cai. 
• O espermacete sofre mudanças para se ajustar a densidade. 
• Temperatura baixa: congela e cristaliza, torna-se mais denso. 
Ceras 
• São ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados de longa cadeia com álcoois de 
longa cadeia. 
Funções biológicas 
1. Reserva energética; 
2. Impermeabilizantes; 
3. Proteção contra evaporação e ataque de parasitas; 
Lipídeos de membranas biológicas 
• Formadas por uma bicamada lipídica, sendo anfifílicos e anfipáticos, com um polo 
polar e outro apolar. 
Classificação dos lipídeos de membranas biológicas 
• Fosfolipídios: apresentam fosfato na estrutura. 
• Glicolipídios: apresentam como grupo polar um monossacarídeo ou oligossacarídeo. 
Glicerofosfolipídeos 
• Mais abundantes na membrana. 
• Derivados do ácido fosfatídico, glicerol em que 2 ácidos graxos estão unidos as 
hidroxilas do primeiro e segundo carbono do glicerol e um grupo fosfato ligado a OH 
do terceiro carbono. 
Esfingolipídios 
• Não tem glicerol em sua estrutura, mas uma esgingosina, um aminoalcóol insaturado. 
• Quando o ácido graxo está ligado ao NH2 o composto resultante é a ceramida. 
• Esfingomielinas: fosfocolina ou fosfoetanolamina como grupo polar, presentes no 
folheto externo da membrana plasmática e na bainha de mielina. 
• Glicoesfingolipídios: uma ou mais unidades de monossacarídeos como grupo polar 
ligada a ceramida. Todos glicoconjugados do tipo glicolipídio. 
Cerebrosídeos: grupo polar uma unidade de monossacarídeo ligado a ceramida, encontrado em 
células de tecidos neurais. 
Sulfatídeos: grupo sulfato esterificado a OH da galactose. 
Globosídeos: 2 ou mais unidades de monossacarídeos, encontrados na fase externa da 
membrana plasmática. Determinantes dos grupos sanguíneos. 
Gangliosídeos: oligossacarídeos ligados a OH da ceramida, sendo o ácido salicílico. 
 
 
Estruturas e funções biológicas das substâncias isoprenóides 
• Derivados do isopreno, são hidrocarbonetos compostos por carbono e hidrogênio. 
• Esteróis, vitaminas lipossolúveis, ácidos biliares, hormônios. 
Esteróis e esteroides 
• Formado pelo núcleo de ciclo pentano peridrofenantreno, já os esteroides são derivados 
oxidados do esterol. 
Colesterol 
• Isoprenoide do tipo esterol. 
• 4 aneis fusionados A,B,C,D, uma cadeia lateral alifática. 
• Tem caráter polar e anfifílica. 
• resente na membrana plasmática, precursor da biossíntese de hormônios sexuais e 
vitamina D. 
Hormônios: Testosterona, estradiol, cortisol e aldosterona 
Vitaminas lipossolúveis: 
Vitamina D – derivada do colesterol, um esteróide, na forma D3 pode ser sintetizada pelos seres 
humanos quando expostos ao sol, ou de dieta o D2. Ativação: UVB- clivagem fotoquímica – 
colecalciferol D3 – circulação – fígado – hidroxilada – calcidiol (vitamina d). 
Vitamina K: filoquinona, vegetais verdes; menaquinona, bactérias; medadiona e menadiol 
sintetizados em filoquinona. É muito importante para a coagulação. 
Vitamina A: isoprenóide importante para a visão, reparação, reprodução, crescimento e 
diferenciação dos tecidos, com os retinóides e os caratenóides. 
Vitamina E: 8 substâncias derivados de isoprenóides, os tocoferóis, observada que as ratas 
prenhas não conseguiam manter a gestação sem essa vitamina, e ratos estéreis. Antioxidante 
mais importante da célula. 
Lipoproteínas 
• Triacilgliceróis, colesterol e ésteres não são solúveis em água e não são trannsportatos 
na circulação livremente, e por isso contam com fosfolipídios e proteínas anfipáticas 
para formar macromoléculas. 
• Núcleo hidrofóbico (triacilgliceróis ésteres) e superficial hidrofílica (colesterol, 
fosfolipídios e proteínas). 
• Quilomícrons: transportam o lipídio por meio da linfa e sangue do intestino para o 
tecido muscular (energia – oxidação) e adiposo (armazenamento). 
• VLDL: sintetizadas no fígado, convertidas em LDL e é precursora da IDL. 
• LDL: enriquecidas de colesterol e ésteres transportam lipídeos para os órgãos 
periféricos, deficiência de receptores de LDL – hipercolesterolemia familiar, colesterol 
acumula no sangue é depositado na pele e artérias. 
• HDL:remove o colesterol do plasma e do tecido extra-hepático, transportando para o 
fígado, que será transformado em sais biliares e secretado pela vesícula. 
 
Ácidos nucléicos 
Funções biológicas dos nucleotídeos: 
• Transferência de energia metabólica; 
• Segundo mensageiro da resposta hormonal; 
• Componentes estruturais de cofatores enzimáticos e intermediários metabólicos; 
• Armazenamento e transmissão da informação genética; 
 
Fluxo da informação genética 
• Única função conhecida do DNA. 
• Sequência de DNA determina a sequência de RNA e uma sequência de aminoácidos. 
• Gene: segmento do DNA que contém a informação necessária para síntese de um 
produto biológico. 
• Genoma: conjunto de todos os genes. 
• Dogma central para a informação genética: uma sequência genica para produzir uma 
proteína ou RNA. 
Replicação: fita de DNA é copiada ou duplicada, no núcleo da célula. 
Transcrição: a informação do DNA é copiada em forma de RNA, o mensageiro, no núcleo da 
célula. 
Tradução: a informação no RNA é traduzida na forma de cadeia polipeptídica, nos 
ribossomos. 
 
Variações desse dogma ocorre nos vírus de RNA, onde a transcriptase reversa faz uma cópia 
de DNA a partir do RNA. 
 
Tipos e funções do RNA 
• RNA ribossômico: componentes estruturais dos ribossomos. 
• RNA mensageiro: intermediários que transportam informação genética para o 
ribossomo realizar as sínteses de proteínas. 
• RNA de transferência: adaptadores que traduzem o RNA em aminoácidos. 
 
Estruturas dos nucleotídeos 
• Formadas por 3 componentes característicos: 
1. Uma base nitrogenada; pirimidina e purina. 
2. Um monossacarídeo pentose; 
3. Um grupo fosfato; 
• Nucleosídeo: sem o grupo fosfato. 
 
Pentoses do DNA e RNA 
• Possuem 2 tipos de monossacarídeos do tipo pentose: ribose e a desoxirribose. 
• Ribose: açúcar do RNA, hidroxila no carbono 2. 
• Desoxirribose: açúcar do DNA, átomo de H em vez de uma OH no carbono 2. 
• As duas são encontradas na forma beta furanosídica. 
 
Bases do DNA e RNA 
Bases principais 
• Compostos heterocíclicos, nas pentoses os números dos átomos de carbono recebem 
um “ ’ ” para distinguir das bases nitrogenadas. 
• Ligação glicosídica: a base do nucleotídeo se liga covalentemente ao nitrogênio das 
pirimidinas, através da remoção da água. 
• 2 bases púricas principais: adenina e guanina. 
• Pirimidinas: citocina, timina (DNA) e uracila (RNA). 
 
Desaminação oxidativa da citosina do DNA em uracila 
• Sofre a perda espontânea do seu grupo amino cerca de 100 vezes ao dia. 
• É reconhecido como estranho e removido por um sistema de reparo. 
• Caso o DNA tivesse uracilas seria difícil detectar a reação oxidativa da citosina e 
causaria danos genéticos. 
• Por isso a timina pode ser a chave para o armazenamento da informação genética, 
uma vez que os pares G=C virariam A=U. 
 
Propriedades das bases púricas e pirimídicas nos nucleotídeos 
• Caráter básico; 
• Ressonância: ligações duplas conjugadas, caráter parcial de dupla ligação. 
• Absorção de luz no ultravioleta: no comprimento de onda 260nm pelos grupos 
cromóforos. 
• Caráter apolar: em ph ácido a solubilidade aumenta. 
• Pareamento por pontes de hidrogênio: nitrogênios do anel, grupos carbonila e amino 
exocíclicos, pareamento específico de bases (G=C e etc). 
 
Formação dos nucleotídeos poliméricos 
• Nucleotídeos são ligados por pontes de grupo fosfato por polimerases, com o OH do 
grupo fosfato e o OH da pentose – ligação fosfodiéster. 
 
Polaridade do esqueleto covalente dos ácidos nucléicos 
• Resíduos negativos de fosfato e pentose alternados = hidrofílico. 
• A extremidade 5’ tem uma OH livre ligada ao fosfato do C-5’ da pentose, e a 
extremidade 3’ contém uma OH do carbono 3’ da pentose. 
 
Estrutura primária dos ácidos nucléicos 
• Sequência primária do DNA é desoxirribonucleotídeos, e do RNA são os 
ribonucleotídeos. 
• Sempre na direção 5’ para 3’. 
 
Hidrólise alcalina de RNA 
• Esqueleto está sujeito a hidrólise lenta, não enzimática da ligação fosfodiéster. 
• Em condições alcalinas o RNA é hidrolisado rápido, mas o DNA não. 
• Acontece devido ao grupo hidroxila, e produz compostos monofosfato cíclico e uma 
mistura de nucleosídeos. 
 
Estrutura secundária do DNA 
• Dupla hélice enroladas ao redor do mesmo eixo, que gira no sentido da mão direita, o 
esqueleto e os fosfatos na parte externa e as bases purínicas e pirimidínicas na parte 
interna. Mantida pela ponte de hidrogênio e interação de empilhamento de bases. 
• A+G=T+C; Regra de Chargaff. 
 
Conformações variantes do DNA 
• Algumas das características estabelecidas as vezes não são encontradas, mas não 
alteram a capacidade do DNA, como complementaridade das fitas, fitas antiparalelas 
e o requerimento de bases A=T e G=C. 
• Isso é explicado pela: possíveis conformações do esqueleto fosfodesoxirribose, 
rotação nas ligações covalentes, rotação livre sobre a ligação glicosídica, 
• Tem a forma A (desidratada) forma B (padrão) e a forma Z (enrolamento a esquerda).