Sebenta de Bioquimica

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2008/2009 
Bioquímica 
Catarina Cavaco 
 
 
1 
Índice 
QUÍMICA - revisões ....................................................................................................................... 3 
Água........................................................................................................................................... 3 
Interacções moleculares ........................................................................................................... 3 
Solubilidade ............................................................................................................................... 4 
pH dos fluidos biológicos........................................................................................................... 4 
Acidose ou Alcalose ................................................................................................................... 5 
PROTEÍNAS .................................................................................................................................... 7 
Qualidade da proteína .............................................................................................................. 7 
Aminoácidos .............................................................................................................................. 8 
Características das Proteínas .................................................................................................. 11 
Hemoglobina ........................................................................................................................... 13 
Albumina ................................................................................................................................. 16 
1- antitripsina ....................................................................................................................... 16 
Cianose .................................................................................................................................... 16 
Hemoglobinopatias ................................................................................................................. 16 
Hemoglobina s ......................................................................................................................... 17 
Malária .................................................................................................................................... 17 
ENZIMAS ...................................................................................................................................... 19 
Nomenclatura.......................................................................................................................... 20 
Cinética Enzimática ................................................................................................................. 22 
Factores que afectam as reacções enzimáticas ...................................................................... 24 
Efeito de inibidores e activadores ........................................................................................... 25 
Efectores Alostéreos ............................................................................................................... 27 
Aplicações Clínicas: Enfarte do Miocárdio .............................................................................. 27 
Aplicações Clínicas: Sensibilidade ao álcool ............................................................................ 28 
Trabalho - Marcadores tumorais............................................................................................. 28 
GLÍCIDOS ..................................................................................................................................... 31 
Classificação dos Glícidos ........................................................................................................ 31 
Principais funções.................................................................................................................... 32 
Isómeros .................................................................................................................................. 33 
Derivados das Oses ................................................................................................................. 34 
Ligação glicosídica ................................................................................................................... 35 
file:///C:/Users/Catarina/Desktop/frequencias/bioquimica.docx%23_Toc234560682
2 
Dissacáridos ............................................................................................................................. 35 
Polissacáridos .......................................................................................................................... 36 
Produtos de fermentação bacteriana no cólon ...................................................................... 37 
Captação de ácidos biliares ..................................................................................................... 39 
Glicosaminoglicanas e mucopolissacáridos ............................................................................ 39 
LÍPIDOS ........................................................................................................................................ 41 
Funções ................................................................................................................................... 41 
Lípidos nos alimentos .............................................................................................................. 41 
Classificação dos lípidos .......................................................................................................... 42 
Álcoois dos lípidos ................................................................................................................... 42 
Ácidos gordos .......................................................................................................................... 43 
Lípidos simples ........................................................................................................................ 44 
Lípidos complexos ................................................................................................................... 45 
Lipoproteínas........................................................................................................................... 47 
Factores de risco para aterosclerose ...................................................................................... 51 
VITAMINAS .................................................................................................................................. 53 
Classificação de Vitaminas ...................................................................................................... 54 
Trabalho - Vitaminas na metilação de DNA ............................................................................ 56 
Trabalho - Hiperparatiroidismo e o Metabolismo do cálcio ................................................... 60 
STRESS OXIDATIVO ...................................................................................................................... 63 
METABOLISMO ............................................................................................................................ 67 
Metabolismo da fase de absorção .......................................................................................... 67 
Metabolismos da fase pós-prandial e jejum ........................................................................... 74 
Trabalho - Metabolismo do Fígado ......................................................................................... 79 
TRABALHOS ................................................................................................................................. 81 
Polimorfismos - fibrose quística ..............................................................................................81 
Efeitos da radiação numa molécula de DNA ........................................................................... 82 
 
 
 
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3 
QUÍMICA - revisões 
 
Água 
 
A água é uma molécula essencial à vida: 
 Estabiliza a temperatura corporal 
 Transporta nutrientes 
 Funciona como reagente ou meio reactivo (reacções de hidrólise: ex. digestão) 
 Estabiliza a conformação de polímeros 
 Responsável pelo comportamento das macromoléculas 
 
A molécula de água é polar, com cargas parciais de sinais opostos. 
Entre moléculas de água ocorrem ligações por pontes de hidrogénio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Interacções moleculares 
 
Ligações electrostáticas 
A força electrostática é dada pela lei de Coulomb. 
 
Ligações por dipolos 
O instantâneo é induzido. 
 
Pontes de hidrogénio 
É a mais fraca das ligações fortes. 
É um tipo especial de ligação dipolo-dipolo. 
Ocorre entre o átomo de hidrogénio e um átomo muito electronegativo: oxigénio, azoto ou 
flúor. 
 
 
 
 
 
Exemplo de outro transportador: albunina 
Proteína em maior quantidade no plasma  transporta bilirrobinas (produtos de 
degradação da hemoglobina) para o fígado para serem eliminados. 
As nódoas negras são a degradação do grupo heme da hemoglobina. 
As bilirrobinas dão a cor amarela a quem tem icterícia ou porque se degrada muito 
hemoglobina (bebés) ou devido a alterações hepáticas. 
 
A densidade do gelo é menor que a da água (ser maior) porque as pontes de hidrogénio 
deixam grandes espaços vazios. 
4 
Forças de Van der Waals 
A principal é a de London. 
Muito fraca. 
 
 
 
 
 
 
Exemplo: Fluidez das membranas biológicas, para os fosfolípidos andarem de um lado para o 
outro. 
 
 
 
Solubilidade 
 
Pola dissolve pola 
ápola dissolve apola 
 
Exemplos: 
As cabeças polares dos lípidos da membrana orientam-se para o exterior, enquanto as 
audas hid o a o adas se dispõe no interior. 
As cadeias polares (hidrofílas) da proteína expõem-se no exterior da molécula proteica, 
enquanto as cadeias laterais dos aminoácidos apolares (hidrofobas) se orientam para o 
interior. 
 
 
 
pH dos fluidos biológicos 
 
Em bioquímica, numerosas reacções ocorrem em condições óptimas de pH e as moléculas 
biológicas perdem actividade fora de determinados limites de pH. Por isso, variações 
significativas de pH têm consequências fisiológicas drásticas. Por exemplo se alterarmos o pH, 
alteramos a estrutura da proteína, o que leva a que esta perca a sua função. 
 
Soluções tampão: uma solução tampão consiste numa mistura de um ácido ou base fracos 
com os seus conjugados e tem a propriedade de resistir à variação de pH quando lhe é 
adicionado uma pequena quantidade de ácido ou base forte. 
 
Equação de Henderson-Hasselbalch: pH= pKa + log [A-] / [HA] 
 
 
 
 
Porque é que o colagénio tem ligações por pontes de hidrogénio e a hemoglobina por 
forças de Van der Walls? 
Porque o colagénio é uma proteína de resistência, não tem de andar a mudar, tem é de ser 
forte. 
5 
Sistema tampão do plasma 
O principal tampão extracelular é o tampão bicarbonato  tampão fisiológico muito 
importante para nós  importante porque assim podemos resistir às alterações de pH. 
 
 
Comportamento do tampão bicarbonato: 
 
 
 
 
Acidose ou Alcalose 
 
 
Acidose 
 
 
Compensação pulmonar: aumenta a frequência e profundidade respiratória para diminuir os 
níveis de CO2. 
↑ CO2 expelido  CO2 dissolvido ↓ 
Atenção: se a falha inicial ocorre nos pulmões a compensação respiratória pode não ser 
possível. 
 
Compensação renal: O H3O
+ em excesso é excretado. O HCO3 é retido e regressa à corrente 
sanguínea. Ocorre se não se conseguir compensar respiratoriamente. 
 
Alcalose 
↑ CO2 expelido  CO2 dissolvido ↓ 
 
Compensação pulmonar: diminui a frequência e profundidade respiratória para aumentar os 
níveis de CO2 no sangue. 
 
Compensação renal: retenção do H3O
+ 
 HCO3 é eliminado na urina 
6 
Acidose respiratória 
Doenças que impedem a libertação normal de CO2 nos pulmões, ou seja, aumenta o CO2 no 
sangue. 
 
Alcalose respiratória 
Causa: hiperventilação causada por ansiedade ou histeria, envenenamento por ácido 
acetilsalicílico, etc. 
 
Acidose metabólica 
Causa: aumento dos níveis de espécies ácidas, lactato (exercício físico intenso), acetoacetato, 
b-hidroxibutirato, etc. 
 
Alcalose metabólica 
Causa: apesar de os mamíferos não sintetizarem compostos alcalinos podem, no entanto, 
recebe-los por origem exógena. Muitos frutos e vegetais têm poder alcalinizante. 
A alcalose pode ainda, ter origem na perda anornal de ácidos. 
As perdas excessivas de ácidos podem surgir por situações prolongadas de vómitos ou 
lavagens gástricas. 
A diurese pode causar alcalose por perda excessiva de água e iões. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
…ú ia: ue dize ue apa e e au e tado a u i a. Exe plo: fe il eto u ia. 
7 
PROTEÍNAS 
 
 Constituem em o grupo mais importante das macromoléculas do organismo. 
 Grande parte encontra-se nos músculos. 
 Cetoácidos: usados para a síntese de proteína no ciclo de Krebs 
 Não conseguimos sintetizar os aminoácidos essenciais, então temos de os consumir 
 A necessidade metabólica depende do estado fisiológico e de desenvolvimento do 
indivíduo.  Dose diária recomendada  mas em geral consumimos mais do que aquilo 
que precisamos 
 
 
 
 
 
Qualidade da proteína 
 
 Composição em aminoácidos 
 Digestibilidade: Se sofre digestão, hidrólise, que separa em aminoácidos que nós 
podemos absorver 
 Biodisponibilidade dos aminoácidos: estudar a molécula desde que é ingerida, ou 
seja, estudar o seu percurso 
Exemplo 1 : Cereais com leite: O cálcio liga-se às cargas ⊖ das fibras (fitatos) que 
depois é eliminado e assim já não serve para nada 
Exemplo 2: Anemia: o ferro é absorvido pela vitamina C e assim esta perde as suas 
propriedades antioxidantes, o que é pior. 
 
 
 
 
 
 
 
O que pode estar na causa e um individuo que tem níveis de ureia altos? 
Alimentação rica em proteínas, o que provoca um excesso de aminoácidos ou pouca água 
8 
Aminoácidos 
 
 
Estrutura geral: 
radical 
+N3H – C – COO
- 
H 
 
Os aminoácidos a negrito são os essenciais. 
Quanto mais Ka ou pKa  + ácido  melhor perde protões (H+) 
 
Aminoácidos Alifáticos 
 
Têm cadeias laterais não ionizáveis, ou seja, não conseguem perder protões. 
 
 Glicina 
 Alanina 
 Valina 
 Leucina 
 Isoleucina 
 Metionina (Nota: o seu enxofre não tem muito efeito, uma vez que não lhe confere 
polaridade por estar na parte hidrófoba) 
 
 
Aminoácidos Aromáticos 
 
 Fenialanina 
 Tirosina  pode ser obtido da fenilanina, logo não é essencial 
 Triptofano 
 
 
 
 
 
 
 
9 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos Aromáticos 
 Têm grupos OH 
 
 Serina 
 Treonina 
 
 
Aminoácidos Básicos 
Têm grupos NH2 
São capazes de ceder electrões 
 
 Lisina 
 Arinina 
 Histadina 
 
 
 
Fenilcetonúria 
Problema na fenialanina hidroxilase: 
 Doença em que não se consegue converter a fenialanina em tirosina devido a um problema 
na fenialanina hidroxilase, e assim a tirosina não se transforma em melanina. 
A fenialanina em excesso é tóxica para o cérebro. 
A tirosina encontra-se diminuída nestes indivíduos, originando cor clara da pele e dos 
olhos devido a uma copigmentação diminuída por deficiência em melanina. 
O tratamento baseia-se numa dieta pobre em fenilalanina, de forma a permitir à criança 
um desenvolvimento normal. Não é no entanto conveniente retirar toda a fenilalanina da 
alimentação, porque ela é essencial para um bom desenvolvimento do nosso organismo. 
 
Problema na tetrahidro-biopterina: 
Cercade 3% das crianças com níveis elevados de fenilalanina possuem valores normais 
de hidroxilase mas apresentam deficiência na síntese ou redução da biopterina. 
A deficiência em biopterina pode ser tratada, adicionando-a à dieta. No entanto, a 
deficiência na hidroxibiopterina redutase é mais grave. Este enzima está envolvido na 
síntese de percursores das catecolaminas e da serotonina. 
As funções do sistema nervoso central estão seriamente afectadas e o tratamento deve 
incluir administração de percursores de serotonina e catecolaminas. 
 
A diminuição da tetrahidrobiopterina redutase provoca outro tipo de fenilcetonúria mais 
grave porque a enzima que está comprometida não dá para introduzir, enquanto que a 
outra fenilcetonúria só envolve aminoácidos. 
 
Teste do pezinho 
10 
Aminoácidos Ácidos e amidas derivadas dos ácidos 
 Aspartato 
 Glutamato 
 Asparagina  amida derivada do aspartato 
 Glutamina  amida derivada glutamato 
 
 
Aminoácido Sulfurado 
Tem uma ligação persulfureto 
 Cisteina  Cabelos encaracolados 
 
 
Iminoácido 
 Prolina  converte prolina em hidroxiprolina; Ligação do colagénio 
 
 
Estado de ionização de um aminoácido 
Os aminoácidos podem existir em solução sob três formas: aniões, iões dipolares e catiões, 
dependendo do ph da solução. 
Exemplo para a leucina: o pkCOOH= 2,4 e o pkNH3+ = 9,6 
 
 
Ponto Isoeléctrico 
Corresponde ao valor de pH para o qual a carga absoluta do aminoácido ou proteína é nula. 
Numa electroforese (forma de separar proteínas ou aminoácidos com base num campo 
eléctrico) corresponde ao ponto onde não há migração, nem para o eléctrodo positivo (ânodo) 
nem para o eléctrodo negativo (cátodo). A proteína vai ficando num ponto de pH, migra 
consoante a sua carga. Diz-se ue a p oteí a p e ipita , ou seja fi a pa ada. 
 
pH da solução < pH do ponto isoeléctrico de um dado aminoácido  este fica carregado 
positivamente  migra para o cátodo. 
pH da solução > pH do ponto isoeléctrico de um dado aminoácido  este fica carregado 
negativamente  migra para o ânodo. 
 
Existem também imunoelectroforeses, que utilizam anticorpos específicos para a separação 
das proteínas. 
 
 
Soluções Tampão 
Soluções de aminoácidos podem ser utilizadas como soluções tampão. 
A zona tampão corresponde ao pKa ± 1 
Atenção a gráficos, porque as vezes estão ao contrário. 
 
Ver exercício sobre ponto isoeléctrico e solução tampão 
11 
Características das Proteínas 
 
Péptido: polímero de aminoácidos (resíduo do aminoácido que fica na cadeia) unidos por 
ligações peptídicas e liberta H2O. 
Oligopéptido: péptido com menos de 10 resíduos de aminoácidos (resíduos porque já 
perderam alguns dos seus átomos por pertencerem à cadeia). 
Polipéptido: péptido com mais de 10 resíduos de aminoácidos. 
Proteína: consiste num ou mais polipéptidos dispostos no espaço segundo uma configuração 
tridimensional. 
 
As proteínas são constituídas por 20 aminoácidos. 
 
Diferentes combinações de aminoácidos 
↓ 
Proteínas com estruturas diferentes 
↓ 
Proteínas com funções diferentes 
 
 
 
Níveis estruturais das Proteínas 
Nota: é mais correcto dizer-se nível do que estrutura, uma vez que estrutura engloba tudo e os níveis 
são diferentes. 
 
Nível primário: sequência de aminoácidos. Uma proteína tem sempre este nível 
 
Nível secundário: interacções entre resíduos de aminoácidos próximos na cadeia peptídica 
(pontes de hidrogénio). 
 Estrutura em -hélice: mais comum, mas pode aparecer juntamente com a folha 
pragueada. 
 Folha pregueada paralela ou antiparalela 
 etc. 
 
 
Estrutura em -hélice – Folha pregueada antiparalela – Folha pregueada paralela 
12 
 Nível terciário: interacções entre resíduos de aminoácidos mais afastados na cadeia peptídica. 
As ligações envolvidas podem ser de: persulfureto (entre cistaínas), pontes de hidrogénio e 
forças de van der waals (entre aa apolares). 
 
Nível quaternário: associação de duas ou mais cadeias peptídicas, normalmente unidas por 
forças de van der waals (hemoglobina, altera muito a sua estrutura) ou pontes de hidrogénio 
(colagénio, porque precisa de ser mais resistente – tem nível 1º, 2º e 4º). 
 
 
Nível 1º, 2º e 3º ---- Nível 1º, 2º, 3º e 4º (tem 2 subunidades) 
 
Vantagem de conhecer a sequência da proteína: detalha-se melhor o erro numa doença. 
 
 
Conformação das Proteínas 
 
Proteínas globulares: são constituídas por cadeias peptídicas que se enrolam adquirindo 
formas esféricas ou globulares (nível terciário porque há mais interacção entre aa + afastados). 
Estas proteínas são solúveis em sistemas aquosos (aa hidrófobos ficam para dentro e os 
hidrófilos(polares) para fora. 
 
Proteínas fibrosas: apresentam-se como fibras alongadas. Estas proteínas são insolúveis em 
água e resistentes. 
 
 
 
 
 
 
13 
Classificação das proteínas (em termos químicos) 
 
Proteínas simples: são constituídas apenas por aminoácidos. 
 
Heteroproteínas: para além dos aminoácidos possuem um grupo prostético, que pode ser: 
glícidos, lípidos, metais, etc. 
 
Proteína Exemplo Grupo prostético 
Simples Albumina ----- 
Glicoproteína Imunoglobulinas 
Colagénio 
Glícidos 
(importantes para se 
ligarem ao receptor da 
membrana) 
Lipoproteína Quilomicra, 
VLDL, LDL, HDL 
Lípidos 
Nucleoproteína Cromossomas Ácidos núcleicos 
Hemeproteína Hemoglobina 
 (também é uma metaloproteína porque tem 
ferro, e uma cromoproteína devido à cor dada 
pelo ferro) 
Heme 
Metaloproteína Ferritina 
Ceruloplasmina 
Fe(iii) 
Cu(ii) 
 
 
Função das proteínas 
 
 Estrutura – colagénio 
 Catálise - enzima 
 Transporte – hemoglobina e albunina 
 Hormona - ocitocina 
 Defesa - imoglobulina 
 
 
 
Hemoglobina 
 
A hemoglobina é uma proteína tetramérica (4 subunidades, 2 � 2 ) cuja função é de 
transporte de O2 (não se considera que transporte CO2 porque a maior parte deste é 
transportado por iões carboneto). 
Em presença de concentrações elevadas de oxigénio, a molécula de hemoglobina pode 
ligar-se reversivelmente a quatro moléculas de oxigénio (grupo heme). 
Pelo contrário, na presença de quantidades elevadas de H+ e CO2, como sucede nos 
capilares, o oxigénio é libertado. 
 
 
 
14 
Interacção alósterea 
Nota: alósterea significa conformação, que tem a ver com a forma (ex. uma pessoa dobrar-se), o que é 
diferente de configuração, que tem a ver com a estrutura (ex. uma pessoa cortar uma perna e trocar por 
um braço) 
 
Uma curva sigmóide significa uma interacção cooperativa. 
A ligação de oxigénio a uma subunidade aumenta a afinidade do oxigénio para as outras 
subunidades  efeito de cooperatividade ou alósterio 
 
 
Características de solução tampão 
 
O CO2 produzido no músculo difunde-se para os capilares e forma o H2CO3. No eritrócito a 
anidrase carbónica favorece a seguinte 
reacção: 
 
 
 
 
 
Nos capilares, a pO2 é baixa, o H
+ proveniente da dissociação do H2CO3 é captado pela 
hemoglobina o que favorece a libertação de O2. 
Pelo contrário, nos pulmões a pO2 é elevada, o oxigénio liga-se à hemoglobina libertando os 
protões. 
Estes ligam-se ao HCO3
- originando o ácido carbónico que por sua vez origina o CO2 que é 
expelido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Porque é que a 
hemoglobina tem 
comportamento de solução 
tampão? 
 
Porque ao nível dos 
capilares o H+ é captado 
pela hemoglobina e assim 
a célula não fica ácida. 
15 
Mecanismo de Cooperatividade 
A hemoglobina possui dois estados conformacionais estáveis: 
 estado T, que corresponde à conformação da desoxihemoglobina 
 estado R, que corresponde à oxihemoglobina 
 
Na transição T  R as subunidades estão tão fortemente acopladas que alterações no nível da 
estrutura terciária provoca, alterações ao nível da estrutura quaternária. Ou seja, o oxigénio 
liga-se e provoca alteração na hemoglobina e quando uma subunidade se liga ao O2 altera a 
sua conformação e como as subunidades estão tão juntas umas às outras, estas alteram 
tambéma sua conformação. 
Quando pelo menos umas das subunidades se liga ao oxigénio, todas as subunidades são 
simultaneamente convertidas no estado R. 
As subunidades não ligadas aumentam a sua afinidade para o oxigénio. Este fenómeno é 
designado por efeito de cooperatividade. 
 
 
Efeito de Bohr 
Está relacionado com a alteração da conformação da hemoglobina. 
A ligação do oxigénio a uma subunidade provoca uma diminuição do pKa de alguns grupos 
conduzindo à libertação dos protões. 
 
No estado T da hemoglobina (desoxihemoglobina), os grupos ácidos estão carregados 
positivamente e participam em ligações iónicas as quais aumentam o seu pKa, isto é, 
tornando-os mais básicos, enquanto na hemoglobina com conformação R estas ligações não 
existem. RT há muitos H+ que se ligam à hemoglobina sem saírem para estabilizar a 
conformação T. 
 
 
D-2,3 Difosfoglicerato (DPG) 
É uma molécula carregada negativamente que interactua com três grupos carregados 
positivamente das duas cadeias da hemoglobina. 
Esta molécula liga-se à oxihemoglobina favorecendo a libertação do oxigénio. 
Quando ocorre oxigenação, o DPG sai porque a cavidade torna-se muito pequena. 
O DPG estabiliza o nível quaternário da estrutura da desoxihemoglobina, porque favorece a 
saída do O2. 
Este composto é importante para a libertação do oxigénio na zona dos capilares, o que 
ocorreria em pequena extensão, na sua ausência. (Os alpinistas aumentam o D-2,3 
difosfoglicerato) 
 
 
Dióxido de carbono 
O CO2 também influencia a ligação de O2 à hemoglobina ligando-se reversivelmente ao grupo 
amina terminal das proteínas plasmáticas formando carbamatos. 
A desoxihemoglobina liga mais CO2 do que a forma oxigenada. 
 
16 
Albumina 
 
É uma proteína não glicosilada com peso molecular elevado. Corresponde a cerca de 60% das 
proteínas totais plasmáticas. É uma proteína simples, uma vez que só tem uma fracção 
peptidica. 
A albumina é produzida no fígado e tem como função transportar substâncias insolúveis 
ho o as, idos go dos, f a os, … até ao órgão de utilização ou de eliminação. Por 
exemplo a albumina transporta as bilirrubinas até ao fígado para sofrerem reacções de 
degradação. 
Mantém a pressão osmótica (quando há um aumento de outras proteínas, a albumina 
desce para manter a pressão) e constitui a maior reserva de aminoácidos. 
Tem um período de semi-vida longo, porque a sua função é sempre mantida constante ao 
contrário por exemplo da insulina. 
 
 
1- antitripsina 
 
Inibe as proteases. 
Indivíduos com níveis baixos de α1- antitripsina apresentam uma maior predisposição para 
doenças pulmonares e doenças hepáticas. α1- antitripsina baixa  menos inibição de 
proteases  mais degradação das proteínas, incluindo as leucocitárias 
Níveis elevados de α1-antitripsina tem sido associados a infecções agudas, porque aumenta 
a produção de leucócitos. 
 
 
Cianose 
 
É uma doença caracterizada por os doentes apresentarem a pele ou as mucosas com a 
coloração roxa. 
Isto surge devido a uma elevada concentração de desoxihemoglobina que se torna visível. A 
dificuldade de oxigenação da hemoglobina leva ao aumento da desoxihemoglobina. 
A cianose é característica de doenças cardíacas ou pulmonares que originam a oxigenação 
inadequada do sangue. 
 
 
Hemoglobinopatias doenças genéticas 
 
Defeito quantitativo: alteração na produção da cadeia de globulina 
Defeitos qualitativos: substituição, insercção ou delecção de um ou mais aminoácidos. 
Persistência hereditária da hemoglobina fetal (hpfh), que devia ser degradada e substituída 
por uma normal. 
 
17 
Hemoglobina s 
 
É uma variante da hemoglobina A em que o glutamato é substituido por uma valina na posição 
6 da cadeia da hemoglobina. 
Esta mutação provoca alteração da forma dos eritrócitos. Esta alteração favorece a ligação 
entre diferentes cadeias, o que forma vários polímeros e torna a estrutura diferente. 
 
 
As células falciformes têm tendência a agrupar-se e quando aderem aos vasos diminuem o 
fluxo sanguíneo o que provoca um maior risco de doenças. 
 
 
Malária 
 
Esta doença surge pela picada de um mosquito que infecta o eritrócito com o plasmodium 
falciparum. 
Os eritrócitos infectados aderem às paredes dos capilares causando a morte, quando as 
células impedem o fluxo de sangue num órgão vital. 
O plasmodium aumenta a acidez dos eritrócitos infectados. Por sua vez, os valores baixos 
de pH favorecem a formação das células falciformes. 
Estes eritrócitos são normalmente removidos da circulação pelo baço. 
Durante os primeiros estadios da infecção da malária, os parasitas são destruídos pelo 
processo de remoção dos eritrócitos infectados. Numa fase mais avançada os eritrócitos 
infectados vão ligar-se às paredes dos capilares presumivelmente para evitarem a sua remoção 
 
18 
Hemoglobina s e malária 
A alteração da célula característica da hemoglobina s leva à destruição do parasita. 
Consequentemente, indivíduos heterozigotos que possuem esta variante apresentam uma 
vantagem adaptativa, tendo mais possibilidade de sobreviver a esta doença, do que os 
indivíduos com hemoglobina normal. 
 
 
 
 
19 
ENZIMAS 
 
De facto, e com a excepção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com capacidade 
catalítica  Todas os enzimas são proteínas 
 
 
Os enzimas assemelham-se aos catalisadores químicos por: 
 Aumentarem a velocidade das reacções 
 Baixarem a energia de activação 
 Não serem destruídas pelo efeito da reacção 
 Não alterarem o equilíbrio químico das reacções em que participam 
 
 
Os enzimas diferem dos catalizadores químicos por: 
 Possuírem velocidades de reacção superiores 
 Catalisarem em condições moderadas: catalisam a temperaturas amenas, à pressão 
atmosférica, a pH neutro 
 Serem reguláveis: a actividade catalítica pode ser regulada actuando-se sobre a 
enzima, não dependendo só da sua presença/ausência (centros aloestéricos) 
 
 
A actividade catalítica de uma enzima depende da 
integridade da conformação da sua proteína nativa: 
 A dissociação em subunidades - perda do nível quaternário da estrutura: implica a 
perda ou alteração da sua actividade catalítica (pode constituir um processo 
regulatório da própria célula) 
 A alteração do nível terciário pode implicar a perda ou a modificação da sua 
actividade catalítica 
 A desnaturação – perda dos níveis estruturais terciários e secundários: implica a perda 
da actividade catalítica de uma forma quase sempre irreversível 
 A hidrólise da enzima – perda do nível primário da estrutura: implica a destruição da 
enzima 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
20 
 
A holoenzima é a enzima activa, constituída por uma apoenzima podendo ter também um 
cofactor. A apoenzima é a fracção proteica da enzima. 
 
 
 
Nomenclatura 
 
Normalmente: Nome do substrato + o que transfere + tipo de reacção + sufixo ase 
 
Mas há igualmente: 
 nomes triviais – pepsina, tripsina 
 enzimas com mais de um nome 
 enzimas com o mesmo nome 
 
 
Sistema internacional de Classificação (IUBMB) 
 Seis classes distintas 
 Cada classe é dividida em subclasses 
 Cada subclasse é dividida em subsubclasses 
 Em cada subsubclasse é atribuído um número e um nome sistemático à enzima 
 O nome contém os substratos em primeiro lugar, seguido pelo tipo de reacção e 
terminando no sufixo –ase 
 
Cada enzima é assim classificada com 4 números e um nome sistemático. 
Exemplo: ATP + D-glucose  ADP + D-glucose-6-fosfato 
EC 2.7.1.1 ATP:glucose fosfotransferase (mais conhecida por hexocinase) 
 
 
 
21 
Classes de Enzimas 
 
 
 
 
 OXIDOREDUCTASES 
Catalisam reacções de oxidação-redução, transferem electrões ou hidretos. 
Exemplo: CH3CH2OH + NAD+  CH3CHO + NADH + H+ EC 1.1.1.1 alcool:NAD+ oxidoreductase 
Subclasses deoxidoreductases: 
 Desidrogenases: dador + NAD+ ou FADHdador oxidado + NADH + H+ 
 Peroxidades: dador + H2O2  dador oxidado + H2O 
 Catalase: H2O2 + H2O2  O2 + 2 H2O 
 
 
TRANSFERASESCatalisam a transferência de grupos químicos entre dois compostos 
Exemplo: ATP + D-Glucose  ADP + D-glucose-6-fosfato EC 2.7.1.2 ATP: D-glucose 6-
fosfotransferase 
Subclasses de transferases: 
 Aminotransferases: NH2A + B  A + NH2B  Cinases: ATP + A  ADP + A-fosfato 
 Fosforilase: fosfato + A  H2O + A-fosfato  Glicosiltransferases: Glícido -A + B  A + glícido -B 
 
 
HIDROLASES 
Catalisam o desdobramento de compostos por reacção com a água 
Exemplo: ATP + H2O  ADP + fosfato EC 3.6.1.3 ATP fosfohidrolase 
Subclasses de hidrolases: 
 Esterases: R-COOR’ + H2O  R-COOH + HOR  Glicosidases: Glícido-Glícido+ H2O  Glícido + Glícido  Peptidases: aa-aa + H2O  aa + aa  Fosfatases: R-fosfato + H2O  ROH + fosfato  Desaminases: R-NH2 + H2O  ROH + NH3+  Ribonucleases: Nt-Nt + H2O  Nt + Nt 
 
Nota: a desaminase catalisa a reacção em que quando os aa estão em excesso vão para a 
ureia. 
22 
LIASES 
Catalisam reacções de remoção-fixação de vários grupos químicos. 
Exemplo: Cetose-1-fosfato  dihidroxiacetona-fosfato + aldeído EC 4.1.2.7 cetose-1-fosfato 
aldeído-liase 
Subclasses de liases: 
 Descarboxilases: RCOOH  RCH + CO2  Dehidratases/Hidratases: RCH2CHOH  H2O + RCH=CHR 
 
 
ISOMERASES 
Catalisam isomerizações de diversos tipos 
Exemplo: L-glutamato  D-glutamato EC 5.1.1.3 glutamato racemase 
 
 
LIGASES 
Catalisam a união de duas moléculas à custa da hidrólise do ATP ou outro trifosfato 
Exemplo: Piruvato + CO2 + ATP  oxalocetato + ADP EC 6.4.1.1 piruvato : CO2 ligase 
 
 
 
Cinética Enzimática 
 
A cinética química é a disciplina que estuda as leis que regem a velocidade das reacções. 
A velocidade de uma reacção pode ser calculada medindo-se a variação da concentração 
dos produtos ou dos reagentes por unidade de tempo. Nota. Quando calculamos com os 
reagentes tiramos os menos. 
 
 
Leis Diferenciais de Velocidade 
As velocidades das reacções estão relacionadas com as concentrações dos reagentes através 
das leis diferenciais de velocidade. 
v0 = k [R1]
x [R2]
y [R3]
z … 
k = Velocidade específica da reacção 
x, y, z = Ordens da reacção 
 
 
Efeito da concentração da enzima 
A velocidade é directamente proporcional à concentração de enzima, pelo que é uma cinética 
de 1ª ordem. 
 
 
Efeito do substrato 
À medida que a concentração do substrato aumenta, a velocidade aumenta até à saturação 
completa do enzima. 
A velocidade da reacção atinge um máximo para o ponto de saturação do enzima (vmáx). Isto é, 
todos os centros activos estão ocupados. 
23 
Equação de Michaelis-Menten 
 
E + S ⇄ ES ⟶ E + P 
 
Condições: 
 o complexo ES encontra-se no estado estacionário. 
 Sob condições de saturação todos os enzimas são convertidos em ES, não 
existindo nenhum livre. 
 Se todos os enzimas estão na forma de complexo ES então a formação de 
produto é máxima. 
 
 
Constantes de Michaelis-Menten 
 
Km  mede a afinidade. Corresponde à concentração de substrato para a qual o enzima actua 
a metade da vmáx. Este valor é característico de cada enzima. Se o km é muito elevado, significa 
que é necessário uma concentração de substrato elevada para atingir metade da vmáx, ou seja, 
o enzima tem pouca afinidade para o substrato. 
Vmáx  indica a eficácia da reacção 
 
Exemplo 1: 
Glucose + ATP 6-P-Glucose+ADP Km1 
Manose + ATP  6-P-Manose+ADP Km2 
Enzima das 2 reacções: hexocinase 
Km1<Km2 
 Com estes dados ficamos a saber que a hexocinase tem mais afinidade para a glucose 
que para a manose. 
 
Exemplo 2: 
Glucose + ATP 6-P-Glucose+ADP Km1 -- hexocinase 
Glucose + ATP 6-P-Glucose+ADP Km2 -- glucocinase 
Km2>Km1 
 A glucocinase tem menos afinidade que a hexocinase, porque trabalha com valores 
mais altos de glucose no fígado, e são esses valores altos que são necessários. 
 
 
Forma linear da equação de Michaelis-Menten 
 
24 
Factores que afectam as reacções 
enzimáticas 
 
Efeito da Temperatura afecta: 
 A estabilidade do enzima: ↑ Temperatura  alterações na sua estabilidade 
conformacional, que em casos extremos conduzem à desnaturação  perda da 
actividade enzimática (porque se quebrou ligações)  diminuição da velocidade da 
reacção 
 A velocidade da reacção catalisada: aumenta a velocidade da reacção de um modo 
directo. Um aumento da temperatura aumenta o movimento das moléculas e 
consequentemente a velocidade das reacções enzimáticas. 
 A afinidade entre o substrato e o enzima 
 A ionização de grupos importantes para a catálise ou para a estabilidade do enzima 
 A afinidade entre inibidores ou activadores e o enzima 
 O equilíbrio da reacção 
 Et … 
Quando a temperatura aumenta, aumentam os choques entre as partículas 
(↑ energia cinética) 
Assim, a temperatura tem dois efeitos antagónicos. Em consequência, há igualmente uma 
temperatura óptima de actividade enzimática 
 
 
Efeito do pH: 
O pH – ou a concentração hidrogeniónica, [H+] – actua na catálise enzimática a três níveis: 
 Sobre a reacção: o H+ pode intervir directamente como substrato ou produto, pelo 
que a alteração do pH pode afectar o equilíbrio e a velocidade da reacção. 
 Sobre o substrato ou o produto: o H+ pode alterar o estado de ionização do substrato 
ou do produto, transformando-o numa molécula diferente com uma afinidade 
diferente para a enzima. Exemplo: CH3COOH e CH3COO
- 
 Sobre o enzima: o h+ vai alterar o estado de ionização dos resíduos de aminoácidos 
que constituem o enzima, o que conduz a alterações nas conformações dos enzimas e 
à modificação das suas estruturas: 
o dissociação em subunidades 
o alteração do centro activo (com ganho ou perda de actividade) 
o perda de estruturas terciárias e/ou secundárias 
o em casos extremos, desnaturação do enzima 
Em consequência, a maioria dos enzimas possui uma faixa estreita de pH onde possui 
actividade catalítica, com um pH óptimo de actividade. 
 
 
 
 
 
25 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Efeito de inibidores e activadores 
 
 
Activador ou inibidor ligam-se ao centro alostérico  inibição não competitiva 
Activador ou inibidor ligam-se ao centro activo  inibição competitiva 
 
 
Exemplo: Hipercostrolémia – pode ser devida a uma 
alteração genética que altera as enzimas, logo as 
pessoas que têm esta doença, têm de tomar fármacos 
que inibem uma enzima e que assim não vai produzir 
colesterol. 
 
Nas inibições o Km nunca diminui porque assim 
aumentava a afinidade. 
 
 
Inibição competitiva 
 
 
 
Certos enzimas são capazes de transformar mais do 
que um substrato, desde que sejam semelhantes. 
 
Exemplo 1: a hexocinase fosforila a glucose e a 
manose – um é inibidor do outro. 
 
Neste caso o km aumenta e a vmáx mantém-se. 
Exame: 
 
Na presença de diferentes pH o que se verifica entre a enzima a e c? 
C é menos sensível a alterações de pH, ou seja, c é constituído por mais aminoácidos 
alifáticos (não há tantas alterações devido ao pH). 
 
26 
 
 
 
Inibição não competitiva 
 
Km mantém-se e a velocidade diminui 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
-1/KM 
1/Vmax 
27 
Efectores Alostéreos 
Semelhante a inibição não competitiva. 
Os efectores ligam-se aos centros alostéreos ou centros reguladores. 
Ao estabelecer a ligação enzima-efector haverá uma alteração da conformação do enzima 
no sentido de se tornar mais activa – efector positivo - ou menos activa – efector negativo. 
É frequente um dos produtos finais da sequência metabólica ser um inibidor alostéreo da 
1ª enzima, actuando como inibidor de feedback ou retroinibição. 
 
 
 
 
Aplicações Clínicas: Enfarte do 
Miocárdio 
 
Há a formação de um trombo porque houve uma rotura da veia devido aos lípidos e o trombo 
vai agarrar o vaso para não deixar o sangue sair, mas às vezes a rotura é grande demais. 
O miocárdio não vai produzir ATP suficiente, uma vez que não tem O2, então vai fazer 
glicolise anaeróbia, formando lactato ou vai buscar uma reserva de fosfato creatina ao 
músculo. 
 
Creatina Cinase 
 
A creatina cinase (ck) catalisa a transferênciareversível do grupo fosfato do ATP para a 
creatina originando fosfato de creatina. 
Este enzima é dimérico, as subunidades são designadas por m (muscle) e b (brain) e 
combinam-se formando três isoenzimas: 
 BB OU CK1, encontra-se em elevadas concentrações no cérebro, pulmão e intestino 
 MB OU CK2, é específica do músculo cardíaco 
 MM OU CK3, existe em elevadas concentrações no músculo esquelético e coração 
 
Significado clínico: 
O aumento de ck2 é um indicador de destruição do miocárdio. 
É libertado na circulação aproximadamente entre 2 a 12 horas depois da dor no peito e 
normalmente desaparece depois de 30 horas podendo persistir durante 72 horas. 
28 
Lactato Desidrogenase 
 
É um enzima tetramérico e apresenta cinco isoenzimas originas da combinação das quatro 
subunidades: 
 LDH1 (HHHH), 
 LDH2 (HHHM), 
 LDH3 (HHMM), 
 LDH4 (HMMM) 
 LDH5 (MMMM). 
A subunidade H encontra-se em maiores concentrações no coração e a M no 
músculoesquelético. 
Esta é a enzima envolvida na produção de lactato a partir de glucose, que é a única maneira 
que o coração tem de obter energia, após um enfarte. 
 
Significado clínico: 
A LDH é um importante indicador de enfarte de miocárdio. 
Após o enfarte os níveis de LDH aumentam nas 12 a 24 horas seguintes. 
Em situações normais a LDH2 apresenta níveis superiores à LDH1, no caso de enfarte ocorre a 
inversão, isto é, a concentração de LDH1 torna-se superior à de LDH2. 
 
A combinação do estudo da CK e da LDH confere uma maior sensibilidade e especificidade no 
diagnóstico do enfarte do miocárdio. 
 
 
 
Aplicações Clínicas: Sensibilidade ao 
álcool 
 
Alguns asiáticos apresentam maior sensibilidade ao consumo de álcool. 
Menores quantidades ingeridas produzem vasodilatação e aumento dos batimentos cardíacos. 
 
O etanol é convertido em acetaldeído pela seguinte reacção: 
CH3CH2OH + NAD
+ CH3CHO + NADH + H+ 
A enzima que catalisa esta reacção é a álcool/etenol desidrogenase. 
 
O acetaldeído é removido por um enzima mitocondrial, aldeído desidrogenase, que o converte 
em acetato. Alguns asiáticos possuem apenas este enzima citosólico com um km elevado para 
o acetaldeído. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Trabalho - Marcadores tumorais 
 
Moléculas marcadoras 
São moléculas existentes na superfície celular que permitem identificar outras células e 
moléculas. A grande maioria são glicoproteínas ou glicolípidos. 
A comunicação e o reconhecimento intercelular são importantes uma vez que as células não 
são entidades isoladas e têm de trabalhar em conjunto para assegurar o funcionamento normal 
do organismo. 
 
29 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Marcadores tumorais 
Um marcador tumoral é então uma substância presente ou produzida pelo próprio tumor ou 
pelo hospedeiro em resposta a um tumor. 
Pode ser usado para diferenciar um tumor de um tecido normal ou para determinar a 
presença de um tumor, permitindo reflectir o seu crescimento, actividade, evolução e resposta 
terapêutica. 
Estas substâncias podem ser encontradas nas células, nos tecidos, nos fluidos corporais e 
podem ser medidas qualitativamente por métodos químicos, imunológicos ou biológicos para 
identificar a presença de cancro. 
 
Classificação de marcadores tumorais 
 Enzimas 
 Isoenzimas 
 Anticorpos oncofetais 
 Hormonas 
 Receptores 
 Alterações genéticas 
 
Aplicações 
 s ee i g na população em geral 
 Diagnóstico diferencial em pacientes sintomáticos 
 Medição clínica do estado do cancro 
 Estimar o volume do cancro 
 Indicador prognóstico para a progressão da doença 
 Avaliação do sucesso do tratamento 
 Detectar a reincidência de cancro 
 Monitorizar respostas à terapia 
 Radioimunolocalização de massas tumorais 
 Determinação directa para imunoterapia 
 
 
Marcadores tumorais específicos – enzimas 
Com algumas excepções, a alteração dos valores normais de um enzima ou isoenzima não é 
específico ou sensível o suficiente para ser usado para identificar o tipo de cancro ou órgão 
específico envolvido. Uma excepção é o PSA, que irá ser descrito mais à frente. 
Os enzimas estão presentes em maiores concentrações no interior da célula. Como resultado 
de necroses tumorais ou pela alteração da permeabilidade da célula cancerosa os enzimas são 
libertadas no sistema circulatório. 
Quando há libertação de enzimas no sistema circulatório, provavelmente a metástase do 
tumor já ocorreu. 
 A maioria dos enzimas não são específicos de um só órgão, são então mais usados como 
marcadores tumorais não específicos. 
 
30 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Alcalina fosfatase 
O alcalina fosfatase pode surgir do fígado, dos ossos e da placenta. 
Elevados níveis de alcalina fosfatase são detectados no cancro do fígado primário ou secundário 
e podem ser úteis para avaliar a metastização de cancro relacionado com o fígado e ossos. 
Altos níveis de alcalina fosfatase podem estar associados a outras neoplasias, como a leucemia e 
o linfoma, e a outras complicações como a infiltração hepática. 
 
Creatina cinase 
O creatina cinase é um dímero que consiste em duas subunidades, uma muscular e uma cerebral. 
Existem 3 isoenzimas a CK1 (BB), a CK2(MB) e a CK3(MM). 
Apesar da utilidade do creatina cinase como marcador tumoral continuar em processo de 
investigação, elevados níveis de CK1 estão associados ao cancro da próstata, do pulmão e também 
ao cancro da mama, do cólon e ovário. 
 
Lactato desidrogenase 
O lactato desidrogenase é um enzima que é libertado como resultado de danos na célula. 
Este marcador tumoral é também não específico de um só órgão. 
Há então uma alteração nos níveis deste enzima numa variedade de cancros, incluindo cancro 
no fígado, linfoma non-Hodgkin´s, leucemia, cancro testicular, cancro na mama, cólon, estômago e 
pulmão. 
 
Fosfatase Ácida Prostática 
A fosfatase ácida prostática está presente nas lisoenzimas das células secretoras epiteliais. 
Apesar deste enzima ser produzido primariamente pela glândula da próstata, este é encontrado 
nos eritrócitos, nos ossos, no rim e intestino. 
Elevados níveis PAP pode ser sinal de neoplasias tais como mieloma múltiplo e metástases ósseas 
derivadas de outros tipos de cancro. 
O uso clínico da PAP é então restrito à confirmação de metástases do cancro da próstata e ao 
estado em que se encontra esta neoplasia. 
 
 
Enrolase especifica dos neurónios 
O NSE é a forma do enrolase encontrado no tecido neuronal e nas células do sistema 
neuroendócrino. 
Este é encontrado em tumores com origem neuro-endócrina. 
Os níveis de NSE podem ser medidos pela RIA e fornecem um prognóstico da progressão da 
doença. 
Em mais de 90% de casos de crianças com neuroblastomas verificou-se altos níveis de NSE. 
 
Antigénio específico da próstata 
A PSA é um dos marcadores tumorais mais promissores desta década. Este é um dos poucos que é 
específico de um órgão, da próstata. 
A PSA é uma glicoproteína com uma cadeia única. Esta é produzida exclusivamente pelas células 
epitiliais dos canais da próstata. 
Esta glicoproteína é então usada para detectar e identificar o estado da neoplasia e monitorizar 
o seu tratamento. 
 
31 
GLÍCIDOS 
 
As oses são moléculas caracterizadas por possuírem cadeias carbonadas contendo grupos 
hidroxílicos e funções aldeídicas ou cetónicas. 
Nota: um glúcido só tem glucose (exemplo: amido) 
 
Designados frequentemente, mas erradamente por hidratos de carbono, uma vez que a 
estrutura do glúcido não é um carbono rodeado por água  Cn(H2O)n 
n= 3 trioses 
n=4 tetroses 
n=5 pentoses  ribose 
n=6 hexoses  glucose 
… 
 
 
 
 
 
 
 
 
Principais fontes 
 Amido – o que consuminos mais, por exemplo na batata, tem função energética 
 Açucares simples – frutose e sacarose 
 Celulose 
 
 
Classificação dos Glícidos 
 
 
 
Os diabéticos devem comer bananas mais maduras, porque o amido (apenas glucose) que 
asconstitui já foi hidrolisado e convertido em glucose, frutose e sacarose, e assim o 
diabético não vai consumir tanta glucose, consome antes frutose que não conta para o 
índice glicémico. 
 
Têm aldeído: glucose e galactose, quase todas 
Têm cetona: frutose 
32 
 
 
Ósidos: mais do que uma ose 
Holósidos: por hidrólise originam apenas oses 
Homoglicanas: constituídas pela mesma ose 
Heteroglicanas: constituídas por diferentes oses 
Heterósidos: ose + radical aglicona (não glicidico) 
Glicosaminoglicanas ou mucopolissacáridos: polissacáridos compostos por cadeias lineares de 
unidades repetidas de dissacáridos. 
Glicoproteínas: proteínas que possuem glícidos ligados covalentemente (a proteína é mais 
importante) 
 
 
 
 
Principais funções 
 
1. Fornecer energia ao organismo 
2. Indispensáveis para o metabolismo normal dos lípidos (A partir dos glícidos 
sintetizamos lípidos, o contrário já não é possível, só a partir das proteínas destruindo 
massa muscular) 
3. Acção economizadora das proteínas 
4. Glucuroconjugação – função desintoxicante (ácido glucurónico + metabolitos químicos 
 Forma hidrossolúvel) 
5. Indispensáveis ao sistema nervoso 
6. Estimulação e crescimento de bactérias benéficas a nível intestinal 
7. Regulação do trânsito intestinal 
8. Precursores de: ácidos nucleicos (ribose); matriz do tecido conjuntivo (glicogénio); 
galactosídeos do tecido cerebral (gangliosidos e cerebrosidos) 
 
 
 
 
 
33 
Isómeros 
 
Isomerismo ou Isomeria é o fenómeno caracterizado pela existência de duas ou mais 
substâncias que apresentam fórmulas moleculares idênticas, mas que diferem em suas 
fórmulas estruturais. 
 
Isómeros funcionais: gliceraldeído e dihidroxiacetona ou glucose e frutose 
 
Isómeros ópticos: L-gliceraldeído e dgliceraldeído. Mudavam o feixe de luz num determinado 
ângulo. O número de isómeros ópticos depende do número de carbonos assimétricos. 
Carbono assimétrico: carbono que estabelece as quatro ligações a átomos ou grupos 
de átomos diferentes. nº isómeros = 2n (n = nº de carbonos assimétricos) 
 
Isómero de Posição: 
 
Isómero de cadeia: 
 
 
Exemplo de isómero óptico: 
 
 
 
Para os compostos com mais do que um átomo de carbono assimétrico, convencionou-se que 
os prefixos D (desloca a luz para a direita, quando o OH está à direita (D+), existem excepções 
(D-)) e L se referem ao carbono assimétrico mais afastado do grupo carboxilo. 
 
Epímeros: duas moléculas que só se diferenciam na configuração espacial de um único centro 
de assimetria molecular. Exemplo: para escrever o epímero da glucose, basta trocar um dos 
OH da glucose. 
 
 
 
As pentoses ou hexoses, em solução aquosa são mais estáveis na forma 
cíclica originando Furanoses e Piranoses. 
 
 
 
 
Anómeros: isómeros que surgem da ciclização das oses  anómero (OH do primeiro 
carbono anomérico (igual a carbono assimétrico na cadeia aberta) em baixo) ou (OH 
do primeiro carbono anomérico em cima). 
 
 
Carbono assimétrico 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Subst%C3%A2ncia
http://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%B3rmula_qu%C3%ADmica
http://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%B3rmula_estrutural
34 
 
 
 
 
 
 
Derivados das Oses 
 
 
Ésteres fosfóricos 
Estes são numerosos e de grande importância no metabolismo dos glícidos. A grande maioria 
dos monossacáridos só são transformáveis sob a forma de ésteres de ácido fosfórico. 
 
 
Desoxioses 
Derivados de oses que perderam um grupo hidroxilo. 
 
 
 
 
Alditóis 
Redução do grupo aldeído ou cetona a álcool. 
São usados nas pastilhas, chupa-chupas, etc, porque originam menos cáries. 
 
Exame: Represente uma desoxiribose. 
Resposta: Tiramos um grupo OH e metemos um H. 
 
35 
Amino-oses 
Resultam da substituição de um ou mais grupos hidroxilo por grupos amina ou acetilamina. 
É um produto de oxidação. 
 
 
Ácidos 
 
Ácidos urónicos: oxidação do grupo hidroxilo do último carbono das aldohexoses (hidroxilo  
ácido). 
Ácidos aldáricos: oxidação do grupo aldeído das aldoses (aldeído  ácido) e do grupo 
hidroxilo do último carbono (hidroxilo ácido). 
Ácidos aldónicos: oxidação do grupo aldeído do primeiro carbono das aldoses (aldeído  
ácido). Exemplo: ácido gluconico. 
 
 
 
 
 
 
 
Ligação glicosídica 
 
A ligação glicosídica ocorre entre duas oses com libertação de uma molécula de água. 
A reacção de duas oses origina um dissacárido. 
Se o número de oses não excede oito unidades a molécula designa-se por 
oligossacárido. Para um número superior a oito oses designa-se polissacárido. 
 
 
 
Dissacáridos 
 Maltose = Glucose + Glucose 
 Sacarose = Glucose + Fructose 
 Lactose = Galactose + Glucose 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Exame: Os ácidos urónicos são os mais importantes para nós porque são mais estáveis 
quando temos estruturas cíclicas. As estruturas lineares são menos frequentes em nós. 
 
36 
Polissacáridos 
 
Amido 
O amido é um polissacárido de reserva das plantas, que para nós é fonte de energia. 
Existe na forma de: 
 Amilose: amido não ramificado 
Quem pratica desportos mais demorados deve comer massas porque estas têm mais 
amilose, que é hidrolisada mais lentamente e assim a energia dura mais tempo. A 
massa não deve ser muito cosida se não perde as ligações. 
Para desportos mais rápidos pode-se comer chocolate porque contem fosfato 
creatina. 
 Amilopectina: estrutura ramificada. As ramificações surgem aproximadamente de 30 
em 30 resíduos. 
Contribui mais para o índice glicémico porque liberta mais rapidamente a glicose, 
assim libertamos mais insulina e ficamos com energia durante menos tempo. 
Aparece mais porque nos permite armazenar mais glucose. 
 
 
Glicogénio 
O glicogénio é a reserva de glucose nos animais. 
Trata-se de um polímero altamente ramificado, ocorrem ramificações de 10 em 10 resíduos. 
 
 
Celulose 
O homem não possui enzimas que possam hidrolisar as ligações (1 4) da celulose. 
celulose fibra 
 
Fibra 
O conceito de fibra dietética compreende um conjunto de substâncias de origem vegetal, que 
são resistentes à digestão pelos enzimas do intestino humano. 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS FIBRAS  Fibras solúveis  retêm moléculas de água (gomas, pectinas e algumas hemiceluloses) 
 Fibras insolúveis  captam pouca água (celulose, algumas hemiceluloses e lenhina) 
 
 Fibras pouco fermentáveis  fibras bastante resistentes à acção da flora bacteriana no 
cólon e são excretadas intactas pelas fezes 
 Fibras muito fermentáveis  fibras degradadas rápida e completamente pela acção 
da flora bacteriana do cólon; são mais solúveis. 
 
37 
FUNÇÕES DAS FIBRAS  Aumentam o volume e peso das fezes 
 Favorecem o peristaltismo do cólon 
 Diminuem o tempo de trânsito intestinal 
 Atrasam o esvaziamento gástrico. Exemplo: comprimidos que provocam uma resposta 
cerebral porque fazem com que o nosso estômago liberte uma hormona que vai ao 
cérebro dizer que nós estamos saciados. 
 Fornecem substrato fermentável para as bactérias do cólon 
 Fixam os ácidos biliares e aumentam a sua excreção 
 Reduzem a concentração plasmática de colesterol 
 Melhoram a tolerância dos diabéticos à glucose 
 
 
 
 
Produtos de fermentação bacteriana no 
cólon 
 
 
 
 
Ácidos gordos de cadeia curta 
Os ácidos gordos de cadeia curta (AGCC), acetato, propionato e butirato, são absorvidos 
rapidamente no cólon, só uma pequena parte é eliminada nas fezes. 
Estes ácidos gordos absorvidos convertem-se numa fonte de energia para o organismo. 
 
 
Efeito do butirato na célula sã 
No interior da célula epitelial do cólon sã, a oxidação do butirato produz energia e um 
metabolito designado por mevalonato. O mevalonato une-se ao receptor da proteína G, 
activando-a e consequentemente iniciando a proliferação. 
 
fermentação 
38 
 
 
 
 
Efeito do butirato no colonocito neoplásico 
Na célula neoplásica, o mecanismo aeróbio transforma-se em anaeróbio, devido a outras 
alterações. Não ocorre oxidação do butirato acumulando-se no interior do colonocito 
competindo com o mevalonato para o receptorda proteína G. A ligação do butirato à proteína 
G inactiva o crescimento celular. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Prevenção do cancro do cólon: 
Fibras insolúveis  diminuem o tempo de contacto das espécies tóxicas com as células, 
porque aumenta o trânsito e diminui o tempo do trânsito.  funciona como prevenção 
Fibras solúveis  aumentam a fermentação.  actua depois das alterações nas células 
 
Diabetes: As fibras arrastam a glucose e faz com que as pessoas comam menos  a glucose 
liga-se às proteínas o que faz com que estas sejam oxidadas  cancro do cólon. 
 
39 
Captação de ácidos biliares 
 
A absorção dos ácidos biliares e consequente excreção diminui a quantidade que voltará 
ao fígado pela circulação entero-hepática. Para compensar, o fígado sintetizará mais ácidos 
biliares com consumo de colesterol. Se este aumento da degradação do colesterol não for 
compensado por um aumento da síntese, a concentração total do colesterol diminuirá. 
Como as fibras são excretadas quase intactas, arrastam o colesterol de origem alimentar 
com elas e captam também os ácidos biliares excretando-os e assim estes têm de ser 
sintetizados outra vez, gastando colesterol. 
 
 
 
Glicosaminoglicanas e 
mucopolissacáridos 
 
As glicosaminoglicanas são heterósidos contendo, em geral, dois tipos de derivados de oses 
alternadas, das quais uma, é uma amino-ose e a outra tem um grupo ácido ou sulfato. 
Formam uma matriz viscosa que resiste à compressão das fibras do colagénio e elastina. 
São substâncias viscosas que proporcionam lubrificação e são componentes estruturais do 
tecido conjuntivo. 
 
Os mucopolissacáridos quando complexados com proteínas são denominados por mucinas ou 
mucoproteínas. O mucopolissacárido mais abundante é o ácido hialurónico (estética). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Cenoura e os olhos bonitos: 
A cenoura tem vitamina A que estimula a produção de lubrificante, e assim os olhos ficam 
brilhantes. 
 
40 
 
41 
LÍPIDOS 
 
Lípidos são compostos provenientes da reacção de esterificação de um ou mais ácidos gordos 
com um álcool. 
 
Gorduras  porque têm ácidos gordos  porque são apolares  são hidrófobos  são 
insolúveis  têm de ser transportados. 
 
 
Funções 
 Isolamento térmico 
 Fonte de energia rapidamente metabolizável s o o ue os d ais áTP’s 
 Componentes da membrana celular 
 al ofada de p ote ç o pa a algu s órgãos (as pessoas magras ferem-se mais 
frequentemente) 
 
 
 
Lípidos nos alimentos 
Os lípidos alimentares têm como função fornecer ao organismo: 
 Ácidos gordos essenciais (não temos enzimas para os sintetizar, por isso é que têm de 
vir dos alimentos) 
 Energia 
 Vitaminas lipossolúveis 
 Para além disso estimulam o apetite e obtém-se saciedade. 
 
 
 
 
42 
Classificação dos lípidos 
 
 
Lípidos simples: têm na sua constituição um álcool estrutural e uma ou mais moléculas de 
ácidos gordos. 
Lípidos complexos: possuem um álcool estrutural, uma ou mais moléculas de ácidos gordos e 
um outro grupo que pode ser um glícido ou um grupo fosfato esterificado com um álcool 
funcional. 
 
 
 
Álcoois dos lípidos 
 
 
Álcoois estruturais: constituem o esqueleto do lípido. 
Álcoois funcionais: moléculas simples que esterificam com o ácido fosfórico conferindo novas 
propriedades aos lípidos. 
 
 
 
 
 
43 
Ácidos gordos 
 
Têm na sua constituição um grupo ácido e uma longa cadeia hidrocarbonada. 
Podem ser classificados como: 
 Ácidos gordos saturados: se contêm apenas ligações simples 
Membrana mais rija porque o ponto de fusão é mais alto. 
Gordura animal, manteiga. 
 Ácidos gordos insaturados: se contêm ligações duplas. 
Ponto de fusão mais baixo. 
Gordura vegetal, margarina. 
Ácido oleico (no azeite), na carne de porco o ácido estiárico é convertido em ácido 
oleico que é bom para o organismo. Triolaina: molécula com 3 ácidos gordos que são 3 
ácidos oleicos. 
 
 
Ácidos gordos essenciais 
O homem não possui enzimas que permitem a inserção de duplas ligações na posição n-9 ou 
para valores mais altos do ácido gordo, não podendo inserir duplas para qualquer posição mais 
perto do grupo metilo. Por esta razão ácidos gordos n-6 ou n-3 são considerados essenciais. 
Exemplo: ácidos araquidónico, linoleíco e linolénico, oleico. 
 
 
Ómegas 
A nomenclatura dos ácidos gordos dá-nos várias informações, como o comprimento da cadeia, 
o número e a posição das duplas ligações. A localização das ligações duplas pode ser indicada 
através da designação n, em que a localização da dupla ligação é identificada contando os 
átomos de carbono desde a extremidade metil (ponta que não tem o HO) do ácido gordo. 
Dado que os humanos apenas têm capacidade de introduzir duplas ligações até ao carbono 9, 
podem sintetizar toda a família n-9 (�-9), mas não podem sintetizar as famílias n-3 (�-3) e n-
6 (�-6), exemplo desta família, ácido linoleico e araquidónico. 
O número Ómega(ω) indica a primeira ligação dupla do ácido gordo a contar do grupo metilo. 
 
Os eicosanóides são ácidos gordos, produzidos em praticamente todas as células, a partir 
do ácido araquidónico (AA) (�-6), ácido gordo prevalente a dieta e p oduzido de ovo a 
partir de outros ácidos gordos n-6, principalmente o ácido linoleíco. 
A partir daí o AA pode ser convertido numa variedade de eicosanóides: prostaglandinas, 
prostaciclina e tromboxanos. 
Os tromboxanos são produzidos nas plaquetas e levam à vasoconstrição e agregação 
plaquetária. 
As prostaglandinas estão envolvidas em várias funções reguladoras, como a inflamação, o 
processo reprodutivo e a digestão. 
A prostaciclina é produzida nas células endoteliais dos vasos sanguíneos e é potente 
inibidora da adesão plaquetária e da formação de trombos, produzida pelos macrófagos, é um 
importante mediador nas acções inflamatórias e imunológicas. 
A inflamação faz parte da resposta imediata do organismo a uma infecção ou agressão e dá 
início ao processo imunológico de eliminação do agressor. 
44 
Todos os estímulos pró-inflamatórios induzem a acção das fosfolípases e a libertação 
selectiva do AA dos fosfolípidos membranares para a produção de eicosanóides. 
Embora a inflamação aguda seja uma resposta normal e benéfica para o organismo e auto-
limitada em indivíduos saudáveis, se esta se tornar incontrolada ou for inapropriada, pode 
causar danos graves no organismo e mesmo doenças. E isto pode acontecer se houver uma 
excessiva pró-inflamação ou uma excessiva contra-inflamação. No primeiro caso observa-se 
expressão aumentada ou a existência de formas solúveis em circulação de moléculas de 
adesão, retenção de leucócitos em locais não usuais, produção de mediadores inflamatórios e 
danos nos tecidos. 
 
O consumo aumentado de ácidos gordos poliinsaturados n-3 de cadeia longa, resulta num 
aumento da sua proporção nos fosfolípidos das membranas das células inflamatórias, uma vez 
que todos competem entre si pela posição sn-2. Isto acontece numa relação dose-resposta e é 
principalmente à custa do AA. Assim, demonstrou-se que a suplementação da dieta humana 
com (�-3) por diminuir a disponibilidade de AA como substrato, resulta na diminuição de 
produção de eicosanóides das séries 2 e 3 que são, então, substituídos pelos das séries 3 e 5, 
produzidos a partir dos n-3, que têm actividade muito menos inflamatória. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lípidos simples 
 
Acilgliceróis 
 
Os acilgliceróis ou glicéridos podem ter origem na esterificação do glicerol com: 
 Um ácido gordo  monoacilglicerol = monoglicérido 
 Dois ácidos gordos  diacilglicerol = diglicérido 
 Três ácidos gordos  triacilglicerol (nome mais correcto) = triglicéridos 
 
Triglicéridos 
 A sua principal função é fornecer a energia necessária aos processos metabólicos. 
 O tecido adiposo é o principal local de armazenamento. 
 Sempre que o organismo necessite são libertados do tecido adiposo e utilizados. 
 
 
 
 
Pessoas que tomam uma aspirina por dia (50 mg), inibem a síntese de tromboxanose então 
o sangue vai ficar mais líquido. 
Quando se tira um dente, nunca se deve tomar aspirinas porque pode provocar hemorragia. 
 
Quando se come refeições com muita gordura, e se faz um exame, o colesterol não sai 
alterado, mas sim os triglicéridos. 
45 
Colesterol 
 
O colesterol é essencial para: 
 Formação e manutenção das membranas celulares. 
 Síntese de hormonas esteróides 
 Síntese de ácidos biliares 
 Síntese de vitamina d 
 
90% do colesterol utilizado pelo organismo é sintetizado pelo fígado. 
 
 
 
Lípidos complexos 
 
 
Fosfoglicéridos (grupo fosfato) 
 
 
Os fosfoglicéridos são compostos 
provenientes da esterificação do glicerol com 
dois ácidos gordos e um ácido fosfórico. O 
ácido fosfórico, por sua vez, esterifica-se com 
um álcool funcional. 
 
 
 
 
A denominação depende do álcool funcional: 
 etanolamina  cefalinas 
 colina  lecitinas 
 serina  fosfatidilserina 
 inositol  fosfatidilinositol 
Se ocorrer hidrólise de um ácido gordo, normalmente da posição 2, obtém-se um 
lisofosfoglicérido (lisolecitina, lisocefalina, etc.) 
 
 
Funções dos fosfoglicéridos: 
 Possuem um papel activo nos fenómenos de permeabilidade selectiva das 
membranas. (os ácidos gordos condicionam mais)  Zona polar, constituída por 
álcoois funcionais e grupo fosfato, fica para fora. 
 
 
 
 
Ácidos gordos 
Álcool funcional 
46 
Cardiolipina 
Corresponde a um fosfoglicérido duplo. Isto é, um ácido fosfórico liga-se a uma molécula de 
glicerol que por sua vez se liga a outro ácido fosfórico de outro fosfoglicérido. 
 
Plasmalogéneo 
É um fosfoglicérido em que um dos ácidos gordos é substituído por um álcool insaturado. 
 
 
 
Esfingolípidos 
Devem o seu nome ao álcool estrutural esfingosina. 
A esfingosina pode-se combinar com um ácido gordo de cadeia longa e originam uma 
ceramida (deixa o cabelo mais brilhante). Todos os grupos derivam da ceramida mas variam no 
grupo da cabeça. 
 
Esfingomielinas 
Uma segunda estratificação da ceramida por ácido gordo, que por sua vez é estratificado por 
colina, forma a esfingomielina. As esfingomielinas diferem entre si no ácido gordo, sendo o 
ácido lignocérico mais frequente no homem. São constituintes fundamentais da mielina. 
 
 
 
Glicoesfingolípidos 
A ceramida está ligada a um glícido, por uma ligação ósido. 
 Cerebrósidos = ceramida + hexose (glucose ou galactose) 
 
Gangliósidos 
Representam uma família de lípidos membranares com função de receptores. Têm mais de 
uma ose. 
 
 
 
 
 
47 
Lipoproteínas 
 
As lipoproteínas são complexos de lípidos e proteínas ligados por forças de van der waals. 
 
 
Estrutura 
 esférica, com um núcleo constítuido por lípidos apolares (triglicéridos e ésteres de colesterol). 
Na periferia encontram-se os lípidos anfipáticos (fosfolípidos e colesterol) e as 
apolipoproteínas (protéinas). 
 
 
Classes principais de acordo com a sua densidade: 
 QM (quilomicra) 
 VLDL (very low density lipoprotein) 
 LDL (low density lipoprotein) 
 HDL (high density lipoprotein) 
 
 
Apolipoproteínas 
As principais funções das apolipoproteínas são de: 
 Cofactores enzimáticos (APO A e APO C) 
 Proteínas estruturais (APO A e APO B) 
 Moléculas de reconhecimento pelos receptores membranares (APO B e APO E) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
48 
Metabolismo das lipoproteínas 
 
Quilomicra 
 
Função: Efectuam o transporte dos lípidos exógenos (de origem alimentar) do intestino até aos 
tecidos. 
 
Constituição: cerca de 90% de triglicéridos. 
 
Apolipoproteína estrutural: APO B48. 
 
Estas lipoproteínas são sintetizadas no intestino e transportadas pela linfa até à circulação. 
Nos músculos e tecido adiposo perdem os seus triglicéridos por acção da lipoproteína lipase 
(LpL). Este enzima é responsável pela hidrólise dos triglicéridos e é activada pela APO C-II. 
As partículas residuais são captadas pelo fígado via receptor das remanescentes (reconhecem 
a APO E). 
 
 
VLDL 
 
Função: efectuam o transporte dos lípidos endógenos (glucose  acetil CoA  ácidos gordos 
 triglicéridos) do fígado até aos tecidos. Ou seja, transportam os triglicéridos para o músculo 
e tecido adiposo. 
 
Constituição: cerca de 50% de triglicéridos e 40% de colesterol e fosfolípidos 
 
Apolipoproteína estrutural: APO B100, também tem APO C e APO E 
 
Origem: hepática 
 
Após a perda dos triglicéridos voltam para o fígado ou convertem-se em IDL e depois em LDL. 
 
 
LDL 
Origem: VLDL. As VLDL são convertidas em LDL por perda de triglicéridos e enriquecimento em 
ésteres de colesterol que recebem das HDL. 
 
Composição: Apo B100, Apo C, Apo E, éster de colesterol e colesterol. 
 
Função: distribuir o colesterol e os ésteres de colesterol pelos tecidos (células não hepáticas). 
 
As LDL são captadas por endocitose pelas células extrahepáticas depositando aí o colesterol, 
que em excesso pode originar aterosclerose – au oleste ol . 
49 
HDL 
 
Função: conduzem o colesterol em excesso depositado nos tecidos até ao fígado – o 
oleste ol . E este ifi aç o do oleste ol e éste es de oleste ol (colestrol + ácidos gordos  
éster de colesterol) . O enzima responsável é a LCAT (lecitina colesterol acil transferase) que é 
activada pela APO A (cofactor da LCAT). 
 
Apolipoproteína estrutural: APO A. 
 
Constituição: Colesterol e ésteres de colesterol. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
50 
 
 
 
 
 
 
 
 
51 
 
 
 
 
Factores de risco para aterosclerose 
 
 Colesterol total aumentado 
 Colesterol das LDL aumentado (Mau colesterol) 
 Colesterol das HDL baixo (Se for alto é o bom colesterol porque é tirado do sitio onde 
está em excesso para o fígado) 
 APO B aumentada (porque LDL aumenta) 
 APO A diminuída (porque HDL é baixo) 
 Triglicéridos aumentados 
 Tabagismo 
 Obesidade 
 Consumo elevado de gorduras saturadas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A B 
Colesterol total 250 mg/dl 290 mg/dl 
Colesterol das LDL 190 mg/dl 180 mg/dl 
Colesterol das HDL 35 mg/dl 60 mg/dl 
 
A tem mais risco. 
52 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
53 
VITAMINAS 
 
I i ial e te desig adas po a i as vitais s o o postos orgânicos que os organismos 
animais não são capazes de sintetizar. 
As necessidades (DDR) dependem da idade, do sexo e das circunstâncias fisiológicas tais 
como gravidez e aleitamento. 
Não existem reservas de vitaminas, mas sim locais onde aparecem maiores quantidades de 
determinadas vitaminas que são esgotadas rapidamente. 
 
Hipovitaminose 
Carência em vitaminas. Pode ter origem numa alimentação inadequada ou má absorção. 
 
Hipervitaminose 
Sobredosagem em vitaminas principalmente em vitaminas A e D. Devido a suplementos 
vitamínicos tomados em excesso (por hipocondríacos por exemplo), em termos alimentares é 
muito complicado existir. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
54 
Classificação de Vitaminas 
 
 
 
As vitaminas lipossolúveis são insolúveis em água. Mas solúveis em lípidos. 
As hidrossolúveis são todas coenzimas. 
 
 
 
Tiamina (B1) 
 
Forma activa: pirofosfato de tiamina (tpp) = difosfato de tiamina 
Função: o pirofosfato de tiamina (TPP) intervém como coenzima em reacções de 
descarboxilação de cetoácidos e em reacções que envolvem a transferência de resíduos 
hidroxialquil. 
Doenças: beribéri 
 
 
Riboflavina (B2) 
 
Forma activa: FMN (flavina-mono-nucleótido ) ou FAD (flavina-adenina-dinucleótico) 
Função: participam em transferências de hidrogénio. Transporta electrões. É a coenzima 
das reacções de oxirredutases (desidrogenases). 
 
 
Ácido nicotínico (PP) 
 
Forma activa: a niacina é necessária para a síntese de dois coenzimas: 
 NADH – nicotinamida-adenina-dinucleótido 
 NADPH – nicotinamida-adenina-nucleótido fosfato 
Função: o NADH encontra-se fundamentalmente na forma oxidada(NAD+) e actua como 
receptor de hidrogénio. Este composto segue para a cadeia respiratória para formar ATP. O 
NADP está na sua quase totalidade na forma reduzida (NADPH) sendo utilizado como potencial 
redutor. 
Doenças: pelagra (países onde há muita fome) 
 
55 
Ácido pantoténico 
Forma activa: coenzima A (CoA) 
Função: metabolismo dos ácidos carboxílicos 
 
 
Biotina (H) 
Função: Está envolvida em reacções de carboxilação. 
CO2 
+ + ácido pirúvico  ácido oxaloacético (enzima piruvato carboxilase) 
 
 
Piridoxal (B6) 
 
Forma activa: fosfato de piridoxal 
Função: é coenzima de reacções em que um aminoácido perde o seu grupo amina e ganha 
um átomo de oxigénio transformando-se num cetoácido (transaminação). Ocorre quando 
estamos em jejum. 
glutamato + piruvato  cetoglutarato (composto do ciclo de Krebs) + alanina 
 
 
A enzima é uma transaminase que pertence à classe das transferases. 
 
 
Ácido fólico (B9) 
 
Forma activa: ácido tetrahidrofólico (FH4) 
Função: actua como coenzima em reacções de transferência de fragmentos de carbono. 
Este processo é complexo e importante na síntese das purinas e pirimidinas. Frequentemente 
o dador do grupo metilo é a metionina. (é um suplemento para grávidas). 
Doenças: anemia megaloblástica (eritrócitos grandes) 
 
 
Cobalamina (B12) 
Esta vitamina é sintetizada por microorganismos e não existe nos vegetais. 
Forma activa: A vitamina liga-se a um factor intrínseco (glicoproteína) que a protege da 
destruição enzimática durante a digestão e com o qual forma um complexo adequado á 
absorção (só funciona a nível intestinal). Este complexo penetra nas células, separando-se em 
seguida, com a libertação do factor intrínseco e a passagem da vitamina B12 para o plasma, 
onde esta se liga a uma proteína de transporte – a transcobalamina. 
Função: Os derivados da cobalamina servem de coenzima de reacções de isomerização. 
Participam ainda na transformação da metionina em homocisteína e na redução dos 
ribonucleótidos em desoxiribonucleótidos. 
Doenças: anemia perniciosa 
 
 
 
Grupo amina transferido 
56 
 
 
Trabalho - Vitaminas na metilação de DNA 
 
Particularidades das vitaminas hidrossolúveis 
As vitaminas do complexo B (hidrossolúveis) fornecem cofactores enzimáticos (vitaminas na sua 
forma activa) sem os quais muitos processos seriam afectados. 
Piridoxina (B6) Ácido fólico (B9) Cobalamina (B12) 
 
 
Acção na metilação 
Metilação/adição de grupos metil a sequências génicas para impedir a restrição enzimática 
(favorece a diferenciação celular) ou a quebra de ligações entre essas sequências. 
Não se altera a sequência original. 
No caso da citosina, ocorre no carbono 5 da pirimidina  perda de expressão/não 
reconhecimento. 
A metilação do DNA geralmente ocorre em dinucleótidos CpG ( citosina ligada a guanina por um 
fósforo). 
B6, B9 e B12 são cofactores de metiltransferases (enzimas que transferem os grupo metil da 
metionina). 
 
Transmetilação 
 
 
1. Metionina sintetase 4. Cistationina ß-sintetase 
2. Serina hidróxi metiltransferase 5. Cistationase 
3. Metilenotetraidrofolato reductase 6. L-metilmalonil CoA mutase 
 
 
A conversão da homocisteína a metionina pela metionina sintetase, requer acção da 5-
metiltetrahidrofolato e da cobalamina. 
Sem as vitaminas referidas, o ciclo está condicionado e haverá acumulação de homocisteína. 
Quando em falta no organismo, a piridoxina pode levar à fadiga, convulsões, anemia. A carência 
de ácido fólico origina malformações fetais (peso reduzido, fenda palatina) e anemia 
megaloblástica. No caso de se tratar de um défice de cobalamina, advém uma eventual anemia 
perniciosa, doença psíquica ou degeneração nervosa e úlceras na língua. 
 
57 
Ácido ascórbico (C) 
 
O ácido ascórbico encontra-se distribuído por todos os tecidos, sendo a sua concentração mais 
elevada no fígado, córtex supra-renal e hipófise. 
 
Forma activa: ácido ascórbico (forma reduzida) 
Nota: forma não activa  se sofrer oxidação e passar a ácidodihidroascórbico (forma oxidada). 
 
Função: 
 Stress: participa na síntese de hormonas inibidoras do stress participando em reacções 
de hidroxilação. 
 
 Colagénio: é importante na hidroxilação da prolina. A hidroxiprolina é responsável 
pelas ligações por pontes de hidrogénio da estrutura em hélice tripla do colagénio. É 
também importante na hidroxilação da lisina. A hidroxilisina é responsável pela ligação 
á fracção glicosidica (do colagénio). 
 
 Catecolaminas: actua em reacções de hidroxilação necessárias à síntese de 
determinadas hormonas. 
 
 Anti-oxidante - citocromo P450: intervêm em processos de desintoxicação por 
intermédio do citocromo P450. Esta molécula fica oxidada durante o processo de 
desintoxicação e é reduzida pelo NADH na presença da vitamina c, e assim pode 
desintoxicar as células outra vez. 
 
 Infecções bacterianas: participa directamente na síntese de anticorpos. É importante 
na redução da cistina (cys-cys) para libertação das cisteínas necessárias à síntese das 
imunoglobulinas e na formação das ligações perssulfureto que ocorrem entre cadeias 
das imunoglobulinas. 
 
 Infecções virais: provoca instabilidade nos vírus por saturação da camada exterior 
lipídica. Esta instabilidade permite a acção das nucleases que acabam por destruir 
esses microrganismos. 
 
 Aumento da capacidade de trabalho: aumenta as taxas sanguíneas em ácidos gordos 
livres. Estes ácidos podem sofrer -oxidação e desta forma fornecer ATP ao 
organismo. 
 
Doenças: Escorbuto, Astenia, Emagrecimento, Dores ósseas, Menor resistência às 
infecções, Má cicatrização das feridas, Afluramento dos dentes 
 
 
 
 
 
Porque é que não se deve comer laranja à noite? 
Porque aumenta a -oxidação e assim tira o sono. 
58 
Vitamina A 
 
Forma activa: retinol, retinal e ácido retinóico. O retinol e o retinal são muito importantes a 
nível da visão. 
 
Retinol 
 É uma molécula importante na síntese das mucinas, opondo-se ao aparecimento das 
proteínas fibrosas (queratina). 
 
 
 
 
 É também um importante antioxidante actuando na prevenção do envelhecimento, 
uma vez que elimina os radicais livres que se formam devido aos raios UV. 
 É sensível à luz, sendo rapidamente decomposto e originando pigmentos que 
mancham a pele, a não ser que venha num creme com protector solar. 
 Protege do acne muito agressivo. 
 Em valores muito altos é tóxico e provoca alterações hepáticas e malformações em 
fetos. 
 
Retinal 
 É importante na adaptação à obscuridade, porque participa na síntese da púrpura 
retiniana (rodopsina), receptor da luz de fraca intensidade (visão crepuscular). 
Retinol - trans  retinol - cis 
Retinol - cis retinal – cis 
 Obscuridade: retinal- cis + opsina rodopsina Enzima: retinol-trans-isomerase 
 Luz: rodopsina retinal- trans + opsina Enzima: retinol-cis-desidrogenase 
 
Ácido retinóico 
 Importante no desenvolvimento e diferenciação celular. 
 Função hormonal. 
 
Doença: xeroftalmia, a a te izada po olhos se os , isto é, as élulas das gl dulas 
lacrimais queratinizam e param de segregar lágrimas, levam mesmo à perda da visão. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ligação entre: 
cenoura  retinol  mucopolissacarídeos  olhos bonitos. 
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Vitamina D 
 
Forma activa: colecalciferol 
Função: Controlo do metabolismo do cálcio. 
Doenças: raquitismo nas crianças e osteomalacia nos adultos. 
 
A vitamina D ou colecalciferol sofre uma primeira hidroxilação no fígado por acção da 25-
hidroxilase originando o 25-hidroxicolecalciferol. 
Numa situação de normocalcémia ou hipercalcémia o 25-hidroxicolecalciferol sofre no rim 
uma segunda hidroxilação por acção da 24-hidroxilase. A actividade deste enzima é estimulada 
pela calcitonina. O 24,25-dihidroxicolecalciferol apenas actua na absorção de cálcio no 
intestino. 
Numa situação