Proteínas

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Proteínas
Profª Aline Soares Cascaes Teles
Descrição
As proteínas e os aminoácidos, bem como os alimentos proteicos e sua
importância para a dieta humana, incluindo também seus aspectos de
identidade e qualidade e as metodologias analíticas necessárias para a
garantia desses aspectos.
Propósito
O reconhecimento das características das proteínas e dos aminoácidos,
e a identificação dos principais alimentos proteicos, além dos seus PIQs
e das análises que são aplicadas para verificação de conformidades ou
não, são de extrema importância para os profissionais de saúde e
nutrição, para que possam orientar a população a respeito de melhores
hábitos alimentares.
Objetivos
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Módulo 1
Características das proteínas
Identificar as características das proteínas.
Módulo 2
Métodos analíticos dos alimentos proteicos
Reconhecer os métodos analíticos dos alimentos proteicos.
Introdução
As proteínas também são consideradas macronutrientes, assim
como os lipídios e os carboidratos, e desempenham diversas
funções importantes no organismo humano. Esses
macronutrientes podem ser considerados como polímeros por
possuírem unidades repetitivas: os aminoácidos, que determinam
a função das proteínas. Muitos aminoácidos são produzidos pelo
metabolismo humano; entretanto, existem os aminoácidos
essenciais que o organismo não consegue produzir, sendo
necessária sua obtenção a partir da dieta. Por esse motivo, os
alimentos proteicos são frequentemente mencionados como
alimentos que possuem proteínas de alto valor biológico, pois
contêm aminoácidos essenciais necessários ao metabolismo
humano.
Cabe ressaltar que os alimentos proteicos são muito perecíveis e
sujeitos ao ataque microbiano. Portanto, é necessária uma

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atenção especial em relação ao controle de sua qualidade. Nesse
sentido, existem diversas análises que são realizadas para a
verificação de não conformidades em relação aos seus padrões
de identidade e qualidade.
Nos módulos a seguir, serão apresentados, primeiramente,
algumas propriedades das proteínas e dos aminoácidos, bem
como dos alimentos proteicos e, posteriormente, as
metodologias analíticas utilizadas para a verificação dos Padrões
de Identidade e Qualidade (PIQ) desses alimentos.
1 - Características das proteínas
Ao �nal deste módulo, você será capaz de identi�car as características das proteínas.
Proteínas e aminoácidos
As proteínas, bem como os lipídios e os carboidratos, são consideradas
macronutrientes importantes na dieta, exercendo diversas funções
importantes. Ao contrário dos lipídios, as proteínas podem ser
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consideradas polímeros, com pesos moleculares que variam de 10 mil a
milhões e, frequentemente, apresentam estruturas complexas.
Essas moléculas podem ser consideradas polímeros por conterem
unidades repetidas do mesmo monômero, ou seja, unidades repetidas
de aminoácidos – que constituem a unidade monomérica das proteínas.
Assim, as proteínas podem ser definidas
quimicamente como polímeros formados por uma
unidade básica denominada aminoácidos, unidos entre
si por ligações peptídicas para formar uma proteína.
Os diferentes aminoácidos constituem um número muito limitado e
podem ser:
Como: alanina, asparagina, cisteína, glutamina, glicina,
isoleucina, fenilalanina, prolina, metionina, serina, leucina, valina,
triptofano, tirosina e treonina.
Como: ácido glutâmico e ácido aspártico.
Como: lisina, histidina e arginina.
Além disso, os aminoácidos são encontrados em todas as proteínas.
Dessa maneira, se uma proteína for completamente hidrolisada, os
aminoácidos livres serão o produto da hidrólise.
Neutros 
Ácidos 
Básicos 
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Os aminoácidos, bem como as proteínas, possuem carbono, oxigênio,
nitrogênio, hidrogênio e enxofre em uma porcentagem que pode chegar
até 55%, 24%, 18%, 8% e 0,3%, respectivamente. Além disso, as
proteínas, geralmente, não contêm fósforo, sendo esse composto
encontrado mais raramente na estrutura desses macronutrientes.
Em relação aos aminoácidos (unidade básica das proteínas), é possível
observar que eles apresentam uma estrutura química geral composta
por um carbono central que está ligado a um grupamento carboxila
(destacado com um retângulo em vermelho), um grupamento amina
(destacado com um retângulo em azul), um hidrogênio e um
grupamento R.
Estrutura geral dos aminoácidos
omo os aminoácidos apresentam uma estrutura geral, o que os
diferencia é o grupamento R, ou seja, a composição desse grupo é
responsável pela diversidade dos aminoácidos, como diferenças nas
características físico-químicas entre aminoácidos com grupos R
diferentes, por exemplo.
A classificação desses compostos considera:
Ácido, básico, sulfurados, aromáticos e ramificados.
Natureza 
Polaridade do seu grupamento R 
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Apolar ou hidrofóbico, polar carregado negativamente,
positivamente ou neutro.
Essenciais ou não essenciais.
Glucogênicos, cetogênicos e glucocetogênicos.
Os aminoácidos apresentam, geralmente, as mesmas características
físicas – são incolores, cristalinos, sólidos – e fundem-se quando
expostos a altas temperaturas. Entretanto, podem ter sabor adocicado,
amargo ou insípido. O mesmo ocorre em relação à sua solubilidade, que
pode variar muito (com exceção da glicina, que é solúvel em água),
sendo insolúveis em solventes orgânicos e apresentando momento
dipolar em soluções aquosas.
Saiba mais
A glicina é o único aminoácido solúvel em água.
Dentre as características dos aminoácidos, o seu caráter anfótero é uma
das mais importantes. Vamos entender o que isso significa?
Para compreender essa propriedade, devemos nos lembrar da estrutura
desse composto, pois possui um grupamento carboxila que pode sofrer
desprotonação (retirada de H+) e um grupamento amina que pode sofrer
protonação (adicionar H+), formando, então, um composto denominado
zwitterion, que compreende um íon dipolar com cargas opostas e
eletricamente neutro. Assim, o grupamento carboxila garante o caráter
ácido e o grupamento amina, o caráter básico dos aminoácidos. Por
esse motivo, os aminoácidos são considerados anfóteros, ou seja,
podem reagir em meio alcalino ou em meio ácido.
Aspecto nutricional 
Destino do metabolismo 
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Quando o aminoácido está em um meio ácido, irá se encontrar na sua
forma protonada e será neutralizado, havendo uma mistura da forma
protonada com a neutra, e, após isso, da forma neutra e desprotonada.
Entretanto, como geralmente ocorre nas reações ácido/base, haverá um
momento em que somente a forma neutra estará presente, ou seja, o
momento em que ocorre a neutralização da forma protonada, que é
denominado ponto isoelétrico (pI), em que o aminoácido é considerado
como um zwitterion. De igual maneira, pode-se afirmar que o pI é o pH
em que as cargas positivas e negativas da molécula são iguais.
Dependendo da estrutura do aminoácido, o pKa (ponto de dissociação)
e o pI se modificam.
Outro aspecto importante sobre os aminoácidos é que, apesar de o
corpo humano ser capaz de sintetizar alguns desses aminoácidos, os
que não podem ser sintetizados devem ser obtidos a partir da dieta.
Em outras palavras, existem os aminoácidos não
essenciais – que podemos produzir no nosso
metabolismo – e os essenciais – aqueles que são
obtidos somente a partir da dieta e compreendema
leucina, lisina, isoleucina, treonina, triptofano,
metionina, fenilalanina e valina.
Entretanto, a histidina e a arginina também podem ser consideradas
aminoácidos essenciais, sendo a primeira para as crianças; no caso da
arginina, apesar de não ser considerada como um aminoácido essencial,
é um aminoácido condicionalmente essencial em determinadas
condições, pois a necessidade corporal pode exceder o nível de
produção, necessitando ser obtida da dieta também.
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Cadeia de aminoácidos.
Agora sabemos que a unidade das proteínas são os aminoácidos e que
a sequência desses compostos nelas determina suas propriedades e
funções. Dentre as muitas funções das proteínas, podemos citar
algumas biológicas, como: catálise de reações (enzimas), estruturação
(proteínas estruturais), transporte (proteínas transportadoras),
hormônios, anticorpos, proteínas protetoras (toxinas), proteínas de
reserva.
As proteínas apresentam diferenças em relação à conformação
estrutural, podendo ser classificadas em primárias, secundárias,
terciárias e quaternárias. Essas diferentes conformações influenciam
em sua função: caso uma proteína sofra desnaturação, irá perder sua
função. Além disso, a conformação também exerce influência sobre a
solubilidade e a reatividade das proteínas, que, assim, podem apresentar
quatro diferentes tipos de conformações estruturais:
A estrutura primária de uma proteína corresponde a uma
sequência de aminoácidos que formam um peptídeo (a partir de
dois aminoácidos ligados por uma ligação peptídica) ou uma
proteína (a partir de 50 aminoácidos). Assim, a estrutura primária
de uma proteína pode ser uma longa cadeia de aminoácidos em
que uma extremidade é composta por um grupamento carboxila,
denominado “carboxi terminal”, e outra extremidade composta
por um grupamento amina, denominado “amino terminal”.
Embora seja a estrutura mais simples, é muito importante, pois é
a base para as outras estruturas, ou seja, a partir da estrutura
primária são formadas as outras conformações estruturais.
Nesta estrutura, os aminoácidos estão dispostos em um arranjo
espacial que pode levar a uma forma helicoidal ou a uma forma
de lâmina, dentre as quais as mais comuns são a α-hélice e a β-
pregueada, respectivamente. A estrutura α-hélice é composta
pelo enrolamento dos aminoácidos e sua estrutura é mantida
Primária 
Secundária 
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pelas ligações de pontes de hidrogênio; entretanto, na estrutura
da lâmina β-pregueada a interação ocorre entre as cadeias
adjacentes. A ocorrência da estrutura secundária é possibilitada
pela rotação das ligações entre os carbonos presentes nos
aminoácidos e seus grupamentos carboxila e amina.
É caracterizada pela forma tridimensional que a proteína assume
e ocorre nas proteínas globulares. Neste tipo de conformação, o
arranjo tridimensional compacto é possibilitado pelas interações
de pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas eletrostáticas e
forças de Van der Walls, que promovem a redução da energia
livre da molécula. Geralmente, as proteínas apresentam uma
parte interna hidrofóbica e, nela, ocorrem as interações entre as
cadeias laterais neutras e não polares dos aminoácidos. A parte
hidrofílica, entretanto, fica na interface com a água e é
possibilitada pela interação entre as cadeias polares dos
aminoácidos básicos ou ácidos.
Ocorre apenas nas proteínas oligoméricas e consiste no arranjo
espacial de mais de uma cadeia polipeptídica, ou seja, é a
conformação de uma proteína com uma cadeia péptica, podendo
formar dímeros, trímeros, tetrâmetros e outros. Essa
conformação é possibilitada pelas ligações covalentes, como
pontes dissulfeto, ou por ligações não covalentes, como as
pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. Além disso, o
complexo formado pode ser homogêneo, quando formado por
subunidades iguais; ou heterogêneo, quando formado por
subunidades diferentes.
Essas conformações determinam algumas características das
proteínas, especialmente a sua função. Por esse motivo, a desnaturação
proteica é um tema de muita importância no estudo das proteínas, pois
Terciária 
Quaternária 
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a partir dela essas moléculas podem perder sua conformação estrutural,
afetando diversas características.
A desnaturação proteica compreende a perda da configuração
tridimensional de uma proteína por meio da quebra das ligações da
proteína – sendo que não há quebra das ligações peptídicas, o que
mantém a estrutura primária. A desnaturação pode ocorrer por
influência de diferentes agentes (Tabela 1), que podem ser físicos, como
temperatura, cisalhamento e pressão, ou por agentes químicos, como
pH, presença de surfactantes, sais etc.
Tipos de Agentes Agentes Efeitos
Físico
Temperatura
A ação do calor
pode promover 
enfraqueciment
das interações
(força de Van de
Walls etc.). No
caso das baixas
temperaturas, po
haver a redução
atividade de águ
com isso, o
comprometimen
da interface
hidrofílica,
impulsionando a
reorganização d
molécula proteic
causando a
desnaturação.
Cisalhamento As forças de
cisalhamento
podem ser
qualquer força
mecânica capaz
reduzir as
interações
hidrofílicas e
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Tipos de Agentes Agentes Efeitos
hidrofóbicas nas
proteínas, como
batedura, agitaç
e amassamento
Pressão
A aplicação de
altas pressões n
proteínas pode
desnaturá-las
devido à
flexibilidade e à
compressibilida
dessas molécul
Assim, quando
altas pressões s
aplicadas, pode
haver uma
compressão na
molécula, o que
resulta na sua
modificação
estrutural e
desnaturação.
Químico
pH
Quando o pH do
meio no qual se
encontra a prote
se aproxima do 
pI, isso pode
resultar na sua
desnaturação, p
nesse caso a
proteína se
apresentará sem
carga, favorecen
as interações
hidrofóbicas.
Substâncias
orgânicas
A presença de
substâncias
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Tipos de Agentes Agentes Efeitos
polares irá afeta
parte hidrofílica
das proteínas,
enquanto a
presença de
substâncias
apolares irá afet
a parte hidrofób
promovendo
modificações na
interações,
resultando na
reestruturação
proteica e
desnaturação.
Sais
Como a presenç
dos sais resulta
redução da
atividade de águ
sua presença po
afetar as
interações
hidrofílicas da
proteína,
resultando na su
desnaturação.
Tabela: Agentes causadores da desnaturação proteica.
Aline Teles.
Esses agentes podem resultar na perda da conformação natural das
proteínas, que é a forma como se apresentam no meio natural, também
denominada estado nativo. Mesmo que as proteínas percam sua função
em decorrência da desnaturação, isso não significa que ela seja sempre
indesejável – em alguns casos, a desnaturação pode ser requerida,
como para o aumento da digestibilidade proteica, por exemplo.
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PIQ de alimentos proteicos
Leite e derivados
O leite é um dos alimentos mais apreciados e altamente consumido no
mundo inteiro, especialmente por estar envolvido na formulação de
diversos outros alimentos, como queijos, manteiga, sorvete, iogurte etc.
– seus derivados.
Esse alimento pode ser definido quimicamente, biologicamente e, ainda
pela legislação vigente. Esta última fica a sob a responsabilidade do
Regulamento da Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de Origem
Animal (RIISPOA), que define o leite, como:
[...] o produto oriundo da ordenha
completa, ininterrupta, em
condições de higiene, de vacas
sadias, bem alimentadas e
descansadas.
(ART.253 DO DECRETO 9013/2017)
Dessa maneira, entende-se a palavra leite como produto exclusivamente
originado por vacas, sendo o leite oriundo de outros animais
especificado no parágrafo § 1º do RIISPOA. Vejamos:
[...] o leite de outros animais deve
denominar-se segundo a espécie de
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que proceda.
(§ 1º DO RIISPOA)
Considerando o ponto de vista biológico, o leite pode ser definido como
o produto oriundo da secreção das glândulas mamárias de mamíferos
(fêmeas) que possuem substâncias e nutrientes essenciais ao
desenvolvimento de suas crias, constituindo uma importante fonte de
proteínas de alto valor biológico, vitaminas, sais minerais e energia.
Por fim, é possível definir o leite pelo ponto de vista
químico: mistura complexa ou emulsão que apresenta
substâncias orgânicas e inorgânicas, estando
presentes água, proteínas, gordura e carboidratos, mas
também sais minerais, vitaminas e algumas enzimas.
Entretanto, a composição do leite pode sofrer influência de diversos
fatores, como a raça do animal, o tipo de alimentação que recebe, sua
idade, a estação do ano, clima etc. As fraudes que ocorrem com certa
frequência também podem alterar a composição desse produto. Além
disso, deve-se considerar as diferenças na composição do leite de
diferentes espécies.
O conhecimento sobre a composição do leite pode auxiliar na garantia
da qualidade e das propriedades nutricionais, bem como nas
adequações a processos tecnológicos. Veja a seguir.
É o componente que apresenta o maior volume no leite,
representando mais de 85%, em média. Na água, encontram-se
dispersos os outros componentes, como a gordura, proteínas
etc.
Água 
Gordura 
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É o componente com maior variação de percentual, podendo
variar de 2 a 6%. Essa variação ocorre porque a gordura do leite
pode ser afetada pela raça, alimentação etc., como mencionado
anteriormente.
Constituem em média 4,7% do leite e, ao contrário da gordura,
não apresentam grandes variações. O carboidrato mais
importante do leite é a lactose, formada por uma molécula de
glicose e galactose. A lactose é responsável pelo sabor
adocicado do leite e precursora do ácido lático, sendo
industrialmente importante para produtos fermentados, sorvetes,
doce de leite e leite condensado.
Estão presentes no leite entre 3 a 4%, não apresentando grandes
variações, independentemente da origem. Considerando o leite
da vaca, a caseína é a proteína que se apresenta em maior
quantidade, sendo responsável por 80% do total de proteínas
presentes. Essa proteína é uma fosfoproteína insolúvel na forma
de sais de cálcio coloidal, sendo relacionada à cor branca
característica do leite.
Além disso, é formada por micelas e gordura, podendo ser
precipitada apenas pela ação da renina ou de ácidos. Assim, o
restante de proteínas presentes no leite – os outros 20% – é
constituído pelas albuminas, que representam 16%, e pelas
globulinas, que representam 4%. Essas proteínas não coagulam
pela ação de ácidos ou renina, mas pela ação do calor, e, por
serem solúveis em água, estão presentes no soro do leite, sendo
consideradas proteínas do soro. Em relação às albuminas, é
possível destacar as lactoalbuminas, representadas pela beta-
lactoglobulina e pela alfa-lactoalbumina.
Carboidratos 
Proteínas 
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A beta-lactoglobulina é o maior peptídeo do soro (em animais,
pois não está presente no leite humano). Já a alfa-lactoalbumina
desempenha importantes funções; apresenta o maior teor de
triptofano dentre todas as fontes proteicas alimentares e
também é rica em outros aminoácidos, como a leucina, treonina,
cistina e lisina. Além disso, a alfa-lactoalbumina é precursora da
lactose e pode se ligar a alguns minerais, afetando positivamente
sua absorção.
O leite é considerado um excelente meio de cultura microbiana,
justamente por ser fonte de diversos nutrientes que também podem ser
importantes para o metabolismo de diversos microrganismos, fator que
provoca sua fácil contaminação.
Assim, as avaliações físico-químicas são
fundamentais para a verificação da qualidade do leite,
levando em consideração suas características
microbiológicas, sensoriais, físico-químicas, bem
como para a detecção de possíveis fraudes, como
adição de água, presença de contaminantes, desnate
etc.
Diante disso, a RIISPOA dispõe de regras para regulamentar as
características que devem estar presentes no leite, determinando o leite
próprio para consumo e o leite impróprio para consumo. De acordo com
o Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017 (atualizado pelo Decreto n.
10.468, de 18 de agosto de 2020), art. 497, são considerados
impróprios para o consumo humano as matérias-primas ou os produtos
de origem animal que apresentem-se adulterados. Já o art. 504 diz:
[...] para efeito das infrações
previstas neste Decreto, as
matérias-primas e os produtos
podem ser considerados alterados
ou adulterados.
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(ART. 504, DECRETO Nº 9013/2017)
E o § 1º considera alterados “as matérias-primas ou os produtos que
não apresentem condições higiênico-sanitárias adequadas ao fim a que
se destinam e incorrem em risco à saúde pública.”
Assim, de acordo com a legislação, somente serão considerados
próprios para o consumo humano direto o leite pasteurizado, o leite
submetido ao processo de ultra-alta temperatura (UAT ou UHT), o leite
esterilizado e o leite reconstituído.
Carnes e aves
De maneira genérica, as carnes apresentam alta quantidade de água e
proteínas, compreendendo aproximadamente 75% e 19%,
respectivamente, além de substâncias não proteicas (~3,5%) e gordura
de água (~2,5%).
Entretanto, é necessário considerar que a carne é o resultado das
transformações post mortem que ocorrem em um tecido extremamente
complexo: o tecido muscular, constituído essencialmente pela fibra
muscular que se encontra delimitada por uma membrana denominada
sarcolema.
O citoplasma da fibra muscular é preenchido principalmente pelas
miofibrilas – fibras paralelas que correm longitudinalmente à fibra
muscular, preenchem quase por completo o interior da fibra muscular e
estão localizadas no sarcoplasma. Há, ainda, uma rede de túbulos muito
fina presente no citoplasma, denominada retículo sarcoplasmático.
Assim, todos esses são elementos proteicos que fazem parte do tecido
muscular.
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Miofibrilas é a parte mais fina, seguida pelo sarcolema e fibra muscular.
De modo geral, as proteínas do músculo podem ser divididas de acordo
com sua solubilidade:
Proteínas solúveis em água ou soluções salinas.
Proteínas solúveis em soluções salinas concentradas.
Proteínas insolúveis (em soluções salinas concentradas e baixas
temperaturas).
As proteínas sarcoplasmáticas ou proteínas do sarcoplasma são a
mioglobina e as globulinas que são susceptíveis à desnaturação e
apresentam uma mistura de diversos componentes, incluindo as
enzimas glicolíticas.
As proteínas miofibrilares, ou seja, as miofibrilas do músculo estriado
contêm como suas principais proteínas:
É a proteína encontrada em maior concentração dentre as
proteínas miofibrilares, possuindo muitos aminoácidos com
grupos livres que são carregados positiva e negativamente.
Proteínas sarcoplasmáticas 
Proteínas miofibrilares 
Proteínas do tecido conjuntivo e estruturais 
Miosina 
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Outra proteína miofibrilar muito importante que pode apresentar
duas formas: a G-actina e a F-actina. A G-actina é uma molécula
pequena, quandocomparada com as outras proteínas, e na
presença de sais e baixas concentrações de ATP pode se
polimerizar dentro da F-actina. Entretanto, a F-actina é uma
proteína fibrosa com unidades globulares que se agregam e
formam uma dupla cadeia, podendo se combinar com a miosina
e resultando na formação da actomiosina, uma proteína com
caráter contrátil no músculo vivo e em pré-rigor, mas não no
músculo em rigor mortis.
Apresenta unidades denominadas troponina A e troponina B, que
estão relacionadas ao processo de contração, representando o
fator sensível ao cálcio e um fator inibidor, respectivamente.
Composta por aminoácidos, é similar à miosina, apresentando
poucos grupos amina livres.
Além das proteínas mencionadas, há aquelas pertencentes ao tecido
conjuntivo ou conectivo, caracterizadas por constituírem a parte menos
digerível da carne, ou seja, menos insolúvel, estando relacionadas à
textura da carne pelo fato de sua rigidez ser medida em função dos
tecidos conectivos.
O colágeno é outra proteína; caracteriza-se por ser muito solúvel, mas
também contribui para a rigidez da carne, sendo composta por glicina
(25% a 35%). A gelatina, entretanto, é a porção parcialmente solubilizada
do colágeno e, assim como este, apresenta alta solubilidade, mas nesse
caso em água quente, formando um gel após o resfriamento. Apesar de
Actina 
Troponina 
Tropomiosina 
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ser rica em arginina, possui baixa quantidade de aminoácidos
essenciais e não apresenta cheiro ou sabor.
A carne também pode ter seu valor nutricional influenciado por diversos
fatores, como a raça do animal, sua alimentação, idade, espécie,
localização anatômica, exercício e treinamento, assim como vimos no
item voltado ao leite e seus derivados.
Entretanto, para o músculo se transformar na carne
que consumimos, este deve ser submetido à uma série
de transformações bioquímicas denominadas rigor
mortis.
Para a melhor compreensão desse processo, é necessário saber que os
músculos dos animais se contraem devido a processos de gasto e
recuperação de energia por meio de aerobiose, ou seja, em presença de
oxigênio. Desse modo, os músculos não cessam suas funções
imediatamente após a morte do animal, havendo reações bioquímicas
que convertem o músculo em carne (que é consumida pelos humanos).
Assim, após a morte do animal, há a interrupção do controle do músculo
pelo sistema nervoso e da circulação sanguínea e, consequentemente,
da disponibilidade de oxigênio.
Isso faz com que o músculo “busque” energia via anaeróbia por meio da
glicólise anaeróbica, que converte o glicogênio muscular em glicose,
resultando na produção de ácido lático e na redução do pH, o que
influencia diretamente na qualidade da carne, pois causa alterações nas
proteínas musculares. Todavia, o depósito energético se esgota e,
quando isso acontece, há a formação do complexo actomiosina
(formado pelas proteínas miofibrilares actina e miosina), que
compreende um complexo irreversível e também o momento em que o
músculo atinge o rigor mortis, que o deixa com um aspecto endurecido e
contraído.
Durante todo o processo de conversão do músculo em carne, alguns
aspectos importantes, como o estresse prolongado ou o pré-abate,
devem ser controlados, pois influenciam no pH final da carne, afetando
a sua qualidade. O processo de glicólise anaeróbica pode variar muito,
sendo mais lento em bovinos do que em aves, por exemplo (Tabela 2).
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Tempo necessário
para início do rigor
mortis
Tempo necessá
total do rigor mo
Bovinos 12 horas a 24 horas 2 dias a 6 dias
Aves
30 minutos a 1
hora
4 horas a 24 hor
Suínos 6 horas a 12 horas 1 dia a 3 dias
Tabela: Tempo de conversão do músculo em carne, em diferentes animais.
Aline Teles.
Assim, o pH inicial estando em torno de 7,0, algum tempo depois
(geralmente cinco horas) cai para ~6,4 a 6,8, com uma redução mais
drástica somente após 24 horas, atingindo uma faixa de pH entre 5,5 e
5,9. Entretanto, podem ocorrer algumas alterações indesejáveis no pós-
rigor que afetam o pH final da carne.
As principais alterações indesejáveis no pós-rigor ocorrem em função
do estresse animal, produzindo dois tipos de carne: (1) DFD e (2) PFE.
Carne DFD
Ocorre, geralmente, se o
animal tiver uma
redução prévia na sua
reserva de glicogênio,
como no caso do
estresse prolongado,
em que o glicogênio é
gasto (previamente ao
abate), alterando as
reações bioquímicas
subsequentes e,
consequentemente, a
qualidade final da carne.
Quando há essa perda
da reserva de
Carne PFE
Também ocorre pelo
estresse animal, mas
nesse caso se dá
geralmente durante o
abate, levando ao
acúmulo de lactato,
redução excessiva do
pH e aumento da
temperatura do
músculo. Esse conjunto
de alterações leva a
uma perda de água no
músculo, resultando em
uma carne flácida e de
coloração mais clara, ou

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glicogênio, o processo
de rigor mortis ocorre
muito rapidamente,
alterando as reações
bioquímicas e o pH final
da carne, que,
geralmente, fica mais
alto. Esse é o caso da
carne bovina que
termina com pH
superior a 6,0,
resultando em uma
carne escura, firme e
seca, também
denominada dark firm-
dry (DFD).
seja, carne pálida,
flácida e exsudada ou
pale, soft, exsudative
(PFE).
Rigor mortis
A finalização do processo de rigor mortis é a maturação que ocorre
pela ação de proteinases endógenas (catepsinas e calpaínas),
capazes de degradar o complexo actomiosina, “melhorando” a
textura da carne, tornando-a mais macia. Geralmente, a maturação é
realizada aplicando-se cloreto de cálcio na carne, imediatamente
após o abate, ou embalando-a a vácuo em temperaturas de 0 a 1°C,
durante 10 a 21 dias.
Pescados
A categoria de pescados é bem ampla. De acordo com a Portaria nº 53,
de 23 de março de 2021, é possível denominar como pescado:
[...] os peixes, os crustáceos, os
moluscos, os anfíbios, os répteis, os
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equinodermos e outros animais
aquáticos usados na alimentação
humana.
(PORTARIA Nº 53/2021).
Eles se classificam quanto ao estado como são comercializados:
Quando não foram armazenados, podendo ter sido submetidos à
proteção com gelo.
São aqueles que receberam refrigeração, ou seja, foram
armazenados a temperaturas entre -0,5 e -2,0ºC.
Foram armazenados a temperaturas abaixo de -25°C
(temperatura de congelamento).
O pescado é um dos alimentos em que a observação das propriedades
sensoriais é muito importante para o controle de sua qualidade, de
modo que ele seja considerado próprio ao consumo humano. Dentre as
principais características, é possível mencionar: o brilho metálico do
corpo; olhos transparentes e salientes; escamas brilhantes e bem rentes
à pele; carne firme e de consistência elástica com cor específica de
cada espécie; guelras úmidas, com brilho, de cor vermelha ou rosada; a
limpeza da superfície do corpo; odor próprio, natural e suave; ventre
roliço e que não deixe marcas duradouras quando pressionado com os
dedos; nadadeiras firmes com resistência a movimentos provocados.
Frescos 
Resfriados 
Congelados 
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Ainda considerando as características sensoriais, é possível perceber se
o pescado é impróprio ao consumo humano quando ele apresentar:
 Odor, cor ou sabor anormais.
 Infestação por parasitas.
 Lesões e doenças microbianas que sejam
um risco para a saúde humana.
 Deformações, mutilações e aspecto
repugnante.
 Sinais de ter sido tratado com antissépticos
ou conservadores não aprovados pela
legislação vigente.
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O pescado é altamente perecível, apresentando maior perecibilidade do
que as outras carnes, como a bovina, por exemplo. Isso ocorre em
função do processo de deterioração, que compreende quatro etapas:
Consiste na liberação de muco quando o organismo está sob
condições desfavoráveis, produzindo assim algumas
substâncias como a mucina, por exemplo, glicoproteína que
serve de substrato para bactérias e, consequentemente, de
veículo para a entrada destas na carne. Por esse motivo, é
preconiza-se a lavagem do pescado como forma de retirar uma
grande quantidade de bactérias da superfície.
 Indícios de que foi obtido de águas
contaminadas ou poluídas, de pesca não
autorizada, ou que tenha sido recolhido já
morto.
 Mau estado de conservação.
 Características fora dos limites físico-
químicos preconizados pela legislação
pertinente.
Produção de muco 
Rigor mortis 
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De modo geral, ocorre da mesma maneira que em outros
animais, mas, no caso do pescado, pode haver um estresse
muito alto durante a pesca, fazendo com que ele apresente baixa
reserva de glicogênio. Como consequência, haverá baixa
produção de ácido lático e pH mais alto.
Consiste no processo de quebra das proteínas e lipídios dos
tecidos pela ação de enzimas proteolíticas e lipídicas,
modificando a estrutura da carne de maneira que fique mais
amolecida e mais favorável ao crescimento microbiano,
acelerando assim a deterioração do pescado.
Consiste nas modificações desfavoráveis causadas pelos
microrganismos e ocorre em função da riqueza de nutrientes
presentes no pescado. Com a conclusão do rigor mortis há uma
série de reações, como a desnaturação e a degradação das
proteínas, o aumento do pH etc., que propiciam um ambiente
favorável ao ataque microbiano e à decomposição do pescado.
Estas etapas não ocorrem, necessariamente, nessa ordem e cada uma
delas não apresenta início, meio e fim determinados; além disso, muitas
vezes, sobrepõem-se, ocorrendo simultaneamente.
Os desa�os do Nutricionista no
controle de qualidade de carnes
Autólise 
Decomposição microbiana 

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A especialista Aline Teles irá abordar os desafios do Nutricionista no
controle de qualidade de carnes.
Ovos
De acordo com a legislação, entende-se por “ovo” o ovo de galinha
(Gallus gallus domesticus). Os demais são denominados pelo termo ovo
seguido pela designação da espécie da qual procedem: ovo de codorna,
ovo de pata, ovo de avestruz etc. A partir de sua definição biológica, o
ovo pode ser considerado um corpo unicelular que é formado no ovário
ou oviduto, sendo composto por protoplasma e vesículas germinativas,
além de envoltórios que contêm os nutrientes necessários para o
desenvolvimento do gérmen da espécie produtora.
O ovo é um alimento muito importante na dieta
humana, pois, além do alto valor nutritivo, é vendido a
um preço mais acessível, comparado às outras fontes
de proteínas, como as carnes e os pescados, por
exemplo.
Nutricionalmente, esse alimento contém vitaminas, carotenoides,
minerais, colina (componente muito importante para o cérebro) e
também é fonte de proteínas, incluindo as proteínas de alto valor
biológico. Além disso, os ovos são um importante ingrediente para
várias preparações culinárias, pois podem proporcionar consistência,
viscosidade, emulsificação e cor aos mais variados alimentos.
Em relação às propriedades físicas, o ovo pode pesar de 47 a 50g e sua
estrutura física, como pode ser visto a seguir, apresenta casca, cutícula,
poros, membrana externa e interna da casca, câmara de ar, clara ou
albúmen, calazas (que estão presentes nos ovos fecundados),
membrana interna ou vitelina, e gema.
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Estrutura do ovo.
E qual a diferença entre a clara e a gema?
Considerando a constituição química do ovo, a responsável por
56% de sua composição é a clara (albúmen), uma solução
aquosa que contém proteínas de natureza viscosa, o que auxilia
na “proteção”, pois dificulta a chegada das bactérias até a gema.
Entre as proteínas da clara, de alto valor biológico, destacam-se:
ovalbumina, conalbumina (ou ovotransferrina), lisozima e
ovomucina, as duas primeiras representando, juntas, 70% do
total de proteínas presentes na clara. A ovalbumina, que
representa 50% do total, é uma glicoproteína com propriedades
de gelificação e coagulação (por aquecimento). A conalbumina
também é uma glicoproteína que coagula com o calor, mas em
temperaturas mais amenas do que as necessárias para coagular
a ovalbumina.
É uma emulsão de gordura em água, em que as proteínas
representam um terço da sua composição total e os lipídios
representam dois terços. A fração lipídica apresenta 66% de
triglicerídeos, 28% de fosfolipídeos e 5% de colesterol. A cor
característica da gema é uma combinação de pigmentos
naturais que incluem os carotenoides lipossolúveis – xantofilas
(luteína e zeaxantina) – e varia de acordo com a alimentação das
Clara do ovo 
Gema do ovo 
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aves, ou seja, de acordo com a quantidade de pigmentos
presentes na alimentação (milho, soja etc.). Seu aroma é oriundo
das mais de 80 substâncias voláteis que possui e, em relação às
proteínas, é possível dividi-las em duas frações: as que
sedimentam e as que não sedimentam (sobrenadantes). As
primeiras são representadas pela lipovitelina e fosfovitina, sendo
que esta última representa 80% das fosfoproteínas da gema do
ovo. Essa proteína é capaz de formar um complexo estável com
íons férricos. As proteínas sobrenadantes são representadas
pela livetina, identificada como a albumina do soro.
Os ovos podem ser denominados como “ovos frescos”, sempre que
atenderem aos requisitos preconizados pela Portaria nº 1, de 21 de
fevereiro de 1990, que os classifica como:
[...] ovo em casca que não foi
conservado por qualquer processo e
se enquadre na classificação
estabelecida (art. 707). Este ovo
perderá sua denominação de fresco
se for submetido intencionalmente a
temperaturas inferiores a 8°C, visto
que a temperatura recomendada
para armazenamento do ovo fresco
está entre 8°C e 15°C com umidade
relativa do ar entre 70% e 90%.
(PORTARIA Nº 1/1990)
O alto teor de água presente no ovo o torna um alimento altamente
perecível e, mesmo que possua barreiras protetoras, como a casca e a
clara, é altamente susceptível à contaminação. Por esse motivo, alguns
cuidados devem ser adotados como forma de garantir a qualidade dos
ovos e os PIQs específicos para o ovo devem ser levados em
consideração também.
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O art. 223 do Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017, dispõe sobre
algumas regras:
Os estabelecimentos de ovos e
derivados devem executar os
seguintes procedimentos, que serão
verificados pelo SIF:
I - apreciação geral do estado de
limpeza e integridade da casca;
II - exame pela ovoscopia;
III - classificação dos ovos; e
IV - verificação das condições de
higiene e integridade da
embalagem.
(ART. 223 DO DECRETO Nº 9013/2017)
Além disso, o art. 500 do mesmo decreto preconiza as características
necessárias para que o ovo seja considerado impróprio ao consumo:
[...] Além dos casos previstos no art.
497, os ovos e derivados devem ser
considerados impróprios para
consumo humano, na forma como
se encontram, quando apresentem:
I - alterações da gema e da clara,
com gema aderente à casca, gema
rompida, presença de manchas
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escuras ou de sangue alcançandotambém a clara, presença de
embrião com mancha orbitária ou
em adiantado estado de
desenvolvimento;
II - mumificação ou estejam secos
por outra causa;
III - podridão vermelha, negra ou
branca;
IV - contaminação por fungos,
externa ou internamente;
V - sujidades externas por materiais
estercorais ou tenham tido contato
com substâncias capazes de
transmitir odores ou sabores
estranhos;
VI - rompimento da casca e estejam
sujos; ou
VII - rompimento da casca e das
membranas testáceas.
(ART. 500 DO DECRETO Nº 9013/2017)
Em relação aos procedimentos que os estabelecimentos devem adotar,
destaca-se a ovoscopia, uma análise muito simples – consiste em
colocar os ovos em um equipamento denominado ovoscópio, cujo foco
de luz incidirá nos ovos, possibilitando sua visualização interna. Desse
modo, é possível verificar a câmara de ar interna – que deve ser
pequena –, a gema – que deve estar centralizada – etc.
Exemplo
Um ovo velho apresentará câmara de ar maior e gema descentralizada,
além de casca lisa e com brilho, clara liquefeita, membrana vitelina
rompida (mistura da clara e da gema) e pH básico.
Para a classificação dos ovos, há duas categorias, “A” e “B”, levando em
consideração as suas características qualitativas.
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Casca e cutícula limpas, lisas, de formato normal e intactas.
Câmara de ar com altura de no máximo 6mm, e imóvel.
Gema visível à ovoscopia em forma de sombra,
apresentando contorno aparente e podendo se mover no
caso de rotação do ovo, desde que regresse à posição
central.
Clara límpida e translúcida, apresentando consistência e
calazas intactas, e não apresentando manchas ou turvação.
Cicatrícula com desenvolvimento imperceptível.
Aqueles considerados inócuos, mas que não se enquadram
na categoria “A”.
Apresentam manchas sanguíneas na clara e na gema,
pequenas e pouco numerosas.
Obtidos de estabelecimentos avícolas de reprodução, sem
ter ocorrido processo de incubação.
Os ovos da categoria “B” são utilizados exclusivamente para
processos de industrialização.
Segundo o RIISPOA, caso os ovos submetidos ao exame de ovoscopia
sejam descartados por estarem trincados, fendidos ou quebrados
(desde que a membrana testácea esteja intacta), mas estejam limpos,
podem ser encaminhados para industrialização o mais rapidamente
possível.
Ovos de categoria "A" 
Ovos de categoria "B" 
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Falta pouco para atingir seus objetivos.
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Vamos praticar alguns conceitos?
Questão 1
Sabendo que as proteínas são compostas por aminoácidos e que
alguns deles são classificados como não essenciais e outros como
essenciais, marque a opção em que se encontram,
respectivamente, dois aminoácidos essenciais e três não
essenciais:
Parabéns! A alternativa A está correta.
Os aminoácidos que podem ser considerados essenciais são lisina,
leucina, treonina, isoleucina, metionina, triptofano, fenilalanina e
valina, e, em algumas situações específicas, arginina e histidina. A
arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial
e a histidina, um aminoácido essencial para as crianças. Dessa
maneira, os outros aminoácidos, como alanina, serina, glicina e
glutamina, por exemplo, são considerados não essenciais.
Questão 2
A Metionina, isoleucina, alanina, serina, glicina.
B Alanina, serina, glicina, metionina, isoleucina.
C Glutamina, glicina, metionina, isoleucina, triptofano.
D Treonina, fenilalanina, metionina, serina, glicina.
E Metionina, isoleucina, treonina, serina, glicina.
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O complexo actomiosina é formado após o abate do animal e
compreende uma etapa importante. Assinale a alternativa que
melhor expressa em que consiste a actomiosina:
Parabéns! A alternativa E está correta.
Após o esgotamento do depósito energético no músculo, há a
formação do complexo actomiosina. Trata-se de um complexo
irreversível formado pelas proteínas miofibrilares actina e miosina,
que estão envolvidas no processo de rigor mortis, em que o
músculo atinge um aspecto endurecido e contraído. Entretanto,
esse complexo não é o responsável pelo esgotamento de energia
no músculo, sendo apenas uma das consequências desse evento.
A
Complexo irreversível responsável pelo
esgotamento da energia no músculo.
B
Complexo formado pelas proteínas actina e miosina,
responsável pelo esgotamento da energia no
músculo.
C
Complexo formado pelas proteínas conjuntivas
responsáveis pelo aspecto endurecido e contraído
do músculo durante o rigor mortis.
D
Complexo formado pelas proteínas conjuntivas
responsáveis pelo aspecto amolecido e contraído
do músculo durante o rigor mortis.
E
Complexo formado pelas proteínas actina e miosina,
responsáveis pelo aspecto endurecido e contraído
do músculo durante o rigor mortis.
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2 - Métodos analíticos dos alimentos proteicos
Ao �nal deste módulo, você será capaz de reconhecer os métodos analíticos dos alimentos
proteicos.
Metodologias analíticas
Para a análise do teor de proteínas nos alimentos, geralmente, são
aplicadas metodologias analíticas indiretas baseadas na determinação
de um grupo ou elemento que pertence à proteína, como a
determinação de elementos como o nitrogênio ou o carbono, por
exemplo, ou grupos como os aminoácidos e as ligações peptídicas.
Posteriormente a essa determinação, é necessário fazer a conversão do
teor desse elemento para o conteúdo de proteína, utilizando um fator de
conversão.
Dentre as análises, a de nitrogênio é a mais recorrente,
isso porque a maioria das proteínas possui teor
considerável desse elemento em sua composição (a
média do teor de nitrogênio nas proteínas é de 16%).
Para essa análise, utiliza-se, de modo geral, o fator de conversão 6,25.
Entretanto, esse valor depende da fonte de proteína, ou seja, varia em
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função do alimento, podendo ser mais específico, como descrito na
Tabela 3.
Alimento Fator
Carne 6,25
Arroz 5,95
Trigo 5,70
Leite 6,38
Gelatina 5,55
Feijão 6,25
Soja 5,71
Tabela: Fatores de conversão de nitrogênio para proteína.
Cecchi, 2003.
O teor de proteínas pode ser avaliado por análises elementares, como:
Em alimentos proteicos, essa análise é caracterizada por possuir
um fator de conversão mais constante do que o de nitrogênio,
digestão mais fácil e menos erros, em função do teor de carbono
ser maior do que o de nitrogênio. Entretanto, há uma grande
dificuldade para a separação entre os carbonos que pertencem
às proteínas e os carbonos que pertencem a outros grupos,
dificultando a identificação.
É o tipo de análise mais utilizado e assume que as proteínas
apresentam, em média, 16% de nitrogênio. Então, para cada 100g
Análise de carbono 
Análise de nitrogênio 
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de proteína, deverá haver 16g de nitrogênio, sendo assumido um
fator de conversão genérico de 6,25, que é utilizado na seguinte
equação:
Essa análise pode apresentar erros quando o teor de nitrogênio
do alimento difere muito do valor médio, ou seja, de 16% de
nitrogênio. Nesse caso, deve ser utilizado o fator de conversão
específico para o alimento a ser analisado (como mencionado
anteriormente e descrito na Tabela 3).
Determinação da fração proteica
nitrogenada
A determinação das proteínas também pode ser realizada por meio da
avaliação do nitrogênio total de uma amostra. Nesse caso, um dos
métodos mais utilizados é o método de Kjeldahl, em que é possível
determinaro nitrogênio proteico e não proteico; este último, entretanto,
representa uma fração muito pequena em relação ao nitrogênio
proteico.
Proposto em 1883, quando Kjeldahl realizava pesquisas sobre proteínas
em grãos, o método sofreu diversas modificações, mas continua
fundamentado nas mesmas etapas: digestão, destilação e titulação.
No método Kjeldahl, a razão entre o nitrogênio encontrado na amostra e
a proteína estimada vai depender de alguns fatores, como o tipo de
amostra. No caso de alguns alimentos como o trigo, essa razão pode
ser afetada por diversos fatores, incluindo as condições de
cultivo/crescimento e a variedade do trigo. Desse modo, o nitrogênio
encontrado pode ser convertido em proteína pela multiplicação desse
nitrogênio pelo fator de conversão do alimento (verificar exemplos na
Tabela 3).
16g N → 100g proteínas
n g N → x g proteínas
x = n.
100
16
= n.6, 25g proteínas
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A análise ocorre em etapas que incluem:
Ocorre com o seu aquecimento por ácido sulfúrico, gerando a
oxidação do carbono e do hidrogênio da amostra, além da
redução do nitrogênio, convertendo-o a um sal amoniacal.
Em que é adicionado aquecimento e hidróxido de sódio
concentrado para a liberação de amônia dentro de uma solução
de ácido bórico, com a formação de borato de amônia.
Consiste na dosagem do borato de amônia formado por meio de
uma titulação com uma solução ácida, geralmente HCl. Existe
outra forma de dosagem que consiste em recolher a amônia em
uma solução ácida para depois titular o ácido que não reagiu
com a amônia, por meio de uma solução básica.
Também existem modificações que podem ser utilizadas nessa
metodologia, como a utilização de catalisadores, tais quais:
mercúrio, cobre, selênio e pela adição de sulfato de potássio.
Análises de identidade e qualidade de
alimentos proteicos: leite
Existem algumas análises importantes para a verificação dos PIQs do
leite e, de acordo com a Instrução Normativa (IN), nº 77, de 26 de
novembro de 2018, em seu art. 31:
Digestão 
Destilação 
Titulação 
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[...] O estabelecimento deve realizar
o controle diário do leite cru
refrigerado de cada compartimento
do tanque do veículo transportador,
contemplando as seguintes
análises:
temperatura;
densidade relativa a 15/15°C
(quinze/quinze graus Celsius);
teor de gordura;
teor de sólidos totais e teor de
sólidos não gordurosos;
acidez titulável;
pesquisas de reconstituintes de
densidade ou do índice
crioscópico;
índice crioscópico;
pesquisas de substâncias
conservadoras;
pesquisas de neutralizantes de
acidez;
teste do álcool/alizarol na
concentração mínima de 72%
v/v (setenta e dois por cento
volume/volume).
(ART. 31 DA INSTRUÇÃO NORMATIVA Nº 17/2018)
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Desse modo, a temperatura do leite cru deve ser de 7ºC a 9 ºC, no
máximo, e deve seguir outros padrões para cada uma dessas análises,
como você verá a seguir.
Determinação da densidade ou do
índice crioscópico
Trata-se de uma das análises de extrema importância que podem ser
realizadas para a verificação dos PIQs do leite. Como a gordura presente
no produto é o único componente sólido que apresenta densidade
inferior à densidade da água, essa determinação pode dar informações
sobre a quantidade de gordura – ou até mesmo de água – presente no
leite.
Essa análise também é denominada de reconstituinte do índice
crioscópico porque a adição de água no leite, por exemplo, aumenta o
seu ponto de congelamento e a adição de algumas substâncias, como
sal, açúcar, álcool etc., pode reconstituir o seu ponto de congelamento.
Assim, essas análises são muito utilizadas para a detecção de fraudes
no leite, como adição de creme, desnatamento ou adição de água.
Densidade
A análise de densidade
é realizada com um
aparelho chamado
termolactodensímetro,
que é introduzido em
uma proveta contendo
leite para medir a
densidade por meio do
peso específico do leite
comparado ao da água,
a uma temperatura de
15°C.
Índice crioscópico
A análise do índice
crioscópico é realizada
em um aparelho
denominado crioscópio,
que permite verificar o
teor de presente na
amostra por meio da
sua temperatura de
congelamento, sendo
que os valores
permitidos pela
legislação devem ficar
na faixa de -0,555ºH
(graus Hortvet,

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equivalentes a -0,512ºC
e -0,536ºC).
Matéria gorda ou teor de gordura
O teor de gordura do leite pode ser avaliado para controlar sua qualidade
e também para a produção de derivados, como manteiga e creme. Para
essa avaliação, o método de Gerber geralmente é o padrão – tem por
base a separação da gordura do leite por meio de centrifugação.
A análise consiste na adição de ácido sulfúrico, da amostra de leite e de
álcool amílico em um lactobutirômetro de Gerber, seguida de
centrifugação. O ácido sulfúrico auxilia na digestão dos elementos não
graxos e do álcool amílico na modificação da tensão superficial,
melhorando a separação entre a fase aquosa e a fase lipídica.
Teor de sólidos totais e sólidos totais
não gordurosos
Esta análise compreende o extrato seco total de todos os componentes
do leite, excluindo-se a água; no caso dos sólidos totais não gordurosos,
exclui-se a água e a gordura.
Para a realização dessa análise utiliza-se a relação da densidade e da
porcentagem de gordura e, por meio desses parâmetros, é possível
calcular o extrato seco total e o extrato seco desengordurado.
Determinação da acidez
Trata-se de uma análise rápida, que consiste na titulação da acidez da
amostra utilizando uma solução de hidróxido de sódio (NaOH) e uma
solução de fenolftaleína como solução indicadora. A acidez do leite é
expressa em °Dornic (unidade de expressão da acidez no caso de o
NaOH ter normalidade igual a 0,11) por causa da utilização de soda
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Dornic (NaOH N/9) – 1°Dornic representa 0,1mL da solução de NaOH,
que representa 1mg de ácido lático.
A determinação da acidez é realizada com a adição de fenolftaleína no
leite, seguida da adição da solução Dornic, até que se atinja uma
coloração rósea na mistura reacional. Essa análise é uma importante
ferramenta que permite a verificação da adição de substâncias alcalinas
para correção da acidez no leite e a degradação da lactose com
formação de ácido láctico pela ação de microrganismos, indicando
condições ruins de higiene, sendo preconizado pela legislação que o
leite apresente de 14 a 18°Dornic (ou 0,14 a 0,18, se for expresso em
gramas de ácido lático/100mL).
Pesquisa de reconstituintes da
densidade
São análises utilizadas principalmente para a verificação de fraudes por
adição de creme, água e substâncias como amido, sacarose e
conservadores, que têm a capacidade de resgatar a densidade
característica do produto. Essas análises constituem:
Como o amido pode ser utilizado no leite para a reconstituição
da densidade, realiza-se uma análise para a avaliação da sua
presença no produto. Essa análise consiste na formação de um
composto de coloração azul na presença do amido e pode ser
realizada por meio do aquecimento do leite até a ebulição,
seguido de resfriamento e adição de solução de lugol.
Consiste na formação de um composto de condensação de
coloração avermelhada entre os reagentes utilizados, nesse caso
a resorcina e as cetoses. A reação ocorre em meio ácido e a
Pesquisa do amido 
Pesquisa de sacarose 
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intensidade da cor dependerá do teor de sacarose presente na
amostra. Adiciona-se ácidoclorídrico ao leite e a resorcina;
posteriormente a mistura reacional é aquecida, apresentando
coloração avermelhada na presença de sacarose.
Algumas substâncias conservadoras podem ser adicionadas ao
leite com a intenção de mascarar o seu real estado de
conservação. O melhor exemplo é a adição de formol ao leite,
fraude cujo principal objetivo é fazer o leite parecer ter uma
qualidade superior à que realmente apresenta. Desse modo, para
a verificação da presença de formol no leite é necessário
adicionar uma solução de ácido sulfúrico, cloreto férrico e
aquecer a mistura reacional até a ebulição. Se houver presença
de formol no leite, a mistura apresentará uma coloração roxa.
As provas que também fazem parte da análise dos PIQs de leite são:
prova de álcool e pesquisa de substâncias alcalinas (prova de alizarol).
Ambas são qualitativas e realizadas no leite cru. Vamos conhece-las:
Consiste em uma metodologia simples e rápida para a avaliação
indireta da estabilidade das proteínas com a finalidade de
verificar a qualidade do leite. Quando o leite apresenta baixa
qualidade em relação às condições higiênicas, pode haver o
abaixamento do seu pH em função da produção de ácido láctico
pela fermentação da lactose. Essa redução do pH resulta na
instabilidade das proteínas do leite, que precipitam quando o
álcool é adicionado. Nesse teste, uma solução alcoólica é
adicionada ao leite e, após homogeneização, é observado se
houve ou não a precipitação das proteínas – em caso positivo, a
precipitação significa que o leite está ácido.
Pesquisa de conservadores 
Prova de álcool 
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Esta análise também consiste em uma avaliação da acidez do
leite. Trata-se de uma avaliação colorimétrica do pH do leite por
meio da mudança de cor, com a utilização de uma solução
indicadora que compreende uma mistura de alizarina com
solução de álcool a 72% v/v. Desse modo, além de funcionar
como um indicador de acidez do leite, também avalia sua
estabilidade de coagulação. A análise é realizada pela mistura de
partes iguais de leite e da solução indicadora, seguida de
homogeneização. Ao final, a coloração e a formação de grumos
são assim observadas:
1. coloração vermelho-tijolo e sem grumos ou poucos grumos
muito finos = leite com acidez normal e estável ao álcool
72% v/v;
2. coloração amarela ou marrom claro, apresentando grumos
= leite com acidez elevada e não estável ao álcool 72% v/v;
3. coloração lilás a violeta = leite alcalino.
Nem sempre esse é um teste muito confiável, pois, quando um leite
contaminado é refrigerado, pode haver mudanças no metabolismo dos
microrganismos presentes, inibindo a produção do ácido láctico e
fazendo com que o pH permaneça estável – o que passa a ideia de que
não há contaminação.
Algumas análises enzimáticas também podem ser utilizadas para a
verificação da qualidade do leite, como se pode ver a seguir.
A avaliação de algumas enzimas, como a peroxidase e a fosfatase, são
importantes para verificar a adequação dos processos tecnológicos
pelos quais o leite é submetido, pois ambas estão presentes no leite cru,
mas apresentam resistências diferentes a esses processos.
Pesquisa de substâncias alcalinas (prova de alizarol) 
Peroxidase 
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Análise de peroxidase no leite é utilizada como um indicativo de
pasteurização, porque é destruída a 80°C em poucos segundos;
assim, se o leite pasteurizado não apresentar essa enzima, pode-
se dizer que ele foi superaquecido, pois o processo de
pasteurização não é suficiente para degradá-la. Se o leite não
apresentar essa enzima, isso pode significar a perda de
nutrientes, pois o processo foi além do necessário. A análise é
realizada pelo aquecimento da amostra a 45°C por 5 minutos,
para ativação da enzima, seguida da adição de solução
hidroalcoólica de guaiacol e adição da solução de peróxido de
hidrogênio. A peroxidase hidrolisa o peróxido de hidrogênio,
resultando na liberação de oxigênio, que reage com o guaiacol
transformando-o em uma forma corada (no caso de teste
positivo), resultando em uma coloração salmão.
Essa enzima, ao contrário da peroxidase, não é desejável no leite
processado, sendo utilizada para a verificação da sua eficiência.
Caso o leite pasteurizado apresente a fosfatase é sinal de que o
tratamento térmico não foi realizado adequadamente, pois ela é
degradada pela pasteurização. Essa enzima também apresenta
resistência térmica superior à das bactérias patogênicas que
podem estar no leite. A metodologia tradicional para a análise de
fosfatase é realizada pela adição da solução de reagente para
fosfatase ao leite e observação de mudança de cor; quando
apresentar coloração amarelo fosforescente significa que a
enzima está presente na amostra e, se não apresentar coloração,
significa que não há presença da enzima.
Análises de identidade e qualidade de
alimentos proteicos: carne
Fosfatase 
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Os produtos de origem animal têm sua fiscalização sob a
responsabilidade do Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento
(Mapa), por meio do selo SIF (Serviço de Inspeção Federal), obrigatório
para que o consumidor possa verificar que aquele produto está dentro
dos padrões de identidade e qualidade.
Como em outros produtos, os aspectos sensoriais, muito importantes,
são os primeiros a serem observados. O produto deve apresentar:
aparência própria de cada espécie; uniformidade; não acúmulo de
sangue; ausência de limo; cor própria, podendo variar de acordo com a
espécie (não apresentando coloração acinzentada ou esverdeada); odor
suave e característico; e, por fim, textura firme e compacta.
Além dessas propriedades, alguns aspectos da carne podem ser
avaliados por provas físico-químicas para a verificação da sua
identidade e qualidade. Algumas dessas análises são:
Essa análise consiste na avaliação do volume de extrato aquoso
resultante da filtração em papel de filtro de porosidade
padronizada em tempo padronizado. O principal objetivo é
indicar atividade microbiana, pois esta hidrolisa as proteínas,
fazendo com que a filtração tenha seu tempo alterado durante a
análise. Faz-se uma mistura da amostra com água (mistura
heterogênea), que é filtrada em papel de filtro. A análise gera
uma resposta qualitativa do material filtrado, pois é possível
observar cor e odor: límpido, rosado e com odor característico
em carnes frescas; e turvo, de cor groselha, com odor amoniacal
ou sulfídrico em carnes em mau estado de conservação. Em
relação à resposta quantitativa, ela é possível pela observação
do tempo de filtração, que deve ser de cinco minutos para as
carnes frescas próprias para o consumo, seis a 10 minutos para
carnes que não estão muito bem conservadas, e de 10 minutos
ou mais para as carnes em mau estado de conservação.
Prova de filtração 
Prova de cocção 
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Consiste em uma análise qualitativa na qual se pode avaliar
diversos aspectos, como limpidez da mistura reacional, odor,
consistência e sabor. A análise é realizada por meio do
cozimento de uma pequena amostra de carne em água por cinco
minutos, em média. Depois disso, deve-se observar o resultado:
nas carnes em bom estado de conservação o caldo terá aspecto
límpido, odor suave e característico da carne, consistência firme
e sabor próprio.
Consiste na verificação do pH da carne, podendo ser realizado
diretamente na amostra ou pelo método potenciométrico, em
que a amostra é misturada com água destilada e faz-se a leitura
dessa mistura reacional com auxílio de um equipamento
denominado potenciômetro. Os resultados de pH indicarão se a
carne está em bom ou mau estadode conservação. O pH de 5,8
a 6,2 é o ideal; pH 6,4 corresponde a carnes que devem ser
consumidas rapidamente; já se o pH > 6,5 é porque as carnes
estão no início da decomposição.
Consiste na avaliação da presença de gás sulfídrico decorrente
de atividade microbiana. Isso acontece porque o enxofre, em
meio ácido, se converte em ácido sulfídrico, sendo ligado ao
acetato de chumbo ou pumblito de sódio; a partir daí, dá origem
ao sulfito de chumbo, cuja coloração é cinza. Desse modo a
amostra é colocada em um Erlenmeyer tampado com papel de
filtro embebido com reagente e, caso a amostra apresente
atividade microbiana, o papel de filtro ficará escuro.
Determinação do pH 
Prova de Éber 
Prova de Nessler 
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Essa análise é baseada na avaliação da presença de atividade
microbiana na carne, pois os microrganismos podem decompor
os aminoácidos à amônia. Utiliza-se o reagente de Nessler, que
consiste em uma solução alcalina de tetraiodomercurato de
potássio que reage com o radical amônia da amostra (quando
houver), formando um complexo de coloração amarelo-
alaranjado. Caso a carne esteja em bom estado de conservação,
a coloração será amarelo-esverdeado. A prova pode ser feita
utilizando a parte líquida obtida no teste de filtração.
Pode ser feita de duas formas. Uma se baseia na mistura da
amostra com HCl concentrado e dicromato de potássio em um
Erlenmeyer coberto com papel de filtro para a determinação da
presença de sulfito, gerando uma coloração esverdeada no papel
de filtro, caso haja a presença desse composto. O outro método
baseia-se na adição de uma solução denominada verde
malaquita, que funciona como um indicador de sulfito na
amostra. Essa solução é colocada em três pontos distintos da
superfície do corte de carne (gotas de solução), para a
verificação da presença de sulfito, caso a solução sofra um
descoramento. Ambos os métodos são qualitativos e muito
importantes, pois o sulfito é uma substância proibida e que
mascara o estado de putrefação da carne.
Análise de qualidade e identidade:
Prova de Éber
A especialista Carolina Beres irá realizar a análise de qualidade e
identidade: Prova de Éber em um alimento cárneo.
Prova para determinação de anidrido sulfuroso e sulfitos
(método com verde malaquita) 

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Falta pouco para atingir seus objetivos.
Vamos praticar alguns conceitos?
Questão 1
Sabendo que a determinação de proteínas em alimentos é realizada
de maneira indireta, assinale a opção correta:
A
As metodologias de determinação das proteínas em
alimentos avaliam grupos ou elementos como
nitrogênio e ácidos graxos, por exemplo, que
pertencem a esses macronutrientes.
B
As metodologias de determinação das proteínas em
alimentos avaliam grupos ou elementos como
nitrogênio e carbono, por exemplo, que pertencem a
esses macronutrientes.
C
As metodologias de determinação das proteínas em
alimentos avaliam grupos ou elementos como
carbono e ácidos graxos, por exemplo, que
pertencem a esses macronutrientes.
D
As metodologias de determinação das proteínas em
alimentos avaliam grupos ou elementos como
carbono e nitrogênio, por exemplo, sendo as
metodologias por carbono as mais utilizadas.
As metodologias de determinação das proteínas em
alimentos avaliam grupos ou elementos como
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Parabéns! A alternativa B está correta.
A determinação de proteínas em alimentos é realizada por
metodologias indiretas, ou seja, outro composto, que pode ser um
grupo ou um elemento das proteínas, é quantificado e
posteriormente o valor encontrado é convertido ao teor de proteínas
por meio de um fator de conversão. Desse modo, os elementos
mais utilizados para a quantificação das proteínas em alimentos
são o carbono e o nitrogênio.
Questão 2
Análises físico-químicas são de extrema importância para a
verificação da qualidade do leite. Algumas dessas análises, que
devem ser realizadas no leite cru refrigerado, compreendem:
E carbono e nitrogênio, por exemplo, não
necessitando de um fator de conversão.
A
Análise de temperatura, densidade relativa e teste
do álcool/alizarol na concentração mínima de 68%
v/v.
B
Análise de temperatura, densidade relativa a
20/20°C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 68% v/v.
C
Análise de temperatura, densidade relativa a
15/15°C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 72% v/v.
D
Análise de temperatura, densidade relativa a
15/15°C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 68% v/v.
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Parabéns! A alternativa C está correta.
Existe um conjunto de análises que devem ser realizadas no leite
cru refrigerado de acordo com a legislação vigente: as análises de
temperatura, densidade relativa a 15/15°C e teste do álcool/alizarol
na concentração mínima de 72% v/v. Cabe ressaltar que, para a
análise de densidade, há uma temperatura específica (15°C) e, para
a análise de densidade relativa, há uma concentração específica
para o álcool (72%).
Considerações �nais
Como vimos neste conteúdo, as proteínas são uma classe de
macronutrientes importantes, considerados polímeros por apresentarem
unidades repetidas de um mesmo componente: os aminoácidos. Estes,
por sua vez, apresentam moléculas de carbono, nitrogênio, oxigênio etc.
em sua composição e determinam a função das proteínas.
As proteínas apresentam diferentes conformações espaciais e,
dependendo do tratamento ao qual são submetidas, podem perder essa
conformação, sendo desnaturadas e perdendo também sua função.
Esses macronutrientes podem ser encontrados em diversos alimentos,
e os alimentos proteicos – aqueles que apresentam grandes
quantidades de proteínas – são as carnes e aves, os pescados, leite e
ovos.
Você viu também que os alimentos proteicos apresentam alto grau de
perecibilidade, o que requer alguns cuidados para a garantia da
qualidade, especialmente no que tange às análises físico-químicas.
E
Análise de temperatura, densidade relativa a
20/20°C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 72% v/v.
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Por fim, este material abordou as principais análises e metodologias
utilizadas para a verificação dos PIQs dos alimentos proteicos.
Podcast
Agora, a especialista Aline Teles finaliza falando sobre a importância do
padrão de identidade e qualidade em alimentos proteicos.

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Para conhecer outras análises que auxiliam no controle de qualidade do
leite, leia o artigo Qualidade do leite: um estudo de caso sobre um
laticínio e seus produtores, de Laryssa Gabriela Campos Anésio e
Myriam Angélica Dornelas, ambas do Instituto Federal de Minas Gerais
(IFMG). O artigo fez parte do IV Encontro Internacional de Gestão,
Desenvolvimento e Inovação, realizado entre os dias 3 e 6 de novembro
de 2020.
Referências
ALCÂNTARA, J. B. de. Qualidade físico-química de ovos comerciais:
avaliação e manutenção da qualidade. Universidade Federal de Goiás,
02/11/2023, 09:31 Proteínas
https://stecine.azureedge.net/repositorio/00212sa/02927/index.html# 55/56
2012.
ANDRADE, E. C. B. de. Análise de alimentos: uma visão química da
nutrição. São Paulo, SP: Varela, 2015.
BRASIL. Decreto nº. 10.468, de 18 de agosto de 2020. Altera o Decreto
nº 9.013, de 29 de março de 2017, que dispõem sobre o regulamento da
inspeção industrial e sanitária de produtos de origem animal. Diário
Oficial da União, 2020a.
BRASIL. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Instruçãonormativa nº 77, de 26 de novembro de 2018. 230. ed. Diário oficial da
União, 30 nov. 2018. p. 10.
Brasil, Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Portaria nº
01, de 21 de fevereiro de 1990. Diário Oficial da União, 1990.
Brasil. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Portaria nº
53, de 23 de março de 2021. Diário Oficial da União, 2021.
BRASIL. Regulamento da Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de
Origem Animal RIISPOA. Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017.
Regulamenta a Lei n. 1.283, de 18 de dezembro de 1950, e a lei nº 7.889,
de 23 de novembro de 1989, que dispõem sobre a Inspeção Industrial e
Sanitária de Produtos de Origem Animal. Diário Oficial da União, 30 mar.
2017. p. 3-27.
CECCHI, H. M. Fundamentos teóricos e práticos em análise de
alimentos. São Paulo, SP: UNICAMP, 2003.
EVANGELISTA, J. Tecnologia de alimentos. Atheneu, 2003. p. 652-652.
ORDÓÑEZ, J. A. et al. Tecnologia de alimentos: alimentos de origem
animal. Porto Alegre, RS: Artmed, v. 2, p. 41, 2005.
UNITED STATES DEPARTMENT OF AGRICULTURE. USDA. Egg-grading
manual. Washington. n. 75, 2000. Consultado na internet em: 01 nov.
2021.
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