Composi__o_de_alimentos_-_Prote_na (1)

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Universidade Estácio de Sá
Proteínas - características químicas e 
reações, rigor mortis
Prfº Msc. Taillan Martins de Oliveira
PROTEÍNAS - DEFINIÇÃO
• São polímeros de alto peso molecular, cujas unidades
básicas são os aminoácidos, ligados entre si por ligações
peptídicas (Bobbio, 1992);
• São polímeros complexos, compostos por 21 aminoácidos
diferentes (Fennema, 2010).
PROTEÍNAS -
CARACTERÍSTICAS
• Contêm 50-55% de carbono, 6-7% de hidrogênio, 20-
23% de oxigênio, 12-19% de nitrogênio e 0,2-0,3% de
enxofre;
• São consideradas como “nutriente nobre”, pois seu
metabolismo não é direcionado à produção de energia e
sim à sustentação e crescimento celular, ativação de
diversas reações metabólicas, transporte de outros
nutrientes, etc.
AMINOÁCIDOS - DEFINIÇÃO
• São compostos que apresentam função ácida (Carboxílico,
COOH) e função amina (amina, NH2), geralmente no
carbono .
● As propriedades e a funcionalidade da proteína
dependem de sua composição de aminoácidos e da
disposição das ligações que estabilizam sua estrutura.
AMINOÁCIDOS - DEFINIÇÃO
AMINOÁCIDOS -
CONFIGURAÇÃO
Polaridade do R (tendência para 
interagir com a água em pH ~ 7,0):
• Hidrofóbicos: alanina, valina, isoleucina, 
leucina, metionina, fenilalanina, prolina, 
triptofano;
• Hidrofílicos: arginina, asparagina, ácido 
aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, 
glicina, histidina, lisina, serina, treonina.
AMINOÁCIDOS -
CLASSIFICAÇÃO
Os 21 aminoácidos
Fennema, 2010.
Cientistas descobriram em 1986 o aminoácido Selenocisteína. Esse AA faz
parte de certas proteínas, especialmente enzimas que usam o selênio como
grupo prostético em reações de redução. A selenocisteína está presente em
várias enzimas, como a glutationa peroxidase, hidrogenases, entre outras.
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CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS ESSENCIAIS 
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
• Não são sintetizados pelo organismo→ ingestão
❑ Histidina;
❑ Treonina;
❑ Metionina;
❑ Fenilalanina;
❑ Isoleucina;
❑ Leucina;
❑ Lisina;
❑ Triptofano;
❑ Valina.
Fontes ineficientes de proteínas:
Cereais (arroz) → lisina;
Leguminosas (feijão) → metionina.
AMINOÁCIDOS - Essenciais
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
• Ligação Peptídica: resulta da reação do grupo amino do
carbono ɑ de um AA com grupo carboxila de um outro
AA, com eliminação de uma molécula de água.
PROTEÍNAS -
CARACTERÍSTICAS
De acordo com a Organização Mundial de Saúde (WHO, 2007).
Recomendação de proteínas:
• Manutenção dos indivíduos normais - 0,8 g de proteínas por kg
de peso corpóreo;
• Praticante de atividade física - 1,5 g/kg/dia;
• Considerando o gasto energético e valor energético total (VET)
para cada indivíduo, recomenda-se a ingestão de 15 % a 25 % do
VET em proteínas.
FUNÇÕES
• Catalisadores enzimáticos, estrutural, contrátil (miosina, actina);
• Hormônios (insulina e hormônio do crescimento);
• Transporte (albumina sérica, transferrina e Hb);
• Anticorpos (imunoglobulinas);
• Armazenamento (albumina do ovo e ptns dos grãos).
ESTRUTURA
• De acordo com a estrutura, a ptn pode ser classificada como
primária, secundária, terciária e quaternária.
PROPRIEDADES
• Carga da proteína
o Como os AAs contêm um grupo carboxílico (ácido) e um
grupo amino (básico), eles podem em um determinado meio
atuar como ácido ou base, ou seja, são substâncias anfóteras
(anfolitos);
o De acordo com as condições do pH do meio, pode-se favorecer
o grupamento carboxílico ou o aminado.
PROPRIEDADES
• Carga da proteína
o Ponto Isoelétrico (P.I.) de um AA: pH no qual o íon dipolar
ou zwitteríon é eletricamente neutro, ou seja, as cargas +
(grupamento amina) e – (grupamento carboxílico) se
igualam.
PROPRIEDADES
• Carga da proteína
o Os valores são específicos para cada molécula de AA e,
consequentemente, para cada molécula de ptn;
o Com estas medidas, pode-se selecionar condições para obter a
separação de qualquer mistura destas substâncias, por meio da
formação de aglomerados que tendem a se precipitar.
PROPRIEDADES
• Carga da proteína
NEUTRAPOSITIVAMENTE CARREGADA
NEGATIVAMENTE 
CARREGADA
Ponto Isoelétrico (P.I.) 
PROPRIEDADES
• Solubilidade
o Influenciada pelo pH do meio;
o Ao modificar o pH do meio onde existe ptn, modifica-se a
ionização desta ptn até o ponto em que as cargas se
neutralizam = P.I. da ptn;
o É o pH onde a ptn apresenta carga neutra (solubilidade da
ptn diminui e a ptn torna-se insolúvel, precipitando-se);
o Ex.: leite + limão (pH diminui até  4-5 → P.I. caseína 
caseína precipita).
PROPRIEDADES
• Solubilidade
o Albuminas: ptns que são solúveis em água em pH 6,6. Ex.:
albumina sérica, ovoalbumina e α-lactoalbumina;
o Globulinas: solúveis em soluções salinas diluídas em um
pH de 7,0. Ex.: β-lactoglobulina;
o Glutelinas: solúveis apenas em soluções ácidas de pH 2,0
e soluções alcalinas de pH 12. Ex.: gluteninas do trigo;
o Prolaminas: solúveis em etanol a 70%. Ex.: zeína e
gliadinas.
PROPRIEDADES
• Hidratação
o A interação entre ptn e água dependerá da cadeia de AA
que a molécula de ptn é formada, pois as moléculas
proteicas apresentam características hidrofílicas e
hidrofóbicas;
o A capacidade das ptns de aprisionar água estará associada
à suculência e à maciez de produtos cárneos e às
propriedades texturais desejáveis de pães.
PROPRIEDADES
• Desnaturação proteica
o Segue o caminho inverso da formação de uma ptn e consiste na
alteração da conformação das ptns, principalmente secundária,
terciária e quaternária;
o Sgarbieri (1996): é simplesmente uma alteração sensível na
estrutura original da ptn, sem que haja alteração na sequência
dos AAs, isto é, sem que haja rompimento ou alterações de
ligações químicas primárias, que ligam os AAs entre si.
PROPRIEDADES
PROPRIEDADES
• Desnaturação proteica
o Intencional (destruição de ptns tóxicas);
o Involuntária;
o Desejada -  a digestibilidade (com calor moderado), favorece a
solubilidade, propriedades emulsificantes e espumantes;
o Indesejada -  com calor excessivo e prolongado → diminuição da
qualidade biológica.
PROPRIEDADES
• Desnaturação proteica
o Se a desnaturação for branda, será reversível, com a diminuição
dos agentes desnaturantes → proteína pode se rearrumar;
o Agentes físicos de desnaturação: temperatura, irradiação
ultravioleta, ultrassom, etc.
o Agentes químicos de desnaturação: solventes orgânicos,
extremos de pH, cloreto de guanidina, etc.
PROPRIEDADES
• Formação de Espuma
o As proteínas formam espumas a partir do processo de
desnaturação física em que, por meio da agitação,
amassamento ou batedura, o ar (fase dispersa) será
agregado às moléculas desnaturadas das proteínas
(dispersante), havendo aumento de volume, caracterizando
a espuma.
QUALIDADE PROTEICA
• A “qualidade” de uma ptn está relacionada com a
concentração e a seu conteúdo de Aminoácidos Essenciais
(AAE) e digestibilidade;
• As ptns de alta qualidade são as que contêm todos os AA
essenciais, apresentando boa digestibilidade. Ex: ptns da
clara do ovo ou do leite;
• Ptns animais são de melhor qualidade que as vegetais.
QUALIDADE PROTEICA
• Ptns dos principais cereais e leguminosas costumam ser deficientes
em pelo menos um dos AAE;
• Ptns de cereais, como arroz, trigo, cevada e milho são muito pobres
em lisina e ricas em metionina;
• Ptns de leguminosas e sementes oleaginosas são deficientes em
metionina e ricas ou adequadas em lisina;
• Algumas ptns de sementes de oleaginosas, como a do amendoim, são
deficientes em metionina e lisina.
QUALIDADE PROTEICA
• AA Limitantes: Aminoácidos Essenciais (AAE) cujas
concentração em uma ptn estão abaixo das concentração de uma
ptn de referência. São assim chamados, pois limitam a síntese
proteica;
• A qualidade nutricional de uma ptn deficiente em um AAE pode
ser melhorada misturando-a com outra ptn que seja rica nesse
AAE;
• Ex.: ptn de cereal com ptn de leguminosa.
FONTES DE PROTEÍNAS 
ALIMENTARES
➢Leite;
➢Carnes (incluindo peixe e aves);
➢Ovos;
➢Cereais;
➢Leguminosas;➢Oleaginosas.
TEOR PROTEICO
• Cereais
CEREAIS % PROTEÍNA
Aveia em flocos 13,9
Farinha de trigo 9,8
Arroz integral cru 7,3
Milho verde cru 6,6
TACO, 2006
TEOR PROTEICO
• Leguminosas
LEGUMINOSAS % PROTEÍNA
Farinha de soja 36
Amendoim 27,2
Lentilha crua 23,2
Feijão preto cru 21,3
Grão-de-bico cru 21,2
TACO, 2006
• Alimentos de origem animal
Alimentos de Origem Animal % PROTEÍNA
Carnes 6,3 - 36,4
Sardinha assada 32,2
Leite de vaca em pó integral 25,4
Bacalhau salgado refogado 24
Camarão cozido 19
Queijo tipo minas 17,4
Ovo de galinha inteiro cozido 13,3
Requeijão 9,6
TACO, 2006
TEOR PROTEICO
• Outros alimentos de origem vegetal
Outros Alimentos de Origem Vegetal % PROTEÍNA
Castanha-do-Brasil crua 14,5
Brócolis cru 3,6
Agrião cru 2,7
Acelga crua 1,4
Banana prata crua 1,3
Abacate cru 1,2
Caju 1,0
TACO, 2006
As enzimas são proteínas com ação catalítica, ou
seja, elas participam de reações químicas, acelerando a
velocidade dessas reações.
Quase todas as reações que acontecem no nosso
metabolismo são mediadas por enzimas, poupando o
gasto de energia e acelerando todos os processos
metabólicos. Nesses processos, as enzimas não
sofrem alterações, permanecendo intactas ao final da
reação.
ENZIMAS
Sem enzima
Com enzima
ENZIMAS
ENZIMAS
Na técnica dietética, modificando a característica
sensorial. Ex: Amaciando a carne.
Algumas frutas apresentam enzimas que têm ação
proteolítica. Que podem ser utilizadas como
amaciadoras de preparações elaboradas a partir de carnes.
Ficina (do figo);
Papaína (do mamão);
Bromelina (do abacaxi).
ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
Enzimas presentes em frutas e hortaliças que participam
dos processos de amadurecimento desses alimentos.
As Enzimas polifenoloxidases oxidam os compostos fenólicos
presentes em frutas e hortaliças, formando compostos de
coloração amarronzada, as melanoidinas.
O que pode causar a rejeição do produto, do ponto de vista
sensorial.
ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
O que pode causar a rejeição do produto, do ponto de
vista sensorial.
ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
Na indústria de alimentos, as enzimas podem
atuar como coadjuvantes de tecnologia.
• Enzima lactase, utilizada na obtenção de
produtos com teor reduzido de lactose.
• Enzima invertase, usada na fabricação de açúcar
invertido a partir da hidrólise da sacarose.
ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
Carne bovina - Maturação
Rigor mortis
Produção de 
energia 
anaeróbica
Queda do PH
Modificação 
nas 
características 
da carne
CONCLUSÃO
	Slide 1: Universidade Estácio de Sá
	Slide 2: PROTEÍNAS - DEFINIÇÃO
	Slide 3: PROTEÍNAS - CARACTERÍSTICAS
	Slide 4: AMINOÁCIDOS - DEFINIÇÃO
	Slide 5: AMINOÁCIDOS - DEFINIÇÃO
	Slide 6: AMINOÁCIDOS - CONFIGURAÇÃO
	Slide 7: AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
	Slide 8
	Slide 9
	Slide 10
	Slide 11: AMINOÁCIDOS - Essenciais
	Slide 12: LIGAÇÃO PEPTÍDICA
	Slide 13: PROTEÍNAS - CARACTERÍSTICAS
	Slide 14: FUNÇÕES
	Slide 15: ESTRUTURA
	Slide 16: PROPRIEDADES
	Slide 17: PROPRIEDADES
	Slide 18: PROPRIEDADES
	Slide 19: PROPRIEDADES
	Slide 20: PROPRIEDADES
	Slide 21: PROPRIEDADES
	Slide 22: PROPRIEDADES
	Slide 23: PROPRIEDADES
	Slide 24: PROPRIEDADES
	Slide 25: PROPRIEDADES
	Slide 26: PROPRIEDADES
	Slide 27: PROPRIEDADES
	Slide 28: QUALIDADE PROTEICA
	Slide 29: QUALIDADE PROTEICA
	Slide 30: QUALIDADE PROTEICA
	Slide 31: FONTES DE PROTEÍNAS ALIMENTARES
	Slide 32: TEOR PROTEICO
	Slide 33: TEOR PROTEICO
	Slide 34
	Slide 35: TEOR PROTEICO
	Slide 36: ENZIMAS
	Slide 37: ENZIMAS
	Slide 38: ENZIMAS
	Slide 39: ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
	Slide 40: ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
	Slide 41: ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
	Slide 42: ENZIMAS – NOS ALIMENTOS
	Slide 43: Carne bovina - Maturação
	Slide 44
	Slide 45: CONCLUSÃO