Enzimas resumo

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Condições Fundamentais da Vida 
￫ Participam da autorreplicação 
￫ Catálise de reações químicas com eficiência e 
seletividade 
 
Enzimas 
￫ Proteínas que apresentam atividade catalítica 
￫ A maioria são enzimas globulares que reconhecem 
um determinado substrato 
￫ Moléculas catalisadoras que aumentam a velocidade 
das reações, sem sofrerem alterações no processo 
global 
￫ Responsáveis pela conversão de um substrato em 
produto, mas não são consumidas na reação → 
recicláveis 
￫ Na faixa de 5 a 17 ordens de magnitude aceleram 
as reações nessas ordens 
 
￫ Enzimas reconhecem o seu substrato e formam 
um respectivo produto 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Características Gerais 
￫ Proteínas → apresentam o nível estrutural de uma 
proteína (primário, secundário, terciário e 
quaternário), proteínas globulares 
 
● Enzimas → são proteínas que agem como 
catalizadores biológicos aceleram uma determinada 
reação e é responsável pela conversão de um 
substrato em produto 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
￫ Acelera e favorece a formação de um 
determinado produto 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
￫ Centro Ativo ou Sítio Catalítico → é a porção da 
molécula onde o substrato vai se ligar sendo este 
sítio ativo complementar ao substrato, a partir do 
momento que ele se liga ocorre a conversão em 
produto, local onde ocorre a atividade catalítica 
 
￫ Não há consumo ou modificação na enzima 
Enzimas 
￫ A maioria das atividade biológicas do corpo 
dependem de uma enzima específica 
￫ Praticamente todas as reações que 
caracterizam o metabolismo celular são catalisadas 
por enzimas especificas 
 
Enzimas são Catalisadores Biológicos 
￫ Enzima reconhece um determinado substrato 
￫ Substrato se liga no sítio ativo 
￫ Forma um complexo ES → é quando o substrato 
está ligado a enzima 
￫ Substrato é convertido em produto e a enzima é 
liberada 
 
● Qual a diferença entre catalisadores 
inorgânicos, como os íons metálicos, e as 
enzimas? 
 
￫ Enzimas são mais eficientes → podem acelerar a 
reação até 1014 vezes contra 102 ou 103 vezes dos 
catalisadores inorgânicos 
 
￫ Enzimas são especificas → catalisam reações 
envolvendo ás vezes apenas um único tipo de 
reagente, substrato especifico para aquela 
determinada enzima 
 
￫ Enzimas são estero-especificas → reconhecem 
a configuração química da molécula do substrato 
 
￫ Enzimas são capazes de operar em condições 
amenas de temperatura, pressão e pH 
 
￫ Enzimas podem ser altamente reguladas através 
de fatores extrínsecos à reação, tanto por ativadores 
como inibidores, moléculas que podem ativar a 
catálise ou inibir a atividade enzimática 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Simples ou Conjugadas 
● Assim como as proteínas podem ser classificadas 
em simples ou conjugadas 
￫ Enzimas Simples → apresentam apenas a cadeia 
polipeptídica e não precisa de nenhum fator adicional 
para a catálise 
￫ Enzimas Conjugadas → necessitam de um cofator 
(íon, metal, etc..) que vai acelerar e favorecer a 
catálise enzimática 
￫ Cofatores → íons inorgânicos e coenzimas (co-
fatores enzimáticos NAD e FAD), sem eles a catálise 
não ocorre 
￫ Requeridos pelas enzimas para favorecer a catálise 
enzimática 
Exemplo → se a enzima precisa de zinco, se não 
houver zinco na reação ela não ocorre 
￫ Anidrase Carbônica → formação do tampão 
bicarbonato e transporte de CO2 dos tecidos para os 
alvéolos pulmonares, converte o CO2 em ácido 
carbônico com a presença de água 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Propriedades das Enzimas 
● Cofator (inorgânico) 
￫ Algumas enzimas requerem a 
presença de íons metálicos para que a 
reação catalítica ocorra (Mg+2, Zn+2, 
Fe+2, Ca+2, Cu+2, Mn+2) 
 
● Algumas enzimas contêm em sua 
molécula uma porção não proteica 
(não é formado por cadeias polipeptídicas), que é 
essencial para a atividade biológica 
 
￫ A diferença entre o metal, cofator e coenzima 
está no tipo de ligação que é feita 
￫ Grupo Prostético → não compõe a cadeia 
polipeptídica da enzima 
￫ Enzima só se torna ativa quando apresenta o 
grupo prostético e sua apoenzima 
￫ Apenas a parte proteica da enzima é inativa 
necessitando de um grupo prostético para ocorrer 
atividade enzimática 
￫ Coenzimas → participam do ciclo catalítico das 
enzimas recebendo ou fornecendo grupos químicos 
para a reação 
 
Coenzimas 
￫ Holoenzima → parte proteica (apoenzima), 
coenzima (parte não proteica) favorecendo a ligação 
com o substrato 
￫ As enzimas quando ligadas covalentemente ou 
não-covalentemente às coenzimas, são chamadas de 
holoenzimas 
 
 
 
Cofatores Enzimáticos 
￫ Vitaminas são precursoras das coenzimas dando 
origem a elas 
 
Nomenclatura 
￫ Sufixo ASE 
￫ Urease → catálise da ureia (excreção de 
nitrogênio) 
￫ DNA polimerase → polimeração DNA 
￫ Amilase → digestão do amido (carboidrato), 
enzima abundante na saliva 
 
 
 
 
 
 
 
 
Classificação das Enzimas 
￫ Classificadas de acordo com o tipo de ligação que 
ela catalisa 
￫ Oxidorredutases → participa das reações de 
óxido-redução 
 
￫ Exemplo → EC (para todas) 2.7.1.1 – ATP-
glicose fosfotransferase (hexoquinase) 
ATP + D-Glicose → ADP + D-Glicose-6-P 
 
￫ 2 → Classe, transferase 
￫ 7 → subclasse, fosfotransferase transfere o 
grupo fosfato de uma molécula para outra molécula 
￫ 1 → aonde acontece esse tipo de ligação, 
fosfotransferase com o grupo OH- como aceptor 
(aceitando OH) 
￫ 1 → Glicose como aceptor do grupo fosforil 
(fosforil pois necessita de ATP + Glicose) 
￫ 6P → glicose aceitou um grupo fosfato no 
carbono 6 
 
Isoenzimas 
￫ Enzima que catalisa a mesma reação, mas 
apresenta estruturas diferentes (primária e/ou 
quaternária) 
￫ Catalisa, características estruturais diferentes 
￫ Podem ser produzidas por diferentes genes, mas 
sua função é a mesma 
￫ Exemplo → Desidrogenase lática → encontrada 
em vários tipos de células (soro, miocárdio) 
 
 
 
 
 
 
 
O Sítio Ativo 
￫ Local onde o substrato se liga temporariamente 
formando um complexo (enzima-substrato) 
￫ Local onde ocorre realmente a catálise 
￫ O substrato é semelhante, mas não idêntico ao 
sítio ativo 
 
● Conversão de Substrato em produto 
￫ Ocorre devido a variação na quantidade de energia 
livre do sistema 
￫ Alterações de energia que ocorrem durante uma 
reação química 
￫ Energia Livre de ativação alterando a velocidade 
da reação 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Diagrama das Coordenadas de Reação 
 
￫ ∆G → energia de ativação ou energia livre 
￫ No começo da reação está o substrato 
￫ Substrato se liga a enzima formando o complexo 
ES 
￫ No pico máximo ocorre a conversão de ES em 
EP (Estado de Transição) 
￫ Produto é liberado assim como a enzima para a 
próxima catálise 
￫ Ocorre uma variação de energia entre os 
produtos e reagentes 
 
∆G = ∆Gprodutos - ∆Greagentes 
 
￫ Energia livre do produto é menor do que a 
energia livre do substrato favorece a formação do 
produto e a catálise 
￫ Estado de Transição → local onde é convertido 
ES → EP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Reação Catalisada x Não-Catalisada 
￫ Enzima acelera a reação diminuindo o ∆G da 
reação 
￫ O efeito da enzima acontece sobre a velocidade e 
o equilíbrio da reação 
 
 
 
 
 
 
 
 
↪ Energia Livre → energia do sistema que a 
enzima e substrato tem para ser convertida em 
produto 
E + S 
ES → EP 
P + E 
 
Enzimas são Específicas para o 
Reconhecimento de seus Substratos 
● Modelos que demonstram a especificidade das 
enzimas ao substrato 
 
Modelos Enzimáticos 
● Chave-Fechadura 
￫ São totalmente complementares 
￫ O substrato é perfeito para enzima se encaixando 
perfeitamente, totalmente complementares 
￫ Nesse modelo, o sítio ativo da enzima é pré-
formado e tem a forma complementar a molécula 
do substrato, de modo que outras moléculas não 
teriam acesso a ela 
￫ Não é o ideal poisestabiliza o substrato, ou seja, se 
encaixa tão perfeitamente que não favorece a 
catálise, acomodando o substrato e a enzima 
 
 
● Encaixe Induzido 
￫ Não são totalmente complementares 
￫ O contato com a molécula do substrato induz 
mudanças conformacionais na enzima, que otimizam 
as interações com os resíduos do sítio ativo, esse é 
o modelo aceito 
￫ Substrato encaixa na proteína favorece um estado 
melhor para que ela mude de conformação, 
somente quando essa interação é perfeita que o 
substrato é convertido em produto 
￫ Interações ótimas 
 
Fatores que Afetam a Atividade 
Enzimática 
￫ Condições do meio que afetam a estabilidade 
proteica → pH e temperatura 
￫ Tempo de reação 
￫ Concentração dos reagentes → enzima, 
substrato e cofatores 
 
 
 
Temperatura 
￫ Cada enzima apresenta uma temperatura ótima 
para a sua atividade sendo entre 35º a 40º para a 
maioria dos mamíferos 
￫ Acima de 40º as enzimas desnaturam fazendo 
com que a estrutura tridimensional da proteína seja 
alterada mudando o sítio ativo que deixa de 
reconhecer o substrato 
￫ Abaixo disso a catálise não ocorre 
￫ A bactérias termófilas apresentam temperaturas 
ótimas acima de 70º 
 
￫ As altas temperaturas fazem com que as ligações 
de hidrogênio, pontes dissulfeto e algumas interações 
iônicas sejam rompidas fazendo com que a proteína 
perca a sua estrutura nativa 
￫ Febre 
￫ Ovo → alterações nas proteínas nativas, uma vez 
aquecido não mais retorna a sua conformação 
original 
 
￫ Gráfico de Temperatura em função da atividade 
enzimática 
￫ Baixas temperaturas → atividade enzimática 
pequena, não necessariamente desnaturação 
￫ Altas temperaturas → enzimas desnaturadas 
 
Variações de pH 
￫ Cada enzima apresenta um pH ótimo para 
atividade de acordo com sua localização 
￫ Enzima é formada por resíduos de aa 
￫ Ao mudar o pH do meio os aa do sítio ativo são 
alterados devido a alteração no estado de ionização 
desses aminoácidos fazendo com que a catálise não 
seja ideal 
￫ A enzima está pelo menos parcialmente 
desnaturada em pHs afastados do pH ótimo 
 
￫ Gráfico de pH 
 
 
 
 
￫ Pepsina → enzima encontrada principalmente no 
estômago responsável pela digestão de proteínas, 
pH baixo devido a presença de HCL no local que 
forma o suco gástrico, HCL age na proteína 
consumida a desestabilizando um pouco e a pepsina 
cliva essas proteínas em resíduos menores 
￫ Urease → enzima que libera ureia (excretas da 
maioria dos mamíferos para liberar nitrogênio do 
corpo) 
 
￫ pH interfere na estrutura tridimensional da proteína 
￫ O pH está associado com a estrutura primária da 
proteína, a composição dos aa 
￫ O pH pode fazer com que a enzima perca a 
atividade ou até desnaturação 
 
 
 
 
 
 
Desnaturação Térmica processo 
irreversível 
Concentração 
￫ Enzimas e substrato 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
￫ 
Presença de enzima livre → [E] 
￫ Substrato adicionado se liga a enzima formando o 
complexo [ES] diminuindo a concentração de enzima 
livre e a concentração de ES aumenta 
￫ Enzima existe sob duas formas → enzima livre [E] 
e enzima-substrato [ES] 
￫ No início da reação a concentração de [E] cai e a 
concentração de [ES] aumenta e atinge o máximo 
devido a quantidade limitada de enzima (toda a 
enzima presente uma hora vai estar ligada ao 
substrato), em que não há mais enzima livre no meio 
￫ Enzima Saturada → não há mais presença de 
enzima livre no meio, todas estão ligadas ao 
substrato 
￫ Ao iniciar a reação → alta presença de substrato 
e pouco produto 
￫ No final da reação → pouco substrato e muito 
produto 
￫ A concentração de ES se mantem constante 
devido a concentração constante de enzima livre 
 
 
 
 
 
 
● Concentração de Substrato 
￫ Aumenta-se a concentração de substrato, mas 
fixa-se a de enzima 
￫ Velocidade Inicial → enzima é colocada com o 
substrato (V0) 
￫ Aumentando a concentração de substrato o sítio 
ativo das enzimas é ocupado pelo mesmo 
aumentando a velocidade da reação 
￫ Velocidade Máxima → todas as enzimas 
apresentam substrato em seu sítio ativo, ocupados, 
(Vmáx) 
￫ Km → concentração de substrato para a enzima 
atingir ½ da velocidade máxima, medida de afinidade 
da enzima 
￫ Quanto menor o valor de Km → maior a afinidade 
entre a enzima e o seu substrato 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
￫ Como a concentração de S afeta a velocidade da 
reação? 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
￫ Aumentando a quantidade de substrato e medindo 
a velocidade, no final da reação enzima atinge o platô 
pois não adianta aumentar a quantidade de substrato 
pois não há mais enzimas livres no meio 
 
￫ Parte a → velocidade aumenta proporcionalmente 
com aumento de S. 
￫ Parte b → velocidade aumenta não 
proporcionalmente com aumento de S. 
￫ Parte c → velocidade não aumenta mais, 
tendendo a um valor máximo (Vmax), sendo 
independente da [S], sítios ativos ocupados pelos 
substratos