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Bioquímica Heriton Batista Heiden 1 EFEITOS DE TAMPÕES E INDICADORES DE pH EM SOLUÇÕES ÁCIDAS E BÁSICAS OBJETIVO O objetivo dessa atividade prática foi caracterizar soluções ácidas e básicas pelo emprego de indicador de pH e compreender o funcionamento de um sistema tampão. METODOLOGIA Procedimento 1: Preparo do indicador ácido-base a partir do repolho roxo. 1. Separe 4 a 5 folhas do repolho roxo e pique em pedaços pequenos. 2. Adicione em uma panela com água até cobrir todo o material e deixe ferver. 3. Após a fervura desligue o fogo e passe o conteúdo em uma peneira. Reserve a parte líquida. 4. O seu extrato está pronto! Figura 1 EXTRATO DE REPOLHO ROXO 2 EFEITOS DE TAMPÕES E INDICADORES DE pH EM SOLUÇÕES ÁCIDAS E BÁSICAS Procedimento 2: Testando o indicador ácido-base com o vinagre e a água sanitária. Para avaliar como o indicador se comporta diante de substâncias ácidas e básicas, vamos colocá-lo em contato com o vinagre (ácido) e com a água sanitária (base). Também é interessante avaliar o comportamento em uma solução neutra, e para isso, utilizaremos a água. 1. Identifique três copos ou recipientes transparentes, sendo um para o vinagre, outro para a água sanitária e outro para água; 2. Preencha pelo menos 1/3 do volume dos copos com seus respectivos produtos, em um copo o vinagre, no outro copo a água sanitária e no outro copo a água; 3. Com o auxílio de um conta gotas ou seringa adicione cerca de 10 gotas do indicador ácido-base em cada um dos copos e observe a mudança de cor na solução. Reserve os copos, pois serão utilizados na próxima etapa; 4. Registre através de fotos e da descrição da mudança de cor; 5. Associe a propriedade ácida ou básica das soluções com a cor observada. Procedimento 3: Avaliando a capacidade tampão dos comprimidos efervescentes. 1. Em um recipiente transparente com aproximadamente 100 mL de água, adicione 30 gotas de extrato de repolho e dissolva um comprimido antiácido efervescente; 2. Depois que o comprimido dissolver completamente, adicione água sanitária lentamente utilizando uma seringa. Anote a quantidade de água sanitária utilizada para mudar o pH do meio para verde; 3. Observe que a mudança de cor inicia pelo fundo, pois é onde a água sanitária deposita-se. Portanto, devemos agitar a solução a medida que vamos adicionando a água sanitária. 4. Para finalizar, adicione água sanitária ao copo contendo vinagre utilizado no procedimento anterior até verificar a mudança de cor. Anote a quantidade utilizada. 5. Registre através de fotos. 6. Descreva detalhadamente as mudanças observadas no pH do meio através da mudança de cor, apresentando a quantidade de base (água sanitária) que foi necessária para mudar o pH do meio. 7. Explique as observações utilizando o princípio de soluções tampões. 3 RESULTADOS E DISCUSSÃO Figura 2 – EFEITOS DE TAMPÕES E INDICADORES DE pH EM SOLUÇÕES ÁCIDAS E BÁSICAS O vinagre, sendo uma substância ácida, deve fazer com que o indicador mude para uma cor associada a ambientes ácidos. Indicadores comuns, como o sonrisal, por exemplo, permanecem incolores em soluções ácidas, enquanto o vinagre faz a coloração modificar. RESULTADOS E DISCUSSÃO Figura 3 – Vinagre e Antiácido DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS Adição de Antiácido e Vinagre. Mistura de antiácido com vinagre. O antiácido é uma substância básica que reage com o ácido do vinagre, formando água e sais neutros. Observação do pH: Antes da Adição de Antiácido: O vinagre tem um pH ácido. Após Adição de Antiácido: O pH da solução aumentou devido à neutralização do ácido pelo antiácido. A cor do indicador de pH teve mudança para refletir esse aumento no pH. CONCLUSÕES O antiácido Sonrisal, ao reagir com o vinagre, ajudou a neutralizar o ácido e alterar o pH da solução. Ao adicionar água sanitária, que é básica, a solução apresentou mudanças de pH, e tornou a cor mais evidente. Esses experimentos demonstraram a eficácia do antiácido em neutralizar ácidos e a capacidade das soluções tampão de manter o pH estável até certo ponto. EFEITOS DE TAMPÕES E INDICADORES DE pH EM SOLUÇÕES ÁCIDAS E BÁSICAS DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS OBJETIVO O objetivo dessa atividade prática é observar os efeitos da desnaturação de proteínas por agentes físicos e químicos e compreender como isso implica na perda da estrutura e função. METODOLOGIA Procedimento 1: desnaturação por mudança no pH Preparar um copo de leite; Adicionar meio copo de suco de limão ao leite e homogeneizar. Em seguida, deixar em repouso; Aguarde de 5 a 10 minutos e observe as alterações ocorridas; Registre através de fotos; Descreva detalhadamente as mudanças nas características físicas do ovo. Figura 1 – Desnaturação de Proteínas por mudança de PH 7 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS Procedimento 2: desnaturação por solvente Em recipiente raso ou um prato, quebre um ovo com cuidado para manter a gema intacta; A seguir, adicione cerca de meio copo de álcool (preferencialmente 70 a 100%); Aguarde de 5 a 10 minutos e observe as alterações ocorridas no ovo; Registre através de fotos; Descreva detalhadamente as mudanças nas características físicas do ovo. Procedimento 3: desnaturação por calor Colocar um ovo inteiro em uma panela com água suficiente para cobrir o ovo. Ferver a água com o ovo por aproximadamente 8 minutos. Desligue o fogo e aguarde esfriar. Depois de frio, abra a casca do ovo e observe as alterações ocorridas no ovo. Registre através de fotos. Descreva detalhadamente as mudanças nas características físicas do ovo. Figura 1 – Desnaturação por solvente 8 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS RESULTADOS E DISCUSSÃO O ovo sem casca em contato com o limão apresentou uma leve coagulação na superfície da clara, juntamente com um endurecimento e enrugamento da membrana externa devido à ação do ácido cítrico.“ Após a exposição ao álcool, a clara do ovo sem casca tornou-se mais turva e firme, indicando um início de desidratação da membrana e da albumina.“ O ovo com casca, quando exposto ao calor, apresentou a clara e a gema coagulando gradualmente. A clara tornou-se branca e opaca, enquanto a gema adquiriu uma consistência mais sólida, confirmando o processo de cozimento." Figura 2 – Desnaturação por fonte de calor DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS RESULTADOS E DISCUSSÃO Procedimento 1: Ovo em contato com limão apresentou leve coagulação na superfície, e a membrana encolheu. A acidez do limão desnaturou as proteínas da clara, como a albumina. A desnaturação é um processo no qual as proteínas perdem sua estrutura tridimensional devido à quebra das ligações não covalentes, levando à coagulação ou endurecimento da clara. Procedimento 2: O ovo em contato com álcool fez encolher, e a clara ficou firme, devido o álcool ter afinidade por água, desidratou a clara e a membrana do ovo. Isso também causa a desnaturação das proteínas, principalmente a albumina, levando a uma aparência turva e firme da clara, resultando na alteração da textura e aparência do ovo. Procedimento 3:Ovo em contato com uma fonte de calor, fez a clara e a gema do ovo solidificarem, tornando-se opacas e firmes. Haja vista que o calor desnatura as proteínas do ovo. A aplicação de calor aumentou a energia cinética das moléculas, quebrando as interações não covalentes nas proteínas e permitindo que novas ligações formassem uma estrutura mais densa e sólida. RESULTADOS E DISCUSSÃO DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS CONCLUSÕES A atividade prática permitiu explorar como diferentes agentes (limão, álcool e calor) afetam as proteínas do ovo. Foi observado que ácidos, como o suco de limão, e agentes desidratantes, como o álcool, causam desnaturação das proteínas, alterando sua estrutura e comportamento físico. A acidez do limão desnaturou parcialmente a albumina, resultando em uma coagulação superficial. Isso confirma a sensibilidade das proteínas à alteração de pH. O álcool causou a desidratação e desnaturação da albumina, mostrando como agentes desidratantes podem alterara estrutura proteica. O calor causou a completa coagulação das proteínas do ovo, confirmando a relação entre temperatura e desnaturação proteica. Os objetivos da atividade prática foram alcançados, pois foi possível observar e correlacionar as mudanças físicas no ovo com os processos químicos e biológicos envolvidos na desnaturação das proteínas. As alterações observadas nas proteínas da clara e da gema demonstraram claramente como diferentes agentes podem modificar a estrutura das proteínas, que era o foco da prática. image2.png image3.png image4.png image5.png image6.png image7.png image8.png image9.png image10.png image11.png