bioquímica da nutrição 2023

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Apostila para apoio aos alunos 
 
Bioquímica da Nutrição 
 
 
Profª Patricia Cintra 
Editado em fevereiro 2018 
Revisado em março 2023 
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Profª Patricia Cintra março 2023 
 
I - INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA 
A bioquímica é a ciência que estuda a química da vida, investigando o 
componente material de um organismo vivo, identificando a substância ou 
macromolécula que nele intervém e a forma como interage. Trata-se de uma 
disciplina que dá suporte ao ensino dos conhecimentos básicos que diversos 
cursos tais como os da área de saúde e exatas necessitam para uma formação 
mais abrangente. Essa disciplina aborda temas comuns que são contemplados 
na Educação Física, Enfermagem, Fisioterapia, Odontologia, Nutrição, Biologia 
e Química, fazendo-se necessário, pois, demonstrar a inter-relação dessa 
disciplina com os referidos cursos por meio de aplicação prática do seu 
conteúdo para compreensão de assuntos específicos é fundamental. 
 
Para que e porque precisamos da bioquímica? 
• Para conhecermos a estrutura química da composição dos alimentos; 
• Para entendermos o metabolismo dos nutrientes ingeridos. 
 
A bioquímica e a fisioterapia 
A Fisioterapia é a ciência da saúde que estuda, diagnostica, previne e trata os 
distúrbios da cinesia (ciência do movimento) humana decorrentes de alterações 
de órgãos e sistemas humanos, de modo que a complexidade da profissão 
reside na necessidade do entendimento global da bioquímica e de outras 
ciências básicas. A Bioquímica ensinada nos cursos de Fisioterapia tem um 
caráter interdisciplinar, uma vez que seus objetivos devem estar 
especificamente voltados à formação do fisioterapeuta. A bioquímica deve 
fornecer conhecimentos básicos para facilitar a integração com as ciências da 
saúde, levando o profissional a integrar a bioquímica com as aplicações 
práticas, incluindo suas relações com outras ciências. Compreender os 
fundamentos de bioquímica é de grande importância para que os profissionais 
de fisioterapia venham a desempenhar sua função em relação ao atendimento 
que podem proporcionar a seus pacientes. 
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I - A BIOQUÍMICA E A ORGANIZAÇÃO CELULAR 
Células 
Definição 
A célula é uma estrutura funcional altamente específica, com papel 
fundamental e determinante para o organismo humano, ela é composta de 
várias estruturas (organelas), sendo que as mesmas são responsáveis por 
funções diferenciadas, por exemplo na mitocôndria que ocorre a produção de 
energia para o corpo humano, no núcleo está localizado o genoma humano 
(DNA e RNA). 
A célula é formada a partir de moléculas simples como a água, o metano, o 
dóxido de carbono, a amônia, o nitrogênio e o hidrogênio. Essas moléculas por 
sua vez foram formadas a partir de átomos. 
 
química = estrutura 
do alimento 
(composição), tipos 
de ligações 
 
biologia = local de 
atuação 
 
alimento 
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Figura 01. Níveis de organização estrututal do corpo humano. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Átomo 
Ex: oxigênio, 
hidrogênio 
 
Moléculas 
Ex: água 
Macromolécula 
Ex: proteína 
Organelas 
Ex: mitochondria, 
núcleo, golgi 
Célula 
tecido 
órgão 
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Biomoléculas 
Para entendermos biomoléculas é preciso saber que bio significa vida e 
moléculas são estruturas formadas por vários átomos, ou seja, são moléculas 
de extrema importância para as reações químicas que acontecem no 
organismo humano. 
Importante: as reações das moléculas são as reações dos grupos 
funcionais. 
Tabela 01. Grupos funcionais de importância bioquímica 
 
 
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Origens da vida 
As condições iniciais na Terra eram inóspitas para a maioria das formas de 
vida atuais. Havia pouco ou nenhum oxigênio livre (O2). As erupções 
vulcânicas expeliam gases e violentas tempestades produziam uma chuva 
torrencial que cobria a Terra, a formação de biomoléculas foi dada a partir de 
precursores simples (benzeno, ácido sulfúrico, metano, ácido graxo). 
Figura. Origem das biomoléculas 
 
As biomoléculas são frequentemente compostas por apenas seis elementos: 
carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, enxofre e fósforo. O principal 
elemento dessas biomoléculas é o carbono, que possui propriedade única de 
ligar-se a outros átomos de carbono, formando longas cadeias. Nos 
organismos vivos, essa capacidade de autoligação é importante, pois permite a 
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formação de muitos compostos diferentes por meio de rearranjo do esqueleto 
existente. 
Dois exemplos ilustram a diferença que uma mudança estrutural simples pode 
determinar. Tanto a glicose como a frutose possuem fórmula C6H12O6, mas a 
glicose é um aldeído não muito doce e a frutose é uma cetona muito doce. 
Figura. Exemplo de glicose e frutose. 
 
 
 
 
Procariotos e eucariotos: diferença nos níveis de organização 
Tanto a célula procariótica como as células eucarióticas contem DNA. O DNA 
total de uma célula é chamado genoma. As unidades hereditárias individuais, 
que controlam características ou traços individuais codificando uma proteína ou 
RNA funcional, são conhecidas como genes. 
Os procariotos são organismos simples, a palavra de origem grega (Karyon, 
“núcleo, noz”), significa literalmente “antes do núcleo”. Os procariotos incluem 
as bactérias e as cianobactérias. (As cianobactérias eram anteriormente 
chamadas de algas azuis; como a nova terminologia indica, elas têm um 
parentesco próximo com as bactérias). Os procariotos são organismos 
unicelulares, embora possam ocorrer associados em grupos, formando 
colônias com alguma diferenciação de funções celulares. 
glicose frutose 
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A palavra “eucarioto” significa “núcleo verdadeiro”. Os eucariotos são 
organismos mais complexos, uni ou pluricelulares. Um núcleo bem definido, 
separado do restante da célula por uma membrana, é uma das principais 
características diferenciais entre o eucarioto e um procarioto. Alguns exemplos 
de eucariotos unicelulares incluem as leveduras e o Paramecium, todos os 
organismos multicelulares (como os animais e os vegetais) são eucariotos. 
A principal diferença entre as células procarióticas e eucarióticas é a existência 
de organelas, especialmente do núcleo, em eucariotos. Uma organela é uma 
parte da célula que exerce uma função distinta; ela é envolvida por sua própria 
membrana no interior da célula. Em contraste, a estrutura de uma célula 
procariótica é bastante simples, não possuindo organelas delimitadas por 
membranas. Contudo, uma célula procariótica, assim como uma eucariótica, 
possui uma membrana celular ou plasmática que a separa do mundo exterior; 
essa é a única membrana encontrada na célula procariótica. A membrana 
celular consiste, tanto em procariotos como em eucariotos, de uma camada 
dupla (bicamada) de moléculas lipídicas, na qual estão inseridas váriasproteínas. 
As mitocôndrias são organelas respiratórias, as reações de oxidação que 
produzem energia ocorrem nas mitocôndrias eucarióticas. Em procariotos, 
reações similares ocorrem na membrana plasmática. Os ribossomos (partículas 
que consistem de RNA e proteína), os quais são sítios de síntese proteica em 
todos os organismos vivos, estão frequentemente ligados ao retículo 
endoplasmático em eucariotos. Em procariotos, os ribossomos são 
encontrados livres no citosol. O citoplasma refere-se à porção da célula fora do 
núcleo e o citosol é a porção solúvel da célula que fica do lado externo das 
organelas envoltas por membranas. Os cloroplastos, que são organelas 
fotossintéticas, são encontrados em células vegetais e em algas verdes, nas 
quais acontece fotossíntese. Em procariotos capazes de realizar fotossíntese, 
as reações não ocorrem em cloroplastos, mas em arranjos laminares 
chamados cromatóforos, que são extensões da membrana plasmática. 
 
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Tabela função das organelas 
Organela Função Procarioto/Eucarioto 
Mitocôndria 
 
 
Ribossomos 
 
Retículo endoplasmático 
 
 
 
 
 
Complexo de golgi 
 
 
 
Lisossomo 
 
 
 
Membrana celular/ plasmática 
 
Cloroplasto 
 
 
Parede celular 
 
Vacúolo 
Núcleo 
Realizam reações de oxidação que 
produzem energia 
 
Realizam síntese protética 
 
Produção de colesterol e lecitina 
(componentes da membrana celular) e 
produção de hormônio esteróis. É parte de 
um sistema de membranas contínuas 
simples que abrange toda a célula. O 
retículo endoplasmático rugoso contem 
ribossomos ligados a membrana e o 
retículo endoplasmático liso não possuem 
ribossomos ligados a ele. 
 
Está envolvido na secreção de proteína 
fora da célula, mas também ocorre em 
células cuja função principal não é 
secretora. Ele é o sítio de ligação no qual 
os açúcares são ligados a outros 
componentes celulares como as proteínas 
São vesículas delimitadas por membranas 
que contem enzimas. As enzimas 
degradam moléculas alvos, geralmente 
oriundas de fontes externas, como uma 
etapa do processamento de nutriente da 
célula 
 
Separa o conteúdo da célula do exterior 
 
Realizar fotossíntese 
 
Camada exterior rígida de células vegetais, 
proteção para a célula 
 
Vesícula delimitada por membrana que 
isolam substâncias residuais tóxicas 
Constituição do genoma 
Eucarioto (célula animal e 
vegetal) 
 
Eucarioto (célula animal e 
vegetal) e procarioto 
 
 
Eucarioto (célula animal e 
vegetal) 
 
 
 
Eucarioto (célula animal e 
vegetal) 
 
 
 
Eucarioto (célula animal) 
 
 
 
Eucarioto (célula animal e 
vegetal) 
Eucarioto (célula vegetal) 
 
Procarioto 
 
Eucarioto (célula vegetal) 
Eucarioto (célula animal e 
vegetal) e procarioto 
 
Fonte: adaptado Campbell, M.K. Bioquímica. 
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Tabela Comparação entre procariotos e eucariotos 
Organela Procarioto Eucarioto 
Núcleo Sem núcleo definido Presente 
Membrana celular 
(membrana plasmática) 
Presente Presente 
Mitocôndria Não há; as enzimas para reações de 
oxidação estão localizadas na 
membrana plasmática 
Presentes 
Retículo endoplasmático Não há Presente 
Ribossomos Presentes Presentes 
Cloroplastos 
 
Não há; a fotossíntese é localizada em 
cromatóforos 
 
Presentes em 
plantas verdes 
Fonte: Campbell, M.K. Bioquímica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Bibliografia de apoio 
• CAMPBELL, M. K; FERREIRA, H. B. Bioquímica. 3 ed. Porto Alegre: Artes 
Médicas, 2006. 
• NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 4 ed.; 
São Paulo: Sarvier, 2006. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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II – ÁGUA, pH E TAMPÕES 
Conceito 
A água é a substância mais abundante dos organismos vivos, correspondendo 
a 70% ou mais da sua composição. 
A molécula de água é constituída por 2 ligações covalentes entre os átomos de 
oxigênio e hidrogênio. 
Ela é uma molécula polar, devido a eletronegatividade do átomo de oxigênio e 
a própria estrutura da molécula. 
A molécula forma pontes de hidrogênio entre o átomo de oxigênio de uma 
molécula e um átomo de hidrogênio da outra molécula. 
Importância da água 
• Manter a temperatura corpórea. 
• Solvente universal (digestão e absorção de nutrientes e transporte de 
nutrientes pelo sangue). 
• Fornece base para o sangue, saliva, lágrima, suco gástrico. 
Interações entre as biomoléculas e a água 
As forças atrativas entre as moléculas, e a sua ligeira tendência para sofrer 
ionização são essenciais para a estrutura e função das biomoléculas. 
A molécula de água e seus produtos de ionização, H+ e OH-, influenciam 
profundamente a estrutura, auto-organização, e propriedades de todos os 
componentes celulares, incluindo proteínas, ácidos nucléicos e lipídeos. 
As forças não covalentes responsáveis pela intensidade e especificidade das 
interações entre biomoléculas são condicionadas pela capacidade de formação 
de ligações de hidrogênio entre a água e os seus solutos. 
 
 
 
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Influência do pH sobre a estrutura de biomoléculas 
A escala de pH foi inventada por Sorensen em 1906, devido a necessidade de 
controlar rigorosamente a concentração hidrogeniônica nos ensaios 
bioquímicos. 
 
pH = - log [H+] 
 
O pH é definido como o logaritmo negativo da concentração de íons hidrogênio 
(o símbolo “p” designa “logaritmo negativo de”). 
Em uma solução aquosa neutra a 25˚C, a concentração do íon hidrogênio 
(como também a [OH-]) é 1,0 x 10-7 M ou pH =7. 
Soluções com pH < 7 são ácidas, enquanto aquelas com pH >7 são básicas. 
 
Tabela 01. Escala de pH 
[H+] (M) pH [OH-] (M) 
100 (1) 0 10 -14 
10-1 1 10 -13 
10-2 2 10-12 
10-3 3 10-11 
10-4 4 10-10 
10-5 5 10-9 
10-6 6 10-8 
10-7 7 10-7 
10-8 8 10-6 
10-9 9 10-5 
10-10 10 10-4 
10-11 11 10-3 
10-12 12 10-2 
10 -13 13 10-1 
10 -14 14 100 (1) 
 
É importante frisar que o pH varia na razão inversa da concentração de H+. 
Desse modo, o aumento de [H+] reduz o pH, enquanto a diminuição o eleva. 
pH neutro 
pH básico 
pH ácido 
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Deve-se notar, também, que o pH é uma função logarítmica, portanto quando o 
pH de uma solução aumenta de 3 para 4, a concentração de H+ diminui 10 
vezes, de 10-3 M para 10-4 M. 
 
Quase todos os processos biológicos são dependentes da concentração de H+, 
observando-se grandes variações de velocidade de reações para 
pequeníssimas alterações do pH do meio. 
Mesmo quando o H+ não está diretamente envolvido na reação, a variação da 
sua concentração pode ter um efeito profundo na estrutura e função das 
biomoléculas. 
As enzimas que catalisam as reações biológicas contêm grupos ionizáveis cuja 
carga varia de acordo com o pH. 
Os grupos fosfatos dos nucleotídeos funcionam como ácidos fracos, sendo a 
sua ionização sensível ao pH do meio. 
Quase todos os processos biológicos são dependentes do pH; uma pequena 
variação na acidez produz uma grande variação na velocidade da maioria 
destes processos. 
 
Importante 
A constância do pH é assegurada pela existência de tampões biológicos, que 
são misturas deácidos fracos e das suas bases conjugadas. 
 
Tampões biológicos 
 
O conceito original de ação tamponante surgiu de estudos bioquímicos e da 
necessidade do controle do pH em diversos aspectos da pesquisa biológica, 
como por exemplo em estudos com enzimas que têm sua atividade catalítica 
muito sensível a variações de pH. Neste contexto, em 1900, Fernbach e 
Hubert, em seus estudos com a enzima amilase, descobriram que uma solução 
de ácido fosfórico parcialmente neutralizado agia como uma “proteção contra 
mudanças abruptas na acidez e alcalinidade”. Esta resistência à mudança na 
concentração hidrogeniônica livre de uma solução foi então descrita por estes 
pesquisadores como “ação tamponante” (do inglês buffering). 
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A regulação do pH nos líquidos biológicos é atividade essencial dos 
organismos vivos. Mesmo pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) 
podem afetar muito as estruturas e as funções das biomoléculas. A 
concentração do H+ (pH) é mantida relativamente constante por meio de 
sistemas tampões que resistem a alterações bruscas de pH quando são 
adicionadas quantidades relativamente pequenas de ácido (H+) ou base (OH-) 
à solução. Um sistema tampão consiste em um ácido fraco (o doador de 
prótons) e sua base conjugada (o aceptor de prótons). 
Quando um ácido forte como o HCL é adicionado a água pura, todo o ácido 
adicionado contribui diretamente para a redução de pH. No entanto, quando o 
HCL é adicionado a uma solução contendo um ácido fraco em equilíbrio com 
sua base conjugada (A-), o pH não se altera tão dramaticamente, pois parte 
dos prótons adicionados combina com a base conjugada para amenizar o 
aumento da [H+] 
HCL H+ + CL- grande aumento da [H+] 
HCL + A- HA + CL- pequeno aumento da [H+] 
Quando uma base forte (como o NaOH) é adicionada à água pura, ocorre 
grande redução da [H+]. Se a base for adicionada a um ácido fraco em 
equilíbrio com sua base conjugada (A-), parte dos íons hidróxidos aceita 
prótons do ácido para formar H2O e, portanto, não contribui para a redução do 
[H+]: 
 
NaOH Na+ + OH- grande redução da [H+] 
NaOH + HA Na+ + A- + H2O pequena redução da [H+] 
 
A resistência a mudanças no pH de um tampão depende de dois fatores: (a) a 
concentração molar do ácido fraco e sua base conjugada e (b) a relação entre 
suas concentrações. 
 
Tampões de ocorrência natural e industrial: contextualização 
 
Quase todos os processos biológicos são dependentes do pH; uma pequena 
variação na acidez produz uma grande variação na velocidade da maioria 
destes processos. 
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O pH do sangue de mamíferos é um reflexo do estado do balanço ácido-base 
do corpo. Em condições normais, o pH é mantido entre 7,35 e 7,45 devido a 
uma série de mecanismos complexos que compreendem produção, 
tamponamento e eliminação de ácidos pelo corpo (Perrin e Dempsey, 1974). 
Um papel importante neste equilíbrio é desempenhado por sistemas 
inorgânicos, tais como H2PO4
–/HPO4
-2 (tampão fosfato), CO2/H2CO3/HCO3
– 
(tampão bicarbonato/ácido carbônico), e grupos orgânicos ácidos e básicos, 
principalmente de proteínas. 
Uma diminuição (acidose) ou aumento (alcalose) do pH do sangue pode causar 
sérios problemas e até mesmo ser fatal. A acidose metabólica é a forma mais 
frequentemente observada entre os distúrbios do equilíbrio ácido-base. Pode 
ser causada por diabetes grave, insuficiência renal, perda de bicarbonato por 
diarréia e hipoxia ou isquemia, durante, por exemplo, exercício físico intenso. 
Uma compensação natural da acidose metabólica pelo corpo é o aumento da 
taxa de respiração, fazendo com que mais CO2 seja expirado. 
Dentre os fluidos biológicos, a saliva também constitui uma solução tampão, 
com a função de neutralizar os ácidos presentes na boca, evitando o 
desenvolvimento de bactérias que formam a placa bacteriana. O pH normal da 
saliva varia entre 6,4 e 6,9 no intervalo entre as refeições e de 7,0 a 7,3 
enquanto comemos. 
Na indústria de alimentos, alguns ácidos e bases (ácido cítrico, ácido adípico, 
bicarbonato de sódio, ácido lático, tartarato ácido de potássio, ácido fosfórico) 
são usados como agentes de processamento para o controle da acidez e 
alcalinidade de muitos produtos alimentícios. 
Dependendo da quantidade desses aditivos e da acidez ou alcalinidade do 
alimento antes da adição destes compostos, pode ocorrer a formação de 
sistemas tampões ou estes simplesmente funcionam como agentes 
neutralizantes. Estes tipos de aditivos são usados em gelatinas, fermento, 
processamento de queijo e em bebidas refrigerantes (Snyder, 1995). 
Em alguns casos, a própria solução tampão (ácido lático/lactato de sódio) é 
adicionada ao alimento, com a função de agente conservante, evitando a 
deterioração por bactérias e outros microrganismos (Zeitoun e Debevere, 
1992). Neste caso, as substâncias do tampão são utilizadas como agentes 
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antimicrobiais mantendo o alimento com o pH baixo e consequentemente 
evitando o desenvolvimento de microrganismos, como fungos e bactérias. 
 
Alcalose e acidose metabólica 
O pH sanguíneo deve obedecer a faixa de 7,35 a 7,45, quando há algum 
distúrbio do equilíbrio ácido-base, atribuímos o nome de acidose ou alcalose 
metabólica. 
Alcalose = pH sanguíneo alto. 
Acidose = pH sanguíneo baixo. 
A alcalose é uma condição na qual o sangue apresenta um excesso de base 
(ou uma falta de ácido), acarretando ocasionalmente um aumento do pH 
sanguíneo. A acidose e a alcalose não são doenças e sim consequências de 
vários distúrbios. A presença de uma acidose ou uma alcalose provê um indício 
importante ao médico de que existe um problema metabólico grave. A acidose 
e a alcalose podem ser classificadas como metabólicas ou respiratórias, de 
acordo com a sua causa primária. A acidose metabólica e a alcalose 
metabólica são causadas por um desequilíbrio na produção e na excreção de 
ácidos ou bases pelos rins. A acidose respiratória e a alcalose respiratória são 
causadas principalmente por distúrbios pulmonares ou respiratórios. 
A acidose metabólica é a acidez excessiva do sangue caracterizada por uma 
concentração anormalmente baixa de bicarbonato no sangue. Quando um 
aumento do ácido supera o sistema tampão do pH do corpo, o sangue pode 
tornar- se realmente ácido. Quando o pH sanguíneo diminui, a respiração 
torna-se mais profunda e rápida à medida que o organismo tenta livrar o 
sangue do excesso de ácido reduzindo a quantidade de dióxido de carbono. 
Finalmente, os rins também tentam compensar excretando mais ácido na urina. 
No entanto, ambos os mecanismos podem ser superados quando o corpo 
continua a produzir ácido em demasia, o que acarreta uma acidose grave e, em 
última instância, o coma. 
 
 
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Bibliografia de apoio 
 
• FIORUCCI, R.A; SOARES, M. H.F.E; CAVALHEIRO, E.T.G. O conceito de 
solução tampão. Química nova na escola, número 13, maio 2001. 
Disponível em: http://qnesc.sbq.org.br/online/qnesc13/v13a04.pdf. 
• MOTTA, V.T. Bioquímica. 2ª edição. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
• SNYDER, C.H. The extraordinary chemistry of ordinary things. 2ª ed. 
Nova Iorque: John Wiley & Sons, 1995. p. 512-524. 
• PERRIN, D.D. e DEMPSEY, B. Buffer for pH and metal ion control. 
Londres: Chapman and Hall, 1974. 
• ZEITOUN, A.A.M. e DEBEVERE, J.M. Decontamination with lactic-acidsodium lactate buffer in combination with modified atmosphere packaging 
effects on the shelf-live of fresh poultry. International Journal of Food 
Microbiology,v. 16, n. 2, 1992, p. 89. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
http://qnesc.sbq.org.br/online/qnesc13/v13a04.pdf
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III – AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. 
As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem 
funções fundamentais em todos os processos biológicos. São polímeros 
formados por α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. As 
proteínas são constituídas de 20 aminoácidos primários diferentes, reunidos 
em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões 
de estruturas diferentes. 
Aminoácidos 
Os α-aminoácidos tem um grupo carboxílico (-COOH), um grupo amino 
primário (-NH2), uma cadeia lateral diferenciada (grupo R) e um átomo de 
hidrogênio, todos covalentes ligados a um átomo de carbono central (α). Os 
aminoácidos são classificados como α, β ou  de acordo com a localização do 
grupo amino em relação ao grupo carboxila. Nos α-aminoácidos, o tipo mais 
comum, o grupo amino está ligado ao átomo de carbono adjacente ao grupo 
carboxílico (carbono α) 
Figura 01. Exemplo de um α-aminoácido 
 
 
Peptídeos 
Os peptídeos são cadeias de aminoácidos. Alguns peptídeos atuam como 
moléculas de sinalização usadas para coordenar o imenso número de 
processos bioquímicos em organismos celulares. Os exemplos incluem o 
apetite, a pressão sanguínea e a percepção da dor. Evidencias recentes 
sugerem que a leptina, polipeptídeo produzido pelos adipócitos, exerce seus 
efeitos sobre o peso corporal. 
http://www.google.com.br/imgres?imgurl=http://3.bp.blogspot.com/_VRv1F_Ue7cw/SDsfjFrVQ1I/AAAAAAAAACI/T4vKdECF97Y/s320/aminoacidos.gif&imgrefurl=http://vetorbiologia.blogspot.com/2008/05/protenas.html&usg=__l7ShzIATFUcHZoRmKkMtb_ROX-w=&h=108&w=140&sz=2&hl=pt-BR&start=4&zoom=1&tbnid=Lap0cGeE06rs9M:&tbnh=72&tbnw=93&ei=8NJHT6qOKYiviQLhmIjbDQ&prev=/search?q=estrutura+de+um+amino%C3%A1cido&hl=pt-BR&biw=1366&bih=556&gbv=2&tbm=isch&itbs=1
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A pressão sanguínea é influenciada pelo volume sanguíneo e pela 
viscosidade. Dois peptídeos afetam o volume sanguíneo: a vasopressina e o 
fator natriurético atrial (ANF). A vasopressina, também chamada de hormônio 
antidiurético (ADH), é sintetizada no hipotálamo e contem nove resíduos de 
aminoácidos. O ADH estimula os rins a reter a água. A estrutura do ADH é 
similar a outro peptídeo produzido pelo hipotálamo, chamado oxitocina, uma 
molécula de sinalização que estimula a liberação do leite pelas glândulas 
mamárias e influencia o comportamento sexual, maternal e social. A oxitocina 
(produzida no útero) estimula a contração uterina durante o parto. O ANF – 
peptídeo produzido por células atriais cardíacas em resposta à distensão – 
estimula a formação de urina diluída, efeito oposto a vasopressina. O ANF 
exerce seus efeitos, em parte, pelo aumento da excreção de Na+ pela urina, 
processo que causa aumento da excreção de água e a inibição da secreção 
de renina pelo rim. 
Um importante dipeptídeo comercial sintético é o adoçante artificial 
aspartame (éster metílico de L-aspartil-L-fenilalanina). 
 
Proteínas 
As proteínas são componentes essenciais à matéria viva. Atuam como 
catalisadores (enzimas), transportadores (de oxigênio, vitaminas, fármacos, 
lipídeos, ferro, cobre), armazenamento (caseína do leite), proteção imune 
(anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina, miosina), 
estruturais (colágeno), transmissão de impulsos nervosos 
(neurotransmissores), controle do crescimento e diferenciação celular 
(fatores de crescimento). 
Outras funções das proteínas: manutenção da distribuição de água entre o 
compartimento intersticial e o sistema vascular do organismo, participação da 
homeostase e coagulação sanguínea, nutrição de tecidos, formação de 
tampões para manutenção do pH etc. 
Com base em sua composição, as proteínas são divididas em simples, que 
constituem somente em cadeias polipeptídicas, e conjugadas, que além das 
cadeias polipeptídicas, também possuem componentes orgânicos e 
inorgânicos. A porção não peptídica das proteínas conjugadas é o grupo 
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prostético. As mais importantes proteínas conjugadas são: nucleoproteínas, 
lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, hemoproteínas 
e flavoproteínas. 
Considera-se uma proteína quando existem pelo menos 40 resíduos de 
aminoácidos na estrutura. Isso representa o ponto de demarcação no 
tamanho entre um polipeptídeo e uma proteína; entretanto, deve-se enfatizar 
que essa é uma definição de conveniência, pois não existem diferenças 
marcantes nas propriedades dos peptídeos grandes e das proteínas grandes. 
 
Estrutura, classificação e nomenclatura dos aminoácidos 
 
Estrutura 
A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa, e seu estudo 
exige o conhecimento dos vários níveis de organização. A distinção dos 
níveis de organização é realizada em termos de natureza das interações 
necessárias para sua manutenção. Destingem-se quatro níveis de 
organização existentes nas proteínas. As quatro estruturas são: 
• Primária: número espécie e sequência dos aminoácidos em uma cadeia 
polipeptídica. É especificada por informação genética. 
• Secundária: arranjos regulares e recorrentes da cadeia peptídica 
(conformações com hélice, folha pregueada ou ao acaso). 
• Terciária: pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando 
uma estrutura tridimensional estável. 
• Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou 
subunidades proteicas) com a formação de complexos tridimensionais. 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Figura 02. Exemplo das estruturas da proteína 
 
 
 
 
 
 
 
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Estrutura primária 
A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, a espécie, a 
sequência (ordem) e a localização das pontes dissulfetos de uma cadeia 
polipeptídica. A estrutura é estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes 
dissulfetos. 
 
Exemplo 01. Estrutura primária 
 
 
Estrutura secundária 
As proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramentos 
regulares estabilizados por pontes de hidrogênio entre os átomos dos 
grupamentos NH e CO que participam das ligações peptídicas (-NH.... O=C-). 
Formam conformações α-hélice, folha β pregueada e ao acaso. Outras 
regiões da cadeia peptídica formam outros tipos de estrutura, como alças e 
espirais. As cadeias laterais não são consideradas na estrutura secundária. 
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Exemplo 02. Pontes de hidrogênio 
 
 
Exemplo 03. Estrutura secundária 
 
 
 
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Figura 03. A forma de β-folha pregueada ocorre entre duas cadeias peptídicas 
dentro da molécula 
 
 
Estrutura terciária 
A estrutura terciária consiste no enovelamento não periódico da cadeia 
peptídica e é determinada pela sequência de aminoácidos na proteína. O 
dobramento proteicoé um processo no qual uma molécula não organizada 
nascente adquire uma estrutura tridimensional altamente organizada como 
consequência de interações entre as cadeias laterais presentes em sua 
estrutura primária. 
A estrutura terciária tridimensional das proteínas é estabilizada por interações 
entre as cadeias laterais: 
• Interações hidrofóbicas: são as forças não covalentes mais importantes 
para a estabilidade da estrutura peptídica enovelada. As interações são 
resultantes da tendência de as cadeias laterais não polares – presentes na 
alanina, na isoleucina, na leucina, na fenilalanina e na valina - serem 
atraídas umas pelas outras para se agruparem em áreas específicas e 
definidas de modo a minimizar seus contatos com a água. Quando 
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circundados por moléculas de água, os grupos hidrofóbicos são induzidos 
a se juntarem para ocupar o menor volume possível. As interações 
hidrofóbicas levam os peptídeos ao processo de dobramento, 
configurando sua estrutura nativa. 
• Interações eletrostáticas (ligações iônicas): grupos carregados 
positivamente, como os grupos protonados de lisil, arginil e histidil, 
interagem com grupos carregados negativamente, como o grupo carboxila 
dos ácidos glutâmico e aspártico (pares iônicos ou pontes salinas). 
• Pontes dissulfeto: a única ligação covalente para a manutenção da 
estrutura terciária é a ponte dissulfeto (Cys-S-S-Cys). São formadas à 
medida que a proteína se dobra para adquirir sua conformação nativa. No 
meio extracelular, essas ligações protegem parcialmente a estrutura das 
proteínas de modificações adversas de pH e das concentrações de sais. 
As proteínas intracelulares raramente contem pontes dissulfeto devido a 
altas concentrações citoplasmáticas de agentes redutores. 
• Pontes de hidrogênio: são formadas no interior e na superfície das 
proteínas e contribuem moderadamente para direcionar o enovelamento. 
• Forças de Van der Waals: são uma força de atração inespecíficas que 
ocorre entre dois átomos próximos. Podem existir entre a fenilalanina e 
tirosina próximas umas das outras ou entre resíduos vizinhos de serina. As 
forças de Van der Waals são também proeminentes entre as cadeias 
laterais envolvidas nas interações hidrofóbicas. São as mais fracas das 
forças não covalentes, mas sua contribuição total (efeito acumulativo) é de 
substancial importância para a estabilidade enovelada. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Exemplo 04. Ligações existentes na estrutura terciária 
 
 
Estrutura quaternária 
Muitas proteínas são multiméricas; são compostas por duas ou mais cadeias 
peptídicas. As cadeias individuais de peptídeos – chamadas protômeros ou 
subunidades – estão associadas entre si por interações não covalentes: 
efeitos hidrofóbicos, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. O 
arranjo espacial das subunidades é conhecido como estrutura quaternária 
das proteínas. 
Um exemplo de estrutura quaternária é a hemoglobina formada por quatro 
subunidades, ligadas entre si em uma configuração específica (oligômero). 
 
 
 
 
 
 
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Exemplo 05. Hemoglobina. 
 
 
 
 
Classificação 
 
 
Quanto a composição 
• Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
• Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical 
não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, 
hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
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 Quanto ao número de ligações peptídicas 
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São 
as proteínas de estrutura e função mais complexas. 
 
Quanto a Forma 
• Proteínas fibrosas 
Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e 
possuem pesos moleculares muito elevados. Exemplos: colágeno, queratina, 
elastina. 
São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e 
paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de 
estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as 
esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos 
moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. 
Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as 
tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas 
helicoidalmente. 
• Proteínas globulares 
De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São 
geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares 
situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as 
proteínas ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina, 
etc. Exemplo: enzimas, albuminas, hemoglobina. 
 
 
 
 
 
 
 
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Figura 05. Diferença entre proteína fibrosa e globular 
 
 
 
A classificação também depende do radical R dos aminoácidos. 
Aminoácidos apolares (não polares): Apresentam radicais de 
hidrocarbonetos apolares, exceto a glicina. São radicais hidrófobos. 
 
Exemplo 06. Aminoácidos apolares 
 
 
 
 
 
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Aminoácidos aromáticos: 
Exemplo 07. Aminoácidos aromáticos 
 
 
Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar 
pontes de hidrogênio. 
 
Exemplo 08. Aminoácidos polares neutros 
 
 
 
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Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais c/ grupo carboxílico quase 
sempre têm cargas negativas no pH fisiológico São hidrófilos. 
Ácido aspártico: aspartato. 
Ácido glutâmico: glutamato. 
 
Exemplo 09. Aminoácidos ácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Aminoácidos básicos: Apresentam radicais com grupo amino têm 
cadeias laterais muito polares São hidrófilos. 
 
Exemplo 10. Aminoácidos básicos. 
 
 
Nomenclatura 
Peptídeos menores são designados de acordo com os aminoácidos que os 
constituem. 
Quando o número de aminoácidos é grande, o nome da proteína muitas vezes 
é dado de acordo com a função que ela desempenha. 
Peptídeos: 
Podem ser oligo- ou polipeptídeos. 
N= 2 a 10 (oligopeptídeo); 
N=11- 40 (polipeptídeo); 
N > 40 PROTEÍNA. 
Proteínas são polipeptídeos de elevado peso molecular. 
 
 
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Bibliografia de apoio 
• MOTTA, V.T. Bioquímica. 2ª edição. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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III – AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. 
Classificação nutricional e metabólica dos aminoácidos 
A classificação nutricionaldos aminoácidos categorizava-os em dois grupos: 
indispensáveis (essenciais) e dispensáveis (não essenciais). 
 
 
Os aminoácidos indispensáveis são aqueles cujo esqueleto de carbono não 
pode ser sintetizado pelo organismo, necessitando ser obtidos na 
alimentação, são eles: histidina; isoleucina; leucina; lisina; metionina; 
fenilalanina; treonina; triptofano; valina. 
A definição de aminoácidos dispensáveis, tem se tornado controversa, uma 
vez que muitas informações têm sido relatadas sobre o metabolismo 
intermediário e as características nutricionais desses compostos. 
Laidlaw e Kopple separaram os aminoácidos dispensáveis em duas classes: 
1. Verdadeiramente dispensáveis e 
2. Condicionalmente indispensáveis. 
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Cinco aminoácidos são denominados dispensáveis, uma vez que podem ser 
sintetizados no organismo a partir de outros aminoácidos ou outros 
metabólitos de complexos nitrogenados. 
Além disso, seis aminoácidos são considerados condicionalmente 
indispensáveis, uma vez que são sintetizados a partir de outros aminoácidos 
e/ou sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas especiais. 
Portanto, a designação aminoácidos condicionalmente indispensável 
caracteriza que, em condições normais, o organismo pode sintetizar esses 
aminoácidos para alcançar a necessidade metabólica. 
Contudo, em determinadas condições fisiológicas ou fisiopatológicas, ocorre 
necessidade da ingestão desses aminoácidos. A necessidade quantitativa de 
aminoácidos condicionalmente indispensáveis não tem sido determinada e 
presume-se que varia em grandes extensões, de acordo com a condição 
específica. 
 
 
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Bibliografia de apoio 
MOTTA, V.T. Bioquímica. 2. ed. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
COZZOLINO, S.M.F.; COMINETTI, C. Bases bioquímcias e fisiológicas da 
nutrição nas diferentes fases da vida, na saúde e na doença. Barueri, SP: 
Manoel. 2013. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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III – AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. 
Degradação de aminoácidos (catabolismo) 
Conceitos importantes 
Metabolismo é o processo geral pelo qual os sistemas vivos adquirem e usam 
energia livre para realizarem suas funções. 
O metabolismo é dividido em duas partes: 
Catabolismo ou degradação é o processo no qual os nutrientes e os 
constituintes celulares são degradados para aproveitamento de seus 
componentes e/ou para geração de energia. 
Anabolismo ou biossíntese: processo no qual as biomoléculas são 
sintetizadas a partir de componentes mais simples (utiliza a energia liberada 
durante o catabolismo). 
Figura 01. Visão geral do anabolismo e catabolismo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
Aminoácidos 
 
α - cetoácidos 
oxaloacetato 
Acetil - CoA 
NH3 
Uréia 
excreção 
citrato 
Ciclo ácido cítrico 
α - cetoglutarato 
Co2 
+ 
H2O 
excreção 
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Digestão e absorção 
Antes de serem absorvidos, os alimentos ingeridos pelo organismo são 
quebrados em moléculas mais simples. Por exemplo, as proteínas são 
hidrolisadas a seus aminoácidos constituintes. 
A principal função da digestão dos alimentos ingeridos é transformá-los em 
unidades menores para serem absorvidos e utilizados. 
O sistema gastrointestinal inclui: estômago, fígado, vesícula, pâncreas, 
intestino delgado e cólon. 
Órgãos que contribuem para digestão 
• Boca: contém saliva produzida pelas glândulas parótidas, 
submandibulares e sublinguais, várias enzimas (p. ex., α- amilase, que 
hidrolisa ligações α-1,4 dos carboidratos) e, mucina, que atua como 
lubrificante. O alimento é mastigado, homogeneizado, digerido e 
lubrificado para ser engolido. O processo mais importante que ocorre na 
boca consiste na quebra mecânica de alimentos e sua hidratação com a 
saliva. 
• Estômago: secreta ácido clorídrico (HCL) e enzimas digestivas no 
lúmen gástrico (p. ex., pepsinogênio). É o órgão responsável pelo 
processo inicial de mistura e digestão. A digestão gástrica libera 
pequena quantidade de peptídeos, aminoácidos e ácidos graxos que 
estimulam a liberação do suco pancreático e da bile no lúmen do 
intestino delgado. 
• Pâncreas: secreta no lúmen do duodeno bicarbonato e enzimas para a 
digestão intraluminal. O bicarbonato neutraliza o conteúdo estomacal 
ácido. 
• Intestino delgado: é o principal sítio de digestão e absorção de todas 
as classes de alimentos. É o local onde são excretadas as enzimas 
pancreáticas e a bile elaborada no fígado. No intestino delgado estão 
presentes microvilosidades que se assemelham a uma escova e são 
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denominadas bordas em escova. As bordas fornecem uma ampla área 
recoberta por muitas enzimas, como di e oligossacarídeos, esterases, 
amino e dipeptidades, que permitem a digestão intraluminal final dos 
alimentos para geração de moléculas mais simples absorvidas pelos 
enterócitos. O íleo participa da circulação êntero-hepática, que contribui 
para a reciclagem dos sais biliares e a absorção de nutrientes essenciais 
como a vitamina B12. Além disso, o intestino delgado é o maior órgão 
endócrino do organismo e produz uma variedade de hormônios que 
regulam a digestão e o balanço energético. É o principal local de 
absorção de água e íons sódio e cloro. 
• Intestino grosso: está envolvido na reabsorção de água, íons sódio e 
cloretos e na secreção de potássio e bicarbonato. É também local de 
absorção de alguns metabólitos produzidos por bactérias, 
particularmente lactatos, ácidos graxos de cadeia curta, como 
propionato e butirato, além de amônia, gerada por hidrólise da uréia pela 
uréase bacteriana. 
Enzimas 
A maioria das enzimas digestivas sintetizadas pelas glândulas salivares, 
mucosa gástrica e pâncreas é produzida e armazenada como pró-enzima (ou 
zimogênios), formas precursoras inativas. As pró-enzimas são armazenadas 
em vesículas conhecidas como grânulos de zimogênio intracelulares e 
liberadas e ativadas mediante um estímulo apropriado. A enzima amilase não é 
secretada como pró-enzima por não ameaçar os tecidos do trato 
gastrointestinal. As enzimas digestivas hidrolisam macromoléculas complexas 
em unidades menores para facilitar a absorção. 
Digestão e absorção de proteínas 
A quebra da maioria dos 20 aminoácidos naturais é iniciada pela remoção do 
grupo α – amino do aminoácido via transaminação. Os esqueletos de carbono 
resultantes são então catabolizados para gerar energia ou usados para 
sintetizar outras moléculas (p.ex., glicose, cetonas). Os átomos de hidrogênio 
dos aminoácidos podem ser utilizados para a síntese de outros compostos 
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nitrogenados, como heme, purinas e pirimidinas. O excesso de nitrogênio é 
excretado na urina em forma de uréia. 
Nas proteínas nativas, as cadeias polipeptídicas são dobradas em arranjo 
espacial estabilizado por ligações não covalentes. Nessa forma compactada, 
muitas ligações peptídicas foram ocultas no interior da molécula, dificultando 
o ataque dessas ligações pelas enzimas hidrolíticas. Uma importante etapa 
inicial na digestão das proteínasé sua desnaturação realizada pelo ácido 
clorídrico no estômago em pH < 2. A desnaturação rompe parte das ligações 
que estabilizam as dobras das cadeias polipeptídicas, tornando-as mais 
suscetíveis à proteólise. 
 
Segundo ADIBI (2003), o intestino delgado pode ser considerado o principal 
órgão na digestão dos alimentos. Por muito tempo, foi convencionalizado que 
as proteínas são completamente hidrolisadas no lúmen intestinal e absorvidas 
como aminoácidos livres. No entanto, há cerca de 30 anos atrás, estudos de 
digestão protéica no intestino delgado de humanos, tem revelado que o 
principal produto da digestão de proteínas no lúmen intestinal não são 
aminoácidos livres e sim dipeptídeos e tripeptídeos. Sendo assim, esses di e tri 
peptídeos são transportados para o interior do enterócito através do 
transportador de oligopeptídeos (PEPT-1), fundamental na absorção de 
proteínas. A entrada de di e tri peptídeos nos enterócitos permitem ao 
organismo menor gasto de ATP, quando comparados com a entrada de 
aminoácidos livres, uma vez que o organismo gasta 1 ATP para entrada de 
cada aminoácido livre na célula. 
Como o turnover no intestino delgado é intenso, com as células formadas nas 
criptas migrando para a extremidade das vilosidades, células epiteliais e outras 
são continuamente esfoliadas para o lúmen intestinal. Assim, além do 
nitrogênio presente nas fezes poder ser proveniente da dieta, a secreção de 
proteínas e a esfoliação de células no lúmen intestinal são formas de excreção 
de nitrogênio de origem não alimentar. Neste sentido, cerca de 60 a 70 g de 
proteína são adicionados ao lúmen, 20 g podem ser oriundos das proteínas 
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secretadas e 50 g podem originar-se das células descamadas (SHILS et al., 
2003). 
Figura 02. Digestão e absorção das proteínas 
 
 
 
As proteases do trato digestivo hidrolisam tanto proteínas da dieta (ou 
exógenas) como proteínas endógenas. As proteínas endógenas incluem as 
próprias proteases secretadas no intestino ou resultantes da renovação das 
células epiteliais do intestino. De fato, os aminoácidos absorvidos por uma 
pessoa de porte médio são derivados de maneira quase equitativa de 
proteína endógena (70g/dia) e da proteína da dieta (60 a 90g/dia). Somente 
uma pequena fração é perdida pelas fezes. 
1. Enzimas proteolíticas (proteases) 
A digestão ocorre em dois estágios: (1) endopeptidases catalisam a 
hidrólise de ligações peptídicas no interior da molécula de proteína 
para formar peptídeos que (2) são hidrolisados para formar 
aminoácidos pelas exopeptidases e dipeptidases. 
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A pepsina, secretada pelas células epiteliais do estômago (como a 
pró-enzima pepsinogênio) por estímulo do hormônio secretina liberado 
no sangue em resposta ao alimento, é uma protease relativamente 
não específica que reconhece os grupos R aromáticos (tirosina, 
fenilalanina, triptofano) ou contendo cadeias laterais volumosas 
(leucina, metionina). A pepsina digere de 10 a 20% da proteína da 
refeição, formando grandes peptídeos, pequenos peptídeos e 
aminoácidos livres. A pepsina hidrolisa ligações peptídicas no interior 
de moléculas de proteínas e, por isso, é denominada endopeptidases, 
por não atacar as extremidades das cadeias. 
O quimo, conteúdo do estômago parcialmente digerido, atinge o 
duodeno e desencadeia a digestão do intestino delgado. O ácido induz 
o duodeno a liberar hormônios (secretina e colecistocinina) no sangue, 
o que estimula o pâncreas a liberar o suco pancreático alcalino. O 
suco contém proteases que mostram diferentes especificidades em 
suas ações; cada uma hidrolisa somente as ligações peptídicas 
adjacentes a certos aminoácidos. A tripsina cliva ligações peptídicas 
da extremidade C-terminal de aminoácidos básicos arginina e lisina, 
enquanto a quimotripsina rompe ligações peptídicas no C-terminal da 
leucina, metionina, asparagina e de aminoácidos aromáticos 
fenilalanina, tirosina e triptofano. A elastase rompe o C-terminal de 
aminoácidos hidrofóbicos pequenos: alanina, glicina e serina. 
A pepsina á ativada pelo HCL por remoção de 44 aminoácidos da 
extremidade N-terminal da pró-enzima pepsinogênio. Esse segmento 
adicional cobre e bloqueia o centro ativo da enzima. Uma vez ativada, 
a pepsina hidrolisa outras moléculas de pepsinogênio para gerar 
moléculas adicionais de pepsina (autocatálise). 
O tripsinogênio pancreático no lúmen do intestino delgado é 
transformado em tripsina pela ação hidrolítica da enteropeptidase, 
uma protease sintetizada pelas células da borda em escova intestinal. 
Uma vez ativada, a tripsina é capaz de ativar moléculas adicionais de 
tripsinogênio e de outros zimogênios pancreáticos. 
 
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1. Tripsinogênio tripsina + peptídeo 
 
2. Quimotripsinogênio quimotripsina + 
peptídeo 
 
3. Pró-elastase elastase + peptídeo 
 
4. Pró-carboxipeptidase A e B carboxipeptidase A e B 
+ 
 
 
A ativação das pró-enzimas envolve a hidrólise de uma ou mais ligações 
peptídicas, a qual resulta na liberação de um segmento da cadeia 
polipeptídica e permite que a enzima assuma a conformação tridimensional 
com a correta configuração do sítio ativo. 
O pâncreas também secreta um peptídeo de baixo peso molecular, chamado 
inibidor de tripsina pancreática, que se liga fortemente ao sítio ativo da 
tripsina. O inibidor evita que algumas moléculas de tripsina desencadeiem a 
ativação prematura das enzimas proteolíticas e danifiquem o pâncreas. 
 
2. Carboxipeptidades 
O suco pancreático também contém carboxipeptidases A e B, 
exopeptidases zinco-dependentes (metaloproteases), que clivam 
ligações peptídicas e liberam aminoácidos um a um da extremidade C-
terminal de peptídeos. As duas enzimas são secretadas como pró-
enzimas e ativadas pela tripsina. A carboxipeptidade A é específica 
para aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas (alanina, valina, 
leucina, isoleucina), enquanto a carboxipeptidase B é específica para 
aminoácidos básicos (lisina, arginina). 
 
 
 
enteropeptidase 
tripsina 
tripsina 
tripsina 
peptídeo 
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3. Aminopeptidases 
Células da mucosa intestinal produzem várias aminopeptidases intra e 
extracelulares que liberam aminoácidos sequencialmente da 
extremidade N-terminal de pequenos peptídeos. 
Os aminoácidos absorvidos são os mais abundantes produtos da 
digestão proteica. No entanto, alguns dipeptídeos e tripeptídeos são 
produzidos e absorvidos sem digestão. 
 
Absorção de aminoácidos e pequenos peptídeos 
 
Aminoácidos e alguns pequenos peptídeos são absorvidos nos enterócitos 
do jejuno, particularmente dipeptídeos e tripeptídeos. Existem vários 
sistemas transportadores específicos para aminoácidos e peptídeos na 
superfície apical dos enterócitos. Alguns desses sistemas de transporte para 
o interior do enterócito são acoplados ao transporte de íons de Na+ a favor do 
gradiente de concentração. Há no mínimo seis sistemas carreadores com 
diferentes especificidades. Uma vez no interior do enterócito, os peptídeos 
são hidrolisados em aminoácidos livres por aminopeptidases intracelulares. 
Aminoácidos livres são então transportados através da membrana 
basolateral para o espaço intersticial e a seguir para o sangue. 
Alguns aminoácidos são oxidadospara fornecer energia para as células 
intestinais, em particular a glutamina, glutamato e o aspartame. 
 
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Sinalização hormonal sobre o fígado e o pâncreas 
 
 
 
 
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Metabolismo de aminoácidos nos enterócitos 
 
Alguns aminoácidos são metabolizados nos enterócitos: 
• (Vários peptídeos são sintetizados, como, por exemplo, glutationa 
(tripeptídeo constituído de glutamato, glicina e cisteína) e peptídeos 
que controlam a atividade no interior do intestino). 
• Arginina é convertida em citrulina, que é liberada no sangue. O 
processo protege a arginina da captação e degradação no ciclo da 
uréia no fígado. Citrulina é liberada no sangue e transportada ao rim, 
onde é reconvertida a arginina. 
• Parte da glutamina absorvida é metabolizada nos enterócitos. É 
usada, juntamente com a glicose, com combustível para gerar ATP. A 
amônia e a alanina produzidas entram no sangue e são captadas pelo 
fígado. 
• Glutamato e aspartato são transaminados em seus respectivos 
cetoácidos (cetoglutarato e oxaloacetato), que são oxidados para 
gerar ATP. Como não entram na corrente circulatória, suas 
concentrações no sangue são muito baixas. Isso é importante porque 
esses aminoácidos atuam como neurotransmissores no cérebro, onde 
seus teores são rigidamente controlados. As enzimas transaminases 
(aminotransferases) no intestino podem, portanto, ser consideradas 
enzimas desintoxicadoras. Um problema de saúde poderá surgir se 
grande quantidade de glutamato for ingerida em uma refeição. 
 
A maioria dos aminoácidos que entram no sistema porta é captada e 
metabolizada no fígado. 
 
 
 
 
 
 
 
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Bibliografia de apoio 
• MOTTA, V.T. Bioquímica. 2ª edição. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
• ADIBI, S.A. Regulation of expression of the intestinal oligopeptide 
transporter (PEPT-1) in health and disease. Am. J. Physiol., Bethesda, v.285, 
p.G779-G788, 2003. 
• SHILS, M.E.; OLSON, J.A.; SHIKE, M.; ROSS, A.C., eds. Tratado de nutrição 
moderna na saúde e na doença. 9.ed. Barueri: Manole, 2003. 1026p. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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III – AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. 
 
Metabolismo dos aminoácidos 
 
As proteínas representam o segundo maior estoque de energia química no 
organismo, mas não são usadas para gerar ATP, exceto em algumas 
doenças e condições extremas (p. ex., jejum prolongado ou inanição, 
exercícios intensos e prolongados). O maior depósito de proteína no corpo é 
o músculo esquelético (cerca de 40% do peso corporal). A síntese de 
proteínas requer aminoácidos, enquanto sua degradação gera aminoácidos. 
Desse modo, há todo o gasto de energia do organismo em repouso. 
São três os principais destinos dos aminoácidos: 
• Síntese de novas proteínas: a velocidade de síntese proteica é o 
principal fator determinante da taxa de metabolismo dos aminoácidos: 
quanto maior a taxa de síntese, menor a quantidade de aminoácidos 
destinada ao catabolismo. 
• Síntese de pequenos compostos contendo nitrogênio: os 
aminoácidos proveem nitrogênio para a síntese de purinas, 
pirimidinas, fosfolipídeos, contendo nitrogênio (p.ex., fosfotidilcolina) e 
aminoaçúcares (p.ex., glicosamina). A tirosina é precursora de 
neurotransmissores, catecolaminas (dopamina, adrenalina e 
noradrenalina), hormônios da tireoide (tiroxina e tri-iodotirosina) e 
melanina. O triptofano é precursor de serotonina, melatonina e niacina. 
Outros importantes produtos derivados de aminoácidos incluem ácido 
-aminonutírico, histamina, carnitina, taurina, creatina, glutationa, óxido 
nítrico e poliaminas. 
• Catabolismo: o processo em geral resulta na formação de amônia e 
cadeia de carbonos. Os esqueletos carbonados são usados para a 
síntese de glicose e triacilglecerol ou para oxidação completa a CO2 e 
H2O com geração de ATP. A amônia é convertida em ureia. 
 
 
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Fontes de aminoácidos 
 
Há quatro fontes de aminoácidos que entram no pool de aminoácidos livres 
no organismo: 
• Alimentos: a ingestão média de proteína é de 90 g/dia. Durante a 
digestão, a proteína é hidrolisada para liberar aminoácidos que são 
absorvidos pelos enterócitos do intestino delgado e entram no sangue, 
de onde são captados pelos tecidos para a síntese de peptídeos e 
proteínas para seguir as vias do metabolismo. Aminoácidos livres 
estão presentes nos alimentos, mas em pequenas quantidades. 
• Intestino delgado e pâncreas: ao redor de 70 g de proteínas entram 
no lúmen do intestino a cada dia a partir de células secretoras na 
forma de enzimas digestivas, muco e células epiteliais da 
descamação. 
• Proteínas endógenas: o processo de renovação proteica (turnover) 
envolve 250 a 350 g de proteínas hidrolisadas e ressintetizadas 
diariamente em tecidos e adultos. 
• Bactérias e outros micro-organismos no intestino: estão presentes 
principalmente no cólon. A morte de micro-organismos é seguida por 
sua digestão e liberação de aminoácidos no lúmen. Os aminoácidos 
ficam então disponíveis para uso por outros micro-organismos, pelos 
colonócitos ou fígado, após sua captação a partir do lúmen. A 
utilização do fígado é quantitativamente importante em algumas 
condições. 
 
Remoção de nitrogênio de aminoácidos 
 
Fígado, intestino delgado, músculo e rim participam do catabolismo de 
aminoácidos. Há três processos gerais pelos quais os aminoácidos são 
catabolizados: 
• Por vias catabólicas específicas (p.ex., glicina, lisina, metionina, 
serina, treonina e triptofano). 
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• Por conversão a outros aminoácidos, que são então catabolizados por 
vias específicas (p.ex., arginina, asparagina, glutamina, histidina, 
fenilalanina, prolina e serina). 
• Pela remoção do nitrogênio pela combinação de 
transaminação/desaminação oxidativa que resulta na formação de 
amônia convertida em ureia (p.ex., alanina, aspartato, isoleucina, 
leucina, serina, tirosina e valina). 
Duas condições fisiológicas promovem o aumento da remoção do 
nitrogênio por transaminação/desaminação oxidativa: (1) após a 
ingestão de refeição rica em proteína e (2) durante o jejum. No estado 
bem alimentado, ocorre síntese de proteínas pelo músculo, fígado e 
outros tecidos; o excesso de aminoácidos é degradado para gerar 
energia. No estado de jejum há aumento de degradação das proteínas 
musculares. A maioria dos esqueletos de carbono das cadeias laterais 
dos aminoácidos desaminados é utilizada como combustível. Os 
grupos amino são exportados pelo músculo como alanina e glutamina 
e transportados para o fígado e os rins para fornecer substratos para a 
gliconeogênese. 
O fígado converte a amônia em ureia. A ureia contém um átomo de 
carbono e dois átomos de nitrogênio e é excretada na urina. A amônia 
é também gerada pela desaminação do AMP (adenosina 
monofosfato), que produz IMP (inosina monofosfato) em mecanismo 
denominado ciclo purina nucleotídeo. Outras fontes de amônia incluem 
células da medula óssea, células que empregam a glutamina como 
combustível (p.ex., células imune, enterócitos, colonócitos) e hidrólise 
da ureia por micro-organismos no cólon.Em geral, o catabolismo dos aminoácidos envolve: (1) remoção do 
grupo α-amino na forma de ureia e (2) oxidação dos esqueletos 
carbonados a CO2 e H2O, gerando ATP no processo ou produzindo 
glicose no fígado pela gliconeogênese. 
 
 
 
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Remoção de grupo α-amino dos aminoácidos por transaminação 
 
A primeira etapa da remoção de amônia de aminoácidos consiste na 
reação de transaminação que transfere reversivelmente o grupo α-
amino de um aminoácido para o α-cetoácido (α-cetoglutarato), 
originado um novo aminoácido (glutamato) e um novo α-cetoácido pela 
ação de aminotransferase (transaminases). Para a alanina, a alanina 
aminotransferase catalisa a reação: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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As aminotransferase requerem piridoxal-5'- fosfato (PLP) como cofator. Esse 
composto é a forma fosforilada da piridoxina (vitamina B6): 
α-cetoglutarato 
α-cetoácido 
 
Alanina 
(aminoácido) 
 
Glutamato 
(aminoácido) 
Piruvato 
(α-cetoácido) 
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A PLP está covalente ligada ao sítio ativo da enzima via base de schiff (R'-
CH=N-R, uma aldimina) ligada ao grupo Ɛ-amino do resíduo de lisina. 
Forças estabilizadoras adicionais incluem interações iônicas entre as cadeias 
laterais de aminoácidos, o anel piridinium e o grupo fosfato. 
 As reações de transaminação exercem papéis centrais tanto na síntese 
como na degradação dos aminoácidos. Além disso, essas reações envolvem 
a interconversão de aminoácidos em piruvato, ou em ácidos dicarboxílicos, e 
atuam como ponte entre o metabolismo dos aminoácidos e carboidratos. 
 
Transformação de α-amino em íons de amônio 
 
A glutamato desidrogenase catalisa a remoção oxidativa do grupo amino 
como amônia livre a partir do glutamato proveniente, sobretudo, das reações 
de transaminação. No fígado, a enzima está localizada na matriz mitocondrial 
e emprega NAD+ ou NADP+ como aceptor de elétrons. 
 
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A reação catalisada pelo glutamato desidrogenase é facilmente reversível e 
atua também na biossíntese de aminoácidos. 
A atividade da glutamato desidrogenase hepática é inibida alostericamente 
por ATP, GTP e NADH e ativada pelo ADP. 
 
Aminoácido oxidases 
 
Pequena quantidade de amônia é formada pela ação das L-aminoácidos 
oxidases encontradas nos peroxissomos do fígado e dos rins. O aceptor 
imediato de elétrons é a FMN (flavina mononucleotídeo). A FMNH2 produzida 
reage com o O2 para formar H2O2. 
 
Urease bacteriana 
 
Cerca de 25% da amônia hepática é produzida pela ação de uréases 
bacterianas intestinais sobre a ureia. A amônia se difunde do sangue para o 
lúmen do intestino. A amônia liberada volta para o fígado pela circulação. 
 
 
 
 
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Transporte de amônia para o fígado e os rins 
 
Os grupos α-amino são removidos dos aminoácidos no fígado e em outros 
tecidos (p.ex., músculos). Os íons amônio formados em tecidos extra-
hepáticos são transportados para o fígado e os rins como glutamina ou 
alanina (ciclo glicose-alanina). Os íons amônio no fígado formam a ureia, um 
composto de excreção e atóxico (fígado é o único órgão que contém todas as 
enzimas para a biossíntese da ureia). Nos rins, a amônia é protonada a íons 
de amônio e excretada. 
 
A incorporação da amônia ao glutamato para formar glutamina 
 
A maioria dos tecidos sintetiza glutamina a partir do glutamato como forma de 
armazenamento temporário atóxico e transporte de amônia para o fígado ou 
rins. A formação da glutamina é catalisada pela glutamina sintetase 
mitocondrial. 
 
 
 
Pela ação da glutaminase, a glutamina é hidrolisada no fígado e nos rins a 
glutamato e amônia: 
 
Glutamina + H2O glutamato + NH3 
 
Glutaminase 
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No fígado, o principal destino da glutamina, a amônia liberada pela hidrolise é 
utilizada na síntese da ureia. Nos rins, além da atividade da glutaminase para 
a produção de glutamato, ocorre desaminação oxidativa catalisada pela 
glutamato desidrogenase. Portanto, duas moléculas de amônia são 
excretadas na urina para cada glutamina transformada em α-cetoglutarato: 
 
 
Glutamina glutamato α-cetoglutarato + 2 NH3 
 
Nos túbulos renais, a amônia é protonada a íons amônio, que atuam na 
neutralização de ácidos metabólicos na urina. 
A glutamina pode ser oxidada para gerar ATP em diferentes tecidos, como 
fígado, rins, intestino delgado e grosso, células imunes, células da medula 
óssea e células tumorais. Além disso, exerce importante papel na biossíntese 
de hexosaminas, aminoácidos, purinas e pirimidinas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
glutaminase 
Glutamato 
desidrogenase 
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III – AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. 
 
Efeitos fisiológicos dos peptídeos: aspartame, oxitocina, vasopressina, 
glucagon 
 
Definições 
 
Aspartame = é um aditivo alimentar utilizado para substituir o açúcar comum. 
Ele tem maior poder de adoçar (cerca de 200 vezes mais doce que a sacarose) 
e é menos denso. O aspartame é o adoçante mais utilizado em bebidas. É 
formado quimicamente por (L-fenilalanina e L-aspártico), sendo que a 
fenilalanina se encontra metilada no grupo carboxílico, formando um éster 
metílico. 
Figura 01. Aspartame 
 
Oxitocina = é um hormônio produzido pelo hipotálamo e armazenado na 
hipófise posterior (Neuroipófise), e tem a função de promover as Contrações 
musculares uterinas durante o parto e a ejeção do leite durante a 
amamentação. 
Figura 02. Oxitocina 
 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Aditivo_alimentar
http://pt.wikipedia.org/wiki/A%C3%A7%C3%BAcar
http://pt.wikipedia.org/wiki/Sacarose
http://pt.wikipedia.org/wiki/Fenilalanina
http://pt.wikipedia.org/wiki/Asp%C3%A1rtico
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/f0/Aspartame.svg
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hipot%C3%A1lamo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hip%C3%B3fise
http://pt.wikipedia.org/wiki/Neuroip%C3%B3fise
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Contra%C3%A7%C3%B5es_musculares&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Contra%C3%A7%C3%B5es_musculares&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%9Atero
http://pt.wikipedia.org/wiki/Parto
http://pt.wikipedia.org/wiki/Leite
http://pt.wikipedia.org/wiki/Amamenta%C3%A7%C3%A3o
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/5/55/Oxytocin_with_labels.png
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Vasopressina = ou hormônio antidiurético é secretado em casos dedesidratação; fazendo com que os rins conservem a água, concentrando e 
reduzindo o volume da urina. Este hormônio é chamado de vasopressina, pois 
aumenta a pressão sanguínea ao induzir uma vasoconstrição moderada sobre 
as arteríolas do corpo. O ADH atua no néfron, favorecendo a abertura dos 
canais de aquaporinas no Túbulo Contorcido Distal, impedindo que a água seja 
eliminada pelo Ducto Coletor. 
A vasopressina é secretada pela neuroipófise (porção posterior da hipófise), 
mas é produzida por células nervosas do hipotálamo que estendem seus 
axônios até a neuroipófise. 
Figura 03. Atuação da vasopressina 
 
Glucagon é um hormônio hiperglicemiante produzido nas células alfa das 
ilhotas de Langerhans do pâncreas e também nas células espalhadas pelo 
tracto gastrointestinal. 
O glucagon estimula os hepatócitos e adipócitos a liberarem glicose e ácidos 
graxos, respectivamente, para a circulação. No fígado, o glucagon estimula a 
glicogenólise e a gliconeogênese, enquanto inibe as vias de armazenagem de 
energia (p. ex., síntese do glicogênio e ácidos graxos). Nos adipócitos, o 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Rim
http://pt.wikipedia.org/wiki/Urina
http://pt.wikipedia.org/wiki/Press%C3%A3o_sangu%C3%ADnea
http://pt.wikipedia.org/wiki/Arter%C3%ADola
http://pt.wikipedia.org/wiki/N%C3%A9fron
http://pt.wikipedia.org/wiki/Aquaporina
http://pt.wikipedia.org/wiki/Neuroip%C3%B3fise
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hip%C3%B3fise
http://pt.wikipedia.org/wiki/Hipot%C3%A1lamo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ax%C3%B4nio
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a5/ADH2.svg
http://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulas_alfa
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ilhotas_de_Langerhans
http://pt.wikipedia.org/wiki/P%C3%A2ncreas
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glucagon acelera a lipólise e a liberação de ácidos graxos livres e glicerol para 
a circulação. 
Os peptídeos são extremamente diversificados em termos funcionais. Muitos 
atuam como hormônios ou fatores liberadores destes, enquanto outros são 
neuropeptídeos, neurotransmissores, toxinas, antibióticos naturais, adoçantes 
ou substratos de proteases. Na verdade, vários deles fazem parte de nossas 
conversas sem que nos apercebamos disto: é o caso do aspartame, da 
insulina, da oxitocina e de diversas drogas comerciais, que consistem em 
antagonistas de peptídeos naturais ou em inibidores de enzimas envolvidas na 
sua produção e liberação no organismo. Todo este conhecimento começou a 
ser acumulado principalmente a partir da década de 50, quando vários 
peptídeos ativos foram descobertos e tiveram as suas estruturas químicas 
determinadas. Foi o caso de diversos hormônios que controlam o metabolismo 
animal (glucagon e insulina, p.ex.) e de outros que desempenham papéis 
específicos em nosso organismo (ocitocina, vasopressina e o hormônio 
estimulador de melanócitos, p. ex.). 
Tabela 01. Peptídeos de importância biológica 
Peptídeo Número de 
aminoácidos 
Glândulas/células 
produtoras 
Principais efeitos 
oxitocina 9 Hipófise posterior 
Contração da musculatura 
uterina no parto e de 
glândulas 
mamárias na lactação. 
vasopressi
na 
9 Hipófise posterior 
Aumento da pressão 
sanguínea e da reabsorção 
de água 
pelo rim. 
glucagon 29 
Células α do 
pâncreas 
Aumento da produção de 
glicose pelo fígado no 
jejum. 
 
 
 
 
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Estrutura, funções e degradação da hemoglobina. 
 
A hemoglobina é a principal proteína solúvel que se encontra presente nos 
eritrócitos do sangue de diversos organismos (representa cerca de 75% da 
proteína total do sangue), e cuja capacidade de ligação a gases é conhecida. É 
responsável pelo transporte do oxigénio, dos pulmões até aos tecidos e parte 
do dióxido de carbono no sentido inverso. A versatilidade da hemoglobina 
reside na capacidade para se ligar e desligar facilmente ao O2, conforme varie 
a pressão deste gás nos tecidos. 
O nome hemoglobina deriva do grego haima (sangue) e do latim globus (bola). 
As características viscosas, assim como cor vermelha do sangue, têm sido um 
dos aspectos mais notórios deste fluído desde que o homem existe. A 
explicação de que a cor vermelha do sangue resultaria da constituição e da 
conformação tetramérica própria de cada molécula de hemoglobina, foi 
adquirindo receptividade ao longo dos anos. 
 
A hemoglobina é composta basicamente de duas porções: 
a) A porção proteica denominada globina e; 
b) A porção que carrega uma estrutura pigmentar ligada ao ferro, 
chamada grupo heme. 
 
O grupo prostético heme confere a estas proteínas uma cor característica, e é 
constituído por uma parte orgânica e um átomo de ferro, no estado ferroso 
[Fe(II)]. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Grupo heme na mioglobina e na subunidade β da hemoglobina.Adaptado de Nelson e Cox, 2004) 
 
As funções da hemoglobina são: 
• Manter o pH sanguíneo em constante equilíbrio; 
• Transportar H+ e CO2 dos tecidos para o pulmão. 
 
A hemoglobina é degradada em globina e grupos heme, onde a primeira é 
quebrada e transformada em aminoácidos para reutilização no organismo e, 
o segundo é fagocitado principalmente no fígado, baço e medula óssea, até a 
formação de bilirrubina. 
A degradação da heme ocorre com a abertura do anel de tetrapirrol da 
porfirina pela ação da enzima heme oxigenase, onde há quebra da ponte 
metenil entre os pirróis I e II. Nesta reação ocorrem duas oxigenações e o 
NADPH, com seu poder redutor, libera Fe2+, CO e biliverdina, um pigmento 
verde. Tem sido estimado que mais de 86% do monóxido de carbono 
endógeno é derivado da quebra enzimática da heme, e a quantidade de 
monóxido de carbono respiratório tem sido usada como um mensurador 
indireto da produção de bilirrubina. 
Grupo heme 
mioglobina Subunidade β da Hemoglobina 
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Logo, através da enzima biliverdina redutase ocorre a formação de 
bilirrubina. Essa enzima adiciona um hidrogênio fornecido pelo NADPH 
reduzindo a dupla ligação entre os pirróis III e IV. O pigmento amarelo 
formado será carreado até o fígado pela albumina, onde será posteriormente 
conjugado e excretado. 
 
Reações de catabolismo do grupo heme e formação da bilirrubina. Fonte: 
http://library.med.utah.edu/NetBiochem/images/hemeorxn.gif. 
Armazenada na vesícula biliar, a bilirrubina conjugada é então excretada no 
duodeno (bile), mas sua melhor absorção ocorre no intestino grosso, onde é 
reduzida a uma série de derivados incolores, chamados estercobilinogênios. A 
reação é catalisada por desidrogenases bacterianas anaerobicamente no 
http://library.med.utah.edu/NetBiochem/images/hemeorxn.gif
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cólon. O ácido glicurônico é removido por ação de enzimas bacterianas 
específicas (glicuronidases), enquanto o pigmento é reduzido a urobilinogênio. 
A maioria do urobilinogênio formada no intestino é excretada nas fezes 
(estercobilina). Uma pequena parte é reabsorvida para a circulação portal e 
reexcretada na bile. Uma pequena fração (1 a 5%) do urobilinogênio volta 
para a circulação geral (via ciclo entero-hepático) e é excretado pelo rim 
(urobilina). 
 
 
Esquema ilustrando a excreção da bilirrubina e do urobilinogênio. 
 
Ciclo da ureia 
O ciclo da ureia é um ciclo contínuo que tem como objetivo a produção de 
ureia. Este ciclo acontece no fígado e é resultante de5 reações químicas entre 
a mitocôndria e o citosol. 
A ureia e a principal forma de eliminação dos grupos amino derivados dos 
aminoácidos e responde por mais de 90% dos componentes nitrogenados 
presentes na urina. 
Diariamente, cerca de 11 a 15 g de nitrogênio são excretados na urina de um 
individuo adulto saudável que consome de 70 a 100 g de proteína por dia. 
Além da ureia, existem outras formas de excreção de nitrogênio na urina, como 
amônia, acido úrico, creatinina e alguns aminoácidos livres. Ureia e amônia 
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surgem a partir da oxidação parcial de aminoácidos, enquanto o acido úrico e a 
creatinina são indiretamente derivados de aminoacidos. 
Verifica-se que o nitrogênio que entra no ciclo da ureia é a amônia, na forma do 
íon amônio (NH4
+). O precursor imediato é o glutamato, porém o nitrogênio da 
amônia provém de diversas fontes, como resultado de reações de 
transaminação. 
Em resumo, um nitrogênio da molécula de ureia e fornecido pela amônia livre, 
enquanto o outro nitrogênio provém do aspartato. O glutamato é o precursor 
imediato da amônia por meio da deaminação oxidativa catalisada pela enzima 
glutamato desidrogenase e do nitrogênio do aspartato por meio da 
transaminação do oxaloacetato catalisada pela enzima aspartato 
aminotransferase. O carbono e o oxigênio da ureia são derivados do CO2. 
A ureia sintetizada pelo fígado e, posteriormente, transportada pela circulação 
sanguínea ate os rins, onde e filtrada e excretada na urina. Uma parte da ureia 
sintetizada no fígado difunde-se do sangue ao intestino e é clivada a CO2 e 
NH3 pela urease bacteriana. Esta amônia e parcialmente perdida nas fezes, 
enquanto outra parte e reabsorvida pelo sangue. 
 
 
 
 
 
 
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As reações: 
As duas primeiras reações ocorrem na mitocôndria, enquanto todas as 
enzimas restantes do ciclo estão localizadas no citosol. 
1. Formação do carbamoil fosfato: ação da carbamoil fosfato sintase I 
dependente da clivagem de duas moléculas de ATP. A amônia 
incorporada ao carbamoil fosfato é proveniente da desaminação do 
glutamato. O átomo de N derivado desta amônia torna-se um dos N da 
ureia. 
2. Formação de citrulina: a ornitina e citrulina são aminoácidos básicos que 
participam no ciclo da ureia, mas não são incorporados nas proteínas. A 
ornitina é regenerada em cada volta do ciclo da uréia. A liberação do 
fosfato do carbamoil fosfato em forma de Pi direciona a reação. A 
citrulina, o produto, é transportado ao citosol. 
3. No citosol, a citrulina condensa-se ao aspartato para formar 
argininosuccinato. O aspartato fornece o segundo N que é incorporado à 
uréia. O terceiro ATP é consumido. 
4. O argininosuccinato é clivado para originar arginina e fumarato. A 
arginina formada por esta reação serve como precursor imediato da 
ureia. 
5. A arginase cliva a arginina em ornitina e ureia. A arginase ocorre quase 
exclusivamente no fígado. 
Assim, enquanto outros tecidos podem sintetizar a arginina, somente o 
fígado pode clivar a arginina e sintetizar ureia. A ureia difunde-se a partir do 
fígado e é transportada no sangue até os rins, onde é filtrada e excretada 
na urina. A ornitina entra novamente na mitocôndria para continuar o ciclo. 
 
Balanço nitrogenado 
 
O balanço de nitrogênio é a diferença entre o nitrogênio ingerido e a soma do 
nitrogênio excretado nas fezes e urina. Em indivíduos adultos e sadios, 
recebendo uma dieta balanceada (adequada) em relação aos nutrientes 
nitrogenados deve-se encontrar o verdadeiro balanço de nitrogênio, isto é, o 
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nitrogênio ingerido deverá ser igual a soma do nitrogênio excretado nas fezes e 
urina. Nos indivíduos em crescimento deve-se encontrar o chamado “balanço 
positivo” em que o nitrogênio ingerido deverá ser superior à soma do nitrogênio 
excretado pelas vias fecal e urinária. Essa situação de retenção do nitrogênio é 
necessária sempre que houver necessidade de formação de novos tecidos pelo 
organismo. 
Já um maior débito de nitrogênio, em comparação com a ingestão de 
nitrogênio (equilíbrio nitrogenado negativo) indica que a proteína está sendo 
utilizada para obtenção de energia e que está havendo uma possível 
usurpação de aminoácidos, principalmente a partir do músculo esquelético. 
A ingestão excessiva de proteína, contudo, pode ser prejudicial, pois pode 
afetar o metabolismo hepático e renal, já que muitos subprodutos do 
metabolismo proteico e nitrogenado têm sua síntese e excreção nesses 
órgãos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Bibliografia de apoio 
 
MOTTA, V.T. Bioquímica. 2ª edição. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
 
SGARBIERI, V.C. Proteínas em alimentos proteicos: propriedades, 
degradações, modificações. São Paulo: Varela, 1996. 
 
DANIEL, M.F.; NEIVA, C.M. AVALIAÇÃO DA INGESTÃO PROTÉICA E DO 
BALANÇO NITROGENADO EM UNIVERSITÁRIOS PRATICANTES DE 
NITROGENADO EM UNIVERSITÁRIOS PRATICANTES DE MUSCULAÇÃO. 
Revista Mackenzie de Educação Física e Esporte. 2009, 8 (1):21-39 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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IV- ENZIMAS 
 
Estrutura e funções 
 
A vida depende de uma série de reações químicas bem orquestradas. Muitas 
delas, entretanto, ocorrem muito lentamente para manter os processos vitais. 
Para resolver esse problema, a natureza planejou um modo de acelerar a 
velocidade das reações químicas por meio da catálise. As ações catalíticas 
nos seres vivos são executadas por enzimas. 
As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações 
químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas não favoráveis. Elas 
aceleram consideravelmente a velocidade das reações em sistemas 
biológicos, quando comparadas com as reações correspondentes não 
catalisadas. Para ser classificada como enzima, uma proteína deve: 
• Apresentar eficiência catalítica; 
• Demonstrar especificidade em relação a seus substratos (reagentes) 
ou substratos estruturalmente muito similares; 
• Ser capaz de catalisar um tipo específico de reação química; 
• Acelerar a velocidade das reações em pelo menos 106 vezes, quando 
comparadas às reações correspondentes não catalisadas; 
• Não ser consumida ou alterada ao participar da reação; 
• Não alterar o equilíbrio químico das reações; 
• Ter atividade regulada geneticamente ou pelas condições metabólicas. 
As proteínas são as únicas substâncias com propriedades catalíticas nos 
sistemas biológicos. Algumas moléculas de RNA, denominadas ribozimas, 
também executam essa função. 
O composto sobre a qual a enzima atua é o substrato (S) que se transforma 
em produto (P) da reação: 
 
Substrato (S) Produto (P) 
 
Para a compreensão da atividade catalítica, duas questões devem ser 
respondidas: (1) quais são os mecanismos que explicam a enorme atividade 
enzima 
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catalítica das enzimas? (2) quais são as propriedades das enzimas que 
permitem que sua atividade seja controlada?Respostas a essas questões 
proporcionam o entendimento dos princípios básicos da enzimologia aplicada 
à célula. 
Na maioria das reações biológicas, na ausência de enzima, pouco (ou 
nenhum) produto é formado, mas em presença da enzima a reação é 
reversível, os produtos da reação em uma direção tornam-se substratos para 
a reação inversa. 
As enzimas são os catalisadores mais específicos que se conhece, tanto 
para o substrato como para o tipo de reação efetuada sobre o substrato. A 
especificidade inerente à enzima reside em uma cavidade ou fenda de 
ligação do substrato, que está situada na superfície da proteína enzimática. A 
cavidade, denominada sítio ativo, é um arranjo de grupos presentes em 
cadeias laterais de certos aminoácidos que ligam o substrato por ligações 
não covalentes. Muitas vezes, os resíduos de aminoácidos que formam o 
sítio ativo ficam em regiões distantes, na sequência primária, mas próximos 
no sítio ativo, pelo enovelamento da cadeia polipeptídica (estrutura terciária). 
Algumas enzimas possuem sítios adicionais, denominados sítios alostéricos 
(local de uma enzima que ao ligar-se a um modulador, leva a enzima a sofrer 
mudança conformacional que pode alterar as propriedades catalíticas ou de 
ligação da enzima). 
Nos sítios alostéricos, moléculas específicas se ligam e causam alterações 
na conformação proteica que afetam o sítio ativo, aumentando ou reduzindo 
a atividade enzimática. Muitas enzimas alostéricas são constituídas de 
múltiplas subunidades e múltiplos sítios ativos. 
Muitas enzimas necessitam de pequenas moléculas não proteicas essenciais 
a sua atividade e denominadas coenzimas e cofatores. 
 
Inibição enzimática 
 
Inibidores são compostos que reduzem a atividade das enzimas. São 
geralmente pequenas moléculas, mas alguns são peptídeos ou proteínas. 
Muitos fármacos, antibióticos, venenos e conservantes de alimentos atuam 
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como inibidores enzimáticos. Os inibidores são importantes por vários 
motivos: (1) regulam as vias metabólicas; (2) são empregados como 
medicamentos (p. ex., o tratamento da AIDS inclui inibidores das proteases, 
moléculas que inibem a enzima necessária para produzir novos vírus); (3) 
são usados para demostrar a composição e as propriedades das enzimas. 
Distinguem-se dois tipos de inibição: reversível e irreversível, segundo a 
estabilidade da ligação entre o inibidor e a molécula de enzima. 
 
Inibidores Reversíveis 
 
Na inibição reversível, ocorrem interações não covalentes entre o inibidor e a 
enzima e a enzima retoma sua atividade após dissociação do inibidor. A 
inibição reversível envolve modificações químicas da molécula enzimática, 
promovendo a inativação definitiva. 
A inibição é classificada em: 
• COMPETITIVOS: inibidores competitivos são substâncias que competem 
diretamente com o substrato por ligação com o sítio ativo das enzimas. São 
moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato. O inibidor (I) competitivo 
reage reversivelmente com a enzima para formar um complexo enzima-inibidor 
(EI) análogo ao complexo enzima-substrato, mas cataliticamente inativo: 
 
 E +I EI + S 
 
 
Competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima. 
 
Figura 04. Exemplo de inibição competitiva 
 
 
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Exemplos: 
- Estatinas (inibem a síntese de colesterol) 
- Outros (quimioterápicos de tumores e leucemias) 
Muitos fármacos são inibidores competitivos de enzimas específicas. Por 
exemplo, o dicumarol, um análogo da vitamina K, inibe a catálise que envolve 
a vitamina K (reações de -carboxilação). Como muitas enzimas da cascata 
de coagulação sanguínea são ativadas por reação de -carboxilação, o 
dicumarol atua como anticoagulante que reduz o risco de formação de 
trombos. 
Em alguns casos, duas diferentes moléculas podem ser substratos para a 
mesma enzima, com cada uma atuando como inibidor competitivo do 
metabolismo da outra, como, por exemplo, a álcool desidrogenase, que 
catalisa a oxidação do etanol e do metanol: 
 
 Etanol + NAD+ acetaldeído + NADH + H+ 
 Metanol + NAD+ formaldeído + NADH + H+ 
 
O metanol por si é tóxico, mas não seus metabólicos (formaldeído e ácido 
fórmico). O metanol é responsável pela cegueira e morte. Um dos 
tratamentos em caso de envenenamento agudo pelo metanol consiste na 
administração intravenosa de etanol (mais glicose). O etanol reage como 
inibidor competitivo da conversão do metanol em formaldeído, além de 
prevenir o acúmulo de metabólitos tóxicos até que todo o metanol seja 
depurado pelos rins. A glicose é administrada para corrigir a hipoglicemia 
causada pelo etanol. 
 
• NÃO COMPETITIVOS: o inibidor não competitivo se liga tano à enzima como 
ao complexo ES em um sítio diferente do sítio de ligação do substrato. A 
ligação do inibidor não afeta a ligação do substrato, mas provoca uma 
modificação da conformação da enzima a formação de produto. 
 
 E + I EI + S EIS não há reação 
 
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 E + S ES + I EIS não há reação 
 
 
Ligam-se em um local diferente do sítio ativo da enzima provocando uma 
mudança na estrutura enzimática em torno do sítio ativo. O substrato pode se 
ligar, porém a enzima não será tão eficiente. 
Exemplos: 1) metais pesados, 2) a ação do ácido acetilsalicílico (AAS) como 
um inibidor não competitivo é a principal razão para sua escolha como terapia a 
longo prazo para redução do risco de crises cardiovasculares. 
 
Figura 05. Exemplo de inibição não competitiva 
 
 
 
Inibidores irreversíveis 
 
Ocorre quando uma enzima inibida não recupera a sua atividade devido à 
modificação química no seu sítio ativo. 
Exemplos: 
- Compostos presentes em inseticidas e raticidas que inibem a ação da 
acetilcolinesterase. 
 
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Os inibidores enzimáticos irreversíveis são geralmente substâncias tóxicas. 
Podem ser substâncias naturais ou sintéticas. Esses inibidores são bastante 
tóxicos para o organismo, não só em virtude da irreversibilidade de sua 
ligação às enzimas, mas também em razão de sua inespecificidade. 
 
Fatores que influenciam a atividade enzimática 
 
Vários fatores podem modificar a atividade catalítica de uma enzima. Os aqui 
descritos são: temperatura, concentração de íon hidrogênio (pH), 
concentração da enzima e inibidores. 
 
Efeitos da temperatura sobre as enzimas 
As reações químicas são afetadas pela temperatura. O aumento da 
temperatura eleva a velocidade das reações enzimáticas, aumentando a 
energia cinética e a frequência das colisões entre as moléculas da reação 
para atingir o estado de transição. Ao atingir a “temperatura ótima” (37°C), a 
enzima opera com a eficiência máxima. Acima da “temperatura ótima” (p. ex., 
60 a 70˚C), a atividade catalítica declina abruptamente por quebra de 
ligações envolvidas na manutenção da estrutura tridimensional da proteína, o 
que ocasiona a desnaturação da enzima. Como consequência desses efeitos 
opostos de aumento da temperatura, o gráfico da atividade enzimática exibe 
um máximo. Como a desnaturação térmica é um processo dependente do 
tempo de exposição, a forma do gráfico e a posição da “temperatura ótima” 
dependerão do tempo em que a enzima permanece em alta temperatura. 
Todas as enzimas são moderadamenteestáveis in vivo nas temperaturas em 
que normalmente o organismo vive; no entanto, a desnaturação varia de 
enzima para enzima. Algumas bactérias vivem em ambientes quentes, onde 
a temperatura normal é maior que 90˚C: são conhecidas como bactérias 
termofílicas. Na hipotermia, a atividade enzimática é deprimida. 
 
 
 
 
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Figura 06. Efeito da temperatura sobre a atividade enzimática 
 
 
Efeitos do pH sobre as enzimas 
 
A concentração de íons de hidrogênio afeta as enzimas de vários modos: 
1. A atividade catalítica das enzimas está relacionada com a ionização de 
aminoácidos no sítio ativo. Por exemplo, certas enzimas necessitam a 
forma protonada do grupo amino. Se o pH é suficiente alcalino, o 
grupo perde seus prótons e reduz a atividade da enzima. Além disso, 
os substratos também são afetados. Se um substrato contém um 
grupo ionizável, as mudanças no pH afetam a capacidade de ligação 
ao sítio ativo. 
2. Alterações nos grupos dissociáveis podem modificar a estrutura 
terciária das enzimas (p.ex., grupos carboxilatos carregados 
negativamente e grupos aminas protonadas carregados 
positivamente). Mudanças drásticas no pH promovem a desnaturação 
enzimática. 
 
Apesar de algumas enzimas tolerarem alterações na concentração de íon 
hidrogênio, a maioria delas é ativa somente em intervalos muito estreitos de 
pH. A maioria das enzimas intracelulares exibe atividade ótima em valores de 
pH entre 5 e 9. Por essa razão, os organismos vivos empregam tampões que 
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regulam o pH. O valor de pH no qual a atividade da enzima é máxima é 
chamado pH ótimo. Valores de pH acima ou abaixo do intervalo de 6 e 9 
desnaturam a maioria das enzimas intracelulares. 
 
Figura 08. Efeito do pH sobre atividade da enzima. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Bibliografia de apoio 
 
 MACHADO, A.; LIRA, C.W.; PROTI, P.B.; REMUZGO, C.; MIRANDA, 
M,T,M. Sintese e química enzimática de peptídeos: princípios básicos e 
aplicações. Quim. Nova, vol 27, n˚5, 2004. 
 
MOTTA, V.T. Bioquímica. 2ª edição. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
 
Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Efeito da concentração da 
enzima na atividade enzimática. Disponível em: 
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/concn_enz.htm. 
 
Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Efeito da temperatura na 
atividade da enzima. Disponível em: 
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/temperat.htm. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/concn_enz.htm
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/temperat.htm
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V - ESTRUTURA E METABOLISMO DE CARBOIDRATOS 
Carboidratos 
1. Os carboidratos, moléculas mais abundantes na natureza, são 
classificados como monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos 
e polissacarídeos de acordo com o número de unidades de açúcar que 
contêm. 
2. Os monossacarídeos com grupos funcionais aldeídos são aldoses; 
aqueles com grupos cetona são cetoses. Açucares simples pertencem 
às famílias D e L, de acordo com a configuração do carbono 
assimétrico mais distante dos grupos funcionais aldeído e cetona 
semelhantes ao D e L isômeros do gliceraldeído. A família D contém 
os açúcares biologicamente mais importantes. 
3. Açúcares que contêm cinco ou seis carbonos existem nas formas 
cíclicas que resultam da reação entre grupos hidroxila e aldeído 
(produto hemiacetal) ou grupos cetonas (produto hemicetal). Tanto 
nos anéis com cinco membros (furanoses) como nos anéis com seis 
membros (piranoses), o grupo hidroxila ligado ao carbono anomérico 
está abaixo (α) ou acima (β) do plano do anel. A interconversão 
espontânea entre as formas α e β e chamada mutarrotação. 
4. Os açúcares simples sofrem vários tipos de reações químicas. 
Derivados dessas, os ácidos urônicos, aminoaçúcares, 
desoxiaçúcares e açúcares fosforilados exercem importantes papéis 
no metabolismo celular. 
5. Hemiacetais e hemicetais reagem com ácidos para formar acetais e 
cetais, respectivamente. Quando a forma cíclica hemiacetal ou 
hemicetal de um monossacarídeo reage com um álcool, a nova 
ligação é denominada ligação glicosídica e o composto é chamado 
glicosídeo. 
6. As ligações glicosídicas são formadas entre o carbono anomérico de 
um monossacarídeo e um dos grupos hidroxila livre de outro 
monossacarídeo. Dissacarídeos são carboidratos compostos de dois 
monossacarídeos. Os oligossacarídeos, carboidratos que contem até 
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dez unidades de monossacarídeos, estão muitas vezes ligados a 
proteínas e lipídeos. 
As moléculas de polissacarídeos são compostas de grande número de 
unidades de monossacarídeos, tem estrutura linear como a celulose e 
a amilose, ou estrutura ramificada, como o glicogênio e a 
amilopectina.os polissacarídeos podem ser formados por um único tipo 
de açúcar (homopolissacarídeos) ou por tipos múltiplos 
(heteropolissacarídeos). 
7. Os três homopolissacarídeos mais comuns encontrados na Natureza 
(amido, glicogênio e celulose) fornecem D-glicose quando são 
hidrolisados. A celulose é um material estrutural das plantas; amido e 
glicogênio são formas de armazenamento de glicose nos vegetais e 
células animais, respectivamente. A quitina, principal composto 
estrutural dos exoesqueletos dos insetos, é composta de resíduos de 
N-acetil-glicosamina ligados a carbono não ramificados. Os 
glicosaminoglicanos, os principais componentes dos proteoglicanos, e 
a muréia, um constituinte fundamental das paredes das células 
bacterianas, são exemplos de heteropolissacarídeos, polímeros de 
carboidratos que contem mais de um tipo de monossacarídeos. 
8. A enorme heterogeneidade dos proteoglicanos, que são encontrados 
predominantemente na matriz extracelular dos tecidos, exerce 
diversos papéis nos organismos vivos, embora ainda não totalmente 
entendidos. As glicoproteínas ocorrem nas células, tanto na forma 
solúvel como na forma ligada à membrana, e em líquidos 
extracelulares. Em virtude de sua estrutura diversificada, os 
glicoconjugados, que incluem proteoglicanos, glicoproteínas e 
glicolipídeos, exercem importantes funções na transferência de 
informações nos seres vivos. 
 
 
 
 
 
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Classificação 
 
Classe (GP*) Subgrupos Componentes 
Açúcares simples (1-2) Monossacarídeos 
Dissacarídeos 
Polióis 
Glicose, galactose e frutose 
Sacarose, lactose, maltose 
Sorbitol, manitol 
Oligossacarídeos (3-9) Maltoligossacarídeos 
Outros oligossacarídeos 
Maltodextrinas 
Rafinose, estaquiose, 
frutoligossacarídeos. 
Polissacarídeos (>9) Amido 
Polissacarídeos que não 
contem amido 
Amilose, amilopectina, amidos 
modificados 
Celulose, hemicelulose, pectina. 
GP* significa grau de polimerização da cadeia, ou seja, o número de ligação entre os açúcares. 
 
Digestão e absorção dos carboidratos: intolerância a lactose 
Os principais carboidratos da dieta são: amido, sacarose e lactose. O 
glicogênio, a maltose, a glicose e a frutose livre constituem frações 
relativamente menores de carboidratos ingeridos. 
 
Digestão 
A digestão tem início na boca e é completada no lúmen do duodeno. Aamilase está presente na saliva e nas secreções pancreáticas e catalisa a 
hidrólise do amido. No duodeno, os oligossacarídeos e dissacarídeos 
completam a digestão: 
• α-amilase salivar: a digestão do amido inicia durante a 
mastigação na boca pela ação da α-amilase salivar, que hidrolisa 
as ligações glicosídicas α (1 4), com a liberação de maltose e 
oligossacarídeos. A α-amilase salivar não contribui 
significativamente para a hidrólise dos polissacarídeos. Ao atingir o 
estômago, a enzima é inativada pelo baixo pH do conteúdo 
gástrico. 
• α-amilase pancreática: o amido e o glicogênio são hidrolisados no 
duodeno em presença da α-amilase pancreática, que produz 
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maltose como produto principal e oligossacarídeos, chamados 
dextrinas limites-contendo, em média, oito unidades de glicose com 
uma ou mais ligações glicosídicas α (1 6). Certa quantidade de 
isomaltose (dissacarídeos) também é formada. 
 
amido (ou glicogênio) maltose + dextrina 
 
• Enzimas da superfície intestinal: a hidrólise final da maltose e da 
dextrina é realizada pela maltase e pela dextrinase, presentes na 
superfície das células epiteliais do intestino delgado. Outras 
enzimas também atuam na superfície das células intestinais: a 
isomaltase, que hidrolisa as ligações α (1 6) da isomaltase; a 
sacarase, que hidrolisa as ligações α, β (1 2) da sacarose em 
glicose e frutose; a lactase, que fornece glicose e galactose pela 
hidrólise das ligações β (1 4) da lactose. 
 
 
Maltose + H2O 2 glicose 
 
 
 
Dextrina + H2O n glicose 
 
 
Isomaltose + H2O 2 glicose 
 
 
 
Sacarose + H2O frutose + glicose 
 
 
Lactose + H2O galactose + glicose 
 
α-amilase 
Maltase 
 
Dextrinase 
Isomaltase 
Sacarase 
Lactase 
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Deficiência de lactose 
A deficiência da enzima lactase (dissacaridase) provoca intolerância a 
lactose (desenvolvimento de diarreia e distensão do intestino e flatulência 
após a ingestão de lactose ou açúcar do leite). A deficiência de lactase 
congênita é uma condição rara, caracterizada pela falta total da atividade 
da lactase. Mais comumente, a incapacidade de adultos tolerarem 
lactose decorre do declínio com a idade na produção da enzima 
suficiente para digerir o açúcar do leite. Neste caso, a pessoa ao nascer 
produz quantidade suficiente de lactase, mas durante a primeira década 
de vida gradualmente perde a capacidade de produzir a enzima. A perda 
da atividade da lactase também pode ser secundária a desordens que 
lesionam a estrutura e função normal da mucosa do intestino (p.ex., 
enterite), parasitos gastrointestinais (p.ex., giardíase), enteropatias (p.ex., 
doença celíaca), doença inflamatória crônica do intestino (p.ex., doença 
de Crohn). 
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Transporte de monossacarídeos para os enterócitos 
 
Os monossacarídeos resultantes da digestão dos carboidratos da dieta 
(glicose, frutose, galactose) são transportados do lúmen para o enterócito 
e deste para os capilares sanguíneos por dois sistemas: 
• Cotransportador Na+ /monossacarídeos (SGLTI): a glicose e a 
galactose são captadas no lúmen pela SGLTI. É um transporte ativo 
indireto pelo qual a ATPase para Na+/K+ remove íons Na+ da célula em 
troca por íons K+, com a hidrólise concomitante de ATP. O mecanismo 
tem alta especificidade por glicose e galactose. Uma molécula de 
glicose (ou galactose) é transportada contra gradiente de 
concentração e a energia necessária é obtida pelo transporte de íons 
Na+ a favor do gradiente de concentração. Defeitos em SGLTI ocorrem 
por expressão de um gene autossômico recessivo, causando diarreia, 
desidratação e glicosúria. 
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• Transporte facilitador de monossacarídeos, Na+- independente 
(GLUT): o GLUT 5 é o transportador específico de frutose para o 
interior do enterócito, enquanto o GLUT 2 transporta a glicose, frutose 
e galactose através da membrana do lado oposto do lúmen 
(contraluminal) para o espaço intersticial e o capilar. A aborção de 
glicose e galactose do lúmen intestinal via GLUT 2 ocorre somente 
durante períodos de absorção máxima. Os transportadores GLUT não 
necessitam de ions de Na+. 
Outro modo de transporte através do intestino é a rota paracelular que 
ocorre entre enterócitos adjacentes. A água entra no espaço intestinal 
por meio dessa rota e arrasta moléculas de glicose, aminoácidos e 
pequenos peptídeos. Esse processo é denominado “arrasto por 
solvente”. Não é conhecida a importância quantitativa dessa rota. 
 
 
Metabolismo de monossacarídeos nos enterócitos 
Nem todas as glicoses e frutoses absorvidas pelos enterócitos passam 
diretamente para o sangue. Enzimas glicolíticas estão presentes 
nessas células e parte da glicose e frutose é convertida em ácido 
láctico. Não é conhecida a quantidade de glicose metabolizada nessa 
via (estima-se em 50% da glicose absorvida), já que o ácido láctico é 
captado pelo fígado e convertido novamente em glicose. 
O ATP gerado pela glicólise fornece a energia para manter o gradiente 
de íons Na+ para o transporte de glicose e aminoácidos e para a 
formação de quilomícrons* no enterócito. 
 * quilomícrom é a maior lipoproteína encontrada no corpo humano. 
 
 
 
 
 
 
 
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Figura 01. Ação dos transportadores na absorção dos 
monossacarídeos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Figura 02. Absorção de monossacarídeos pelo intestino. 
 
 
 
Metabolismo dos carboidratos 
 
1. Via glicolítica 
 
1.1. Glicólise 
A glicólise é uma via de fornecimento de energia a partir da glicose. Esta via 
acontece de forma aeróbia e anaeróbia. 
 
1.1.1. Glicólise aeróbia 
A via aeróbia, ou seja, glicólise aeróbia é realizada com a presença de 
oxigênio, acontece no citoplasma das células e sua degradação acorre em 10 
reações químicas diferentes tendo como produto final 2 moléculas de piruvato. 
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Duas moléculas de ATP são geradas para cada molécula de glicose. Duas 
moléculas de NADH são também produzidas para cada molécula de glicose. 
A glicólise aeróbia requer a oxidação da maior parte desse NADH pela 
cadeia de transporte de elétrons, produzindo aproximadamente três ATPs 
para cada molécula de NADH que chega à cadeia respiratória. 
 
1.1.2. Glicólise anaeróbia 
 
A via anaeróbia, ou seja, glicólise anaeróbia é realizada sem a presença de 
oxigênio, acontece no citoplasma das células e sua degradação acorre em 8 
reações químicas diferentes tendo como produto final 2 moléculas de lactato. 
O lactato formado pela ação da lactato- desidrogenase é o produto final da 
glicólise anaeróbia nas células eucarióticas. 
A formação do lactato é o principal destino do piruvato no cristalino e na 
córnea do olho,na medula renal, nos testículos, nos leucócitos e nos 
eritrócitos, pois todos eles apresentam-se pobremente vascularizados e/ou 
privados de mitocôndrias. 
 
Consumo de lactato nos músculos 
 
No musculo esquelético em exercício, a produção de NADH excede a 
capacidade oxidativa da cadeia respiratória. 
Isso resulta em aumento na razão NADH/NAD+, favorecendo a redução de 
piruvato a lactato. 
Portanto, durante exercício físico intenso, o lactato se acumula no músculo, 
causando diminuição do pH intracelular, podendo levar a caibra. Muito desse 
lactato acabará difundido para a corrente sanguínea, podendo ser utilizado 
pelo fígado para produzir glicose. 
 
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Os destinos alternativos do piruvato são: 
 
1. Descarboxilação oxidativa do piruvato. 
A descarboxilação oxidativa do piruvato pelo complexo da piruvato-
desidrogenase é uma importante via nos tecidos com alta capacidade 
oxidativa, como o músculo cardíaco. A piruvato desidrogenase converte 
irreversivelmente o piruvato, produto final da glicólise, em acetil- CoA, 
principal combustível para o ciclo do ácido cítrico. 
 
2. Carboxilação do piruvato a oxalacetato. 
A carboxilação do piruvato a oxalacetato pela piruvato-carboxilase é uma 
reação dependente de biotina. Essa reação é importante, pois repõe os 
intermediários do ciclo do ácido cítrico e fornece substrato para a 
gliconeogênese. 
 
3. Redução de piruvato a etanol (microrganismos) 
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A conversão do piruvato em etanol ocorre por meio de duas reações. A 
descarboxilação do piruvato pela piruvato-descarboxilase ocorre em 
leveduras e em certos micro-organismos, mas não em humanos. 
 
Regulação da glicólise 
 
Estado alimentado (pós-prandial) Estado de jejum (pré-prandial) 
Aumento da ingestão de glicose Não há ingestão de glicose 
Aumento da glicose sanguínea Diminuição da glicose sanguínea 
Aumento na liberação de insulina Aumento na liberação de glucagon 
 
 
Metabolismo do lactato 
 
O ciclo de Cori é uma cooperação metabólica entre músculos e fígado. Com 
um trabalho muscular intenso, o músculo usa o glicogênio de reserva como 
fonte de energia, via glicólise. 
Para obtenção de energia sob a forma de adenosina trifosfato (ATP), a glicose 
é convertida a piruvato através da glicólise. Durante o metabolismo aeróbio 
normal, o piruvato é então oxidado pelo oxigênio, onde o produto gerado é CO2 
e H2O. 
Durante um curto período de intenso esforço físico, a distribuição de oxigênio 
aos tecidos musculares pode não ser suficiente para oxidar totalmente o 
piruvato. Nestes casos, a glicose é convertida a piruvato e depois a lactato, 
através da via da fermentação láctica, onde os músculos obtêm ATP sem 
recorrer ao oxigênio. 
 
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2. Ciclo do ácido cítrico e Cadeia respiratória. 
 
2.1. Ciclo do ácido cítrico 
 
Associação da glicólise e do ciclo do ácido cítrico 
 
 
 
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O ciclo do ácido cítrico é o estágio final comum para a oxidação de moléculas 
energéticas. 
Os átomos de carbono entram no ciclo na forma de grupos acetila derivados 
da glicose, ácidos graxos, aminoácidos, corpos cetônicos (produtos 
derivados na quebra dos ácidos graxos) e acetato (composto químico). 
A acetil CoA é oxidada em 8 reações mitocondriais para formar moléculas de 
CO2. 
Os elétrons de alta energia obtidos nessa oxidação são utilizados para gerar 
equivalentes redutores na forma de NADH e FADH2. 
O NADH (nicotinamida adenina dinucleotídeo, forma reduzida) e o FADH2 
(flavina adenina dinucleotídeo, forma reduzida) são oxidados, e os elétrons 
são conduzidos pela CADEIA MITOCONDRIAL TRANSPORTADORA DE 
ELÉTRONS com a liberação de energia conservada na forma de ATP, 
sintetizado a partir de ADP e de fósforo inorgânico por meio de um processo 
denominado FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA. 
O ciclo também gera diretamente compostos de alta energia (GTP ou ATP). 
Além da geração de energia, o ciclo também é fonte de precursores para a 
biossíntese (moléculas precursoras mais simples são ligadas para formar 
moléculas maiores e complexas) de carboidratos, lipídeos e aminoácidos. 
Como fonte geradora de energia, o ciclo é estimulado no músculo esquelético 
e nas células cardíacas durante o exercício aeróbio. 
Durante o JEJUM, o ciclo no fígado permanece inativo, intermediários do 
ciclo são convertidos em malato e transportados para fora da mitocôndria 
para servir de substrato para a gliconeogênese (síntese de glicose a partir de 
compostos anglicanos, ou seja, não carboidratos). 
Sob essas condições, a acetil CoA gerada pela beta-oxidação dos ácidos 
graxos no fígado é utilizada para produzir corpos cetônicos exportados para o 
sangue. 
As cetonas são metabolizadas a CO2 e água em outros tecidos, 
principalmente no músculo. 
 
 
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Etapas do ciclo: 
1. Sintese do Citrato; 
2. Conversao do Citrato a Isocitrato; 
3. Oxidacao descarboxilativa do Isocitrato a α -Cetoglutarato 
4. Oxidacao descarboxilativa do α -Cetoglutarato a Succinil- CoA; 
5. Hidrolise do Succinil-CoA a Succinato; 
6. Oxidacao do Succinato a Fumarato; 
7. Hidratacao do Fumarato a Malato; 
8. Oxidacao do Malato a Oxaloacetato, que inicia um novo ciclo. 
 
Enzimas do ciclo: 
 
1. Citrato sintase 
2. Aconitase 
3. Isocitrato descarboxilase 
4. Cetoglutarato desidrogenase 
5. Succinil CoA sintetase 
6. Succinato desidrogenase 
7. Fumarase 
8. Malato desidrogenase 
 
Energia do ciclo 
 
O ciclo é a via oxidativa terminal para a maioria dos combustíveis 
metabólicos (CHO, aminoácidos e ácidos graxos). 
Os dois carbonos do grupo acetila que participam do ciclo são oxidados 
completamente em CO2 e H2O. 
A energia liberada por essas oxidações é conservada na forma de três 
NADH, de um FADH2 e de uma molécula de GTP (ou ATP). 
Para cada NADH que transfere seus elétrons para a cadeia mitocondrial 
transportadora de elétrons, aproximadamente 2,5 ATP são produzidos a 
partir de ADP + Pi. 
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Para cada FADH2 é produzido cerca de 1,5 ATP. Assim, a completa oxidação 
do grupo acetila do acetil-CoA no ciclo produz 10 ATP. 
 
Regulação do ciclo do ácido cítrico 
Estado alimentado (pós prandial) Estado de jejum (pré prandial) 
Aumento na quantidade de ATP Diminuição na quantidade de ATP 
Diminuição na quantidade de ADP 
ou Pi 
Aumento na quantidade de ADP ou 
Pi 
Diminuição da fosforilação oxidativa Aumento da fosforilação oxidativa 
Diminuição da atividade do ciclo Aumento da atividade do ciclo 
 
 
2.2. Cadeia Transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa 
 
A cadeia transportadora de elétrons é a etapa de maior síntese de ATP celular. 
Nesse processo ocorre reoxidação de NADH+ H+ e FADH em NAD+ e FAD+ e 
outros pares redoxes compostos de coenzima Q, citocromos b, c, c1, a, a3 os 
quais são apresentados nas suas formas oxidadas e reduzidas no processo de 
transporte de elétrons. 
O transporte de elétrons ocorre no espaço intermembrana e a fosforilação 
oxidativa ocorrena matriz mitocondrial em conjunto com a ATP sintetase. 
Todos os elétrons capturados pelo NAD+ ou pelo FAD+ no processo de 
oxidação de macromoléculas como carboidratos, lipídeos e proteínas são 
levados por essas mesmas moléculas nas formas reduzidas, NADH+ H+ e 
FADH2, para serem transportados com ajuda de outros pares redox na cadeia 
de transporte de elétrons. 
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O RENDIMENTO ENERGÉTICO A PARTIR DA OXIDAÇÃO COMPLETA DE 
UMA MOLÉCULA DE GLICOSE é de 32 ATPs. 
 
 
2.3. Gliconeogênese 
 
É um processo que só ocorre no fígado, pelo qual o organismo sintetiza glicose 
a partir de moléculas não glicolíticas, para utilização principalmente pelos 
órgãos glicodependentes como o cérebro e miocárdio. Esse processo ocorre 
quando há necessidade de manutenção de energia pela falta de glicose 
intracelular. Ocorre quando o organismo está em estado de fome prolongada 
ou fome celular como na patologia diabetes. 
As reações irreversíveis da via gliconeogênese e na via glicolítica são 
localizadas nas mesmas posições. Isso serve como artifício para que a 
gliconeogênese só ocorra quando necessária e não seja anulada pela via 
glicolítica. A via glicolítica é controlada negativamente nesses pontos no 
momento em que a gliconeogênese esteja ocorrendo. Se a gliconeogênese 
ocorresse ao mesmo tempo da via glicolítica ambas as vias seriam anuladas. 
 
Gliconeogênese a partir do Piruvato 
 
Nesse processo, o piruvato não pode dar origem ao piruvato e por isso entra na 
mitocôndria onde é carboxilado a oxaloacetato e sai na forma de malato que 
retorna ao oxaloacetato no citosol. O oxaloacetato citosólico é transformado em 
P-enolpiruvato pela Penolpiruvato carboxinase 
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Gliconeogênese a partir do lactato muscular 
 
O lactato formado no músculo é transportado para o fígado onde é convertido 
em piruvato e entra no processo da gliconeogênese pela mesma via da 
gliconeogênese a partir do piruvato. 
Na formação do lactato há produção de energia, e na utilização do piruvato 
para dar a glicose há gasto de energia. O mesmo caminho é utilizado pela 
alanina muscular quando a dieta anterior tenha sido hiperproteica. 
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O lactato acumula-se no tecido muscular e difunde-se posteriormente para a 
corrente sanguínea. Quando o esforço físico termina, o lactato é convertido à 
glicose através da gliconeogênese, no fígado. O indivíduo continua a ter uma 
respiração acelerada por algum tempo: o O2 extra consumido neste período 
promove a fosforilação oxidativa no fígado e, consequentemente uma produção 
elevada de ATP que é necessário para a gliconeogênese, formando-se então a 
glicose a partir do lactato, e esta glicose é transportada de volta aos músculos 
para armazenamento, sob a forma de glicogênio. 
Enzimas que fazem parte das etapas irreversíveis envolvidas na diferença da 
via glicolítica. 
● Enzimas que fazem parte das etapas em geral envolvidas também na via 
glicolítica. 
O lactato é proveniente do piruvato muscular. Esse piruvato pode dar origem à 
alanina por transaminação, a partir de dieta hiperproteica. O lactato e a alanina 
armazenados no músculo são transportados para a mitocôndria hepática e daí 
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são transformados novamente em piruvato o qual toma um caminho paralelo 
no sentido inverso da glicólise para originar a glicose (gliconeogênese). 
A glicose formada, não fosforilada, navega até os órgãos carentes de energia, 
principalmente os glicodependentes como o cérebro, miocárdio e os glóbulos 
vermelhos. 
 
Gliconeogênese a partir de proteínas e aminoácidos 
 
As proteínas endógenas são hidrolisadas através de proteases específicas 
originando os aminoácidos. Esses aminoácidos são hidrolisados em grupo 
amino e radical carbônico. O grupo amino é reaproveitado e o excesso é 
eliminado na forma de ureia ou amônia. O radical carbônico entra no processo 
de gliconeogênese. 
 
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O radical carbônico dos aminoácidos de origem protéica, entra na 
gliconeogênese através do piruvato ou intermediários do ciclo de Krebs, na 
mitocôndria. Esses tomam destino ao oxaloacetato que saem da mitocôndria 
por meio do malato ou de fosfoenolpiruvato. O malato citosólico se transforma 
em oxalacetato citosólico. O oxalacetato toma a via da gliconeogênese. 
Nesse processo, as enzimas transaminases estão sempre presentes, 
transformando os aminoácidos em cetoácidos que, em sua maioria, são 
componentes do ciclo do ácido cítrico. 
Assim, os aminoácidos podem ser biossintetizados a partir dos cetoácidos, 
também por transaminação. 
 
 
 
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Regulação da gliconeogênese no jejum 
Aumento da liberação de ácidos graxos do tecido adiposo 
Diminuição da glicose sanguínea 
Aumento da liberação de glucagon 
 
2.4. Metabolismo do glicogênio 
 
O glicogênio é a reserva disponível de glicose para suprir os tecidos com uma 
fonte de energia oxidável e é encontrado principalmente no fígado, este é 
considerado fonte de glicose que pode ser utilizada por todo o organismo. Uma 
segunda maior fonte de glicose é o glicogênio do músculo esquelético. 
Contudo, o glicogênio muscular não é disponível para outros tecidos, é 
conhecido como reserva particular, uma vez que o músculo não possui a 
enzima glicose-6-fosfatase responsável pela liberação da glicose livre com 
capacidade de circulação por todo organismo. 
O principal local de consumo de glicose diário é o cérebro, através da via 
aeróbica. A maior parte da energia restante é utilizada por eritrócitos, músculos 
esquelético e cardíaco. O corpo obtém glicose através da dieta ou da via da 
gliconeogênese. A glicose obtida a partir destas duas fontes primárias 
permanece solúvel nos fluidos do corpo ou é estocado na forma polimérica 
denominada glicogênio. O glicogênio é considerado a principal forma de 
depósito de glicose e é encontrado, principalmente, no fígado e músculo e, 
secundariamente, nos rins e intestinos. 
O músculo tem menor quantidade de glicogênio por unidade de massa de 
tecido, mas, considerando-se que a massa do músculo é muito maior do que a 
do fígado, o glicogênio total do músculo é cerca de duas vezes maior que a do 
fígado. O estoque de glicogênio no fígado é considerado o principal tampão de 
níveis de glicose no sangue. 
A molécula de glicogênio apresenta ligações glicosídica α 1-4 na cadeia linear 
e α 1-6 nos pontos de ramificações. 
 
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Regulação da síntese e degradação do glicogênio no fígado 
Estado alimentado (pós prandial) Estado de jejum (pré prandial) 
Aumento da síntese de glicogênio é 
acelerada. 
A degradação do glicogênio é 
acelerada. 
 
 
Regulação da síntese e degradação do glicogênio no músculo esquelético 
Durante exercício físico Durante o descanso do músculo 
Ocorre a degradação de glicogênio. Ocorre a síntese de glicogênio.Página 106 
 
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2.5. Glicogenólise 
 
É um processo de degradação do glicogênio o qual se inicia pela necessidade 
de glicose intracelular ou pelo organismo. Esse processo ocorre nas 36 
primeiras horas de fome para sustentar o período em que a glicose está sendo 
formada pelo processo da gliconeogênese. 
A degradação dos estoques de glicogênio ocorre através da ação da enzima 
glicogênio fosforilase. A ação desta enzima é remover resíduos de glicose-1 P 
a partir da quebra de ligações α-(1,4) da molécula de glicogênio. Essa reação 
apresenta duas vantagens para o organismo: 
• A glicose é removida do glicogênio em um estado ativado (fosforilada) e 
isto ocorre sem hidrólise de ATP. 
• A concentração Pi nas células é alta o suficiente para dirigir o equilíbrio 
da reação no sentido favorável. 
A glicose-1-fosfato produzida pela ação da fosforilase é convertida em glicose-
6-fosfato por uma fosglicomutase. A enzima desramficadora entra quando há 
poucas unidades de glicose para chegar na ligação α1-6, tranferindo unidade 
de glicose de uma extremidade não redutora para outra não redutora dando 
oportunidade para a continuação do glicogênio fosforilase. 
Daí a conversão de glicose-6-fosfato para glicose, que ocorre no fígado, rim e 
intestinos, pela ação da glicose-6-fosfatase. No fígado, a ação desta enzima 
conduz a glicogenólise para geração de glicose livre e à manutenção da 
concentração desta no sangue. 
A enzima fosforilase não remove resíduos de glicose a partir das ligações 
α(1,6) ou extremidade redutora do glicogênio. A atividade da fosforilase cessa a 
quatro resíduos de glicose do ponto de ramificação. Para a remoção de glicose 
destes pontos é necessária a ação da enzima desramificadora conhecida 
também por transferase que contém duas atividades. A transferase ou 
desramificadora remove um bloco de três glicoses de uma ramificação para 
outra. 
Em seguida, a glicose em uma ligação α (1,6) da ramificação é removida pela 
ação da 1,6-glicosidase. No fígado, parte da glicose-6-P entra na via glicolítica 
e parte é desfosforilada pela glicose-fosfatase. 
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Essa glicose defosforilada juntamente com a originada da ação da enzima 1,6- 
glicosidase, caem na corrente sanguínea para serem distribuídas para órgãos 
glicodependentes. A glicose de origem do glicogênio hepático pode ser 
utilizada no fígado ou por tecidos extra hepáticos. 
A defosforilação da glicose-6 fosfato não ocorre no músculo esquelético devido 
à falta da enzima glicose- fosfatase. Teoricamente, a glicogenólise ocorre no 
músculo esquelético e pode gerar alguma glicose livre para entrar na corrente 
sanguínea. No entanto, a atividade da hexoquinase no músculo é alta e a 
glicose livre é imediatamente fosforilada e entra na via glicolítica. 
Já no músculo, a glicose livre liberada pela 1,6 glicosidase é fosforilada pela 
hexoquinase, em glicose-6P. E, portanto, todas as moléculas de glicose-6-P 
provenientes da glicogenólise, pela hexoquinase e pela fosfatase são 
destinadas para a via glicolítica muscular 
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O fígado possui uma hexoquinase com pouca afinidade para a glicose e que 
não é inibida por glicose-6-P. Portanto, a glicose só é fosforilada no fígado 
quando existe no sangue em concentrações muito elevadas (i.e. depois das 
refeições). Assim, quando a concentração de glicose no sangue é baixa, o 
fígado não compete com os outros tecidos, e quando os níveis de glicose são 
elevados o excesso de glicose é convertido pelo fígado em glicogênio. 
 
Regulação hormonal da síntese e da degradação do glicogênio 
Estado alimentado (pós-prandial) Estado de jejum (pré-prandial) 
Diminuição dos níveis de glucagon Aumento dos níveis de glucagon 
Diminuição da gliconeogênese Aumento da gliconeogênese 
Diminuição da glicogenólise Aumento da glicogenólise 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Bibliografia de apoio 
 
HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R. Bioquímica ilustrada. 5. ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2012. 
 
MOTTA, V.T. Bioquímica. 2ª edição. Rio de Janeiro: MedBook, 2011. 
 
SANTOS, C.F. dos. Bioquímica Metabólica. Universidade Federal da 
Paraíba. João Pessoa. 2011. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 VI- LIPÍDEOS 
 
Compostos encontrados nos organismos vivos, geralmente insolúveis em água 
e solúveis em solventes orgânicos. Nesta classe estão incluídos os óleos, 
gorduras, ceras, hormônios esteroidais, colesterol, vitaminas lipossolúveis, e os 
fosfolipídeos (membranas celulares), etc. 
 
Alguns exemplos: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Cêra de abelha (p.f. 60-82 oC)
Ceras
C
O
O C30/32H61/65C24 H5127 55- -
Fosfatidil colina ( presente nas membranas de
organismos superiores )
H2C O C
O
(CH2)14CH3
C O C
O
(CH2)7
C O
H CH CH (CH2)7CH3
P
O
O
-
O CH2CH2N(CH3)3
+
H2
Fosfolipídeo
R C
O
OR'
H2C O C
O
C17H35
C O C
O
C17H35
C O C
O
C17H35
H
H2
triestearina (sebo)
(óleos e gorduras)TAG
(R e R' = cadeias longas)
H
H H
CH3
OH
HO
estradiol
CH3
Vitamina E (a-Tocoferol)
CH3
CH3
H3C
HO
O
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C O
CH O
C O
H
H
H
H R1
O
C
R2
O
C
R3
O
C
Algumas funções dos lipídeos: 
• São reservas alimentares; 
• Fornecem energia (2 a 3 vezes mais calorias do que os carboidratos e 
proteínas; 
• São isolantes térmicos (ex. nos leões marinhos, focas, baleias, etc.); 
• Impermeabilizantes térmicos (gorduras das penas de aves, ceras das 
folhas das plantas, etc.) 
• Os fosfolipídeos são os principais componentes das membranas 
celulares. 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS LIPÍDEOS: 
 
I – Lipídeos Simples 
II – Lipídeos Compostos 
III – Lipídeos Derivados 
 
 
I- LIPÍDEOS SIMPLES: 
 
São aqueles que sofrem quebra pela molécula de água (hidrólise) 
produzindo como produtos ácidos graxos e álcoois. São os óleos, gorduras 
e ceras. 
 
II- Óleos e Gorduras: também chamados de triacilglicerois (TAG), pois são 
ésteres derivados de ácidos graxos (de longa cadeia alquílica) e glicerol, 
também chamado de glicerina, cujo nome oficial da IUPAC é 1,2,3-
propanotriol. 
 
 
 
 
 
Fórmula Geral: 
 
onde, 
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R1, R2, R3 são cadeia alquílicas de grande número de carbonos, ex.: -C15H31, 
C24H51, etc. 
Óleos: TAG que são líquidos a temperatura ambiente. 
Gorduras: TAG que são sólidos a temperatura ambiente. 
Os TAG variam no comprimento (a partir de 3 a 25 Carbonos) e também na 
saturação da cadeia carbônica. 
As gorduras possuem a cadeia carbônica saturada, já os óleos possuem de 
1 a 4 insaturações (duplas ligações) na cadeia carbônica. 
As gorduras e óleos são ésteres, portanto são produtos da reação entre o 
glicerol e um ácido carboxílico graxo, isto é, ácidos de cadeias longas, embora 
na composição de gorduras do leite e derivados alguns são de pequena cadeia 
como por ex. o ácido butanóico(4 Carbonos), também chamado de ácido 
butírico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Classificação de Triacilgliceróis (TAG): 
I) Grupo das Gorduras do Leite e Derivados: 
 - 30 a 40% de ácido oleico, 20 a 30% de ácido palmítico, 10 a 15% de 
ácido esteárico, e ca. 15% de ácido butírico (o único grupo que contém este 
ácido). 
II) Grupo dos Ácidos Insaturados: (Óleos e gorduras vegetais): 
 - Contém TAG de ácidos insaturados, predominando ácidos oleico, 
linoleico e linolênico. Ex.: óleo de milho, girassol, oliva, de gérmem de trigo, etc. 
III) Grupo do Ácido Láurico: 
+
H O C
O
R1
H O C
O
R1
H O C
O
R1
C O
CH O
C O
H
H
H
H H
H
H
H
+
C O
CH O
C O
H
H
H
H R1
O
C
R2
O
C
R3
O
C
+ 3 H O H
Glicerol Ácido carboxílico Triacilglicerol
(óleo ou gordura)
água
+
+
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 - Contém ca. 50% de ácido láurico e quantidades menores de ácidos 
saturados com 8, 10, 16 e 18 C na cadeia. Possuem ácidos insaturados em 
pequena quantidade. Ex.: óleos de dendê e babaçu. 
IV) Grupo das Gorduras Animais: 
 - São constituídos de ca. 40% de ácidos com 16 - 18C, 60% de ácidos 
insaturados (oleico e linoleico). Possuem p.f. maior do que os TAG de outros 
grupos. Ex.: triestearina (toicinho, sebo). 
 
 
Ácidos Carboxílicos Graxos: 
 
Os ácidos graxos ocorrem na natureza como substâncias livres ou 
esterificadas. A maior parte encontra-se esterificada com o glicerol, formando 
os triacilgliceróis e ou triglicerídeos. Os óleos e gorduras são misturas 
relativamente complexas de triacilgliceróis. As unidades acila correspondentes 
aos ácidos graxos representam cerca de 95% do peso molecular dos 
triacilgliceróis. As propriedades físicas, químicas e nutricionais de óleos e 
gorduras dependem, fundamentalmente, da natureza, do número de átomos de 
carbono e posição dos grupos acila presentes nas moléculas dos 
triacilgliceróis. 
Os triacilgliceróis representam aproximadamente 95% dos lipídeos na dieta 
humana. Durante a digestão, os TGA são hidrolisados nas posições 1 e 3 pelas 
lipases pancreáticas. Os ácidos graxos e monoacilgliceróis resultantes são 
consumidos pelo sistema de absorção de fluidos do metabolismo no corpo 
humano. 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Os ácidos graxos livres ou constituintes dos TGA, mais comuns são: 
 
Nome usual Fórmula Nome 
IUPAC 
Ác. butírico CH3(CH2)2COOH ác. butanóico 
Ác. valérico CH3(CH2)3COOH ác. pentanóico 
Ác. capróico CH3(CH2)4COOH ác. hexanóico 
Ác. caprílico CH3(CH2)6COOH ác. octanóico 
Ác. cáprico CH3(CH2)8COOH ác. decanóico 
Ác. láurico CH3(CH2)10COOH ác. dodecanóico 
Ác. mirístico CH3(CH2)12COOH ác. tetradecanóico 
Ác. palmítico CH3(CH2)14COOH ác. hexadecanóico 
Ác. esteárico CH3(CH2)16COOH ác. octadecanóico 
Ác. araquídico CH3(CH2)18COOH ác. eicosanóico 
Ác. linocérico CH3(CH2)22COOH ác. tetracosanóico 
Ác. palmitoleico (C16:1) CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH 
Ác. oleico (C18:1) CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH 
Ác. linoleico (C18:2) CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH 
Ác. linolênico: (C18:3) CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH 
Ác.araquidônico: (C20:4)) 
 CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)3COOH 
 
Os ácidos graxos livres ou esterificados nos lipídeos dos alimentos, salvo 
poucas exceções, são monocarboxílicos e possuem número par de átomos de 
carbono dispostos numa cadeia linear, em decorrência da bioprodução a partir 
de uma unidade de acetato (acetil-Coenzima A). 
As ligações duplas dos ácidos insaturados estão localizadas na cadeia de 
forma não conjugada (sistema 1,4-diênico), freqüentemente separadas por 
grupo metilênico (a-CH2). A configuração dos ácidos insaturados são cis ou Z. 
No processo de rancidez autoxidativa ou nos processos de hidrogenação 
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catalítica catalisada por níquel ou aquecimento prolongado a temperaturas 
elevadas, a configuração cis pode ser convertida no isômero trans = E. 
No sistema de nomenclatura oficial, o número de átomos de carbono é indicado 
por um prefixo grego, exs. os ácido láurico (12 C), mirístico (14 C), araquídico 
(20 C) e behênico (22 C), são designados pelos prefixos dodeca-, tetradeca-, 
eicosa- e docosa-. Os ácidos graxos saturados têm sufixo anóico, e os 
insaturados tem sufixo enóico. O ácido linoléico, é denominado oficialmente 
por ácido 9(Z), 12(Z)-octadecadienóico. 
A estrutura de um ácido graxo pode também ser indicada mediante uma 
notação simplificada, na qual se escreve o número de átomos de carbono 
seguido de dois pontos e depois um número que indica quantas ligações 
duplas estão presentes na molécula. O linoléico, nesse caso, seria 
representado por 18:2 ou C18:2. Encontra-se também na literatura o símbolo  
para indicar a presença de dupla ligação, sendo a posição desta função 
definida pelo número correspondente indicado como potência. A forma 
simplificada de nomenclatura tem como inconvenientes principais a indefinição 
da posição e da isomeria geométrica (cis=Z ou trans = E) das ligações duplas. 
Ultimamente, principalmente nas áreas de nutrição e bioquímica, verifica-se 
uma tendência em agrupar os ácidos graxos insaturados em famílias 
conhecidas como  (ômega). Sua representação costuma ser baseada no 
número de carbonos, número de duplas ligações e a posição que a primeira 
dupla ligação ocupa na sua estrutura a partir do grupo terminal metila (CH3). 
Exemplo: 18:3n6, ou seja, 
18 → contém 18 carbonos 
3 → contém três duplas ligações 
n6 → a primeira ligação está localizada no carbono 6, a partir do grupo metila 
(ômega-6 ou -6). 
Nesta nomenclatura, o ácido oleico (C18:1n9) seria pertencente à classe dos -
9. A família dos -3 estariam representados pelo ácido a-linolênico, ácido 
5(Z),8(Z),11(Z),14(Z),17(Z)-eicosapentanóico- EPA - (ou seja, C20:5n3) e pelo 
ácido 4(Z),7(Z),10(Z),13(Z),16(Z),19(Z)-docosaexaenóico – DHA –(ou seja, 
C22:6n3). 
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Os ácidos graxos mais abundantes na natureza têm 16 ou 18 átomos de 
carbono. Estão incluídos entre eles os ácidos palmítico, esteárico, linoléico e 
oléico. Estes ácidos aparecem como os principais constituintes dos 
triacilgliceróis dos óleos de soja, dendê, girassol, colza, caroço de algodão, 
oliva, amendoim, que representam 84% da produção mundial de óleos 
vegetais. 
Os ácidos graxos possuem a propriedade de polimorfismo, i.e., se cristalizam 
em mais de uma forma, tem a mesma composição química, porém diferem em 
propriedades físicas e algumas ppdds. químicas. A consistência da manteiga, 
por ex., depende também da forma cristalina dos ácidos graxos. 
O entendimento das características físicas dos hidrocarbonetos ajuda a 
entender o comportamento de lipídeos cujas propriedades dependerão em 
grande parte da cadeia alquílica. Quanto maior a cadeia maior o ponto de 
fusão, portanto poderá ser sólido à temperatura ambiente (Gorduras), quanto 
menor a cadeia e quanto mais insaturada, menor ponto de fusão, portanto 
líquido à temperatura ambiente (óleos). Na natureza a maioria dos insaturados 
tem configuração “cis”, o que provoca ainda mais, a diminuição do ponto de 
fusão (menor empacotamento).Ex.: 
Ácido Símbolo Ponto de 
fusão (oC) 
Butírico (butanóico) 4:0 - 4,2 
Capróico (hexanóico) 6:0 - 3,4 
Caprílico (octanóico) 8:0 16,7 
Cáprico (decanóico) 10:0 31,6 
Láurico (dodecanóico) 12:0 44,2 
Mirístico (tetradecanóico) 14:0 54,4 
Palmítico (hexadecanóico) 16:0 62,9 
Esterárico (octadecanóico) 18:0 69,6 
Araquídico(eicosanóico) 20:0 75,4 
Behênico (docosanóico) 22:0 80,0 
Lignocérico (tetracoisanóico) 24:0 84,2 
Oléico (9(Z)-octadecenóico), (-9) 18:1n9 16-17 
Linoléico (9(Z),12(Z)-octadecadienóico, (-6) 18:2n6 5,0 
Linolênico (9(Z),12(Z),15(Z)-octadecatrienóico, (-3) 18:3n3 11,0 
 
Exemplo de gordura: 
 
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CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2 C O
O
CH2
CH
CH2
O
O
C
C
O
O
CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2
CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2
 
 
 Triplamitina (gordura vegetal) 
 
 
Exemplo de um óleo: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Óleo vegetal 
 
 
 
 
 
Comportamento de óleos e gorduras em água: 
 
Os ácidos graxos de pequena cadeia são solúveis em água (ptes. de H). Os 
de cadeia grandes são solúveis em solventes apolares. Sais de ácidos graxos 
insaturados são sempre mais solúveis em água do que os saturados de igual 
peso molecular, principalmente os de metais pesados. Esta propriedade é 
empregada na separação quantitativa de ácidos graxos saturados e 
insaturados, por meio de sais de chumbo. 
Óleos são pouco solúveis em água, formando uma película monomolecular em 
água. 
CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2 C O
O
CH2
CH
CH2
O
O
C
C
O
O
CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2
C
 CH2
 CH2
 CH2
 CH2
 CH2
CH3
C
HH
 CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2
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H2O
grupo carboxílico
cadeia alquílica
 
 
 
I.2. Ceras: 
 
As ceras são ésteres derivados de ácidos carboxílicos e álcoois de cadeia 
longa. Diferentemente de gorduras e óleos há somente uma ligação éster em 
cada molécula. As ceras em geral são mais duras e quebradiças, menos 
gordurosas do que as gorduras, mais resistentes à hidrólise e à decomposição, 
portanto servem de fator de proteção, ex.: as folhas e caules de regiões áridas, 
possuem uma camada de cêra que as protegem contra agentes externos e 
evitam a evaporação excessiva de água (ex., cêra da carnaúba). As cêras são 
utilizadas para polimentos, cosméticos, velas, etc. 
Fórmula Geral: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
II – LIPÍDEOS COMPOSTOS: 
 
São aqueles que contêm outros grupos além de ácidos graxos. São também 
insolúveis em água. Nesta classe estão incluídas, os fosfolipídeos, 
R1 C
O
O R2 onde, R1 e R2 são cadeias alquílicas longas
Ex.: 
C15H31 C
O
O C30H61 palmitato de miricila, principal componente da 
cêra da abelha.
ponto de fusão = 72 oC
C15H31 C
O
O (CH2)15CH3 palmitato de cetila (do espermaceti da baleia)
CH2(CH2)n C
O
O CH2(CH2)mCH3 HO
n = 16-28 m = 30 e 32
cêra da carnaúba
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glicolipídeos, carotenóides, tocoferóis (Vit. E), Vitaminas A, D, K, esteróides 
etc. 
A seguir descreveremos um pouco de fosfolipídeos e esteróides. 
 
II.1. Fosfolipídeos: 
 
Os: Fosfolipídeos e Glicolipídeos, são componentes estruturais das 
membranas das células vivas, e também parecem constituir um fator essencial 
na formação do coágulo sanguíneo. Os fosfolipídeos tem a seguinte fórmula 
estrutural: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os compostos hidroxilados ligados ao fósforo (-O-R3) mais comuns dos 
fosfolipídeos são: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
R1 C
O
O CH2
CHO
O
CR2
R3O
O
-
O
POH2C
onde, R1 e R2 são cadeias alquílicas longas
HO CH2 C COO
-
NH3
+
H
HO CH2CH2 NH3
+
HO CH2CH2 N
+
CH3
CH3
CH3
HO
CH2 CH
OH
CH2
OH
OH
H
OHOH
HO
OH H
H OH
H
H H
O R3
álcool ligado 
ao fósforo Serina
Etanolamina
Colina Glicerol Inositol
ác. graxo
G
l
i
c
e
r
o
l
ác. graxo
fosfato álcool
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Exemplo 1: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Este composto é também chamado de lecitina e é encontrada em gema de 
ovos, fígado, óleos vegetais não refinados. 
 
Exemplo 2: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os fosfolipídeos têm também suas propriedades físicas, altamente 
dependentes da cadeia alquílica. A presença de uma cauda apolar (alquil) e de 
uma cabeça polar capacita a membrana fazer a conexão entre uma fase polar 
e outro apolar. Este é um fator determinante para controlar seletivamente a 
permeabilidade nas membranas das células. 
 
CH3(CH2)16
H2C O P
O
O
-
O CH2CH2N
+
(CH3)3
C
O
O CH
CH2O
O
C
(CH2)7CHCHCH3(CH2)7
Fosfatidil colina (ou, 1-palmitil-2-oleil-fosfatidil colina)
R1 C
O
O CH2
CHO
O
CR2
CH2CH2NH3
+
O
O
-
O
POH2C
fosfatidil etanolamina
isolado do cérebro, fígado, soja
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O P
O
O
-
O
C
O
O
CH2
CH
CH2
O
OCCH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2
CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH=CHCH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2
+
NR3
CH2
CH2
Bicamada da membrana 
celular
proteínas
cadeia alquílica = R
 cabeça polar
 
 
Exemplo 3: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 difosfatidil glicerol (cardiolipina) 
 
 
Este fosfolipídeo está presente em grande quantidade nas membranas das 
mitocôndrias bacterianas. 
Exemplo 4: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fosfatidil inositol 
 
 
 
 
R1 C
O
O CH2
CHO
O
CR2
CH2CHCH2O
O
-
O
POH2C
OH
O P
O
O
-
O
H2C O C
O
R1
C O C
O
R2
CH2
H
OH OH
H
OH
OH
H
H
O H
O P
O
O
-
O CH2
C O C
O
R2H
C O C
O
R1
H
H
H
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II.2. Esfingolipídeos: 
 
Também são componentes das membranas. São derivados da esfingosina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Cerebrosídeo (glicolipídeo) 
 
 
 
Os esfingolipídeos, juntamente com as proteínas e os polissacarídeos, compõe 
a mielina, a cobertura protetora que recobre as fibras nervosas ou axônios. Os 
axônios das células nervosas transportam os impulsos elétricos dos nervos; a 
mielina foi descrita como tendo função em relação ao axônio semelhante à do 
isolante em um fio elétrico. 
 
III- LIPÍDEOS DERIVADOS 
 
• Esteróis (colesterole sais biliares); 
• Sequiterpreno, clorofila, carotenoides e vitaminas lipossolúveis. 
 
 
 
 
 
 
CH3(CH2)12
C
H
C
H C OH
H
C NH2H
CH2OHesfingosina
CH3(CH2)12
C
H
C
H C OH
H
C NHH C
O
(CH2)22CH3
P
O
O
-
O CH2CH2N
+
(CH3)3OH2C
EsfingomielinaCH3(CH2)12
C
H
C
H C OH
H
C NHH
CH2
C
O
(CH2)22CH3
O
O
CH2OH
H
OH
OH
H
H
O
H
H
H
unidade da
galactose
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III.2. Esteróides: 
 
Compostos esteroidais são aqueles que são derivados do 
peridrociclopentafenantreno, que tem a seguinte cadeia carbônica: 
 
 
 
 OU SEJA, 
 
 
 
 
 
 
 
Existem muitos compostos com o esqueleto esteroidal, como por exemplo o 
colesterol, a Vitamina D3 e os hormônios esteroidais. 
 
Colesterol e Sais Biliares: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
O colesterol é o mais abundante esteróide nos animais (as plantas não 
possuem), cerca de 240 g. Cerca de metade desta quantidade está nas 
membranas celulares entre as células fosfolipídicas, ajudando a manter a fluidez 
da membrana. Muito do colesterol no corpo é transformado em sais biliares. O 
colesterol é também um importante precursor dos hormônios esteroidais 
(sexuais). 
C
C
C
C
C
C C
C
C
C
C
C
C
C
C
C
C
CH3
CH3
H
R
CH3
CH3
H
R
A B
C D1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14 15
16
17
18
19
20
CH3
CH3
CH
H
CH3 CH2
CH3
CH3CHCH2
CH2
A B
C D1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14 15
16
17
18
19
20
21 22
23
24
25
26
27
CH3
CH3
CH
H
CH3 CH2
C
CH2
O
W
A B
C D1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14 15
16
17
18
19
20
21 22
23
24
NHCH2COO
-
Na
+
OHW=
W=
(ácido cólico = ácido bile) 
(glicolato de sódio =
sal de bile)
Colesterol
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Excesso de colesterol não utilizado pelo corpo humano é levado ao fígado e 
transportado pelo sangue para a vesícula. Normalmente permanece em solução 
e é secretada para o intestino (na bile) para ser eliminada, porém pode 
precipitar formando sólidos e causando “pedras na vesícula”. 
Muitos alimentos são ricos em colesterol, por exemplo, ovos, manteiga, queijos, 
creme de leite, etc. 
O excesso de colesterol também está relacionado à aterosclerose, que pode 
levar à um ataque de coração. 
 
A aterosclerose causa a perda da elasticidade nas artérias e o espessamento 
de suas paredes. O espessamento é resultado do depósito do LDL colesterol 
(liproproteína de baixa densidade) na parede celular das artérias. Quando 
depositado nas paredes arteriais o colesterol pode ser oxidado por radicais 
livres. Os glóbulos brancos migram para as células arteriais numa tentativa de 
“limpar” as células consumindo os produtos de oxidação. A deposição destes 
glóbulos brancos modificados produz um estreitamento na parede da artéria 
provocando um aumento da pressão sanguínea. 
O ataque do coração ocorre quando uma das artérias coronárias (artérias que 
suprem o músculo do coração de sangue) está bloqueada. Os sinais de perigo 
são: 
- dor e sensação de pressão no meio do peito; 
- a dor pode se intensificar e espalhar por toda a região do peito e do braço 
esquerdo; 
- a dor pode se espalhar para os dois braços, ombros, pescoço e mandíbula. 
A sensação de pressão, indisposição e cólica que ocorrem na região do 
abdomen pode levar a uma idéia errônea de indigestão; 
- os sintomas podem ocorrer isoladamente ou de uma forma combinada ao 
mesmo tempo. A dor frequentemente é acompanhada por suor, nausea, 
vômito e respiração acelerada. 
 
 
 
 
 
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Digestão, absorção, transporte e utilização dos lipídios da dieta. 
 
A digestão e absorção de gorduras são consideradas mais complexas que as 
dos carboidratos ou proteínas porque as gorduras são insolúveis em água e 
quase todas as enzimas catalisam reações em meio aquoso. 
Em presença de detergentes (sais biliares e fosfolipídeos) ocorrem 
emulsificação que permite a associação da gordura com a fase aquosa, 
possibilitando a digestão. Assim, os lipídeos são emulsificados pelos sais 
biliares, digeridos por enzimas hidrolíticas e absorvidas pelas células da 
mucosa intestnal. 
 
Degradação dos triacilgliceróis 
 
A hidrólise dos triacilgliceróis é catalisada por lipases, duas das quais estão 
presentes no estômago. 
São lipase lingual, sintetizada no palato mole, e a lipase gástrica, secretada 
pelas glândulas gástricas do estômago. 
 
 
Triacilglicerol ácido graxo + diacilglicerol 
 
 
 
 
Diacilglicerol monoacilglicerol + ácido graxo 
 
 
 
 
 
Monoacilglicerol ácido graxo + glicerol 
 
 
 
Absorção de lipídeos 
 
No ambiente aquoso do intestino, os produtos da lipólise (ácidos raxos, 
monoacilgliceróis, fosfolipídeos, etc.) em emulsão são incorporados a 
Lipase lingual ou 
gástrica 
Lipase 
pancreática 
esterase 
pancreática 
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estruturas micelares com sais biliares. As micelas mistas são os principais 
veículos no movimento dos ácidos graxos, monoacilgliceróis e gliceróis do 
lúmen para a superfície das células da mucosa intestinal, onde ocorre o 
transporte para o interior do enterócito. Os sais biliares permanecem no lúmen 
intestinal para continuar a atividade de absorção de gorduras e, eventualmente, 
são absorvidos no íleo. O colesterol da dieta pouco solúvel é fracamente 
absorvido (cerca de 40% do ingerido). Na ausência de sais biliares, a absorção 
de lipídeos é drasticamente reduzida com a presença excessiva de gorduras 
nas fezes (esteatorréia). 
 
Formação de quilomícrons 
 
Na célula da mucosa intestinal, o destino dos ácidos graxos absorvidos é 
determinado pelo tamanho de suas cadeias de átomos de carbono. Ácidos 
graxos de cadeia menor que 12 a 14 carbonos não são esterificados (falta a 
enzima acil-CoA sintase de cadeia média) e são transportados ao sangue 
portal como ácidos graxos livres e levados diretamente ao fígado unidos a 
albumina. Diferentemente, os ácidos graxos de cadeia longa (> 14 átomos de 
carbono) são convertidos novamente em triacilgliceróis e agrupados ao 
colesterol esterificado, aos fosfolipídeos e a proteínas específicas 
(apolipoproteína B48), que os tornam parcialmente hidrossolúveis. Esses 
agregados lipoproteicos, denominados quilomícrons, são sintetizados no 
retículo endoplasmático rugoso dos enterócitos e liberados para os vasos 
linfáticos intestinais por exocitose e, a seguir, para o sangue do ducto torácico. 
 
Lipoproteínas e o transporte de lipídeos 
 
Lipoproteínas são complexos solúveis de proteínas (apolipoproteínas) e lipídios 
que transportam lipídeos na circulação de todos os vertebrados e até de 
insetos. 
Elas são sintetizadas no fígado e no intestino, em decorrência de alterações 
metabólicas dos precursores das lipoproteínas, ou são formadas nas 
membranas dos enterócitos. 
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Estruturalmente as lipoproteínas são partículas globulares formadas por uma 
capa hidrofílica constituída por fosfolipídeos, colesterol livre e proteínas, 
envolvendo um núcleo hidrofóbico que contêm triacilgliceróis e ésteres de 
colesterol e que possuem a função de transportar os lipídeos por meio da 
circulação sanguínea. 
 
 
 
 
 
Transporte de lipídeos aos tecidos pelas lipoproteínas plasmáticas. 
 
 
VLDL: lipoproteína de muito baixa densidade; 
IDL: lipoproteína de densidade intermediária; 
LDL: lipoproteína de baixa densidade; 
HDL: lipoproteína de alta densidade. 
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Metabolismo de lipídeos 
 
Mobilização e biossíntese dos lipídeos 
 
Os ácidos graxos são uma forma importante de armazenamento de energia 
para o nosso corpo. Possui maior rendimento energético do que os glicídios, 
pois se apresenta na forma reduzida e anidra. Além do valor energético, os 
lipídeos são componentes de fosfolipídios e glicolipídios, modificadores 
lipófilos1 de proteínas e hormônios. São armazenados na forma de 
triacilglicerídeos. 
Quando há necessidade de sua mobilização (para uma posterior geração de 
energia), as triglicérides são hidrolisadas por lipases pancreáticas à ácidos 
graxos livres e monoacilglicerois. 
Os lipídeos ingeridos são emulsionados pelos sais biliares para que sejam 
transportados e mais facilmente degradados. Ao chegar à parede da mucosa, 
os ácidos graxos e monoacilglicerol são reconvertidos a triglicerídeos para 
serem transportados daí em diante na forma de quilomícrons. 
Ao serem absorvidos pelas células intestinais são envolvidos por lipoproteínas 
que irão formar a estrutura estável do quilomícrons para ser encaminhado ao 
sistema linfático e deste, para o sangue. 
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Os ácidos graxos são sintetizados no citosol e a unidade de formação dessas 
moléculas é a acetil-CoA quando em excesso e não utilizadas no ciclo do ácido 
cítrico. Como a molécula de acetil-CoA é formada somente na mitocôndria essa 
deve ser transportada para o citosol. A acetil-CoA é impermeável à membrana 
mitocondrial, essa é condensada com o oxaloacetato se transformado em 
citrato o qual sai da mitocôndria e é quebrado novamente em oxaloacetato e 
acetil-CoA citosólico a qual é utilizada para síntese dos ácidos graxos. 
 
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Os lipídeos para serem degradados, com o objetivo de gerar energia, devem 
antes ser mobilizados por influência de sinais hormonais. Isso ocorre quando 
hormônios como a epinefrina, glucagon e ACTH ativam as lipases que os 
quebram em ácidos graxos livres e gliceróis. Estes são incorporados em 
albumina para serem transportados do sangue até as células do tecido que 
está necessitando. 
A célula adiposa é capaz de retirar lipídios circulantes do sangue e armazená-
los na forma de depósito de gordura neutra, os triacilgliceróis. A célula adiposa 
também é capaz de remover glicose da corrente sanguínea, degradá-la até 
Acetil-coA e no interior de suas mitocôndrias utilizá-las para a síntese de ácidos 
graxos, e posteriormente triglicérides e fosfolipídios pelo processo denominado 
lipogênese. 
Quando necessário, a gordura armazenada é hidrolisada em glicerol e ácidos 
graxos que são lançados na corrente sanguínea, podendo ser utilizados pelo 
fígado e músculos. 
Células musculares degradam e queimam ácidos graxos até CO2 e H2O, 
utilizando a energia liberada para a produção de ATP que é utilizada no 
processo de contração muscular. 
O fígado utiliza ácidos graxos para a produção de triglicéride. O colesterol que 
é utilizado para a produção de sais biliares, corpos cetônicos que serão 
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lançados para a corrente sanguínea e consumidos pelos músculos, em caso de 
excesso, excretado pelos pulmões e rins. 
A maior parte da reserva energética do organismo encontra-se armazenada 
sob a forma de triacilglicerídeos. Estes, assim como os ligados em outras 
moléculas, podem ser hidrolisados por lipases à glicerol e ácidos graxos. 
A molécula de glicerol liberada pode seguir para a glicólise depois de oxidado à 
dihidroxiacetona fosfatada na face externa da membrana interna da 
mitocôndria. Os dois elétrons libertados nesta oxidação, carreados por 
NADH+H+ são transferidos para a mitocôndria e recebidos pela ubiquinona ou 
coenzima Q, e esses fazem parte do conjunto de elétrons transferidos pela 
cadeia de transportes de elétrons acoplada a formação de ATP. A reação 
abaixo mostra a formação da glicose a partir do glicerol proveniente do 
triacilgliceróis: 
 
Os ácidos graxos terão um destino diferente: a β-oxidação, que ocorre na 
mitocôndria. 
Antes de entrarem na mitocôndria, os ácidos graxos são ativados na forma de 
Acil-CoA (radical do ácido graxo ligado a CoA). A reação de ativação ocorre no 
citoplasma, e consiste na sua transformação em Acil-CoA. Nessa etapa, um 
ATP é hidrolisado à AMP, o equivalente à hidrólise de 2 ATP em 2 ADP. 
 
 
 
 
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A membrana da mitocôndria interna é impermeável aos acil-CoA. Para que 
essa molécula passe para a matriz é necessário reagir com uma molécula de 
carnitina, em substituição com a coenzima A. A molécula Acil-Carnitina é 
transportada para dentro da mitocôndria por uma translocase. Dentro da 
mitocôndria, a carnitina transfere o grupo acil para uma outra molécula de CoA. 
A carnitina livre volta então para o citoplasma através da translocase. Neste 
processo não existe transporte de CoA nem para dentro e nem para fora da 
mitocôndria, pois as reservas citoplasmática e mitocondrial de CoA são 
independentes. 
 
-oxidação dos ácidos graxos 
 
Os ácidos graxos presentes no citoplasma da célula devem ser ativados pela 
adição da coenzima A (CoA) formando uma Acil-CoA. Esta unidade ativada irá 
entrar para a matriz mitocôndrial para iniciar o processo de oxidação. Essa 
transferência ocorre, contudo, com o auxílio de uma proteína chamada 
carnitina e de uma translocase. 
 
 
 
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Na mitocôndria, a Acil CoA irá passar por diversas reações (oxidação, 
hidratação, oxidação novamente e tiólise) para formar Acetil CoA, Acil CoA, 
NADH e FADH2. 
A molécula acetil CoA irá participar do ciclo do ácido cítrico e o NADH e FADH2 
irão entrar no processo de geração de energia pela fosforilação oxidativa. 
Os ácidos são degradados a grupos acetil (C2) que na forma de Acetil-CoA 
suprem o ciclo do ácido cítrico por sua adição a um intermediário C4 
(oxaloacetato) produzindo uma molécula C6 (citrato). Durante o ciclo, o C2 
adicionado é perdido como CO2 e C4 é produzido. Não ocorre aumento no 
número de moléculas intermediárias do ciclo. Assim, se ácidos graxos são a 
única fonte de carbono, nenhum intermediário do ciclo do ácido cítrico pode ser 
removido sem que o ciclo se interrompa. 
A β-oxidação dos ácidos graxos consiste num ciclo de 3 reações sucessivas, 
idênticas à parte final do ciclo do ácido cítrico: desidrogenação, hidratação da 
ligação dupla formada e oxidação do álcool a uma cetona. 
A liberação de moléculas de Acetil-CoA ocorre por ação da enzima 
denominada tiolase, restando um acil-CoA com menos dois carbonos que o 
acil-CoA original. Em uma quebra do (Acil-CoA) não há liberação de um acetil-
CoA pela β-oxidação restando (Acil- dando (Acil-CoA))n-2, onde n corresponde 
ao número de carbonos. 
 
 
 
 
 
O ciclo de oxidação é repetido e há repetição da formação de um FADH2 e um 
NADH+H+ por cada liberação de uma molécula de Acetil-CoA. Portanto, a 
repetição do ciclo permite a degradação total de uma molécula de ácido graxo 
de cadeia par liberando somente moléculas de Acetil-CoA. Essas moléculas 
de Acetil-CoA podem entrar no ciclo do ácido cítrico, onde é perdida 
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completamente no processo de descarboxilação na forma de CO2. Nesse caso 
é impossível utilizar esse Acetil-CoA para dar a volta no ciclo do ácido cítrico 
até malato o qual sai da mitocôndria (gliconeogênese) para ser transformado 
em oxaloacetato citosólico e dar origem à glicose. 
No processo da neoglicogênese só é aproveitada a unidade C3, restante da 
quebra dos ácidos graxos ímpares. 
Em um ácido graxo de cadeia ímpar na penúltima quebra é liberado uma 
Acetil-CoA e uma unidade com 5 carbonos. Na última quebra a unidade 
com 5 carbonos (C5) dá origem a uma molécula de Acetil-CoA(C2) e uma de 
propionil-CoA (C3). Para que o propionil-Coa possa ser utilizado pelo ciclo de 
Krebs, esse sofre uma carboxilação, dando o metilmalonil-CoA. O 
metilmalonil-CoA assim formado é então rearranjado a succinil-CoA, numa 
reação com a ajuda da vitamina B12. 
 
 
 
 
O succinil-CoA, além de ser um intermediário no ciclo do ácido cítrico, é um 
precursor do grupo heme. Uma deficiência em vitamina B12 resulta por isso na 
dificuldade de sintetizar heme, o que pode provocar o desenvolvimento da 
anemia perniciosa: é uma doença resultante da dificuldade de sequestrar 
cobalamina em nível do estômago, característica de indivíduos predispostos 
em idade avançada. 
O succinil-CoA é oxidado pelo ciclo do ácido cítrico à malato, que depoisde 
passar para o citoplasma é transformado em oxaloacetato e fosfoenolpiruvato 
pela gliconeogênese (ver gliconeogênese a partir do piruvato). 
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O oxaloacetato citosólico pode também ser descarboxilado à piruvato pela 
enzima málica, com produção simultânea de NADPH, molécula utilizada nas 
reações de biossíntese: 
 
 
 
Dessa forma, o piruvato pode entrar na mitocôndria e ser completamente 
oxidado a CO2 pelo ciclo do ácido cítrico. 
O ciclo do ácido cítrico funciona para produzir energia e compostos de carbono. 
Contudo, se os intermediários forem removidos para uso em outras vias 
metabólicas, estes devem ser repostos. 
O processo de reposição é diferente quando da utilização de açúcares ou 
ácidos graxos. 
A β-oxidação dos ácidos graxos insaturados seguem um percurso semelhante, 
porém novas enzimas são necessárias para a oxidação na proximidade da 
ligação insaturada. No caso desta ligação ser formada num carbono ímpar, é 
necessário a ação da Δ3, Δ2-enoil-CoA isomerase. Esta enzima transfere a 
ligação dupla do carbono 3 para o carbono 2, permitindo a continuação da β-
oxidação. Neste ciclo de β-oxidação não se forma uma das moléculas de 
FADH2. 
 
 
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No caso da ligação dupla se localizar num carbono par, é necessária a ação da 
2,4-dienoil-CoA redutase: a presença das ligações duplas conjugadas faz com 
que a reação de hidratação tenha mais tendência a ocorrer no carbono 4 do 
que no carbono carreto (2). A 2,4-dienoil-CoA redutase transforma as ligações 
conjugadas Δ4, Δ2 numa única ligação dupla Δ3. Os elétrons necessários para 
esta conversão provêm do NADPH. O processo continua seguidamente de 
forma análoga à oxidação de ácidos graxos insaturados em carbono ímpar. 
 
Regulação da -oxidação dos ácidos graxos 
 
 
Controlar a entrada dos acil-CoA na mitocôndria é um fator crucial na 
regulação. O malonil-CoA, que se encontra presente no citoplasma em grande 
quantidade, em situações de abundância de combustíveis metabólicos, inibe a 
carnitina aciltransferase impedindo que os acil-CoA entrem na mitocôndria para 
serem degradados. Além disso, a 3-hidroxiacil-CoA desidrogenase é inibida por 
NADH e a tiolase é inibida por acetil-CoA, o que diminui a degradação de 
ácidos graxos quando a célula tem energia em abundância. 
 
 
Corpos cetônicos 
 
Quando há alta taxa de oxidação de ácidos graxos no fígado, ocorre a 
produção de consideráveis quantidades de corpos cetônicos. 
Os corpos cetônicos são metabólitos normais exportados pelo fígado que 
atuam como combustíveis em outros tecidos, especialmente durante os 
períodos de jejum moderado (12 a 24 horas) a intenso (> 5 dias) em adultos ou 
jejum em períodos curtos em crianças. 
Os corpos cetônicos são hidrossolúveis em água e, portanto, não necessitam 
de transportadores no plasma. 
 
Síntese de corpos cetônicos 
 
Sob condições normais, a acetil-CoA formada durante a β-oxidação é oxidada 
fundamentalmente no ciclo do ácido cítrico e utilizada na síntese de esteroides 
ou para formar corpos cetônicos. 
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O metabolismo dos ácidos graxos é regulado de tal modo que somente 
pequenas quantidades de acetil-CoA são produzidas em excesso. 
Em certas condições metabólicas, como em jejum prolongado, inanição e 
diabetes não tratado, ocorre aumento da velocidade da β-oxidação, tornando 
necessário reciclar o excesso de acetil-CoA e liberar a CoA livre para novas β-
oxidações. 
Nesses casos, o grupo acetil da acetil-CoA é transformado em corpos 
cetônicos no fígado, em processo chamado de cetogênese. 
Os corpos cetônicos consistem em acetoacetato, β-hidrobutirato e acetona e 
são utilizados como combustível hidrossolúvel nos tecidos extra-hepáticos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo do colesterol 
 
• Os esteroides livres são solubilizados no interior das micelas mistas, na 
porção superior do intestino delgado e absorvidos em sua borda em escova. 
• O colesterol que se encontra no interior do enterócito origina-se tanto 
da alimentação quanto da bile. 
Β-hidroxibutirato 
Acetona 
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• O colesterol alimentar é esterificado em até 65%, enquanto o colesterol 
biliar existe na forma livre, o que provavelmente explica as diferenças de 
eficiência de absorção do colesterol da alimentação (34%) e do biliar (46%). 
• Para serem absorvidos, os ésteres de colesterol são primeiramente 
hidrolisados a esteróis livres por ação da enzima pancreática denominada 
colesterol esterase ou hidrolase de éster de colesterol, dependente de sais 
biliares. 
O colesterol pode ser obtido a partir d duas maneiras: por síntese exógena e 
por síntese endógena. 
A síntese do colesterol ocorre em todas as células nucleadas, principalmente 
no fígado, e a sua produção vai ser diretamente influenciada pela quantidade 
presente no organismo. A síntese exógena se dá através da dieta alimentar. 
O alimento é capturado no trato intestinal, emulsificado (mistura de substância 
oleosa com outra não oleosa), digerido por enzimas hidrolíticas e absorvido por 
células da mucosa intestinal. 
Posteriormente, passa para a linfa e segue para o tecido muscular para 
obtenção de energia, tecido adiposo para armazenamento e o remanescente é 
levado para o fígado através dos quilomícrons, sendo estas as maiores 
lipoproteínas encontradas no corpo humano. 
 
 
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A síntese endógena ocorre quando o colesterol é sintetizado pelo próprio 
organismo. A síntese ocorre principalmente no fígado, mas ocorre também no 
córtex adrenal e nos tecidos reprodutores, 75% do colesterol é proveniente 
dessa síntese. 
Todos os tecidos podem produzir colesterol, porém a maior parte é sintetizada 
no fígado em 3 fases: 
 
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1. Produção de mevalonato a partir de duas moléculas de acetil-CoA. 
2. Transformação do mevalonato em uma molécula de esqualeno. 
3. Ciclização da molécula de esqualeno para formação do colesterol. 
 
Transporte do colesterol 
 
O transporte do colesterol é feito por lipoproteínas plasmáticas. 
A lipoproteína que irá transportar os lipídeos que foram absorvidos no intestino 
para os outros tecidos é o quilomícrom. 
Quando há excesso de ácido graxo absorvido pela dieta estes estarão na forma 
de triacilgliceróis no fígado e serão transportados para os tecidos periféricos 
pela lipoproteína VLDL. 
Além de triacilgliceróis as VLDLs também irão transportar colesterol, éster de 
colesterol e fosfolipídeos. 
A medida que a VLDL libera triacilgliceróis será chamada de IDL e após liberar 
mais triacilgliceróis formará a LDL. 
A LDL é uma lipoproteína rica em colesterol e irá fazer o transporte desse para 
os outros tecidos. 
 
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Nas células há receptores para o LDL que será endocitado e o colesterol 
liberado nas células. Quando há muito colesterol dentro da célula os receptores 
de LDL diminuem. 
Já a HDL irá fazer o transporte reverso do colesterol, ou seja, dos outros 
tecidos para o fígado. 
Quando sintetizado no fígado e no intestino delgado essa lipoproteínaé pobre 
em colesterol e rica em proteínas sendo chamada de HDL nascente, após 
captar o colesterol e se tornar uma molécula rica em colesterol, que pode ser 
levada para o fígado é chamada de HDL madura. 
 
 
INTEGRAÇÃO DO METABOLISMO DE MACRO E MICRONUTRIENTES NO 
PERÍODO ABSORTIVO E DE JEJUM E EM ESTADOS CATABÓLICOS. 
 
 
 
Logo após uma refeição, a maior parte dos carboidratos, aminoácidos e uma 
pequena parte dos triglicerídeos advindos da dieta são diretamente levados ao 
fígado pela veia porta. A maior parte dos triglicerídeos advindos da dieta, no 
entanto, percorre um caminho diferente, eles migram pelo sistema linfático, 
caem na circulação sistêmica podendo ser metabolizados pelo fígado ou 
captados pelo tecido adiposo. De um modo geral, a concentração dos 
nutrientes no sangue é extremamente controlada pelo fígado, que os capta e 
distribui. O fígado será o órgão central da manutenção da homeostasia de 
carboidratos, lipídeos e proteínas. 
No período de jejum a degradação de glicogênio, a proteólise muscular e 
lipólise são responsáveis por manter o aporte energético no organismo. É 
preciso considerar que em cada célula ou tecido exercendo papéis fisiológicos 
específicos as vias metabólicas tenham características próprias. Este artigo 
analisa o metabolismo de diferentes células (hemáceas) e tecidos (cérebro, 
músculos, fígado e tecido adiposo) enfocando as inter-relações teciduais que 
ocorrem no período pós-prandial e no jejum, e também as características 
metabólicas próprias de cada tecido. 
 
 
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Hemáceas 
 
As hemáceas, cuja principal função é o transporte de oxigênio, teriam sua 
função extremamente prejudicada caso, ao transportar o oxigênio por longos 
trajetos, como o fazem, se consumissem o mesmo. Portanto, o metabolismo da 
hemácea é predominantemente anaeróbico. Sem o aparato mitocondrial para a 
oxidação dos demais nutrientes, as hemáceas tornam-se dependentes da via 
glicolítica anaeróbica. 
O consumo de glicose nestas células ocorre de modo constante e 
independente do perfil nutricional. A captação da glicose pelos transportadores 
GLUT1 da membrana da hemácea independe da presença de insulina. Nestas 
células, a via glicolítica culmina na produção constante de lactato, o qual será 
captado pelo fígado. O lactato produzido pelas hemáceas é convertido em 
glicose pela gliconeogênese hepática e é uma das fontes de manutenção da 
glicemia em jejum. 
 
Cérebro 
 
O cérebro não tem qualquer reserva energética e por isso, independente do 
estado nutricional é necessário que haja um suprimento de glicose constante 
para este tecido. Os transportadores de glicose no SNC são do tipo GLUT1 e 
GLUT3, trabalham independente da presença de insulina, e juntos, garantem 
uma alta eficiência na captação da glicose neste tecido. Além da glicose, os 
corpos cetônicos podem ser utilizados como substratos energéticos no SNC 
em situações especiais como veremos a seguir. No entanto, a independência 
de glicose neste tecido nunca é absoluta. Situações de hipoglicemia causam 
perturbações no funcionamento do SNC, que vão desde cefaléia, 
incoordenação de fala e motora, até alterações no eletroencefalograma e 
coma. Os ácidos graxos não podem atravessar a barreira hemato-encefálica e, 
portanto, não podem suprir a demanda energética do SNC. 
Em situação fisiológica o consumo de glicose pelo SNC chega a 120 g/dia, só 
sendo menor que o consumo de glicose pelo músculo esquelético em atividade 
física. A maior parte da energia utilizada pelo cérebro é usada na bomba Na+-
K+ ATPase, responsável pela repolarização do potencial de membrana nas 
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células nervosas. O SNC, mesmo durante o sono, mantém um consumo 
constante de glicose, cerca de 60% do total da glicose consumida pelo restante 
do organismo, e é o grande consumidor deste nutriente. 
 
Fígado 
 
O metabolismo de carboidratos no fígado 
 
No fígado, o transporte de glicose ocorre por transportadores GLUT2, os quais 
de modo eficiente, mantêm a concentração de glicose no hepatócito na mesma 
proporção com que este nutriente existe na circulação sanguínea. No entanto, 
a glicose só poderá ser utilizada pelo tecido hepático após ser fosforilada. A 
enzima responsável por essa reação, a glicoquinase, possui baixa afinidade 
pela glicose, assim, o fígado só irá fosforilar e garantir a permanência da 
glicose dentro das células hepáticas, uma vez que haja concentração 
suficientemente alta de glicose na circulação. Isso ocorre, porque o fígado pode 
usar outros substratos energéticos como ácidos graxos ou aminoácidos como 
fonte energética. Apesar da insulina não influenciar a captação de glicose nas 
células hepáticas, influencia profundamente a utilização da glicose por estas 
células. A glicose só será utilizada pelo fígado como nutriente preferencial 
quando a razão insulina/glucagon for suficientemente alta para ativar a via 
glicolítica. Os altos aportes de glicose juntamente com a presença de insulina 
também estimularão a síntese de glicogênio, e, neste momento, o fígado passa 
a ser um armazenador de glicose. Caso contrário, o fígado fará exatamente o 
oposto, será um exportador de glicose. 
No momento de jejum, quando houver predomínio do glucagon sobre a 
insulina, a glicogenólise será ativada e o fígado passa a exportar a glicose que 
havia armazenado sob a forma de glicogênio. Como o glicogênio é uma 
reserva limitada e somente pode suprir a demanda de glicose no organismo por 
algumas horas, o fígado lança mão de outro recurso, a gliconeogênese. 
A gliconeogênese ocorre predominantemente no tecido hepático pelo estímulo 
do glucagon e é simultânea a glicogenólise hepática [1,3,6]. Enquanto houver 
glicogênio, a velocidade da gliconeogênese é pequena, no entanto, esta via 
ocorrerá em velocidade máxima após a exaustão do glicogênio hepático. 
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Portanto, no jejum prolongado, a glicemia é mantida somente pela 
gliconeogênese, o que significa um custo metabólico importante, pois esta via 
está relacionada à perda significativa de massa muscular e de tecido adiposo 
que acompanham o jejum. É preciso lembrar que a síntese de glicose que 
ocorre no fígado durante períodos de jejum prolongados tem como principais 
precursores aminoácidos, advindos do músculo esquelético, glicerol, advindo 
da mobilização de triglicerídeos do tecido adiposo e lactato, advindo das 
hemáceas, e tendo como fonte de energia a intensa betaoxidação dos ácidos 
graxos liberados pela mobilização dos triglicerídeos. Mesmo com a chegada de 
alimentos a produção de glicogênio a partir de aminoácidos provenientes da 
dieta pode continuar ocorrendo no fígado por algum tempo. Isto é chamado de 
gliconeogêse pós-prandial e ocorre para garantir um adequado 
armazenamento de glicogênio no fígado. 
 
O metabolismo lipídico no fígado 
 
No período pós-prandial, estimulado pela insulina, os ácidos graxos podem ser 
sintetizados em alta velocidade pelo fígado a partir de moléculas de acetil-coA. 
Os ácidos graxos sintetizados pelo fígado serão exportados através das 
lipoproteínas transportadoras VLDL até o tecido adiposo, local onde serão 
armazenados. 
Toda vez que o consumo de alimentos exceder a demanda energética teremos 
o acúmulo de reservas (glicogênio e triglicerídeos). No entanto, a capacidade 
de armazenamento de glicogênio é bastante limitada quando comparada a de 
triglicerídeos. Veja que a capacidade total do fígado armazenar glicogênio é em 
torno de 70 g e do músculo esquelético 120 g, mas o tecido adiposopode 
conter dezenas de quilogramas de triglicerídeos. A capacidade de transformar 
excessos alimentares em lipídeos é praticamente ilimitada e toda vez que 
houver desequilíbrio neste processo teremos a obesidade. 
Em situação de jejum, no entanto, o fígado capta ácidos graxos liberados pela 
mobilização de triglicerídeos do tecido adiposo, os quais serão utilizados para a 
síntese de corpos cetônicos. A cetose é favorecida, pois, o outro caminho 
possível para a utilização dos ácidos graxos, a beta-oxidação, está inibida no 
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fígado neste momento, já que há um desvio do oxaloacetato para a 
gliconeogênese, diminuindo a velocidade do ciclo do ácido cítrico. 
A produção de corpos cetônicos pelo fígado tem como principal objetivo 
fornecer um nutriente alternativo à glicose, para os tecidos extra-hepáticos. O 
SNC, por exemplo, adapta-se paulatinamente a chegada do novo nutriente e 
após algumas semanas inverte sua preferência nutricional passando de 
consumidor exclusivo de glicose (120g/dia) a consumidor preferencial de 
corpos cetônicos (100g/dia), embora seja sempre dependente de glicose, 
mesmo que em pequena proporção (40mg/dia). A profunda adaptação do SNC 
em relação à fonte energética se deve ao fato de que no jejum, a manutenção 
continuada da gliconeogênese significa importante depleção de proteínas do 
músculo esquelético, assim, caso a gliconeogênese fosse a única forma de 
suprimento energético, haveria uma debilidade protéica importante no 
organismo. Por outro lado, a manutenção da cetose implica importante perda 
de lipídeos do tecido adiposo, uma reserva imensamente maior do que a de 
proteínas, e, portanto, quantitativamente mais disponível. É mantendo uma 
gliconeogênese moderada e intensificando a cetose que o organismo pode 
suportar um jejum prolongado por períodos bastante longos de tempo, de 30 a 
60 dias. O papel do fígado como fornecedor energético do jejum, seja ele curto 
ou longo, exportando glicose ou corpos cetônicos para o restante do 
organismo, é fundamental para manter o funcionamento adequado do SNC e 
de outras células e consequentemente, para a manutenção da vida. 
 
O metabolismo proteico no fígado 
 
No período pós-prandial, quando a concentração de aminoácidos na corrente 
circulatória é alta, a oxidação completa de aminoácidos fornece uma 
quantidade de energia significativa para o tecido hepático. Os aminoácidos 
podem ser totalmente oxidados pelo fígado, ou ainda, ser convertidos em 
glicose ou corpos cetônicos. A produção de glicogênio a partir de aminoácidos 
provenientes da dieta (gliconeogênese pós-prandial) é particularmente 
estimulada por dietas ricas em proteínas e pode persistir por algum tempo 
mesmo após o término de uma refeição. Nos momentos de jejum, o fígado 
passa a receber aminoácidos do tecido muscular priorizando a 
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gliconeogênese. O fígado participa ativamente do catabolismo proteico, já que 
o ciclo da uréia é exclusivo do tecido hepático, e é a forma preferencial de 
excreção de nitrogênio advindo da proteólise. 
Por outro lado, o fígado é responsável pela síntese de todas as proteínas 
plasmáticas, com exceção das imunoglobulinas as quais são sintetizadas pelos 
linfócitos. A manutenção da concentração de proteínas circulantes nos valores 
adequados 6-8 g/dL exige um intenso trabalho de síntese proteica hepática. 
 
Tecido Muscular 
 
No músculo, a utilização de corpos cetônicos e ácidos graxos livres pode 
substituir a de glicose. No entanto, em situações de intensa atividade física, o 
metabolismo anaeróbico é favorecido, o que significa, que nesses momentos, o 
músculo será mantido principalmente pela utilização anaeróbica da glicose. 
Isto justifica, a necessidade do músculo esquelético e cardíaco, manterem uma 
reserva de glicose, o glicogênio. O glicogênio muscular, diferentemente do 
hepático, somente alimenta o próprio músculo, pois há ausência da enzima 
glicose-6-fosfatase nas células musculares, de tal modo que a glicose liberada 
pelo glicogênio muscular se mantenha fosforilada e seja incapaz de ser 
transportada para fora da célula. A contribuição do glicogênio armazenado no 
músculo é fundamental para garantir a eficiência do trabalho muscular, 
principalmente quando é exigida do organismo uma atividade física intensa 
num período muito curto de tempo, como por exemplo, em exercícios de 
explosão, corridas de 400 metros ou provas de natação de 100 metros, ou 
ainda, em exercícios de força (musculação). 
A captação de glicose no músculo ocorre pelos transportadores GLUT4, os 
mesmos que aparecem no tecido adiposo, e é extremamente dependente da 
ação da insulina. A insulina aumenta o número de receptores GLUT4 expostos 
nas membranas celulares musculares e do tecido adiposo, porque estimula a 
mobilização destes receptores dos locais de armazenamento e sua migração 
para a membrana plasmática. Outra ação da insulina no tecido muscular é a 
inibição da degradação proteica com favorecimento da síntese de proteínas, de 
tal modo que dietas adequadas em aminoácidos e carboidratos se tornam 
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importantes coadjuvantes para a obtenção de hipertrofia muscular induzida 
pelo exercício físico. 
No músculo esquelético em alta atividade a velocidade da glicólise é maior do 
que a do ciclo do ácido cítrico, então, uma grande parte do piruvato será 
convertido a lactato, o qual é captado pelo fígado, tornando-se substrato para a 
gliconeogênese. Nesta situação fígado e músculo estabelecem uma relação de 
interdependência, o músculo consome glicose de maneira importante, 
produzindo lactato, o lactato é levado ao fígado pela corrente circulatória e lá é 
novamente convertido em glicose, este ciclo de reações, é conhecido como 
ciclo de Cori, conforme ilustrado na Figura abaixo. 
 
Parte do piruvato produzido no músculo é convertido em alanina por reação de 
transaminação, e esta alanina, também irá alimentar a via de gliconeogênese 
hepática. Em períodos de trabalho muscular intenso, ou ainda, durante o jejum 
prolongado, ocorre uma proteólise importante, e liberação do aminoácido 
alanina que funciona como importante substrato da gliconeogênese nestas 
situações. Nos primeiros dias de jejum, a proteólise muscular é intensa, cerca 
de 75 g/dia, e após 3 ou 4 dias de jejum, passa a ocorrer em menor escala, 
cerca de 20 g/dia. As proteínas musculares devem ser poupadas após alguns 
dias de jejum, pois a reserva protéica é limitada, corresponde a 6 Kg de massa 
muscular, para um indivíduo adulto de 70 Kg, e seria insuficiente para manter a 
glicemia por períodos maiores que duas semanas. Assim, após um período de 
3 ou 4 dias de jejum, o SNC vai substituindo o uso de glicose pelo de corpos 
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cetônicos o que permite uma menor velocidade da proteólise muscular e 
consequentemente da gliconeogênese. Em todo o caso, o músculo é a 
principal fonte de aminoácidos durante a inanição e será o grande alimentador 
da gliconeogênese nos períodos prolongados de jejum. 
Nos períodos de exercício físico moderado e de longa duração, o principal 
combustível para o tecido muscular passa a ser os lipídeos, e nesse sentido, os 
depósitos de triglicerídeos do próprio músculo assumem especial importância. 
Em todo o caso, o músculo cardíaco parece dar prioridade aos corpos 
cetônicos, preferindo-os inclusive à glicose. 
Como foi discutido acima, o tecido muscularpode utilizar vários substratos 
energéticos para garantir a eficiência do trabalho muscular. O tipo de substrato 
energético utilizado pelo músculo é determinado primariamente pela 
intensidade e duração do exercício, mas pode ser influenciado pelo nível de 
treinamento, dieta e fatores externos que poderiam modificar a resposta 
metabólica ao exercício. 
Isto não significa que qualquer que seja o combustível preferencialmente 
utilizado haja exclusão dos demais, e sim, que há uma combinação de 
diferentes fontes de energia para um mesmo tecido. 
 
Tecido adiposo 
 
O tecido adiposo distribui-se sob o tecido subcutâneo, porém com tendência de 
acumular-se na cavidade abdominal e no músculo esquelético, e atinge cerca 
de 15 % do peso de um indivíduo normal, isto é, cerca de 15 kg para um 
indivíduo adulto de 70 kg. Este grande volume lipídico é sem sombra de dúvida 
a maior reserva energética do organismo, e é caracterizado pelo acúmulo de 
grandes quantidades de triglicerídeos (TG) nas células adiposas. A grande 
parte dos ácidos graxos que constituirão a moléculas de TG, chegam ao tecido 
adiposo transportados pelas lipoproteínas plasmáticas. A síntese de TG, a 
partir de moléculas de glicerol-3-fosfato e ácidos graxos ou a hidrólise, da 
molécula de TG são processos regulados pela disponibilidade de glicose nas 
células do tecido adiposo. A entrada de glicose no tecido adiposo é feita pelos 
receptores GLUT4 dependentes da ação da insulina, e, assim, quando a razão 
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insulina/glucagon for alta, o glicerol-3-fosfato é produzido no tecido adiposo 
pela redução da di-hidroxiacetona fosfato, intermediária da via glicolítica e 
novas moléculas de TG podem ser armazenadas. 
No entanto, quando a razão insulina/glucagon diminui, a disponibilidade de 
glicose diminui. Com a diminuição da produção de glicerol-3-fosfato, a síntese 
de TG no tecido adiposo será dificultada. Por outro lado, quando a presença de 
insulina está diminuída e a de glucagon aumentada, as enzimas lipases que 
promovem a quebra de TG em ácido graxo e glicerol, serão ativadas, e assim, 
tanto ácidos graxos como glicerol, serão liberados para a corrente circulatória e 
serão captados pelo fígado. Os hormônios T3 e T4, o hormônio do crescimento 
(GH) e o cortisol também acionam a via lipolítica por aumento do AMPc, de 
modo semelhante ao glucagon e às catecolaminas. 
De um modo geral podemos afirmar que a oferta de nutrientes garante uma 
série de condições que culminam na ativação das vias anabólicas, é o 
momento propício para o armazenamento. No entanto, no período de jejum que 
se segue a uma refeição as células passam ter um metabolismo 
predominantemente catabólico. Os principais, reservatórios energéticos, como 
glicogênio, triglicerídeos e proteínas serão mobilizados para suprir a carência 
energética do organismo. Vimos também que, em casos de jejum prolongado, 
uma série de adaptações metabólicas ocorre para garantir o funcionamento do 
organismo, sendo que a produção e utilização de corpos cetônicos passa ter 
uma importância ímpar na manutenção da vida. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Bibliografia de apoio: 
 
CAMPBELL, M. K.; FERREIRA, H. B. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre: Artes 
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