Unidade 3 - Proteinas

Prévia do material em texto

<p>UNIDADE 3: PROTEÍNAS</p><p>Daisy Machado e Alline Curiel</p><p>As proteínas são o componente celular de maior quantidade e das biomoléculas é</p><p>a que apresenta maior diversidade quanto a forma e função. As proteínas estão presentes</p><p>porque estão exercendo uma função, que pode ser catalítica (enzimas), de transporte, de</p><p>sustentação, de morte celular, diferenciação, sinalização, resposta imune, hormônios e</p><p>tantas outras, ou seja, difícil não ter uma proteína associada a um processo celular. Além</p><p>disso, a proteína tem que ter a sua forma/conformação, porque se ela perde essa forma</p><p>deixa de exercer a sua função.</p><p>A proteína é constituída pelo seus monômeros1: os aminoácidos. Existem vários</p><p>aminoácidos, mas na constituição das proteínas dos mamíferos têm-se um total de 20</p><p>aminoácidos diferentes. Os aminoácidos têm como característica a presença de um</p><p>carbono2 central que faz ligação com 4 grupos funcionais diferentes, por isso ele é</p><p>chamado de carbono quiral ou alfa.</p><p>A proteína pode ser classificada como solúvel ou de membrana, dependendo do</p><p>local que ela está localizada. A proteína solúvel está presente no ambiente aquoso, então</p><p>os aminoácidos polares estarão localizados na região externa da proteína e os aminoácidos</p><p>apolares, que não interagem com a água, estarão localizados no interior da proteína</p><p>solúvel. Já a proteína de membrana, estará localizada num ambiente rico em lipídeos</p><p>(moléculas apolares), então o aminoácido que interagem com essas estruturas são os</p><p>aminoácidos apolares, por isso estarão no exterior da proteína de membrana, enquanto os</p><p>aminoácidos polares no interior. Veja o esquema a seguir.</p><p>1 É a menor estrutura, a unidade que constitui a estrutura mais complexa.</p><p>2 O carbono é um átomo que faz 4 ligações covalentes, ou seja, de compartilhamento de elétrons.</p><p>Em solução aquosa, os aminoácidos contêm grupo carboxila fracamente ácidos e</p><p>grupos amino fracamente básicos, sendo assim os aminoácidos podem atuar como</p><p>tampões fisiológicos. Lembre-se que os ácidos podem ser definidos como doadores de</p><p>prótons e as bases, como aceptoras de prótons. Ácidos (ou bases) são descritos como</p><p>“fracos” quando ionizam em proporção limitada. Um tampão é uma solução que resiste a</p><p>mudanças de pH após a adição de pequenas quantidades de ácido ou base.</p><p>Devido a essas característica dependendo do pH o aminoácido pode se apresentar</p><p>das seguintes formas:</p><p>Figura: Mostrando que o grupo carboxílico e amino podem perder ou ganhar</p><p>prótons (H+) dependendo da condição fisiológica do pH. A reação ocorrendo da</p><p>esquerda para a direita (observe o sentido da flecha), ocorre a produção/liberação de uma</p><p>base, ou seja, do íon hidroxila (OH-) será liberado no meio fazendo com que o pH</p><p>aumente, para evitar isso o aminoácido libera o próton com a formação da molécula de</p><p>água, não havendo mais a alteração do pH porque o íon hidroxila adicionado foi</p><p>transformado em molécula que não altera o pH. Observando as reações da direita para a</p><p>esquerda é a representação de moléculas ácidas sendo produzidas/liberadas no meio,</p><p>então ocorre uma diminuição no pH, para evitar isso o aminoácido recebe/incorpora esse</p><p>próton a sua estrutura, dessa forma o pH não é alterado. Fonte: Ferrier, 2019.</p><p>Para ajudar a entender sobre o pH e o efeito tampão assista esta vídeo aula</p><p>https://drive.google.com/file/d/1pmtsljRJPdWgt5riMJx_oGDJplYlyKDg/view?usp=sha</p><p>ring</p><p>https://drive.google.com/file/d/1pmtsljRJPdWgt5riMJx_oGDJplYlyKDg/view?usp=sharing</p><p>https://drive.google.com/file/d/1pmtsljRJPdWgt5riMJx_oGDJplYlyKDg/view?usp=sharing</p><p>Para a formação da estrutura de uma proteína o aminoácido precisa interagir com</p><p>o aminoácido seguinte, através da ligação peptídica. Para a formação da ligação</p><p>peptídica o grupo carboxílico do aminoácido interage com o grupo amino do aminoácido</p><p>seguinte com a liberação de uma molécula de água (H2O), lembrando que esse processo</p><p>ocorre com a presença de todas as enzimas da tradução. E esse processo vai se repetindo</p><p>até que todos os aminoácidos da proteínas estejam ligados.</p><p>Figura: Formação da ligação peptídica. Fonte: Marzzoco e Torres, 2015.</p><p>De acordo com o número de aminoácidos que são associados para a formação da</p><p>estrutura da proteína ela pode ser chamada de oligopeptídeo, quando o número de</p><p>aminoácidos ligados é considerado pequeno, ou de polipeptídeo, quando o número de</p><p>aminoácidos ligados é considerado alto.</p><p>Mas como a proteína tem o formato/conformação correta para exercer a sua</p><p>função?</p><p>A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos que a</p><p>compõem e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. A sequência dos</p><p>aminoácidos irá determinar o tipo de interação possível entre os grupos R. A organização</p><p>tridimensional de uma proteína, desde a sequência de aminoácidos, passando pelo</p><p>enrolamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita</p><p>em níveis estruturais de complexidade crescente: estrutura primária, estrutura secundária,</p><p>estrutura terciária e estrutura quaternária.</p><p> Estrutura primária – é o momento que o aminoácido 1 interage com o aminoácido</p><p>2, o aminoácido 2 interage com o aminoácido 3, ou seja, é a interação entre os</p><p>aminoácidos dispostos de forma sequencial, formando a ligação peptídica. Essa</p><p>estrutura é determinada geneticamente, ou seja, no momento da tradução. A</p><p>extremidade amino terminal é o começo da proteína e a carboxi terminal é o final.</p><p>Figura: Esquema de uma estrutura primária. Os grupos R dos aminoácidos estão</p><p>marcados em vermelho, as regiões em amarelo são as ligações peptídicas. A extremidade</p><p>esquerda é chamada de amino terminal, começo da síntese da proteína, e a da direita a</p><p>carboxi terminal, final da síntese da proteína. Fonte: Marzzoco e Torres, 2015.</p><p> Estrutura secundária – assim como a estrutura primária é uma interação entre o</p><p>grupo amino e carboxílico de diferentes aminoácidos que compõem a proteína,</p><p>porém aqui a interação é através da ligação de hidrogênio. Pode ser de dois tipos:</p><p>estrutura secundário alfa-hélice e estrutura secundária folha beta pregueada.</p><p> Estrutura terciária – é a interação entre os grupos R dos diferentes aminoácidos</p><p>que compõem a proteína, ou seja, uma proteína. Pode ocorrer interação do tipo:</p><p>ligação de hidrogênio, ligação dissulfeto, interação hidrofóbica, ligação iônica.</p><p>Nesse momento a proteína tem a estrutura tridimensional e se ela exercer função</p><p>sozinha ela finaliza com a estrutura terciária. Porém se não for funcional, ou seja,</p><p>ela sozinha pode não exercer função a proteína terá mais uma estrutura.</p><p> Estrutura quaternária – é a interação entre os grupos R dos aminoácidos de</p><p>diferentes proteínas, ou seja, há uma interação entre duas ou mais proteínas para</p><p>que juntas exerçam uma função.</p><p>À medida que uma proteína é sintetizada, sua estrutura primária dobra-se</p><p>espontaneamente, originando as estruturas secundária e terciária. Se a proteína em</p><p>questão possuir estrutura quaternária, esta também se organiza espontaneamente, assim</p><p>que a estrutura terciária das subunidades componentes é formada. Esta estrutura</p><p>tridimensional é permitida numa condição adequada que ocorre entre o meio intracelular</p><p>e extracelular, se uma dessas condições for alterada a proteína pode perder a sua estrutura</p><p>tridimensional e deixar de exercer sua função.</p><p>A proteína é dita desnaturada se sua conformação nativa é destruída devido ao</p><p>rompimento de ligações não covalentes (as ligações peptídicas são mantidas) e o resultado</p><p>é uma cadeia polipeptídica distendida. As condições que se forem alteradas que levam a</p><p>desnaturação proteica é a temperatura, pH, agentes redutores, sais, agitação.</p><p>No processo de desnaturação sempre a maior estrutura, que constitui a estrutura</p><p>tridimensional da proteína, é rompida primeiramente. Por exemplo, uma</p><p>proteína de duas</p><p>unidades ela tem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária e quando a</p><p>temperatura aumenta rompem primeiro as interações da estrutura quaternária e as duas</p><p>unidades proteicas ficam separadas e sozinhas não conseguem exercer mais função.</p><p>Referências bibliográficas</p><p>FERRIER, Denise R. Bioquímica Ilustrada. 7. ed. Artmed, 2019.</p><p>MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo B. Bioquímica Básica. 4. ed. Grupo GEN,</p><p>2015.</p><p>NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica. 4ª ed. São Paulo:</p><p>Grupo A, 2018.</p><p>Exercícios de fixação</p><p>Quais as características dos aminoácidos?</p><p>Quando ocorre a substituição de um aminoácido de carga polar por um apolar na estrutura</p><p>da proteína isso afeta o seu funcionamento? Justifique a sua resposta.</p><p>Explique o tamponamento (efeito tampão).</p><p>Como ocorre a interação entre os aminoácidos para a formação da proteína? Como</p><p>chama-se a ligação formada?</p><p>Quais as estruturas de uma proteína? Caracterize cada uma delas.</p><p>O que significa a proteína ser desnaturada? Como esse processo ocorre.</p>