269615283-Exercicios-Proteinas

Prévia do material em texto

<p>Exercícios Proteínas – Medicina Veterinária 31/10/07.</p><p>1- O seguinte esquema representa uma ligação peptídica. Identifique as estruturas numeradas:</p><p>a) 1- radical carboxila; 2 – radical amina; 3 – aminoácido; 4 – peptídeo; 5 – liberado na ligação</p><p>peptídica</p><p>b) 1 – radical amina; 2 – radical carboxila; 3 – aminoácido; 4 – peptídeo; 5 – liberado na ligação</p><p>peptídica</p><p>c) 1- radical carboxila; 2 – radical amina; 3 – peptídeo; 4 – aminoácido; 5 – reagente da ligação</p><p>peptídica</p><p>d) 1 – radical amina; 2- radical carboxila; 3 – peptídeo; 4 – aminoácido; 5 – liberado na ligação</p><p>glicosídica</p><p>2- De acordo com a sua composição as proteínas podem ser classificadas como:</p><p>a) proteínas globulares, insolúveis em água; fibrosas, solúveis em água</p><p>b) proteínas fibrosas, insolúveis em água; proteínas globulares, solúveis em água</p><p>c) proteínas simples, compostas por aminoácidos e um grupo prostético; proteínas conjugadas,</p><p>compostas por aminoácidos</p><p>d) proteínas simples, compostas apenas por aminoácidos; proteínas conjugadas, compostas por</p><p>aminoácidos e um grupo prostético</p><p>e) proteínas monoméricas, formadas apenas por uma cadeia polipeptídica; oligoméricas, formada por</p><p>mais de uma cadeia polipeptídica</p><p>3 – Quanto ao número de cadeias polipetídicas as proteínas podem ser classificadas como:</p><p>a) fibrosas e globulares</p><p>b) simples e conjugadas</p><p>c) monopolipeptídicas e polipetídicas</p><p>d) dipeptídicas e oligopeptídicas</p><p>e) monoméricas e oligoméricas</p><p>4- São exemplos de proteínas fibrosas e globulares, respectivamente:</p><p>a) Imunoglobulina e queratina</p><p>b) Colágeno e mioglobina</p><p>c) Queratina e glicose</p><p>d) Colágeno e quitina</p><p>5- Sobre a digestão de proteínas complete:</p><p>O organismo não utiliza as proteínas da dieta diretamente, e sim apenas as (os) _________________</p><p>que as constituem. Toda a (o) ___________ ingerida no aparelho digestivo é _____________, sendo</p><p>os _____________ encaminhados para as (os) ___________ do organismo.</p><p>a) aminoácidos; carboidrato; desmontada; polipeptídios; órgãos</p><p>b) aminoácidos; proteína; formada; aminoácidos; células</p><p>c) aminoácidos, proteína; desmontada; aminoácidos; células</p><p>d) polipetídeos; proteína; formada; aminoácidos; células</p><p>e) polipetídeos; carboidrato; desmontada; aminoácidos; órgãos</p><p>6 – Sobre as forças que mantém as estruturas protéicas assinale a alternativa que contém a seqüência</p><p>correta:</p><p>I) Primária</p><p>II) Secundária</p><p>III) Terciária</p><p>IV) Quaternária</p><p>( ) Pontes de hidrogênio; ligações covalentes; interações hidrofóbicas, eletrostáticas e metálicas</p><p>( ) Ligações covalentes</p><p>( ) Pontes de hidrogênio</p><p>( ) Pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e metálicas</p><p>a) IV, III, II, I</p><p>b) III, II, IV, I</p><p>c) III, I, IV, II</p><p>d) III, IV, II, I</p><p>e) III, I, II, IV</p><p>7 – A perda da estrutura tridimensional, desdobramento e coagulação de uma proteína refere-se a que</p><p>fenômeno:</p><p>a) Ligação glicosídica</p><p>b) Enovelamento Estrutural</p><p>c) Desnaturação</p><p>d) Ligação peptídica</p><p>e) Formação de peptídeos</p><p>8 – São aminoácidos cetogênicos e glicogênicos, respectivamente:</p><p>a) aminoácidos que formam corpos cetônicos; aminoácidos que formam carboidratos</p><p>b) aminoácidos de origem cetônica; aminoácidos de originado por um açúcar</p><p>c) aminoácidos que degradam-se em piruvato; aminoácidos que degradam-se em Acetil-CoA</p><p>d) aminoácidos que degradam-se em Acetil-CoA; aminoácidos que degradam-se em piruvato</p><p>9- O enovelamento de proteínas ocorre para que:</p><p>a) a proteína adquira estrutura tridimensional, tornando-se mais estável, dinâmica e com mais</p><p>baixa energia</p><p>b) a proteína tornando-se menos estável, dinâmica e com mais baixa energia</p><p>c) a proteína seja mais facilmente quebrada em aminoácidos utilizados pelo organismo</p><p>d) a proteína seja mais facilmente desnaturada</p><p>e) a proteína torne-se mais eltronegativa para poder-se ligar à grupos porstéticos</p>