Aula04HemoglobinaeMioglobina2019

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Curva de Saturação da Hemoglobina 
Mioglobina 
O que é Hemoglobina? 
Os glóbulos vermelhos contem 
centenas de molécula de 
hemoglobinas que transportam o 
oxigênio 
 
 
 
 
Proteína globular 
 
 
 
Altas concentrações nos 
glóbulos vermelhos 
 
 
Transporte de O2 aparelho 
respiratório em direção aos 
tecidos periféricos 
 
 
 
 
Transporte de CO2 dos tecidos 
até os pulmones 
 para ser excretados. 
Função da Hemoglobina? 
 
 
Valores de referência? 
• 12 a 15 g/dl 
• Sexo 
• Idade 
• Características transitórias 
HEMEPROTEÍNAS 
São proteínas conjugadas cujo grupo 
prostético é um HEME 
 
Formada pela Protoporfirina IX ligada ao ferro. 
 
Responsável pela intensa cor vermelha da 
hemoglobina e mioglobina. 
Auxilia na fixação de oxigênio 
Constituído de uma parte orgânica: 
 PROTOPORFIRINA e um átomo de FERRO 
 
Hemoglobina - estrutura 
 
O Fe2+ fica no centro do heme, 
formando 6 Ligações: 
 
- liga-se aos 4 átomos de N do 
anel porfirínico, 
- 1 ligação à cadeia polipeptídica 
(através de um resíduo de 
histidina e 
- 1 molécula de O2. 
 
O2 
Ligação de O2 ao Fe2+ 
 
- A oxigenação faz com que o Fe2+ que não estava originalmente centrado no plano da 
protoporfirina, se mova para esse plano, distorcendo a cadeia da Hb e causando uma 
alteração conformacional. 
 
- Como consequência da alteração conformacional em uma das subunidades, ocorrem 
alterações nas outras subunidades e altera-se a afinidade destas para o O2. 
FUNCIONES Transporte de 
Oxigênio 
 
 
• Processo que ocorre 
dos pulmões aos 
tecidos, cerca 97% 
do oxigênio é 
transportado pela 
hemoglobina. 
Transporte de 
Dióxido de 
Carbono 
 
• Processo que ocorre 
dos tecidos aos 
pulmones, o CO2 
é um produto de 
desecho, el 30% del 
total de este 
compuesto es 
transportado por la 
hemoglobina. 
Regulador de 
pH 
 
 
• Tem papel 
fundamental na 
regulação do pH 
sanguíneo através 
do animoácido 
Histidina 
Funções 
Tipos de Hemoglobina 
 
 
 
 
• Representa aproxim. 97 % da hemoglobina do adulto. 
• Formada por duas globinas alfa e duas globinas beta. 
 
Hemoglobina 
A ou HbA 
Hemoglobina 
A2 
• Menos de 2,5 % da hemoglobina depois do nascimento. 
• Formada por duas globinas alfa e duas globinas delta 
Hemoglobina 
S 
• Hemoglobina alterada geneticamente e presente nas 
células de anemias falciformes. 
Hemoglobina 
F 
• Formada por duas globinas alfa e duas globinas gamma. 
Metahemoglobina 
• Hemoglobina cujo grupo hemo tem o 
ferro em estado férrico, Fe (III).É produzida 
por uma enfermidade congênita, na qual 
há deficiência de metahemoglobina 
reductasa, enzima encarregada de manter 
o ferro como Fe(II). 
Carbaminohemoglobina 
• Se refere a hemoglobina que se liga ao 
CO2 depois da troca gasosa entre os 
glóbulos vermelhos e os tecidos (Hb+CO2). 
Carboxihemoglobina 
• Hemoglobina resultante da unão com o 
CO. 
• O CO apresenta uma afinidade 210 vezes 
maior que o oxigênio pela Hb, por isso que 
conduz este facilmente e produz hipoxia 
tisular, mas com uma coloração cutánea 
normal. 
 
2,3 Bifosfoglicerato (2,3-BPG) 
 
– Liga-se à hemoglobina estabilizando-a 
– diminui afinidade para O2 (tecidos, PO2 ↓) 
– A ligação de O2 à Hb- diminui afinidade para 2,3 BPG (pulmões, PO2↑) 
 
 
O seu papel fisiológico é aumentar substancialmente a liberação de 
O2 nos tecidos extrapulmonares, onde a PO2 é baixa. 
 
- A exposição prolongada à altitude aumenta o 2,3 –BPG 
(adaptação) que diminui a afinidade do heme para o O2 
mas aumenta a libertação de O2 nos tecidos 
HEMOGLOBINA Fetal (F) vs Adulto (A) 
- Na hemoglobina A as cadeias β normais 
ligam-se ao 2,3-BPG, o seu regulador natural, 
que participa na libertação do oxigênio. 
 
- Na hemoglobia F as cadeias γ não se 
ligam ao 2,3-BPG e por consequência têm 
uma maior afinidade para com o oxigênio. 
 
- Num ambiente pobre em oxigênio, como é o da 
placenta, o oxigênio é libertado da hemoglobina 
da mãe e o feto “capta-o” e liga-se a ele. 
 
- Esta pequena diferença na afinidade faz a 
mediação da transferência de oxigênio da mãe 
para o feto. 
 
Curva de saturação da hemoglobina pelo O2 
Pressão de O2 venoso - ↓ pO2 
Tecidos 
 
Pressão parcial de O2 (PO2) 
F
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(%
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) 
MIOGLOBINA 
Características 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Hemoproteína 
 encontrada 
principalmente no 
tecido muscular. 
Contem um 
grupo hemo com 
um átomo de 
ferro 
 Maiores 
concentrações de 
mioglobina se 
encontram nos 
músculos 
esqueléticos e no 
músculo 
Requer grandes 
quantidades de O2 
para satisfazer a 
demanda 
energética nas 
contrações 
Armazenamento 
intracelular de 
oxigênio 
 
- Armazenamento de oxigênio 
- Difusão rápida desse oxigênio através dos tecidos. 
 
 
 
 
 - A captura de oxigênio pela mioglobina é realizada por um átomo de 
ferro presente em seu interior, que se liga fortemente ao oxigênio, que fica 
preso no interior da mioglobina. 
- A entrada do oxigênio na mioglobina é possível pois esta está em 
movimento constante, o que causa aberturas temporárias por onde o 
oxigênio pode entrar e sair. 
Funções da Mioglobina 
 
A partir do grupo heme, 
citado anteriormente, a 
mioglobina capta o 
oxigênio nas células, 
armazena-o e transporta 
para os tecidos. 
Vamos trabalhar? 
 
Atividade Avaliativa 1 
• Parte 1 – HOJE – 10 pontos (máximo) 
• Ler o artigo 
• Contextualizar os termos 
• Produzir um mapa conceitual 
• Entregar até as 11:30 
 
• Parte 2 – 20/09 – 10 pontos (máximo) 
• Trabalho baseado no mapa conceitual e nos conteúdos anteriores 
• Poderá ser utilizado consulta