Aula 6- Metabolismo De Proteínas

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Metabolismo de 
Proteínas 
Prof. Tiago FS Araújo 
Caruaru (PE) – Brasil 
2014 
 DEFINIÇÃO: 
 São as macromoléculas funcionalmente mais abundantes e mais 
versáteis da célula, constituindo mais da metade do peso seco de 
muitos organismos. 
 São substâncias orgânicas de alto peso molecular formadas por 
aminoácidos unidos entre si por meio de ligações peptídicas. 
±50% do peso seco da célula eucarionte. 
Proteínas 
 Catálise de reações químicas (ex: enzimas); 
 Transporte (ex.: hemoglobina (O2 sangue) e mioglobina (O2 
músculo); 
 Controle da transcrição e tradução dos genes (ex.: histonas); 
 Contração (ex.: actina e miosina); 
 Defesa: proteção imunitária (ex.: imunoglobulina). 
 
Enzimas Transporte de Oxigênio Imunoglobulinas 
Função das Proteínas 
 Receptoras: transmissão de sinais (ex.: rodopsina, receptora 
nos bastonetes da retina); 
 Nutrientes (ex.: ovoalbumina e caseína); 
 Função estrutural: matriz p/ tecidos ósseo e conjuntivo (ex.: 
colágeno e elastina) e queratina; 
 Função hormonal (ex.: insulina e prolactina); 
Insulina Queratina Tecido ósseo 
Função das Proteínas 
Fontes de Proteína 
Aminoácidos 
Unidade monomérica das proteínas: 
Região Amina 
Região Carboxílica 
Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais 
Importância dos Aminoácidos 
Primária 
Secundária 
Terciária 
Quaternária 
 Classificação quanto a composição química: 
 Proteínas simples: Composta apenas por aminoácidos 
 Proteínas conjugadas: AA + grupo prostético (porção 
não protéica) 
Ex.: Lipoproteínas (lipídeos+proteínas); 
 Glicoproteínas (carboidratos+proteínas); 
 Metaloproteínas (metal +proteínas); 
 Hemoproteínas (heme+proteínas); 
 Fosfoproteína (fósforo+proteínas); 
 
Classificação 
Desnaturação Protéica 
 Desdobramento e desorganização da estrutura da proteína, 
ou seja, ocorre quando a proteína perde a sua estrutura 
tridimensional, através de tratamentos que rompam as 
interações fracas (Van der Walls, pontes de hidrogênio e 
interações eletrostáticas); 
 Ocorre perda de função protéica; 
Digestão de Proteínas 
Proteínas 
Peptídios 
Aminoácidos 
Pepsina (Estômago) 
Tripsina e Quimotripsina (Pâncreas) 
Carboxipeptidase (Pâncreas) 
Aminopeptidase (Intestino) 
Transaminação 
Transaminase Glutâmico Oxaloacética (TGO) ou Aspartato Aminotransferase (AST) 
Enzima utilizada na síntese de aminoácidos (aspartato): catalisando a 
transferência de um nitrogênio do glutamato para o oxaloacetato (ciclo de 
krebs) e formando o aspartato. 
L-glutamato + oxaloacetato  α-cetoglutarato + L-aspartato 
Transaminase Glutâmico Pirúvica (TGP) ou Alanina Aminotrasnferase (ALT) 
L-glutamato + piruvato  α-cetoglutarato + L-alanina 
Enzima utilizada na síntese de aminoácidos (alanina): catalisando a 
transferência de um nitrogênio do glutamato para o piruvato (glicólise) e 
formando a alanina. 
Lesão Hepática 
• ↑ TGP e TGO: (Obs.: TGP é específica para fígado) 
Hepatite Esteatose Alcoólica Esteatose Não-alcoólica 
Drogas Hepatotóxicas Câncer Hepático Isquemia Hepática 
Desaminação 
 Fígado e rins; 
fornecem alfa-
cetoácidos e 
amônia; 
 Amônia é um 
produto tóxico; 
 A uréia e o ácido 
úrico são excretada 
na urina; 
O alfa-cetoglurato 
pode alimentar o 
ciclo de krebs. 
 
Glutamato Desidrogenase 
Ciclo da Uréia 
Citrulina 
Arginino 
Succinato 
Arginina 
Ornitina 
Carbamoil 
Fosfato 
 As duas primeiras reações acontecem na 
mitocôndria enquanto as enzimas 
restantes do ciclo estão localizadas no 
citosol. 
Amônia 
1 
1. A amônia é 
convertida em 
Carbamoil Fosfato 
numa reação 
catalisada pela 
Carbamoil Fosfato 
Sintase I. 
Ciclo da Uréia 
2. O Carbamoil 
Fosfato se junta a 
Ornitina e forma 
Citrulina numa reação 
catalisada pela 
Ornitina 
Transcarbamilase. 
Citrulina 
Arginino 
Succinato 
Arginina 
Ornitina 
Carbamoil 
Fosfato 
Amônia 
2 
Ciclo da Uréia 
3. No Citosol: Citrulina 
se junta a Aspartato e 
forma Arginino 
Succinato numa reação 
catalisada pela Arginino 
Suscinato Sintase. 
Citrulina 
Arginino 
Succinato 
Arginina 
Ornitina 
Carbamoil 
Fosfato 
Amônia 
3 
Aspartato 
Ciclo da Uréia 
4. Arginino Succinato é 
clivado para liberar 
Arginina e Fumarato 
numa reação catalisada 
pela Arginino Suscinato 
Sintase. 
Citrulina 
Arginino 
Succinato 
Arginina 
Ornitina 
Carbamoil 
Fosfato 
Amônia 
4 Fumarato 
Ciclo da Uréia 
5. Arginina é clivada 
para liberar Ornitina e 
Uréia numa reação 
catalisada pela Arginase. 
Citrulina 
Arginino 
Succinato 
Arginina 
Ornitina 
Carbamoil 
Fosfato 
Amônia 
5 
Uréia 
Excreção da Uréia 
Enzimas 
 Substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica; 
 
 “Toda Enzima é uma Proteína, mas nem toda Proteína é uma 
Enzima.”: Atenção para as enzimas constituídas de RNA, as 
ribozimas; 
 
 Função: Catalisadores Biológicos; 
 
 Estrutura: Sítio Ativo e Sítio Catalítico (Sítio Ativo: região ligação do 
substrato à enzima; Sítio Catalítico: região dentro do sítio ativo 
onde ocorre a catálise); 
 
 Estáveis em temperatura e pH adequados: Desnaturação proteica 
promove perda da atividade enzimática. 
 
Enzimas 
Cinética Enzimática 
Estudo do 
mecanismo pelo 
qual as enzimas 
ligam-se aos 
substratos e os 
transformam em 
produtos, sendo 
utilizadas 
informações a 
respeito da 
velocidade e do 
gasto energético 
de uma reação 
química. 
“Assim, a quantidade de enzima no 
sangue é proporcional ao dano 
celular”. 
Enzimas de Interesse Clínico 
Enzimas Hepáticas 
• Dosagem de TGO ou AST: 
Transaminase Glutâmico Oxaloacética (TGO) ou Aspartato Aminotransferase (AST) 
Enzima utilizada na síntese de aminoácidos 
(aspartato): catalisando a transferência de um 
nitrogênio do glutamato para o oxaloacetato (ciclo 
de krebs) e formando o aspartato. 
L-glutamato + oxaloacetato  α-cetoglutarato + L-
aspartato 
 
Distribuição = tecidos orgânicos, incluindo coração 
e músculos, além do fígado (principalmente 
mitocondrial) 
Enzimas Hepáticas 
• Dosagem de TGP ou ALT: 
Transaminase Glutâmico Pirúvica (TGP) ou Alanina Aminotrasnferase (ALT) 
L-glutamato + piruvato  α-cetoglutarato + L-alanina 
Distribuição = principalmente no fígado 
(predominantemente não mitocondrial) 
Enzima utilizada na síntese de aminoácidos 
(alanina): catalisando a transferência de um 
nitrogênio do glutamato para o piruvato (glicólise) e 
formando a alanina. 
Enzimas Hepáticas 
• ↑ TGP e TGO: (Obs.: TGP é específica para fígado) 
Hepatite Esteatose Alcoólica Esteatose Não-alcoólica 
Drogas Hepatotóxicas Câncer Hepático Isquemia Hepática 
Enzimas Biliares 
• Dosagem de γGT e Fosfatase Alcalina: 
Fígado → Bile → Vias Biliares → Vesícula 
Biliar 
“Gama Glutamil Trasnferase (GGT ou γGT) e Fosfatase Alcalina (FA ou 
ALP) são enzimas presentes nas células das vias biliares, e a lesão destas 
células causa a elevação de suas enzimas no sangue.” 
Enzimas Biliares 
• Função da γGT: Presente nas membranas celulares, 
estando envolvida na transferência de aminoácidos 
através das membranas das células. 
 
> > 
• Função da FA: Presente nas membranas celulares de 
muitos tecidos, está envolvida na transferência de 
fosfato através das membranas. 
Enzimas Biliares 
Obstrução Biliar 
Cirrose Biliar 
Colangite 
• ↑ de γGT e FA: 
Câncer das Vias BiliaresEnzimas Cardíacas 
Creatina Quinase (CK) ou Creatina Fosfofrutoquinase (CPK) 
 Catalisa as reações de produção de energia a nível muscular; 
 Ela é liberada sempre que o corpo está sujeito a grande stress; 
 A fração BB (CK-MB) é específica do musculo cardíaco; 
 Durante a degeneração muscular, as células musculares quebram 
e liberam o seu conteúdo na corrente sanguínea. 
Enzimas Cardíacas 
Lactato 
Desidrogenase (LDH): 
 
Produção do Lactato