Bases moleculares da constituição celular aula 2

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BASES MOLECULARES DA 
CONSTITUIÇÃO CELULAR 
Aula II 
Estrutura dos ácidos 
nucléicos (DNA e RNA) 
Ligação 
Fosfodiester 
Nucleotídeos são os 
componentes básicos 
do DNA e RNA 
 Apresenta-se como fita dupla, formando uma dupla hélice (modelo de 
Watson e Crick) 
 Apresenta a pentose Desoxirribose 
DNA 
 Apresentam a base nitrogenada “Timina” com exclusividade 
 Promove a Duplicação ou Replicação (possibilita cópias idênticas de 
si mesmo) 
 Promove a transcrição: molde para a síntese de moléculas de RNAm 
 O DNA é encontrado em maior quantidade no núcleo (cromatina) que 
no citoplasma (mitocôndrias e cloroplastos) 
Características 
nucleotídeos 
nucleosídeos 
Base 
nitrogenada 
Base 
nitrogenada 
P
U
R
I
N
A
S 
P
I
R
I
M
I
D
I
N
A
S 
BASES 
Estrutura do DNA 
O padrão de pontes de hidrogênio entre os pares de bases indicou 
a orientação anti-paralela das duas fitas na dupla hélice de DNA 
Ácidos nucleicos de fita dupla podem ser 
reversivelmente desnaturados 
Os DNAs celulares são altamente compactados 
Compactação da cromatina 
Mas para que servem os 
ácidos nucleicos? 
Ácidos nucleicos 
DNA: armazenamento da informação genética (estabilidade) 
RNA: várias funções 
 RNA ribossomal (rRNA) 
 RNA mensageiro (mRNA) 
 RNA transportador (tRNA) 
 Outros RNA (snRNA, microRMA, siRNA) 
FUNÇÕES 
Coordenar a síntese das enzimas (e demais proteínas) determinando 
assim as características dos indivíduos (cor dos olhos, cor da pele, 
estatura, tendências de comportamento, doenças hereditárias, etc) 
 
 
Controla o metabolismo, a reprodução e constituem o material 
genético ou hereditário de todos os seres vivos. 
Trifosfato de adenosina (ATP): energia para trabalhos 
celulares 
Alberts et al., 2008 
Ligações anidridofosfóricas 
Fosfato 
inorgânico (Pi) 
Energia disponível 
pra trabalho 
celular e para 
síntese química 
Energia da 
luz solar 
ou dos 
alimentos 
Determinação da sequencia de 
uma molécula de DNA: 
Sequenciação 
Sequenciação 
H 
Sequenciação 
Proteínas 
Estrutura química: 
polímeros de 
aminoácidos unidos 
por ligações 
peptídicas (amida) 
Aminoácidos: estrutura 
ex. 
ALANINA 
R = CH3 
Aminoácidos: estrutura e isomeria 
Aminoácidos: estrutura e isomeria 
Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas 
Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R 
Aminoácidos: pK 
Classificação dos aminoácidos com 
propriedades especiais 
Ligação peptídica 
Peptídeos: algumas dezenas de aa 
Sistemina (defesa sistêmica) 
 
Polipeptídeos: centenas de aa 
Massa molecular < 10.000 Dáltons 
Cadeias da Rubisco (fotossíntese) 
 
Proteína: milhares de aminoácidos 
Massa molecular > 10.000 Dáltons 
Rubisco 
Estrutura tridimensional das proteínas 
Estruturas secundárias: α-hélice e folha-β 
Taiz e Zeiger, 2002 
α 
Ligação peptídica 
As hélices se enrolam uma sobre 
a outra, minimizando a exposição 
dos resíduos hidrofóbicos ao 
ambiente aquoso 
Fileira de 
aminoácidos 
hidrofóbicos 
“a” e “d” 
Coiled-coilds 
α-Hélices 
entrelaçadas 
podem formar 
espirais 
enroladas. 
Estrutura tridimensional das proteínas 
Estrutura terciária e quaternária: 
modelos da mioglobina e da hemoglobina 
Estrutura tridimensional das proteínas 
Forças intra e intermoleculares que mantêm a 
estrutura tridimensional das proteínas e desnaturação 
 Pontes de hidrogênio 
 Interações eletrostáticas 
 Interações hidrofóbicas 
 Forças de Van der Waals 
 Pontes dissulfeto 
Taiz e Zeiger, 2002 
Desnaturação de proteínas 
A desnaturação pode ser reversível, 
depende da proteína e das condições 
desnaturantes usadas 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
COMPOSIÇÃO 
QUÍMICA 
FORMA E 
SOLUBILIDADE 
 Simples: apenas aminoácidos 
 Conjugadas: com grupo prostético 
 Fibrosas: alongadas, associadas em redes, insolúveis 
 Globulares: arredondadas, enoveladas e solúveis 
 Estruturais: formam estruturas intra ou intercelulares 
 Enzimas: catalisam reações químicas 
 Transportadores: transporte de solutos entre as faces 
das membranas 
 Receptores: percebem sinais moleculares 
 etc 
FUNÇÃO 
BIOLÓGICA 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS: FUNÇÕES 
 Enzimas 
 Transporte 
 Armazenamento de 
nutrientes 
 Locomoção 
 Estruturais 
 Defesa ou ataque 
 Regulação metabólica 
 Comunicação 
Definição: 
 Catalisadores biológicos: aceleram a velocidade das 
reações bioquímicas (não são consumidas na reação) 
Função: 
 Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou 
juntando-as para formar novos compostos (pH 7.0, 
solvente aquoso, 37ºC, 1 atm) 
 99,99% das reações químicas da célula são catalisadas por 
enzimas 
ENZIMAS: proteínas catalíticas 
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades 
catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS 
(globulares, de estrutura terciária). 
Classificação 
Tipo de reação catalisada 
 Oxirredutases → reações de oxirredução 
 Transferases → reações de transferência de grupos 
 Hidrolases → reações de hidrólise (nuclases, proteases, etc) 
 Liases → formação ou remoção de ligações duplas 
 Isomerases → interconversão de isômeros 
 Ligases → reações de condensação 
ENZIMAS: proteínas catalíticas 
Estrutura 
 Simples → apenas aminoácidos 
 Conjugadas → cadeia(s) polipeptídica(s) + cofator 
 (íon metálico ou coenzima) 
RNA 
Estrutura 
Enzimática 
Ribozimas 
Se covalente 
Apoenzima ou 
Apoproteína 
Holoenzima 
Cofator Proteína 
Pode ser: 
• íon inorgânico 
• molécula orgânica 
 
Coenzima 
 
 
Grupo Prostético 
 
 
Cofator 
 
Enzimas: estrutura 
ENZIMAS: especificidade da reação 
Enzimas: redução da energia de ativação 
Estrutura e mecanismo de ação das enzimas 
Sítio ativo: fenda na molécula de enzima (E) 
para a ligação do(s) composto(s) a ser(em) 
modificado(s) 
 
Substrato (S): composto(s) modificado(s) pela 
E 
Taiz e Zeiger, 2002 
Estado de transição: torção molecular que 
permite a quebra ou formação de ligações 
 
Produto (P): composto(s) resultante(s) da 
ação da E 
Cinética enzimática 
Equação de Michaelis-Menten 
 
 
 Vo = (Vmax [S]) / (Km + [S]) 
 
 
 Vo → velocidade inicial 
 Vmax → velocidade máxima 
 [S] → concentração de S 
 Km → constante de Michaelis 
 [S] na qual Vo = ½ Vmax 
E + S  ES  EP  E + P 
Regulação enzimática 
Retroalimentação negativa Fosforilação 
Retroalimentação alostérica 
Proteínas ligadoras de 
GTP 
São interruptores 
moleculares 
Diagrama mostrando a forma geral com que que modificações em 
múltiplos domínios são adicionados (e removidos) a proteínas através 
de redes de sinalização, e como o código regulador combinatorial 
resultante é interpretado para alterar o comportamento de uma célula 
Como se estudam as proteínas? 
 Raios-X 
 RMN 
 Sequenciamento 
 Cromatografia 
 Imunoensaios (utilização de anticorpos) 
 Eletroforese 
 Centrifugação 
 Testes funcionais (de atividade) 
 Técnicas de DNA recombinante