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Proteínas
Neste conteúdo, vamos estudar as proteínas e seus aminoácidos, a sua estrutura e a sua classificação
química. Exploraremos o conhecimento sobre alimentos proteicos e sua importância na dieta humana,
incluindo padrões de identidade e qualidade (PIQ). Também vamos nos aprofundar em metodologias
analíticas para quantificação de proteínas e análises de conformidade de alimentos proteicos. Todas essas
informações são muito importantes para profissionais de saúde e nutrição, que devem orientar a
população a respeito de melhores hábitos alimentares.
Profª Aline Soares Cascaes Teles
1. Itens iniciais
Objetivos
Identificar as características de aminoácidos e proteínas e suas principais fontes alimentares.
 
Reconhecer os métodos de análise de proteínas e alimentos proteicos.
Introdução
As proteínas são moléculas orgânicas e consideradas macronutrientes, assim como os lipídios e os
carboidratos, e desempenham diversas funções importantes no organismo humano. Podem ser definidas
como polímeros formados por unidades repetitivas, os aminoácidos, que determinam a função, estrutura e
classificação das proteínas. Muitos aminoácidos são produzidos pelo metabolismo humano; entretanto,
existem os aminoácidos essenciais que o organismo não consegue produzir, sendo necessária sua obtenção a
partir da dieta. Por esse motivo, os alimentos proteicos são frequentemente mencionados como alimentos que
possuem proteínas de alto valor biológico, pois contêm aminoácidos essenciais necessários ao metabolismo
humano.
Cabe ressaltar que os alimentos proteicos são muito perecíveis e sujeitos ao ataque microbiano. Portanto, é
necessária uma atenção especial em relação ao controle de sua qualidade. Nesse sentido, existem diversas
análises que são realizadas para a verificação de não conformidades em relação aos seus padrões de
identidade e qualidade.
Nos módulos a seguir, serão apresentados, primeiramente, algumas propriedades das proteínas e dos
aminoácidos, bem como dos alimentos proteicos e, posteriormente, as metodologias analíticas utilizadas para
a verificação dos Padrões de Identidade e Qualidade (PIQ) desses alimentos.
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1. Proteínas e fontes alimentares
Proteínas e aminoácidos
As proteínas são polímeros com pesos moleculares que variam de 10 mil a milhões e apresentam estruturas
simples e complexas, dependendo da matriz alimentar. São consideradas polímeros por conterem unidades
repetidas do mesmo monômero, ou seja, unidades repetidas de aminoácidos.
Assim, aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas formam a estrutura química das
proteínas.
Os diferentes aminoácidos constituem um número muito limitado e podem ser:
Neutros
Como: alanina, asparagina, cisteína, glutamina, glicina, isoleucina, fenilalanina, prolina, metionina,
serina, leucina, valina, triptofano, tirosina e treonina.
Ácidos
Como: ácido glutâmico e ácido aspártico.
Básicos
Como: lisina, histidina e arginina.
Além disso, os aminoácidos são encontrados em todas as proteínas. Dessa maneira, se uma proteína for
completamente hidrolisada, os aminoácidos livres serão o produto da hidrólise.
Os aminoácidos, bem como as proteínas, possuem carbono, oxigênio, nitrogênio, hidrogênio e enxofre em uma
porcentagem que pode chegar até 55%, 24%, 18%, 8% e 0,3%, respectivamente. Além disso, as proteínas,
geralmente, não contêm fósforo, sendo esse composto encontrado mais raramente na estrutura desses
macronutrientes.
Em relação aos aminoácidos (unidade básica das proteínas), é possível
observar que eles apresentam uma estrutura química geral composta
por um carbono central que está ligado a um grupamento carboxila
(destacado com um retângulo em vermelho), um grupamento amina
(destacado com um retângulo em azul), um hidrogênio e um
grupamento R.
Estrutura geral dos aminoácidos
O que diferencia os aminoácidos é o grupamento R, ou seja, ele é o responsável pela diversidade de
aminoácidos existente, conferindo a eles diferentes características físico-químicas.
A classificação dos aminoácidos considera:
Natureza
Ácido, básico, sulfurados, aromáticos e ramificados.
Polaridade do seu grupamento R
Apolar ou hidrofóbico, polar carregado negativamente, positivamente ou neutro.
Aspecto nutricional
Essenciais ou não essenciais.
Destino do metabolismo
Glucogênicos, cetogênicos e glucocetogênicos.
Os aminoácidos apresentam, geralmente, as mesmas características físicas – são incolores, cristalinos, sólidos
– e fundem-se quando expostos a altas temperaturas. Entretanto, podem ter sabor adocicado, amargo ou
insípido. O mesmo ocorre em relação à sua solubilidade, que pode variar muito (com exceção da glicina, que é
solúvel em água), sendo insolúveis em solventes orgânicos e apresentando momento dipolar em soluções
aquosas.
Saiba mais
A glicina é o único aminoácido solúvel em água. 
Dentre as características dos aminoácidos, o seu caráter anfótero é uma das mais importantes. Vamos
entender o que isso significa?
Para compreender essa propriedade, devemos nos lembrar da estrutura desse composto, pois possui um
grupamento carboxila que pode sofrer desprotonação (perda de H+) e um grupamento amina que pode sofrer
protonação (adição de H+), formando, então, um composto denominado zwitterion, que compreende um íon
dipolar com cargas opostas e eletricamente neutro. Assim, o grupamento carboxila garante o caráter ácido e o
grupamento amina, o caráter básico dos aminoácidos. Por esse motivo, os aminoácidos são considerados
anfóteros, ou seja, podem reagir em meio alcalino ou em meio ácido.
Quando o aminoácido está em um meio ácido, irá se encontrar na sua forma protonada e será neutralizado,
havendo uma mistura da forma protonada com a neutra, e, após isso, da forma neutra e desprotonada.
Entretanto, como geralmente ocorre nas reações ácido/base, haverá um momento em que somente a forma
neutra estará presente, ou seja, o momento em que ocorre a neutralização da forma protonada, que é
denominado ponto isoelétrico (pI), em que o aminoácido é considerado como um zwitterion. De igual maneira,
pode-se afirmar que o pI é o pH em que as cargas positivas e negativas da molécula são iguais. Dependendo
da estrutura do aminoácido, o pKa (ponto de dissociação) e o pI se modificam.
Outro aspecto importante sobre os aminoácidos é que, apesar de o corpo humano ser capaz de sintetizar
alguns desses aminoácidos, os que não podem ser sintetizados devem ser obtidos a partir da dieta.
Em outras palavras, existem os aminoácidos não essenciais – que podemos produzir no nosso
metabolismo – e os essenciais – aqueles que são obtidos somente a partir da dieta e compreendem
a leucina, lisina, isoleucina, treonina, triptofano, metionina, fenilalanina e valina.
Entretanto, a histidina e a arginina também podem ser consideradas aminoácidos essenciais. A histidina é um
aminoácido essencial especificamente para as crianças. Já a arginina é um aminoácido condicionalmente
essencial, ou seja, em determinadas condições a necessidade corporal pode exceder o nível de produção,
necessitando ser obtida da dieta também. 
Cadeia de aminoácidos.
Agora sabemos que a unidade das proteínas são os aminoácidos e que
a sequência desses compostos nelas determina suas propriedades e
funções. Dentre as muitas funções das proteínas, podemos citar
algumas biológicas, como: catálise de reações (enzimas), estruturação
(proteínas estruturais), transporte (proteínas transportadoras),
hormônios, anticorpos, proteínas protetoras (toxinas), proteínas de
reserva.
As proteínas apresentam diferenças em relação à conformação estrutural, podendo ser classificadas em 
primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Essas diferentes conformações influenciam em sua função:
caso uma proteína sofra desnaturação, irá perder sua função. Além disso, a conformação também exerce
influência sobre a solubilidade e a reatividade das proteínas. Veja!
Primária
A estrutura primária de uma proteína corresponde a uma sequência de aminoácidos que formam um
peptídeo (a partir de dois aminoácidos ligadosteste de filtração.
Prova para determinação de anidrido sulfuroso e sulfitos (método com verde malaquita)
Pode ser feita de duas formas. Uma se baseia na mistura da amostra com HCl concentrado e
dicromato de potássio em um Erlenmeyer coberto com papel de filtro para a determinação da
presença de sulfito, gerando uma coloração esverdeada no papel de filtro, caso haja a presença
desse composto. O outro método baseia-se na adição de uma solução denominada verde malaquita,
que funciona como um indicador de sulfito na amostra. Essa solução é colocada em três pontos
distintos da superfície do corte de carne (gotas de solução), para a verificação da presença de sulfito,
caso a solução sofra um descoramento. Ambos os métodos são qualitativos e muito importantes, pois
o sulfito é uma substância proibida e que mascara o estado de putrefação da carne.
Análise de qualidade e identidade: Prova de Éber
Entenda neste vídeo a prova de Éber, voltada para análise de qualidade e identidade da carne.
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Atividade 3
Questão 1
O teste de Nessler é um método analítico frequentemente aplicado na análise de carnes para determinar a
presença e a concentração de uma substância específica. Esse teste desempenha um papel importante na
avaliação da qualidade e segurança dos produtos cárneos, sendo essencial para monitorar a presença de
contaminantes ou aditivos indesejados. Qual substância é detectada pelo teste de Nessler?
A Amônia
B Nitritos
C Nitratos
D Fosfatos
E Sulfatos
A alternativa A está correta.
O teste de Nessler é comumente utilizado na análise de carnes para detectar a presença de amônia. A
amônia pode ser formada durante a decomposição de proteínas nos produtos cárneos, o que pode indicar
deterioração ou contaminação bacteriana. Portanto, o teste de Nessler é essencial para garantir a
qualidade e a segurança dos produtos cárneos, pois permite a detecção precoce de possíveis problemas
de higiene ou armazenamento inadequado.
Fala, mestre!
Determinação de proteína por Kjedahl
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Padrão de identidade e qualidade do Leite
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3. Conclusão
Considerações finais
O que você aprendeu neste conteúdo?
 
A definição e classificação de aminoácidos, além da estrutura e organização das proteínas.
 
O leite pelo ponto de vista químico: mistura complexa ou emulsão que apresenta substâncias orgânicas
e inorgânicas, estando presentes água, proteínas, gordura e carboidratos, mas também sais minerais,
vitaminas e algumas enzimas.
 
A divisão das proteínas do músculo baseada na solubilidade: sarcoplasmáticas, miofibrilares e do
tecido conjuntivo (estromáticas).
 
O pescado como alimento altamente perecível, apresentando maior perecibilidade do que as outras
carnes.
 
Os ovos como alimentos ricos em proteína, com baixo teor de gordura, que contém na porção lipídica
ácidos graxos insaturados, vitaminas, carotenoides, minerais e colina.
 
Análises de proteína, sendo a análise de nitrogênio a mais recorrente. Isso porque a maioria das
proteínas possui teor considerável desse elemento em sua composição.
 
Análises de identidade e qualidade de alimentos proteicos, como o leite.
 
Análise de qualidade das carnes, sendo os aspectos sensoriais muito importantes e os primeiros a
serem observados.
Podcast
Agora, a especialista Aline Teles finaliza falando sobre a importância do padrão de identidade e
qualidade em alimentos proteicos.
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Explore +
Confira as indicações que separamos para você!
 
Qualidade do leite bovino produzido no Brasil – parâmetros físico-químicos e microbiológicos: uma revisão
integrativa, de Thaís Müller e Claudete Rempel.
 
Análise da qualidade da carne moída comercializada em um município no interior da Paraíba, de Joyce Almeida
Lima e outros autores.
Referências
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ALCÂNTARA, J. B. de. Qualidade físico-química de ovos comerciais: avaliação e manutenção da qualidade.
Universidade Federal de Goiás, 2012.
 
ANDRADE, E. C. B. de. Análise de alimentos: uma visão química da nutrição. São Paulo, SP: Varela, 2015.
 
BRASIL. Decreto nº. 10.468, de 18 de agosto de 2020. Altera o Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017, que
dispõem sobre o regulamento da inspeção industrial e sanitária de produtos de origem animal. Diário Oficial da
União, 2020a.
 
BRASIL. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Instrução normativa nº 77, de 26 de novembro de
2018. 230. ed. Diário oficial da União, 30 nov. 2018. p. 10.
 
Brasil, Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Portaria nº 01, de 21 de fevereiro de 1990. Diário
Oficial da União, 1990.
 
BRASIL. Regulamento da Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de Origem Animal RIISPOA. Decreto nº
9.013, de 29 de março de 2017.
 
Regulamenta a Lei n. 1.283, de 18 de dezembro de 1950, e a lei nº 7.889, de 23 de novembro de 1989, que
dispõem sobre a Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de Origem Animal. Diário Oficial da União, 30 mar.
2017. p. 3-27.
 
CECCHI, H. M. Fundamentos teóricos e práticos em análise de alimentos. São Paulo, SP: UNICAMP, 2003.
 
EVANGELISTA, J. Tecnologia de alimentos. Atheneu, 2003. p. 652-652.
 
ORDÓÑEZ, J. A. et al. Tecnologia de alimentos: alimentos de origem animal. Porto Alegre, RS: Artmed, v. 2, p.
41, 2005.
 
UNITED STATES DEPARTMENT OF AGRICULTURE. USDA. Egg-grading manual. Washington. n. 75, 2000.
Consultado na internet em: 01 nov. 2021.
	Proteínas
	1. Itens iniciais
	Objetivos
	Introdução
	1. Proteínas e fontes alimentares
	Proteínas e aminoácidos
	Neutros
	Ácidos
	Básicos
	Natureza
	Polaridade do seu grupamento R
	Aspecto nutricional
	Destino do metabolismo
	Saiba mais
	Primária
	Secundária
	Terciária
	Quaternária
	Agentes causadores da desnaturação proteica
	Conteúdo interativo
	Atividade 1
	PIQ de alimentos proteicos
	Leite e derivados
	Água
	Gordura
	Carboidratos
	Proteínas
	PIQ de leite e derivados
	Conteúdo interativo
	Atividade 2
	Carnes e aves
	Proteínas sarcoplasmáticas
	Proteínas miofibrilares
	Proteínas do tecido conjuntivo e estruturais
	Miosina
	Actina
	Troponina
	Tropomiosina
	Saiba mais
	Controle da qualidade de carnes
	Conteúdo interativo
	Atividade 3
	Pescados
	Frescos
	Resfriados
	Congelados
	Produção de muco
	Rigor mortis
	Autólise
	Decomposição microbiana
	Qualidade de pescados
	Conteúdo interativo
	Atividade 4
	Ovos
	Clara do ovo
	Gema do ovo
	Exemplo
	Ovos de categoria "A"
	Ovos de categoria "B"
	Controle de qualidade de ovos
	Conteúdo interativo
	Atividade 5
	2. Métodos analíticos de proteínas e alimentos proteicos
	Análise de Proteínas
	Análise de carbono
	Análise de nitrogênio
	Determinação da fração proteica nitrogenada
	Digestão
	Destilação
	Titulação
	Determinação da fração proteica nitrogenada para o leite
	Conteúdo interativo
	Atividade 1
	Análises de identidade e qualidade de leite e produtos lácteos
	Determinação da densidade ou do índice crioscópico
	Matéria gorda ou teor de gordura
	Teor de sólidos totais e sólidos totais não gordurosos
	Determinação da acidez
	Pesquisa de reconstituintes da densidade
	Pesquisa do amido
	Pesquisa de sacarose
	Pesquisa de conservadores
	Prova de álcool
	Prova de alizarol
	Peroxidase
	Fosfatase
	Análise de acidez do leite – Vídeo prático
	Conteúdo interativo
	Atividade 2
	Análises de identidade e qualidade de carne e produtos cárneos
	Aspectos sensoriais
	Prova de filtração
	Prova de cocção
	Determinação do pH
	Prova de Éber
	Prova de Nessler
	Prova para determinação de anidrido sulfuroso e sulfitos (método com verde malaquita)
	Análise de qualidade e identidade: Prova de Éber
	Conteúdo interativo
	Atividade 3
	Fala, mestre!
	Determinação de proteína por Kjedahl
	Conteúdo interativo
	Padrão de identidade e qualidade do Leite
	Conteúdo interativo
	3. Conclusão
	Considerações finais
	Podcast
	Conteúdo interativoExplore +
	Referênciaspor uma ligação peptídica) ou uma proteína (a partir de
50 aminoácidos). Assim, a estrutura primária de uma proteína pode ser uma longa cadeia de
aminoácidos em que uma extremidade é composta por um grupamento carboxila, denominado
“carboxi terminal”, e outra extremidade composta por um grupamento amina, denominado “amino
terminal”. Embora seja a estrutura mais simples, é muito importante, pois é a base para as outras
estruturas, ou seja, a partir da estrutura primária são formadas as outras conformações estruturais.
Secundária
Nesta estrutura, os aminoácidos estão dispostos em um arranjo espacial que pode levar a uma forma
helicoidal ou a uma forma de lâmina, dentre as quais as mais comuns são a α-hélice e a β-pregueada,
respectivamente. A estrutura α-hélice é composta pelo enrolamento dos aminoácidos e sua estrutura
é mantida pelas ligações de pontes de hidrogênio; entretanto, na estrutura da lâmina β-pregueada a
interação ocorre entre as cadeias adjacentes. A ocorrência da estrutura secundária é possibilitada
pela rotação das ligações entre os carbonos presentes nos aminoácidos e seus grupamentos
carboxila e amina.
Terciária
É caracterizada pela forma tridimensional que a proteína assume e ocorre nas proteínas globulares.
Neste tipo de conformação, o arranjo tridimensional compacto é possibilitado pelas interações de
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas eletrostáticas e forças de Van der Walls, que promovem
a redução da energia livre da molécula. Geralmente, as proteínas apresentam uma parte interna
hidrofóbica e, nela, ocorrem as interações entre as cadeias laterais neutras e não polares dos
aminoácidos. A parte hidrofílica, entretanto, fica na interface com a água e é possibilitada pela
interação entre as cadeias polares dos aminoácidos básicos ou ácidos.
Quaternária
Ocorre apenas nas proteínas oligoméricas e consiste no arranjo espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica, ou seja, é a conformação de uma proteína com uma cadeia péptica, podendo formar
dímeros, trímeros, tetrâmetros e outros. Essa conformação é possibilitada pelas ligações covalentes,
como pontes dissulfeto, ou por ligações não covalentes, como as pontes de hidrogênio e interações
hidrofóbicas. Além disso, o complexo formado pode ser homogêneo, quando formado por
subunidades iguais; ou heterogêneo, quando formado por subunidades diferentes.
Essas conformações determinam algumas características das proteínas, especialmente a sua função. Por esse
motivo, a desnaturação proteica é um tema de muita importância no estudo das proteínas, pois a partir dela
essas moléculas podem perder sua conformação estrutural, afetando diversas características.
A desnaturação proteica compreende a perda da configuração tridimensional de uma proteína por meio da
quebra das ligações da proteína – sendo que não há quebra das ligações peptídicas, o que mantém a
estrutura primária. A desnaturação pode ocorrer por influência de diferentes agentes (Tabela 1), que podem
ser físicos, como temperatura, cisalhamento e pressão, ou por agentes químicos, como pH, presença de
surfactantes, sais etc.
Tipos de
Agentes Agentes Efeitos
Físico
Temperatura
A ação do calor pode promover o enfraquecimento das
interações (força de Van der Walls etc.). No caso das baixas
temperaturas, pode haver a redução da atividade de água e,
com isso, o comprometimento da interface hidrofílica,
impulsionando a reorganização da molécula proteica,
causando a desnaturação.
Cisalhamento
As forças de cisalhamento podem ser qualquer força
mecânica capaz de reduzir as interações hidrofílicas e
hidrofóbicas nas proteínas, como batedura, agitação e
amassamento.
Pressão
A aplicação de altas pressões nas proteínas pode desnaturá-
las devido à flexibilidade e à compressibilidade dessas
moléculas. Assim, quando altas pressões são aplicadas, pode
haver uma compressão na molécula, o que resulta na sua
modificação estrutural e desnaturação.
Químico
pH
Quando o pH do meio no qual se encontra a proteína se
aproxima do seu pI, isso pode resultar na sua desnaturação,
pois nesse caso a proteína se apresentará sem carga,
favorecendo as interações hidrofóbicas.
Substâncias
orgânicas
A presença de substâncias polares irá afetar a parte hidrofílica
das proteínas, enquanto a presença de substâncias apolares
irá afetar a parte hidrofóbica, promovendo modificações nas
interações, resultando na reestruturação proteica e
desnaturação.
Sais
Como a presença dos sais resulta na redução da atividade de
água, sua presença pode afetar as interações hidrofílicas da
proteína, resultando na sua desnaturação.
Tabela: Agentes causadores da desnaturação proteica. 
Aline Teles.
Esses agentes podem resultar na perda da conformação natural das proteínas, que é a forma como se
apresentam no meio natural, também denominada estado nativo. Mesmo que as proteínas percam sua função
em decorrência da desnaturação, isso não significa que ela seja sempre indesejável – em alguns casos, a
desnaturação pode ser requerida, como para o aumento da digestibilidade proteica, por exemplo.
Uma proteína é considerada de alto valor biológico quando possui em sua composição aminoácidos essenciais
em proporções adequadas. De acordo com a sua composição, as proteínas podem ser:
Simples: Contêm somente aminoácidos. Exemplos: albuminas (lactalbumina do leite, ovalbumina da
clara do ovo), globulinas (glicinina da soja, faseolina do feijão), glutelinas (glúten do trigo), prolaninas
(zeína do milho, gliadina do trigo) e albuminoides (colágeno, queratina, gelatina).
 
Compostos ou conjugados: Contêm proteínas simples unidas às outras substâncias não proteicas.
Exemplos: nucleoproteínas (proteína + ácido nucléico), glicoproteínas (proteína + glícide),
fosfoproteínas (proteína + fósforo, como a caseína do leite e a ovovitelina da gema do ovo),
cromoproteínas (proteína + pigmento, como a hemoglobina do sangue), lipoproteínas (proteína +
lipídeo, como o colesterol) e metaloproteína (proteína + metal, como o cobre ou o ferro).
Quanto à solubilidade ou insolubilidade em água, as proteínas são classificadas em:
Albuminas
 
Globulinas
 
Glutelinas
 
Prolaminas
 
Protaminas
 
Escleroproteínas
As albuminas são solúveis em água ou solução de cloreto de sódio 0,9% (NaCl 0,9%) diluída, as globulinas,
insolúveis em água, mas solúveis em solução de NaCl, as glutelinas, solúveis em soluções ácidas ou soluções
básicas, as prolaminas, solúveis em solução de etanol 70 - 80%, mas insolúveis em água.
Agentes causadores da desnaturação proteica
Conheça, neste vídeo, a estrutura e as transformações estruturais durante a desnaturação proteica.
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Atividade 1
Questão 1
Sabendo que as proteínas são compostas por aminoácidos e que alguns deles são classificados como não
essenciais e outros como essenciais, marque a opção em que se encontram, respectivamente, dois
aminoácidos essenciais e três não essenciais:
A Metionina, isoleucina, alanina, serina, glicina.
B Alanina, serina, glicina, metionina, isoleucina.
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C Glutamina, glicina, metionina, isoleucina, triptofano.
D Treonina, fenilalanina, metionina, serina, glicina.
E Metionina, isoleucina, treonina, serina, glicina.
A alternativa A está correta.
Os aminoácidos que podem ser considerados essenciais são lisina, leucina, treonina, isoleucina, metionina,
triptofano, fenilalanina e valina, e, em algumas situações específicas, arginina e histidina. A arginina é
considerada um aminoácido condicionalmente essencial e a histidina, um aminoácido essencial para as
crianças. Dessa maneira, os outros aminoácidos, como alanina, serina, glicina e glutamina, por exemplo, são
considerados não essenciais.
PIQ de alimentos proteicos
Leite e derivados
O leite é um dos alimentos mais apreciados e altamente consumido no mundo inteiro, especialmente por estar
envolvido na formulação de diversos outros alimentos, como queijos, manteiga, sorvete, iogurte etc. – seus
derivados.
Esse alimentopode ser definido quimicamente, biologicamente e, ainda pela legislação vigente. Esta última
fica a sob a responsabilidade do Regulamento da Inspeção Industrial e Sanitária de Produtos de Origem
Animal (RIISPOA), que define o leite, como:
[...] o produto oriundo da ordenha completa, ininterrupta, em condições de higiene, de vacas sadias, bem
alimentadas e descansadas.
(art. 235 DO DECRETO 9013/2017)
Dessa maneira, entende-se a palavra leite como produto exclusivamente originado por vacas, sendo o leite
oriundo de outros animais especificado no parágrafo § 1º do RIISPOA. Vejamos:
[...] o leite de outros animais deve denominar-se segundo a espécie de que proceda.
(§ 1º DO RIISPOA)
Considerando o ponto de vista biológico, o leite pode ser definido como o produto oriundo da secreção das
glândulas mamárias de mamíferos (fêmeas) que possuem substâncias e nutrientes essenciais ao
desenvolvimento de suas crias, constituindo uma importante fonte de proteínas de alto valor biológico,
vitaminas, sais minerais e energia.
Por fim, é possível definir o leite pelo ponto de vista químico: mistura complexa ou emulsão que
apresenta substâncias orgânicas e inorgânicas, estando presentes água, proteínas, gordura e
carboidratos, mas também sais minerais, vitaminas e algumas enzimas.
Entretanto, a composição do leite pode sofrer influência de diversos fatores, como a raça do animal, o tipo de
alimentação que recebe, sua idade, a estação do ano, clima etc. As fraudes que ocorrem com certa frequência
também podem alterar a composição desse produto. Além disso, deve-se considerar as diferenças na
composição do leite de diferentes espécies.
O conhecimento sobre a composição do leite pode auxiliar na garantia da qualidade e das propriedades
nutricionais, bem como nas adequações a processos tecnológicos. O leite é uma dispersão mista de aspecto
branco, opaco, levemente adocicado, tendendo à neutralidade, constituído de gorduras em emulsão,
proteínas em estado coloidal (caseína) e carboidratos (lactose), sais (citratos), vitaminas B e C em solução,
sendo a água o meio dispersante. Veja a seguir.
Água
Constitui, em volume, o principal componente do leite. Entra em média na percentagem de 87,5%,
influindo sensivelmente na densidade do leite. Como causa da variação da percentagem de água na
composição do leite salientam-se os seguintes fatores: a raça do gado e o tempo de lactação.
Gordura
É o componente com maior variação de percentual, podendo variar de 2 a 6%. Essa variação ocorre
porque a gordura do leite pode ser afetada pela raça do gado, alimentação etc.
A gordura do leite se apresenta na forma de glóbulos esféricos de 0,1 a 20 μm (principalmente entre
3-4 μm) suspensos na fase aquosa do soro em uma quantidade que pode atingir 15 bilhões de
glóbulos/ml. O diâmetro médio dos glóbulos de gordura do leite está relacionado com o conteúdo de
gordura, sendo maior no leite mais gordo.
A membrana do glóbulo de gordura possui uma espessura de 5-10 nm e é a responsável pela
estabilidade do glóbulo. Ela é composta de fosfolipídios, lipoproteínas, cerebrosídios, proteínas,
ácidos nucléicos, enzimas, metais e água ligada. No centro do glóbulo concentram-se os
triglicerídeos mais insaturados e, portanto, mais sujeitos a oxidação.
Em torno de 60 a 70% da gordura do leite é constituída de ácidos graxos saturados. Dois ácidos
graxos de cadeia curta e voláteis, o butírico e o capróico, são os responsáveis pelo aroma
característico do leite.
Carboidratos
Constituem em média 4,7% do leite e, ao contrário da gordura, não apresentam grandes variações. O
carboidrato mais importante do leite é a lactose, formada por uma molécula de glicose e galactose.
A lactose é responsável pelo sabor adocicado do leite e precursora do ácido lático, sendo
industrialmente importante para produtos fermentados, sorvetes, doce de leite e leite condensado.
Esse açúcar é a fonte de produção de ácido láctico pelos microrganismos.
As bactérias lácticas possuem uma enzima chamada lactase que hidrolisa a molécula de lactose nos
seus dois monossacarídeos. Além disso, os açúcares formam reação de Maillard com as proteínas
causando escurecimento do leite aquecido (em temperaturas superiores a 100°C) e perda do valor
nutricional, em especial lisina, que é um aminoácido essencial.
Proteínas
Estão presentes no leite entre 3 a 4%, não apresentando grandes variações, independentemente da
origem. Considerando o leite da vaca, a caseína é a proteína que se apresenta em maior quantidade,
sendo responsável por 80% do total de proteínas presentes. Essa proteína é uma fosfoproteína
insolúvel na forma de sais de cálcio coloidal, sendo relacionada à cor branca característica do leite.
Além disso, é formada por micelas e gordura, podendo ser precipitada apenas pela ação da renina ou
de ácidos. Assim, o restante de proteínas presentes no leite – os outros 20% – é constituído pelas
albuminas, que representam 16%, e pelas globulinas, que representam 4%. Essas proteínas não
coagulam pela ação de ácidos ou renina, mas pela ação do calor, e, por serem solúveis em água,
estão presentes no soro do leite, sendo consideradas proteínas do soro. Em relação às albuminas, é
possível destacar as lactoalbuminas, representadas pela beta-lactoglobulina e pela alfa-
lactoalbumina.
A beta-lactoglobulina é o maior peptídeo do soro (em animais, pois não está presente no leite
humano). Já a alfa-lactoalbumina desempenha importantes funções; apresenta o maior teor de 
triptofano dentre todas as fontes proteicas alimentares e também é rica em outros aminoácidos, como
a leucina, treonina, cistina e lisina. Além disso, a alfa-lactoalbumina é precursora da lactose e pode se
ligar a alguns minerais, afetando positivamente sua absorção.
O leite é considerado um excelente meio de cultura microbiana, justamente por ser fonte de diversos
nutrientes que também podem ser importantes para o metabolismo de diversos microrganismos, fator que
provoca sua fácil contaminação.
Assim, as avaliações físico-químicas são fundamentais para a verificação da qualidade do leite,
levando em consideração suas características microbiológicas, sensoriais, físico-químicas, bem
como para a detecção de possíveis fraudes, como adição de água, presença de contaminantes,
desnate etc.
Diante disso, a RIISPOA dispõe de regras para regulamentar as características que devem estar presentes no
leite, determinando o leite próprio para consumo e o leite impróprio para consumo. De acordo com o Decreto
nº 9.013, de 29 de março de 2017 (atualizado pelo Decreto n. 10.468, de 18 de agosto de 2020), art. 497, são
considerados impróprios para o consumo humano as matérias-primas ou os produtos de origem animal que 
apresentem-se adulterados. Já o art. 504 diz:
[...] para efeito das infrações previstas neste Decreto, as matérias-primas e os produtos podem ser
considerados alterados ou adulterados.
(ART. 504, DECRETO Nº 9013/2017)
E o § 1º considera alterados “as matérias-primas ou os produtos que não apresentem condições higiênico-
sanitárias adequadas ao fim a que se destinam e incorrem em risco à saúde pública.”
Assim, de acordo com a legislação, somente serão considerados próprios para o consumo humano direto o
leite pasteurizado, o leite submetido ao processo de ultra-alta temperatura (UAT ou UHT), o leite esterilizado e
o leite reconstituído.
PIQ de leite e derivados
Neste vídeo, você verá a definição e aprenderá sobre composição e aspectos físico-químicos do leite. Assista!
Conteúdo interativo
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Atividade 2
Questão 1
No leite, existe uma proteína que constitui a maior parte das proteínas totais, sendo fundamental na formação
de produtos derivados, como queijos. Qual das seguintes proteínas é a mais abundante no leite?
A Albumina
B Globulina
C Caseína
D Hemoglobina
E Colágeno
A alternativa C está correta.
A caseína representa cerca de 80% das proteínas do leite e é fundamental na formação do coalho,
essencial na produção de queijos. Ela tem a função de solidificaro leite, transformando-o em uma massa
compacta que será depois processada para criar o queijo.
Carnes e aves
De maneira genérica, as carnes apresentam alta quantidade de água e proteínas, compreendendo
aproximadamente 75% e 19%, respectivamente, além de substâncias não proteicas (~3,5%) e gordura de água
(~2,5%).
Entretanto, é necessário considerar que a carne é o resultado das transformações post mortem que ocorrem
em um tecido extremamente complexo: o tecido muscular, constituído essencialmente pela fibra muscular que
se encontra delimitada por uma membrana denominada sarcolema.
O citoplasma da fibra muscular é preenchido principalmente pelas
miofibrilas – fibras paralelas que correm longitudinalmente à fibra
muscular, preenchem quase por completo o interior da fibra muscular e
estão localizadas no sarcoplasma. Há, ainda, uma rede de túbulos
muito fina presente no citoplasma, denominada retículo
sarcoplasmático. Assim, todos esses são elementos proteicos que
fazem parte do tecido muscular. Miofibrilas é a parte mais fina, seguida
pelo sarcolema e fibra muscular.
De modo geral, as proteínas do músculo podem ser divididas de acordo com sua solubilidade:
Proteínas sarcoplasmáticas
Proteínas solúveis em água ou soluções salinas.
Proteínas miofibrilares
Proteínas solúveis em soluções salinas concentradas.
Proteínas do tecido conjuntivo e estruturais
Proteínas insolúveis (em soluções salinas concentradas e baixas temperaturas).
As proteínas sarcoplasmáticas constituem 30% a 35% da proteína total da musculatura esquelética e, entre
elas, estão a mioglobina e todas as enzimas da glicólise e a maior parte das enzimas da síntese de
carboidratos e de proteínas, sendo suscetíveis à desnaturação. Além disso, apresentam uma mistura de
diversos componentes, incluindo as enzimas glicolíticas.
As proteínas miofibrilares, ou seja, as miofibrilas do músculo estriado contêm como suas principais proteínas:
Miosina
É a proteína encontrada em maior concentração dentre as proteínas miofibrilares, possuindo muitos
aminoácidos com grupos livres que são carregados positiva e negativamente.
Actina
Outra proteína miofibrilar muito importante que pode apresentar duas formas: a G-actina e a F-actina.
A G-actina é uma molécula pequena, quando comparada com as outras proteínas, e na presença de
sais e baixas concentrações de ATP pode se polimerizar dentro da F-actina. Entretanto, a F-actina é
uma proteína fibrosa com unidades globulares que se agregam e formam uma dupla cadeia, podendo
se combinar com a miosina e resultando na formação da actomiosina, uma proteína com caráter
contrátil no músculo vivo e em pré-rigor, mas não no músculo em rigor mortis.
Troponina
Apresenta unidades denominadas troponina A e troponina B, que estão relacionadas ao processo de
contração, representando o fator sensível ao cálcio e um fator inibidor, respectivamente.
Tropomiosina
Composta por aminoácidos, é similar à miosina, apresentando poucos grupos amina livres.
Além das proteínas mencionadas, há aquelas pertencentes ao tecido conjuntivo ou conectivo, caracterizadas
por constituírem a parte menos digerível da carne, ou seja, menos insolúvel. Elas estão relacionadas à textura
da carne pelo fato de sua rigidez ser medida em função dos tecidos conectivos. São chamadas de proteínas
estromáticas, e correspondem de 10% a 15% de toda proteína dos músculos esqueléticos.
O colágeno é outra proteína; caracteriza-se por ser muito solúvel, mas também contribui para a rigidez da
carne, sendo composta por glicina (25% a 35%). A gelatina, entretanto, é a porção parcialmente solubilizada
do colágeno e, assim como este, apresenta alta solubilidade, mas nesse caso em água quente, formando um
gel após o resfriamento. Apesar de ser rica em arginina, possui baixa quantidade de aminoácidos essenciais e
não apresenta cheiro ou sabor.
A carne também pode ter seu valor nutricional influenciado por diversos fatores, como a raça do animal, sua
alimentação, idade, espécie, localização anatômica, exercício e treinamento, assim como vimos no item
voltado ao leite e seus derivados.
Entretanto, para o músculo se transformar na carne que consumimos, este deve ser submetido à
uma série de transformações bioquímicas denominadas rigor mortis.
Para a melhor compreensão desse processo, é necessário saber que os músculos dos animais se contraem
devido a processos de gasto e recuperação de energia por meio de aerobiose, ou seja, em presença de
oxigênio. Desse modo, os músculos não cessam suas funções imediatamente após a morte do animal,
havendo reações bioquímicas que convertem o músculo em carne (que é consumida pelos humanos). Assim,
após a morte do animal, há a interrupção do controle do músculo pelo sistema nervoso e da circulação
sanguínea e, consequentemente, da disponibilidade de oxigênio.
Isso faz com que o músculo “busque” energia via anaeróbia por meio da glicólise anaeróbica, que converte o 
glicogênio muscular em glicose, resultando na produção de ácido lático e na redução do pH, o que influencia
diretamente na qualidade da carne, pois causa alterações nas proteínas musculares. Todavia, o depósito
energético se esgota e, quando isso acontece, há a formação do complexo actomiosina (formado pelas
proteínas miofibrilares actina e miosina), que compreende um complexo irreversível e também o momento em
que o músculo atinge o rigor mortis, que o deixa com um aspecto endurecido e contraído.
Durante todo o processo de conversão do músculo em carne, alguns aspectos importantes, como o estresse
prolongado ou o pré-abate, devem ser controlados, pois influenciam no pH final da carne, afetando a sua 
qualidade. O processo de glicólise anaeróbica pode variar muito, sendo mais lento em bovinos do que em
aves, por exemplo (Tabela 2).
 Tempo necessário para início do rigor
mortis 
Tempo necessário total do rigor
mortis 
Bovinos 12 horas a 24 horas 2 dias a 6 dias
Aves 30 minutos a 1 hora 4 horas a 24 horas
Suínos 6 horas a 12 horas 1 dia a 3 dias
Tabela: Tempo de conversão do músculo em carne, em diferentes animais. 
Aline Teles.
Assim, o pH inicial estando em torno de 7,0, algum tempo depois (geralmente cinco horas) cai para ~6,4 a 6,8,
com uma redução mais drástica somente após 24 horas, atingindo uma faixa de pH entre 5,5 e 5,9. Entretanto,
podem ocorrer algumas alterações indesejáveis no pós-rigor que afetam o pH final da carne.
As principais alterações indesejáveis no pós-rigor ocorrem em função do estresse animal, produzindo dois
tipos de carne: (1) DFD e (2) PSE.
Saiba mais
Rigor mortis A finalização do processo de rigor mortis é a maturação que ocorre pela ação de
proteinases endógenas (catepsinas e calpaínas), capazes de degradar o complexo actomiosina,
“melhorando” a textura da carne, tornando-a mais macia. Geralmente, a maturação é realizada
aplicando-se cloreto de cálcio na carne, imediatamente após o abate, ou embalando-a a vácuo em
temperaturas de 0 a 1°C, durante 10 a 21 dias. 
Após o abate, o pH da carne PSE declina muito mais rápido do que o pH da carne normal. A temperatura das
carcaças imediatamente após o abate é de 1 ºC a 2 ºC maior do que a da carne normal, e o rigor mortis
acontece logo depois. Essas condições causam uma ruptura de algumas células de carne, com o efeito da
perda de líquido celular, uma maciez anormal e uma cor insuficiente. Os dois maiores fatores de
desenvolvimento de carne PSE são: 
Seleção das raças com material genético indesejado.
 
Carne DFD 
Ocorre, geralmente, se o animal tiver uma
redução prévia na sua reserva de glicogênio,
como no caso do estresse prolongado, em que
o glicogênio é gasto (previamente ao abate),
alterando as reações bioquímicas
subsequentes e, consequentemente, a
qualidade final da carne. Quando há essa
perda da reserva de glicogênio, o processo de 
rigor mortis ocorre muito rapidamente,
alterando as reações bioquímicas e o pH final
da carne, que, geralmente, fica mais alto. Esse
é o caso da carne bovina que termina com pH
superior a 6,0, resultando em uma carne
escura, firmee seca, também denominada
dark firm-dry (DFD). 
Carne PSE 
Também ocorre pelo estresse animal,
mas nesse caso se dá geralmente
durante o abate, levando ao acúmulo de
lactato, redução excessiva do pH e
aumento da temperatura do músculo.
Esse conjunto de alterações leva a uma
perda de água no músculo, resultando
em uma carne flácida e de coloração
mais clara, ou seja, carne pálida, flácida e
exsudada ou pale, soft, exsudative (PFE). 
• 
Maus-tratos do animal antes e durante o abate.
Esses animais são muito sensitivos e reagem, ficando estressados e em pânico até a morte. O estresse
provoca hemorragias na carne, especialmente o pernil e o lombo. Essa carne não é uma boa matéria-prima
para fabricar presuntos crus, salames e salsichas.
As causas de carne DFD são menos definidas se comparadas com a carne PSE, mas uma causa importante é
também o tratamento dos animais antes do abate. Um animal muito cansado não tem mais reservas de
glicogênio, a glicólise não ocorre e a queda de pH é insuficiente. A carne DFD é muitas vezes de bois jovens,
criados só dentro de estábulo (criação intensiva). Essa carne não pode ser embalada com ou sem vácuo, e
não serve para presuntos, salames e carne salgada.
Portanto, do ponto de vista da conservação da carne, deve-se diminuir a temperatura da carcaça logo após o
abate o mais rápido possível, para minimizar a desnaturação proteica, o crescimento de microrganismos e
ainda economizar energia.
Controle da qualidade de carnes
Assista ao vídeo e conheça a definição assim como fatores que afetam o aspecto e a qualidade da carne.
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Atividade 3
Questão 1
O complexo actomiosina é formado após o abate do animal e compreende uma etapa importante. Assinale a
alternativa que melhor expressa em que consiste a actomiosina.
A Complexo irreversível responsável pelo esgotamento da energia no músculo.
B Complexo formado pelas proteínas actina e miosina, responsável pelo esgotamento da energia no
músculo.
C Complexo formado pelas proteínas conjuntivas responsáveis pelo aspecto endurecido e contraído do
músculo durante o rigor mortis.
D Complexo formado pelas proteínas conjuntivas responsáveis pelo aspecto amolecido e contraído do
músculo durante o rigor mortis.
E Complexo formado pelas proteínas actina e miosina, responsáveis pelo aspecto endurecido e contraído
do músculo durante o rigor mortis.
A alternativa E está correta.
Após o esgotamento do depósito energético no músculo, há a formação do complexo actomiosina. Trata-se
de um complexo irreversível formado pelas proteínas miofibrilares actina e miosina, que estão envolvidas no
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processo de rigor mortis, em que o músculo atinge um aspecto endurecido e contraído. Entretanto, esse
complexo não é o responsável pelo esgotamento de energia no músculo, sendo apenas uma das
consequências desse evento.
Pescados
A categoria de pescados é bem ampla. De acordo com Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017, é possível
denominar como pescado:
[...] os peixes, os crustáceos, os moluscos, os anfíbios, os répteis, os equinodermos e outros animais
aquáticos usados na alimentação humana.
(Decreto nº 9.013/2017).
Eles se classificam quanto ao estado como são comercializados:
Frescos
Quando não foram armazenados, podendo ter sido submetidos à proteção com gelo.
Resfriados
São aqueles que receberam refrigeração, ou seja, foram armazenados a temperaturas entre -0,5 e
-2,0ºC.
Congelados
Foram armazenados a temperaturas abaixo de -25°C (temperatura de congelamento).
O pescado é um dos alimentos em que a observação das propriedades sensoriais é muito importante para o
controle de sua qualidade, de modo que ele seja considerado próprio ao consumo humano. Dentre as
principais características, é possível mencionar: o brilho metálico do corpo; olhos transparentes e salientes;
escamas brilhantes e bem rentes à pele; carne firme e de consistência elástica com cor específica de cada
espécie; guelras úmidas, com brilho, de cor vermelha ou rosada; a limpeza da superfície do corpo; odor
próprio, natural e suave; ventre roliço e que não deixe marcas duradouras quando pressionado com os dedos;
nadadeiras firmes com resistência a movimentos provocados.
Ainda considerando as características sensoriais, é possível perceber se o pescado é impróprio ao consumo
humano quando ele apresentar:
 
Odor, cor ou sabor anormais.
 
Infestação por parasitas.
 
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Lesões e doenças microbianas que sejam um risco para a saúde humana.
 
Deformações, mutilações e aspecto repugnante.
 
Sinais de ter sido tratado com antissépticos ou conservadores não aprovados pela legislação vigente.
 
Indícios de que foi obtido de águas contaminadas ou poluídas, de pesca não autorizada, ou que tenha
sido recolhido já morto.
 
Mau estado de conservação.
 
Características fora dos limites físico-químicos preconizados pela legislação pertinente.
O pescado é altamente perecível, apresentando maior perecibilidade do que as outras carnes, como a bovina,
por exemplo. Isso ocorre em função do processo de deterioração, que compreende quatro etapas:
Produção de muco
Consiste na liberação de muco quando o organismo está sob condições desfavoráveis, produzindo
assim algumas substâncias como a mucina, por exemplo, glicoproteína que serve de substrato para
bactérias e, consequentemente, de veículo para a entrada destas na carne. Por esse motivo,
preconiza-se a lavagem do pescado como forma de retirar uma grande quantidade de bactérias da
superfície.
Rigor mortis
De modo geral, ocorre da mesma maneira que em outros animais, mas, no caso do pescado, pode
haver um estresse muito alto durante a pesca, fazendo com que ele apresente baixa reserva de
glicogênio. Como consequência, haverá baixa produção de ácido lático e pH mais alto.
Autólise
Consiste no processo de quebra das proteínas e lipídios dos tecidos pela ação de enzimas
proteolíticas e lipídicas, modificando a estrutura da carne de maneira que fique mais amolecida e mais
favorável ao crescimento microbiano, acelerando assim a deterioração do pescado.
Decomposição microbiana
Consiste nas modificações desfavoráveis causadas pelos microrganismos e ocorre em função da
riqueza de nutrientes presentes no pescado. Com a conclusão do rigor mortis há uma série de
reações, como a desnaturação e a degradação das proteínas, o aumento do pH etc., que propiciam
um ambiente favorável ao ataque microbiano e à decomposição do pescado.
Estas etapas não ocorrem, necessariamente, nessa ordem e cada uma delas não apresenta início, meio e fim
determinados; além disso, muitas vezes, sobrepõem-se, ocorrendo simultaneamente.
Qualidade de pescados
Neste vídeo, você conhecerá a definição de pescado e aprenderá como reconhecer as características que
indicam se o pescado é próprio ou não ao consumo humano. Assista!
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Atividade 4
Questão 1
Segundo o Padrão de Identidade e Qualidade (PIQ) de pescados, a consistência da carne é um dos
indicadores essenciais de frescor e qualidade do produto. Em relação à consistência da carne de um pescado
fresco, qual é a característica que deve ser observada?
A Fofa e solta
B Macia e flexível
C Dura e quebradiça
D Firme e elástica
E Rígida e seca
A alternativa D está correta.
A carne de um pescado fresco deve ser firme e elástica, pois essas características indicam que o peixe está
em bom estado de conservação. A firmeza da carne sugere que a musculatura está íntegra e não sofreu
degradação. A elasticidade demonstra que as fibras musculares mantêm sua estrutura natural. Essas
propriedades são sinais de um pescado fresco e de qualidade.
Ovos
De acordo com a legislação, entende-se por “ovo” o ovo de galinha (Gallus gallus domesticus). Os demais são
denominados pelo termo ovo seguido pela designação da espécie da qual procedem: ovo de codorna, ovo de
pata, ovo de avestruz etc. A partir de sua definição biológica, o ovo pode ser consideradoum corpo unicelular
que é formado no ovário ou oviduto, sendo composto por protoplasma e vesículas germinativas, além de
envoltórios que contêm os nutrientes necessários para o desenvolvimento do embrião da espécie produtora.
O ovo é um alimento muito importante na dieta humana, pois, além do alto valor nutritivo, é vendido
a um preço mais acessível, comparado às outras fontes de proteínas, como as carnes e os
pescados, por exemplo.
Nutricionalmente, os ovos são alimentos ricos em proteína, incluindo aquelas de alto valor biológico, e com
baixo teor de gordura, tendo na porção lipídica maiores concentrações de ácidos graxos insaturados, além de
vitaminas, carotenoides, minerais e colina (componente muito importante para o cérebro). Contém
propriedades importantes para a indústria de alimentos, como cor, viscosidade, emulsificação, geleificação e
formação de espuma. Os ovos de diferentes espécies de aves apresentam diferenças quanto ao tamanho,
porém a composição centesimal não apresenta variações significativas.
Em relação às propriedades físicas, o ovo pode pesar de 47 a 50g e sua estrutura física, como pode ser visto
a seguir, apresenta casca, cutícula, poros, membrana externa e interna da casca, câmara de ar, clara ou
albúmen, calazas (que estão presentes nos ovos fecundados), membrana interna ou vitelina, e gema.
Estrutura do ovo.
E qual a diferença entre a clara e a gema?
Clara do ovo
Considerando a constituição química do ovo, a responsável por 56% de sua composição é a clara
(albúmen), uma solução aquosa que contém proteínas de natureza viscosa, o que auxilia na
“proteção”, pois dificulta a chegada das bactérias até a gema.
Entre as proteínas da clara, de alto valor biológico, destacam-se: ovalbumina, conalbumina (ou
ovotransferrina), lisozima e ovomucina, as duas primeiras representando, juntas, 70% do total de
proteínas presentes na clara. A ovalbumina, que representa 50% do total, é uma glicoproteína com
propriedades de gelificação e coagulação (por aquecimento). A conalbumina também é uma
glicoproteína que coagula com o calor, mas em temperaturas mais amenas do que as necessárias
para coagular a ovalbumina.
Gema do ovo
É uma emulsão de gordura em água, em que as proteínas representam um terço da sua composição
total e os lipídios representam dois terços. A fração lipídica apresenta 66% de triglicerídeos, 28% de
fosfolipídeos e 5% de colesterol. A cor característica da gema é uma combinação de pigmentos
naturais que incluem os carotenoides lipossolúveis – xantofilas (luteína e zeaxantina) – e varia de
acordo com a alimentação das aves, ou seja, de acordo com a quantidade de pigmentos presentes na
alimentação (milho, soja etc.). Seu aroma é oriundo das mais de 80 substâncias voláteis que possui e,
em relação às proteínas, é possível dividi-las em duas frações: as que sedimentam e as que não
sedimentam (sobrenadantes). As primeiras são representadas pela lipovitelina e fosfovitina, sendo
que esta última representa 80% das fosfoproteínas da gema do ovo. Essa proteína é capaz de formar
um complexo estável com íons férricos. As proteínas sobrenadantes são representadas pela livetina,
identificada como a albumina do soro.
Os ovos podem ser denominados como “ovos frescos”, sempre que atenderem aos requisitos preconizados
pela Portaria nº 1, de 21 de fevereiro de 1990, que os classifica como:
[...] ovo em casca que não foi conservado por qualquer processo e se enquadre na classificação
estabelecida (art. 707). Este ovo perderá sua denominação de fresco se for submetido intencionalmente
a temperaturas inferiores a 8°C, visto que a temperatura recomendada para armazenamento do ovo
fresco está entre 8°C e 15°C com umidade relativa do ar entre 70% e 90%.
(PORTARIA Nº 1/1990)
O alto teor de água presente no ovo o torna um alimento altamente perecível e, mesmo que possua barreiras
protetoras, como a casca e a clara, é altamente susceptível à contaminação. Por esse motivo, alguns cuidados
devem ser adotados como forma de garantir a qualidade dos ovos e os PIQs específicos para o ovo devem ser
levados em consideração também.
O art. 223 do Decreto nº 9.013, de 29 de março de 2017, dispõe sobre algumas regras:
Os estabelecimentos de ovos e derivados devem executar os seguintes procedimentos, que serão
verificados pelo SIF:I - apreciação geral do estado de limpeza e integridade da casca; II - exame pela
ovoscopia; III - classificação dos ovos; e IV - verificação das condições de higiene e integridade da
embalagem.
(ART. 223 DO DECRETO Nº 9013/2017)
Além disso, o art. 500 do mesmo decreto preconiza as características necessárias para que o ovo seja
considerado impróprio ao consumo:
[...] Além dos casos previstos no art. 497, os ovos e derivados devem ser considerados impróprios para
consumo humano, na forma como se encontram, quando apresentem:I - alterações da gema e da clara,
com gema aderente à casca, gema rompida, presença de manchas escuras ou de sangue alcançando
também a clara, presença de embrião com mancha orbitária ou em adiantado estado de
desenvolvimento; II - mumificação ou estejam secos por outra causa; III - podridão vermelha, negra ou
branca; IV - contaminação por fungos, externa ou internamente; V - sujidades externas por materiais
estercorais ou tenham tido contato com substâncias capazes de transmitir odores ou sabores estranhos;
VI - rompimento da casca e estejam sujos; ou VII - rompimento da casca e das membranas testáceas.
(ART. 500 DO DECRETO Nº 9013/2017)
Em relação aos procedimentos que os estabelecimentos devem adotar, destaca-se a ovoscopia, uma análise
muito simples – consiste em colocar os ovos em um equipamento denominado ovoscópio, cujo foco de luz
incidirá nos ovos, possibilitando sua visualização interna. Desse modo, é possível verificar a câmara de ar
interna – que deve ser pequena –, a gema – que deve estar centralizada – etc. 
Exemplo
Um ovo velho apresentará câmara de ar maior e gema descentralizada, além de casca lisa e com brilho,
clara liquefeita, membrana vitelina rompida (mistura da clara e da gema) e pH básico. 
Para a classificação dos ovos, há duas categorias, “A” e “B”, levando em consideração as suas características
qualitativas.
Ovos de categoria "A"
Casca e cutícula limpas, lisas, de formato normal e intactas.
Câmara de ar com altura de no máximo 6mm, e imóvel.
Gema visível à ovoscopia em forma de sombra, apresentando contorno aparente e podendo se
mover no caso de rotação do ovo, desde que regresse à posição central.
Clara límpida e translúcida, apresentando consistência e calazas intactas, e não apresentando
manchas ou turvação.
Cicatrícula com desenvolvimento imperceptível.
Ovos de categoria "B"
Aqueles considerados inócuos, mas que não se enquadram na categoria “A”.
Apresentam manchas sanguíneas na clara e na gema, pequenas e pouco numerosas.
Obtidos de estabelecimentos avícolas de reprodução, sem ter ocorrido processo de
incubação.
Os ovos da categoria “B” são utilizados exclusivamente para processos de industrialização.
Segundo o RIISPOA, caso os ovos submetidos ao exame de ovoscopia sejam descartados por estarem
trincados, fendidos ou quebrados (desde que a membrana testácea esteja intacta), mas estejam limpos,
podem ser encaminhados para industrialização o mais rapidamente possível.
Controle de qualidade de ovos
Assista ao vídeo sobre o padrão de identidade e qualidade (PIQ) de alimentos proteicos.
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Atividade 5
Questão 1
Na qualidade de ovos, diversos indicadores são utilizados para avaliar a boa qualidade do produto. Esses
indicadores incluem aspectos como a aparência externa, a integridade da casca e a condição interna do ovo.
Qual das seguintes opções não é um indicador de boa qualidade em ovos, de acordo com esses padrões?
A Gema centralizada.
B Clara espessa e firme.
C Câmara de ar pequena.
D Presença de manchas de sangue na gema.
E Casca limpa e íntegra.
A alternativa D está correta.
Manchasde sangue na gema não são um indicativo de boa qualidade e podem ser indesejáveis pelos
consumidores. Podem sugerir problemas na saúde ou no manejo das aves poedeiras. Associa-se a
presença de sangue a contaminações ou defeitos no ovo. Além disso, a aparência de sangue na gema pode
afetar negativamente a aceitação e a percepção de frescor e segurança do alimento. Por essas razões,
esses ovos são menos escolhidos no mercado.
2. Métodos analíticos de proteínas e alimentos proteicos
Análise de Proteínas
Para a análise do teor de proteínas nos alimentos, geralmente, são aplicadas metodologias analíticas indiretas
baseadas na determinação de um grupo ou elemento que pertence à proteína, como a determinação de
elementos como o nitrogênio ou o carbono, por exemplo, ou grupos como os aminoácidos e as ligações
peptídicas.
Posteriormente a essa determinação, é necessário fazer a conversão do teor desse elemento para o conteúdo
de proteína, utilizando um fator de conversão.
Dentre as análises, a de nitrogênio é a mais recorrente, isso porque a maioria das proteínas possui
teor considerável desse elemento em sua composição (a média do teor de nitrogênio nas proteínas
é de 16%). 
Para essa análise, utiliza-se, de modo geral, o fator de conversão 6,25. Entretanto, esse valor depende da
fonte de proteína, ou seja, varia em função do alimento, podendo ser mais específico, como descrito na Tabela
3.
Alimento Fator
Carne 6,25
Arroz 5,95
Trigo 5,70
Leite 6,38
Gelatina 5,55
Feijão 6,25
Soja 5,71
Tabela: Fatores de conversão de nitrogênio para proteína. 
Cecchi, 2003.
O teor de proteínas pode ser avaliado por análises elementares, como:
Análise de carbono
Em alimentos proteicos, essa análise é caracterizada por possuir um fator de conversão mais
constante do que o de nitrogênio, digestão mais fácil e menos erros, em função do teor de carbono
ser maior do que o de nitrogênio. Entretanto, há uma grande dificuldade para a separação entre os
carbonos que pertencem às proteínas e os carbonos que pertencem a outros grupos, dificultando a
identificação.
Análise de nitrogênio
É o tipo de análise mais utilizado e assume que as proteínas apresentam, em média, 16% de
nitrogênio. Então, para cada 100g de proteína, deverá haver 16g de nitrogênio, sendo assumido um
fator de conversão genérico de 6,25, que é utilizado na seguinte equação:
Essa análise pode apresentar erros quando o teor de nitrogênio do alimento difere muito do valor
médio, ou seja, de 16% de nitrogênio. Nesse caso, deve ser utilizado o fator de conversão específico
para o alimento a ser analisado (como mencionado anteriormente e descrito na Tabela 3).
Determinação da fração proteica nitrogenada
A determinação das proteínas também pode ser realizada por meio da avaliação do nitrogênio total de uma
amostra. Nesse caso, um dos métodos mais utilizados é o método de Kjeldahl, em que é possível determinar o
nitrogênio proteico e não proteico; este último, entretanto, representa uma fração muito pequena em relação
ao nitrogênio proteico.
Proposto em 1883, quando Kjeldahl realizava pesquisas sobre proteínas em grãos, o método sofreu diversas
modificações, mas continua fundamentado nas mesmas etapas: digestão, destilação e titulação.
No método Kjeldahl, a razão entre o nitrogênio encontrado na amostra e a proteína estimada vai depender de
alguns fatores, como o tipo de amostra. No caso de alguns alimentos como o trigo, essa razão pode ser
afetada por diversos fatores, incluindo as condições de cultivo/crescimento e a variedade do trigo. Desse
modo, o nitrogênio encontrado pode ser convertido em proteína pela multiplicação desse nitrogênio pelo fator
de conversão do alimento (verificar exemplos na Tabela 3).
A análise ocorre em etapas que incluem:
Digestão
Ocorre com o seu aquecimento por ácido sulfúrico, gerando a oxidação do carbono e do hidrogênio
da amostra, além da redução do nitrogênio, convertendo-o a um sal amoniacal.
O carbono contido na matéria orgânica é oxidado e o dióxido de carbono (CO2) se desprende.
Durante o processo da digestão, a solução passa de uma coloração escura (preto) para um verde-
claro. Além dos agrupamentos proteicos, existe o nitrogênio sob a forma de amina, amida e nitrila, que
é transformado em amônia (NH3), a qual reage com o H2SO4, formando o sulfato de amônio
((NH4)2SO4), que ao esfriar forma cristais.
Destilação
Em que é adicionado aquecimento e hidróxido de sódio concentrado para a liberação de amônia
dentro de uma solução de ácido bórico, com a formação de borato de amônia.
Após a digestão, inicia-se o processo de destilação que pode ser feita por aquecimento direto ou por
arraste de vapor. O sulfato de amônio é tratado com hidróxido de sódio (NaOH), em excesso,
ocorrendo a liberação de amônia. A amônia que desprende na reação é coletada em um frasco
contendo ácido bórico (H3BO3) com o indicador, previamente adaptado ao conjunto da destilação. A
solução contendo ácido bórico com o indicador que no início apresentava coloração rósea adquire a
cor azulada à medida que vai se formando o borato de amônio (NH4H2BO3).
Titulação
Consiste na dosagem do borato de amônia formado por meio de uma titulação com uma solução
ácida, geralmente HCl. Existe outra forma de dosagem que consiste em recolher a amônia em uma
solução ácida para depois titular o ácido que não reagiu com a amônia, por meio de uma solução
básica.
Também existem modificações que podem ser utilizadas nessa metodologia, como a utilização de
catalisadores, tais quais: mercúrio, cobre, selênio e pela adição de sulfato de potássio.
Determinação da fração proteica nitrogenada para o leite
Assista ao vídeo e compreenda a análise de proteína em alimentos, tendo como exemplo o leite.
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Atividade 1
Questão 1
Sabendo que a determinação de proteínas em alimentos é realizada de maneira indireta, é necessário escolher
a técnica correta que também quantifica o nitrogênio presente, pois as proteínas são compostas
majoritariamente por esse elemento. Assinale a opção que melhor reflete essa metodologia de análise.
A As metodologias de determinação das proteínas em alimentos avaliam grupos ou elementos como
nitrogênio e ácidos graxos, por exemplo, que pertencem a esses macronutrientes.
B As metodologias de determinação das proteínas em alimentos avaliam grupos ou elementos como
nitrogênio e carbono, por exemplo, que pertencem a esses macronutrientes.
C As metodologias de determinação das proteínas em alimentos avaliam grupos ou elementos como
carbono e ácidos graxos, por exemplo, que pertencem a esses macronutrientes.
DAs metodologias de determinação das proteínas em alimentos avaliam grupos ou elementos como
carbono e nitrogênio, por exemplo, sendo as metodologias por carbono as mais utilizadas.
E As metodologias de determinação das proteínas em alimentos avaliam grupos ou elementos como
carbono e nitrogênio, por exemplo, não necessitando de um fator de conversão.
A alternativa B está correta.
Os métodos existentes para análise de proteínas em alimentos identificam grupos ou elementos como
nitrogênio e carbono.
A determinação de proteínas em alimentos é realizada por metodologias indiretas, ou seja, outro composto,
que pode ser um grupo ou um elemento das proteínas, é quantificado e posteriormente o valor encontrado
é convertido ao teor de proteínas por meio de um fator de conversão. Desse modo, os elementos mais
utilizados para a quantificação das proteínas em alimentos são o carbono e o nitrogênio.
Análises de identidade e qualidade de leite e produtos
lácteos
Existem algumas análises importantes para a verificação dos PIQs do leite e, de acordo com a Instrução
Normativa (IN), nº 77, de 26 de novembro de 2018, em seu art. 31:
[...] O estabelecimento deve realizar o controle diário do leite cru refrigerado de cada compartimento do
tanque do veículo transportador, contemplando as seguintes análises: temperatura; densidade relativa a
15/15°C (quinze/quinze graus Celsius);teor de gordura; teor de sólidos totais e teor de sólidos não
gordurosos; acidez titulável; pesquisas de reconstituintes de densidade ou do índice crioscópico; índice
crioscópico; pesquisas de substâncias conservadoras; pesquisas de neutralizantes de acidez; teste do
álcool/alizarol na concentração mínima de 72% v/v (setenta e dois por cento volume/volume).
(ART. 31 DA INSTRUÇÃO NORMATIVA Nº 77/2018)
Desse modo, a temperatura do leite cru deve ser de 7ºC a 9 ºC, no máximo, e deve seguir outros padrões para
cada uma dessas análises, como você verá a seguir.
Determinação da densidade ou do índice crioscópico
Trata-se de uma das análises de extrema importância que podem ser realizadas para a verificação dos PIQs
do leite. Como a gordura presente no produto é o único componente sólido que apresenta densidade inferior à
densidade da água, essa determinação pode dar informações sobre a quantidade de gordura – ou até mesmo
de água – presente no leite.
Essa análise também é denominada de reconstituinte do índice crioscópico porque a adição de água no leite,
por exemplo, aumenta o seu ponto de congelamento e a adição de algumas substâncias, como sal, açúcar,
álcool etc., pode reconstituir o seu ponto de congelamento. Assim, essas análises são muito utilizadas para a
detecção de fraudes no leite, como adição de creme, desnatamento ou adição de água.
Matéria gorda ou teor de gordura
Densidade 
A análise de densidade é realizada com um
aparelho chamado termolactodensímetro,
que é introduzido em uma proveta contendo
leite para medir a densidade por meio do
peso específico do leite comparado ao da
água, a uma temperatura de 15°C. 
Índice crioscópico 
A análise do índice crioscópico é
realizada em um aparelho denominado
crioscópio, que permite verificar a adição
de substâncias na amostra por meio da
mudança de temperatura de
congelamento, sendo que os valores
permitidos pela legislação devem ficar
na faixa de -0,555ºH (graus Hortvet,
equivalentes a -0,512ºC e -0,536ºC). 
O teor de gordura do leite pode ser avaliado para controlar sua qualidade e também para a produção de
derivados, como manteiga e creme. Para essa avaliação, o método de Gerber geralmente é o padrão – tem por
base a separação da gordura do leite por meio de centrifugação.
A análise consiste na adição de ácido sulfúrico, da amostra de leite e de álcool amílico em um lactobutirômetro
de Gerber, seguida de centrifugação. O ácido sulfúrico auxilia na digestão dos elementos não graxos e do
álcool amílico na modificação da tensão superficial, melhorando a separação entre a fase aquosa e a fase
lipídica.
Teor de sólidos totais e sólidos totais não gordurosos
Esta análise compreende o extrato seco total de todos os componentes do leite, excluindo-se a água; no caso
dos sólidos totais não gordurosos, exclui-se a água e a gordura.
Para a realização dessa análise utiliza-se a relação da densidade e da porcentagem de gordura e, por meio
desses parâmetros, é possível calcular o extrato seco total e o extrato seco desengordurado.
Determinação da acidez
Trata-se de uma análise rápida, que consiste na titulação da acidez da amostra utilizando uma solução de
hidróxido de sódio (NaOH) e uma solução de fenolftaleína como solução indicadora. A acidez do leite é
expressa em °Dornic (unidade de expressão da acidez no caso de o NaOH ter normalidade igual a N/9) por
causa da utilização de soda Dornic (NaOH N/9) – 1°Dornic representa 0,1mL da solução de NaOH, que
representa 1mg de ácido lático.
A determinação da acidez é realizada com a adição de fenolftaleína no leite, seguida da adição da solução
Dornic, até que se atinja uma coloração rósea na mistura reacional. Essa análise é uma importante ferramenta
que permite a verificação da adição de substâncias alcalinas para correção da acidez no leite e a degradação
da lactose com formação de ácido láctico pela ação de microrganismos, indicando condições ruins de higiene,
sendo preconizado pela legislação que o leite apresente de 14 a 18°Dornic (ou 0,14 a 0,18, se for expresso em
gramas de ácido lático/100mL).
Pesquisa de reconstituintes da densidade
São análises utilizadas principalmente para a verificação de fraudes por adição de creme, água e substâncias
como amido, sacarose e conservadores, que têm a capacidade de resgatar a densidade característica do
produto. Essas análises constituem:
Pesquisa do amido
Como o amido pode ser utilizado no leite para a reconstituição da densidade, realiza-se uma análise
para a avaliação da sua presença no produto. Essa análise consiste na formação de um composto de
coloração azul na presença do amido e pode ser realizada por meio do aquecimento do leite até a
ebulição, seguido de resfriamento e adição de solução de lugol.
Pesquisa de sacarose
Consiste na formação de um composto de condensação de coloração avermelhada entre os
reagentes utilizados, nesse caso a resorcina e as cetoses. A reação ocorre em meio ácido e a
intensidade da cor dependerá do teor de sacarose presente na amostra. Adiciona-se ácido clorídrico
ao leite e a resorcina; posteriormente a mistura reacional é aquecida, apresentando coloração
avermelhada na presença de sacarose.
Pesquisa de conservadores
Algumas substâncias conservadoras podem ser adicionadas ao leite com a intenção de mascarar o
seu real estado de conservação. O melhor exemplo é a adição de formol ao leite, fraude cujo principal
objetivo é fazer o leite parecer ter uma qualidade superior à que realmente apresenta. Desse modo,
para a verificação da presença de formol no leite é necessário adicionar uma solução de ácido
sulfúrico, cloreto férrico e aquecer a mistura reacional até a ebulição. Se houver presença de formol
no leite, a mistura apresentará uma coloração roxa.
As provas que também fazem parte da análise dos PIQs de leite são: prova de álcool e pesquisa de
substâncias alcalinas (prova de alizarol). Ambas são qualitativas e realizadas no leite cru. Vamos conhece-las:
Prova de álcool
Consiste em uma metodologia simples e rápida para a avaliação indireta da estabilidade das proteínas
com a finalidade de verificar a qualidade do leite. Quando o leite apresenta baixa qualidade em
relação às condições higiênicas, pode haver o abaixamento do seu pH em função da produção de
ácido láctico pela fermentação da lactose. Essa redução do pH resulta na instabilidade das proteínas
do leite, que precipitam quando o álcool é adicionado. Nesse teste, uma solução alcoólica é
adicionada ao leite e, após homogeneização, é observado se houve ou não a precipitação das
proteínas – em caso positivo, a precipitação significa que o leite está ácido.
Prova de alizarol
Esta análise também consiste em uma avaliação da acidez do leite. Trata-se de uma avaliação
colorimétrica do pH do leite por meio da mudança de cor, com a utilização de uma solução indicadora
que compreende uma mistura de alizarina com solução de álcool a 72% v/v. Desse modo, além de
funcionar como um indicador de acidez do leite, também avalia sua estabilidade de coagulação. A
análise é realizada pela mistura de partes iguais de leite e da solução indicadora, seguida de
homogeneização. Ao final, a coloração e a formação de grumos são assim observadas:
coloração vermelho-tijolo e sem grumos ou poucos grumos muito finos = leite com acidez
normal e estável ao álcool 72% v/v;
coloração amarela ou marrom claro, apresentando grumos = leite com acidez elevada e não
estável ao álcool 72% v/v;
coloração lilás a violeta = leite alcalino.
Nem sempre esse é um teste muito confiável, pois, quando um leite contaminado é refrigerado, pode haver
mudanças no metabolismo dos microrganismos presentes, inibindo a produção do ácido láctico e fazendo
com que o pH permaneça estável – o que passa a ideia de que não há contaminação.
Algumas análises enzimáticas também podem ser utilizadas para a verificação da qualidade do leite, como se
pode ver a seguir.
A avaliação de algumas enzimas, como a peroxidase e a fosfatase, são importantes para verificar a adequação
dos processos tecnológicos pelosquais o leite é submetido, pois ambas estão presentes no leite cru, mas
apresentam resistências diferentes a esses processos. 
1. 
2. 
3. 
Peroxidase
Análise de peroxidase no leite é utilizada como um indicativo de pasteurização, porque é destruída a
80°C em poucos segundos; assim, se o leite pasteurizado não apresentar essa enzima, pode-se dizer
que ele foi superaquecido, pois o processo de pasteurização não é suficiente para degradá-la. Se o
leite não apresentar essa enzima, isso pode significar a perda de nutrientes, pois o processo foi além
do necessário. A análise é realizada pelo aquecimento da amostra a 45°C por 5 minutos, para
ativação da enzima, seguida da adição de solução hidroalcoólica de guaiacol e adição da solução de
peróxido de hidrogênio. A peroxidase hidrolisa o peróxido de hidrogênio, resultando na liberação de
oxigênio, que reage com o guaiacol transformando-o em uma forma corada (no caso de teste
positivo), resultando em uma coloração salmão.
Fosfatase
Essa enzima, ao contrário da peroxidase, não é desejável no leite processado, sendo utilizada para a
verificação da sua eficiência. Caso o leite pasteurizado apresente a fosfatase é sinal de que o
tratamento térmico não foi realizado adequadamente, pois ela é degradada pela pasteurização. Essa
enzima também apresenta resistência térmica superior à das bactérias patogênicas que podem estar
no leite. A metodologia tradicional para a análise de fosfatase é realizada pela adição da solução de
reagente para fosfatase ao leite e observação de mudança de cor; quando apresentar coloração
amarelo fosforescente significa que a enzima está presente na amostra e, se não apresentar
coloração, significa que não há presença da enzima.
Análise de acidez do leite – Vídeo prático
Confira, neste vídeo, uma demonstração de análise laboratorial da acidez do leite na prática.
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Atividade 2
Questão 1
Análises físico-químicas são de extrema importância para a verificação da qualidade do leite. Algumas dessas
análises, que devem ser realizadas no leite cru refrigerado, compreendem
A análise de temperatura, densidade relativa e teste do álcool/alizarol na concentração mínima de 68%
v/v.
B análise de temperatura, densidade relativa a 20/20 °C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 68% v/v.
C análise de temperatura, densidade relativa a 15/15 °C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 72% v/v.
D análise de temperatura, densidade relativa a 15/15 °C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 68% v/v.
E
análise de temperatura, densidade relativa a 20/20 °C e teste do álcool/alizarol na concentração
mínima de 72% v/v.
A alternativa C está correta.
Existe um conjunto de análises que devem ser realizadas no leite cru refrigerado de acordo com a
legislação vigente: as análises de temperatura, densidade relativa a 15/15 °C e teste do álcool/alizarol na
concentração mínima de 72% v/v. Cabe ressaltar que, para a análise de densidade, há uma temperatura
específica (15°C) e, para a análise de densidade relativa, há uma concentração específica para o álcool
(72%).
Análises de identidade e qualidade de carne e produtos
cárneos
Os produtos de origem animal têm sua fiscalização sob a responsabilidade do Ministério da Agricultura,
Pecuária e Abastecimento (Mapa), por meio do selo SIF (Serviço de Inspeção Federal), obrigatório para que o
consumidor possa verificar que aquele produto está dentro dos padrões de identidade e qualidade.
Como em outros produtos, os aspectos sensoriais, muito importantes, são os primeiros a serem observados.
Veja na tabela a seguir.
Atributo Características das carnes frescas
Aparência
Uniforme, sem acúmulo sanguíneo, corpos estranhos e presença de limo na
superfície. A gordura deve ser de uma tonalidade que varia de branca a amarela
e não deve apresentar pontos hemorrágicos. A cor das carnes deve ser
uniforme, sem manchas escuras ou claras, variando na espécie bovina, do
vermelho-escuro ou pardacento ao vermelho-cereja ou claro (em diferentes
níveis ou intensidades).
Textura
Normalmente é firme, compacta, elástica e ligeiramente úmida. A gordura deve
mostrar-se firme ao tato.
Odor
Característico de cada espécie. A carne e a gordura devem ter odor suave e
agradável.
Sabor
Suave e característico de cada espécie. Varia segundo raça, idade e regime
alimentar do animal. Um complexo conjunto de substâncias químicas é
responsável pelo sabor da carne.
Tabela: Características dos atributos sensoriais de carnes frescas. 
Aline Soares Cascaes Teles.
Alguns aspectos da carne podem ser avaliados por provas físico-químicas para a verificação da sua
identidade e qualidade. Algumas dessas análises são:
Aspectos sensoriais
Os atributos sensoriais (odor, sabor, cor e textura) contribuem muito para a aceitação da carne. Os
segmentos da cadeia alimentar devem estar cientes de que as propriedades sensoriais aceitáveis são
fundamentais no momento da venda e do consumo.
Prova de filtração
Essa análise consiste na avaliação do volume de extrato aquoso resultante da filtração em papel de
filtro de porosidade padronizada em tempo padronizado. O principal objetivo é indicar atividade
microbiana, pois esta hidrolisa as proteínas, fazendo com que a filtração tenha seu tempo alterado
durante a análise. Faz-se uma mistura da amostra com água (mistura heterogênea), que é filtrada em
papel de filtro. A análise gera uma resposta qualitativa do material filtrado, pois é possível observar
cor e odor: límpido, rosado e com odor característico em carnes frescas; e turvo, de cor groselha,
com odor amoniacal ou sulfídrico em carnes em mau estado de conservação. Em relação à resposta 
quantitativa, ela é possível pela observação do tempo de filtração, que deve ser de cinco minutos
para as carnes frescas próprias para o consumo, seis a 10 minutos para carnes que não estão muito
bem conservadas, e de 10 minutos ou mais para as carnes em mau estado de conservação.
Prova de cocção
Consiste em uma análise qualitativa na qual se pode avaliar diversos aspectos, como limpidez da
mistura reacional, odor, consistência e sabor. A análise é realizada por meio do cozimento de uma
pequena amostra de carne em água por cinco minutos, em média. Depois disso, deve-se observar o
resultado: nas carnes em bom estado de conservação o caldo terá aspecto límpido, odor suave e
característico da carne, consistência firme e sabor próprio.
Determinação do pH
Consiste na verificação do pH da carne, podendo ser realizado diretamente na amostra ou pelo
método potenciométrico, em que a amostra é misturada com água destilada e faz-se a leitura dessa
mistura reacional com auxílio de um equipamento denominado potenciômetro. Os resultados de pH
indicarão se a carne está em bom ou mau estado de conservação. O pH de 5,8 a 6,2 é o ideal; pH 6,4
corresponde a carnes que devem ser consumidas rapidamente; já se o pH > 6,5 é porque as carnes
estão no início da decomposição.
Prova de Éber
Consiste na avaliação da presença de gás sulfídrico decorrente de atividade microbiana. Isso
acontece porque o enxofre, em meio ácido, se converte em ácido sulfídrico, sendo ligado ao acetato
de chumbo ou pumblito de sódio; a partir daí, dá origem ao sulfito de chumbo, cuja coloração é cinza.
Desse modo a amostra é colocada em um Erlenmeyer tampado com papel de filtro embebido com
reagente e, caso a amostra apresente atividade microbiana, o papel de filtro ficará escuro.
Prova de Nessler
Essa análise é baseada na avaliação da presença de atividade microbiana na carne, pois os
microrganismos podem decompor os aminoácidos à amônia. Utiliza-se o reagente de Nessler, que
consiste em uma solução alcalina de tetraiodomercurato de potássio que reage com o radical amônia
da amostra (quando houver), formando um complexo de coloração amarelo-alaranjado. Caso a carne
esteja em bom estado de conservação, a coloração será amarelo-esverdeado. A prova pode ser feita
utilizando a parte líquida obtida no