AULA Aminoacidos

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AMINOÁCIDOS
-Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). A única exceção é prolina, que contém um grupo imino (-NH-) no lugar do grupo amino.
- Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada:
-NH3+			-COO-			-NH2+-
FÓRMULA BÁSICA COMUM:
Dois grupos: Apolares e Polares.
Apolares (Hidrófobos):
Polares (Hidrófilos):
Polares com carga positiva (Básicos)				 Polares com carga 
 negativa (Ácidos)
Aminoácidos		Tipo de cadeia lateral		Aminoácidos		Tipo de cadeia lateral
glicina			apenas um hidrogênio		lisina			grupos nitrogenados
							arginina
alanina			hidrocarbonada
valina 							serina			grupo hidroxila
leucina							treonina		
isoleucina
							cisteína		grupo tiol
ácido aspártico	grupo carboxílico		metionina		grupo tioéster
ácido glutâmico
							fenilalanina		grupo aromático
asparagina		grupo amida			tirosina
glutamina
							histidina		grupo imidazólico
prolina			nitrogênio amínico		triptofano		grupoindólico
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos têm pelo menos dois grupos ionizáveis, que podem existir na forma protonada (-COOH, -NH3+) ou na forma desprotonada (-COO-, -NH2)
A carga elétrica dos aminoácidos varia varia com o pH.
Os aminoácidos formam polímeros: PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
QUIRALIDADE SO AMINOÁCIDOS
	Os aminoácidos D também ocorrem, mais freqüentemente em paredes de células bacterianas e alguns antibióticos, eles NÃO são encontrados em proteínas.
AMINOÁCIDOS INCOMUNS
- Certos aminoácidos ocorrem em algumas proteínas, mas não ocorrem em todas.
- Eles são derivados de aminoácidos comuns (padrão) e são produzidos por modificações de aminoácidos comuns, depois de a proteína ser sintetizada pelo organismo em um processo chamado de modificação pós-tradução.
- Dois aminoácidos merecem destaque especial, uma vez que ambos são precursores-chave para muitos hormônios e neurotransmissores: tirosina e triptofano.
- Hidroxiprolina e Hidroxilisina diferenciam-se dos aminoácidos parentais por possuírem grupos hidroxila em suas cadeias laterais.
- A tiroxina difere-se da tirosina por ter um grupo aromático extra que contém iodo, ela é encontrada somente na glândula tireóide, ligada à proteína tiroglobulina.
OUTRAS FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
	Alguns aminoácidos desempenham outras funções biológicas além de serem constituintes de proteínas e oligopeptídeos.
- Sendo o aminoácido mais simples, a glicina está entre os mais solúveis em água, e é freqüentemente adicionado a outras moléculas para torná-las mais solúveis, de modo que possam ser excretadas pela urina.
- A metionina produz um derivado, a S-adenosilmetionina, que é a fonte do grupo metila em muitas reações de metilação
- A remoção do grupo ácido da histidina, leva a formação da histamina, que é um vaso dilatador potente, aumentando o diâmetro dos vasos sangüíneos. A histamina é liberada como parte da resposta imune, para aumentar o volume sangüíneo no local e permitir o acesso de células brancas do sangue. Isso resulta no inchaço e no entupimento nasal associados ao resfriado. A maioria dos medicamentos para resfriado contém anti-histamínicos para superar esses entupimentos.
- A arginina é um aminoácido básico que está envolvida no ciclo da uréia, uma série de rações de importância fundamental no uso do nitrogênio pelos seres vivos.
PROTEÍNAS
Constituem o componente celular mais abundante;
São as moléculas mais diversificadas quanto à forma e função;
São formadas por aminoácidos através de ligações peptídicas.
Funções:
Estruturais e dinâmicas:
Formam os componentes do esqueleto celular e de estruturas e sustentação;
São catalisadores biológicos (enzimas);
Transporte de moléculas;
Defesa do organismo;
Controle global do organismo (hormônios);
São responsáveis por mecanismos contrácteis (contração muscular);
Controlam a atividade genética (proteínas reguladoras se ligam ao DNA).
LIGAÇÃO PEPETÍDICA
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
A seqüência de aminoácidos determina a estrutura espacial da proteína.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
A estrutura primária é a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo específica para cada proteína.
Estrutura primária de uma proteína. Essa seqüência de aminoácidos é encontrada numa subunidade da molécula de hemoglobina. Substituição do aminoácido número 6 por valina resulta na hemoglobina da hemácea falciforme.
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A estrutura secundária descreve as estruturas regulares bidimensionais formadas por segmentos de cadeia polipeptídica. Essas estruturas são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Existem dois modelos: (-hélice e (-preguiada.
Ponte de hidroênio:	
(-HELICE
A. apenas átomos de carbono ( são mostrados na fita helicoidal; B. apenas são mostrados o nitrogênio (N), o carbono ( e o carbono carbonílico da cadeia priciapal; C. toda a hélice.
Uma superélice. Duas hélices enroladas uma em torno da outra. Exemplo: as pontas preguiadas do porco espinho são feitas de queratina, uma proteína rica em superélices de (-hélices.
Modelo compacto da hélice tríplice do colágeno. Proteína abundante nos mamíferos. O colágeno é o principal componente fibroso da pele, osso, tendão, cartilagem e dentes. Possui cerca de 1.000 aminoácidos de comprimento em cada cadeia.
(-PREGUEADA
Folha pregueada (. Fitas ( adjacentes estendem-se em sentidos opostos. Pontes de hidrogênio entre grupamentos NH e CO de fitas adjacentes estabilizam a estrutura. As cadeias laterais (mostradas em verde) estão acima e abaixo do plano da folha. (Fonte:Stryer)
organização de duas cadeias polipeptídicas em folha ( pregueada.
Estabilizada por pontes de H intercadeias.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
A estrutura terciária descreve o desdobramento final da cadeia polipeptídica. Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir, através de ligações não-covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos
Interações hidrofóbicas
Pontes de hidrogênio
Pontes salinas
Interações eletrostáticas
Pontes de dissulfeto
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
A estrutura quaternária descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades), para compor uma proteína funcional oligomérica. A estrutura quaternária pe mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantêm a estrutura terciária.
		
Interior da mioglobina. Cadeias laterais		Estrutura quaternária da hemoglobina.
Apolares em amarelo. Cadeias laterais		Subunidades idênticas (,em amarelo
Polares em azul. Demais cadeias em 		e laranja. Subunidades idênticas ( em
Branco e o grupo HEME em vermelho.		azul e verde. Grupamentos HEME em
							vermelho
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS
Proteínas globulares 
Proteínas fibrosas
PROTEÍNAS SIMPLES E CONJUGADAS
Proteínas simples
quando hidrolisadas, essas proteínas produzem apenas aminoácidos ou derivados de aminoácidos.
Proteínas conjugadas
quando hidrolisadas, essas proteínas produzem aminoácidos e mais algum outro tipo de composto.
proteínas conjugadas consistem em uma proteína simples combinada com um composto não protéico, chamado de grupo prostético.
	PROTEÍNAS CONJUGADAS
	TIPO
	GRUPO PROSTÉTICO (porção não-protéica da combinação)
	exemplos
	Nucleoproteínas
	Ácido nucléico
	Cromossomos
	Glicoproteínas
	Carboidratos
	Mucina na saliva
	Fosfoproteínas
	Fosfato
	Caseínano leite
	Cromoproteínas
	Grupo cromóforo (grupo gerador de cor)
	Hemoglobina, hemocianina, flavoproteínas, citocromo
	Lipoproteínas
	Lipídios
	Fibrina no sangue
	Metalproteínas
	metais
	Ceruluplasmina (contendo Cu) e siderofilina (contendo Fe) no plasma sangüíneo.
DESNATURAÇÃO 
A desnaturação de uma proteína refere-se ao desdobramento e rearranjo de estruturas secundárias e terciárias de uma proteína sem rompimento das ligações peptídicas.
proteína desnaturada perde sua função biológica
condições - moderadas: o processo pode ser reversível
 - drásticas: irreversível
Reagentes ou Condições Causadoras de Desnaturação:
Álcool 
Formação de pontes de hidrogênio que competem com ligações que ocorrem naturalemte nas proteínas. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
Sais de Metais Pesados
Cloreto mercúrico ou nitrato de prata precipitam as proteínas através da dissociação das ligações de pontes salinas e pontes de dissulfeto. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
Essas substâncias são venenosas, quando ingeridas, devido precipitarem as proteínas do corpo. O antídoto é a clara de ovo, os sais reagem com a clara, devido possuir carga oposta, e precipitam.
Calor
aquecimento moderado causa desnaturação reversível.
aquecimento vigoroso causa desnaturação irreversível.
Reagentes Alcalóidicos
Ácido tânico e ácido pícrico formam compostos insolúveis com proteínas. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
Ácido tânico é usado no tratamento de queimaduras. No local queimado ela causa precipitação das proteínas na forma de um revestimento tenaz, o que reduz a perda de água e exposição ao ar.
Radiação
luz ultravioleta e raio X podem causar coagulação das proteínas, rompendo ligações de ponte de hidrogênio e hidrofóbicas. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
A pele absorve e impede a passagem de raios ultravioleta provenientes do sol, de modo que eles não atingem as células internas. 
pH
Variações de pH podem romper pontes de hidrogênio e pontes salinas. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
As proteínas são coaguladas pela presença de ácidos como ácido clorídrico, sulfúrico e nítrico.
Teste do anel de Heller: urina e ácido nítrico, determina a presença de albumina através da formação de um anel branco (albumina precipitada) na interface dos líquidos.
Agentes Oxidantes e Redutores
Agentes oxidantes: branqueadores
Agentes redutores: sulfetos e oxlatos
Rompem ligações de pontes de dissulfeto. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
Soluções salinas
A maioria das proteínas são insolúveis em soluções salinas saturadas e precipitam sem sofrer modificações. 
Sais: NaCl, Na2SO4 ou (NH4)2SO4.
Estrutura terciária de uma proteína. Note que a hélice espiral representa a estrutura secundária, que por sua vez é constituída de vários aminoácidos na seqüência especificada pelo RNAm.
são proteínas que apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma aproximadamente esférica;
são geralmente solúveis;
desempenham funções dinâmicas.
apresentam forma alongada;
são geralmente insolúveis;
desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos.
Os aminoácidos que ocorrem nas proteínas são todos na forma L.
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