Exercícios de Carboidratos 2

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LISTA DE EXERCÍCIOS 
ESTRUTURA E FUNÇÃO DE CARBOIDRATO, LÍPIDES, AMINOÁCIDOS, 
PROTEÍNAS E ENZIMAS 
 
1. Definir carboidrato, monossacarídio, oligossacarídeo e 
polissacarídeo. Dar exemplos de cada classe. 
2. Descrever como as monoses são classificadas. 
3. Fazer a ciclização de uma aldopentose e de uma cetohexose. 
4. Fazer a estrutura de um dissacarídeo formado por 2 glicose em 
ligação β 1→4. 
5. Diferenciar dissacarídeo redutor de dissacarídeo não redutor. 
6. Definir polissacarídeo. Citar exemplos de polissacarídeos estruturais 
e de reserva 
7. Qual a diferença estrutural mais importante entre polissacarídeos 
estruturais e de reserva? 
8. Descrever as estruturas do amido e do glicogênio. 
9. Listar as funções dos carboidratos. 
10.Embora a celulose não seja fonte de glicose para o organismo 
humano, sua presença na alimentação diária é muito importante. 
Justifique, explicando o porquê da celulose não fornecer glicose 
para o homem. 
11.Como os ácidos graxos são classificados? 
12.Qual a relação entre peso molecular e temperatura de fusão dos 
ácidos graxos? E número de insaturações e temperatura de fusão? 
13.Qual é a configuração geométrica das duplas ligações dos ácidos 
graxos encontrados na natureza? Definir ácidos graxos trans e 
indicar sua origem. 
14.Definir ácidos graxos essenciais e citar aqueles essenciais para os 
seres humanos. 
15.Descrever as vantagens, para os seres vivos, do armazenamento 
de energia na forma de triacilgliceróis. 
16.Descrever as seguintes categorias de lipídeos: triacilgliceróis, 
glicerofosfolipídiios, esfingolipídios e esteróides. Quais dessas 
categorias podem ser agrupadas como fosfolipídios? E como 
glicolipídios? 
17.Correlacionar a consistência das gorduras animais e dos óleos 
vegetais com a estrutura e as propriedades físicas dos ácidos 
graxos que contém. 
18.Mostrar a diferença entre óleos vegetais e gorduras animais, 
utilizados na alimentação humana quanto a (o): 
a- digestibilidade; 
b- proporção de ácidos graxos insaturados 
c- teor de ácidos graxos essenciais 
d- teor de colesterol. 
19.O que são prostaglandinas, leucotrienos e tromboxanas e de qual 
substância são derivados. 
20.Explicar detergência. Qual a característica dos lipídeos responsável 
por esta propriedade? 
21.Mostrar a reação de saponificação. 
22.Quais os tipos de rancificação? Como pode ser evitada? 
23.O que é índice de iodo e qual a sua finalidade? 
24.Citar as funções do colesterol. 
25.Indicar a porção hidrofílica e a hidrofóbica dos diferentes tipos de 
lipídios anfipáticos. Indicar em que fração celular, os lipídios 
anfipáticos são comumente encontrados. 
26.Caracterizar as classes principais de lipoproteínas plasmáticas, 
indicando a sua função. 
27.Escrever a fórmula de um aminoácido. Dar exemplo de aminoácidos 
que apresentam: 
a-) um grupo amino e dois grupos carboxílicos 
b-) um grupo carboxílico e dois grupos aminos. 
28.Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. 
29.Demonstrar como separar 3 aminoácidos (A,B e C) que compõem 
uma mistura, sob ação de um campo elétrico, dados os valores de 
pI de cada aminoácido: 
Aminoácido A pI= 4,0 Aminoácido B pI= 6,0 Aminoácido C pI= 8,0 
30.Definir aminoácido essencial, modificado e protéico. Dê exemplos 
de cada definição. 
31.Esquematizar a ligação peptídica e indicar sua principal 
característica. 
32.Escrever a estrutura do seguinte peptídeo: ala-cis-lis-glu-gli. 
Indicar as ligações peptídicas, o CT e o NT. 
33.Dar exemplos de peptídeos com função fisiológica. 
34.Definir proteínas globulares e fibrosas. 
35.Definir estrutura primaria e indicar o tipo de ligação que a mantém. 
36.Definir estrutura secundária e indicar o tipo de ligação que a 
mantém. 
37.Definir estrutura terciária e indicar os tipos de ligações que a 
mantém. 
38.Definir estrutura quartenária e indicar os tipos de ligações que a 
mantém. Citar o tipo de proteína que possui este tipo de estrutura. 
39.Indicar como se distribuem os grupos polares e apolares na 
molécula de uma proteína globular. 
40.Definir ponto isoelétrico (pI) de uma proteína e indicar como pode 
ser determinado. 
41.Uma proteína apresenta pI = 6,0. Mostrar o tipo de carga total ela 
adquire quando sua solução aquosa apresentar pH de: 
a-) 2,0 b-) 6,0 c-) 10,0 
42.Definir desnaturação de uma proteína e descrever o efeito do pH e 
da temperatura sobre a estrutura das proteínas. 
43.Citar quatro exemplos de proteínas com função não enzimática. 
44.Descrever a estrutura quartenária da hemoglobina, indicando: 
a-) o sítio de ligação com o oxigênio 
b-) o sítio de ligação com o CO2 
c-) o sítio de ligação com 2-3difosfoglicerato 
45.Descrever o efeito do 2,3 difosfoglicerato sobre a ação da 
hemoglobina. 
46.Definir efeito Bohr. 
47.Indicar a alteração que a HbS (anemia falciforme) apresenta. E 
como ela pode ser diferenciada da HbA (do adulto normal) 
48.Definir enzima, substrato e sítio ativo. 
49.Escrever a reação de formação de produto (P) a partir de enzima 
(E) e substrato (S). 
50.Descrever o mecanismo de ação enzimática. 
51.Citar exemplos de diferentes graus de especificidade das enzimas. 
52. Fazer um gráfico da velocidade da reação S→P, catalisada 
enzimaticamente, em função da concentração de S. Indicar no 
gráfico a velocidade máxima e o Km. 
53.Definir constante de Mchaelis-Menten (Km) e mostrar a relação 
entre o seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato. 
54.Descrever a transformação de Lineweaver Burk (duplo recíproco) e 
para que serve. 
55.Definir inibidor competitivo e não competitivo e dar exemplos. 
56.Quais as variações que ocorrem no Km e na Vmáx de uma enzima 
inibida competitivamente e não competitivamente. 
57.Definir cofator e coenzimas. 
58.Definir isoenzimas e indicar sua aplicação no diagnóstico de 
moléstias. 
59.Definir zimogênos e dar exemplos. 
60.Caracterizar enzima alostérica. Definir centro alostérico e efetores 
positivo e negativo. 
61.Definir regulação enzimática por modificação covalente.