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Bioquímica Aula 5 (aminoácidos e peptídeos)

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Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
BIOQUÍMICA 
“Aminoácidos e Peptídeos” 
Aula 5 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Proteínas 
 Lipídios 
 Glicídios 
 Ácidos nucleicos 
BIOMOLÉCULAS 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Biomoléculas orgânicas mais abundantes nos 
seres vivos; 
 Deriva de Prôtos (grego) que significa em 
primeiro lugar; 
 Ocorrem em todas as células e em todas as 
partes das células. 
PROTEÍNAS 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Apresentam uma enorme diversidade de 
funções biológicas; 
 Produtos finais das vias da informação 
 Instrumentos moleculares por meio dos 
quais a informação genética é expressa 
PROTEÍNAS 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
luzATPluciferina luciferase 
 Eritrócitos (hemoglobina) 
Queratina 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Enzimática 
lipases 
Nutricional 
Hormonal Transporte 
Armazenamento 
Sistemas contrácteis 
Estrutural 
Imunidade 
ferritina 
hemoglobina insulina 
colágeno 
imunoglobolina 
caseína 
troponina 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Subunidades monoméricas relativamente 
simples fornecem a chave para a estrutura 
de milhares de proteínas, desde as mais 
simples até as mais complexas; 
 São construídas a partir do mesmo conjunto 
de 20 aminoácidos (AA) 
DE QUE SÃO FORMADAS AS PROTEÍNAS? 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
AMINOÁCIDOS 
Grupo 
amino 
Grupo 
carboxila 
α 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
CH3 
alanina 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
H 
glicina 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
AMINOÁCIDOS 
A natureza é canhota: reações específicas 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Grupo R não polares hidrofóbicos 
7 aminoácidos 
 
Glicina: menor AA 
 
Metionina: átomo de S 
 
Prolina: estrutura cíclica 
(reduz a flexibilidade nas 
proteínas) 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Grupo R aromáticos 
 AA hidrofóbicos (fenilalanina é mais apolar) 
 O grupo OH da tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a H2O 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Grupo R polares não carregados 
Solubilidade intermediária em H2O 
 
Grupos OH: serina e treonina 
 
Gupo amida: asparagina e glutamina 
 
Gupo sulfidril: cisteina 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Grupo R carregados positivamente 
Aminoácidos básicos 
Carga positiva 
Lisina: segundo grupo amino 
Arginina: grupo guanidina 
Histidina: grupo imidazol 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Grupo R carregados negativamente 
Aminoácidos ácidos 
Carga negativa 
Segundo grupo carboxílico 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOS 
 Possuem nomes comuns ou triviais 
 Em alguns casos derivados da fonte da qual 
ele foi primeiro isolado 
 Asparagina: encontrado no aspargo 
 Glutamato: encontrado no trigo (glúten) 
 Tirosina: encontrado no queijo (tyros) 
 Glicina: sabor doce (glycos) 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
REPRESENTAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Por convenção foram atribuídas: 
 Abreviações de três letras: Gly, Ala, Pro 
 Símbolos de uma letra: G, A, P 
 São usados como sinais caligráficos para 
indicar a composição e a sequência dos AA 
nas proteínas 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
AA Abrev. Símb. 
Glicina Gly G 
Alanina Ala A 
Prolina Pro P 
Valina Val V 
Leucina Leu L 
Isoleucina Ile I 
Metionina Met M 
Fenilalanina Phe F 
Tirosina Tyr Y 
Triptofano Trp W 
AA Abrev. Símb. 
Serina Ser S 
Treonina The T 
Cisteína Cys C 
Asparagina Asn N 
Glutamina Gln Q 
Lisina Lys K 
Histidina His H 
Arginina Arg R 
Aspartato Asp D 
Glutamato Glu E 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Ser Met Val Ser Tyr 
Trp Gly Cys Phe Val 
Asn Phe Pro Met Leu 
Ser Phe Cys Gly Tyr 
Gln Gly Pro Phe Val 
Met Gly Leu 
GMVPAGLFWNQMG
AYWSTCSGALMQC
TWFLGPAMWLVYF
YWSTGQMWGMPA 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 O mais admirável é que as células podem 
produzir proteínas com propriedades e 
atividades das mais diferentes, 
simplesmente unindo os mesmos 20 AA em 
muitas combinações e sequências diferentes. 
20 AA = DIFERENTES PROTEÍNAS 
ENZIMAS 
HORMÔNIOS 
ANTICORPOS 
TRANSPORTADORES 
FIBRAS MUSCULARES 
PENAS TEIAS DE ARANHA 
CHIFRE 
PROTEÍNA DO LEITE 
ANTIBIÓTICOS 
VENENOS 
E MUITO MAIS... 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Já sabemos que os AA formam as proteínas 
 Mas como os AA se ligam (se unem)? 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Duas moléculas de AA se unem através de 
uma ligação covalente (peptídica) 
 A ligação é formada pela remoção de 
elementos da água (desidratação) 
 Um grupo α-carboxila de um AA com 
 Um grupo α-amino de outro AA 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Ligação peptídica 
condensação hidrólise 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 Reação de condensação (comum nas células biológicas) 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu 
Os peptídios são nomeados começando com o resíduo do 
terminal amino que, por convenção, é colocado a esquerda 
serilgliciltirosilalanilleucina 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
 2 AA: dipeptídio (Asp - Phe) 
 3 AA: tripeptídio (Ala - Ser - Tyr) 
 4 AA: tetrapeptídio (A - P - G - V) 
 5 AA: pentapeptídio (D - Y - G - A - F) 
 5 AA < oligopeptídio < 50 AA 
 >50 AA: polipeptídio 
 Milhares de AA: Proteínas 
PEPTÍDIOS 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
EXERCÍCIO 
 Escreva o nome dos AA, a estrutura dos peptídeos 
formados e seus respectivos nomes 
 Asp – Phe 
 Ala – Ser – Tyr 
 A – P – G – V 
 D – Y – G – A – F 
 D – F – G – S – C – E – I 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
Prof. Dr. Ed Carlos Morais 
REFERÊNCIA: 
Lehninger - Princípios 
de Bioquímica 
Capítulo 3 (Aminoácidos, 
Peptídeos e Proteínas)

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