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Prof. Dr. Ed Carlos Morais Prof. Dr. Ed Carlos Morais BIOQUÍMICA “Aminoácidos e Peptídeos” Aula 5 Prof. Dr. Ed Carlos Morais Proteínas Lipídios Glicídios Ácidos nucleicos BIOMOLÉCULAS Prof. Dr. Ed Carlos Morais Biomoléculas orgânicas mais abundantes nos seres vivos; Deriva de Prôtos (grego) que significa em primeiro lugar; Ocorrem em todas as células e em todas as partes das células. PROTEÍNAS Prof. Dr. Ed Carlos Morais Apresentam uma enorme diversidade de funções biológicas; Produtos finais das vias da informação Instrumentos moleculares por meio dos quais a informação genética é expressa PROTEÍNAS Prof. Dr. Ed Carlos Morais Prof. Dr. Ed Carlos Morais luzATPluciferina luciferase Eritrócitos (hemoglobina) Queratina Prof. Dr. Ed Carlos Morais Enzimática lipases Nutricional Hormonal Transporte Armazenamento Sistemas contrácteis Estrutural Imunidade ferritina hemoglobina insulina colágeno imunoglobolina caseína troponina Prof. Dr. Ed Carlos Morais Subunidades monoméricas relativamente simples fornecem a chave para a estrutura de milhares de proteínas, desde as mais simples até as mais complexas; São construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos (AA) DE QUE SÃO FORMADAS AS PROTEÍNAS? Prof. Dr. Ed Carlos Morais AMINOÁCIDOS Grupo amino Grupo carboxila α Prof. Dr. Ed Carlos Morais CH3 alanina Prof. Dr. Ed Carlos Morais H glicina Prof. Dr. Ed Carlos Morais AMINOÁCIDOS A natureza é canhota: reações específicas Prof. Dr. Ed Carlos Morais CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Grupo R não polares hidrofóbicos 7 aminoácidos Glicina: menor AA Metionina: átomo de S Prolina: estrutura cíclica (reduz a flexibilidade nas proteínas) Prof. Dr. Ed Carlos Morais CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Grupo R aromáticos AA hidrofóbicos (fenilalanina é mais apolar) O grupo OH da tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a H2O Prof. Dr. Ed Carlos Morais CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Grupo R polares não carregados Solubilidade intermediária em H2O Grupos OH: serina e treonina Gupo amida: asparagina e glutamina Gupo sulfidril: cisteina Prof. Dr. Ed Carlos Morais CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Grupo R carregados positivamente Aminoácidos básicos Carga positiva Lisina: segundo grupo amino Arginina: grupo guanidina Histidina: grupo imidazol Prof. Dr. Ed Carlos Morais CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Grupo R carregados negativamente Aminoácidos ácidos Carga negativa Segundo grupo carboxílico Prof. Dr. Ed Carlos Morais NOMENCLATURA DOS AMINOÁCIDOS Possuem nomes comuns ou triviais Em alguns casos derivados da fonte da qual ele foi primeiro isolado Asparagina: encontrado no aspargo Glutamato: encontrado no trigo (glúten) Tirosina: encontrado no queijo (tyros) Glicina: sabor doce (glycos) Prof. Dr. Ed Carlos Morais REPRESENTAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Por convenção foram atribuídas: Abreviações de três letras: Gly, Ala, Pro Símbolos de uma letra: G, A, P São usados como sinais caligráficos para indicar a composição e a sequência dos AA nas proteínas Prof. Dr. Ed Carlos Morais AA Abrev. Símb. Glicina Gly G Alanina Ala A Prolina Pro P Valina Val V Leucina Leu L Isoleucina Ile I Metionina Met M Fenilalanina Phe F Tirosina Tyr Y Triptofano Trp W AA Abrev. Símb. Serina Ser S Treonina The T Cisteína Cys C Asparagina Asn N Glutamina Gln Q Lisina Lys K Histidina His H Arginina Arg R Aspartato Asp D Glutamato Glu E Prof. Dr. Ed Carlos Morais Ser Met Val Ser Tyr Trp Gly Cys Phe Val Asn Phe Pro Met Leu Ser Phe Cys Gly Tyr Gln Gly Pro Phe Val Met Gly Leu GMVPAGLFWNQMG AYWSTCSGALMQC TWFLGPAMWLVYF YWSTGQMWGMPA Prof. Dr. Ed Carlos Morais O mais admirável é que as células podem produzir proteínas com propriedades e atividades das mais diferentes, simplesmente unindo os mesmos 20 AA em muitas combinações e sequências diferentes. 20 AA = DIFERENTES PROTEÍNAS ENZIMAS HORMÔNIOS ANTICORPOS TRANSPORTADORES FIBRAS MUSCULARES PENAS TEIAS DE ARANHA CHIFRE PROTEÍNA DO LEITE ANTIBIÓTICOS VENENOS E MUITO MAIS... Prof. Dr. Ed Carlos Morais Já sabemos que os AA formam as proteínas Mas como os AA se ligam (se unem)? PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Prof. Dr. Ed Carlos Morais Duas moléculas de AA se unem através de uma ligação covalente (peptídica) A ligação é formada pela remoção de elementos da água (desidratação) Um grupo α-carboxila de um AA com Um grupo α-amino de outro AA PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Prof. Dr. Ed Carlos Morais Ligação peptídica condensação hidrólise Prof. Dr. Ed Carlos Morais Reação de condensação (comum nas células biológicas) Prof. Dr. Ed Carlos Morais Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu Os peptídios são nomeados começando com o resíduo do terminal amino que, por convenção, é colocado a esquerda serilgliciltirosilalanilleucina Prof. Dr. Ed Carlos Morais 2 AA: dipeptídio (Asp - Phe) 3 AA: tripeptídio (Ala - Ser - Tyr) 4 AA: tetrapeptídio (A - P - G - V) 5 AA: pentapeptídio (D - Y - G - A - F) 5 AA < oligopeptídio < 50 AA >50 AA: polipeptídio Milhares de AA: Proteínas PEPTÍDIOS Prof. Dr. Ed Carlos Morais EXERCÍCIO Escreva o nome dos AA, a estrutura dos peptídeos formados e seus respectivos nomes Asp – Phe Ala – Ser – Tyr A – P – G – V D – Y – G – A – F D – F – G – S – C – E – I Prof. Dr. Ed Carlos Morais Prof. Dr. Ed Carlos Morais REFERÊNCIA: Lehninger - Princípios de Bioquímica Capítulo 3 (Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas)
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