Exercícios de Enzimas em Odontologia

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Exercícios de Enzimas- odontologia
1- Qual das seguintes afirmações sobre enzimas é incorreta?
a) Enzimas são moléculas que atuam como catalisadores biológicos potentes.
b) As enzimas são específicas para suas reações.
c) As enzimas aumentam a velocidade das reações.
d) A atividade enzimática pode ser regulada.
e) Todas as afirmativas acima estão incorretas
2- Sobre a interação entre uma enzima e uma molécula de substrato está correto:
a) é uma associação permanente.
b) é estabilizada por uma ligação covalente entre a enzima e o substrato.
c) muda as características da enzima de forma permanente.
d) causa mudanças mútuas na estrutura tanto dos reagentes quanto da enzima.
e) todas as afirmativas são corretas
3- O conceito de “encaixe induzido” significa que:
a) A teoria da complementaridade entre o substrato e a enzima explica adequadamente o mecanismo da catálise enzimática.
b) O centro ativo é flexível: os grupos catalíticos da enzima são trazidos para um alinhamento correto por interação com o substrato
c) Existe nenhuma complementaridade entre a estrutura tridimensional da enzima e do substrato
d) A formação do complexo enzima-substrato não é determinante em uma reação enzimática.
e) Não se aplica ao mecanismo de catalise enzimatica
4- A diminuição da velocidade de reações enzimáticas que se observa frequentemente a temperaturas elevadas é devida a:
a) aumento da energia de ativação.
b) diminuição da energia de ativação.
c) variação da constante de de equilíbrio da reação.
d) inibição da enzima pelo próprio substrato.
e) desnaturação térmica da enzima.
5- Um inibidor não-competitivo de uma reação enzimática:
a) não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
b) diminui Vmax da reação.
c) não afeta a velocidade da reação se ocorrer um aumento na concentração de substrato.
d) Aumenta a afinidade da enzima pelo substrato
c) diminui KM da enzima.
6- Um inibidor competitivo é aquele que é capaz de:
a) Se ligar ao mesmo sítio ativo ao qual o substrato se liga e assim aumentar sua afinidade pela enzima.
b) Ser removido por diminuição da concentração do substrato.
c) Inibir a ligação do substrato ao sitio ativo por se ligar ao mesmo sitio ativo que o substrato.
d) Não se ligar ao mesmo sítio ativo, mas inibir a ligação do substrato por alterar a sua conformação.
e) Se ligar a um sítio ativo diferente e aumentar a afinidade da enzima por seu substrato.
7- A dependência da velocidade de uma reação catalisada por enzimas em relação a concentração do substrato pode ser melhor descrita como:
a) A velocidade da reação aumenta com a diminuição da concentração do substrato.
b) O aumento da concentração de substrato aumentaria a velocidade da reação até um ponto, chamado ponto de compensação, a partir do qual ocorreria queda na velocidade da reação.
c) Devido a sua alta especificidade e por atuarem como ótimos catalisadores biológicos a velocidade da reação será sempre máxima independente da concentração do substrato.
d) Sempre ocorrerá aumento na velocidade da reação como o aumento da concentração do substrato.
e) Nenhuma das respostas anteriores.
8- Analise as afirmativas abaixo sobre as enzimas alostéricas:
1. são sistemas com mais de uma sitio ativo para o mesmo substrato denominado efetor heterotropico.
2. são sujeitas a regulação por efetores homotropicos, diferentes dos reagentes.
3. contém um sitio de ligação para o efetor que altera a conformação estrutural quando este se liga a enzima
4. são muito resistentes à desnaturação
Pode-se afirmar apenas que:
a) 1, 2 e 4 estão corretas.
b) 1 e 3 estão corretas.
c) 2 e 3 estão corretas.
d) Só a afirmação 3 está correta.
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas.
9- Sobre a regulação da atividade enzimática analise as afirmativas e marque a correta:
a) As enzimas podem ser ativadas ou inativadas por proteólise que se caracteriza por alteração no nível de síntese destas pela célula.
b) As enzimas podem estar compartimentalizadas em tecidos biológicos diferentes, mas catalisando as reações diferentes e são denominadas isoenzimas.
c) As enzimas podem ter sua atividade aumentada por uma modificação covalente irreversível realizada por outras enzimas adicionando grupos fosfatos a sua estruturas
d) As enzimas podem ser controladas por efetores alostéricos sempre inibindo sua atividade.
e) Todas as afirmativas acima estão incorretas.
10- Sobre a Cinética enzimática considere as afirmações abaixo e responda corretamente:
1. O valor de Km é independente da concentração de enzima.
2. Um baixo valor de Km sugere uma alta afinidade da enzima para o substrato.
3. As enzimas aumentam a velocidade de uma reacção química porque baixam a energia de ativação, e não afetam a constante de equilíbrio.
4. A velocidade de uma reação enzimática é maxima quando a concentração do complexo enzima-substrato é máxima.
a) somente 1, 2 e 3 estão corretas.
b) somente 1 e 3 estão corretas.
c) somente 2 e 4 estão corretas.
d) Só a afirmação 4 está correta.
e) TODAS são corretas, ou TODAS são incorretas.