Bioquimica resumo

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INSTITUTO PROMINAS 
 
 
 
 
 
 
 
MATERIAL DIDÁTICO 
 
 
BIOQUÍMICA GERAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
U N I V E R S I DA D E
CANDIDO MENDES
 
CREDENCIADA JUNTO AO MEC PELA 
PORTARIA Nº 1.282 DO DIA 26/10/2010 
 
Impressão 
e 
Editoração 
 
0800 283 8380 
 
www.ucamprominas.com.br 
 
 
2 
 
 
 
 
SUMÁRIO 
 
 
INTRODUÇÃO ............................................................................................................ 3 
UNIDADE 1 – OS CONCEITOS DA QUÍMICA ........................................................... 5 
UNIDADE 2 – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ........................................................ 14 
UNIDADE 3 – O COMPORTAMENTO DAS PROTEÍNAS: ENZIMAS ..................... 24 
UNIDADE 4 – LIPÍDEOS E PROTEÍNAS ESTÃO ASSOCIADOS A MEMBRANAS 
BIOLÓGICAS ............................................................................................................ 29 
UNIDADE 5 – CARBOIDRATOS .............................................................................. 38 
UNIDADE 6 – NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS ...................................... 47 
UNIDADE 7 – METABOLISMO: INTRODUÇÃO ...................................................... 54 
UNIDADE 8 – METABOLISMO DE CARBOIDRATOS, LIPÍDEOS E PROTEÍNAS 61 
UNIDADE 9 – VIAS BIOSSINTÉTICAS .................................................................... 69 
REFERÊNCIAS ......................................................................................................... 72 
 
 
 
 
3 
 
INTRODUÇÃO 
 
A bioquímica estuda a estrutura, as propriedades e a conformação molecular dos 
componentes químicos dos seres vivos, bem como as funções resultantes da 
interação molecular (VIEIRA, E.C. et al., 1999). Todos os seres vivos usam o mesmo 
tipo de moléculas e energia em seu metabolismo. Todas as células e biomoléculas 
das quais as células são sintetizadas foram originadas a partir de moléculas muito 
simples. 
Organismos vivos complexos se originam de elementos simples. O carbono, o 
hidrogênio e o oxigênio se unem para formar muitos tipos diferentes de 
biomoléculas, como carboidratos e ácidos graxos. A adição de nitrogênio, assim 
como de enxofre, possibilita que os aminoácidos se unam para formar proteínas. Por 
sua vez, a adição de fósforo fornece os ingredientes para produzir o DNA, o RNA e 
os complexos lipídicos. Um conjunto de moléculas em interação, envoltas em uma 
membrana adequada, torna-se uma célula – a unidade básica da vida 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL S.O., 2007). 
Uma célula viva é um sistema dinâmico: ela cresce, move, sintetiza 
macromoléculas complexas e, seletivamente, direciona substratos para um ou outro 
compartimento. As atividades dentro de uma célula são semelhantes ao sistema de 
transporte de uma cidade. Os carros, ônibus e táxis correspondem às moléculas 
envolvidas em reações (ou séries de reações) dentro de uma célula. De forma 
semelhante, as rotas trafegadas por veículos podem ser comparadas às reações 
que ocorrem na vida da célula. O sistema de transporte de uma grande cidade tem 
mais tipos de transporte do que uma cidade pequena. Enquanto uma cidade 
pequena pode ter apenas carros, ônibus e táxis, uma grande cidade pode ter esses 
e outros tipos, como bondes ou metrô. Comparativamente, algumas reações são 
encontradas em todas as células, e outras, apenas em tipos específicos de células 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
Todas as atividades necessitam de energia; assim, a célula deve obter energia 
do meio onde está e deve utilizar esta energia com a maior eficiência possível. As 
plantas a obtêm da luz do sol; animais usam a energia estocada nas plantas ou em 
outros animais que consomem. Várias reações que ocorrem na célula, 
4 
 
particularmente as que envolvem a síntese de grandes moléculas, não podem 
acontecer a menos que seja fornecida energia. 
Uma reação que ocorre como parte de diversos processos bioquímicos é a 
hidrólise do composto trifosfato de adenosina, ou ATP. Essa é uma reação que 
libera energia (30,5 kJ mol-1). Mais especificamente, a energia liberada por essa 
reação possibilita a ocorrência de reações que exigem energia (VIEIRA, E.C. et al., 
1999). 
A energia pode assumir diversas formas e ser convertida de uma forma para 
outra. Todos os organismos vivos necessitam de energia e a utilizam de forma 
variada. Por exemplo, a movimentação envolve a energia mecânica e a manutenção 
da temperatura corporal usa a energia térmica. Alguns organismos, como diversas 
espécies de peixe, são ótimos exemplos do uso da energia química para produzir 
energia elétrica. A formação e a quebra de biomoléculas envolvem variações na 
energia química. 
 Este material foi elaborado a partir das principais referências na área de 
Bioquímica. É uma compilação dos dados apresentados pelos autores A. Marzzoco, 
F.A. Bettelheim, J.M. Berg, M.K. Campbell, E.C. Vieira em suas principais obras. 
Para complementar e aprofundar seus estudos em Bioquímica, não deixe de 
consultar e ler as referências citadas na apostila. 
Bom estudo! 
 
 
 
 
 
5 
 
UNIDADE 1 – OS CONCEITOS DA QUÍMICA 
 
1.1 Ligações covalentes e não covalentes 
Os átomos interagem uns com os outros por ligações químicas. Estas incluem as 
ligações covalentes que definem a estrutura das moléculas, assim como várias 
ligações não covalentes que são de grande importância para a bioquímica. As 
ligações covalentes e não covalentes são importantes para estrutura e a estabilidade 
das moléculas biológicas (BERG, J.M.; TYMOCZKO, J.L.; STRYER, 2008). 
 As ligações mais fortes são as covalentes. Uma ligação covalente é 
formada pelo compartilhamento de um par de elétrons entre átomos 
adjacentes. 
 Uma ligação covalente (C-C) tem um comprimento de 1,54 Å e uma 
energia de ligação de 356 kJ. mol-1. 
 Ligações covalentes múltiplas (C=O) são ainda mais fortes. Energia perto 
de 730 kJ. mol-1. 
 Uma molécula que pode ser escrita como várias estruturas de ressonância 
de energia aproximadamente iguais tem maior estabilidade que uma 
molécula sem múltiplas estruturas de ressonância. Por exemplo, a adenina 
pode ser escrita de dois modos equivalentes. 
 
 
 
 As forças intermoleculares são não covalentes e mais fracas que as 
covalentes, pois não ocorre o compartilhamento de um par de elétrons, 
mas são cruciais para os processos bioquímicos, tais como a formação de 
uma dupla hélice. 
 Os quatro tipos fundamentais de ligações não covalentes são: interações 
eletrostáticas, pontes de hidrogênio, interações de van der Waals e 
interações hidrófobas. 
6 
 
 A ligação de hidrogênio é a interação entre o átomo de hidrogênio ligado a 
um átomo de O, N ou F de uma molécula com o átomo de N, O ou F de 
outra molécula. As pontes de hidrogênio têm um envolvimento essencial 
na estabilização da estrutura tridimensional de moléculas biologicamente 
importantes, incluindo o DNA, RNA e as proteínas. A Tabela 1 resume 
alguns dos tipos mais importantes de pontes de hidrogênio em 
biomoléculas (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
Tabela 1- Exemplos dos principais tipos de Pontes de hidrogênio encontrados em 
biomoléculas 
moléculas biologicamente importante 
 
 
 
 
 
1.2 Propriedades da água 
Na natureza, a água é o componente químico que está presente em maior 
quantidade nos seres vivos e, juntamente com os sais minerais, constitui os 
componentes inorgânicos das células. As substâncias orgânicas predominam em 
variedade, pois é grande o número de proteínas, ácidos nucleicos, lipídios e 
carboidratos diferentes que formam a estruturadas células e dos organismos. A 
água é o solvente no qual ocorre a maioria das reações bioquímicas, e suas 
propriedades são essenciais para a formação das estruturas macromoleculares e o 
progresso das reações químicas (BERG, J.M. et al., 2008). 
O arranjo geométrico das moléculas de água ligadas ao hidrogênio tem 
implicações importantes nas propriedades da água como solvente. O ângulo de 
ligação da água é de 104,30, como mostrado na Figura 1, e o ângulo entre os pares 
7 
 
de elétrons não compartilhados é semelhante. O resultado é um arranjo tetraédrico 
de moléculas de água (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 1- A estrutura da molécula de água. 
O oxigênio tem carga parcial negativa e os hidrogênios têm carga parcial positiva. A distribuição 
desigual de carga origina o grande momento dipolar de água. 
 
Sendo assim: 
 as moléculas de água interagem fortemente uma com a outra por meio de pontes 
de hidrogênio. É considerada como solvente universal, pois tem a capacidade de 
solubilizar inúmeros compostos orgânicos e inorgânicos, transportando-os pelo 
organismo; 
 atua no transporte de substâncias entre o interior da célula e o meio extracelular. 
A água impregna todos os tecidos sendo, dessa forma, o meio de transporte dos 
elementos nutritivos para a célula; transporta as substâncias solúveis que 
atravessam as membranas celulares devido ao mecanismo das pressões 
osmóticas; 
 efeito hidrófobo é uma manifestação das propriedades da água. Algumas 
moléculas (chamadas moléculas apolares) não podem participar de pontes de 
hidrogênio ou interações iônicas. As moléculas de água em contato com estas 
moléculas apolares formam “jaulas” ao redor delas, tornando-se mais bem 
ordenadas que as moléculas de água livres na solução (Figura 2). Entretanto, 
quando duas destas moléculas apolares se juntam, algumas moléculas de água 
são liberadas, permitindo que elas interajam livremente com a maior parte da 
água. 
 
8 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 2- O efeito hidrófobo. 
A agregação de grupamentos apolares na água leva à liberação de moléculas de água, 
inicialmente interagindo com a superfície apolar, para a massa de água. A liberação de 
moléculas de água na solução torna favorável a agregação de grupamentos apolares. 
 
1.3 Reações ácido-básicas 
De acordo com Marzzoco, A.; Torres, B.B. (2007), o comportamento bioquímico 
de diversos compostos importantes depende de suas propriedades ácido-básicas. 
Um ácido pode ser definido como espécies capazes de, em água, doar prótons. 
Uma base na presença de água será capaz de receber um próton proveniente dessa 
água. A velocidade com que ácidos ou bases doam e recebem prótons depende da 
natureza química dos compostos envolvidos. Alguns ácidos, chamados ácidos 
fortes, dissociam-se totalmente quando em soluções diluídas- é o caso, por 
exemplo, de HCl e H2SO4. Outros, os chamados ácidos fracos, ionizam-se muito 
pouco. Para estes ácidos, pode-se, portanto, escrever: 
 
 
É muito útil ter uma medida numérica para indicar a força de um ácido, que é a 
quantidade de íons de hidrogênio liberada por um ácido quando uma determinada 
quantia dele é dissolvida em água. A constante de equilíbrio da dissociação é: 
 
 
 
Em reações deste tipo, a constante de equilíbrio é geralmente chamada 
constante de dissociação ou de ionização, representados por Ka. A Tabela 2 
apresenta alguns ácidos fracos e os valores de sua constante de dissociação 
(MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
 
Tabela 2- Variação de força ácida entre os ácidos fracos 
9 
 
 
 
 
 
 
 
 
O pH (potencial de hidrogênio iônico) é uma medida de o quanto uma solução 
possui íons H+. Medir o quanto há de prótons livres na solução é o mesmo que medir 
o seu grau de acidez. Soluções com muitos prótons livres serão, portanto, 
classificadas como muito ácidas, ao passo que aquelas com baixa concentração de 
prótons livres serão pouco ácidas. 
A escala de pH foi desenvolvida de tal forma que, por ela, é possível classificar 
as soluções em ácidas, neutras ou básicas. Para transformar esses valores de 
concentração de H+ em uma escala, um bioquímico chamado Sören P. T. Sörensen 
adotou a seguinte expressão matemática: pH = - log [H+] 
A água pura com pH 7 é neutra, as soluções ácidas têm valores de pH inferiores 
a 7 e as soluções básicas têm valores de pH superiores a 7 (Figura 3). 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 3- Escala de pH. 
Os valores de pH aumentam à medida que as concentrações de H
+
 diminuem, sendo os 
valores mínimo e máximo, respectivamente, 0 e 14. Quando as concentrações de prótons e 
hidroxila são iguais, o valor de pH é 7, exatamente o valor médio da escala. 
 
Uma quantidade semelhante, o pKa, pode ser definida por analogia com a 
definição de pH: pKa = - log Ka 
O valor de pKa é uma outra medida que indica a força do ácido- quanto menor 
seu valor, mais forte será o ácido. A situação é o reverso da observada em Ka, em 
que maiores valores implicam ácidos mais fortes (Tabela 2). 
10 
 
Há uma equação que relaciona o valor de Ka de qualquer ácido fraco ao pH da 
solução que contém tal ácido e sua base conjugada. Essa relação é muito usada na 
prática bioquímica, especialmente quando é necessário controlar o pH para 
condições ideais de reação. Muitas reações não ocorrem se o pH não estiver no seu 
valor ideal. As macromoléculas biológicas importantes perdem atividade em 
extremos de pH. A Figura 4 mostra como as atividades de três enzimas são afetadas 
pelo pH. Observe que cada uma tem um pico de atividade que cai rapidamente 
quando o pH é alterado a partir do ideal. Além disso, algumas consequências 
fisiológicas drásticas podem ser resultantes de flutuações do pH no organismo 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 4- pH versus atividade enzimática. 
 
Essa relação é conhecida como equação de Henderson-Hasselbalch e é útil 
para prever as propriedades de soluções tampão utilizadas para controlar o pH de 
mistura de reações. A equação permite calcular a relação entre as concentrações 
das espécies doadoras e aceptoras de prótons em qualquer pH, para um ácido de 
pKa conhecido (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
11 
 
 
1.4 Sistemas-tampão 
Para o bom funcionamento dos organismos vivos, é necessária a existência de 
ambientes nos quais o pH se mantenha estável, uma solução-tampão consiste em 
uma mistura de ácido fraco e sua base conjugada e possui a capacidade de resistir 
a variações no seu pH quando lhe é adicionado um ácido ou base. Muitas moléculas 
biológicas, como, por exemplo, as proteínas e os ácidos nucleicos possuem diversos 
grupos funcionais que podem ser protonados ou desprotonados. As propriedades 
dessas moléculas podem variar muito em função do seu estado de protonação. Esse 
estado, por sua vez, depende da acidez da solução na qual elas se encontram 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
A análise sobre as curvas de titulação pode oferecer uma visão de como os 
tampões funcionam (Figura 5). O pH de uma solução em titulação muda muito 
pouco na proximidade do ponto de inflexão da curva de titulação (CAMPBELL,M.K.; 
FARREL, S.O., 2007). 
Além disso, no ponto de inflexão, a metade da quantia de ácido presente 
originalmente foi convertida na base conjugada. O pH no ponto de inflexão da 
titulação é 7,20, um valor numericamente igual ao pKa do íon fosfato diácido. Nesse 
pH, a solução contém concentrações iguais dos íons fosfato diácido e fosfato 
monoácido, formas ácido e baserespectivamente. 
 
 a 
 
 
 
 
 
Figura 5- A relação entre a curva de titulação e a ação de tamponamento do H2PO4
-
. 
 
A ação tamponante está restrita a uma faixa de pH dentro da qual as 
concentrações de ácido e base conjugada são suficientes para compensar adições 
de álcali ou de ácido. A capacidade tamponante de uma solução também depende 
da concentração do tampão. Quanto maior a concentração da base conjugada, 
12 
 
maior a quantidade de H+ que pode reagir com ela. Da mesma forma, quanto maior 
a concentração do ácido conjugado, maior a quantidade de OH– que pode ser 
neutralizada pela dissociação do ácido. 
Em resumo, a eficiência de um tampão é proporcional a sua concentração e é 
máxima no pH igual ao pKa. Na prática, o ácido fraco escolhido e um dos seus sais 
solúveis são dissolvidos em concentrações molares iguais. Assim, para preparar um 
tampão acetato 0,1 M a pH 4,7, dissolve-se em um litro de água 0,05 mols de ácido 
acético e 0,05 mols de acetato de sódio (BERG, J.M.; et al., 2008). 
 
1.5 Tampões biológicos 
Na faixa de pH próxima ao valor de pKa (aproximadamente entre uma unidade de 
pH acima e uma unidade de pH abaixo do pKa), a adição de H
+ ou OH- tem efeitos 
muito menores sobre o pH do meio do que em pH fora da faixa tamponante. Nosso 
sangue tem um sistema de tamponamento eficiente, pois pequenas variações no pH 
sanguíneo podem ser fatais para o indivíduo. 
Os tampões biológicos são aqueles encontrados nos seres vivos; na espécie 
humana. Os principais tampões são o fosfato, as proteínas e o bicarbonato. O 
sistema H2PO4
-/ HPO4
-2 tem pKa igual a 6,8, constituindo um tampão apropriado para 
valores de pH entre 5,8 e 7,8, sendo o principal tampão nas células. No sangue, os 
níveis de íon fosfato são insuficientes para uma ação tamponante e, assim, um 
sistema de tamponamento diferente é operado (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 
2007). 
O efeito tamponante das proteínas é devido a grupos ionizáveis dos aminoácidos 
(-COO, -NH3
+ etc), que são ácidos fracos. As proteínas exercem efeito tamponante 
muito discreto no plasma, por estarem presentes em baixas concentrações – vale 
lembrar que a eficiência do tampão depende de sua concentração. Sua importância 
no tamponamento celular é maior do que no plasmático, porque atingem níveis mais 
elevadas nas células. A exceção é a hemoglobina, que, juntamente com o tampão 
bicarbonato, é responsável principal pela manutenção do pH plasmático 
(MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
O sistema de tamponamento do sangue baseia-se na dissociação de ácido 
carbônico. O gás carbônico que expiramos vem do metabolismo celular, que o lança 
na corrente sanguínea para que possa ser eliminado pelos pulmões. Na presença de 
13 
 
água, esse CO2 que está dissolvido no sangue pode participar de uma reação que 
origina o ácido carbônico. O ácido carbônico, como todo ácido, pode sofrer 
dissociação gerando um próton e sua base conjugada, que é o bicarbonato 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
Os ácidos produzidos no metabolismo liberam prótons que, em vez de 
diminuírem o pH do sangue, se associam ao bicarbonato, gerando, por fim, CO2. 
Este pode ser eliminado na respiração, impedindo a acidificação do sangue. Quando 
o bicarbonato se associa ao H+ e forma ácido carbônico, há remoção de prótons do 
sangue. O ácido carbônico retorna a CO2 e água, e o pH do sangue aumenta. 
Fisiologicamente, a manutenção do pH do sangue e do meio intracelular é 
fundamental para o bom funcionamento do organismo. Diversas funções podem ser 
comprometidas, caso enzimas sejam desnaturadas, como a replicação do DNA, a 
divisão celular, a síntese de novas proteínas, a geração de energia, dentre outras. 
Tampões fisiológicos estão presentes em todas as nossas células e, como no caso 
do sangue, fora delas também. 
 
14 
 
UNIDADE 2 – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
2.1 O que são aminoácidos 
Um aminoácido é um composto orgânico que contém um grupo amina e um 
grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α. O carbono α também é ligado a um 
hidrogênio e ao grupo de cadeia lateral representado pela letra R (Figura 6). O grupo 
R determina a identidade do aminoácido específico. Entre todos os aminoácidos 
possíveis, apenas 20 são normalmente encontrados em proteínas e são chamados 
alfa-aminoácidos ou aminoácidos alfa (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H., et al., 
2012). 
 
 
 
 
 
 
Figura 6- Fórmula geral de aminoácidos 
 
O aspecto mais importante dos grupos R é a sua polaridade. As propriedades 
das cadeias laterais dos aminoácidos são importantes para a conformação das 
proteínas e, portanto, para sua função. Com base nessa propriedade, os 
aminoácidos se classificam em apolares, polares neutros, ácidos e básicos. 
Glicina, alanina, prolina, leucina, valina, isoleucina e metionina são 
aminoácidos que não possuem nem carga líquida nem polaridade, sendo pouco 
solúveis em água; os aminoácidos aromáticos (triptofano, tirosina e fenilalanina) são 
também pouco solúveis em água e, por possuírem um anel aromático, são os mais 
volumosos dos vinte aminoácidos. Grupamentos formados por carboxilas, oxigênio, 
enxofre e nitrogênio proporcionam a alguns aminoácidos características polares, 
quer sejam neutros ou carregados. No primeiro caso, encontramos a serina, a 
treonina, a cisteína, a asparagina e a glutamina. No segundo, precisamos de uma 
15 
 
subdivisão: a lisina, a histidina e a arginina são carregados positivamente, ao passo 
que o aspártico e o glutâmico são carregados negativamente (Figura 7). 
Em um aminoácido, a posição do grupo amina no lado esquerdo ou no lado 
direito do carbono α determina a designação L ou D. Todas as proteínas 
encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácido. Os D- aminoácidos 
aparecem somente em certos antibióticos e em peptídios componentes da parede 
de algumas bactérias (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 7- Estrutura dos 20 aminoácidos constituintes das proteínas, com os grupamentos laterais R 
de cada um destacados. É importante ressaltar que essas estruturas variam seu estado de 
protonação de acordo com o meio que se encontram. 
 
2.2 Ionização dos aminoácidos 
Os aminoácidos têm pelo menos dois grupos ionizáveis, que podem existir na 
forma protonada (-COOH, -NH3
+) ou desprotonada (-COO-, NH2), dependendo do pH 
do meio em que se encontram. Em soluções muito ácidas, os dois grupos 
apresentam-se protonados, em pH muito alcalino, ambos apresentam-se 
desprotonados (Figura 8.a). 
16 
 
 Em um aminoácido livre, o grupo carboxila e o grupo amina da estrutura geral 
são carregados em pH neutro- a porção carboxilato, negativamente e o grupo amina, 
positivamente. Os aminoácidos sem grupos carregados em suas cadeias laterais 
existem em solução neutra como zwitterions sem nenhuma carga líquida. Um 
zwitterion tem tanto cargas positivas como negativas iguais; em solução, ele é 
eletricamente neutro (Figura 8.b) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
Quando um aminoácido é titulado, sua curva de titulação indica a reação de 
cada grupo funcional com o íon hidrogênio. Na histidina, a cadeia lateral de imidazol 
também contribui com um grupo titulável. Com valores de pH muito baixos, a 
molécula de histidina tem carga líquida positiva de 2 porque tanto o grupo imidazol 
quanto o grupo amina têm cargas positivas. 
Com a adição de base e o consequente aumento do pH, o grupo carboxila 
perde um próton para se tornar um carboxilato como antes, e agora a histidina tem 
carga positiva de 1 (Figura 8.b). Com a adição de ainda mais base,o grupo imidazol 
carregado perde seus prótons e, nesse ponto, a histidina não tem mais carga 
líquida. Em valores ainda mais altos de pH, o grupo amina perde seus prótons, e a 
molécula de histidina agora passa a ter carga negativa de 1. A curva de titulação da 
histidina é a de um ácido triprótico (Figura 9) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 
2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 8- Ionização de aminoácidos. (a) Formas iônicas dos aminoácidos mostradas sem considerar 
qualquer ionização nas cadeias laterais. A forma catiônica é a de pH baixo, e a titulação de espécies 
catiônicas com base produz os zwitterions e finalmente a forma aniônica. (b) Ionização da histidina 
(um aminoácido com cadeia lateral titulável). 
 
17 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 9- Curva de titulação da histidina. O pH isoelétrico (pI) é o valor no qual as cargas positivas e 
negativas são iguais. A molécula não tem carga líquida. 
 
A forma catiônica de um aminoácido predomina em um pH ácido enquanto 
que a forma aniônica predomina em pH alcalino. É possível encontrar-se um valor 
de pH no qual praticamente todas as moléculas estarão sob a forma isoelétrica, ou 
seja, cargas positivas e negativas iguais. Este pH, característico de cada aminoácido 
é chamado de pH isoelétrico ou pI(VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 1999). 
 
2.3 Ligação peptídica 
Aminoácidos individuais podem ser unidos uns aos outros pela formação de ligações 
covalentes. A ligação é formada entre o grupo carboxila (COO-) de um aminoácido e 
o grupo amina (NH3
+) do aminoácido adjacente. Quando esta ligação se forma, há 
perdas de uma molécula de água. Uma ligação formada deste modo é chamada de 
ligação peptídica. Quando acontece uma ligação peptídica entre dois aminoácidos, 
um dipeptídeo é formado (Figura 10). Além disso, é possível formar uma proteína 
com um número variado de aminoácidos. Ao dipeptídeo é possível adicionar mais 
aminoácidos, formando tripeptídeos, polipeptídeos e, finalmente as proteínas 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
. 
 
 
Figura 10- Formação de ligação peptídica. 
Os aminoácidos na cadeia são frequentemente denominados resíduos. É 
habitual usar tanto a abreviação de uma como a de três letras para representar 
peptídeos e proteínas (Tabela 3). Por exemplo, o tripeptídeo alanil-glicil-lisina é AGK 
ou Ala- Gly- Lys. O aminoácido C-terminal é o resíduo com o grupo α-COO- livre, e o 
18 
 
aminoácido N-terminal é o resíduo com o grupo α-NH3
+ livre. Internacionalmente, 
escreve-se uma cadeia de peptídeo ou proteína como o resíduo N-terminal à 
esquerda (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
A ligação peptídica possui um caráter de dupla ligação, pois a nuvem 
eletrônica do grupo carbonila e o par de elétrons que não está envolvido em ligação 
covalente do nitrogênio podem interagir. Assim, enquanto as ligações entre o 
carbono α e os grupos amínico e carboxílico podem girar, como toda ligação 
covalente simples, a ligação peptídica permanece rígida, como uma ligação dupla. A 
consequência desse caráter parcial de dupla ligação é que não há possibilidade de 
rotação em torno da ligação peptídica. Por isso, o grupo carbonila e o grupo imínico 
da ligação peptídica estão sempre no mesmo plano. 
As ligações simples dos peptídeos permitem que estes assumam diversas 
conformações. Entretanto, as proteínas funcionais encontradas nas células vivas 
assumem poucas conformações. Estas conformações nativas são determinadas 
pela sequência de aminoácidos e podem ser desdobradas em diversos níveis de 
organização (VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 1999). 
 
Tabela 3- Os 20 aminoácidos mais comuns encontrados nas proteínas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2.4 Níveis de estrutura das proteínas 
A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos que a 
compõem e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. A sequência 
dos aminoácidos irá determinar o tipo de interação possível entre as cadeias 
laterais. A organização tridimensional de uma proteína, desde a sequência de 
aminoácidos, passando pelo enrolamento da cadeia polipeptídica até a associação 
19 
 
de várias cadeias, pode ser escrita em níveis estruturais de complexidade crescente 
Devido a essa complexidade, as proteínas são definidas em quatro níveis de 
estrutura (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
Os tipos de ligações lábeis que mantêm estes níveis superiores de organização 
das proteínas são as ligações de hidrogênio, as interações hidrofóbicas e as 
ligações iônicas. A vantagem da manutenção da conformação de proteínas por um 
grande número de ligações fracas reside no fato de que, somando-se todas as 
interações fracas, a cadeia de proteína torna-se razoavelmente estável em 
determinada conformação, mas as ligações fracas permitem pequenas mudanças de 
conformação necessárias à função de diversas proteínas. 
 
2.5 Estrutura primária das proteínas 
A função de uma proteína depende de sua sequência primária. Qualquer 
mudança desta sequência gera uma proteína diferente que pode até perder sua 
função biológica. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos ao longo da 
cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo específica para cada 
proteína. A sequência de aminoácidos de uma proteína determina sua estrutura 
tridimensional que, por sua vez, determina suas propriedades. 
Uma das demonstrações mais impressionantes da importância da estrutura 
primária é encontrada na hemoglobina associada à anemia falciforme. Nessa 
doença genética, as hemácias não conseguem ligar o oxigênio de forma eficiente e 
também assumem um formato característico de foice. As células falciformes tendem 
a se prender em pequenos vasos sanguíneos, cortando a circulação e, assim 
danificando órgãos. Essas consequências drásticas derivam da troca de um resíduo 
de aminoácido na sequência da estrutura primária (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 
2007). 
 
2.6 Estrutura secundária das proteínas 
A estrutura secundária de uma proteína diz respeito ao arranjo local dos 
aminoácidos no espaço, isto é, a como uma determinada sequência se organiza no 
espaço. É o arranjo das pontes de hidrogênio do esqueleto protéico. As proteínas 
podem se dobrar ou se alinhar de tal forma que certos padrões se repetem por si. As 
20 
 
duas estruturas secundárias mais comuns encontradas nas proteínas são α-hélice e 
a folha β- pregueada (Figura 11) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 11- (a) α-hélice. (b) folhas-β 
 
 
Na conformação de α- hélice, uma cadeia única de proteína se torce de tal 
maneira que sua forma se assemelha à de uma mola, ou seja, assume uma 
estrutura helicoidal. A forma de hélice é mantida através de várias ligações de 
hidrogênio intramoleculares. 
Na espiral, os grupamentos R dos aminoácidos ficam voltados para o exterior, 
já que muitos deles são volumosos e, por esta razão, dificilmente se ajustariam no 
interior da hélice. As α- hélices são altamente estáveis devido à presença de um 
grande número de pontes de hidrogênio que se formam entre o hidrogênio do 
grupamento amino de um resíduo de aminoácido e o oxigênio do grupamento 
carboxila de outro resíduo (Figura 11.a). 
A outra estrutura ordenada importante nas proteínas é a de folhas- β 
pregueadas. Nesse caso, o alinhamento ordenado das cadeias de proteína é 
mantido por ligações de hidrogênio intermoleculares ou intramoleculares. Sua maior 
característica é o fato de unir regiões bastante distantes de uma proteína, formando 
uma espécie de ziguezague semelhante a um leque ou a uma saia decolegial. 
Quando dois pedaços da proteína se ligam por pontes de hidrogênio formando uma 
tira do leque, dizemos que se formou uma fita β. Quando várias fitas β se associam 
temos as folhas β (Figura 11.b). 
21 
 
As fitas β, assim como a folha β, são estabilizadas por pontes de hidrogênio, 
que proporcionam a esta estrutura bastante estabilidade e certo grau de rigidez. Os 
grupamentos R dos aminoácidos nas folhas β ficam voltados para cima ou para 
baixo do plano em que corre a folha β. Esta maneira de se posicionar permite que 
grupamentos volumosos não interfiram com a organização das folhas β. A estrutura 
de folha- β pode ocorrer entre moléculas quando as cadeias de polipeptídios correm 
paralelas (todas as finalizações N- terminais de um mesmo lado) ou antiparalelas 
(finalizações N-terminais em lados opostos). 
 
2.7 Estrutura terciária das proteínas 
A estrutura terciária descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por 
interação de regiões com estrutura regular (α- hélice e β pregueada) ou de regiões 
sem estrutura definida. Nesse nível de organização, segmentos distantes da 
estrutura primária podem aproximar-se e interagir, por intermédio de ligações não 
covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos dos aminoácidos (Figura 12) 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 12- Forças que estabilizam as estruturas terciárias das proteínas 
 
Os elementos de estrutura secundária (hélices, fitas e voltas) vão se dobrando e se 
organizando no espaço até que a proteína atinge sua conformação final. É então 
que ela assume sua função, como por exemplo, a defesa do organismo, como é o 
caso dos anticorpos, aceleração de uma reação – função das enzimas e regulação 
da expressão gênica (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
 
 
22 
 
 
 
 
 
 
 
 
Em geral, as estruturas terciárias são estabilizadas de cinco maneiras: 
1- Ligações covalentes: a ligação covalente mais frequentemente envolvida 
na estabilização da estrutura terciária das proteínas é a ligação dissulfeto. 
2- Ligação de hidrogênio: as estruturas terciárias são estabilizadas pelas 
ligações de hidrogênio entre os grupos polares das cadeias laterais ou entre cadeias 
laterais e a cadeia peptídica principal. 
3- Pontes salinas: também chamadas atrações eletrostáticas, ocorrem entre 
dois aminoácidos ionizados das cadeias laterais, isto é, entre um aminoácido ácido e 
um aminoácido básico das cadeias laterais. 
4- Interações hidrofóbicas: em solução aquosa, as proteínas globulares 
usualmente voltam seus grupos polares para o exterior, em direção ao solvente 
aquoso, e os seus grupos apolares para o interior, afastando-se das moléculas de 
água. O resultado é uma série de interações hidrofóbicas. 
Coordenação a um íon metálico: duas cadeias laterais com a mesma carga 
normalmente se repelem, mas elas podem também estar ligadas através de um íon 
metálico (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
 
2.8 Estrutura quaternária das proteínas 
Existem proteínas que não concentram em uma única sequência de aminoácidos 
tudo o que precisam para exercer sua função. Às vezes, é necessário que haja 
aquela mesma sequência duplicada, ou mesmo que haja uma outra sequência que, 
organizada espacialmente, se associe à primeira. Neste contexto, cada sequência 
desta proteína que será montada é chamada de subunidade. Uma proteína 
apresenta nível de organização quaternário quando possui mais de uma 
subunidade. Normalmente são dímeros (2 subunidade), trímeros e tetrâmeros. A 
23 
 
hemoglobina, proteína responsável pelo transporte do oxigênio no sangue possui 
quatro subunidades (Figura 13) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
As cadeias interagem entre si de forma não covalente via atrações 
eletrostáticas, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. As proteínas podem 
ser globulares ou fibrosas. As proteínas globulares apresentam uma ou mais 
cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. 
São geralmente solúveis e desempenham várias funções dinâmicas. As proteínas 
fibrosas têm a forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel 
basicamente estrutural nos sistemas biológicos. O componente fundamental das 
proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária 
regular: α- hélice nas α- queratinas, folha β pregueada nas β- queratinas e uma 
hélice característica no colágeno. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 13- Estrutura da hemoglobina. A hemoglobina (α2β2) é um tetrâmero que consiste em quatro 
cadeias polipeptídicas (duas cadeias α, duas cadeias β). 
 
 
 
 
 
 
 
 
2.9 Alterações estruturais das proteínas 
São características químicas e estruturais dos aminoácidos que fazem com que uns se aproximem 
ou se afastem de outros. Assim, é na sequência primária mesmo que mora a receita para que uma 
proteína se organize espacialmente. Esta receita é a que origina a estrutura de menor energia, ou 
seja, a estrutura que será favorecida pela natureza. 
24 
 
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura primária dobra-se 
espontaneamente, originando as estruturas secundária e terciária. Se a proteína em 
questão possuir estrutura quaternária, esta também se organiza espontaneamente, 
assim que a estrutura terciária das subunidades componentes é formada. A proteína 
assume a conformação denominada nativa. Esta é a conformação mais estável que 
a molécula pode assumir naquelas condições e reflete um equilíbrio delicado entre 
as interações ocorridas no interior da molécula proteica. Qualquer agente físico ou 
químico que destrói essas estruturas de estabilização muda à conformação da 
proteína. Esse processo denomina-se desnaturação (MARZZOCO, A.; TORRES, 
B.B., 2007). 
A ureia, o cloreto de guanidínio, o calor e o detergente dodecil sulfato de 
sódio estão entre os agentes desnaturantes mais usados. A desnaturação muda as 
estruturas secundária, terciária e quaternária. Ela não afeta as estruturas primárias. 
Se essas mudanças ocorrem em uma extensão pequena, a desnaturação pode ser 
revertida. Por exemplo, quando removemos uma proteína desnaturada de uma 
solução de ureia e a colocamos novamente em água, ela normalmente reassume as 
suas estruturas secundárias e terciárias. Esse processo é chamado desnaturação 
reversível. Algumas desnaturações, entretanto, são irreversíveis. Não podemos, por 
exemplo, modificar um ovo que foi fervido (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et 
al., 2012). 
UNIDADE 3 – O COMPORTAMENTO DAS PROTEÍNAS: 
ENZIMAS 
 
3.1 O que são enzimas? 
De todas as funções das proteínas, a catálise provavelmente é a mais importante. 
Na ausência de catálise, a maioria das reações nos sistemas biológicos ocorreria de 
forma excessivamente lenta para fornecer produtos a um ritmo adequado para um 
organismo metabolizante. Os catalisadores que desempenham essa função nos 
organismos são chamados enzimas. Com exceção de alguns RNAs que têm 
atividade catalítica, todas as enzimas são proteínas (CAMPBELL,M.K.; FARREL, 
S.O. 2007). 
25 
 
Como catalisadores, as enzimas são notáveis em dois aspectos: aumenta de 
várias ordens de grandeza a velocidade das reações que catalisam, por exemplo, a 
oxidação da glicose por oxigênio por meio de uma sequência de reações catalisadas 
por enzimas pode ser feita nas células em minutos e a maioria das enzimas é 
extremamente específica, cada uma delas acelerando somente uma reação 
particular ou uma classe de reações. A enzima uréase catalisa somente a hidrólise 
da ureia e não de outras amidas. 
Muitas enzimas necessitamde co-fatores para sua atividade. Tais co-fatores 
podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas pequenas, frequentemente 
derivadas de vitaminas, chamadas de coenzima. As enzimas recebem nomes 
derivados da reação que elas catalisam e/ou do composto ou tipo de composto em 
que atuam. Por exemplo, lactato desidrogenase acelera a remoção de hidrogênio do 
lactato. O nome da maior parte das enzimas termina com “-ase” (MARZZOCO, A.; 
TORRES, B.B., 2007). 
 
3.2 O sítio ativo e os modelos de funcionamento das enzimas 
O bom funcionamento das enzimas depende da formação de um complexo 
entre a enzima e seu substrato. Essa associação ocorre graças à presença do sítio 
ativo na estrutura das enzimas. O sítio ativo é uma pequena porção da enzima 
formada a partir do enovelamento na sua estrutura terciária. Ele apresenta resíduos 
de aminoácidos cujas cadeias laterais são capazes de interagir com o substrato, ou 
seja, o encaixe para que a reação aconteça. 
As interações moleculares envolvidas na ligação enzima-substrato são pontes 
de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações de van der Waals. Os grupos 
funcionais envolvidos nestas interações, tanto da enzima quanto do substrato, 
devem estar precisamente localizados para garantir a eficiência do processo 
catalítico. 
É claro que, se o sítio ativo é a porção da enzima responsável pela catálise, 
ele deve ser capaz de interagir com o substrato, ou com parte dele, para que o 
complexo enzima-substrato se forme. Considerando a alta especificidade da maioria 
das reações catalisadas por enzimas, vários modelos têm sido propostos. 
A- Modelo da chave fechadura: esse modelo assume que a enzima é um 
corpo tridimensional rígido. A superfície que contém o sítio ativo tem uma abertura 
26 
 
restrita na qual apenas um tipo de substrato pode se ajustar, e somente a chave 
adequada pode se encaixar na fechadura e então girá-la para conseguir a abertura. 
Esse modelo é atualmente de grande interesse histórico porque não considera uma 
propriedade importante das proteínas – sua flexibilidade conformacional (Figura 14). 
B- Modelo do ajuste induzido: este modelo leva em conta o fato de que as 
proteínas têm alguma flexibilidade tridimensional. A ligação do substrato induz a 
uma mudança conformacional na enzima que resulta em um encaixe complementar 
depois que o substrato é ligado. Isso significa que a enzima modifica a forma do sítio 
ativo para acomodar o substrato (Figura 15) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et 
al., 2012). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Tanto o modelo da chave-fechadura como o do ajuste induzido explica o 
fenômeno da inibição competitiva. A molécula do inibidor se ajusta ao sítio ativo da 
mesma forma que o substrato, o que evita a entrada deste. Qualquer reação que 
ocorreria com o substrato não acontece (Figura 16). Muitos casos de inibição não 
competitiva podem também ser explicados pelo modelo do ajuste induzido. Nesse 
caso, o inibidor não se liga ao sítio ativo, mas sim a outra parte da enzima. Contudo, 
a ligação causa uma mudança na forma tridimensional da molécula de enzima, que 
então altera a forma do sítio ativo a que o substrato estaria ligado, e não ocorre a 
catálise (Figura 17). 
As enzimas servem como catalisadores, reduzindo a energia livre de ativação 
de reações químicas. As enzimas aceleram as reações, fornecendo uma nova via de 
reação, na qual o estado de transição (a forma química de maior energia) tem uma 
energia livre mais baixa, e desta forma é mais rapidamente formado do que na 
reação não catalisada. 
 
 
Figura 14- Modelo chave-fechadura do 
mecanismo enzimático 
 
Figura 15- Modelo do ajuste induzido do 
mecanismo enzimático. 
27 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A enzima se liga ao substrato, formando de maneira reversível um complexo: E+ S 
↔ ES. O substrato é convertido em produto, que se dissocia lentamente da enzima, 
que fica livre para uma nova catálise: ES ↔ E + P. Como a segunda reação é mais 
lenta, ela é a etapa que limita a conversão de substrato em produto. A velocidade de 
formação do produto será proporcional à concentração de ES, ou seja, a rapidez 
com que o complexo ES se desfaz determina a velocidade de formação do produto 
(Figura 18) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 18- Perfil da energia de ativação de uma reação com forte ligação do substrato à enzima para 
formar o complexo enzima-substrato. 
 
3.3 Quais são os fatores que influenciam na atividade enzimática? 
 
Figura 16- Mecanismo da inibição competitiva. 
Quando um inibidor entra no sítio ativo, o 
substrato fica de fora. 
 
Figura 17- Mecanismo de inibição não competitiva. O 
inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo. 
28 
 
Atividade enzimática é a medida de quanto as velocidades de reação são 
aumentadas. Se mantivermos a concentração do substrato constante e aumentamos 
a concentração da enzima, a velocidade aumenta linearmente. Essa é a situação em 
praticamente todas as reações enzimáticas, porque a concentração molar da enzima 
é, na maioria das vezes, muito menor que a do substrato. Entretanto, se mantemos 
a concentração da enzima constante e aumentamos a concentração do substrato, 
obtemos um tipo de curva, chamada curva de saturação (Figura 19) (BETTELHEIM, 
F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
Cada enzima tem um nível ótimo de pH e temperatura em que ela apresenta sua 
maior atividade. Nas reações não catalisadas, a velocidade aumenta com a 
elevação da temperatura. A mudança de temperatura tem um efeito diferente nas 
reações catalisadas por enzimas. Quando iniciamos com baixa temperatura, um 
aumento desta causa primeiro um aumento da velocidade. Entretanto, as 
conformações das proteínas são muito sensíveis às mudanças de temperatura. 
Nesse caso, o substrato pode não se ligar adequadamente na superfície da enzima 
com outra conformação, então a velocidade de reação, diminui. Como a 
conformação de uma proteína também muda com as alterações do pH. Em uma 
faixa estreita de pH, mudanças na atividade da enzima são reversíveis. Entretanto, 
se valores de pH extremos são produzidos, a enzima desnatura irreversivelmente, e 
a atividade enzimática não pode ser restabelecida pela volta do pH ótimo 
(BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
 
 
 
 
 
 
Figura 19- (a) O efeito da concentração da enzima na velocidade da reação catalisada por enzima. 
Concentração do substrato, temperatura e pH. (b) O efeito da concentração do substrato na 
velocidade da reação catalisada por enzima. Concentração da enzima, temperatura e pH são 
constantes. 
 
 
 
 
 
(a) 
 
(b) 
29 
 
UNIDADE 4 – LIPÍDEOS E PROTEÍNAS ESTÃO 
ASSOCIADOS A MEMBRANAS BIOLÓGICAS 
 
4.1 Definição de lipídeo 
Os lipídeos constituem uma classe de compostos de estruturas altamente 
diversificadas, cuja única característica comum é sua baixa solubilidade em água, 
mas extremamente solúveis em solventes orgânicos. São compostos que ocorrem 
frequentemente na natureza, encontrados em lugares tão diferentes como a gema 
de ovo e o sistema nervoso humano, e são importantes componentes das 
membranas vegetais, animais e microbianas (VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 
1999). 
Os lipídeos desempenham três funções principais na bioquímica humana: (1) 
armazenam energia nas células de gordura; (2) fazem parte das membranas que 
separam os compartimentos celulares que contêm as soluções aquosas; e, (3) 
atuam como mensageiros químicos. 
Os lipídeos são formados por números variados de átomos de carbono e 
hidrogênio, por vezes conjugados com outrasmoléculas, mas formando uma 
unidade monomérica, ao contrário das proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos, 
que são polímeros. Os lipídeos mais simples que existem são ácidos graxos 
(BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
Classificados de acordo com sua natureza química, os lipídeos encaixam-se em dois 
grupos principais. Um grupo, que consiste em compostos de cadeia aberta com 
grupos de cabeça polar e longas caudas apolares, os ácidos graxos, os 
triacilgliceróis, os esfingolipídeos, os fosfoacilgliceróis e os glicolipídeos. O segundo 
grupo principal consiste em compostos de anéis fundidos, os esteróides 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
4.2 Ácidos graxos 
São ácidos monocarboxílicos com longas cadeias de carbono e hidrogênio, 
ou seja, apresentam um grupo carboxilato hidrofílico (COOH) ligado a uma longa 
cadeia de hidrocarboneto. Nos sistemas biológicos, os ácidos graxos usualmente 
contêm um número par de carbonos, geralmente entre 14 e 24. Os ácidos graxos de 
16 e 18 carbonos são os mais comuns. A cauda de hidrocarboneto é altamente 
30 
 
hidrofóbica, enquanto a parte da carboxila é polar. Os ácidos graxos são, portanto, 
moléculas anfipáticas, e sua fórmula geral é RCOOH (onde R representa a cadeia 
de hidrocarbonetos nas diferentes moléculas desse tipo que existem) (Figura 20). 
Se houver ligações duplas entre os carbonos na cadeia, o ácido graxo é 
insaturado; se houver apenas ligações simples, ele é saturado. As propriedades 
físicas dos ácidos graxos e dos lipídeos deles derivados dependem da ocorrência ou 
não de insaturações na cadeia de hidrocarbonetos e do seu comprimento. As 
cadeias dos ácidos graxos saturados são flexíveis e distendidas. Os ácidos graxos 
insaturados naturais têm, quase sempre, duplas ligações com configuração 
geométrica cis, que faz uma prega na cauda de hidrocarboneto de cadeia longa e 
trans com sua conformação estendida (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 20- Estruturas de alguns ácidos graxos típicos. Observe que a maioria dos ácidos graxos que 
ocorrem naturalmente contém números pares de átomos de carbono e que as duplas ligações quase 
sempre são cis e raramente conjugadas. 
 
Ácidos graxos que possuem apenas uma dupla ligação são chamados 
monoinsaturados. Eles são encontrados em óleos de oliva e de amendoim, nozes, 
amêndoas e abacate. Já ácidos graxos que possuem mais de uma dupla ligação são 
chamados poliinsaturados e são encontrados nos óleos de sementes vegetais como 
o óleo de girassol, de soja, de milho. Dependendo do número de insaturações e da 
localização dessas insaturações na cadeia, poderemos ter ácidos graxos com 
diferentes arranjos tridimensionais. 
31 
 
As propriedades físicas dos ácidos graxos e das estruturas formadas por eles 
são determinadas pelo grau de insaturação da cadeia. A temperatura de fusão dos 
ácidos graxos diminui com o número de insaturações e aumenta com o comprimento 
da cadeia. A consistência dos ácidos graxos é uma consequência das suas 
propriedades: ácidos graxos saturados com mais de 14 carbonos são sólidos e, se 
possuírem pelo menos uma dupla ligação, são líquidos. O grau de fluidez das 
membranas biológicas depende, então, do tipo de ácido graxo presente nos seus 
lipídeos estruturais (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
4.3 Triglicerídeos 
A maioria dos ácidos graxos não pode ser encontrada livre na natureza. Eles 
são as unidades de construção de lipídeos mais complexos, como os lipídeos que 
compõem as membranas celulares e os triglicerídeos. Os triglicerídeos ou 
triacilgliceróis são lipídeos formados por três ácidos graxos unidos por ligação éster 
a uma molécula de glicerol (Figura 21) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 21- Hidrólise de triacilgliceróis. O termo saponificação refere-se às reações do éster de glicerila 
com o hidróxido de sódio ou potássio para produzir sabão, que é o sal do ácido graxo de cadeia longa 
correspondente. 
 
Triacilgliceróis se diferem uns dos outros pela combinação dos diferentes 
ácidos graxos e são comumente conhecidos como gorduras e óleos. As 
propriedades dos ácidos graxos determinam as propriedades dos triacilgliceróis que 
32 
 
formam. Triacilgliceróis saturados são encontrados principalmente em gorduras de 
origem animal. Ao contrário, triacilgliceróis insaturados formam substâncias líquidas 
à temperatura ambiente como os óleos de origem vegetal. 
Triacilgliceróis são sintetizados em sistemas biológicos como forma de 
armazenar energia, se acumula no tecido adiposo e fornecem um meio de 
armazenamento de ácidos graxos, particularmente nos animais. Isso porque, 
durante sua oxidação, essas gorduras liberam mais energia que os carboidratos ou 
as proteínas. Outras funções dos triacilgliceróis, ainda são a proteção contra 
choques e lesões mecânicas; o isolamento térmico e o transporte e absorção de 
vitaminas lipossolúveis. 
 
4.4 Lipídeos presente nas membranas 
Os lipídeos complexos constituem os principais componentes das membranas 
biológicas (Figura 22). As membranas são feitas de bicamadas lipídicas 
(BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 22- Diagrama de lipídeos simples e complexos
*
. 
*
 O álcool pode ser colina, serina, etanolamina, inositol e outros. 
 
 
Em uma bicamada lipídica, duas camadas de lipídeos complexos estão 
arranjados de forma que a terminação hidrocarbônica das cadeias dos ácidos graxos 
de uma das camadas está em contato com a terminação hidrocarbônica dos ácidos 
graxos da outra camada. As cadeias hidrofóbicas se direcionam uma em relação à 
33 
 
outra, o que possibilita que fiquem bem distantes da água. Esse arranjo deixa as 
cabeças polares direcionadas para as superfícies do interior ou exterior da 
membrana. O colesterol, outro componente da membrana, também direciona a 
porção hidrofílica de sua molécula na superfície da membrana e a sua porção 
hidrofóbica no interior da bicamada (Figura 23.1) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 
2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 23.1- Bicamadas lipídicas. (a) Desenho esquemático de uma porção da bicamada 
constituída de fosfolipídeos. (b) Vista em corte de uma vesícula com uma bicamada lipídica. 
 
Nos ácidos graxos insaturados, há uma dobra na cadeia de hidrocarboneto 
que não aparece nos ácidos graxos saturados. As dobras provocam desordem na 
compactação das cadeias, o que permite uma estrutura mais aberta do que seria 
possível para cadeias retas saturadas. 
Por sua vez, a estrutura desorganizada causada pela presença de ácidos 
graxos insaturados com ligações duplas em posição cis em suas cadeias de 
hidrocarboneto permite mais fluidez na bicamada. Essa propriedade da fluidez da 
membrana é de extrema importância porque vários produtos dos processos 
bioquímicos do corpo devem atravessar a membrana, e a natureza líquida da 
bicamada lipídica permite o transporte. 
 
 
 
 
 
 
34 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 23.2- Bicamadas lipídicas. Assimetria da bicamada lipídica. As composições das camadas 
externa e interna são diferentes. 
 
As membranas celulares separam as células do seu ambiente externo e viabilizam o 
transporte seletivo para nutrientes e resíduos de metabolização para dentro e para 
fora da célula. A parte lipídica da membrana serve como uma barreira contra 
qualquer movimento dos íons ou compostos polares tanto para o interior como para 
o exterior da célula. Na bicamada lipídica, moléculasde proteína estão suspensas 
na superfície, enquanto outras podem estar parcial ou completamente embebidas na 
bicamada. Essas proteínas se estendem tanto para o interior como para o exterior 
da membrana (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
 
4.4.1 Glicerofosfolipídeos 
A estrutura dos glicerofosfolipídeos é muito similar à das gorduras. Os 
glicerofosfolipídeos são derivados do glicerol que contêm fosfato na sua estrutura. 
Dois dos três grupos hidroxila do glicerol encontram-se esterificados com ácidos 
graxos. O terceiro grupo não está esterificado com um ácido graxo; mais 
precisamente, ele se encontra esterificado com um grupo fosfato, que também se 
encontra esterificado por outro álcool, portanto forma-se um diéster de fosfato 
(Figura 22). A molécula dos glicerofosfolipídeos contém uma região polar, composta 
pelo grupo fosfato e seus substituintes, e uma parte apolar, devida aos ácidos 
graxos e glicerol (MARZZOCO, A.; TORRES, B.B., 2007). 
 
4.4.2 Esfingolipídeos 
35 
 
Não contêm glicerol, e sim um álcool aminado de cadeia longa, a esfingosina. 
Os esfingolipídeos são encontrados em plantas e animais, são anfipáticos e ocorrem 
em membranas celulares do sistema nervoso. Os compostos mais simples dessa 
classe são as ceramidas. Nas esfingomielinas, o grupo álcool primário da 
esfingosina é esterificado a ácido fosfórico, que, por sua vez, é esterificado a outro 
álcool aminado, a colina (Figura 24). São anfipáticos e ocorrem em membranas 
celulares do sistema nervoso (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 24- Estrutura dos esfingolipídeos. 
 
4.4.3 Glicolipídeos 
São lipídeos complexos que contêm carboidratos e ceramidas. 
Frequentemente, as ceramidas são moléculas-mãe dos glicolipídeos, e a ligação 
glicosídica é formada entre o grupo álcool primário da ceramida e um resíduo de 
açúcar. O composto resultante é chamado cerebrosídeo. Na maioria dos casos, o 
açúcar é a glicose ou galactose. Por exemplo, um glicocerebrosídeo é um 
cerebrosídeo que contém glicose (Figura 25). Aqueles com galactose são 
característicos de membranas plasmáticas de células do tecido nervoso. Aqueles 
com glicose são característicos de membranas plasmáticas de células de outros 
tecidos. 
 
 
 
36 
 
 
 
 
 
 
Figura 25- Estrutura de um glicocerebrosídeo. 
 
4.4.4 Esteróides 
O terceiro grupo de lipídeos encontrados em membranas biológicas é o dos 
esteróides. Esteróides são lipídeos estruturais presentes nas membranas da maior 
parte das células eucarióticas, como é o caso do colesterol, que tem várias funções 
biológicas importantes, incluindo sua função como precursor de outros esteróides e 
vitamina D3. 
Este grupo de lipídeos caracteriza-se pela presença do núcleo esteróide constituído 
de quatro anéis fundidos. O fato dos anéis serem fundidos não permite rotação das 
ligações C-C, fazendo com que a molécula de esteróide seja relativamente rígida 
(Figura 26) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H., et al., 2012). 
O único grupo hidrofílico na estrutura do colesterol é a hidroxila. Como 
resultado, essa molécula é altamente hidrofóbica. 
 
 
 
 
 
 
Figura 26- Estrutura colesterol. 
4.5 Proteínas de membranas 
As proteínas de uma membrana biológica podem estar associadas à bicamada 
lipídica de duas formas: como proteínas periféricas na superfície da membrana ou 
como proteínas integrais dentro da bicamada lipídica (Figura 27) (CAMPBELL,M.K.; 
FARREL, S.O., 2007). 
As proteínas periféricas normalmente se ligam às cabeças carregadas da 
bicamada lipídica por interações polares, eletrostáticas ou ambas. As proteínas 
podem ser inseridas na membrana de diversas maneiras. Quando uma proteína 
37 
 
cobre completamente a membrana, é frequentemente na forma de uma α- hélice ou 
de uma folha β. Essas estruturas minimizam o contato das porções polares do 
esqueleto peptídico com os lipídeos apolares no interior da bicamada. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 27- Modelo do mosaico fluido da estrutura de membranas. As proteínas de membrana 
podem ser vistas inseridas na bicamada lipídica. 
 
As proteínas de membranas têm diversas funções, como proteínas 
transportadoras que ajudam a mover substâncias para dentro e para fora das 
células, proteínas receptoras e enzimas na superfície interna da membrana 
responsáveis por reações de oxidação aeróbica (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 
2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
38 
 
UNIDADE 5 – CARBOIDRATOS 
 
5.1 Estrutura e Nomenclatura 
Carboidratos, também denominados como glicídeos, encontram-se distribuídos em 
todos os seres vivos. Os carboidratos mais simples são constituídos por carbono, 
hidrogênio e oxigênio. Apresentam, em geral, a fórmula empírica Cn(H2O)m. 
Carboidratos com sabor doce, como sacarose, glicose e frutose, comuns na 
alimentação humana, são chamados açúcares. Do ponto de vista molecular, a 
maioria dos carboidratos consiste em poli-hidroxialdeído, poli-hidroxiacetonas 
(VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 1999). 
Podem ser classificados em quatro grupos: monossacarídeos, dissacarídeos, 
oligossacarídeos e polissacarídeos. Os monossacarídeos têm a fórmula geral 
CnH2nOn, com um dos carbonos sendo de um grupo carbonila de um aldeído ou de 
uma cetona. O sufixo – ose – indica que a molécula é um carboidrato, e os prefixos 
tri-, tetr-, pent-, e assim sucessivamente, indicam o número de carbonos na cadeia. 
Monossacarídeos que contêm um grupo aldeído são classificados como aldoses, 
enquanto aqueles que apresentam um grupo cetona são classificados como cetoses 
(Figura 28) (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 28- A estrutura de um dos carboidratos mais simples, triose. 
 
39 
 
As hexoses mais abundantes na natureza são a glicose, galactose, manose e 
frutose, sendo as três primeiras aldoses e, por diferirem na posição das hidroxilas, 
são estereoisômeros. Estas moléculas têm múltiplos carbonos assimétricos e, para 
estas oses, os símbolos D e L designam a configuração absoluta do átomo de 
carbono assimétrico mais afastado do grupamento aldeídico ou cetônico (Figura 29) 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
Na projeção de Fischer da configuração D, o grupo hidroxila está à direita do 
carbono quiral com o número mais alto, ao passo que na configuração L o grupo 
hidroxila está à esquerda. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 29- (a) Exemplos de uma aldose (D-glicose) e uma Cetose (D-frutose). (b) 
Comparação das estruturas da D-glicose e da L-glicose. 
 
A Figura 30, a seguir, mostra as D-aldoses mais comuns. A D-ribose, 
componente glicídico do RNA, é uma aldopentose. 
 
 
 
 
 
 
 
40 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 30- D-aldoses contendo três, quatro, cinco e seis carbonos 
 
Observe que a D- glicose e a D- manose diferem somente na configuração ao 
redor de C-2. As oses que diferem na configuração de apenas um único centro de 
assimetria são ditas epímeras. Portanto, D- glicose e D- manose são epímeras em 
C-2; D- glicose e D- galactose são epímeras em C-4. 
 
5.2 Estruturas cíclicas 
Algumas características dos carboidratos não podem ser explicadas se 
somente estruturas abertas. Fisher e Haworth fizeram uma série de abordagens 
experimentais e as estruturas cíclicas mais estáveis do ponto de vista energético é a 
formação de anéis pirano ou furano (Figura 31, a seguir). Pela Figura observa-se a 
presença de mais um carbono assimétricoe, portanto, mais um par de isômeros: 
anômeros α e β. 
 
 
 
 
 
 
41 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 31- Piranoses e furanoses. 
 
A estrutura cíclica de uma aldose é um hemiacetal, uma vez que ela é formada pela 
combinação de um aldeído e uma hidroxila. Para identificarmos então os isômeros α 
e β basta analisarmos a posição da hidroxila do carbono anomérico. O isômero que 
possui a hidroxila voltada para baixo do plano é o isômero α e aquele que possui a 
hidroxila voltada para cima do plano é o isômero β (Figura 32) (CAMPBELL,M.K.; 
FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 32- A forma linear de D- glicose sofre uma reação intramolecular para formar um 
hemiacetal cíclico. 
 
As projeções de Haworth representam a estereoquímica de açúcares de 
forma mais real do que as projeções de Fischer. Para um açúcar D, qualquer grupo 
escrito à direita de um carbono em uma projeção de Fischer estará apontando para 
42 
 
baixo na projeção de Haworth; qualquer grupo escrito à esquerda na projeção de 
Fischer estará apontando para cima na projeção de Haworth. 
 
5.3 Monossacarídeos derivados e substituídos 
Os monossacarídeos podem ser reduzidos ou oxidados. A redução do grupo 
aldeídico produz álcool, alguns dos quais são importantes como: glicerol, sorbitol, 
manitol, derivados respectivamente de gliceraldeído, glicose e manose. A redução 
de grupos CH2OH ou CHOH para CH3 ou CH2, produz desoxiaçúcares. A oxidação 
do grupo aldeídico ou do grupo alcoólico primário produz os ácidos ônicos ou 
urônicos, respectivamente. 
A substituição de hidroxila por amina produz os aminoaçúcares. Muitas vezes, 
o grupo amínico encontra-se acetilado, formando acetilglicosamina, 
acetilgalactosamina, entre outros (Figura 33) (VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 
1999). 
 
 
 
 
Figura 33- Estruturas de monossacarídeos substituídos. 
 
5.4 Oligossacarídeos 
Oligossacarídeos são compostos que, à hidrólise, produzem de dois a dez 
monossacarídeos. Dissacarídeos são resultantes da união de dois 
monossacarídeos. Os monossacarídeos podem se unir uns aos outros por meio de 
ligações glicosídicas. Tais ligações são realizadas pela associação de duas 
hidroxilas com a liberação de uma molécula de água, formando um novo composto 
dissacarídeo. 
Três dissacarídeos abundantes são a sacarose, a lactose e a maltose (Figura 
34). A sacarose é formada por α-D- glicose e por β-D-frutose. Este dissacarídeo é 
formado pela união destes monossacarídeos através de uma ligação glicosídica do 
tipo α1-β2, pois envolve a hidroxila do carbono 1 da glicose e a hidroxila do carbono 
43 
 
2 da frutose. A sacarose (glicose-frutose α1-β2) é o glicídio denominado de açúcar e 
está presente em grandes quantidades na cana de açúcar e na beterraba. Em 
consequência, a sacarose é um glicídio não redutor, porque as suas oses 
componentes não são convertidas prontamente a um aldeído ou a uma cetona, ao 
contrário da maioria de outros glicídeos. A sacarose pode ser cindida em suas oses 
pela enzima sacarase (BERG, J.M.; TYMOCZKO, J.L.; et al., 2008). 
A maltose (glicose-glicose α1-4) é normalmente resultante da hidrólise do 
amido. A Lactose (galactose-glicose β 1-4) é o dissacarídeo predominante no leite. 
Estes dissacarídeos podem ser utilizados pelo organismo humano, pois nós 
possuímos enzimas para sua clivagem, localizadas nas microvilosidades intestinais. 
Na natureza são predominantes também os dissacarídeos celobiose (glicose-
glicose β 1-4) decorrentes da clivagem da celulose pela enzima celulase e, a 
trealose (glicose-glicose α1-1) que é o dissacarídeo utilizado pelos insetos como 
fonte de energia durante o voo. 
 
 
 
 
 
 
Figura 34- Dissacarídeos comuns. Sacarose, lactose e maltose são componentes comuns da 
alimentação. 
 
5.5 Estruturas e funções dos polissacarídeos 
Os polissacarídeos são polímeros encontrados na natureza e podem ter 
função estrutural ou de reserva. São compostos de um grande número de unidades 
de monossacarídeos unidos através de ligações glicosídicas. Os polissacarídeos 
podem ser classificados em homopolissacarídeos que contêm na sua molécula uma 
única espécie de monossacarídeo e heteropolissacarídeo que contém na sua 
molécula duas ou mais espécies de monossacarídeos (ou seus derivados) (BERG, 
J.M.; TYMOCZKO, J.L.; et al., 2008). 
Três polissacarídeos importantes, todos constituídos de unidades de glicose, 
são o amido, o glicogênio e a celulose. O amido é usado nas plantas para 
armazenar energia. Encontra-se em todos os tubérculos e sementes das plantas e é 
44 
 
a forma na qual a glicose é armazenada antes de ser utilizada. O amido pode ser 
separado em dois polissacarídeos: amilose e amilopectina. A hidrólise completa 
tanto da amilose como da amilopectina resulta unicamente em D-glicose. A amilose 
é um polímero formado por muitas unidades glicosídicas unidas por ligações α 1-4. 
As cadeias não são ramificadas e tendem a assumir um arranjo helicoidal. A 
amilopectina é o principal constituinte do amido, apresenta uma estrutura ramificada, 
formada por moléculas de α-D-glicose unidas por ligações glicosídicas do tipo α1-4. 
Nos pontos de ramificações a estrutura possui ligações α1-6 (Figura 35) 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 35- A amilose e a amilopectina são duas formas de amido. Observe que as ligações 
lineares são α (1→4), mas as ramificações na amilopectina são α (1→6). 
 
O glicogênio atua como um carboidrato de reserva de energia para os 
animais. Similarmente à amilopectina, ele é um polissacarídeo ramificado que 
contém aproximadamente 106 unidades de glicose unidas por ligações α- 1,4 e α-
1,6- glicosídicas. 
A quantidade total de glicogênio no corpo de uma pessoa adulta bem nutrida 
é cerca de 350 g, distribuída quase igualmente entre o fígado e os músculos. O ser 
humano possui somente enzimas que hidrolisam ligações glicosídicas do tipo alfa e 
por isto glicogênio e amido são moléculas de reserva energética. 
A celulose é uma substância fibrosa, flexível e insolúvel em água. Ela é 
encontrada na parede das plantas, particularmente no talo, no tronco e em toda a 
porção de madeira da planta. A molécula de celulose contém entre 10000-15000 
unidades de β-D-glicose. É composta por uma cadeia linear de unidades de β-D-
glicose unidas por ligações β1-4 (Figura 36). As moléculas de celulose comportam-
45 
 
se como hastes rígidas, uma característica que permite que elas se alinhem entre si, 
lado a lado, em fibras bem organizadas insolúveis em água em que os grupos OH 
formam numerosas ligações de hidrogênio intermoleculares. Esse arranjo de 
cadeias paralelas em feixes confere à celulose alta resistência mecânica. 
 
 
 
 
 
 
Figura 36- A celulose é um polissacarídeo linear que contém cerca de 3000 unidades de D-
glicose unidas por ligações β-1,4- glicosídicas. 
 
Os heteropolissacarídeos são os principais componentes das paredes 
celulares bacterianas. Uma característica distinta de paredes celulares procarióticas 
é que os polissacarídeos apresentam ligações cruzadas com peptídeos. A unidade 
de repetição dos polissacarídeos consiste em dois resíduos unidos pelas ligações 
glicosídicas β (1→4), como no caso da celulose e da quitina. Um dos dois 
monômeros é N-acetil-D-glicosamina, e o ácido N-acetilmurâmico. 
Os glicosaminoglicanos são polissacarídeos de unidades dissacarídicas 
repetidas onde um dos monossacarídeos é o N-acetilglicosamina ou N-acetil-
galactosamina e outro é, na maioria dos casos, o ácido glicurônico. Esses 
polissacarídeosestão envolvidos em uma ampla variedade de funções e tecidos 
celulares. O ácido hialurônico é um exemplo de glicosaminoglicano. Ele tem massa 
molecular entre 105 e 107 g/mol e é composto de ácido D- glicurônico unido a N-
acetil-D-glicosamina através de uma ligação β-1,3-glicosídica, enquanto a 
glicosamina é ligada ao ácido glicurônico por uma ligação β-1,4-glicosídica (Figura 
37, a seguir) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H., et al., 2012). 
 
 
 
 
 
 
46 
 
 
 
 
 
 
Figura 37- Unidade repetitiva do ácido hialurônico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
47 
 
 
UNIDADE 6 – NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
6.1 Ácidos nucleicos 
Os ácidos nucleicos pertencem à categoria das macromoléculas e, da mesma 
maneira que os polissacarídeos e as proteínas, são constituídos por unidades mais 
simples que se polimerizam para formar a molécula mais complexa. A unidade mais 
simples que forma o ácido nucleico é o nucleotídeo, que, por sua vez, é composto 
de três moléculas ainda mais simples: uma base nitrogenada, uma pentose e ácido 
fosfórico (VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 1999). 
As bases encontradas no DNA e RNA são aminas aromáticas heterocíclicas. 
Duas dessas bases, a adenina (A) e a guanina (G), são purinas; as outras três, 
citosina (C), timina (T) e uracila (U), são pirimidinas. As duas purinas (A e G) e uma 
das pirimidinas (C) são encontradas tanto no DNA como no RNA, enquanto a uracila 
(U) é encontrada apenas no RNA, e a timina (T), apenas no DNA (Figura 38). 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 38- As cinco bases nitrogenadas do DNA e RNA. 
 
Dois tipos de pentoses são encontrados nos ácidos nucleicos naturais, a ribose e a 
2-desoxirribose. O composto constituído pelo açúcar e pela base é denominado 
nucleosídeo. Esta ligação que é β se estabelece entre o nitrogênio 1 das pirimidinas 
ou o nitrogênio 9 das purinas e o carbono 1 da pentose, pela remoção de uma 
molécula de água (Figura 39) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al., 2012). 
 
 
 
48 
 
 
 
 
 
 
 
 Figura 39- Estrutura ribose e desoxirribose 
 
O terceiro componente dos ácidos nucleicos é o ácido fosfórico. Quando esse 
ácido forma uma ligação éster de fosfato com um nucleosídeo, o composto 
resultante é chamado nucleotídeo (Figura 40) (BERG, J.M.; TYMOCZKO, J.L.; et al., 
2008). 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 40- Nucleotídeos 
 
A estrutura covalente dos ácidos nucleicos contribui para sua capacidade de 
levar informações sob a forma de uma sequência de bases ao longo da cadeia de 
ácido nucleico. As bases de dois filamentos separados de ácidos nucleicos formam 
pares de bases específicas, de tal modo que é formada uma estrutura helicoidal. A 
estrutura de dupla hélice do DNA facilita a replicação do material genético, isto é, a 
geração de duas cópias de um ácido nucleico a partir de um. 
 
6.2 Estruturas dos ácidos nucleicos 
Os ácidos nucleicos são polímeros de nucleotídeos. A sequência de 
nucleotídeos corresponde à estrutura primária dividida em duas partes: a cadeia 
principal e as bases que são os grupos laterais. A cadeia principal no DNA é 
composta de desoxirribose e fosfato alternados. Cada grupo fosfato está ligado ao 
carbono 3’ de uma unidade de desoxirribose e simultaneamente ao carbono 5’ da 
49 
 
unidade de desoxirribose seguinte. A estrutura primária do RNA é a mesma, exceto 
que cada açúcar é uma ribose (Figura 41 e 42) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; 
et al., 2012). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
O DNA normalmente é composto de duas cadeias nucleotídicas que se 
estabilizam mutuamente numa forma helicoidal: os ácidos fosfóricos e as 
desoxirriboses da cadeia nucleotídica dispõem-se de maneira a conter o eixo da 
hélice, enquanto que as bases nitrogenadas se dispõem perpendicularmente ao eixo 
longitudinal da estrutura e voltado para o interior dela. Esta organização helicoidal é 
mantida por pontes de hidrogênio que se estabelecem entre as bases nitrogenadas 
das duas cadeias. Isto constitui a estrutura secundária do ácido desoxirribonucleico 
(VIEIRA, E.C.; GAZZINELLI, G; et al., 1999). 
A forma da dupla hélice do DNA é chamada B-DNA, que é a forma mais 
comum e mais estável do DNA. Há outras formas possíveis se a hélice fica mais 
apertada ou mais larga e ainda se as voltas da hélice se dão na direção oposta. 
Com a forma B-DNA, ocorre um aspecto diferencial, que é a existência das fendas 
(ou sulcos) maior e menor; os dois podem ser sítios onde drogas ou polipeptídeos se 
ligam ao DNA (Figura 43). 
 
 
 
Figura 41- Diagrama esquemático de uma molécula de 
ácido nucleico. 
 
Figura 42- Estrutura da cadeia principal de DNA. Os hidrogênios 
em azul são os responsáveis pela acidez. 
50 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 43- A dupla- hélice. Uma volta completa da hélice se estende por dez pares de bases. 
 
O DNA eucariótico é um complexo de várias proteínas, especialmente com 
proteínas básicas que têm cadeias laterais de carga positiva. A atração eletrostática 
entre os grupos fosfato carregados negativamente do DNA e os grupos com carga 
positiva das proteínas, chamadas de histonas, favorece a formação de complexos 
desse tipo. O material resultante é a cromatina que se se assemelha a um colar de 
contas que reflete a composição molecular do complexo proteína-DNA (Figura 44) 
(CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
Existem seis tipos de RNA: RNA mensageiro (mRNA), RNA de transferência (tRNA), 
RNA ribossomal (rRNA), RNA nuclear pequeno (snRNA), micro RNA (miRNA) e 
RNA interferente pequeno (siRNA) que diferem em estrutura e função. O RNA 
transportador é relativamente pequeno. Ele exibe extensos pareamentos intracadeia 
por pontes de hidrogênio, representadas em duas dimensões pela estrutura de uma 
folha de trevo (Figura 45) (BETTELHEIM, F.A.; BROWN, W.H.; et al. 2012). 
 
 
 
 
 
 
51 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 44- Estrutura da cromatina. O DNA está associado às histonas em um arranjo com 
aparência de um colar de contas. 
 
As moléculas de RNA ribossômico também exibe extensos pareamentos 
internos por pontes de hidrogênio. O tamanho das moléculas de mRNA varia com o 
tamanho da proteína e são produzidas em um processo chamado transcrição e 
conduzem a informação genética. O mRNA eucariótico é inicialmente produzido em 
uma forma imatura que deve ser processada removendo-se os íntrons e 
adicionando-se unidades de proteção nas extremidades 5’ e 3’. 
O micro RNA e DNA curto interferente são bastante são pequenos, com cerca 
de 20 a 30 bases de comprimento. Eles atuam no controle da expressão gênica e 
foram as mais recentes descobertas na pesquisa do RNA. O mRNA, tRNA e rRNA 
estão envolvidos na síntese de todas as proteínas. O RNA com atividade catalítica é 
chamado ribozima (CAMPBELL,M.K.; FARREL, S.O., 2007). 
 
 
 
 
 
52 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Figura 45- Estrutura do tRNA. 
 
6.3 Como o DNA é replicado? 
A replicação do DNA ocorre em uma série de etapas distintas. A replicação começa 
em um ponto do DNA chamado origem da replicação. A dupla hélice do DNA tem 
duas fitas que estão pareadas em direções opostas. O ponto do DNA em que a 
replicação ocorre é chamado forquilha de replicação. A replicação sempre ocorre na 
direção 5’ para 3’da perspectiva