Aula3_Proteinas_1

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15/3/2011
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Proteínas
Estrutura & Propriedades
Proteínas são polímeros de 
aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos
• Aminoácidos são ácidos fracos
• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o 
pH
• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto 
isoelétrico)
• A polaridade e a carga determinam a localização e os 
tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em 
uma cadeia polipeptídica.
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Proteínas são polímeros de 
aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos
• Aminoácidos são ácidos fracos
• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o 
pH
• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto 
isoelétrico)
• A polaridade e a carga determinam a localização e os 
tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em 
uma cadeia polipeptídica.
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pI=pH onde a carga é neutra
A carga é neutra quando a soma 
das cargas positivas é igual a das 
negativas.
Proteínas são polímeros de 
aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos
• Aminoácidos são ácidos fracos
• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o 
pH
• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto 
isoelétrico)
• A polaridade e a carga determinam a localização e os 
tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em 
uma cadeia polipeptídica.
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Estrutura de Proteínas
A descrição da estrutura das proteínas é dividida em quatro níveis 
de organização:
- Estrutura Primária
- Estrutura Secundária
- Estrutura Terciária
- Estrutura Quaternária
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Estrutura Primária
Estrutura Primária
• Se refere a sequência de aminoácidos ao 
longo da cadeia polipeptídica;
• A ligação que une os aminoácidos é 
conhecida como ligação peptídica;
• Por convenção a estrutura primária e 
escrita na direção amino terminal 
carboxi terminal
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Ligação Peptídica
A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação
Assim sendo, os quatro 
átomos dos grupamentos que 
participam da ligação 
peptídica ficam dispostos em 
um plano rígido
O caráter parcial de dupla ligação faz 
com que não haja possibilidade de 
rotação em torno da ligação peptídica. 
Cadeia polipeptídica é 
constituída por unidades 
planares (unidades 
peptídicas), unidas entre si 
com uma articulação 
flexível: o carbono α. 
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Cadeia Polipeptídica
Cadeia Principal
Cadeia Lateral
Cadeia Lateral
Peptídeos
• Dipeptídeo, tripeptídeo...
• Até 30 aa: oligopeptídeos ou peptídeos
• Acima de 30 aa: polipeptídeos
• Proteínas (normalmente mais de 50 aa)
- podem ser formadas por uma ou mais 
cadeias polipeptídicas
- possuem uma conformação espacial 
definida e característica.
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Estrutura Secundária
A estrutura secundária e definida como: 
a conformação local do esqueleto de 
ligações peptídicas.
Estrutura Secundária
Conformação=Arranjo espacial dos átomos de uma proteína
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Existem 2 estruturas secundárias regulares predominantes
 
Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
-hélice follha- pregueada
Interação entre segmentos de uma 
mesma cadeia ou de cadeias diferentes
Pontes de Hidrogênio 
oxigênio e hidrogênio das 
unidades peptídicas
Cadeias Laterais estão 
projetadas para fora do eixo
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Pontes de Hidrogênio 
oxigênio e hidrogênio das 
unidades peptídicas
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Estruturas Secundárias Não Repetitivas
• Alças ou Voltas.
Voltas 
- Ocorre com frequência quando uma cadeia polipeptídica faz uma volta abrupta.
- Envolve 4 resíduos de aa. 
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Estrutura Terciária
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Estrutura Terciária
• A estrutura terciária descreve o arranjo 
tridimensional da cadeia principal da 
proteína, incluindo a disposição espacial 
das cadeias laterais dos aminoácidos. 
• Neste nível de organização segmentos 
distantes podem se aproximar e interagir.
A estrutura tridimensional das 
proteínas é mantida por ligações 
fracas como pontes de H, ligações 
iônicas e interações hidrofóbicas. 
A exceção é a ponte de dissulfeto 
(-S-S-) que, apesar de covalente, 
é importante na manutenção da 
conformação nativa de proteínas.
Forças que estabilizam a estrutura terciária
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Estrutura Função
As propriedades bioquímicas e biológicas 
de uma proteína são determinadas pelo 
arranjo tridimensional de sua cadeia, isto 
é, pela sua estrutura terciária. 
Estrutura Nativa e Desnaturação
• Em condições fisiológicas a proteína adquire 
uma estrutura terciária bem definida e 
necessária à sua função, que é conhecida como 
estrutura nativa. 
• O desarranjo da estrutura terciária leva à perda 
de função da proteína, processo que é 
genericamente chamado de desnaturação.
(agentes desnaturantes: temperatura, pH, solventes, detergentes, 
etc.)
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Substituição de aminoácidos e 
alteração de função
Anemia Falciforme
Substituição de Glu Val da cadeia da Hb
Agregação de Hb 
Agregados formam um precipitado fibroso 
que distorcem a forma das hemácias
Estrutura Quaternária
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Estrutura Quaternária
• Descreve a estrutura tridimensional de 
proteínas multiméricas (com mais de uma 
cadeia polipeptídica ou subunidade)
• As subunidades podem ser iguais ou 
diferentes
Exemplo: Hemoglobina: tetrâmero
Formado por 4 cadeias polipeptídicas iguais duas a duas, 
chamadas alfa e beta.
Hemoglobina